Livro Texto - Unidade I Bioquimica

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Autores: Profa. Enny Fernandes Silva
 Profa. Maristela Tsujita
 Prof. Francisco Sandro M. Rodrigues
Colaboradores: Prof. Juliano Rodrigo Guerreiro
 Profa. Laura Cristina da Cruz Dominiciano
Bioquímica Estrutural
Professores conteudistas: Enny Fernandes Silva / Maristela Tsujita / Francisco 
Sandro M. Rodrigues
Enny Fernandes Silva
Graduada em Ciências Biológicas, 
modalidade médica, pela Universidade de 
Santo Amaro (1981), mestre em Bioquímica 
na área de biologia celular e molecular pela 
Universidade de São Paulo (USP-1989), 
especialista em clonagem em Bacillus subtillis 
pelo Public Heath Department of the City of 
New York (1982) e doutora em Bioquímica 
na área de biologia celular e molecular pela 
USP (2003). Iniciou seu pós-doutorado na 
Faculdade de Medicina da USP, na área de 
adesão celular. Foi chefe do Departamento 
de Engenharia Química na Fundação 
Armando Alvares Penteado (FAAP, 
1994-2000), onde também ministrou a 
disciplina de Bioquímica das Fermentações 
para Engenharia Química e Meio Ambiente 
para Engenharia Civil, Engenharia Mecânica, 
Engenharia Mecatrônica, Engenharia 
Metalúrgica, Engenharia Elétrica, Engenharia 
Eletrotécnica e Engenharia Química. 
Foi também professora do Instituto de 
Pesquisa e Educação em Saúde de São 
Paulo (Ipesp) de Bioquímica Básica e Clínica. 
Desde 1990, é professora da Universidade 
Paulista (UNIP) de Bioquímica Estrutural, 
Bioquímica Metabólica, Bioquímica Clínica, 
Físico-química, Enzimologia, Patologia, 
Biotecnologia e Ciências do Ambiente/
Saneamento. É responsável pela disciplina 
de Bioquímica do curso de Especialização em 
Análises Clínicas da Faculdade de Medicina 
de São José do Rio Preto (Famerp). Além disso, 
é coordenadora do curso de Biomedicina do 
Campus Cidade Universitária da UNIP. 
Maristela Tsujita
Graduada em Farmácia pela USP 
(1999), doutora (2016) e mestre (2004) em 
Análises Clínicas pela mesma instituição. 
Trabalhou no laboratório de imunopatologia 
da Fundação Pró-Sangue Hemocentro de 
São Paulo, onde atuou no diagnóstico de 
neoplasias hematológicas por citometria 
de fluxo; e no banco de sangue do 
Hospital Sírio Libanês, como supervisora 
do laboratório de criopreservação de 
células-tronco para transplante de medula 
óssea. É professora de disciplinas dos cursos 
de Biomedicina, Enfermagem, Farmácia e 
Nutrição na UNIP. Além disso, é docente da 
disciplina Hematologia Clínica do curso de 
Especialização em Análises Clínicas da Famerp. 
Francisco Sandro M. Rodrigues
Graduado em Farmácia-Bioquímica 
pela Universidade Bandeirante de São 
Paulo (Uniban) e em Química pela UNIP. 
É especialista em Farmacologia Clínica 
pela Universidade Católica de Santos 
(UniSantos) e em Docência do Ensino 
Superior pela Universidade Anhanguera 
de São Paulo (Unian); e mestre, doutor e 
pós-doutor em Farmacologia pela Escola 
Paulista de Medicina da Universidade 
Federal de São Paulo (EPM-Unifesp). É 
também pós-doutorando do Departamento 
de Neurologia e Neurocirurgia, na 
disciplina Neurociências, na EPM-Unifesp. 
Atua como pesquisador colaborador no 
Laboratório de Farmacologia Autonômica e 
Cardiovascular da EPM-Unifesp na área de 
farmacologia, com ênfase em farmacologia 
molecular e celular, principalmente 
nos seguintes temas: sistema nervoso 
autônomo; interação cálcio-AMP cíclico, 
via extracelular AMP cíclico-adenosina; 
morte celular e estresse oxidativo causados 
por isquemia e reperfusão cardíaca; entre 
outros. É também professor das disciplinas 
Bioquímica e Farmacologia nos cursos de 
Farmácia e Biomedicina da UNIP.
© Todos os direitos reservados. Nenhuma parte desta obra pode ser reproduzida ou transmitida por qualquer forma e/ou 
quaisquer meios (eletrônico, incluindo fotocópia e gravação) ou arquivada em qualquer sistema ou banco de dados sem 
permissão escrita da Universidade Paulista.
Dados Internacionais de Catalogação na Publicação (CIP)
S586b Silva, Enny Fernandes.
Bioquímica Estrutural / Enny Fernandes Silva, Maristela Tsujita, 
Francisco Sandro M. Rodrigues. – São Paulo: Editora Sol, 2020.
112 p., il.
Nota: este volume está publicado nos Cadernos de Estudos e 
Pesquisas da UNIP, Série Didática, ISSN 1517-9230.
1. Proteínas. 2. Carboidratos. 3. Ácidos nucleicos. I. Tsujita, 
Maristela. II. Rodrigues, Francisco Sandro M. III. Título.
CDU 340
U504.27 – 20
Prof. Dr. João Carlos Di Genio
Reitor
Prof. Fábio Romeu de Carvalho
Vice-Reitor de Planejamento, Administração e Finanças
Profa. Melânia Dalla Torre
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Vice-Reitora de Graduação
Unip Interativa – EaD
Profa. Elisabete Brihy 
Prof. Marcelo Souza
Prof. Dr. Luiz Felipe Scabar
Prof. Ivan Daliberto Frugoli
 Material Didático – EaD
 Comissão editorial: 
 Dra. Angélica L. Carlini (UNIP)
 Dra. Divane Alves da Silva (UNIP)
 Dr. Ivan Dias da Motta (CESUMAR)
 Dra. Kátia Mosorov Alonso (UFMT)
 Dra. Valéria de Carvalho (UNIP)
 Apoio:
 Profa. Cláudia Regina Baptista – EaD
 Profa. Betisa Malaman – Comissão de Qualificação e Avaliação de Cursos
 Projeto gráfico:
 Prof. Alexandre Ponzetto
 Revisão:
 Juliana Muscovick
 Bruna Baldez
Sumário
Bioquímica Estrutural
APRESENTAÇÃO ......................................................................................................................................................7
INTRODUÇÃO ...........................................................................................................................................................7
Unidade I
1 ÁGUA .......................................................................................................................................................................9
1.1 Aspectos químicos e biológicos da molécula de água .............................................................9
1.2 Ionização da molécula de água e valores de pH ..................................................................... 12
1.3 Escala de pH e sistema tampão ...................................................................................................... 14
2 ACIDOSE E ALCALOSE RESPIRATÓRIA E METABÓLICA ..................................................................... 16
2.1 Acidose metabólica ............................................................................................................................ 16
2.2 Acidose respiratória ............................................................................................................................. 17
2.3 Alcalose metabólica ............................................................................................................................. 17
2.4 Alcalose respiratória ............................................................................................................................ 18
3 AMINOÁCIDOS ................................................................................................................................................ 19
3.1 Titulação ................................................................................................................................................... 24
3.2 Classificação .......................................................................................................................................... 26
3.2.1 Destino da cadeia carbônica .............................................................................................................. 26
3.2.2 Necessidade na dieta ............................................................................................................................. 27
3.2.3 Radical (R) .................................................................................................................................................. 29
4 PROTEÍNAS ......................................................................................................................................................... 31
4.1 Níveisestruturais das proteínas .................................................................................................... 32
4.1.1 Estrutura primária .................................................................................................................................. 32
4.1.2 Estrutura secundária ............................................................................................................................. 33
4.1.3 Colágeno .................................................................................................................................................... 34
4.1.4 Estrutura terciária ................................................................................................................................... 36
4.1.5 Estrutura quaternária ............................................................................................................................ 36
4.2 Classificação das proteínas ............................................................................................................... 40
4.3 Separação de proteínas .................................................................................................................... 40
4.3.1 Tamanho molecular ............................................................................................................................... 40
4.3.2 Solubilidade ............................................................................................................................................... 41
4.3.3 Carga ............................................................................................................................................................ 42
Unidade II
5 LIPÍDEOS ............................................................................................................................................................. 46
5.1 Ácidos graxos ......................................................................................................................................... 48
5.1.1 Classificação dos ácidos graxos ........................................................................................................ 49
5.1.2 Reações com ácidos graxos ................................................................................................................ 53
5.1.3 Classificação .............................................................................................................................................. 56
6 COLESTEROL ...................................................................................................................................................... 59
6.1 Fontes na dieta ...................................................................................................................................... 60
6.2 Função....................................................................................................................................................... 61
6.2.1 Tipos ............................................................................................................................................................ 64
6.3 Riscos da hipercolesterolemia ......................................................................................................... 66
6.4 Sintomas, diagnóstico e tratamento da hipercolesterolemia ........................................... 66
Unidade III
7 CARBOIDRATOS .............................................................................................................................................. 71
7.1 Função....................................................................................................................................................... 71
7.2 Estrutura ................................................................................................................................................. 71
7.3 Classificação ........................................................................................................................................... 72
7.4 Monossacarídeos .................................................................................................................................. 73
7.4.1 Cetoses e aldoses .................................................................................................................................... 73
7.4.2 Isomeria óptica ........................................................................................................................................ 74
7.4.3 Estrutura cíclica ....................................................................................................................................... 78
7.5 Oligossacarídeos ................................................................................................................................... 80
7.6 Polissacarídeos ....................................................................................................................................... 84
8 ÁCIDOS NUCLEICOS ....................................................................................................................................... 85
8.1 Introdução ............................................................................................................................................... 85
8.2 Função....................................................................................................................................................... 86
8.3 Estrutura do DNA ................................................................................................................................. 90
8.3.1 Acondicionamento do DNA ................................................................................................................ 92
8.4 Estrutura do RNA ................................................................................................................................. 93
7
APRESENTAÇÃO
A palavra “bioquímica” vem do grego, “bio” significa vida, nesse caso nas células, e “química” pode 
ser considerada uma ciência exata que estuda a composição, a estrutura e as propriedades da matéria, 
e as reações entre as substâncias, se liberam ou consomem energia. Ou seja, este livro-texto trata sobre 
o entendimento da química da vida. Já o uso do termo “estrutural” se deve ao fato de se querer dar 
enfoque de como e se estão ligados os átomos, por exemplo, o carbono, o hidrogênio, o oxigênio, o 
nitrogênio, o fósforo e o enxofre. Se fosse bioquímica metabólica, a ênfase recairia nas reações que 
podem ocorrer nas células e suas implicações.
