Estudo Dirigido Aminoácidos e Proteínas- respostas

Prévia do material em texto

Estudo Dirigido Aminoácidos e Proteínas 
 
1. O que são aminoácidos e proteínas? 
Resposta: Aminoácidos são as unidades fundamentais (ou monômeros) das proteínas. A fórmula 
geral do aminoácido é: 
 
 
 
 
 
 
 
 
Os átomos de carbono podem ser identificados por duas maneiras: (a) através de numeração 1, 2, 
3,...., começando pelo C da carboxila (conforme os químicos orgânicos), e (b) através da 
denominação , , ,....., onde o C corresponde ao C em que os grupos amino e ácido (carboxila) 
estão ligados. Os átomos de C em diante correspondem aos C da cadeia lateral. Esta identificação 
corresponde à dos bioquímicos. Abaixo está mostrada a identificação dos átomos de C do 
aminoácido lisina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Proteínas são formadas por longas cadeias de resíduos de aminoácidos ligados entre si por ligações 
peptídicas. 
 
2. Quais são os monômeros das proteínas? Como essas se formam? 
Resposta: Os monômeros das proteínas são os aminoácidos. As proteínas são formadas através de 
ligações peptídicas entre aminoácidos subsequentes. 
 
3. O que diferencia um aminoácido de outro? Quais são os aminoácidos mais comuns encontrados 
nos organismos? 
Resposta: A diferença entre um aminoácido e outro é a cadeia lateral. Os aminoácidos mais comuns 
encontrados nos organismos correspondem a um total de 20. São eles: 
glicina (Gly, G), asparagina (Asn, N), 
alanina (Ala, A), glutamina (Gln, Q), 
prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), 
valina (Val, V), tirosina (Tyr, Y), 
leucina (Leu, L), triptofano (Trp, W), 
isoleucina (Ile, I), lisina (Lys, K), 
metionina (Met, M), arginina (Arg, R), 
serina (Ser, S), histidina (His, H), 
treonina (Thr, T), aspartato (Asp, D) 
cisteína (Cys, C), glutamato (Glu, E) 
 
4. Como os aminoácidos são classificados conforme a cadeia lateral? 
Resposta: 
I. Aminoácidos com Cadeias Laterais Não-Polares e Alifáticas 
(glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina e metionina) 
 
II. Aminoácidos com Cadeias Laterais Aromáticas 
(fenilalanina, tirosina e triptofano) 
 
III. Aminoácidos com Cadeias Laterais Polares, Não Carregadas 
(serina, treonina, cisteína, asparagina e glutamina) 
 
IV. Aminoácidos com Cadeias Laterais Carregadas Positivamente (Básicas) 
(lisina, arginina e histidina) 
 
V. Aminoácidos com Cadeias Laterais Carregadas Negativamentes (Ácidas) 
(aspartato e glutamato) 
 
5. O que é cistina? Quando ocorre a formação da cistina? Dê um exemplo de uma proteína que pode 
apresentar cistina. 
Resposta: Cistina é o dímero do aminoácido cisteína. A cistina ocorre pela oxidação de duas 
moléculas de cisteína, que são ligadas através de uma ponte dissulfeto. O exemplo mais comum de 
uma proteína que apresenta cistina é a queratina do cabelo. Quanto maior o número de pontes 
dissulfeto entre cisteínas, mais enrolado é o cabelo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Pergunta para você pensar: Qual a finalidade da chapinha no cabelo? 
 
6. Qual é o comportamento ácido-base dos aminoácidos em pH 7,0? 
Resposta: O aminoácido em água é um íon dipolar, ou zwitterion (do alemão – íon híbrido). Ou seja, 
ele tem tanto comportamento ácido (doador de próton H+) como comportamento básico (receptor 
de próton H+). 
 
