Macromoléculas: Estrutura e Função

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ESTRUTURA E FUNÇÃO 
DE MACROMOLÉCULAS
Elaboração
Fernanda Silva Polverari
Produção
Equipe Técnica de Avaliação, Revisão Linguística e Editoração
SUMÁRIO
APRESENTAÇÃO ...................................................................................................................................................................................... 4
ORGANIZAÇÃO DO CADERNO DE ESTUDOS E PESQUISA ................................................................................................. 5
INTRODUÇÃO ............................................................................................................................................................................................. 7
UNIDADE I
PROTEÍNAS ............................................................................................................................................................................................................................. 9
CAPÍTULO 1
AMINOÁCIDOS ...................................................................................................................................................................................................... 9
CAPÍTULO 2
PEPTÍDEOS ............................................................................................................................................................................................................ 20
CAPÍTULO 3
PROTEÍNAS ............................................................................................................................................................................................................ 22
CAPÍTULO 4
ENZIMAS .................................................................................................................................................................................................................. 31
UNIDADE II
CARBOIDRATOS .................................................................................................................................................................................................................. 35
CAPÍTULO 1
MONOSSACARÍDEOS ........................................................................................................................................................................................ 38
CAPÍTULO 2
OLIGOSSACARÍDEOS ........................................................................................................................................................................................ 46
CAPÍTULO 3
POLISSACARÍDEOS ............................................................................................................................................................................................ 50
UNIDADE III
LIPÍDIOS .................................................................................................................................................................................................................................. 57
CAPÍTULO 1
ÁCIDOS GRAXOS ................................................................................................................................................................................................ 59
CAPÍTULO 2
LIPÍDIOS SIMPLES .............................................................................................................................................................................................. 65
UNIDADE IV
ÁCIDOS NUCLEICOS.......................................................................................................................................................................................................... 73
CAPÍTULO 1
NUCLEOTÍDEOS ................................................................................................................................................................................................... 73
CAPÍTULO 2
ÁCIDOS NUCLEICOS ........................................................................................................................................................................................... 81
REFERÊNCIAS ........................................................................................................................................................................................ 92
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APRESENTAÇÃO
Caro aluno
A proposta editorial deste Caderno de Estudos e Pesquisa reúne elementos que se 
entendem necessários para o desenvolvimento do estudo com segurança e qualidade. 
Caracteriza-se pela atualidade, dinâmica e pertinência de seu conteúdo, bem como 
pela interatividade e modernidade de sua estrutura formal, adequadas à metodologia 
da Educação a Distância – EaD.
Pretende-se, com este material, levá-lo à reflexão e à compreensão da pluralidade dos 
conhecimentos a serem oferecidos, possibilitando-lhe ampliar conceitos específicos 
da área e atuar de forma competente e conscienciosa, como convém ao profissional 
que busca a formação continuada para vencer os desafios que a evolução científico-
tecnológica impõe ao mundo contemporâneo.
Elaborou-se a presente publicação com a intenção de torná-la subsídio valioso, de modo 
a facilitar sua caminhada na trajetória a ser percorrida tanto na vida pessoal quanto na 
profissional. Utilize-a como instrumento para seu sucesso na carreira.
Conselho Editorial
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ORGANIZAÇÃO DO CADERNO 
DE ESTUDOS E PESQUISA
Para facilitar seu estudo, os conteúdos são organizados em unidades, subdivididas em 
capítulos, de forma didática, objetiva e coerente. Eles serão abordados por meio de 
textos básicos, com questões para reflexão, entre outros recursos editoriais que visam 
tornar sua leitura mais agradável. Ao final, serão indicadas, também, fontes de consulta 
para aprofundar seus estudos com leituras e pesquisas complementares.
A seguir, apresentamos uma breve descrição dos ícones utilizados na organização dos 
Cadernos de Estudos e Pesquisa.
Provocação
Textos que buscam instigar o aluno a refletir sobre determinado assunto 
antes mesmo de iniciar sua leitura ou após algum trecho pertinente para 
o autor conteudista.
Para refletir
Questões inseridas no decorrer do estudo a fim de que o aluno faça uma 
pausa e reflita sobre o conteúdo estudado ou temas que o ajudem em 
seu raciocínio. É importante que ele verifique seus conhecimentos, suas 
experiências e seus sentimentos. As reflexões são o ponto de partida para 
a construção de suas conclusões.
Sugestão de estudo complementar
Sugestões de leituras adicionais, filmes e sites para aprofundamento do 
estudo, discussões em fóruns ou encontros presenciais quando for o caso.
Atenção
Chamadas para alertar detalhes/tópicos importantes que contribuam 
para a síntese/conclusão do assunto abordado.
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ORGANIZAçãO DO CADERNO DE ESTUDOS E PESqUISA
Saiba mais
Informações complementares para elucidar a construção das sínteses/
conclusões sobre o assunto abordado.
Sintetizando
Trecho que busca resumir informações relevantes do conteúdo, facilitando 
o entendimento pelo aluno sobre trechos mais complexos.
Para (não) finalizar
Texto integrador, ao final do módulo, que motiva o aluno a continuar a 
aprendizagem ou estimula ponderações complementares sobre o módulo 
estudado.
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INTRODUÇÃO
Seja muito bem-vindo à disciplina de Estrutura e Função das Macromoléculas. 
A disciplina visa aprofundar o seu conhecimento sobre as propriedades e as funções 
das macromoléculas. 
Neste material, você irá conhecer e compreender a importância de algumas 
macromoléculas, como as proteínas, os carboidratos, os lipídios e os ácidos nucleicos. 
Além disso, aprenderemos sobre como essas macromoléculas são essenciais para a 
regulação de diversas funções biológicas em nível celular.
Também estudaremos sobre as estruturas das proteínas, dos aminoácidos e das enzimas. 
Veremos a biomolécula que é a mais abundante fonte de energia encontrada na natureza: 
os carboidratos. Não menos importante, aprofundaremosmolécula de glicose e uma de frutose. Na natureza, é encontrada principalmente nas 
frutas e no mel, sendo o mais doce dos açúcares simples.
Figura 20. Estrutura da molécula de frutose.
Cadeia aberta Cadeia fechada
Frutose
Fonte: https://informacaoevida.weebly.com/frutose.html.
Galactose
Galactose é um carboidrato simples, representando pela fórmula química C6H12O6. 
Trata-se de um açúcar menos solúvel e menos doce que a glicose. A composição dos 
elementos da galactose é a mesma que a da glicose, porém a galactose possui os átomos 
arranjados de forma diferente.
Membro do grupo dos monossacarídeos, a galactose é formada nas glândulas mamárias 
a partir da molécula da glicose. O dissacarídeo originado pela interação química (ligação 
covalente) entre a galactose e a glicose chamado é denominado lactose.
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CARBOIDRATOS | UNIDADE II
A D-galactose possui 6 átomos de carbono, sendo um epímero de D-glicose no carbono 
4 (C4). Essa configuração torna a galactose uma aldohexose (Figura 21).
Figura 21. Estrutura da molécula de D-galactose e L-Galactose.
 D-galactose L-galactose 
Fonte: https://www.passeidireto.com/arquivo/57419070/galactose.
A galactose pode ser encontrada em carboidratos complexos e em lipídios contendo 
carboidratos chamados glicolipídios, que ocorrem no cérebro e em outros tecidos 
nervosos da maioria dos animais.
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CAPÍTULO 2
Oligossacarídeos
Oligossacaríeos
Os oligossacarídeos são carboidratos chamados especificamente de glicosídeos, por serem 
formados por ligações glicosídicas a partir da união entre dois ou mais monossacarídeos. 
Os oligossacarídeos possuem até dez unidades de monossacarídeos ligados entre si e, 
por isso, constituem carboidratos de pequenas cadeias.
A ligação glicosídica é uma ligação covalente entre moléculas de carboidratos, originando 
moléculas de carboidratos mais complexas (oligossacarídeos e os polissacarídeos). Essa 
ligação se dá entre a hidroxila do carbono anomérico de um monossacarídeo com 
qualquer outra hidroxila de um carbono do monossacarídeo seguinte, com a liberação 
de uma molécula de água (Figura 22). 
Nesse processo, a posição da hidroxila que será perdida irá determinar a classificação 
da ligação glicosídica, podendo ser alfa ou beta. 
Figura 22. Formação da ligação glicosídica entre dois monossacarídeos.
 
Glicose Glicose Maltose 
Ligação glicosídica 
(alfa 1-4) 
Nota: Essa ligação ocorre com a hidroxila (OH) de um carbono anomérico de um monossacarídeo (hemiacetal) ou carbono 1 
na aldose com a hidroxila (OH) do carbono 4 do segundo monossacarídeo.
Fonte: Marzzoco; Torres, 2007.
Na figura acima, temos a formação da maltose através da ligação glicosídica entre duas 
moléculas de glicoses. Essa ligação é do tipo alfa, pois a hidroxila (OH) está ligada ao lado 
direito do carbono (C-1) ligado ao oxigênio central, sendo denominado deanomérico.
A sacarose, por exemplo, é um dissacarídeo constituído pelos açúcares de seis carbonos 
D-glicose e D-frutose. 
A grande parte dos oligossacarídeos que são constituídos por três ou mais unidades 
não ocorre como moléculas livres nas células, mas sim o encontramos unidos a outras 
moléculas que não são açúcares, como os lipídios ou proteínas, formando as estruturas 
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CARBOIDRATOS | UNIDADE II
denominadas glicoconjugados. Todos os monossacarídeos e dissacarídeos comuns têm 
nomes terminados com o sufixo “-ose”. 
Principais dissacarídeos
Dissacarídeos são os oligossacarídeos mais comuns, entre os quais podemos destacar 
a sacarose, a maltose e a lactose, que são os mais abundantes na natureza.
 » Sacarose: dissacarídeo formado pela união entre glicose e frutose.
 » Lactose: dissacarídeo formado pela união de glicose e galactose.
 » Maltose: dissacarídeo formada pela união de duas moléculas de glicose. 
Sacarose
A sacarose é um dissacarídeo comum em vegetais, formada pela ligação entre uma 
molécula de glicose e uma molécula de frutose. Em condição ambiente, esse glicídio 
tem aparência de cristais brancos, sabor doce e é solúvel em água (Figura 23). A 
sacarose tem origem vegetal, sendo encontrada, principalmente, na cana-de-açúcar e 
na beterraba e em algumas frutas.
A inversão da sacarose é uma reação química que ocorre quando essa molécula sofre 
hidrólise pela ação de ácidos diluídos ou da enzima invertase, liberando a molécula de 
glicose e a de frutose que fazem parte da sua estrutura. Esse tipo de reação é utilizado na 
produção de chocolates com recheios cremosos: na fabricação, o chocolate é recheado com 
sacarose, água e invertase, que reagem entre si e formam uma mistura de glicose e frutose, 
denominada açúcar invertido, mais cremoso e muito mais doce do que a própria sacarose.
Através da ação da enzima invertase, esse dissacarídeo é absorvido rapidamente pelo 
organismo, sendo uma fonte imediata de energia.
Figura 23. Sacarose – dissacarídeo.
 
Glicose Frutose 
Sacarose (alfa 1-2) 
Fonte: https://escolaeducacao.com.br/dissacarideos/.
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UNIDADE II | CARBOIDRATOS
Lactose
Popularmente chamada de açúcar do leite, a lactose é uma substância orgânica sólida 
presente no leite e em seus derivados, sendo que, quando ingerido puro, a lactose 
confere ao leite um sabor levemente adocicado.
Formado pelos monossacarídeos glicose e galactose, esses dissacarídeos são unidos por 
ligação β (1 → 4). O resíduo de glicose da galactose possui uma hidroxila do carbono 
anomérico com configuração β (Figura 24). As duas moléculas que formam a lactose 
possuem a mesma composição, mas se diferem em relação ao posicionamento dos 
átomos no espaço.
A ligação glicosídica que une os resíduos de glicose e galactose na lactose é hidrolisada 
pela enzima lactase. Quando comparamos aos outros dissacarídeos, a lactose é um 
dissacarídeo com sabor menos adocicado e possui diferentes porcentagens no leite 
dos animais. No leite da mulher lactante, a lactose varia entre 5 e 8% da composição. 
Já no leite da vaca, ela está presente em 4 a 5% do total.
A lactose ajuda na prevenção de doenças como a osteoporose, pois sua presença 
favorece a absorção de cálcio pelo organismo, fazendo com que os níveis de cálcio 
se mantenham ideal. Esse importante dissacarídeo também é fonte de energia para 
o organismo, pois nas células, mais especificamente no interior das mitocôndrias, 
reage com o oxigênio, formando gás carbônico, água e, principalmente, energia, que 
é utilizada nos mecanismos celulares. 
A ausência da enzima lactase provoca a intolerância à lactose no indivíduo, causando 
problemas gastrointestinais.
Figura 24. Lactose – dissacarídeo.
 
Glicose Galactose 
Lactose 
(beta1-4) 
Fonte: https://escolaeducacao.com.br/dissacarideos/.
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CARBOIDRATOS | UNIDADE II
Maltose
A maltose (α – D - glicopiranosil - (1→ 4) – D - glicopiranose) é formada por duas 
moléculas de glicídios simples (glicose) unidas por uma ligação acetal. A ligação se dá 
entre C-1 de uma subunidade do açúcar e C-4 da outra (Figura 25). 
A maltose é um açúcar não disponível livremente na natureza, sendo obtido através de 
processos de digestão, que ocorrem quando as enzimas quebram as longas moléculas 
de amido em pedaços de maltose e, posteriormente, em duas moléculas de glicose. 
Esse processo facilita sua absorção pelo corpo. Esse açúcar possui sabor adocicado, no 
entanto, menos que a sacarose. 
Ele é utilizado na fabricação da cerveja e é o principal componente do malte. Esse 
processo de fabricação é constituído por diversas etapas, em que, primeiramente, ocorre 
a transformação química de carboidratos, como o milho, para que, em seguida, eles 
possam ser quebrados em glicídios de cadeias menores (maltose e glicose), ocorrendo 
a fermentação alcoólica por enzimas glicolíticas, presentes nas leveduras, como a 
Saccharomyces cerevisiae.
Figura 25. Maltose – dissacarídeo.
 
Glicose Glicose 
Maltose (alfa1-4) 
Fonte: https://escolaeducacao.com.br/dissacarideos/.
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CAPÍTULO 3
Polissacarídeos
Polissacaríeos
Os polissacarídeos são os tipos de carboidratos mais abundantesna natureza. Eles também 
são conhecidos comoglicanos e são formados por cadeias contendo centenas ou milhares 
de unidades de monossacarídeos.
Os polissacarídeos diferem entre si na identidade das suas unidades monossacarídicas 
e no tipo de ligação que os une, no comprimento de suas cadeias e no grau de 
ramificação destas. Dessa forma, eles podem ser classificados em homopolissacarídeos 
e heteropolissacarídeos (Figura 26).
Os homopolissacarídeos são formados por um único tipo de unidade de monossacarídeo. 
São exemplos de homopolissacarídeos o amido, o glicogênio e a celulose, que são 
formados apenas pelo monossacarídeo glicose. 
Por sua vez, os polissacarídeos formados por duas ou mais unidades monoméricas diferentes 
são denominados heteropolissacarídeos. Está incluído nesse grupo o ácido hialurônico, 
que é formado por resíduos alternados de ácido D-glicurônico e N-acetil-D-glicosamina.
Figura 26. Tipos de polissacarídeos: homopolissacarídeo e heteropolissacarídeo, apresentando cadeias lineares ou ramificadas.
linear
Homopolissacarídeos
ramificado ramificadolinear
Homopolissacarídeos
Fonte: Marzzoco; Torres, 2007.
Os polissacarídeos apresentam diversas funções, como, por exemplo, servir de reserva 
energética e assumir função estrutural. Entre os polissacarídeos fundamentais e mais 
conhecidos, podemos destacar o amido, glicogênio e celulose.
Amido
O amido é formado por várias moléculas de glicose que podem se apresentar na forma 
de duas unidades poliméricas: amilose e amilopectina. O amido apresenta nos vegetais 
uma função energética análoga ao glicogênio para os animais. 
51
CARBOIDRATOS | UNIDADE II
De forma geral, o amido é formado por moléculas de glicose ligadas entre si através 
de numerosas ligações α (1,4) e poucas ligações α (1,6), nos pontos de ramificação da 
cadeia. Sua molécula é linear e forma hélice em solução aquosa.
Amilose
A amilose é o polímero não ramificado do amido e solúvel em água, sendo formada 
por 250 a 300 resíduos de glicose unidos por ligações glicosídicas α (1,4). 
Amilopectina
A amilopectina é o polímero ramificado, menos hidrossolúvel que a amilose, constituído 
por cerca de 1400 resíduos de glicose unidos por ligações glicosídicas α (1,4); nos pontos em 
que há ramificação, os resíduos de glicose são unidos por ligações α (1,6). A amilopectina 
constitui, aproximadamente, 80% dos polissacarídeos existentes no grão de amido.
As ligações α (1,4) que unem os resíduos de glicose no amido estão perfeitamente 
adaptadas à função de reserva energética das plantas por duas razões principais. Isso se 
deve ao fato de que as ligações α (1,4) são dobráveis, o que permite que a molécula do 
amido se dobre sobre si mesma, facilitando o enovelamento desse polímero na célula 
e formando grânulos densos. 
A enzima α-amilase é a responsável por hidrolisar as ligações glicosídicas α (1,4) desse 
polissacarídeo, liberando como produto glicose, que será metabolizado na célula para 
produzir energia, o que possibilita ao amido atuar como reserva celular de glicose.
Figura 27. Amido – amilopectina: fórmula estrutural.
 