Reconhecer que a bioquímica é base para o entendimento de muitos outros assuntos da área é vital 
para que o aluno encare o desafio de entender fórmulas químicas moleculares e estruturais. 
Esta obra foi elaborada com uma linguagem simplificada para o processo de Ensino a Distância (EaD) 
e apresenta uma série de informações e condições especiais de aprendizado para que o aluno possa 
aprimorar conhecimentos sobre o tema. A divisão da obra se deu de tal forma que o entendimento seja 
mais rápido e eficaz, levando em consideração as peculiaridades das famílias das estruturas bioquímicas. 
A água existente dentro e fora das células no corpo humano possibilita que ocorram reações 
importantes, pois funciona como meio de transporte para todas as substâncias presentes. Por isso, é a 
primeira molécula escolhida para ser estudada, além de suas correlações. Em seguida, são apresentadas 
todas as outras moléculas que compõem as células.
Após a leitura deste livro-texto, o futuro profissional terá embasamento técnico e científico para 
entender as mais importantes substâncias químicas presentes em nosso corpo e em outros animais, 
vegetais, bactérias e vírus. Se as reações do corpo que utilizam essas moléculas bioquímicas ocorrem 
corretamente, o organismo em questão sobrevive e tem seu papel na cadeia biológica. Caso haja 
desarmonia, surgem doençasque devem ser detectadas, tratadas e prevenidas para que não retornem 
no futuro ou apareçam em outras pessoas ou animais/vegetais.
INTRODUÇÃO
As áreas da saúde e as que trabalham com reações químicas dentro de algum organismo vivo necessitam 
do conhecimento da bioquímica, que estuda as reações químicas e biológicas dos organismos vivos.
Antes de se conhecer o que era bioquímica, há aproximadamente 4000 a.C., os egípcios aprimoraram 
a técnica de fermentação de alimentos, resultando na criação do pão, fruto de reações bioquímicas 
em leveduras. Há quem acredite que Noé tenha produzido o primeiro vinho do mundo provavelmente 
por acaso, quando uvas amassadas esquecidas em um recipiente sofreram fermentação por leveduras 
que estavam na casca da fruta. Mas foi somente em 3000 a 1000 a.C. que os egípcios registraram em 
documentos sua produção, exportando o vinho e a tecnologia para outros locais como Grécia, Fenícia, 
Babilônia etc. Sobre a cerveja, produto de fermentação de cereais por leveduras, há relatos de sua 
existência há aproximadamente 9000 anos na Mesopotâmia, onde os sumérios passaram a cultivar e a 
se alimentar de grãos.
8
No século XIX, começaram relatos sobre a bioquímica, quando era chamada de química fisiológica. 
A palavra “bioquímica” pode ter sido usada pela primeira vez em 1882, sendo formalizada em 1903 por 
Carl Neuberg, químico alemão considerado o pai da bioquímica.
As reações bioquímicas intermediárias nas células vivas, o metabolismo, levam em consideração 
todas as substâncias abordadas neste livro-texto. A síntese de estruturas moleculares complexas a partir 
de moléculas simples recebe o nome de anabolismo, enquanto a degradação das moléculas complexas 
para gerar moléculas com estruturas mais simples chama-se catabolismo. Para que ocorram reações 
celulares, são necessárias substâncias inorgânicas (água e sais minerais) ou orgânicas (carboidratos, 
lipídeos, proteínas, vitaminas e ácidos nucleicos).
A bioquímica é extremamente importante para empresas de diversas áreas, como: farmacêutica 
(síntese de fármacos e outros componentes relacionados); médica (diagnóstico e tratamentos); agrícola 
(melhora da saúde e desenvolvimento das plantas para crescimento); alimentícia (fermentação de 
bebidas alcoólicas, leite e derivados); cosmética (produtos de beleza e higiene); e tecnológica (produção 
de compósitos sustentáveis de origem renovável). Para que esses processos fossem descobertos e 
utilizados nas indústrias, foi necessária uma pesquisa básica em laboratórios nos quais essa ciência 
multidisciplinar teve grande avanço tecnológico e científico.
9
BIOQUÍMICA ESTRUTURAL
Unidade I
1 ÁGUA
1.1 Aspectos químicos e biológicos da molécula de água
Sob o ponto de vista da bioquímica, diversas substâncias químicas são de suma importância para que 
haja a manutenção do estado de equilíbrio dinâmico (homeostasia), assim como da própria existência 
de vida nos indivíduos. Entre essas substâncias, pode-se destacar: as biomoléculas sintetizadas pelo 
organismo, por exemplo, carboidratos, proteínas e lipídeos; e as que não são sintetizadas pelo organismo, 
por exemplo, as vitaminas, os sais minerais e a água, que devem ser obtidas, obrigatoriamente, por meio 
da alimentação ou suplementação. A água é de fundamental importância para a sobrevivência dos seres 
vivos e nos seres humanos constitui, aproximadamente, de 60% a 70% da massa corporal, como mostra 
a figura a seguir. 
Figura 1 – A importância da água
Um homem adulto que pesa 80 quilos contém cerca de 56 quilos ou litros de água (70% na média), 
que equivalem a 56 garrafas de água de 1 litro. Se se perde cerca de 1% a 5% de água, ocorre a sensação 
de sede, pulso acelerado e fraqueza; de 6% a 10%, dor de cabeça, fala confusa e visão turva; de 11% a 
12%, delírio, língua inchada e até mesmo a morte.
A água é uma substância inorgânica essencial para as células do organismo humano devido ao fato 
de atuar como meio físico para que as reações bioquímicas possam ocorrer, como também participar 
de inúmeras reações químicas chamadas de hidrólise, catalisadas por enzimas denominadas hidrolases, 
cuja função é quebrar ligações químicas por meio da entrada da molécula de água. Sob o ponto de 
vista estrutural, a fórmula molecular da água é H2O; sua fórmula estrutural apresenta dois átomos 
de hidrogênio ligados por meio de ligações covalentes (figura a seguir) ao oxigênio. As ligações covalentes 
são ligações químicas fortes formadas a partir do compartilhamento de elétrons entre os átomos, que 
10
Unidade I
trazem estabilidade aos átomos, fato que ocorre no caso do átomo hidrogênio, quando chega mais 
1 elétron ao átomo, totalizando 2 elétrons, 1 do hidrogênio e 1 de outro átomo; ou 8 elétrons, no caso 
do átomo de oxigênio, que tem 6 elétrons na última camada, ou camada de valência, e compartilha 2 do 
hidrogênio, totalizando 8 elétrons.
H •
O
• H
Figura 2 – Fórmula estrutural da água (H2O) que fornece 
o número e como os átomos estão ligados entre si
Sob o ponto de vista bioquímico, na desidratação – condição grave que quando não tratada pode 
levar ao coma e ser fatal –, o indivíduo apresenta várias alterações causadas pela perda de água e, 
por vezes, sais minerais, por parte do organismo. Essa perda pode ocorrer por diversas vias, entre as 
quais pode-se destacar as vias cutânea, gastrintestinal, renal e respiratória. Tem como possíveis causas 
a ingestão insuficiente de líquidos, vômitos, diarreias, febres, excesso de urina ou de suor e grandes 
queimaduras. A desidratação pode acarretar diversas doenças renais, como a insuficiência renal e a 
litíase renal, além da diminuição do fluxo sanguíneo para o cérebro, causando confusão mental. É muito 
perigosa para as crianças (especialmente recém-nascidos e lactentes) e para os idosos.
 Saiba mais
Para saber mais sobre a relação entre água e insuficiência renal, leia:
NUNES, T. F. et al. Insuficiência renal aguda. Medicina (Ribeirão Preto), 
v. 43, n. 3, 2010.
A “quebra” da ligação covalente envolvendo os átomos oxigênio e hidrogênio requer tanta energia 
que só pode ser alcançada a partir do fornecimento de uma energia de dissociação de ligação equivalente 
a 470 kJ por mol, valor extremamente alto. 
A molécula de água possui um caráter polar, uma vez que o oxigênio é mais eletronegativo, por 
pertencer à família 16 da tabela periódica (família dos calcogênios ou chalcogênios), pois o átomo de 
oxigênio possui 6 elétrons na camada de valência (última camada de distribuição eletrônica).
Quando o hidrogênio fica próximo a uma molécula que contém elemento químico muito 
eletronegativo (átomo que atrai elétrons), como flúor, oxigênio e nitrogênio, ocorrem ligações de uma 
molécula com outra por intervenção do hidrogênio. Essa interação intermolecular pode ser chamada 
também de ligação de hidrogênio ou ponte de hidrogênio. As pontes de hidrogênio são realizadas 
sempre entre o hidrogênio e um dos átomos mais eletronegativos, como flúor, oxigênio e nitrogênio; por 
isso, essa interação pode ser chamada de intermolecular e não intramolecular.
11
BIOQUÍMICA ESTRUTURAL
No caso da água, o oxigênio atrai elétrons do hidrogênio da sua própria molécula, ficando parcialmente 
carregado negativamente ou com um dipolo negativo, pois os elétrons do hidrogênio estão bem mais 
perto do oxigênio (os elétrons não foram “arrancados”, só estão bem deslocados). Já o hidrogênio tem 
seu elétron afastado para ficar mais próximo do oxigênio, ficando uma extremidade positiva ou dipolo 
positivo. Podemos assim caracterizar a água como uma molécula polar (tem 2 polos ou dipolos).
O hidrogênio está com dipolo positivo, que se aproxima do dipolo negativo de outra molécula de água, 
formando uma ligação secundária, chamada de ponte de hidrogênio, como mostra a figura a seguir.