A. Comportamento ácido B. Comportamento básico 
 
 
 
 
 
 Doador de próton H+ Receptor de próton H+ 
 
7. Como os aminoácidos estão eletricamente carregados em: pH baixo, pH neutro e pH alto? 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
8. O que é pKa? E pI? 
Resposta: pKa é a constante de equilíbrio que mede a tendência de um grupo doar o próton. 
pI é o pH em que o aminoácido (ou proteína) encontra-se na forma zwiteriônica (ou sem carga) 
 
9. Explicar a curva de titulação da glicina. Mostrar que espécies iônicas estão presentes em pK1 e pK2. 
Como se calcula o valor de pI da glicina? 
 Curva de titulação da glicina: 
 (1) (2) (3) Em pHs inferiores ao pK1(= 2,34), a glicina encontra-se, em sua 
 maioria, na forma protonada – condição 1 (carga líquida +1). 
Em pK1, a glicina está no equilíbrio entre as condições 1 e 2. Em pHs 
entre pK1 e pI (= 5,97), a glicina continua a perder o próton do grupo 
 carboxila. 
Em pI a glicina encontra-se na forma zwiteriônica – condição 2 (carga 
líquida zero). 
 Em pHs entre pI e pK2 (= 9,60), a glicina tende a perder o 
 próton do grupo  amino. 
 Em pK2, a glicina está no equilíbrio entre as condições 2 e 3. 
 Em pHs acima de pK2, a glicina encontra-se na condição 3, 
totalmente desprotonada (carga líquida –1). 
Nas faixas de pH ±1 dos pKs, a glicina tem efeito tampão, ou seja, o pH da solução não é muito 
alterado mesmo com a adição de bases ou ácidos. 
 
10. O que é dipeptídeo, hexapeptídeo, oligopeptídeo, polipeptídeo e proteína? 
Resposta: Dipeptídeo é a união de dois aminoácidos através de uma ligação peptídica. Hexapeptídeo 
é a união de seis aminoácidos por 5 ligações peptídicas. Não existe uma divisão exata entre 
oligopeptídeo, polipeptídeo e proteína. Pode-se dizer que o número de aminoácidos de um 
oligopeptídeo é menor do que o de polipeptídeo que é menor do que o de proteínas: 
Número de aminoácidos: oligopeptídeos < polipeptídeos < proteínas. 
 
11. O que é ligação peptídica? Mostre as ligações peptídicas no peptídeo ilustrado na questão 12. 
Resposta: Ligação peptídica é ligação entre dois aminoácidos através do grupo -carboxila de um 
aminoácido com o grupo -amino de outro. Ao ocorrer esta ligação, há a liberação de uma molécula 
de água. Esta reação é de condensação. As ligações peptídicas do peptídeo abaixo estão marcadas 
em amarelo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
12. No peptídeo abaixo, mostre quais as extremidades amino- e carboxi-. Por que são assim 
denominados? Qual o sentido da síntese do peptídeo no ribossomo? 
 
Resposta: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
As denominações amino- e carboxi-terminal são referentes aos grupos amino e carboxila 
presentes nas respectivas extremidades. 
 O sentido da síntese do peptídeo no ribossomo é de N-terminal para C-terminal. 
 
 
 
 
13. Quais as funções das proteínas? Cite pelos menos 3. 
Resposta: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
14. Quais os níveis de estruturação de uma proteína? Descreva cada uma. 
Resposta: 
Estrutura primária – sequência das ligações peptídicas da proteína. Ou seja, a sequência dos 
aminoácidos. 
 
Estrutura secundária – são os padrões de enovelamentos regulares do esqueleto do polipeptídeo. 
 
Estrutura terciária – corresponde aos aspectos do enovelamento tridimensional do peptídeo. 
 
Estrutura quaternária – corresponde ao arranjo no espaço de uma proteína com 2 ou mais 
subunidades polipeptídicas. 
 
15. Quais os tipos de estrutura secundária? 
Resposta: Os principais tipos de estrutura secundária são: -hélice e conformação . Esta última 
pode ter a conformação em fita -pregueada e voltas . 
 
16. Toda proteína tem estrutura quaternária? 
Resposta: Não, pois esta estrutura refere-se ao arranjo tridimensional de uma proteína que contém 
mais de uma subunidade. Corresponde às interações entre as subunidades. 
 