Ligação alfa 1-6 
Ligação alfa 1-4 
Fonte: http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/praticas_ch/teste_amido.htm.
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UNIDADE II | CARBOIDRATOS
Glicogênio
O polissacarídeo glicogênio é a forma como a glicose se encontra armazenada nas células 
dos animais. Possui estrutura semelhante à da amilopectina do amido, sendo que a 
principal diferença é que a do amido apresenta uma ramificação a cada 30 resíduos de 
glicose, enquanto a do glicogênio apresenta essas ramificações a cada 6 a 12 resíduos 
de glicose (o glicogênio é muito mais ramificado). 
A maior parte dos resíduos de glicose na amilopectina está unida por ligações glicosídicas 
α (1,4) na cadeia linear, sendo que, nos pontos das ramificações, os resíduos de glicose 
são unidos por ligação do tipo α (1,6).
O glicogênio corresponde entre 1-2% das reservas energéticas do organismo, distribuído 
entre o tecido hepático e muscular (300 a 400 gramas no músculo e 80 a 90 gramas 
no fígado). No tecido hepático, o glicogênio atua na manutenção da glicemia, pois, 
como trata-se de uma reserva de glicose, isso faz com que a mesma seja exportada para 
outros órgãos quando é necessário.
Já no tecido muscular, o glicogênio é usado diretamente pela própria fibra como fonte 
emergencial de energia quando a necessidade desta é muito intensa, pois essa reserva 
não permite que a glicose seja exportada.
Além da função de reserva energética (amido e glicogênio), muitos polissacarídeos 
atuam como elementos estruturais das paredes celulares de bactérias (peptidoglicano) e 
de vegetais superiores (celulose) e da superfície externa de células animais (glicocálix). 
Outros polissacarídeos são componentes do tecido conjuntivo de vertebrados 
(glicosaminoglicanos) e do exoesqueleto dos artrópodes (quitina). Os polissacarídeos 
estruturais, além de conferir forma às células e tecidos, também dão proteção e suporte.
Celulose
A celulose, substância fibrosa, resistente e insolúvel em água, é encontrada na parede 
celular dos vegetais, particularmente em troncos, galhos e em todas as partes lenhosas, 
sendo assim o polissacarídeo mais abundante na natureza.
A celulose também é formada por monômeros de D-glicose, semelhantemente ao amido 
e glicogênio, porém se diferencia por possuir ligação do tipo β (1,4). Devido a esse 
tipo de ligação glicosídica, a celulose possui características específicas, como estrutura 
espacial linear, formando assim fibras insolúveis em água e extremamente rígidas. 
Isso faz com que não seja possível ocorrer a digestão da celulose pelo ser humano.
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CARBOIDRATOS | UNIDADE II
Esse polímero não pode ser hidrolisado em suas unidades de D-glicose, pois o sistema 
digestório dos vertebrados não sintetiza qualquer enzima capaz de hidrolisar as ligações 
β (1,4) da celulose, e, portanto, é completamente inaproveitável como alimento para 
a maioria desses animais. Como produzem a enzima celulase, os fungos e as bactérias 
conseguem se alimentar de madeira. Os cupins digerem a celulose porque abrigam em 
seu sistema digestório o microrganismo Triconympha, que secreta a celulase, enzima 
que hidrolisa a celulose e capacita os cupins a se alimentarem de madeira. 
Os mamíferos não podem ingerir madeira e fibras vegetais uma vez que não possuem 
a enzima celulase. Entretanto, alguns ruminantes, como as ovelhas, o boi, a girafa e o 
camelo, conseguem digerir a celulose, pois abrigam no seu tubo digestivo a bactéria 
produtora de celulase
Figura 28. Celulose: fórmula estrutural.
 Celulose 
Fonte: http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/introducao_carboidratos/polissacarideos.htm.
Quitina 
Descoberta em cogumelos pelo professor francês Henri Braconnot, em 1811, a quitina 
é outro polissacarídeo de função estrutural, sendo denominada inicialmente de fungina.
A quitina é um homopolissacarídeo de cadeia linear formado por unidades do 
monossacarídeo N-acetil-D-glicosamina. As unidades de N-acetilD-glicosamina são 
unidas por ligações β1→4, sendo muito semelhante à celulose. O que difere esses dois 
polissacarídeos é uma única alteração química na celulose, em que ocorre a substituição 
de um grupo hidroxila no carbono 2(C-2) por um grupo amino acetilado. Por formarem 
fibras estendidas como a celulose, a quitina não é digerível pelos animais vertebrados.
A quitina é o segundo polissacarídeo mais abundante da natureza, após a celulose. 
Em 1823, o nome quitina foi dado pelo pesquisador Odier, que a isolou de carapaças 
de insetos. Na natureza, a quitina é encontrada na parede celular dos fungos e no 
exoesqueleto de aproximadamente 1 milhão de espécies de artrópodes, como, por 
exemplo, insetos, lagostas e caranguejos.
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UNIDADE II | CARBOIDRATOS
A quitina apresenta funções relacionadas com formação de estruturas e proteção. 
Através do exoesqueleto, a quitina oferece proteção, suporte e sustentação ao corpo de 
insetos. Ela também é parte constituinteda parede celular em fungos, o que proporciona 
rigidez às células desses organismos. Além disso, a quitina também auxilia a evitar 
perda de água.
Por tratar-se de uma substância não alergênica e biodegradável, atualmente a quitina 
apresenta potencial para uso biotecnológico. A seguir, apresentamos algumas informações 
de suas principais utilizações:
 » pode ser transformada em fibras para fabricação de tecidos e suturas cirúrgicas;
 » é uma potencial substituta de embalagens plásticas;
 » é utilizada como aditivo em alimentos e pode reduzir a ingestão de calorias 
e colesterol.
Figura 29. Quitina: fórmula estrutural.
 
(β1→4) 
(β1→4) 
(β1→4) 
QUITINA 
Fonte: https://slideplayer.com.br/slide/4328789/.
Peptidoglicano
O peptideoglicano, também chamado mureína, é um polímero que compõe a parede 
celular da maioria das bactérias.
Trata-se de um heteropolissacarídeo formado pela união de açúcares e aminoácidos 
que originam uma espécie de malha na região exterior à membrana celular das 
bactérias, a parede celular. Esse polissacarídeo é constituído por resíduos alternados 
de N-acetilglucosamina e ácido N-acetilmurâmico, unidos por ligações β-(1,4). 
Associada ao ácido N-acetilmurâmico está uma cadeia peptídicos de 4 a 5 resíduos 
de aminoácido. O péptido estabelece ligações cruzadas com outra cadeia peptídica, 
formando uma malha tridimensional. 
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CARBOIDRATOS | UNIDADE II
As bactérias são classificadas como gram-positivas ou gram-negativas com base nas 
diferenças na estrutura de sua parede celular peptidoglicana. O peptidoglicano tem 
uma função estrutural nas paredes celulares bacterianas, dando resistência estrutural 
e tendo também a função de contrariar a pressão osmótica do citoplasma.
Esse polímero é responsável pelo fenômeno conhecido como coloração de gram, na 
qual certos tipos de bactérias adquirem uma rica cor púrpura quando expostas ao 
corante violeta de cristal e servem a várias funções biológicas importantes para os 
organismos que envolvem.
Além de ser visualmente muito interessante, o processo de coloração de gram pode 
fornecer informações importantes sobre a estrutura das bactérias examinadas e pode 
ser usado como uma ferramenta de identificação-chave.
A camada peptidoglicana é substancialmente mais espessa nas bactérias gram-positivas 
(20 a 80 nanômetros) do que nas bactérias gram-negativas (7 a 8 nanômetros). 
O peptidoglicano forma cerca de 90% do peso seco das bactérias gram-positivas, mas 
apenas 10% das cepas gram-negativas. Assim, a presença de altos níveis de peptidoglicano 
é o principal determinante da caracterização das bactérias como gram-positivas.
Alguns medicamentos antibacterianos, como a penicilina, interferem na produção de 
peptidoglicano, ligando-se a enzimas bacterianas conhecidas como proteínas de ligação 
à penicilina ou transpeptidases e podem impedir a divisão da bactéria.
Glicosaminoglicano
Glicosaminoglicano são longas cadeias de carboidratos de açúcar encontradas em 
numerosas células do corpo humano. É um heteropolissacarídeo linear, não flexível 
e tem como base unidades dissacarídicas repetidas. Um dos monossacarídeos que 
compõem os dissacarídeos é sempre a N-acetilglicosamina, ou a N-acetilgalactosamina. 
Outro monossacarídeo é, na maioria dos casos, um ácido urônico.
São componentes fundamentais na matriz extracelular e nos tecidos conjuntivos, 
cumprindo várias funções. O principal papel dos glicosaminoglicanos é manter e apoiar 
o colágeno, a elastina e a turgidez (ressalto) nos espaços celulares, além de manter as 
fibras proteicas em equilíbrio e proporção.
Em produtos de cuidados com a pele, eles são essenciais para o metabolismo das células 
epidérmicas e dérmicas e mantêm o colágeno e a elastina da pele em boas condições.
56
UNIDADE II | CARBOIDRATOS
Glicosaminoglicanos ou GAGs são importantes na reação de peptídeos de cobre para 
ajudar a reparar rugas e cicatrizes. Conhecida como a reserva de água da epiderme e da 
derme viáveis, esses carboidratos dependem da ingestão de líquidos. Glicosaminoglicanos 
também estão ligados ao sistema linfático.
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UNIDADE IIILIPÍDIOS
Os lipídios constituem um grupo bem diverso em estrutura, características e funções 
entre os compostos orgânicos que encontramos nos organismos. Diferentemente 
dos carboidratos, que são caracterizados por sua estrutura química, os lipídios são 
identificados por sua estrutura química.
São substâncias orgânicas largamente encontradas na matéria viva. Quantitativamente, 
só perdem para a água e para as proteínas. Representam a segunda fonte de energia 
para o consumo da célula, depois dos glicídios. Na verdade, os lipídios fornecem mais 
calorias por grama do que os glicídios, mas a célula “prefere” metabolizar estes últimos, 
por serem mais facilmente oxidados.
Os lipídios constituem uma classe de compostos com estrutura bastante variada, 
caracterizados por sua baixa solubilidade em água. Exercem diversas funções biológicas, 
além de terem ampla aplicação econômica. Destacamos como principais funções dos 
lipídios:
 » reserva de energia;
 » componente das membranas celulares;
 » transporte de nutrientes e vitaminas lipossolúveis;
 » isolante térmico;
 » isolante que permite a condução do impulso nervoso;
 » proteção contra impactos;
 » precursor de hormônios;
São substâncias caracterizadas pela sua baixa solubilidade em água e alta solubilidade 
em solventes orgânicos, como álcoois, éteres e cetonas. Suas propriedades devem-se 
à natureza hidrofóbica de suas estruturas. A maioria dos lipídios são compostos 
anfipáticos, ou seja, apresentam na molécula uma porção polar hidrofílica e uma outra 
porção polar hidrofóbica.
Na realidade, toda a importância do metabolismo lipídico resulta dessa característica 
hidrófoba das moléculas, que não é uma desvantagem biológica, mesmo sabendo 
58
UNIDADE III | LIPÍDIOS
que o corpo humano é constituído por cerca de 60% de água. Exatamente por serem 
insolúveis, os lipídios são extremamente importantes para estabelecer uma interface 
entre o meio intracelular e o extracelular, francamente hidrófilos. Trata-se de moléculas 
saponificáveis, pois reagem com bases formando sabões. Também são biomoléculas 
energéticas que atuam no Ciclo de Krebs, pois fornecem acetil-CoA.
Os lipídios mais básicos são constituídos predominantemente por carbono, hidrogênio 
e oxigênio, embora existam outros com nitrogênio, fósforo ou magnésio em sua cadeia. 
Formam também longas cadeias carbônicas (por isso sua polaridade) e, quando ligados 
a ácidos carboxílicos (COOH), formam os ácidos graxos (AGs).
Os lipídios podem ser classificados de acordo com sua natureza química em:
 » simples: ácidos graxos, triglicerídeos, diglicerídeos, monoglicerídeos (esses 
três são ésteres formados a partir de ácido graxo e glicerol, chamados de 
glicerídeos), ceras (ésteres de ácidos graxos com elevada taxa de álcoois, 
podem ser ésteres esteróis formados de colesterol e ácidos graxos ou ésteres 
não esteróis formados de vitamina A);
 » compostos: fosfolipídios (formados a partir de glicerol, ácidos graxos, 
ácido fosfórico e outros grupos normalmente nitrogenados como o 
ácido fosfotídicos - lecitina e cefalinas; plasmalógenos e esfingomielinas), 
glicolipídios (associados com carboidratos) e lipoproteínas (associados com 
proteínas);
 » derivados: esse grupo é constituído pela quebra de lipídios neutros e 
compostos. São exemplos de lipídios derivados os terpenos, os isopenoides, 
as vitaminas lipossolúveis, os carotenoides e os esteróis (como colesterol e 
sais biliares), sendo estes últimos precursores de hormônios e constituintes 
da bile.
59
CAPÍTULO 1
Ácidos graxos
Ácidos graxos
Esses compostos são ácidos provenientes de óleos (glicerídeos de ácidos insaturados 
produzidos por plantas) e gorduras (glicerídeos de ácidos saturados produzidos por 
animais), sendo utilizados como forma de armazenamento de energia nos organismos 
vivos.
Os ácidos graxos são ácidos monocarboxílicos, ou seja, apresentamapenas um grupo 
carboxila, como podemos observar na representação geral abaixo.
Figura 30. Fórmula estrutural geral de um ácido graxo.
Fonte: https://brasilescola.uol.com.br/biologia/acidos-graxos.htm.
Os ácidos graxos são os lipídios mais conhecidos, deles derivam os óleos e as gorduras 
e eles são derivados de hidrocarbonetos. São ácidos carboxílicos de cadeias abertas, 
longas, geralmente com um número par de átomos de carbono (entre 4 e 36), 
sem ramificações, podendo ser saturadas ou conter uma ou mais insaturações. 
O grupo carboxila constitui a região polar, e a cadeia carbônica, a parte apolar 
(Figura 31). 
Figura 31. Ácido graxo: molécula anfipática.
 