Ligações de
hidrogênio
H
H
H
H
H
H
HH
H
H
H
H
H
H
H
H
H H
O
O
O
O
O
O
O
O
O
Figura 3 – Esquema de pontes de hidrogênio entre moléculas de água
Uma consequência das pontes dehidrogênio que existem na água é que as moléculas ficam tão atraídas 
umas pelas outras, que criam uma película parecida com uma película elástica na superfície da água. Essa 
propriedade se chama tensão superficial. A tensão superficial explica alguns fenômenos, por exemplo, o 
fato de colocar uma agulha sobre a água e ela não afundar, alguns insetos caminharem sobre a água e a 
forma esférica das gotas de água em cima de uma superfície, como mostram as figuras a seguir.
Figura 4 – A agulha permanece na superfície quando é colocada lentamente sobre a água
12
Unidade I
Figura 5 – Inseto pousado sobre a água mostrando que não consegue romper a camada de tensão superficial
Figura 6 – Gota de água formada por moléculas fortemente unidas por pontes de hidrogênio
A utilização do termo “pontes de hidrogênio” para se referir às ligações de hidrogênio entre 
moléculas vizinhas, no entanto, é incorreta sob o ponto de vista técnico, uma vez que a União 
Internacional de Química Pura e Aplicada (Lupac, sigla em inglês) recomenda o uso do termo 
“ligação de hidrogênio”. Embora as ligações de hidrogênio sejam consideradas ligações fracas 
quando comparadas às ligações covalentes, elas mantêm estruturas tridimensionais de várias 
biomoléculas, por exemplo, as proteínas. Além disso, as ligações de hidrogênio são responsáveis 
pelos elevados pontos de fusão (temperatura em que a água passa do estado sólido para o líquido) 
e de ebulição da água (temperatura em que a água passa do estado líquido para o estado físico 
gasoso), quando comparadas aos demais solventes comuns.
1.2 Ionização da molécula de água e valores de pH
De acordo com a química, por ter polos, a água é uma substância polar. Substâncias polares dissolvem 
substâncias polares, e apolares, as apolares. Bioquimicamente, as ligações de hidrogênio (ou pontes 
de hidrogênio) são muito importantes por possibilitar à água o seu uso como solvente, por exemplo, 
na dissolução de carboidratos, devido ao fato de formar ligações de hidrogênio, uma vez que essas 
substâncias possuem uma grande quantidade de grupos hidroxila (OH). Além disso, a água também é 
capaz de dissolver os sais, substâncias químicas formadas a partir de reações químicas entre ácidos e 
bases, por causa da característica polar que tais substâncias apresentam. Outras moléculas químicas 
13
BIOQUÍMICA ESTRUTURAL
orgânicas também são dissolvidas pela água, entre as quais pode-se destacar os ácidos carboxílicos 
ionizados, os ésteres de fosfato ou anidridos e as aminas ionizadas (protonadas). Entretanto, lipídeos, 
colesterol e certas vitaminas (A, D, E e K) têm característica apolar e necessitam ser transportados no 
sangue com a ajuda de proteínas que se ligam a eles.
 Saiba mais
Para entender mais sobre a relação entre polaridade e solubilidade das 
substâncias, leia:
MARTINS, C. R.; LOPES, W. A.; ANDRADE, J. B. Solubilidade das substâncias 
orgânicas. Química Nova, v. 36, n. 8, p. 1248-1255, 2013.
A água é fundamental para as células e o organismo, além de também ter outra importante 
propriedade, a capacidade de se ionizar. Sua ionização é considerada fraca; na temperatura de 25 oC, 
ocorre por meio da separação dos átomos da molécula de água, processo que resulta na formação de 
cátions ou prótons de hidrogênio, representado por H+ (átomos de hidrogênio carregados positivamente), 
e ânions hidróxido, representados por OH- (grupo químico carregado negativamente) (figura a seguir).
H2O + H2O H3O
3+ + OH-
ou
H2O H
+ + OH-
Figura 7 – Ionização da molécula da água
 Lembrete
Dissociação é a separação de íons. Os compostos iônicos como os sais 
(NaCl), em que os átomos estão unidos por ligação iônica, se dissociam 
quando estão na presença da água. Já ionização é a formação de íons. 
Os compostos moleculares (HCl), em que os átomos estão unidos por 
ligações covalentes, por exemplo, os ácidos, quando são colocados em um 
solvente, como a água, formam íons.
Os prótons livres formados no processo de ionização da água, como indicado na equação de 
ionização da água (figura anterior), não permanecem em uma solução, uma vez que os cátions de 
hidrogênio formados nesse processo são imediatamente hidratados para a produção de íons hidrônios 
ou hidroxônios (H3O
+), ou seja, o H+ fica no entorno de uma molécula de água ainda não ionizada. 
14
Unidade I
1.3 Escala de pH e sistema tampão
Por meio de medidas de condutividade elétrica realizadas, a constante de equilíbrio (Keq) da reação 
de ionização da água (figura anterior) foi quantificada como 1,8 x 10-14 mol/L a 25 oC e a concentração 
de prótons H+ como 10-7 mol/L e de OH- como 10-7 mol/L. A escala de pH é baseada no produto iônico da 
água e pode ser entendida da seguinte forma: para a água neutra a 25 oC, o produto de [H+] e de [OH-] é 
igual a 1 x 10-14 (mol/L)2. Caso seja feito o cálculo –log da concentração de prótons H+, tem-se a grandeza 
chamada de pH; e se for feito o mesmo com o OH-, tem-se o pOH, surgindo a expressão: pH + pOH = 14.
 Saiba mais
Os artigos científicos a seguir descrevem a importância da hidratação 
para diminuir o risco das ocorrências de insuficiência renal e litíase renal.
SOUZA, T. P. et al. Prevalência de sinais sugestivos de litíase urinária em 
trabalhadores do serviço de teleatendimento. ConScientiae Saúde, v. 8, n. 4, 
jan./fev. 2009. Disponível em: https://www.redalyc.org/pdf/929/92912706015.
pdf. Acesso em: 6 ago. 2019.
CASSINI, V. A. et al. Avaliação dos principais fatores etiológicos em 
indivíduos portadores de insuficiência renal crônica em hemodiálise. 
ConScientiae Saúde, v. 9, n. 3, set./out. 2010. Disponível em: https://www.
redalyc.org/pdf/929/92915180017.pdf. Acesso em: 6 ago. 2019.
A escala de pH varia entre os valores numéricos de 0 e 14, que são obtidos a partir de cálculos 
envolvendo o valor do produto iônico da água a 25 oC, sendo que o de pH igual a 7,0 é considerado 
um valor de pH neutro, enquanto os de pH maiores que 7,0 caracterizam um pH básico ou alcalino, e os 
valores de pH menores que 7,0 caracterizam um pH ácido. É importante destacar que ocorrem inúmeras 
reações químicas no organismo, assim como tais reações possuem a capacidade de modificar o pH do 
meio; por isso o organismo possui diversos sistemas que são fundamentais para a manutenção do valor 
de pH denominado sistema tampão, que nada mais é que um sistema para resistir às mudanças bruscas do 
pH. O sistema tampão é constituído por: um ácido fraco e sua base conjugada (por exemplo, H2CO3, 
ácido carbônico, e HCO3
−, bicarbonato); ou uma base fraca e seu par conjugado (hidróxido de magnésio, 
MgOH2, e cloreto de magnésio, MgCl2), que tem como finalidade promover a manutenção do valor de 
pH mesmo quando adicionadas a esse meio pequenas quantidades de ácido ou base.
Sabendo que substâncias podem se dissociar, há expressões matemáticas que demostram a 
constante de dissociação (Ka) característica para cada substância, e quando são colocadas na presença 
de água e liberam H+ ou OH-, ocorre mudança de pH, que pode ser determinada por meio da equação 
de Henderson-Hasselbalch, usada para estimar o pH de uma solução-tampão que contenha um ácido 
fraco e sua base fraca com seus conjugados ou estimar a proporção de ácido e base conjugados em 
um certo pH.
15
BIOQUÍMICA ESTRUTURAL
Entre os sistemas tampão encontrados no organismo, um deles é formado devido à respiração, o 
sistema constituído pelo ácido carbônico e bicarbonato, a base conjugada do ácido carbônico. O tampão 
ácido carbônico + bicarbonato é eficiente em pH próximo a 7,4 e é responsável pela manutenção do 
pH sanguíneo em valores próximos a 7,4 (7,35 a 7,45). Esse sistema é formado a partir da reação do gás 
carbônico (CO2) com água, que resulta na produção de ácido carbônico, que por sua vez, após liberar prótons 
H+, se transforma em bicarbonato (HCO3
-) no plasma sanguíneo (tampão ácido carbônico-bicarbonato).
 Saiba mais
O artigo científico a seguir discute tanto a equaçãode 
Henderson-Hasselbach quanto a importância dela para a compreensão e 
discussão de sistemas tampão.
PREVIDELLO, B. A. F. et al. O pKa de indicadores ácido-base e os efeitos 
coloidal. Química Nova, São Paulo, v. 29, n. 3, maio/jun. 2006.
O sangue humano é um exemplo de solução-tampão, ou seja, possui substâncias com propriedades 
de tampão. Os mecanismos mediados pelas substâncias tampão evitam que o pH sanguíneo sofra 
grandes alterações, pois se houver pode ser fatal. Um desses mecanismos ocorre quando o CO2, um 
produto de várias reações celulares, dissolve-se no sangue e forma o seguinte equilíbrio químico (figura 
a seguir):
CO2 (aq) + H2O(l) ↔ H2CO3(aq) ↔ H
+
(aq) + HCO3
-
(aq)
Figura 8 – Sistema tampão ácido carbônico formado por um ácido fraco que, junto com 
o tampão do ácido fosfórico H2PO4/HPO4
2- e algumas proteínas, como a albumina, são 
consideradas as mais importantes substâncias tampão presentes no sangue
Para entender a importância e a forma pela qual ocorre a manutenção do pH em uma solução-tampão, 
pode-se imaginar dois compartimentos unidos: um com muita água (A) e outro não (B). Caso seja 
colocada mais água no compartimento cheio (A), ela é extravasada para o recipiente (B). Esse processo 
é semelhante a um equilíbrio químico: quando se tem muito de um reagente, a reação vai para o lado 
oposto, ou seja, se desloca para o lado oposto. 