17. Como as proteínas são classificadas? Dê exemplos de proteínas conforme sua classificação. 
 
Resposta: As proteínas podem ser classificadas em fibrosas e globulares. 
Exemplos de proteínas fibrosas: proteínas estruturais que dão forma e/ou proteção às estruturas 
biológicas – queratina, fibroína, colágeno, elastina. 
Exemplos de proteínas globulares: enzimas, proteínas regulatórias, proteínas transportadoras, etc. 
 
 
 
18. Quais as características estruturais das proteínas fibrosas? Dê exemplos de proteínas fibrosas. 
Resposta: As proteínas fibrosas consistem principalmente de um único tipo de estrutura secundária. 
As cadeias polipeptídicas são arranjadas em longas fitas ou folhas. São normalmenteproteínas 
estruturais que dão sustentação, forma ou proteção. Exemplos: queratina dos chifres, unhas e 
cabelos, fribroína da teia de aranha ou fio de seda. 
 
19. Quais as características estruturais das proteínas globulares? Dê exemplos de proteínas fibrosas. 
Resposta: As proteínas globulares são enoveladas em forma esférica ou globular. As cadeias 
polipeptídicas contêm vários tipos de estrutura secundária. Estas proteínas são mais especializadas 
podendo ter várias funções. Entre as proteínas globulares estão as enzimas, as proteínas reguladoras 
(hormônios, fatores transcricionais, fatores de crescimento), proteínas de defesa (anticorpos, 
defensinas), etc... 
 
20. De quantas cadeias polipeptídicas é constituída a mioglobina? E a hemoglobina? Qual é número 
de grupamentos heme presente na mioglobina e na hemoglobina? 
Resposta: A mioglobina é consitituída de uma cadeia polipeptídica e contém um grupamento heme. 
A hemoglobina é constituída de quatro cadeias polipeptídicas e contém quatro grupamentos 
heme. Cada cadeia polipeptídica contém um grupamento heme. 
 
21. Qual a importância do grupo heme nas moléculas de mioglobina e hemoglobina? 
Resposta: O grupo heme é onde o oxigênio (O2) se liga nas moléculas de mioglobina e hemoglobina. 
Ou seja, a mioglobina estoca O2 através do grupo heme. Já a hemoglobina transporta O2 dos pulmões 
aos tecidos através do grupo heme. 
 
22. Cite as principais características estruturais da mioglobina e hemoglobina. 
Resposta: 
A mioglobina é composta por uma cadeia polipeptídica com 8 -hélices interrompidas por 
dobras e voltas. A maioria dos resíduos de aminoácidos hidrofóbicos está localizada no interior da 
molécula. A molécula é tão compacta que no seu interior cabem apenas quatro moléculas de água. O 
grupo heme, localizado em um bolso hidrofóbico, contém um íon Fe2+ (forma reduzida) onde o O2 se 
liga. 
 A hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas com estruturas secundárias e 
terciárias semelhantes à da mioglobina. As quatro cadeias se interagem em um arranjo quase 
tetraédrico. Duas das cadeias são denominadas , e as outras duas . Na estrutura quaternária da 
hemoglobina, as duas cadeias  têm pouco contato entre si. O mesmo ocorrendo entre as cadeias . 
Por outro lado, ocorrem várias interações entre as cadeias  e . Cada subunidade contém um grupo 
heme que se localiza em um bolso hidrofóbico. 
É importante que o grupo heme, em ambas as proteínas, esteja enterrado no interior das 
moléculas para assegurar que o íon ferro esteja na forma reduzida, uma vez que o O2 se liga 
reversivelmente nesta condição. Deste modo, as proteínas podem liberar O2 aos tecidos. Mioglobina 
ao músculo quando necessário, e hemoglobina a todos os tecidos. O íon Fe3+ (forma oxidada) se liga 
de forma irreversível a O2. 
 