Cauda apolar Cabeça polar 
Fonte: https://docplayer.com.br/6468358-Lipidios-prof-sharline-florentino-de-melo-santos-ufpb-ct-deq.html.
Os ácidos graxos que ocorrem naturalmente estão exemplificados na tabela a seguir, 
em que são apresentados os números de átomos de carbono, fórmula, nomenclatura, 
ponto de fusão, posição e número de insaturações, quando houver.
60
UNIDADE III | LIPÍDIOS
Tabela 2. Ácidos graxos mais comum: saturados e insaturados.
Nº 
átomos de 
carbono
Ácidos 
graxos 
saturados
Nome
sistemático
Fórmula Ponto de 
fusão (ºC)
Posição 
e Nº de 
insaturações
12 Láurico Ácido n-dodecanoico CH3(CH2)10CO2H 44,2 -
14 Mirístico Ácido 
n-hexadecanoico CH3(CH2)12CO2H 53,9 -
16 Palmítico Ácido 
n-hexadecanoico CH3(CH2)14CO2H 63,1 -
18 Esteárico Ácido 
n-octadecanoico CH3(CH2)16CO2H 69,6 -
20 Araquídico Ácido n-eicosanoico CH3(CH2)18CO2H 76,5 -
24 Lignocérico Ácido 
n-tetracosanoico CH3(CH2)22COOH 86,0 -
Ácidos 
graxos 
insaturados
16 Palmitoleico Ácido cis-9-
hexadecenoico CH3(CH2)5CH=CH(CH2)7CO2H 1 a -0,5 16:1(Δ9)
18 Oleico Ácido cis-9-
octadecenoico CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7CO2H 13,4 18:1(Δ9)
18 Linoleico
Ácido cis-,cis-9,12-
-octadecadienoico
CH3(CH2)4CH=CH(CH2)
CH=CH(CH2)7CO2H 1-5 18:2(Δ9,12)
18 Linolenico
Ácido cis-,cis-
,cis-9,12,
15-octadecatrienoico
CH3(CH2CH=CH)3(CH2)7CO2H -11 18:3(Δ9,12,15)
20 Araquidônico
Ácido cis-,cis-,cis-
-,cis-5,8,11, 
14-eicosatetraenoico
CH3(CH2)4CH=CH(CH2)4 
(CH2)2CO2H -49,5 20:4(Δ5,8,11,14)
Fonte: adaptada de Nelson e Cox, 2014.
Como apresentado na tabela anterior, os ácidos graxos são classificados de acordo com 
o grau de saturação da cadeia lateral (presença de duplas ligações) em:
 » Saturados: quando possuem somente ligações simples na cadeia lateral.
 » Insaturados: quando possuem ligações duplas, sendo monoinsaturados 
no caso de apenas uma dupla ligação e poli-insaturados no caso de duas 
ou mais duplas ligações.
61
LIPÍDIOS | UNIDADE III
Figura 32. Ácido graxo saturado e insaturado.
 
Grupo carboxila 
(região polar) 
Cadeia 
hidrocarbonada 
(região apolar) 
Cadeia 
hidrocarbonada 
(região apolar) 
Grupo carboxila 
(região polar) 
Saturado Insaturado 
Fonte: https://www.marilia.unesp.br/Home/Instituicao/Docentes/FlaviaGoulart/lipidios.pdf.
Ainda em relação à classificação dos ácidos graxos, estes podem ser caracterizados 
de acordo com o tipo de cadeia lateral, podendo ser lineares, ramificados, cíclicos ou 
hidroxilados. Também podem ser classificados em relação ao número de carbonos, 
podendo ser pares ou ímpares; de cadeia curta (2 a 8 carbonos), cadeia média (8 a 14 
carbonos), cadeia longa (acima de 14 carbonos) e de acordo com a necessidade deles 
na nossa dieta, eles podem ser essenciais ou não essenciais.
Nos ácidos graxos insaturados no local da dupla ou das duplas ligações, pode haver 
uma isomeria (quando os compostos apresentam a mesma fórmula molecular, mas 
com fórmulas estruturais diferentes, sendo chamados de isômeros).
Isômeros CIS: estrutura dobrada para trás, torcendo a molécula em “U”, ocorre 
naturalmente na natureza. Nos ácidos graxos, a configuração é quase sempre cis.
Isômeros TRANS: alargamento da molécula em um modelo linear semelhante aos ácidos 
graxos saturados, ocorre naturalmente em apenas algumas gorduras. Normalmente, 
deriva da hidrogenação parcial de óleos e gorduras, como margarinas e óleos, que 
passam por aquecimento. Causam doenças vasculares.
A nomenclatura dos ácidos graxos é feita por meio do sistema Delta (Δ), que mostra 
o comprimento da cadeia de ácido graxo e o número e posição de todas as duplas 
ligações existentes.
Primeiro, deve-se contar o número de carbonos iniciando a contagem na extremidade 
carboxílica (COOH) do ácido graxo. Como exemplo, usaremos a nomenclatura do 
ácido linoleico.
Exemplo: ácido linoleico → 18:2 Δ9,12 ou 18:2 (9,12), ou seja, esse ácido apresenta 18 
carbonos no total, 2 ligações duplas, estando essas localizadas no carbono 9 e 12. 
62
UNIDADE III | LIPÍDIOS
Figura 33. Exemplo de nomenclatura dos ácidos graxos pelo sistema Delta – ácido linoleico.
 
O sistema delta de contagem a partir da 
extremidade do carboxil. 
Para o ácido linoleico, portanto, a 
nomenclatura é 18:2 Δ 9,12 
 
Extremidade do carboxil 
Fonte: elaborado pela autora (2020).
As cadeias dos ácidos graxos saturados são flexíveis e distendidas e não possuem 
duplas ligações. Eles são geralmente sólidos à temperatura ambiente, e o comprimento 
da cadeia interfere no seu ponto de fusão, em que aumenta à medida que o número 
de átomos de carbono na cadeia é aumentado, conforme observado na Tabela 2. 
As gorduras de origem animal são ricas em ácidos graxos saturados.
Já os ácidos graxos insaturados naturais são ácidos carboxílicos com 1 ou mais duplas 
ligações, que apresentam menor ponto de fusão quanto maior o número de insaturações. 
Isso ocorre porque a variação na intensidade de associação entre as moléculas de ácidos 
graxos reflete-se no valor do seu ponto de fusão, já que a passagem do estado sólido 
para o líquido envolve a ruptura parcial de interações intermoleculares.
Em resumo, a temperatura de fusão dos ácidos graxos diminui com o número de 
insaturações e aumenta com o comprimento da cadeia. Assim, ácido esteárico (saturado) 
e ácido oleico (uma instauração), ambos com 18 carbonos, têm pontos de fusão muito 
diferentes: 69,6 ºC e 13,4 ºC.
Entre as reações que os ácidos graxos podem sofrer, podemos destacar a:
 » Hidrogenação: esta reação converte os óleos vegetais líquidos e insaturados 
em gorduras sólidas e mais estáveis à temperatura ambiente, produzindo 
um tipo de gordura conhecida como “ácidos graxos trans” ou “gordura”. 
Resumidamente, é a reação de um ácido graxo insaturado com hidrogênio, 
resultando em ácido graxo saturado.
 » Saponificação: a reação de saponificação ocorre quando um éster em solução 
aquosa de base inorgânica origina um sal orgânico e álcool. A reação de 
saponificação também é conhecida como hidrólise alcalina, em que ocorre a 
reação de um éster (proveniente de um ácido graxo) com uma base (hidróxido 
de sódio) para se obter sabão (sal orgânico).
63
LIPÍDIOS | UNIDADE III
 » Esterificação: as reações de esterificação são aquelas em que um ácido 
carboxílico reage com um álcool e produz éster e água. Quando essa reação é 
realizada em ambiente fechado, tende a ocorrer também no sentido inverso. 
Isso significa que a água reage com o éster e regenera o ácido carboxílico 
e o álcool, atingindo o equilíbrio químico. Essa reação inversa que ocorre 
entre o éster e a água é chamada de hidrólise.
 » Halogenação: é a reação do ácido graxo insaturado com um halogênio, 
formando ácido graxo saturado halogenado.
Ácidos graxos essenciais
Existem alguns ácidos graxos que são estruturais e sua deficiência provoca problemas, 
como é o caso do ácido linoleico e do ácido linolênico, este último é um ácido graxo 
ômega 3 obtido na alimentação, que é precursor de outros ácidos graxos ômega 3 
importantes para o crescimento e o desenvolvimento (sua deficiência acarreta diminuição 
da visão e alteração do aprendizado). Esses ácidos graxos essenciais não são produzidos 
pelos seres humanos, devendo ser adquiridos pela dieta. Fazem parte desse grupo:
 » Ácido linolênico (ômega 3), presente em grande quantidade nos peixes 
(especialmente o salmão) eóleos de peixe. 
 » Ácido linoleico (ômega 6), presente nos óleos vegetais (soja, milho, girassol).
 » Ácido oleico (ômega 9), presente em alta concentração no óleo de sementes 
de uva, óleo de canola, óleo de gergelim, óleo de girassol, óleo de soja, óleo de 
palma, azeite de oliva e em animais marinhos, como o tubarão e o bacalhau.
Principais fontes de ácidos graxos
 » Fontes de ácidos graxos saturados: os ácidos graxos saturados podem 
ser obtidos por meio do consumo de chocolates diversos, carne vermelha 
(bovina, suína, etc.), ovos, leite integral e derivados, gordura animal, etc.
 » Fontes de ácidos graxos monoinsaturados: os ácidos graxos 
monoinsaturados podem ser obtidos por meio do consumo de óleos (obtidos 
a partir de amendoim, oliva, canola, etc.) ou de nozes e abacate.
 » Fontes de ácidos graxos poli-insaturados: os ácidos graxos poli-insaturados 
podem ser obtidos por meio do consumo de óleos extraídos de vegetais 
(milho, girassol, soja, castanhas, amêndoas, etc.), peixes, etc.
64
UNIDADE III | LIPÍDIOS
Funções dos ácidos graxos
Os ácidos graxos esterificados compõem moléculas complexas, como os triglicerídeos, 
são armazenados nas células adiposas e representam a principal reserva energética do 
organismo.
Já os ácidos graxos não esterificados são encontrados na forma livre em todos os 
tecidos em níveis baixos, ou em níveis mais elevados no plasma durante o jejum. Esses 
AGs livres podem ser oxidados em muitos tecidos, mas em especial no fígado e nos 
músculos, e assim produzir energia.
Além disso, são componentes estruturais de membranas celulares, uma vez que 
constituem moléculas de lipídios, como os fosfolipídios e os glicolipídios. São ainda 
precursores de prostaglandinas (eicosanoide) que produzem respostas fisiológicas e 
patológicas, atuando, por exemplo, como mediadores nas inflamações, na febre e nas 
alergias.
Importante
Todos os ácidos graxos saturados são sintetizados no organismo a partir da acetil-CoA, 
entretanto os ácidos graxos poli-insaturados são exclusivos dos vegetais, os ácidos 
linoleico (18: 2) e o linolênico (18:3) são considerados essenciais aos seres humanos por 
serem precursores dos eicosanoides e serem responsáveis pela fluidez da membrana.
O ácido araquidônico (20:4) torna-se essencial quando há a carência dietética do ácido 
linoleico, que é utilizado em sua síntese.
65
CAPÍTULO 2
Lipídios simples
Como mencionado no início desta unidade, os lipídios apresentam uma grande 
variedade estrutural, e, por isso, é comum subdividi-los em duas classes, de acordo 
com a complexidade de suas moléculas. De acordo com essa classificação, temos: os 
lipídios simples e os lipídios complexos. 
Na literatura, podemos encontrar a classificação dos lipídios de acordo com a presença 
de ácido graxo em sua estrutura. Os lipídios que reagem com bases formando 
sabões são os saponificáveis, que possuem ácidos graxos em sua composição. 
Fornecem acetil-CoA para o Ciclo de Krebs e, por isso, são biomoléculas extremamente 
energéticas. São exemplos de lipídios simples: triglicerídeos, fosfoglicerídeos, 
esfingolipídios e ceras. 
Os lipídios não saponificáveis são aqueles que não contêm ácidos graxos em sua 
composição. Os principais representantes desses lipídios são os que, apesar de não 
serem energéticos, desempenham importantes funções no metabolismo. Dentro desses 
grupos, estão os terpenos, esteroides, carotenoides e terpenos.
Lipídios simples
Os lipídios simples são aqueles que, quando sofrem quebra pela molécula de água 
(hidrólise), produzem ácidos graxos e álcoois.
São considerados lipídios simples os monoglicerídios, os diglicerídios e os triglicerídios. 
A seguir, apresentaremos as características dessa classe de compostos.
Monoglicerídios
Os monoglicerídios são os principais produtos da reação de esterificação de triglicerídeos 
com o glicerol e possuem diversas aplicações e funções na indústria de alimentos.
Diglicerídios
Os diglicerídios são formados a partir da esterificação de duas hidroxilas presentes na 
molécula do glicerol.
Triglicerídios
Os triglicerídios são formados a partir da esterificação total da molécula de glicerol. 
São os constituintes majoritários dos óleos e das gorduras. 
66
UNIDADE III | LIPÍDIOS
A tabela a seguir traz a fórmula estrutural dessa molécula e exemplos desses lipídios 
simples.
Tabela 3. Lipídios simples: monoglicerídios, diglicerídios e triglicerídios.
 
 
 
 
 
 
Monoestearina 
Diestearina 
Oleína 
(principal componente do óleo de palma) 
Fonte: http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/introducao_lipidios/classes_lipidios.htm. (Adaptado).
Os óleos e as gorduras são essencialmente compostos de triglicerídios. Essencialmente 
porque também podemos encontrar mono e diglicerídios, e até mesmo ácidos graxos 
livres nessas substâncias.
Existe, ainda, uma outra classe de compostos amplamente conhecida, que também é 
formada a partir de lipídios simples: as ceras. Diferentemente dos óleos e das gorduras, 
as ceras são formadas a partir da reação entre um ácido carboxílico e um álcool de 
67
LIPÍDIOS | UNIDADE III
cadeia longa. Em vez de três, a molécula apresenta uma única ligação éster. As ceras 
são, em geral, mais duras e quebradiças que as gorduras, mais resistentes à hidrólise 
(quebra pela água) e à decomposição e atuam como fator de proteção. Exemplos são 
a camada de cera que protege as folhas e caules de plantas de regiões áridas, evitando 
a perda excessiva de água. A figura a seguir representa a fórmula geral das ceras e 
exemplos de substâncias pertencentes a essa classe de compostos.
Figura 34. Lipídios simples: fórmula geral e exemplos de ceras.
 
Palmitato de cetila 
(espermacete de baleia) 
Palmitato de miricila 
(cera de abelha) 
Exemplos: Fórmula geral 
Fonte: http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/introducao_lipidios/classes_lipidios.htm.
Lipídios complexos
Os lipídios complexos são aqueles que contêm outros grupos além dos ácidos graxos, 
como átomos de fósforo, nitrogênio e, às vezes, enxofre em sua estrutura. Também 
são insolúveis em água.
Destacamos dentro do grupo de lipídios complexos: fosfolipídios, esfingolipídios e 
esteroides.
Fosfolipídios
Fosfolipídios são biomoléculas extremamente importantes das membranas celulares. 
Possuem estrutura muito semelhante aos triglicerídeos, a não ser pela substituição do 
radical pelo grupo fosfato. 
Esfingolipídios
Os esfingolipídios são lipídios que, em sua estrutura, possuem uma cabeça polar e duas 
caudas apolares, porém diferem dos fosfolipídios porque não possuem glicerol, mas 
sim um álcool aminado de cadeia longa, a esfingosina. Representam a segunda maior 
classe de lipídios de membrana.
Esteroides 
Os esteroides estão presentes em quase todas as formas de vida e são sintetizados pelos 
próprios organismos. Os esteroides mais importantes são de origem animal (colesterol, 
68
UNIDADE III | LIPÍDIOS
vitamina D2, hormônios). São chamados de lipídios não saponificáveis, uma vez que 
não sofrem reação de saponificação.
A fórmula estrutural e alguns exemplos desses lipídios complexos estão apresentados 
na tabela que segue.
Tabela 4. Lipídios complexos: fosfolipídios, esfingolipídios e esteroides.
 