Quando há aumento de íons H+ no sangue, ocorre um processo chamado acidose, pois o pH 
do sangue apresenta valores abaixo de 7,35, situação prejudicial às células. Como o sangue é uma 
solução-tampão e as substâncias tampão participam de um equilíbrio químico, as reações ocorrem no 
sentido de retirar esse íon, ou seja, quando aumenta a quantidade de íons H+ de um lado da reação, 
extravasa para o outro. E o contrário é verdadeiro também: caso se diminua o H+, a reação tenta 
contrabalancear ou equilibrar alguma substância que está diminuindo ou faltando, mantendo o pH 
fisiológico, que é de 7,4 ±0,05. O diagnóstico é clínico e complementado pela gasometria arterial e 
dosagem de eletrólitos séricos. 
16
Unidade I
2 ACIDOSE E ALCALOSE RESPIRATÓRIA E METABÓLICA
Caso o sangue não se mantenha em equilíbrio acidobásico com pH aproximadamente 7,4 (entre 
7,35 e 7,45), podem ocorrer danos graves ao corpo humano, ocasionando até a morte. Para salvaguardar 
o corpo, há as substâncias tampão dissolvidas no sangue que reagem entre si para tentar neutralizar 
essas condições chamadas de acidose e alcalose. Os mecanismos compensatórios, que podem ser 
pulmonares ou renais, ajudam na manutenção desse equilíbrio, eliminando, por exemplo, urina mais 
ácida, ou aumentando a saída de CO2 pelos pulmões.
2.1 Acidose metabólica 
Se houver aumento de H+, por conta de metabólitos liberados no sangue (substâncias ácidas), o 
sangue ficará mais ácido, pois esse íon livre em solução abaixa o pH, e essa situação não pode acontecer. 
Nessa situação, ocorrem reações na intenção de deslocar equilíbrios químicos presentes no sangue para 
que a concentração de H+ volte à normalidade, ou seja, entre 7,53-7,45. Entre todos, o equilíbrio químico 
mais importante é o do ácido carbônico/bicarbonato (figura a seguir).
CO2 + H2O ↔ H2CO3 ↔ H
+ + HCO3
- CO2 + H2O ↔ H2CO3 ↔ H
+ + HCO3
-
Figura 9 – Esquema das reações do equilíbrio químico do ácido carbônico/bicarbonato 
no sangue quando um reagente (no caso, H+) está aumentado
O acúmulo de cetoácidos (cetoacidose) e ácido láctico (acidose lática), a ingestão excessiva de ácido 
e as perdas renais ou gastrointestinais de HCO3
− são as possíveis causas da acidose metabólica. Náuseas, 
vômitos, letargia, hiperpneia (respiração rápida e profunda) e, em casos extremos, desmaio, coma e 
morte são alguns dos sintomas relatados. O diagnóstico é clínico e confirmado com a gasometria arterial 
e os eletrólitos séricos (do soro). 
A cetoacidose é caracterizada por substâncias chamadas de corpos cetônicos, que são produzidas 
quando a célula não recebe glicose suficiente para obter energia e optam por usar lipídeos, que são 
quebrados ou clivados, liberando ácidos graxos, convertidos pelo fígado em cetoácidos, como ácido 
acetoacético e ácido beta-hidroxibutirico, os quais vão para o sangue. Essa situação ocorre principalmente 
em diabéticos descompensados. Outra substância liberada no sangue é a acetona, que não tem caráter 
ácido, mas é volátil (tem a propriedade de se evaporar em temperatura ambiente), sendo liberada pelos 
pulmões, deixando hálito cetônico, sinal que outros corpos cetônicos estão no sangue, e, portanto, está 
ocorrendo cetoacidose.
A acidose lática é caracterizada quando um tecido não está bem irrigado pelo sangue, e, portanto, a 
oferta de oxigênio é baixa ou nenhuma. Nessa situação a célula tem que optar por reações chamadas de 
fermentação em vez de realizar a respiração para obter energia. Na fermentação que ocorre nas células 
do corpo humano, o produto principal é o ácido lático. As causas da hipóxia tecidual podem ser um 
exercício extenuante, o câncer, o uso de determinadas drogas ou uma doença pulmonar, por exemplo.
17
BIOQUÍMICA ESTRUTURAL
2.2 Acidose respiratória
Quando se aumenta a quantidade de CO2 arterial ou a pressão arterial de gás carbônico (PaCO2), a reação 
escapa (se desloca) para o outro lado, aumentando a quantidade de H+ , como mostra a figura a seguir.
CO2 + H2O ↔ H2CO3 ↔ H
+ + HCO3
 - CO2 + H2O ↔ H2CO3 ↔ H
+ + HCO3
- 
Figura 10 – Esquema das reações quando um reagente está aumentado no equilíbrio químico
Algumas situações, principalmente respiratórias, são responsáveis pela acidose respiratória, como: 
enfisema pulmonar, pneumonia, bronquite ou asma, alterações no sistema nervoso central, respiração 
deficiente ou insuficiente (hipoventilação). Como a quantidade de CO2 aumenta no sangue, o equilíbrio 
é deslocado para a formação de ácido carbônico, e, quando esse aumenta, a reação é deslocada para 
a formação de bicarbonato e H+, diminuindo o pH sanguíneo. Entre alguns sintomas, pode-se citar: 
dispneia (falta de ar), tosse, sudorese, desmaio, taquicardia e convulsões. 
Alcalose é o distúrbio caracterizado pelo aumento do pH sanguíneo para valores superiores a 7,45. 
Como se sabe, o pH ideal para o melhor funcionamento das células do corpo humano deve ficar entre 
7,35 e 7,45. Semelhante à acidose, a alcalose pode ter causa respiratória ou metabólica. O raciocínio de 
deslocamento de equilíbrio químico abordado na acidose também ocorre na alcalose. Os sintomas que 
podem surgir são: cefaleia, letargia e excitabilidade neuromuscular, tetania e convulsões, chegando até 
a arritmias. 
2.3 Alcalose metabólica
Ocorre elevação do pH e da concentração de bicarbonato (HCO3
−) no sangue (figura adiante). Pode 
ser ocasionada pela ingestão excessiva de álcalis, pelo uso de diuréticos ou pela perda de ácidos pelo 
organismo, por exemplo, por vômitos prolongados, além de retenção renal de HCO3
−.
O indivíduo com alcalose pode apresentar quadros de confusão mental, com enjoos, náuseas e vômitos, 
muitas vezes acompanhados de tremores, espasmos musculares e inchaço no rosto ou nas extremidades.
Próton é retirado (perda de ácido)
 CO2 + H2O ↔ H2CO3 ↔ H
+ + HCO3
 –
Figura 11 – O H+ é retirado do equilíbrio químico, por exemplo, por vômitos prolongados, em que grande quantidade 
de ácido clorídrico sai do estômago. Então, deve ser reposto pela dissociação do ácido carbônico, mas, para esse 
ter sua concentração aumentada, deve-se ter mais CO2 obtido às custas da respiração mais rápida
18
Unidade I
2.4 Alcalose respiratória
É caracterizada pelo aumento do pH e por níveis baixos de dióxido de carbono (diminuição da 
pCO2 no sangue). Uma das principais causas é uma hiperventilação pulmonar (frequência respiratória 
aumentada). A altitude ou a situação em que o indivíduo respira mais rapidamente (como nos quadros de 
ansiedade, febre alta,estresse ou transtornos psicológicos) é chamada de respiração ofegante, quando 
os pulmões eliminam muito gás carbônico. Como resultado, a concentração de CO2 no sangue cai e, 
consequentemente, os níveis de ácido carbônico também diminuem, levando à alcalose (figura a seguir).
CO2 + H2O ↔ H2CO3 ↔ H
+ + HCO3
 –
Figura 12 – Uma pessoa com crise de ansiedade respira muito rápido, expulsando o gás carbônico, deixando esse lado 
do equilíbrio com pouco reagente. Assim, ocorre a junção do bicarbonato com o hidrogênio (aumentando o pH, pois 
terá menos H+ livre), se transformando em ácido carbônico, que se separa em água e gás carbônico
 Observação
A alcalose respiratória pode ser sentida em alpinistas quando eles 
atingem altitudes muito elevadas. Como chegam em locais com pressão 
atmosférica menor, a baixa pressão parcial do oxigênio (pO2) aumenta 
a saída de CO2, pois ocorre uma respiração rápida e ofegante, podendo 
ocorrer entorpecimento, rigidez muscular e convulsões.
Para diagnosticar as disfunções metabólicas, é realizado um teste chamado de gasometria. Tal exame 
utiliza sangue arterial (artéria radial, femoral ou braquial, geralmente), que é colocado em um aparelho 
(gasômetro), que medirá pH, pCO2 (pressão de CO2), pO2 (pressão de O2), concentração de bicarbonato 
(HCO3
-) e quantidade de bases no sangue (excesso ou déficit) e SatO2 (%), que se refere ao conteúdo de 
oxigênio que satura a hemácia. Alguns eletrólitos como sódio, potássio, cálcio iônico e cloreto podem 
ser analisados também. Os parâmetros avaliados na gasometria arterial apresentam os valores de 
referência: pH 7,35 a 7,45, pO2 (pressão parcial de oxigênio) 80 a 100 mmHg, pCO2 (pressão parcial de 
gás carbônico) 35 a 45 mmHg, HCO3
- 22 a 28 mEq/L e SaO2 (saturação de oxigênio arterial) maior que 
95%. Para cada condição, tem-se parâmetros particulares, como: acidose – pH abaixo de 7,35; alcalose 
– pH acima de 7,45 etc.
 Saiba mais
Para saber mais sobre o equilíbrio hidroeletrolítico e o equilíbrio 
acidobásico, leia:
ÉVORA, P. R. et al. Distúrbios do equilíbrio hidroeletrolítico e do equilíbrio 
acidobásico: uma revisão prática. Medicina (Ribeirão Preto), v. 32, n. 4, 
p. 451-469, out./dez. 1999.
19
BIOQUÍMICA ESTRUTURAL
3 AMINOÁCIDOS 
Para entender uma das mais importantes substâncias que a bioquímica estuda, as proteínas, 
deve-se estudar os aminoácidos, que são os monômeros de um polímero chamado proteína (figura a 
seguir). Esses, por si só, também apresentam outras funções que não a de somente formadores dessas 
importantes substâncias.
Polímero
Monômero
Figura 13 – Esquema de monômero e polímero
Entre as várias funções das proteínas, pode-se citar a função de: 
• Enzimas: catalisadores biológicos de alta especificidade, pois existem muitas reações diferentes 
e cada uma tem uma enzima apropriada, deixando essa reação bem mais rápida. Dessa forma, 
seus produtos são liberados mais rapidamente também para serem substratos (reagentes) de 
outras reações.