23. Por que a hemoglobina exerce melhor a função de transportadora de oxigênio e a mioglobina de 
estocagem? 
Resposta: 
 As interações entre as subunidades da hemoglobina fazem com que haja uma resposta mais 
sensível a pequenas mudanças na concentração de O2. A ligação ou liberação de uma molécula de O2 
causa mudanças conformacionais que alteram a afinidade da proteína por O2. Deste modo, esta 
modulação da ligação de O2 permite que a proteína responda a mudanças na demanda de oxigênio 
pelos tecidos. 
 A mioglobina, por outro lado, tem apenas um sítio de ligação a O2, exercendo então melhor 
papel de estocagem. 
 
24. Desenhe as curvas de afinidade ao oxigênio da mioglobina e hemoglobina. 
Resposta: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
25. Explique o Efeito Böhr. Mostre o gráfico deste efeito. 
Resposta: 
A hemoglobina (Hb) transporta CO2 e íons H
+, além de O2. A reação de equilíbrio das interações Hb + 
O2 + H
+ é: 
 
Ou seja, quando a concentração de H+ é alta, o equilíbrio é deslocado à esquerda, e 
consequentemente ocorre liberação de O2 pela Hb. Isto acontece nos tecidos. Por outro lado, se a 
concentração de O2 é alta, o equilíbrio é deslocado à direita e a Hb captura O2. Isto ocorre nos 
pulmões. 
 
O gás carbônico (CO2) formado pela oxidação dos nutrientes, nas mitocôndrias, é rapidamente 
hidratado pela anidrase carbônica formando o bicarbonato e H+: 
 
 
 
A formação de H+ faz com que o pH local diminua. Isto acontece nos tecidos. 
 
Efeito Bohr é o efeito de pH e concentração de CO2 na ligação e liberação de O2 pela hemoglobina. 
Nos tecidos, a concentração de CO2 é relativamente alta, consequentemente o pH é baixo. Nestas 
condições, a afinidade da hemoglobina por O2 é diminuída porque H
+ e CO2 estão ligados, e O2 é 
liberado aos tecidos. Nos pulmões, CO2 é excretado, e então o pH do sangue é mais alto, 
aumentando assim, a afinidade da Hb por O2. Este se liga às hemoglobinas e é transportado aos 
tecidos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
26. Quais os sítios de ligação de O2, CO2 e H
+ na molécula de hemoglobina? 
Resposta: 
O2 liga-se ao íon Fe
2+ localizado no grupamento heme. 
H+ liga-se a qualquer resíduo de aminoácido da Hb 
CO2 liga-se no -amino grupo das terminações amino de cada subunidade da Hb. 
 
27. Quais são as bases moleculares da anemia falciforme? E quais são as conseqüências? 
Resposta: 
Ocorre uma mutação do resíduo de glutamato da posição 6 da cadeia  da Hb. Este glutamato (E) é 
mutado para valina (V). Ocorre então uma troca de um resíduo de carga negativa (E) para um sem 
carga, apolar (V). A posição 6 está localizada na superfície externa da cadeia b. Desta forma, esta 
mutação vai aumentar pontos hidrofóbicos na superfície externa que acarretará a associação 
quaternária anormal da Hb. Em concentrações de O2 abaixo de níveis críticos haverá interação entre 
subunidades  de moléculas diferentes e, com isto polimerização das moléculas de Hb. Há formação 
de fibras lineares que acarreta a distorção da morfologia original da hemácia à forma de foice. Daí o 
nome Anemia Falciforme. Hemácias com estas fibras lineares são mais frágeis e se lisam com mais 
facilidade, além de terem menor capacidade de ligar O2. 
 
28. Quais os aminoácidos que estão localizados preferencialmente no interior da proteína? E quais os 
que estão localizados na superfície externa? 
Resposta: Os aminoácidos hidrofóbicos ou apolares têm preferência de se localizarem no interior da 
proteína. A estabilização da estrutura terciária é em grande parte devido a interações hidrofóbicas 
entre estes aminoácidos. Os aminoácidos hidrofílicos ou carregados (positivamente ou 
negativamente), e mesmo os polares sem carga localizam-se preferencialmente no exterior da 
proteína. Quanto maior o número destes aminoácidos na superfície externa, mais solúvel é a 
proteína.