Essa classe de lipídios é derivada da 
esfingosina: 
 
Os compostos esteroidais são os 
derivados do 
peridrociclopentafenantreno 
 
 
 
Fosfatidil inositol 
Esfingomielina 
Componente importante da membrana 
celular dos neurônios. 
Colesterol 
é um esteroide exclusivo dos 
organismos animais. 
Consequentemente, ele pode 
ser encontrado em muitos 
alimentos de origem animal, 
como ovos e derivados do 
leite (manteiga, queijo, etc.). 
Fonte: http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/introducao_lipidios/classes_lipidios.htm. (Adaptado).
Como descrito anteriormente, existem vários tipos de lipídio. A seguir, falaremos um 
pouco mais detalhadamente sobre os lipídios de maior importância biológica.
69
LIPÍDIOS | UNIDADE III
Triglicerídios
Os triglicerídiossão ésteres formados por três moléculas de ácidos graxos ligados a uma 
molécula de glicerol, que é um álcool. São armazenados nos adipócitos em humanos. 
Essas células fazem parte do tecido adiposo. 
São lipídios que exercem função de reserva energética e isolante térmico e também 
amenizam impactos mecânicos. 
Classificados de acordo com o seu ponto de fusão, os óleos e as gorduras podem ser 
exemplos de glicerídeos.
Em temperatura ambiente, os óleos são líquidos e são compostos de triacilgliceróis 
contendo uma grande proporção de ácido graxo mono e/ou poli-insaturado. Já as 
gorduras são sólidas na temperatura ambiente e compostas de triacilgliceróis contendo 
duplas ligações trans e uma grande proporção de ácido graxo saturado ou insaturado.
Os triglicerídios, também conhecidos como triacilgliceróis, são uma molécula triéster 
resultante da combinação de um glicerol (triálcool) com ácidos, especialmente ácidos 
graxos, em que as três hidroxilas sofreram condensação carboxílica com os ácidos, os 
quais não precisam ser necessariamente iguais. A seguir, temos uma reação genérica 
de formação de um glicerol:
Figura 35. Estrutura e formação de um triglicerídio.
 
Ácido graxo 
glicerol 
triglicerídeo 
água 
Ácido graxo 
Formação das 
moléculas de 
água 
glicerol 
Fonte: https://brasilescola.uol.com.br/quimica/o-que-sao-triglicerideos.htm#:~:text=Triglicer%C3%ADdeos%20tamb%C3%A9m%20
recebem%20o%20nome,%C3%A1cido%20graxo%20e%20o%20glicerol.
70
UNIDADE III | LIPÍDIOS
Os triglicerídios entram no nosso organismo por duas maneiras, pela alimentação 
e pela produção do próprio corpo. Essas biomoléculas são transportadas através do 
plasma sanguíneo no corpo humano, sendo armazenadas como gorduras quando não 
são utilizadas pelo organismo. Os triglicerídios estão presentes no corpo humano, 
assim como o colesterol. Entretanto, quando essa molécula está disponível em altas 
quantidades, existe um maior risco do desenvolvimento de vários problemas prejudiciais 
à saúde, como um maior risco de doenças cardiovasculares, obesidade, esteatose hepática 
(gordura no fígado), pancreatite, etc.
A presença desses ácidos graxos no nosso corpo não ocorre apenas pelo consumo de 
gorduras, mas também pelo consumo de carboidratos. A maioria dos carboidratos é 
naturalmente transformada em triglicerídios pelo corpo. Portanto, uma dieta com 
baixo teor de gordura, mas alta em carboidratos, pode servir para aumentar os níveis 
de triglicerídios.
Uma dieta baixa em carboidratos geralmente ajuda a diminuir os níveis do corpo, 
embora esse tipo de dieta não seja indicada para todos. Muitos nutricionistas incentivam 
o consumo de gorduras e carboidratos com moderação. Hábitos alimentares saudáveis 
costumam concentrar-se em controle de porções e uma ingestão equilibrada de proteínas 
e carboidratos complexos.
Fosfolipídios
Os fosfolipídios são lipídios que, em sua estrutura, possuem, além de ácido graxo e 
glicerol, ácido fosfórico (fosfato) e uma molécula nitrogenada.
Fosfolipídios integram a bicamada de todas as membranas biológicas, tornando-os 
uma molécula extremamente importante das membranas celulares. 
Na estrutura de fosfolipídios, há apenas ácidos graxos unidos a uma molécula de 
glicerol. O terceiro grupo hidroxila de glicerol se esterifica a ácido fosfórico em lugar 
de fazê-lo a ácido graxo. Esse fosfato está unido também a uma segunda molécula de 
álcool, que pode ser colina, etonolamina, inositol ou serina, de acordo com o tipo 
de fosfolipídio.
Os fosfolipídios são moléculas anfipáticas, pois apresentam uma cabeça hidrofílica 
(polar) que contém o grupo fosfato e duas grandes caudas de ácidos graxos hidrofóbicas.
A maioria das propriedades das membranas biológicas está relacionada a essa 
configuração dos fosfolipídios. As membranas biológicas são constituídas por bicamadas 
71
LIPÍDIOS | UNIDADE III
de fosfolipídios com as cabeças hidrofílicas (regiões que contêm fosfato) situadas na 
interface líquida e as caudas hidrofóbicas organizadas na parte no interior.
Quando se misturam com água, os fosfolipídios adotam espontaneamente a organização 
em bicamada, as cabeças polares no exterior e as caudas apolares no interior. Esse 
princípio de autoagregação, em que a união de estruturas complexas depende 
exclusivamente de propriedades físico-químicas de seus componentes moleculares, é 
característico dos sistemas vivos. Por exemplo, os vírus e os ribossomos se agregam 
de maneira semelhante.
Nas células, existem duas classes de fosfolipídios, os glicerofosfolipídios e os 
esfingofosfolipídios.
Cerídeos
As ceras ou cerídeos são um tipo de lipídio simples, constituídos por ésteres de ácidos 
superiores e álcoois superiores. As ceras não derivam do glicerol, mas sim de um álcool 
de cadeia maior, divergindo dos glicerídios.
As ceras podem ser de origem vegetal ou animal. Um exemplo de vegetal que produz 
cera em grande quantidade é a carnaúba, cuja principal função da cera é proteger esse 
vegetal de agressões ambientais e controlar a perda excessiva de água. 
Com relação às ceras de origem animal, estas podem apresentar várias funções, 
como a de impermeabilização. As aves aquáticas, por exemplo, produzem ceras que 
impermeabilizam suas penas, o que permite que elas nadem.
Com a função de proteger contra a entrada de corpos estranhos, as ceras são produzidas 
nos ouvidos dos seres humanos. A cera também é o componente básico da construção 
das colmeias das abelhas. 
Esteroides 
Os esteroides destacam-se por não possuírem ácidos graxos em sua estrutura, sendo 
bastante diferentes dos outros lipídios, fato que leva alguns autores a considerá-los 
um grupo à parte dos lipídios. 
Os esteroides fazem parte de uma classe de lipídios que possui uma estrutura básica 
de hidrocarbonetos com 17 átomos de carbono ligados em quatro estruturas cíclicas. 
São compostos lipossolúveis derivados de triterpenos tetracíclicos. Eles atuam, nos 
72
UNIDADE III | LIPÍDIOS
organismos, como hormônios, e, nos humanos, são secretados pelas gônadas, pelo 
córtex adrenal e pela placenta. 
O colesterol é o esteroide mais conhecido, sendo um reagente precursor para a biossíntese 
de vários hormônios (cortisol, aldosterona, testosterona, progesterona, etc.), da bile e 
da vitamina D. Está presente na membrana plasmática da célula, garantindo sua fluidez, 
e também é encontrado formando hormônios sexuais, como testosterona hormônio 
masculino) e estrógeno (hormônio feminino). 
O colesterol é encontrado exclusivamente em animais.
Importante!
 » O colesterol é parte constituinte das membranas celulares em conjunto com 
as proteínas e os fosfolipídios, dando origem a vários hormônios, como os 
do córtex, das glândulas suprarrenais e os sexuais. Apesar de o colesterol 
ser uma molécula muito útil ao organismo, quando essa substância está 
em excesso no sangue, pode ser um dos principais fatores de risco para 
o desenvolvimento de doenças arteriais coronarianas, principalmente o 
infarto agudo do miocárdio. Quando encontramos no sangue altas taxas 
de colesterol, os seus derivados acabam sendo depositados nas paredes dos 
vasos sanguíneos, deixando-as mais estreitas, e, com isso, a passagem do 
sangue fica dificultada (arteriosclerose).
 » A ação das lipases no tubo digestivo é facilitada pelo processo de emulsificação 
dos óleos e das gorduras, a qual é auxiliada pelos sais biliares, o que favorece 
a ação das lipases durante a digestão dessas substâncias.
 » Os corticosteroides produzidos pelas suprarrenais são muito utilizados como 
antialérgicos e anti-inflamatórios.
Carotenoides
Carotenoides são um tipo de terpeno, geralmente álcool, sendo o representante mais 
importante desse tipo de lipídio a vitamina A.
Possuem uma pigmentação amarela, vermelha ou laranja, sendo encontrados nas células 
de plantas fotossintetizantes. Esses pigmentos são os responsáveis por dar a coloração 
a frutos, flores e outras partes vegetais. Por participar do processo da fotossíntese, são 
importantes pigmentos fotossintetizantes.73
UNIDADE IVÁCIDOS NUCLEICOS
CAPÍTULO 1
Nucleotídeos
O conhecimento que adquirimos sobre os ácidos nucleicos nos permite identificar 
alterações genéticas responsáveis por diversas doenças, transferir genes de uma espécie 
para outra, criando os chamados organismos transgênicos, identificar criminosos ou 
inocentar suspeitos, determinar vínculos biológicos de parentesco entre os indivíduos 
– entre um número de aplicações científicas e tecnológicas. Para compreender 
essas aplicações científicas e tecnológicas, é preciso ter um conhecimento básico 
da estrutura dos ácidos nucleicos e de suas funções nas células, assunto que será 
abordado nesta unidade.
Nucleotídeos
O DNA é chamado de molécula da vida, pois nele há todas as informações genéticas 
dos seres vivos. É no DNA que estão contidas as informações necessárias à produção 
do RNA e, consequentemente, a síntese das proteínas. O DNA e o RNA estão dentro 
de uma classe de compostos orgânicos chamada de ácidos nucleicos, que apresentam 
esse nome em função da sua origem no núcleo celular. Esses dois tipos de ácido 
nucleico são bastante conhecidos, apresentando diversas funções indispensáveis ao 
metabolismo e à reprodução de um organismo unicelular ou pluricelular, tornando 
essas duas estruturas essenciais aos processos biológicos.
Os ácidos nucleicos são formados por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio, 
nitrogênio e fósforo.
A molécula de DNA é um polímero, ou seja, é uma molécula de cadeia longa que contém 
inúmeras unidades individuais ou similares unidas. Essas unidades individuais são 
74
UNIDADE IV | ÁCIDOS NUCLEICOS
chamadas monômeros. Portanto, na hierarquia estrutural das células, os nucleotídeos 
são as unidades monoméricas, ou seja, os monômeros.
Todos os ácidos nucleicos são formados pela polimerização de nucleotídeos. 
Eles estão presentes nas células tanto como componentes de ácidos nucléicos quanto 
como moléculas independentes, podendo desempenhar vários papéis diferentes.
A molécula de nucleotídeo é formada por três componentes combinados: um grupo 
fosfato, um açúcar com cinco carbonos, chamado de pentose, e uma base nitrogenada 
(Figura 36). Existe também o nucleosídeo, que, em sua estrutura, apresenta uma base 
nitrogenada, uma pentose, mas sem o grupo fosfato.
Figura 36. Estrutura de um nucleotídeo.
 
Grupo 
fosfato 
Base 
nitrogenada 
pentose 
Fonte: https://www.todamateria.com.br/nucleotideos/.
Como dito anteriormente, as unidades de pentoses dos nucleotídeos são monossacarídeos 
com cinco átomos de carbono. Os ácidos nucleicos são constituídos por dois tipos de 
pentose: ribose e desoxirribose (Figura 37a). O RNA é composto de monossacarídeo 
ribose, e a pentose do DNA é a desoxirribose. A diferença entre as duas pentoses está 
apenas no grupo hidroxila (OH), que na ribose está presente no carbono 2’, enquanto na 
desoxirribose ocorre a substituição dessa hidroxila por um átomo de hidrogênio (Figura 
37b). Os nucleotídeos do RNA são denominados ribonucleotídeos, por apresentarem a 
ribose, e os do DNA são desoxirribonucleotídeos. Esses dois nucleotídeos apresentam 
suas pentoses na forma β-furanosídica (anel fechado com cinco átomos e a hidroxila 
(OH) do carbono 1’ na forma β).
75
ÁCIDOS NUCLEICOS | UNIDADE IV
Figura 37. (a) Estruturas das pentoses ribose (RNA) e (b) desoxirribose (DNA).
 
(a) 
(b) 
D-ribose (estrutura 
linear) 
D-ribose (estrutura 
cíclica) 
D-desoxirribose 
(estrutura linear) 
D-desoxirribose 
(estrutura cíclica) 
Fonte: https://www.cesadufs.com.br/ORBI/public/uploadCatalago/11282816022012Bioquimica_aula_8.pdf.
As bases nitrogenadas são compostos aromáticos constituídos por um ou dois anéis, 
que incluem átomos de nitrogênio.
As purinas ou bases púricas são as maiores. Elas possuem dois anéis aromáticos 
(um hexagonal e um pentagonal) de carbono e nitrogênio e derivam da purina. São 
representada pelas:
 » adenina (A);
 » guanina (G).
Diferentemente das purinas, as pirimidinas, ou bases pirimídicas, são menores, 
apresentam apenas um anel aromático (hexagonal) de carbono e nitrogênio e derivam 
da pirimidina. Dentro desse grupo, temos:
 » citosina (C);
 » uracila (U);
 » timina (T).
76
UNIDADE IV | ÁCIDOS NUCLEICOS
A representação das bases purinas e pirimidinas está na Figura 38. Na imagem, podemos 
ver as diferenças de cada uma:
Figura 38. Pareamento de bases nitrogenadas do DNA e RNA.
Fonte: https://pt.wikipedia.org/wiki/Base_nitrogenada.
As nomenclaturas completas dos quatro nucleotídeos diferentes que se polimerizam 
para formar o DNA são:
 » 2’desoxiadenosina 5’trifosfato (dATP);
 » 2’desoxiguanosina 5’trifosfato (dGTP);
 » 2’desoxicitidina 5’trifosfato (dCTP);
 » 2’desoxitimidina 5’trifosfato (dTTP).
As moléculas de DNA e RNA apresentam como bases nitrogenadas a adenina, a 
guanina e a citosina, sendo a timina uma base que pertence somente ao DNA e a 
uracila exclusiva ao RNA. 
Os quatro nucleotídeos que se polimerizam para formar o RNA são denominados:
 » adenosina 5’trifosfato (ATP);
 » guanosina 5’trifosfato (GTP);
 » citidina 5’trifosfato (CTP);
 » timidina 5’trifosfato (TTP).
77
ÁCIDOS NUCLEICOS | UNIDADE IV
Veja na Figura 39 a formação desses dois ácidos nucleicos:
Figura 39. Pareamento de bases nitrogenadas do DNA e RNA.
 