• Hormonal: entre vários exemplos, pode-se citar a insulina e o glucagon, hormônios produzidos 
no pâncreas, mais precisamente nas ilhotas de Langerhans. A insulina (figura a seguir) apresenta 
duas cadeias de aminoácidos, uma com 21 e outra com 30 aminoácidos, ligadas por ligações de 
dissulfeto (-S-S-), com a função de diminuir a quantidade de glicose no sangue (gerar hipoglicemia), 
pois está relacionada com a entrada da glicose nas células. O glucagon possui uma cadeia com 
29 aminoácidos e tem como função aumentar o nível de glicose no sangue (hiperglicemia). 
 S ———————————————— S
 | |
H—Gly—Ile—Val—Glu—Gln—Cys—Cys—Ala—Ser—Val—Cys—Ser—Leu—Tyr—Gln—Leu—Glu—Asn—Tyr—Cys—Asn—OH
 |
 S
 |
 S
 |
H—Phe—Val—Asn—Gln—His—Leu—Cys—Gly—Ser—His—Leu—Val—Glu—Ala—Leu—Tyr—Leu—Val—Cys—Gly—Glu—Arg
 |
 Gly
 |
 Phe
 |
HO—Ala—Lys—Pro—Thr—Tyr—Phe
|
S
|
S
|
Figura 14 – Estrutura química da insulina, com duas cadeias ligadas por pontes dissulfeto
• Estrutural: leva a sustentação, o suporte e a resistência dos tecidos dos organismos, por exemplo, 
as proteínas: elastina, que atua na estrutura da pele; queratina, que atua na estrutura dos pelos, 
unhas e cabelos; e colágeno, importante para a estrutura das cartilagens e dos tendões.
20
Unidade I
• Defesa: ocorre quando aparece uma substância chamada de antígeno, algo que o ser vivo entende 
como não sendo seu e pode ser uma ameaça. Por exemplo, bactérias, vírus, fungos, helminto, 
toxinas ou alguma molécula de algum alimento e grãos de pólen, quando entram em contato 
com o organismo, esse categoriza como um perigo, então são fabricados anticorpos (proteínas) 
que vão atacar tais antígenos. Os anticorpos podem ser chamados de imunoglobulinas (Ig) e são 
proteínas que estão ligadas a carboidratos (glicoproteínas). 
• Coagulação: para que não haja perda de sangue no caso de um corte, reações com várias proteínas 
de coagulação são ativadas, ocorrendo a formação de um trombo. Entre as várias proteínas de 
coagulação sanguínea, pode-se citar o fibrinogênio e a trombina. O fibrinogênio é sintetizado 
no fígado e se converte em fibrina pela ação da trombina. As deficiências dessas glicoproteínas 
podem levar a hemorragias.
• Armazenamento: a proteína albumina, que nos animais é sintetizada no fígado, é liberada 
no sangue. Ela tem muitas funções, entre elas a de manter a pressão osmótica no sangue e 
o equilíbrio ácido-base, transportar hormônios, bilirrubina e fármacos. Pode-se encontrar 
essa proteína também no leite (lactoalbumina) e nos ovos (ovoalbumina). Ela contém nove 
dos aminoácidos que os animais não sintetizam (aminoácidos essenciais). No ovo, a albumina 
(ou clara) é fonte de nutrição para o embrião, e a albumina do leite, juntamente com a 
caseína, são importantes proteínas para o neonato. Nas plantas ocorre o aparecimento de 
outras proteínas que são armazenadas nas sementes e servem como nutriente necessário 
para a germinação.
• Receptores (de membrana ou citoplasmáticos): proteínas que se ligam a substâncias 
sinalizadoras, como gases, o óxido nítrico ou até mesmo estímulos, como a luz. Ao se ligarem com 
as proteínas receptoras, iniciam reações que culminam em uma resposta celular, por exemplo: 
morte, diferenciação e divisão.
• Moléculas sinalizadoras: substâncias cuja função é ativar ou inibir determinadas reações após 
se ligarem aos receptores. Exemplos dessas moléculas reguladoras são os hormônios, por exemplo, 
insulina e glucagon, que possuem função antagônica no metabolismo da glicose, e ações em 
outras vias também. Pode-se ainda citar as enzimas como as quinases ou GTPases, que, com 
seu aumento ou diminuição, podem promover um descontrole celular, levando a vários tipos de 
doenças, incluindo o câncer.
• Movimento (contratilidade): para que uma fibra muscular faça a contração, várias proteínas são 
recrutadas, principalmente a actina e a miosina, que deslizam uma sobre a outra nas miofibrilas, 
provocando o encurtamento da fibra muscular, ou seja, ocorre contração.
• Transporte: as proteínas podem transportar várias substâncias no corpo de um animal. Entre 
elas está a hemoglobina, proteína complexa composta de quatro cadeias de globina, cada uma 
ligada ao heme, responsável pelo transporte de oxigênio dos pulmões para os tecidos, podendo 
ser encontrada nos glóbulos vermelhos. A mioglobina é composta por heme e globina, tendo 
a função de transportar oxigênio intracelularmente nos tecidos musculares, além de estocar 
21
BIOQUÍMICA ESTRUTURAL
oxigênio nesses tecidos. A albumina transporta várias substâncias, desde hormônios, bilirrubina 
e ácidos graxos até mesmo medicamentos, além de proteínas que fazem transporte de outras 
substâncias para dentro da célula, como a proteína glut, que transporta a glicose para o interior 
de algumas células.
• Toxinas: são substâncias que podem provocar reações maléficas em outros organismos. 
Consideradas proteínas venenosas, são produzidas por certos organismos vivos, como bactérias, 
insetos, plantas e répteis, e têm como funçãoproteção ou defesa. No entanto, quando penetram 
em outros animais podem ser letais, como, por exemplo, a toxina botulínica, a toxina do tétano e 
até mesmo a produzida em caracóis marinhos, como a conotoxina.
• Citocinas: são proteínas ligadas ao sistema imune, ou sistema imunológico, como a 
interferon e as interleucinas, e têm como função defender o organismo contra agentes 
invasores (antígenos), como vírus, bactérias, fungos, protozoários ou parasitas, o que inicia, 
por exemplo, respostas inflamatórias.
As proteínas são compostas de aminoácidos que se ligam por ligações peptídicas, dobrando-se por 
cima de si mesmas e formando uma complexa forma com características singulares.
Para entender melhor as proteínas, sugere-se começar com os formadores delas: os aminoácidos.
Existem muitos aminoácidos na natureza – já foram descritos cerca de trezentos –, porém aqui serão 
estudados vinte deles, pois estão na composição das proteínas dos animais. Como o próprio nome diz, 
essas substâncias (figura a seguir) são formadas de um grupamento amino (NH2) e outro ácido (COOH). 
Esses dois agrupamentos estão ligados a um carbono, que, como apresenta a possibilidade de fazer 
quatro ligações, faz também ligação com um átomo de hidrogênio (H), sendo que a última ligação pode 
ser desde outro hidrogênio até cadeias mais complexas com outros átomos, às quais dá-se o nome de 
radical (R), como mostra a figura a seguir.
H
CR C
O
OHNH2
Figura 15 – Estrutura dos aminoácidos
22
Unidade I
C NH2 C O
COOH
OHH
COOH SH
αC
αC
αC
αC
αC αC αC
αC
αC αCαC αC
H3N
+
H3N
+
H2N
+
H3N
+
H3N
+ H3N
+ H3N
+
H
H H
H H H
Arginina
(Arg / R)
Lisina
(Lys / K)
Prolina
(Pro / P)
Glicina
(Gly / G)
Alanina
(Ala / A)
Histidina
(His / H)
Serina
(Ser / S)
(CH2)3
(CH2)4
CH2H2C
H
CH3 CH2 CH2
HN
OH
N
CH2
CH2 CCH2 CH2
NH
NH2
H2
C
CH2
CH2 CH3
NH2 NH2
H
H HH H
H3N
+
H3N
+ H3N
+H3N
+ H3N
+
Glutamina
(Gln / Q)
Ácido glutâmico
(Glu / E)
Treonina
(Thr / T)
Ácido aspártico
(Asp / D)
Cisteína
(Cys / C)
C
O
O
θ
C
O
O
θ
αCH3N
+
H
Metionina
(Met / M)
CH2
CH2
CH3
S
C
O
O
θ
αC αCαC αCH3N
+ H3N
+H3N
+ H3N
+
H HH H
Leucina
(Leu / L)
Valina
(Val / V)
Asparagina
(Asn / N)
Isoleucina
(Ile / I)
CH2 CH2 HC-CH3
CH
CH
C O
CH3
CH3
NH2 CH3
CH2
CH3
CH3
C
O
O
θ C
O
O
θC
O
O
θ C
O
O
θ
C
O
O
θ
C
O
O
θ
C
O
O
θ C
O
O
θ C
O
O
θ
C
O
O
θ
C
O
O
θ C
O
O
θC
O
O
θ C
O
O
θ
CH2
CH2
OH
H H
Fenilalanina
(Phe / F)
Tirosina
(Tyr / Y)
Triptófano
(Trp, W)
αC αCH3N
+ H3N
+C
O
O
θ C
O
O
θ αCH3N
+
CH2
N
H
H
C
O
O
θ
Aminoácidos 
não polares ou 
hidrofóbicos
Aminoácidos 
com carga 
negativa
Aminoácidos 
polares sem 
carga
Aminoácidos 
com carga 
positiva
Figura 16 – Estrutura dos aminoácidos encontrados nas proteínas
Os aminoácidos apresentam solubilidade variável em água e têm atividade óptica (poder de girar a 
luz polarizada para a esquerda ou a direita) por apresentarem carbono assimétrico, em geral, na forma 
levogira. O aminoácido tem um carbono especial chamado de carbono quiral ou quirálico (figura a 
23
BIOQUÍMICA ESTRUTURAL
seguir) que pode mudar o trajeto da luz, ou seja, girar a luz polarizada para a direita (+ ou dextrogiro) 
ou a esquerda (- ou levógiro). Nesse carbono há quatro ligantes diferentes e, caso o grupo amina esteja 
à esquerda (de quem olha de frente), diz-se que é L. 
X
C*W Y
Z 
Figura 17 – Aminoácido com carbono quiral 
Se estiver à direita chama-se de D (figura a seguir), sendo que na natureza encontra-se mais os 
L-aa, ou seja, aqueles que estão nas proteínas. A glicina não apresenta atividade óptica, pois tem como 
ligantes 2 hidrogênios, e, dessa forma, o carbono não é quiral.
COOH COOH
NH2 H2NC C
R R
H H
Figura 18 – Aminoácido genérico na forma L e D
Em pH fisiológico, ou seja, em acidez normal para uma determinada parte do corpo (no caso em 
questão, o sangue que tem pH aproximado de 7,4), os aminoácidos têm seus grupamentos amina e 
carboxila ionizados, ou seja, a amina fica com carga positiva e a carboxila com carga negativa (figuras a 
seguir). Dessa forma, podem reagir com ácidos e bases, sendo chamados, por causa dessa característica, 
de anfóteros. Essa propriedade é muito interessante, pois quando se visualiza a reação de um aminoácido 
com ácido ou base percebe-se que não há mudança brusca de pH. Essa característica é chamada de 
tampão, pois a solução resiste a mudanças de pH quando se adicionam pequenas quantidades de ácido 
ou base. Essa propriedade pode ser estudada quando se analisa o comportamento da albumina (proteína 
presente no sangue), que também ajuda na manutenção do pH do sangue.
H
NH2
C COOHR
Figura 19 – Aminoácido na forma não ionizada
H
NH3
+
C COO-R
Figura 20 – Aminoácido ionizado ou íon dipolar 
24
Unidade I
3.1 Titulação
Quando se dissolve um aminoácido na água e se vai gotejando um ácido, por exemplo, HCl, inicia-se um 
processo chamado titulação, que quer dizer que o ácido reagirá lentamente, gota a gota, com outra substância. 
Espera-se que, quando se adiciona um ácido em uma solução, essa fique ácida, porém não é exatamente isso 
que ocorre. O pH abaixa lentamente e quando se coloca ácido não ocorre nada, não há mudança de pH; a 
cada gota de ácido colocada na solução de aminoácido, o pH fica resistente à mudança, ou seja, não há um 
aumento de acidez (caracterizada com o aumento da presença de íons H+ livres na solução) porque o H+ se liga 
ao grupamento ionizado do grupamento carboxila (COO-), neutralizando-o (figura a seguir).
R — CH — COO- + H+ → R — CH — COOH
| |
NH3
+ NH3
+
Figura 21 – Reação genérica do aminoácido com o H+ liberado 
por um ácido, que neutraliza o grupamento carboxila
Essa observação é característica das soluções ditas tampão, ou seja, soluções que resistem a 
mudanças no pH. Caso se gotejar NaOH (figura a seguir), isso mostra atividade tampão também, idêntico 
ao explicado anteriormente para o ácido, pois o OH- se juntará ao grupamento NH3
+, neutralizando-o, 
ou seja, o íon OH- não fica livre na solução, o que eleva o pH da solução (liberando H2O, OH
- da base e H+ 
retirado do grupamento amina). 
R — CH — COO- + OH- → H2O + R — CH — COO
-
| |
NH3
+ NH2H+
Figura 22 – Reação genérica do aminoácido com o OH- liberado por 
uma base, que neutraliza (perde a carga) o grupamento amina
Quando se traduz a titulação dos aminoácidos em forma gráfica (pH versus HCl ou NaOH adicionado), 
observa-se a fase de não variação do pH na forma de um patamar, pois o pH quase não muda, como se 
estivesse estável. Se o aminoácido tiver 1 grupamento carboxila e 1 amina, terá ao todo 2 patamares 
(figura a seguir), um para cada neutralização; se tiver 2 grupamentos carboxila (aminoácidos ácidos), 
terá 2 patamares quando adicionado ácido (H+); e se tiver 2 grupamentos amina (aminoácidos básicos), 
também serão notadas 2 faixas, nas quais há resistência de mudança de pH, ou seja, 2 patamares na 
curva de titulação com adição de base (OH-).
Gotas de HCI adicionadas Gotas de NaOH adicionadas
pH
pH inicial
Patamar
Patamar
Figura 23 – Curva de um aminoácido genérico com apenas dois 
grupamentos, sendo um de amina e outro de carboxila
25
BIOQUÍMICA ESTRUTURAL
O centro do patamar, onde metade do aminoácido está neutralizado e metade ainda está ionizado, 
corresponde a uma grandeza chamada pKa. O pka do grupo carboxila varia entre 1,8 e 2,4, enquanto 
o pKa do grupo amina varia entre 8,8 e 10,9. Em pH 7,4 a maior parte dos aminoácidos deve estar com o 
grupo amina protonado (NH3+) e o grupo carboxila desprotonado (COO-).
Para designar qual aminoácido está sendo referido, pode-se chamá-los por abreviaturas, ou seja, 
pelas três primeiras ou por uma única letra, como se nota no quadro a seguir.
Quadro 1 – Nome dos aminoácidos com abreviaturas de 3 letras e 1 letra
Nome do aminoácido Abreviatura com 3 letras
Abreviatura com 
1letra
Cisteína Cys C
Histidina His H
Isoleucina Ile I
Metionina Met M
Serina Ser S
Valina Val V
Alanina Ala A
Glicina Gly G
Leucina Leu L
Prolina Pro P
Treonina Thr T
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
Aspartato Asp D
Glutamato Glu E
Glutamina Gln Q
Fenilalanina Phe F
Tirosina Tyr Y
Triptofano Trp W
Aspartato Asx B
Glutamato Glx Z
Lisina Lys K
Para saber se há presença de proteínas em soro ou plasma sanguíneo, líquido cérebro-espinhal, 
urina ou alimentos, utiliza-se o método de biureto, apesar de serem comercializados outros 
reagentes. O reagente de biureto contém cobre (coloração azul) e torna-se violeta na presença 
de proteínas. A intensidade da coloração violeta varia de acordo com a concentração de 
proteínas na amostra analisada, podendo ser determinada a concentração em um aparelho 
chamado de espectrofotômetro.
26
Unidade I
A reação com o composto chamado ninhidrina é um teste geral para detecção de 
aminoácidos em solução ou em cromatografia (método físico-químico de separação 
de substâncias químicas, em que se separa, por exemplo, lipídeos, aminoácidos e carboidratos 
em uma parte fixa – papel ou resina – e outra móvel – solvente –, corando-se com corante 
especializado para a substância em questão). A reação dos aminoácidos com a ninhidrina 
origina um composto de cor violeta ou púrpura para todos eles, com exceção do derivado 
prolina, que dá origem a um composto de cor amarela. Hoje é comumente utilizada por 
peritos criminais para detectar impressões digitais, revelando resíduos de pele.
 Saiba mais
Para saber mais sobre o assunto, leia os artigos a seguir:
ZAIA, D. A. M.; ZAIA, C. T. B. V.; LICHTIG, J. Determinação de proteínas 
totais via espectrofotometria: vantagens e desvantagens dos métodos 
existentes. Química Nova, v. 21, n. 6, 1998.
SEBASTIANY, A. P. et al. A utilização da ciência forense e da investigação 
criminal como estratégia didática na compreensão de conceitos científicos. 
Educação Química, v. 24, n. 1, p. 49-56, 2013.
3.2 Classificação 
Analisando-se a estrutura de um aminoácido, é possível classificá-la quanto as suas diferentes 
formas, por exemplo, quanto ao destino da cadeia carbônica, à necessidade na dieta e ao radical (R).
3.2.1 Destino da cadeia carbônica
Quando uma proteína já cumpriu seu papel fisiológico, ela será catabolizada (destruída), e assim será 
liberada uma parte que contém o grupamento amina (que dará origem à ureia, posteriormente liberada 
na urina), sendo o restante chamado de cadeia carbônica. Essa cadeia pode ser aproveitada para sintetizar 
glicose, ou seja, degradar em precursores de glicose, como piruvato (componente da via metabólica 
que se chama glicólise), alfa-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato e oxalacetato (componentes da via 
metabólica que se chama ciclo de Krebs), dando a eles o nome de glicogênicos. Em seguida, alanina, 
cisteína, glicina, serina, triptofano e treonina são degradados, produzindo um intermediário chamado 
de piruvato; arginina, glutamato, glutamina, histidina e prolina têm sua cadeia carbônica transformada 
em alfa-cetoglutarato; isoleucina, metionina e valina dão origem a succinil-CoA; aspartato, fenilalanina 
e tirosina dão origem ao fumarato; e asparagina e aspartato dão origem ao oxaloacetato (substâncias 
que fazem parte do ciclo de Krebs).
Os aminoácidos cetogênicos são degradados a acetil-CoA (componente do ciclo de Krebs) ou 
acetoacetato e são convertidos em ácidos graxos ou corpos cetônicos. Isoleucina, leucina, lisina e 
27
BIOQUÍMICA ESTRUTURAL
treonina dão origem ao acetil Co-A; leucina, lisina, fenilalanina, triptofano e tirosina dão origem ao 
acetoacetato. Como pode ser notado, alguns aminoácidos podem ser utilizados como formadores de 
glicose e de acetil-CoA, sendo chamados, portanto, de glicocetogênicos, como triptofano, fenilalanina, 
tirosina, treonina, isoleucina, por exemplo.
3.2.2 Necessidade na dieta
Pode-se dividir os aminoácidos em essenciais e não essenciais. Os essenciais são assim chamados porque 
são muito importantes na constituição das proteínas, porém os animais não conseguem fabricá-los, ou 
seja, são sintetizados pelos vegetais, e por essa condição a dieta do ser humano deve ser rica em ingestão 
de vegetais. São eles: arginina (essencial para indivíduos jovens e em crescimento, mas não para adultos), 
histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. 
Existe uma outra abordagem que considera os aminoácidos dispensáveis, indispensáveis e 
condicionalmente indispensáveis. Dispensáveis e indispensáveis seriam o mesmo que essencial e não 
essencial. Condicionalmente indispensáveis são aminoácidos essenciais apenas em determinadas 
situações patológicas (caso de doença ou estresse) ou em organismos jovens e em desenvolvimento; por 
exemplo, o aminoácido arginina não é essencial, mas quando a pessoa está com câncer não é produzido, 
sendo necessário suplemento. Outros exemplos podem ser:
• Fenilalanina: precursor da tirosina. 
• Ácido glutâmico e amônia: precursor da glutamina. 