Citosina 
Guanina 
Adenina 
Uracila 
 
Bases nitrogenadas 
do RNA: 
Bases 
nitrogenadas 
Par de bases 
Hélice dos 
fosfatos 
RNA 
Ácido ribonucleico 
DNA 
Ácido desoxirribonucleico 
Timina 
Citosina 
Guanina 
Adenina 
Bases nitrogenadas 
do DNA: 
Fonte: https://www.educamaisbrasil.com.br/enem/quimica/bases-nitrogenadas.
A formação de um nucleotídeo ocorre por meio de uma ligação covalente denominada 
ligação glicosídica. As bases pirimidinas de um nucleotídeo se ligam covalentemente 
à pentose por meio do nitrogênio do anel (N-1) com a hidroxila do carbono 1 (C-1) 
da ribose ou desoxirribose. Com as bases de purinas, a ligação glicosídica ocorre com 
a hidroxila das pentoses por intermédio do nitrogênio 9 (N-9) do anel.
Como vimos anteriormente, as bases nitrogenadas dos nucleotídeos são constituídas 
por dois grandes grupos: pirimidinas (citosina, timina e uracila) e purinas (adenina e 
guanina). Abaixo, apresentaremos as características detalhadas de cada uma:
 » Adenina (A) - também nomeada 9H-purin-6-amine (nomenclatura IUPAC) 
e 6-aminopurine, essa base possui fórmula molecular C5H5N5 e compõe 
o DNA, (pareando-se com a tinina) e o RNA (pareando-se com a uracila).
 A adenina também desempenha outros papéis. Ela tem como função atuar 
no processo de respiração celular e fotossíntese. Para isso, utiliza-se das 
formas de adenosina trifosfato (ATP), dinucleotídeo nicotinamida-adenina 
(NAD) e dinucleotídeo flavina-adenina (FAD).
78
UNIDADE IV | ÁCIDOS NUCLEICOS
 » Guanina (G) - também nomeada 2-amino-1H-purin-6(9H)-one 
(nomenclatura IUPAC), 2-amino-6-hydroxypurine e 2-aminohypoxanthine, 
essa substância apresenta fórmula molecular C5H5N5O e está presente 
tanto no DNA quanto no RNA, sempre ligada à citosina.
 » Citosina (C) - também nomeada 4-aminopyrimidin-2(1H)-one (nomenclatura 
IUPAC) e 4-amino-1H-pyrimidine-2-one, essa base é cristalina, possui 
fórmula molecular C4H5N3O e se combina com a guanina tanto no DNA 
quanto no RNA.
 » Timina (T) - também nomeada 5-methylpyrimidine-2,4(1H,3H)-dione 
(nomenclatura IUPAC) e 5-metil-uracil, essa base é composta de substâncias 
que dão origem a uma molécula em único anel. Sua fórmula molecular é 
C5H6N2O2.
 Na molécula de DNA, encontramos somente a timina, que se pareia com a 
adenina, sendo trocada pela uracila no RNA. Essa alteração que ocorre entre 
as bases nitrogenadas é capaz de prevenir mutações gênicas que poderiam 
ser fatais. 
 » Uracila (U) - também nomeada uracilo, pirimidino-2,4(1H,3H)-diona 
(nomenclatura IUPAC) e 2,4-diidroxipirimidina, essa base possui um anel 
simples e difere da timina pela ausência de um grupo metila. Sua fórmula 
molecular C4H4N2O2 compõe par com a adenina no RNA.
O pareamentoentre as bases nitrogenadas do DNA sempre ocorre na mesma forma: a 
adenina se liga à timina (A-T), enquanto a citosina se liga à guanina (C-G). O inverso 
também pode ocorrer (T-A e G-C). Duas ligações de hidrogênio unem a adenina e a 
timina, enquanto a guanina e a citosina estão unidas por três ligações.
Na tabela que segue, apresentamos várias características, como a nomenclatura utilizada 
para nomear as bases dos DNA e RNA, os quatro principais desoxirribonucleotídeos 
e os quatro principais.
Quadro 5. Nomenclatura das bases, ácidos nucleicos e nucleotídeos de DNA e RNA.
Base Nucleosídeo Nucleotídeo Ácido nucleico
Adenina Adenosina Adenilato RNA
Desoxiadenosina Desoxiadenilato DNA
Guanina Guanosina Guanilato RNA
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ÁCIDOS NUCLEICOS | UNIDADE IV
Base Nucleosídeo Nucleotídeo Ácido nucleico
Desoxiguanosina Desoxiguanilato DNA
Citosina Citidina Citidilato RNA
Desoxicitidina Desoxicitidilato DNA
Timina Timidina Timidilato RNA
Desoxitimidina Desoxitimidilato DNA
Uracila Uridina Uridilato RNA
Fonte: elaborado pela autora (2020).
A pentose é a ligação entre a base nitrogenada (purina ou pirimidina) e o grupamento 
fosfato. Ela se liga à base nitrogenada por meio de uma ligação fosfodiéster com a 
hidroxila ligada ao carbono 5 da pentose para o carbono 3 da próxima pentose.
Polinucleotídeos – a ligação fosfodiéster
A polimerização da estrutura da molécula de DNA ocorre pela união dos nucleotídeos 
independentes. Essa molécula polimerizada é chamada de polinucleotídeo, que é 
formado pela ligação de vários nucleotídeos mediante grupamentos fosfatos.
Esses polinucleotídeos são unidos por uma reação covalente denominada ligação 
fosfodiéster, em que ocorre uma reação com a hidroxila (OH) do carbono 5’ do grupo 
fosfato de uma unidade nucleotídica com a hidroxila (OH) do carbono 3’ da pentose 
do nucleotídeo seguinte.
A reação catalisada na célula por DNA polimerases é responsável pela ligação covalente, 
feita por “pontes” de grupos fosfato, para formação dos nucleotídeos no processo de 
replicação do DNA. Já na síntese de RNA, a formação dos nucleotídeos é catalisada 
pela RNA polimerase .
O esqueleto covalente dos ácidos nucleicos é hidrofílico devido à ligação fosfato e à 
pentose, são grupos polares, sendo esses esqueletos covalentes dos ácidos nucleicos 
formados por resíduos fosfatos e pentose alternados.
As bases nitrogenadas são grupos laterais unidos ao esqueleto covalente desses 
nucleotídeos a intervalos regulares. Os grupos hidroxila dos resíduos de açúcar 
formam pontes de hidrogênio com a água. Os grupos fosfato são responsáveis pelas 
cargas negativas em pH 7 dos nucleotídeos e dos ácidos, o que permite a esses grupos 
interagirem por meio de ligações iônicas com grupo com cargas positivas nas proteínas.
80
UNIDADE IV | ÁCIDOS NUCLEICOS
Cada fita linear do ácido nucleico possui uma polaridade específica e distinta nas 
extremidades 5’ e 3’ em razão de as ligações fosfodiésteres possuírem a mesma orientação 
ao longo da cadeia. A extremidade 5’ contém uma hidroxila (OH) livre ligada ao fosfato 
do carbono 5’ da pentose, e a extremidade 3’ contém uma OH do carbono 3’ da pentose. 
Por acordo, ficou estabelecido que a extremidade 5’ apresenta o primeiro nucleotídeo, 
e a extremidade 3’, o último nucleotídeo.
81
CAPÍTULO 2
Ácidos nucleicos
Ácidos nucleicos
Os ácidos nucleicos são macromoléculas formadas por unidades monoméricas menores 
conhecidas como nucleotídeos e que formam dois importantes componentes das 
células, o DNA e o RNA.
Como vimos, eles são formados por nucleotídeos, os quais são compostos de um grupo 
fosfato, um açúcar (pentose) e uma base nitrogenada. Esses nucleotídeos estão unidos 
um ao outro por ligações fosfodiéster estabelecidas entre uma pentose e um fosfato.
A diferenciação entre as moléculas de DNA e o RNA ocorre graças ao açúcar e às bases 
nitrogenadas encontradas em seus nucleotídeos. O grupamento fosfato, por sua vez, 
sempre será idêntico nesses dois ácidos nucleicos existentes.
A pentose é o açúcar presente nos ácidos nucleicos, podendo ser uma desoxirribose 
ou uma ribose. A desoxirribose é a pentose presente no DNA, que, por isso, recebe o 
nome de ácido desoxirribonucleico. O RNA contém a ribose e, por isso, é denominado 
de ácido ribonucleico.
As bases nitrogenadas representam uma importante diferença entre os ácidos nucleicos, 
sendo que existem cinco tipos diferentes: adenina, guanina, citosina, timina e uracila. 
As três bases (adenina, citosina e guanina) ocorrem em ambos os ácidos nucleicos, 
enquanto a timina é uma base exclusiva do DNA, e a uracila aparece apenas no RNA. 
As moléculas de DNA e RNA apresentam bastantes diferenças em sua estrutura, 
além de todas as diferenças que possuem com relação à composição. Enquanto no 
RNA observa-se apenas uma cadeia que pode enrolar-se sobre si mesma, no DNA 
observamos uma dupla fita em hélice.
O processo de replicação do DNA, que consiste na capacidade de se autoduplicarem 
para sua síntese, é caracterizado por ser semiconservativo, pois o DNA originado nesse 
processo é constituído por uma fita recém-formada e outra pertencente ao DNA molde 
usado no processo. A enzima responsável pela síntese de um novo polinucleotídeo de 
DNA é a DNA polimerase.
A síntese de RNA também ocorre a partir de uma molécula de DNA, que é usada 
como molde em um processo conhecido como transcrição. Nesse processo, a principal 
enzima responsável por desencadear a reação é a chamada RNA polimerase.
82
UNIDADE IV | ÁCIDOS NUCLEICOS
A seguir, falaremos mais sobre a estrutura e a síntese dos ácidos nucleicos.
DNA
O desenvolvimento de todos os seres vivos é controlado pelas moléculas desse composto 
orgânico, que contém as instruções genéticas de todos os processos vitais. Essa molécula 
é encontrada principalmente no núcleo das células eucarióticas, mas também está 
presente nas mitocôndrias, nos cloroplastos e no citosol das células procarióticas.
Quando uma célula somática se divide, o DNA é duplicado. Os segmentos de DNA que 
contêm a informação genética são denominados genes. O restante tem importância 
estrutural.
Estrutura do DNA
Constituído por duas fileiras de polinucleotídeos. Em cada fita de DNA, o “corrimão” 
é formado por ligações (fosfodiéster) entre moléculas de açúcar e radicais fosfato. 
O radical fosfato se liga ao carbono 3’ de um açúcar e ao carbono 5’ do seguinte.
As duas fileiras de polinucleotídeos de DNA formam uma estrutura em dupla hélice 
e estão unidas entre si por ligações de hidrogênio. A ligação de hidrogênio promove 
a forma e a estabilidade do DNA para proteger o código genético, mas também prevê 
a fácil ruptura das ligações por meio da ação de enzimas para a replicação do DNA.
Cada tipo de base nitrogenada pode interagir com uma outra base complementar, 
formando ligações de hidrogênio. O pareamento das bases ocorre da seguinte maneira:
 » guanina pareia com citosina;
 » adenina pareia com timina.
A dupla hélice do DNA
A estrutura da molécula de DNA é constituída por duas fitas helicoidais. Esse modelo 
estrutural foi proposto pelo norte-americano James Watson e o britânico Francis Crick, 
em 1953, para explicar a estrutura do DNA, que ficou conhecido com dupla hélice. 
Portanto, segundo o modelo proposto por Watson e Crick, a molécula de DNA 
é constituída por duas cadeias polinucleotídicas dispostas em hélice ao redor de 
um eixo imaginário, girando para a direita (uma hélice dupla). Ou seja, a molécula 
de DNA apresenta a forma de uma escada em caracol, na qual os “degraus” são 
83
ÁCIDOS NUCLEICOS | UNIDADE IV
compostos de bases de nitrogênio dos nucleotídeos, e os “corrimãos”, de fosfato e 
açúcar ligados covalentemente; por isso, diz-se que o DNA tem o formato de uma fita 
helicoidal.
As bases de purinas e pirimidinas de ambas as fitas se empilham na parte interna da 
dupla hélice. Cada base de uma fita está pareada no mesmo plano com uma base da 
outra fita, por formação de pontes de hidrogênio. O pareamento dos pares é feitoentre 
uma guanina e uma citosina e entre adenina e timina. Esse pareamento é denominado 
tipo Watson e Crick, nomeado assim em homenagem aos idealizadores de modelo. 
Os pares de bases guanina e citosina formam três pontes de hidrogênio, e os pares 
adenina e timina, apenas duas pontes de hidrogênio.
As duas fitas de DNA na dupla hélice são antiparalelas, isso significa que as duas 
fitas apresentam ligações fosfodiésteres 5’ - 3’ correndo em direção opostas. Essas 
duas fitas do DNA não são idênticas nem na composição nem na sequência de bases, 
mas complementares entre si. Dessa forma, para cada adenina de uma fita, timina 
será encontrada na outra; da mesma forma para os resíduos de guanina, que fazem 
pareamento com citosina.
Estudos de difração de raios X revelaram também que o diâmetro externo da dupla 
hélice é de cerca de 2 nm, enquanto a distância entre os pares de bases vizinhos é de 
0,34 nm. A hélice dá uma volta completa a cada 3,4 nm, que corresponde a cerca de 
10 pares de bases.
A estabilização da dupla hélice é mantida por duas forças: as pontes de hidrogênio 
entre os pares de bases complementares e as interações de empilhamento das bases. 
A complementaridade entre as fitas de DNA é atribuída às pontes de hidrogênio 
entre pares de bases. As interações de empilhamento das bases, que são em grande 
parte inespecíficas com respeito à identidade das bases empilhadas, dão maior 
contribuição para a estabilidade da dupla hélice. A interação hidrofóbica é a que 
mais contribui no empilhamento dessas bases, enquanto as interações químicas de 
empilhamento das bases são ligações não covalentes fracas, como van der Walls, 
dipolo-dipolo e hidrofóbica. 
Tipos de hélice do DNA
O DNA pode formar diferentes tipos de dupla hélice. Isso vai depender da conformação 
das pentoses de cada fileira de polinucleotídeo, assim como de características 
do meio.
84
UNIDADE IV | ÁCIDOS NUCLEICOS
O DNA de ocorrência natural pode existir em três formas helicoidais diferentes:
 » Forma “B” - é a forma mais comum. A hélice é voltada para a direita e com 
10 resíduos por volta, com planos de bases perpendiculares ao eixo helical. 
É predominante em solução aquosa.
 » Forma “A” - obtida pela desidratação moderada da forma “B”, é voltada 
para a direita, mas possui 11 resíduos por volta, e as bases estão em um 
ângulo de 20º graus em relação ao eixo helical. Essa forma é predominante 
em solução não aquosa.
 » Forma “Z” - a hélice nesta forma é voltada para a esquerda e contém cerca 
de 12 resíduos por volta. A transição entre as formas de DNA desemprenha 
um papel importante na regulação da expressão genética. A hélice Z se forma 
quando tem um número grande de pares de bases G – C seguidos.
Figura 40. Tipos de hélice de DNA.
 B-hélix A-hélix Z-helix 
Fonte: https://pt.slideshare.net/TheMrGabriel/cidos-nuclicos-dna-e-rna.
Replicação do DNA
A replicação do DNA é o processo pelo qual cópias idênticas de DNA são feitas para 
que as informações possam ser preservadas e passadas à descendência. A replicação do 
DNA começa com o desenrolamento parcial da dupla hélice e em cada fita é sintetizada 
uma nova fita complementar.
Como o DNA é uma fita dupla, cada lado dessa fita dará origem a uma fita nova. 
O novo DNA replicado terá, então, uma fita original e outra recém-sintetizada. 
Por isso, é semiconservativa.
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ÁCIDOS NUCLEICOS | UNIDADE IV
A replicação do DNA é um processo de alto consumo de energia, e a regulação desse 
processo é feita por algumas enzimas principais, como a helicase, que tem como função 
desenrolar a dupla hélice de DNA e separar as cadeias de nucleotídeos.
A replicação do DNA envolve três etapas:
 » iniciação;
 » ampliação ou alongamento;
 » término.
Por meio da ação de enzimas como a helicase, o processo de replicação é iniciado com 
a separação das duas fitas que formam a molécula de DNA. Essa separação ocorre em 
pontos denominados origens de replicação, que são pontos em que existem sequências 
específicas de nucleotídeos. Esses pontos de replicação são identificados por enzimas 
que atuam nesse processo e, serem identificados, ligam-se ao DNA, formando as 
chamadas “bolhas” de replicação.
Em seguida, o processo de replicação ocorre de forma mais rápida, pois as diversas 
bolhas formadas acabam se fundindo durante o processo. O processo de replicação 
ocorre nos dois sentidos da fita de DNA.
As helicases se deslocam sobre as fitas de DNA, separando as cadeias. As regiões onde 
as cadeias separam-se apresentam a forma de Y e são chamadas de forquilha de 
replicação. Para evitar que as cadeias se liguem novamente, as chamadas proteínas 
ligantes ao DNA de cadeia simples (SSB) ligam-se às cadeias simples, no entanto elas 
o fazem de forma a deixar as bases livres para a associação dos nucleotídeos.
À medida que essas associações ocorrem e a nova cadeia, denominada cadeia 
complementar, é sintetizada, essas proteínas desprendem-se do DNA.
A cadeia que vai ser formada inicia-se com uma porção de RNA. Essa cadeia inicial de 
RNA, sintetizada por meio da ação da enzima primase, é denominada de oligonucleotídeo 
iniciador.
O oligonucleotídeo iniciador é formado com base em um nucleotídeo de RNA; 
em seguida, os demais vão sendo adicionados, tendo a fita de DNA como molde. 
O oligonucleotídeo iniciador completo é então pareado com a fita molde, e a nova cadeia 
de DNA é iniciada. O oligonucleotídeo iniciador, quando está completo, apresenta 
entre cinco e dez nucleotídeos.
O início da formação da nova cadeia de DNA ocorrerá da extremidade 3’ do 
oligonucleotídeo iniciador. Enzimas denominadas de DNA-polimerases iniciam a 
86
UNIDADE IV | ÁCIDOS NUCLEICOS
ligação dos nucleotídeos livres no núcleo ao oligonucleotídeo iniciador e, em seguida, 
adicionam os nucleotídeos complementares aos da fita-molde.
Devido à estrutura do DNA, os nucleotídeos só poderão ser adicionados na extremidade 
3’ do oligonucleotídeo iniciador ou da fita de DNA que está sendo sintetizada. Essas 
junções unem o grupo 3’-OH de um nucleotídeo ao grupo 5’-OH do próximo nucleotídeo. 
Isso significa que o DNA é sintetizado na direção 5’→3’.
À medida que a forquilha vai sendo aberta, a adição de nucleotídeos em uma das fitas 
ocorre de forma contínua, essa fita é denominada de fita contínua, pois necessita 
apenas de um oligonucleotídeo. No entanto, para que a outra fita seja alongada nesse 
sentido, a adição de nucleotídeos ocorrerá em sentido oposto ao da progressão da 
forquilha por meio de fragmentos, denominados fragmentos de Okazaki (em células 
eucarióticas, eles possuem entre 100 e 200 nucleotídeos). Essa fita é denominada de 
fita descontínua, e cada fragmento dela deverá ser iniciado separadamente.
No final do processo de replicação, a enzima DNA ligase une os fragmentos, formando 
uma fita única de DNA, dando origem então a duas moléculas de DNA, exatamente 
iguais em relação à sequência de nucleotídeos. Essas moléculas são constituídas por 
uma fita antiga, pertencente à molécula original, e uma fita nova.
Figura 41. Replicação do DNA.
 
Fita descontínua 
Fita contínua 
DNA Original 
DNA polimerase 
Topoisomerase 
Helicase 
Primase RNA 
iniciador 
Fragmento 
de Okazaki 
Fonte: https://www.infoescola.com/genetica/replicacao/.
RNA
Originado a partir do molde de DNA, o RNA é responsável pela expressão da informação 
genética, atuando como uma espécie de cópia de trabalho.
O RNA é um polímero de nucleotídeos cujas moléculas que o constitui possuem 
dimensões muito inferiores às formadas por DNA. A síntese de toda proteína das 
células é comandada pelo RNA.
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ÁCIDOS NUCLEICOS | UNIDADE IV
Estrutura do RNA
Diferentemente do DNA, o RNA é constituído de uma única fita de polinucleotídeos. 
Além disso, sua ribose possui uma hidroxila no carbono 2, e não possui a base nitrogenada 
timina, sendo essa substituída pela uracila.
Embora não seja constituído por dois polinucleotídeos, o RNA ainda assim pode dobrar a 
si mesmo e formar estruturas secundárias e terciárias,como duplas hélices e loops internos. 
A formação dessas hastes se deve às pontes de hidrogênio entre as bases nitrogenadas dos 
nucleotídeos da própria cadeia que dobra sobre ela mesma, proporcionando a formação 
dessas estruturas. Nas regiões do RNA em que não ocorre pareamento de bases, são 
encontradas as alças. As moléculas de RNA podem também formar estruturas em forma 
de pregas, que dão a conformação desse nucleotídeo um aspecto de grampo de cabelo.
A síntese da cadeia desse polinucleotídeo ocorre da mesma forma que o DNA, porém, 
nesse caso, é utilizado um ribonucleotídeo em vez de desoxirribonucleotídeo. Além 
disso, o RNA contém uracila em vez de timina.
Transcrição
A transcrição é o processo pelo qual as mensagens genéticas são lidas e carregadas dos 
núcleos das células para os ribossomos, onde ocorre a síntese de proteína. A síntese do 
RNA começa quando o DNA se desenrola formando duas cadeias simples. Uma das cadeias 
é chamada de fita codificadora ou fita interpretadora e a outra, a cadeia complementar, é 
chamada de fita molde. O RNA é formado a partir da fita molde substituindo timina (T) 
por uracila (U). A fita molde é lida na direção 3’→ 5’ para que o RNA possa ser sintetizado 
na direção 5’→ 3’.
Figura 42. Transcrição do RNA.
 
DNA 
mRNA Direção da transcrição 
Fita molde 
Fita codificadora 
Fonte: https://pt.slideshare.net/TheMrGabriel/cidos-nuclicos-dna-e-rna.
Existem três tipos principais de RNA: o RNA mensageiro (mRNA); o RNA 
ribossômico (rRNA) e o RNA transportador (tRNA). Todos os três são moléculas 
muito menores que o DNA e todos permanecem com uma fita única em vez de 
88
UNIDADE IV | ÁCIDOS NUCLEICOS
uma fita dupla. O RNA mensageiro carrega a informação genética do DNA para o 
ribossomo. O RNA ribossômico complexado com proteínas fornece a constituição 
física dos ribossomos, que é a estrutura catalítica na qual ocorre a síntese das proteínas. 
E o RNA transportador transporta os aminoácidos para os ribossomos, onde são unidos 
para a formação de proteínas, existindo uma tRNA específica para cada aminoácido.
RNA mensageiro: o mRNA é responsável pelo código genético para a síntese 
proteica, estabelecido entre ele e o DNA, a sequência de três nucleotídeos do DNA 
corresponde à sequência de três nucleotídeos do mRNA. Essa sequência do mRNA 
é conhecida como códon. Nos procariotos, uma única molécula de mRNA pode 
codificar uma ou várias cadeias polipeptídicas. Se ela transporta o código para 
apenas um polipeptídio, o mRNA é monocistrônico; se ela codifica dois ou mais 
polipeptídios, o mRNA é policistrônico. Nos eucariotos, a maioria dos mRNA são 
monocistrônicos.
RNA transportador: o tRNA carrega os aminoácidos que serão adicionados à proteína 
nascente e faz a “leitura” da sequência de bases do mRNA. Isso quer dizer que o tRNA 
é a molécula que decodifica o código genético. Existem 20 tipos de tRNA (um para 
cada aminoácido), possuindo quatro domínios comuns:
 » o ponto de ligação com o aminoácido que transporta;
 » alça D, com a presença do nucleotídeo diidrouridina (formado por hidroxilação 
da uracila);
 » alça T com a presença de timina formada por metilação da uracila 
(ribotimidina);
 » alça do anticódon, que possui a sequência que se ligará ao mRNA no ribossomo 
durante a síntese proteica.
RNA ribossômico: o rRNA é um dos componentes moleculares que entra na 
composição molecular dos ribossomos, sendo responsável pela estrutura tridimensional 
final dos ribossomos por possuírem domínios específicos em sua estrutura secundária 
extremamente pregueada. Portanto, o rRNA tem função estrutural.
Tradução
O processo em que as informações genéticas contidas no mRNA, que foram passadas 
pelo DNA, são decodificadas e usadas para construir as proteínas denomina-se tradução. 
89
ÁCIDOS NUCLEICOS | UNIDADE IV
O processo da tradução consiste em transferir a informação contida na sequência de 
bases do mRNA para uma sequência de aminoácidos. No mRNA, cada grupo de três 
bases consecutivas recebe o nome de códon e corresponde a uma aminoácido, que 
tem sua trinca complementar (anticódon) no RNA transportador correspondente.
Essa correspondência entre códons e aminoácidos é o que chamamos de código genético. 
Com isso, podemos concluir que o código genético contido no DNA termina sendo 
expresso na forma de proteínas que afeta determinada característica.
Ao analisarmos a Figura 42, podemos perceber que os códons UAA, UAG e UGA não 
estão associados a nenhum aminoácido, eles sinalizam o fim da síntese proteica. Já o 
códon AUG serve tanto para codificar o aminoácido metionina quanto para sinalizar 
o início da tradução. 
Além disso, podemos perceber que o código genético é “degenerado”, ou seja, há 
muitos aminoácidos que são codificados pelo mesmo códon. A serina, por exemplo, 
está associada aos códons UCU, UCC, UCA e UCG. 
Assim, podemos concluir que há 61 códons que especificam 20 aminoácidos e 3 que 
especificam o fim de uma cadeia polipeptídica. Apesar de ser redundante, não é ambíguo, 
isto é, o mesmo códon não serve para dois aminoácidos diferentes.
Figura 43. Tabela de códons.
Segunda Base
U C A G
Pr
im
ei
ra
 B
as
e
U UUU
UUC
UUA
UUG
UCU
UCC
UCA
UCG
UAU
UAC
UAA Stop códon
UAG
UGU
UGC
UGA Stop códon
UGG Triptofano
U
C
A
G
Terceira Base
C CUU
CUC
CUA
CUG
CCU
CCC
CCA
CCG
CAU
CAC
CAA
CAG
CGU
CGC
CGA
CGG
U
C
A
G
A AUU
AUC
AUA
AUG
ACU
ACC
ACA
ACG
AAU
AAC
AAA
AAG
AGU
AGC
AGA
AGG
U
C
A
G
G GUU
GUC
GUA
GUG
GCU
GCC
GCA
GCG
GAU
GAC
GAA
GAG
GGU
GGC
GGA
GGG
U
C
A
G
5’ 3’
Alanina
Asparagina
Lisina
Ácido 
Aspártico
Ácido 
Glutâmico
Serina
Fenilalanina
Leucina
Leucina
Isoleucina
Metionina 
(start códon)
Serina
Prolina
Tirosina
Histidina
Glutamina
Cisteína
Arginina
Treonina
Valina
Arginina
Glicina
Stop códon
Fonte: https://www.sobiologia.com.br/conteudos/Citologia2/AcNucleico6.php.
90
UNIDADE IV | ÁCIDOS NUCLEICOS
A síntese de proteínas, ou seja, o processo de tradução, ocorre no ribossomos, que 
estão situados no citoplasma, e consiste na leitura do RNAm. O processo envolve três 
etapas conhecidas por: iniciação, alongamento e finalização.
Iniciação: a síntese tem início quando a subunidade menor de um ribossomo e um RNAt 
específico associam-se a um RNAm. A subunidade, então, desliza sobre a molécula até 
encontrar um códon de iniciação (AUG). Então, o RNAt específico, que transporta o 
aminoácido metiolina, liga-se a esse códon, e a subunidade maior do ribossomo liga-se 
à menor. No RNAm, o códon que inicia a produção de uma proteína é sempre AUG, 
que determina o aminoácido citado.
Alongamento: cada ribossomo possui dois sítios onde são ligados os RNAt. O sítio P, 
onde o RNAt libera o aminoácido que está transportando e onde fica o polipeptídio em 
formação, e o sítio A, onde está localizado o RNAt que carrega o próximo aminoácido 
da cadeia polipeptídica. O ribossomo desliza sobre o RNAm e são adicionados diferentes 
aminoácidos na cadeia polipeptídica.
Finalização: quando o ribossomo chega a um códon de parada (UAA, UAG ou 
UGA), uma proteína chamada de fator de liberação liga-se e todos os envolvidos na 
síntese separam-se, incluindo as subunidades maior e menor do ribossomo. A cadeia 
polipeptídica é então liberada.
Com isso, concluímos que a síntese proteica envolve etapas em que a informação 
contida no DNA é transcrita para o RNAm e, em seguida, traduzida em uma sequência 
de aminoácidos, formando a proteína, como exemplificado na figura a seguir.
Figura 44. Processo de síntese proteica.
Fonte: https://descomplica.com.br/blog/materiais-de-estudo/biologia/o-que-e-sintese-proteica/.
91
ÁCIDOS NUCLEICOS | UNIDADE IV
Podemos concluir que os ácidos nucleicos são macromoléculas presentes no núcleo 
das células e estão envolvidos no armazenamento, na transmissão e no processamento 
das informações genéticas de uma célula. 
Esse importantes polinucleotídeos são divididos em dois tipos: o ácido desoxirribonucleico 
(DNA) enosso conhecimentos sobre 
os lipídios e a complexidade da estrutura e das funções dos ácidos nucleicos.
Objetivos 
 » Aprimorar o conhecimento sobre as propriedades e as funções das 
macromoléculas.
 » Adquirir embasamento conceitual sobre os fundamentos para a manipulação 
de macromoléculas.
 » Estabelecer correlações entre a estrutura de macromoléculas e o 
armazenamento e a transferência de informações.
 » Aprimorar a capacidade para delinear e desenvolver estudos relacionados 
às análises das funções dos genes. 
9
UNIDADE IPROTEÍNAS
CAPÍTULO 1
Aminoácidos 
As proteínas são macromoléculas orgânicas encontradas em grande quantidade na 
estrutura celular, e junto com a água formam a maior fração constituinte das células. 
Elas ocorrem em todos os tipos de células.
As proteínas são moléculas essenciais para a estrutura e a função das células, desempenhando 
ampla variedade de funções biológicas. Elas são formadas pelo encadeamento de unidades 
especiais denominadas de aminoácidos, ligados entre si por ligações peptídicas.
Aminoácidos
Os aminoácidos tratam-se de moléculas orgânicas considerados como micromoléculas. 
São estruturas fundamentais na formação das proteínas, que são macromoléculas. 
A estrutura molecular de um aminoácido consiste em: um grupo carboxila (COOH), 
um grupo amina (NH2), um hidrogênio (H) e um radical “R”, que muda de aminoácido 
para aminoácido. Todos esses estão sempre ligados a um carbono central (C), chamado 
de alfa (α). 
Na figura 1, temos a representação da estrutura básica de um aminoácido. É o radical 
“R” que determinará as características de um aminoácido e o diferirá um do outro.
Figura 1. Representação da estrutura de um aminoácido.
 