• Glutamina, glutamato e asparato: precursor da arginina. 
• Metionina e serina: precursor da cisteína.
• Serina e colina: precursor da glicina. 
• Glutamato: precursor da prolina.
 Saiba mais
Para saber mais sobre os aminoácidos, leia:
LAIDLAW, S. A. et al. Newer concepts of indispensable amino acids. 
American Journal of Clinical Nutrition, v. 46, n. 4, p. 593-605, 1987. 
Além dos aminoácidos fazerem parte das proteínas, alguns têm características peculiares e funções 
importantes, sendo que o excesso ou a falta pode acarretar doenças graves.
28
Unidade I
A doença fenilcetonúria é uma doença genética na qual ocorre a falta ou diminuição da atividade da 
enzima fenilalanina hidroxilase, que catalisa a transformação de fenilalanina em tirosina (figura a seguir). 
A fenilalanina está presente em alguns alimentos, como leite, queijos, carnes, ovos e leguminosas, por 
exemplo, feijão, lentilha e grão-de-bico. Dessa forma, a fenilalanina se acumula no corpo, principalmente 
no cérebro, na forma de ácido fenil pirúvico, levando à redução da capacidade intelectual e a distúrbios 
do comportamento desses pacientes.
Fenilalanina
Tirosina
L-Dopa
Dopamina
Noradrenalina
Adrenalina
Fenilalanina hidroxilase
Figura 24 – Esquema da via de transformação do aminoácido fenilalanina em outros metabólitos
O tratamento dessa enfermidade deve ser feito por meio da adoção de uma dieta com restrição de 
fenilalanina (redução de fontes desse aminoácido, principalmente com a ingestão de leite especiais para 
impedir a ocorrência dos sintomas neurológicos) de forma mais rígida até a adolescência. Além disso, 
é vetado o uso de aspartame para essas pessoas, pois esse adoçante é composto de dois aminoácidos 
ligados: ácido aspártico e fenilalanina, que ao ser ingerida libera fenilalanina, que vai para o sangue. 
Outros adoçantes encontrados em alimentos light ou diet podem ser ingeridos.
Para saber se uma criança é portadora de fenilcetonúria, deve ser realizado o teste do pezinho, ou 
seja, a coleta de algumas gotas de sangue do calcanhar do recém-nascido após a primeira mamada, com 
mais de 48 horas de vida. Em 1992, essa triagem neonatal se tornou obrigatória em todo o território 
nacional, ao passo que pode diagnosticar fenilcetonúria, hipotiroidismo, anemia falciforme, fibrose 
cística, entre outras doenças.
Outro problema ligado a essa via é o albinismo. Caso a pessoa não apresente a enzima tirosinase (que 
catalisa a transformação de tirosina em L-Dopa), não terá L-Dopa, que se transforma no pigmento da 
pele chamado melanina. Com a deficiência na produção da proteína melanina, a pessoa tem ausência de 
pigmentação na pele, na cor dos olhos e nos cabelos, por exemplo, sendo esse fator preocupante, visto 
que se trata de um pigmento que protege o material nucleico (DNA) contra os raios solares; por isso, sua 
falta pode ocasionar o câncer de pele.
29
BIOQUÍMICA ESTRUTURAL
 Observação
Os aminoácidos nãoessenciais produzidos pelos animais são: alanina, 
asparagina, ácido aspártico (caso esteja ionizado, o aspartato), cisteína, 
ácido glutâmico (caso esteja ionizado, o glutamato), glutamina, glicina, 
prolina, serina e tirosina.
A serotonina (5-hidroxitriptamina ou 5-HT) é um importante neurotransmissor relacionado com os 
processos bioquímicos do sono e do humor – e até mesmo com a inibição da ira, agressão, temperatura 
corporal, humor, sono, vômito e apetite. Essa substância provém do aminoácido triptofano (figura a 
seguir), que é transformado em serotonina nos neurônios (figura adiante). A inibição da produção de 
serotonina, também chamada de 5-HT, ou sua diminuição se relaciona com efeitos no humor e no estado 
mental humano, ou seja, está diretamente ligada aos sintomas de depressão, dificuldade em memorizar 
informações, cansaço, angústia, ansiedade, medo, agressividade e irritação excessiva. Alimentos como 
banana, leite, chocolate, atum e verduras escuras apresentam mais triptofano que outros alimentos. 
Alguns antidepressivos se baseiam em deixar a serotonina mais exposta para os neurônios, como os 
antidepressivos do tipo inibidor seletivo de recaptação de serotonina. Caso a pessoa faça ingestão desse 
medicamento, pode apresentar osteoporose (redução da densidade óssea), pois a serotonina também 
interfere na densidade dos ossos.
Triptofano
NH2 OH
OH
C C
H
N
C
H
H
Figura 25 – Fórmula estrutural do aminoácido triptofano
HO HO
OH
Triptofano Serotonina
H
H
C
C
O
CH2 CH2
CH2
NH2
NH2
2
N
H
N
Figura 26 – Reação de síntese de serotonina
3.2.3 Radical (R)
Como de certa maneira os aminoácidos têm uma estrutura semelhante entre si, o que realmente 
os diferencia é o radical (R). O R pode ter características apolares, ou seja, ter na sua maioria somente 
30
Unidade I
carbonos e hidrogênios, e isso também leva a chamá-lo de radical alifático e hidrofóbico. Como cadeias 
de carbono saturadas levam a características apolares, esses aminoácidos são chamados de apolares. 
São eles: alanina, cisteína, glicina, valina, leucina, isoleucina, prolina (aminoácido com estrutura cíclica 
alifática), fenilalanina, triptofano e metionina. 
• Glicina: H-CH(NH2) -COOH
• Alanina: CH3-CH(NH2) -COOH
• Leucina: CH3(CH3)-CH2-CH(NH2)-COOH
• Valina: CH3-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH
• Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH(NH2)-COOH
• Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa
• Fenilalanina: C6H5-CH2-CH(NH2)-COOH
• Triptofano: R aromático-CH(NH2)-COOH
• Metionina: CH3-S-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
O R pode ser polar neutro, ou seja, ter cadeias laterais polares eletricamente neutras (sem cargas) em 
pH neutro. Esse grupo inclui a serina, a treonina, a tirosina, a glutamina e a asparagina. 
• Serina: OH-CH2-CH(NH2)-COOH
• Treonina: OH-CH (CH3)-CH(NH2)-COOH
• Cisteína: SH-CH2-CH(NH2)-COOH
• Tirosina: OH-C6H4-CH2-CH(NH2)-COOH
• Asparagina: NH2-CO-CH2-CH(NH2)-COOH
• Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
Caso o R tenha carga, pode ser aminoácido polar ácido ou negativo, como é o caso do ácido glutâmico 
e do ácido aspártico, que possuem um grupo carboxila em seu radical e, quando em pH fisiológico, 
perdem o hidrogênio da carboxila que está em seu radical (COO-), tornando-se glutamato e aspartato.
• Ácido aspártico: HCOO-CH2-CH(NH2)-COOH
• Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
31
BIOQUÍMICA ESTRUTURAL
 Observação
O glutamato monossódico é um sal composto de ácido glutâmico 
(aminoácido não essencial) e sódio encontrado em alimentos como 
o tomate e os cogumelos. Esse composto é usado principalmente por 
asiáticos como realçador de sabor ou, como os japoneses chamam, da 
essência do sabor para melhorar a palatabilidade. Esse aminoácido é 
também um neurotransmissor excitatório no cérebro humano, importante 
no aprendizado e na memória.
Caso o R tenha carga positiva, tais aminoácidos podem ser chamados de polares básicos, pois quando 
em pH fisiológico ganham hidrogênio em seu grupamento amina (NH3
+), presente em seu radical, tendo 
como positiva sua carga final. São eles: histidina, lisina e arginina.
• Arginina: HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
• Lisina: NH2-CH2-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH
• Histidina: H-(C3H2N2)-CH2-CH(NH2)-COOH
 Observação
A histamina é uma amina originada a partir da descarboxilação, ou seja, 
perda de um grupo carboxila, do aminoácido histidina (um dos aminoácidos 
básicos), presente principalmente em carnes, vísceras e miúdos. A histamina 
pode ser encontrada em células chamadas de mastócitos, sendo liberada 
quando um antígeno alérgeno (encontrado em alguns alimentos, produtos 
químicos, picadas de insetos e até mesmo no pólen) estimula a formação 
de anticorpos do tipo IgE. Quando ocorre a liberação da histamina, no 
local ou na corrente sanguínea, inicia-se a resposta alérgica com coceira, 
inchaço, hipotensão, estresse respiratório e inclusive taquicardias, arritmias, 
sintomas que podem levar à morte.
4 PROTEÍNAS
Para se obter uma proteína (ou polipeptídio), deve-se ligar os aminoácidos. Essa junção se dá por 
intermédio de ligações peptídicas (figura a seguir), em que uma carboxila de um aminoácido se liga 
com o grupamento amino do outro aminoácido, liberando água. Tal ligação é rígida, pois é feita entre 
dois átomos extremamente eletronegativos (N e O), sendo de difícil quebra ou quebra lenta, mas em 
organismos vivos enzimas digestivas clivam com facilidade essas ligações, gerando proteínas menores 
chamadas de peptídeos, podendo até gerar aminoácidos no intestino. 
32
Unidade I
H H
H
H
C C
C
C CC
C
R R1
R1
C
O O
O
O
OH H H
H
OH
OH
NH2 N
N
Dipeptídeo ou dipéptido
R+H2O
NH2
Ligação peptídica
(ligação amídica)
Figura 27 – Esquema da formação de ligação peptídica
4.1 Níveis estruturais das proteínas 
Pode-se estudar a estrutura das proteínas começando pela mais simples para a mais complicada, ou 
seja, da estrutura primária para a secundária, terciária e quaternária. 
4.1.1 Estrutura primária
É a sequência linear dos aminoácidos, na qual a ligação que a mantém é a peptídica. 
H H
H
H
C C
C
C CC
C
R R1
R1
+C
O O
O
O
OH H
H
H
OH
OH
NH2 N
N
Dipeptídeo ou dipéptido
R+H2O
NH2
Ligação peptídica
(ligação amídica)
Figura 28 – Representação da ligação peptídica que mantém a estrutura primária. Um pequeno dipeptídeo formado por glicina e 
alanina tem uma ligação peptídica. A proteína tem uma extremidade amino e outra carboxila 
H2N C
H H HH
H
Glicina (Gly) Alanina (Ala) Glicilalanina (Gly-Ala)
H CH3 CH3H H
C
O
+ +
O OO
O H H N C CCC CCO ONH HH2O H2N
Figura 29 – Dipeptídeo glicilalanina
Essa estrutura é diferente de um dipeptídeo formado por uma alanina, em primeiro lugar, 
ligada à glicina; portanto, a ordem dos aminoácidos é muito importante e está indicada pelo 
DNA. O DNA, material genético contido no interior do núcleo dos seres humanos, é formado por 
vários fragmentos chamados de gene, os quais têm a informação de como será uma determinada 
proteína do ser vivo. Todas as proteínas dos animais e vegetais têm sua informação da estrutura 
primária no DNA. Trata-se do material genético, que indica qual aminoácido será o primeiro, o 
segundo etc. É por isso que quando ocorre um erro no DNA ele será repassado para a proteína, 
gerando uma proteína anômala, ou seja, errada. Caso ocorra uma modificação no gene chamada 
33
BIOQUÍMICA ESTRUTURAL
de mutação, a proteína será fabricada de forma diferente da que deveria ser feita, e, se for, por 
exemplo, uma enzima, a reação catalisada pode não acontecer, gerando, dessa forma, uma doença 
genética (genética = gene).
A anemia falciforme é uma doença caracterizada pela mudança de forma dos glóbulos 
vermelhos, que ficam na forma de foice, ocasionando vários malefícios que podem ser leves 
ou graves, como dor, icterícia, infecções e palidez pela diminuição de glóbulos, sintomas que 
causam risco de morte. Decorre de uma alteração de um gene que tem as instruções de como 
será a proteína globina. Como as instruções foram mudadase estão erradas no DNA, a proteína 
globina fica anômala, levando à produção da hemoglobina S (Hb S). Essa alteração consiste em 
uma mutação no gene da beta globina, em que ocorre a troca de uma única base nitrogenada 
– a adenina pela timina, resultando na substituição do ácido glutâmico (um aminoácido com 
grupo R polar) pela valina (com grupo R apolar) na posição 6 da cadeia beta, com consequente 
modificação físico-química da molécula da hemoglobina. É reconhecidamente uma doença de 
elevada mortalidade e morbidade, necessitando de identificação e tratamento precoce. 
Trata-se de uma doença crônica, pois não tem cura na maioria dos casos, sendo algumas 
vezes indicado o transplante de medula óssea. No Brasil, o diagnóstico é obrigatório em todos 
os estados pelo teste de triagem neonatal ou teste do pezinho. Essa condição é mais comum 
em pessoas afrodescendentes, já que o gene da HbS teve origem no continente africano; porém, 
como no Brasil há alta miscigenação, qualquer pessoa de raça branca ou parda pode ter a 
anemia falciforme. A anemia mais comum no Brasil e no mundo é a anemia por falta de ferro, 
mas entre as hereditárias a anemia falciforme está em primeiro lugar.
4.1.2 Estrutura secundária
É verificada quando a estrutura primária gira sobre si formando um caracol ou α-hélice, que é 
mantida por pontes de hidrogênio. Algumas proteínas ficam na estrutura secundária (somente em 
α-hélice, como a queratina, proteína resistente, impermeável à água, podendo ocorrer em mamíferos - 
pele, cabelo, unha, casco, chifre –, aves – pena, bico – etc.), enquanto outras se dobram mais e vão para 
a estrutura terciária. 
Existe também a estrutura secundária chamada de folha β-pregueada. É um tipo de estrutura 
que ocorre quando duas cadeias polipeptídicas na estrutura primária se ligam por pontes de 
hidrogênio, formando uma estrutura de zigue-zague (somente em folha β-pregueada como a 
fibroína, proteína altamente resistente e rígida fabricada por aranhas para suas teias ou pelo bicho 
da seda que pode ser aproveitada para se transformar em um tecido, a seda pura, quando colocada 
em um tear).
A maioria das proteínas tem as duas formas em uma mesma cadeia: α- hélice e folha β-pregueada, 
alternando-se (figuras a seguir). 
34
Unidade I
Figura 30 – Esquema espacial da estrutura secundária de uma proteína em forma de alfa-hélice
Figura 31 – Esquema espacial da estrutura secundária de uma proteína na forma de folha-beta pregueada
4.1.3 Colágeno
O colágeno é sintetizado principalmente por fibroblastos, condroblastos e osteoblastos e exportado 
para fora da célula, onde enzimas catalisam a transformação em tripla hélice, ou seja, são três estruturas 
na forma de alfa-hélice unidas entre si. A maior parte dos aminoácidos é de glicina, prolina e lisina, que 
recebem radical -OH e se transformam em hidroxiprolina e hidroxilisina com a ajuda da vitamina C. Com 
vários radicais hidroxila, os aminoácidos ligam-se entre si por meio de ligações-pontes de hidrogênio, 
deixando a estrutura rígida. Todos os mamíferos fabricam colágeno (também chamado de gelatina), 
sendo que no setor alimentício é usado na fabricação de iogurtes, embutidos (salsichas, presunto, rosbife) 
e para sobremesas de fácil preparação (gelatinas, pudins, maria-mole), além da área de cosméticos e 
produtos fármacos (cápsulas moles e duras). 
35
BIOQUÍMICA ESTRUTURAL
Há vários tipos de colágeno (tipo I até tipo XII) comuns em ossos, tendões, pele, parede de artérias ou 
endotélios, articulações. A matriz óssea é composta de uma parte orgânica formada majoritariamente 
por colágeno tipo I (que confere flexibilidade ao osso), em que íons de fosfato e cálcio (cristais de 
hidroxiapatita) são os responsáveis pela rigidez e resistência do osso.
A deficiência da vitamina C leva ao escorbuto, doença relacionada a problemas na síntese do colágeno, 
pois não há aminoácidos com o radical hidroxila ligado, causando hemorragia, ao passo que os vasos 
sanguíneos e a pele possuem colágeno na sua constituição. A deficiência de colágeno no organismo 
denomina-se colagenoses, o que acarreta alguns problemas, como má formação óssea, rigidez muscular, 
problemas com o crescimento, inflamação nas articulações e doenças cutâneas. Entre as colagenoses 
mais conhecidas, pode-se citar o lúpus eritematoso sistêmico.
As doenças do colágeno geralmente têm características autoimunes que acometem vários órgãos, 
entre eles o pulmão. Há também a artrite reumatoide e esclerose sistêmica progressiva. O lúpus é uma 
doença das colagenoses e se caracteriza por ser autoimune, cuja manifestação é por meio de manchas na 
pele, úlceras orais, artrite, alterações renais, distúrbios do sangue, inflamações nos pulmões e no coração.
Outra doença ligada a proteínas é a doença da vaca louca. Bactérias, protozoários, fungos e vírus 
são seres vivos, microrganismos que podem causar várias doenças. Em meados dos anos 1980, foram 
descobertas por Stanley B. Prusiner algumas moléculas proteicas e sua possível função infecciosa; em 
1997, o cientista ganhou o Prêmio Nobel em Fisiologia ou Medicina por sua descoberta: os príons 
(proteinaceous infection particle) que podem desencadear doenças neurodegenerativas invariavelmente 
fatais. As doenças priônicas podem atingir tanto humanos quanto animais; elas atacam o sistema 
nervoso, prejudicando suas funções normais e matando as células nervosas. A função das proteínas 
príons ainda não é totalmente conhecida e elucidada, mas acredita-se que estejam ligadas à plasticidade 
do cérebro, na formação de sinapses, na diferenciação neuronal e na proteção dos neurônios. 
O conhecimento do príon chegou ao público quando, na década de 1980, na Inglaterra foram 
observados alguns bovinos com sinais associados a disfunções do Sistema Nervoso Central (SNC), que os 
levavam à morte. A encefalopatia espongiforme bovina (ou doença da vaca louca) era causada por um 
príon mutante, com uma estrutura diferente dos príons normais, que teria sido transmitido por ingestão 
de carne de ração enriquecida com carne de carneiro que estava contaminada. 
A proteína príon celular normal (PrPc), rica em estrutura α-helicoidal, pode sofrer uma mudança 
conformacional, produzindo a proteína patológica defeituosa (PrPSc), na qual prevalecem folhas-β e 
que tem a capacidade de transformar os príons saudáveis em patológicos, que se agrupam no cérebro, 
formando placas amiloides que dificultam a passagem nervosa. Os príons podem até mesmo produzir 
réplicas de si mesmos por mecanismos ainda desconhecidos. Em seres humanos, esse príon pode ficar 
em longos períodos de incubação (décadas), sendo causador de uma doença extremamente grave, 
conhecida como CJD (doença de Creutzfeldt-Jacob), com sintomas semelhantes aos da doença de 
Alzheimer, encefalopatia na qual o cérebro fica em forma de esponja (encefalopatia espongiforme). 
36
Unidade I
 Saiba mais
Para saber mais sobre os príons, leia o artigo:
COSTA, A. L. P.; JUNIOR, A. C. S. S. Príons: uma revisão de suas propriedades 
bioquímicas e das características patológicas das encefalopatias 
espongiformes transmissíveis. Revista Arquivos Científicos (IMMES), v. 1, 
n. 1, p. 4-13, 2018.
4.1.4 Estrutura terciária
Essa estrutura é visualizada quando a estrutura secundária se dobra sobre si mesma. Nesse 
dobramento os aminoácidos ficam muito perto uns dos outros, podendo ocorrer outras ligações que 
mantêm essa proteína, como: ligação dipolo-dipolo, ponte dissulfeto, ponte de hidrogênio, Força de 
Van der Waals e ligação hidrofóbica (figura a seguir). Algumas proteínas permanecem nessa estrutura e 
outras passam para a estrutura quaternária.
b
Ligação iônica
c
Ponte dissulfeto
d
Força de London
a
Ponte de hidrogênio
CH2 CH3
H
H H
H
H
H
N
CH3 H3C
H3CCH2 C
C C
C
C
C C
C
CO
O
O
C
H
H
H H
HS S
H H
H H
NH3
ácido 
glutâmico
ácido glutâmicoácido glutâmico
cadeia 
polipeptidica
cisteína cisteína
valina valina
asparagina
lisina
O
O
Figura 32 – Esquema das possíveis ligações que