Amino Radical Carboxila 
Fonte: https://www.todamateria.com.br/aminoacidos/.
10
UNIDADE I | PROTEÍNAS
O carbono-α apresenta uma estrutura tetraédrica ou assimétrica em todos os aminoácidos 
comuns, pois está ligado à quatro diferentes grupos, com exceção da glicina, na qual o 
grupo-R é uma molécula de hidrogênio. Essa estrutura tetraédrica faz do carbono-α 
um centro quiral.
Um dipeptídeo é formado pela união entre dois aminoácidos, assim como três unem-
se formando um tripeptídeo. Quando temos a união de vários aminoácidos, ocorre a 
formação de uma longa cadeia polipeptídica.
Todas as proteínas são formadas a partir da ligação sequencial de 20 aminoácidos, 
arranjados em sequencias específicas variadas. Os 20 aminoácidos conhecidos são 
alanina, arginina, aspartato, asparagina, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, 
glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metinonina, prolina, serina, tirosina, 
treonina, triptofano e valina.
Esses 20 aminoácidos são encontrados nas moléculas de proteína e têm sua síntese 
controlada por mecanismos genéticos, envolvendo a replicação do DNA e transcrição 
do RNA. Os aminoácidos são agrupados em quatro classes distintas, de acordo com 
sua estrutura e polaridade do grupamento R, conforme veremos a seguir.
 » Grupamento R apolar ou hidrofóbico
 São os aminoácidos menos solúveis, devido à ausência de grupamentos 
hidrofílicos no radical “R”. Estão incluídos nesse grupo a alanina, leucina, 
isoleucina, valina, prolina, fenilalanina, triptofano, metionina e glicina.
 No grupamento apolar, a alanina representa o aminoácido mais solúvel e 
a prolina destaca-se como um iminoácido no qual o grupamento R é um 
substituinte do aminogrupo.
 A glicina é o único aminoácido que não possui carbono assimétrico, em virtude 
de possuir como radical “R” apenas um átomo de hidrogênio. Dessa forma, 
a glicina pode ser considerada como o aminoácido mais simples. Algumas 
vezes encontramos na literatura a glicina classificada como polar, pois como 
grupamento funcional é muito curto, o que lhe confere certa solubilidade. 
 » Grupamento R polar não carregado
 São os aminoácidos que apresentam no grupamento “R” uma cadeia lateral 
polar sem carga elétrica, ou seja, neutra. São hidrofílicos e, geralmente, 
contêm hidroxilias, sulfidrilas e aminas. Estão incluídos nesse grupo a serina, 
treonina, cisteína, tirosina, asparagina e glutamina.
11
PROTEÍNAS | UNIDADE I
 A cisteína e a tirosina são os aminoácidos mais solúveis desse grupo, pois 
têm os grupamentos “R” mais polares. Nas proteínas, frequentemente, a 
cisteína ocorre em sua forma oxidada, a cistina. 
 A asparagina e a glutamina são amidas do ácido aspártico e do ácido glutâmico, 
respectivamente. Como dito anteriormente, a glicina também pode ser incluída 
nesse grupo devido ao átomo hidrogênio no seu grupamento funcional.
 » Grupamento R polar carregado positivamente (básicos)
 São os aminoácidos básicos que possuem grupamento R de seis carbonos e 
carga positiva, sendo que essa carga se encontra localizada sempre em um 
átomo de nitrogênio do grupamento. Fazem parte desse grupo a histidina, 
a lisina e a arginina.
 » Grupamento R polar carregado negativamente (ácidos)
 São os aminoácidos ácidos que se ionizam quando estão em pH fisiológico 
adquirindo carga negativa no grupamento carboxila. Estão nesse grupo o 
ácido aspártico e o ácido glutâmico. 
Na Figura 2, estão representados todos os aminoácidos baseados na polaridade dos 
radicais R.
Figura 2. Classificação dos aminoácidos pelo radical.
Alanina Valina Leucina Isoleucina Prolina
Metionina Fenilalanina Triptófano
Glicina Serina
Treonina Cisteína
Ácido
Aspártico
Ácido
Glutâmico
Lisina Arginina Histidina
Asparagina Glutarmina Tirosina
Aminoácidos polares
Aminoácidos básicosAminoácidos ácidos 
Aminoácidos hidrófobos
Alanina Valina Leucina Isoleucina Prolina
Metionina Fenilalanina Triptófano
Glicina Serina
Treonina Cisteína
Ácido
Aspártico
Ácido
Glutâmico
Lisina Arginina Histidina
Asparagina Glutarmina Tirosina
Aminoácidos polares
Aminoácidos básicosAminoácidos ácidos 
Aminoácidos hidrófobos
Fonte: https://www.marilia.unesp.br/Home/Instituicao/Docentes/FlaviaGoulart/aula_aminoacidos.pdf.
12
UNIDADE I | PROTEÍNAS
Podemos também classificar os aminoácidos em dois grupos: aminoácidos essenciais e 
não essenciais. A capacidade do organismo de sintetizar esses aminoácidos é o critério 
utilizado para esa classsificação.
Os aminoácidos essenciais, ou indispensáveis, são aqueles que o organismo humano 
não consegue sintetizar e, desse modo, devem obtidos por meio da alimentação. 
São considerados aminoácidos essenciais: isoleucina, leucina, histidina, lisina, metionina, 
fenilalanina, treonina, triptofano e valina.
Os aminoácidos que o organismo humano consegue sintetizar a partir dos alimentos 
ingeridos são os considerados não essenciais, ou dispensáveis. São considerados 
aminoácidos não essenciais: alanina, arginina, aspartato, asparagina, cisteína, glicina, 
glutamato, glutamina, prolina, serina e tirosina.
Podemos encontrar os aminoácidos em diversos alimentos, como ovos, queijos, carnes 
vermelhas, feijão, lentilha, amêndoas, amendoim e arroz. Cada aminoácido desempenha 
um papel importante e único no corpo. A seguir, apresentaremos, de forma reduzida, 
o papel de cada aminoácido.
 » Alanina: a alanina é um aminoácido de estrutura molecular muito simples, 
que possui apenas um radical metil como cadeia laterial, sendo por isso um 
aminoácido alifático e hidrofóbico.
 Trata-se de aminoácido não essencial que é produzido pelo corpo humano. A 
alanina é sintetizado no nosso organismo a partir de aminoácidos com cadeias 
laterais ramificadas, como a valina, leucina e isoleucina e da redução do piruvato. 
 Nesse processo, chamado de transaminação, ocorre a transferência do 
grupamento amina para o piruvato, resultando na síntese da alanina. A alanina 
ajuda a melhorar o sistema imunológico, atuando na produção de anticorpos.
 » Aspartato: o ácido aspártico, ou aspartato, é um aminoácido não essencial, 
tendo uma possível função de neurotransmissor excitatório no cérebro. 
 Esse aminoácido é também um metabolito do ciclo da ureia e participa 
na gliconeogênese. O aspartato também serve de precursor na sínteseo ácido ribonucleico (RNA). O DNA codifica a informação hereditária de um 
organismo e controla o crescimento e a divisão das células.
A decifração das informações genéticas do DNA ocorre em três: a replicação, a transcrição 
e a tradução. A replicação é a duplicação do DNA. A transcrição é a síntese de RNA a 
partir do DNA. A tradução é a conversão da linguagem de nucleotídeo para a linguagem 
de aminoácidos. A tradução é a síntese de proteínas. 
92
REFERÊNCIAS
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https://slideplayer.com.br/slide/4328789/.
https://docplayer.com.br/6468358-Lipidios-prof-sharline-florentino-de-melo-santos-ufpb-ct-deq.
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https://descomplica.com.br/blog/materiais-de-estudo/biologia/o-que-e-sintese-proteica/
https://www.sobiologia.com.br/conteudos/Citologia2/AcNucleico6.php
https://brasilescola.uol.com.br/quimica/o-que-sao-triglicerideos.
htm#:~:text=Triglicer%C3%ADdeos%20tamb%C3%A9m%20recebem%20o%20
nome,%C3%A1cido%20graxo%20e%20o%20glicerol.
	Apresentação
	Organização do Caderno de Estudos e Pesquisa
	Introdução
	Unidade I
	PROTEÍNAS
	Capítulo 1
	Aminoácidos 
	Capítulo 2
	Peptídeos
	Capítulo 3
	Proteínas
	Capítulo 4
	Enzimas
	Unidade II
	Carboidratos
	Capítulo 1
	Monossacarídeos
	Capítulo 2
	Oligossacarídeos
	Capítulo 3
	Polissacarídeos
	Unidade III
	Lipídios
	Capítulo 1
	Ácidos graxos
	Capítulo 2
	Lipídios simples
	Unidade IV
	Ácidos nuclEicos
	Capítulo 1
	Nucleotídeos
	Capítulo 2
	Ácidos nucleicos
	Referênciasde 
purinas e pirimidinas.
 » Glutamato: o glutamato, ou ácido glutâmico, é um aminoácido não essencial 
que exerce ação na biossíntese de várias proteínas. Possui como grupo 
funcional da sua cadeia lateral um ácido carboxílico.
13
PROTEÍNAS | UNIDADE I
 Codificado pelas trincas GAA e GAG, o glutamato é considerado o aminoácido 
livre de maior concentração no sistema nervoso central (SNC), sendo o 
principal neurotransmissor excitatório, essencial no desenvolvimento do 
aprendizado e da memória.
 Trata-se de um aminoácido que participa na produção de piruvato 
e oxaloacetato, que atuam em importantes vias metabólicas, como a 
gliconeogênese e glicólise. Para que possa ser consumido, o glutamato é 
convertido em glutamato monossódico, sendo este utilizado para realçar o 
sabor dos alimentos.
 » Glutamina: aminoácido não essencial encontrado em abundância no 
plasma e no tecido muscular, a glutamina é um aminoácido que apresenta 
importantes propriedades biológicas.
 A glutamina auxilia nas funções do sistema imunológico, estando envolvida na 
multiplicação e no desenvolvimento das células. Trata-se de um aminoácido 
muito utilizado por atletas no auxílio da recuperação pós-treino, devido a 
sua característica de promover a hipertrofia muscular.
 A glutamina é sintetizada a partir do ácido glutâmico, valina e isoleucina. 
Sua síntese é catalisada pela enzima glutamina sintetase, através da interação 
entre glutamato e amônia. O processo inverso é catalisado pela enzima 
glutaminase. Esse aminoácido também está envolvido na síntese de ácidos 
nucleicos.
 A glutamina também pode ser utilizada na gliconeogênese e está envolvida 
na manutenção do equilíbrio ácido/base do organismo.
 » Prolina: a prolina é um aminoácido não essencial codificado pelas trincas 
CCU, CCC, CCA e CCG. 
 A prolina tem uma cadeia lateral alifática, mas difere dos outros aminoácidos 
por sua cadeia lateral ser ligada tanto ao nitrogênio quanto ao átomo de 
carbono, tornando seu grupo amino secundário e não primário como os 
outros aminoácidos.
 A estrutura da molécula da prolina é rígida devido à estrutura cílica de sua 
cadeia lateral. A prolina é sintetizada a partir do aminoácido glutamato. 
É o ingrediente mais importante do colágeno, que constitui a pele e outros 
tecidos, sendo uma fonte de energia de rápida absorção.
14
UNIDADE I | PROTEÍNAS
 » Serina: codificada pelas trincas UCU, UCC, UCA, UCG, a serina é um 
aminoácido não essencial. Possui em sua cadeia lateral um grupo metil 
hidroxilado, classificando esse aminoácido em polar e sem carga.
 A serina pode ser sintetizado pelas células a partir da glicina e de outros 
metabólitos. A degradação da serina gera piruvato, tornando esse aminoácido 
uma molécula glicogênica. Essa reação de conversão da serina a piruvato 
por desidratação é catalisada pela enzima serina-desidratase.
 É uma molécula importante na produção de energia das células, além de 
auxiliar na memória e nas funções do sistema nervoso e atuar na melhora 
do sistema imunológico, produzindo imunoglobulinas e anticorpos.
 » Isoleucina: a isoluecina é um aminoácido que apresenta uma cadeia lateral 
alifática e apolar, sendo classificada como um aminoácido essencial.
 Trata-se de um isômero da leucina, tendo uma importante atuação na síntese 
da hemoglobina e na regulação dos níveis sanguíneos de glicose .
 A isoleucina é um dos alfa-aminoácidos da cadeia BCAA, juntamente 
com a leucina e a valina. Esse grupo está associado à obtenção de energia 
pelo tecido muscular, usado para prevenir perda muscular em pessoas 
debilitadas.
 » Leucina: a leucina é um aminoácido essencial, composto por uma cadeia 
ramificada. É utilizado pelas células do corpo humano para sintetizar proteínas, 
porém o nosso organismo não é capaz de produzir esse aminoácido. Fazem 
parte do grupo de aminoácidos de cadeia ramificada o BCAA juntamente 
com a isoleucina e a valina.
 Atua como importante fonte de energia, aumentando a resistência e reduzindo 
a fadiga durante os exercícios físicos. A leucina é obtida através da ingestão 
de carnes e leguminosas (soja e feijão), sendo encontrada em bastante 
abundância nesses alimentos.
 » Valina: a valina é um aminoácido essencial de cadeia ramificada, sendo 
codificada pelos códons GUA, GUC, GUG e GUU. 
 A valina possui ligados ao seu carbono alfa (α) um grupamento amino (NH2) 
e um grupamento ácido carboxílico (COOH), que se ionizam quando se 
encontram em pH fisiológico. Esse aminoácido apresenta em sua estrutura 
uma cadeia lateral hidrocarbonada alifática composta por um grupamento 
15
PROTEÍNAS | UNIDADE I
isopropil. Essa propriedade caracteriza a valina como apolar, ou seja, a valina 
é um aminoácido hidrofóbico.
 Como dito anteriomente, a valina juntamente com a leucina e a isoleucina 
são conhecidas como BCAA. Esse grupo atua no estímulo do crescimento e 
da regeneração muscular e está envolvido na produção de energia. Ainda, a 
valina desempenha um papel integral na estrutura e na função das proteínas 
e enzimas e na produção de outros aminoácidos. 
 » Histidina: a histidina é um aminoácido essencial pertencente ao grupo dos 
aminoácidos com cadeia lateral carregada. 
 Possui em sua cadeia lateral um grupo imidazol, sendo um aminoácidos 
básicos devido à sua cadeia lateral aromática.
 A histidina absorve ultravioleta na pele, importante na produção de células 
vermelhas e brancas. Também pode ser usada no tratamento de anemias, 
doenças alérgicas, artrite, reumatismo e ulceras digestiva.
 A histina é um precursor da histamina. São fontes ricas de histidina as carne, 
as vísceras e os miúdos
 » Lisina: a lisina é um aminoácido polar básico, altamente solúvel em água. 
A lisina está presente grandes concentrações nos alimentos. Mas algumas 
fontes são as mais importantes, tais como iogurte, peixe, queijo, fermento 
de cerveja, germe de trigo, carne de porco e outras carnes.
 A deficiência de lisina gera fatiga, náuseas, anorexia, irritabilidade, anemia, 
alterações na fertilidade e limita o crescimento.
 » Metionina: a metionina é um aminoácido essencial que atua como fonte de 
enxofre para a cisteína em animais e seres humanos, pois contém enxofre 
em sua estrutura.
 O códon responsável pela síntese da metionina é o AUG, sendo o códon de 
iniciação da síntese proteica. Portanto, esse aminoácido auxilia o início da 
tradução do RNA mensageiro.
 A metionina auxilia o fígado a processar as gorduras e é necessária para 
a produção de creatina, nutriente dos músculos que produz a energia e o 
colágeno que formam a pele e as unhas. Os ovos, o leite e os derivados e as 
carnes magras são fontes ricas da metionina.
16
UNIDADE I | PROTEÍNAS
 » Fenilalanina: a fenilalanina trata-se de um aminoácido apolar, pois possui 
em sua estrutura um anel aromática. Possui um grupamento fenila como 
radical.
 A fenilalanina é o maior percussor para a produção de outras moléculas, 
como a tirosina. Esse aminoácido é muito importante para a formação de 
neurotransmissores, sendo por isso capaz de melhorar a memória, aumentar 
a capacidade mental e até melhorar o humor. 
 Além disso, acredita-se que a fenilalanina atua como um inibidor natural 
do apetite. A fenilalanina pode ser obtida através de alimentos como carne 
e peixes, ovos e laticínios, grãos, cacau e aspartame.
 » Treonina: a treonina é um aminoácido essencial, portanto proteínas 
contendo esse aminoácido devem estar incluídas na dieta alimentar. 
A treonina apresenta dois carbonos assimétricos.
 Esse aminoácido faz parte das proteínas estruturais, como colágeno 
e elastina, e também atua no metabolismo da gordura e no sistema 
imunológico, estimulando o timo, e na produção de anticorpos. A treonina 
ajuda na prevenção da depressão, melhora a cicatrização e fortalece 
os ossos.
 Entre os alimentos que contêm treonina, temos peito de peru, alimentos 
à base de soja, carne de porco, carne bovina, laticínios em geral, feijão e 
lentilha, salmão, clara do ovo e camarão
 » Triptofano: o triptofanoé um aminoácido essencial codificado pelo códon 
UGG. Possui no grupamento R um grupo indol, tornando-o um aminoácido 
aromático e polar. 
 O triptofano é o um precursor da serotonina e da melatonina, desempenhando 
um importante papel nos processos bioquímicos do sono.
 Além de participar na regulação do sono, pois mantém o equilíbrio adequado 
de nitrogênio e a proteção de serotonina, o triptofano tem muitas outras 
funções, como a regulação da temperatura corporal, do apetite, do humor, 
da atividade motora e das funções cognitivas. 
 Cabe também dizer que o triptofano também é muito utilizado como 
suplemento no tratamento de depressão. 
17
PROTEÍNAS | UNIDADE I
 » Arginina: a arginina é um aminoácido considerado como semiessencial 
em seres humanos, pois pode ser sintetizada endogenamente ou obtida 
atráves da dieta alimentar. Trata-se de um aminoácido polar básico que é 
codificado pelos códins CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, e AGG durante a 
síntese proteica.
 O termo semiessencial está relacionado à fase de desenvolvimento do ser 
humano. A arginina é considerada como essencial para crianças ou jovens 
ainda em desenvolvimento, e não essencial para os adultos.
 É considerado um aminoácido polar básico, pois, além de interagir com a 
água, ou seja, são hidrofílicos, apresenta grupamento R com 6 átomos de 
carbono carregado positivamente em soluções neutras. A arginina atua 
estimulando a hipófise, que passa a aumentar a secreção do hormônio do 
crescimento (GH), sendo que esse hormônio promove a queima da gordura 
e o crescimento muscular e acelera o processo de cicatrização.
 Além disso, a arginina atua no sistema imunológico, melhorando a resposta 
imune, pois estimula o timo a produzir linfócitos T. A arginina auxilia no 
controle da fadiga muscular. Durante a prática de exercícios físicos, ocorre 
a formação de amônia devido à desaminação das proteínas. Uma grande 
quantidade de amônia no organismo eleva o nível de lactato no sangue e, 
consequentemente, a fadiga muscular. A arginina atua na conversão da 
amônia em ureia, que é posteriormente excretada pela urina.
 » Cisteína: é um aminoácido não essencial, pois o organismo não consegue o 
produzir. Esse aminoácido faz parte da composição das proteínas dos seres 
vivos, sendo codificada pelo código genético.
 A cisteína possui no grupamento R um grupo tiol e é encontrada 
principalmente na maior parte das proteínas e no tripéptido glutationa. 
Através do processo de oxidação, a cisteína forma a cistina, que é composta 
por duas cisteínas unidas por uma ligação dissulfureto. 
 Possui uma importante relação com o aminoácido metionina, pois a cisteína 
pode ser produzida a partir desse aminoácido. A cisteína é muito importante 
para o crescimento do cabelo, fortalecimento da unha e pele, pois auxilia 
na formação da queratina. Auxilia também no ganho de massa muscular.
 » Tirosina: a tirosina é um aminoácido não essencial, codificado pelos códons 
UAC e UAU.
18
UNIDADE I | PROTEÍNAS
 O grupo funcional desse aminoácido é denominado tirosil, pois o seu 
grupamento R é formado por CH2 ligado a um grupo fenol. Trata-se de 
um aminoácido polar, pois possui uma cadeia lateral cíclica aromática com 
um grupo OH.
 A tirosina é um aminoácido que atua no sistema nervoso, pois é precursora 
de alguns neurotransmissores, como dopamina, noradrenalina e adrenalina, 
sendo responsável por diversas funções no organismo.
 Além disso, a tirosina também participa na formação dos hormônio tireoidianos, 
catecolestrogênios e melanina. Ela pode ser sintetizada por hidroxilação 
da fenilalanina, desde que esta última esteja em excesso no organismo. 
 Apesar de ser um aminoácido não essencial, a tirosina também pode ser 
obtida através da dieta alimentar. São fontes desse aminoácido os produtos 
lácteos, as carnes, os peixes, os ovos, as nozes, o feijão, a aveia e o trigo
 » Asparagina: a asparagina é um aminoácido derivado do ácido aspártico.
 A asparagina pode ser sintetizado a partir de vias metabólicas, o que a torna 
um aminoácido não essencial. 
 Possui como grupo funcional da sua cadeia lateral uma carboxamida, sendo 
codificado pelos códons AAU e AAC do código genético. Existem disponíveis 
dois estereoisómeros de asparagina, L-arginina e D-arginina, fazendo com 
que este aminoácido apresente quiralidade.
 A asparagina participa da biossíntese de glicoproteínas, apresentando 
importante função na síntese de um grande número de outras proteínas. 
Representando cerca de 3% dos aminoácidos das proteínas do organismo 
humano, a asparagina atua na normalização de diversas funções do sistema 
nervoso central.
 Apesar de ser um aminoácido não essencial, também podemos encontrar a 
asparagina em carnes, ovos, peixes, leite e derivados, vegetais, leguminosas 
e sementes.
 » Glicina: codificada pelos códons GGU, GGC, GGA e GGG do código 
genético, a glicina é considerada o mais simples dos aminoácidos.
 Trata-se de um aminoácdo apolar, que possui em seu grupamento R um 
átomo de hidrogênio. Tal característica faz com o carbono alfa da glicinanão 
19
PROTEÍNAS | UNIDADE I
seja assimétrico, não sendo, portanto, um carbono alfa quiral (carbono quiral 
é quando o átomo de carbono apresenta quatro ligações diferentes).
 A glicina também é descrita por alguns autores como semiessencial. Isso 
significa que, em situações nas quais o organismo não consegue realizar 
a síntese suficiente desse aminoácido, como em processos inflamatórios, 
faz-se necessária a sua suplementação.
 A glicina é encontrada em grandes quantidades no colágeno, representando 
um terço de sua estrutura. Nas demais proteínas, ela está presente numa 
concentração inferior. Esse aminoácido também atua na estabilidade 
estrutural de proteínas como a mioglobina e hemoglobina, 
 A glicina desempenha importante papel no sistema nervoso central, atuando 
como mediadora da neurotransmissão inibitória, fundamental nas respostas 
do controle motor voluntário e no processamento sensorial.
Os aminoácidos possuem comportamento denominado anfótero, que é uma característica 
onde uma molécula pode reagir tanto com ácido quanto com base. Isso ocorre devido 
ao caráter ácido do grupo carboxila e do caráter básico do grupo amino, que faz com 
que os aminoácidos sofram neutralização interna e tornam-se íons dipolares, quando 
são dissolvidos em água. 
A seguir, daremos continuidade a vários conceitos importantes para estudarmos e 
conhecermos os processos bioquímicos das proteínas.
20
CAPÍTULO 2
Peptídeos
Peptídeos 
Peptídeo é o produto formado da união entre dois ou mais aminoácidos. Os aminoácidos 
são moléculas orgânicas constituídas por um grupo amina e um grupo carboxila. A 
ligação entre os aminoácidos ocorre pela remoção de elementos da água de um grupo 
α-carboxila (perda de um átomo de -OH) de um aminoácido e do grupo α-amino de 
outro (perda de um átomo de -H), sendo, assim, uma reação de desidratação (Figura 3). 
Essa reação de desidratação, onde ocorre a formação de um dipeptídeo a partir de dois 
resíduos de aminoácidos, libera uma molécula de água e, por isso, ocorre a desidratação. 
A ligação química que ocorre entre duas moléculas de aminoácidos é denominada 
ligação peptídica. A formação da ligação peptídica é uma reação de condensação entre 
o carbono do grupo carboxílico e o nitrogênio do grupo amino.
Figura 3. Representação da síntese de um peptídeo formado pela união de dois aminoácidos por meio de ligações 
peptídicas.
 
Síntese de peptídeo 
Aminoácido 1 Aminoácido 2 
Peptídeo Água 
Ligação peptídica 
Aminoácido 1 + Aminoácido 2 = Peptídeo + Água 
Fonte: https://www.biologianet.com/biologia-celular/peptideos.htm.
Os peptídeos podem ser classificados de acordo com a quantidade de aminoácidos 
presente em sua constituição.Chamamos de dipeptídeo a molécula originada a partir 
de dois resíduos de aminoácidos; os tripeptídeo são as moléculas oriundas de três 
resíduos, e assim sucessivamente. 
21
PROTEÍNAS | UNIDADE I
Os peptídeos também podemser chamados de oligopeptídeos, quando são constituídos 
por pouca quantidade de resíduos de aminoácidos. Já quando apresentam muitos 
resíduos, chamamos a molécula de polipeptídeo. 
É considerado um polipeptídeo quando uma molécula apresenta cerca de 50 a 100 
aminoácidos. Consideramos como proteína quando temos peptídeos formados com 
mais de cem aminoácidos, sendo que cada aminoácido que forma o peptídeo é chamado 
de resíduo.
Função dos peptídeos
Os peptídeos podem desempenhar diversas funções no organismo. É importante 
destacar que essas funções não estão relacionadas ao tamanho de suas moléculas, 
e mesmo peptídeos pequenos podem desempenhar importantes funções. Entre as 
inúmeras funções desempenhadas por peptídeos, podemos destacar as seguintes ações: 
 » hormônios (antidiurético - vasopressina, glucagon, ocitocina, calcitocina 
e corticotropina); 
 » neurotransmissores; 
 » antibióticos naturais; 
 » neuropeptídeos;
 » adoçantes.
Dos diversos peptídeos que exercem importantes funções no organismo, como 
as destacadas anteriormente, podemos ainda ressaltar a ação das encefalinas — 
pentapeptídeos que atuam ligando-se a receptores do cérebro, ajudando no controle 
da dor.
22
CAPÍTULO 3
Proteínas
Proteínas
As proteínas são macromoléculas de estrutura complexa e massa molecular elevada, 
sintetizadas a partir da união de um grande número de moléculas de aminoácidos 
através de ligações peptídicas. 
São as moléculas mais abundantes e importantes da célula, atuando como catalisadores 
(alteram a velocidade de uma reação) na defesa do organismo e em várias outras 
importantes funções. Além de serem formadas por um conjunto de 20 amioácidos, todas 
as proteínas possuem em sua estrutura esses aminoácidos arranjados em sequências 
específicas variadas.
Estrutura das proteínas
Por possuírem característica anfótera dos aminoácidos (podem ser cátions ou ânions) 
e a capacidade de modificação da carga elétrica do grupamento R observada em vários 
aminoácidos, as proteínas apresentam conformação estrutural bastante diversificada.
A flexibilidade da molécula proteica dada pelo Cα confere uma grande versatilidade 
à proteína, fazendo com que sua estrutura tridimensional seja a base para sua função.
A sequência de aminoácidos e o grau de inclinação entre as ligações químicas 
proporcionadas pelos arranjos intermoleculares irão determinar a configuração 
tridimensional de cada proteína. A estrutura das proteínas pode ser dividida em 
quatro diferentes níveis de organização por apresentarem uma estrutura molecular 
muito complexa, conforme mostra a Figura 4.
Figura 4. Níveis de organização da estrutura molecular complexa das proteínas.
Estrutura 
primária
Estrutura 
secundária
Estrutura 
terciária
Estrutura 
quaternária
Fonte: https://www.significados.com.br/proteinas/.
23
PROTEÍNAS | UNIDADE I
Estrutura primária
A estrutura primária é a mais simples e importante, pois é dela que resulta todo o 
arranjo espacial da molécula. Ela corresponde à forma como os aminoácidos estão 
ligados entre si para formar uma proteína. 
A estrutura primária das proteínas refere-se à sequência de aminoácidos, que é 
determinada pela sequência de nucleotídeos da molécula de DNA responsável por 
sua síntese. 
A estrutura primária de proteínas corresponde ao número linear e à ordem dos 
aminoácidos presentes. A sequência de aminoácidos deve obedecer à ordem seguir:
 » N-terminal (ou seja, o que contém um grupamento amino livre) é para a 
extremidade esquerda (é do primeiro aminoácido);
 » cadeia de aminoácidos fica no centro da estrutura primária;
 » C-terminal (ou seja, o que contém um grupamento carboxila livre) é para 
a extremidade direita. 
Geralmente encontramos, na estrutura primária das proteínas, as ligações peptídicas 
e ocasionalmente, dependendo do tipo da proteína, podemos encontrar ainda as pontes 
de dissulfeto. Na Figura 5, apresentamos a configuração da estrutura primária de uma 
molécula de proteína.
Figura 5. Representação da estrutura primária.
 
Grupamento amino 
Grupamento carboxila 
Ponte dissulfeto 
Aminoácido 
Fonte: https://pt.slideshare.net/FabianoReis/aula-teorica-minicurso-modelagem-de-proteinas-por-homologia (adaptada).
A ordem dos aminoácidos numa cadeia polipeptídica é única e específica para uma 
proteína particular. Caso ocorra alguma alteração nessa sequência, a proteína em 
particular poderá perder sua função, como ocorre na doença genética denominada 
24
UNIDADE I | PROTEÍNAS
de anemia falciforme. Nesse caso, ocorre a presença de valina ao invés de 
glutamato no sexto aminoácido da cadeia polipeptídica da hemoglobina, causando 
essa doença. 
Além disso, a ausência ou acréscimo de aminoácidos à estrutura primária das proteínas 
pode causar uma mutação genética, que geralmente pode ser responsável por uma 
modificação na sua funcionalidade.
Estrutura secundária
A estrutura secundária refere-se ao dobramento regular de regiões da cadeia polipeptídica, 
causada pela atração entre certos átomos de aminoácidos próximos. O arranjo espacial 
de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína é que define essa 
estrutura. Corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal.
A estrutura secundária está relacionada à forma com que a cadeia polipeptídica assume no 
espaço, que pode ser de α-hélice ou β-folha pregueada (Figura 6A e 6B). A conformação 
em α-hélice é caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia polipeptídica 
assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário. 
Essa conformação apresenta-se em aspecto cilíndrico com arranjo helicoidal dos resíduos 
de aminoácidos, o qual é mantido pelas ligações de hidrogênio entre o oxigênio do 
grupamento carboxila de um Cα e o H do grupamento amino do outro aminoácido.
Figura 6. Representação da estrutura secundária: (A) Forma α-hélice e (B) Forma β-pregueada.
(A) 
(B) 
Cadeia lateral 
de aminoácido 
Oxigênio 
Ligação de 
hidrogênio 
Hidrogênio 
Nitrogênio 
Carbono 
Carbono 
Nitrogênio 
Oxigênio 
peptídica 
Ligação 
Nitrogênio 
Carbono 
Carbono 
Hidrogênio 
Ligação de 
hidrogênio 
Cadeia lateral 
de aminoácido 
25
PROTEÍNAS | UNIDADE I
(A) 
(B) 
Cadeia lateral 
de aminoácido 
Oxigênio 
Ligação de 
hidrogênio 
Hidrogênio 
Nitrogênio 
Carbono 
Carbono 
Nitrogênio 
Oxigênio 
peptídica 
Ligação 
Nitrogênio 
Carbono 
Carbono 
Hidrogênio 
Ligação de 
hidrogênio 
Cadeia lateral 
de aminoácido 
Fonte: https://edisciplinas.usp.br/pluginfile.php/2903433/mod_resource/content/1/2_ProteinasEstrutura.pdf.
Devido a pontes de hidrogênio que ocorrem entre duas partes da cadeias polipeptídicas 
dentro da molécula proteica, na forma de β-folha pregueada, as ligações de hidrogênio 
formam-se entre regiões adjacentes do polipeptídeo que estão na mesma direção 
(paralelas) ou em direção opostas (antiparalelas), estendendo-se em zig-zag. 
Uma proteína pode apresentar os dois tipos de organização secundária dentro de sua 
molécula (Figura 7).
Figura 7. Estrutura molecular da enzima da glicólise triose fosfato isomerase que apresenta regiões em α-hélice (espirais em 
azul) e em β-folha pregueada (setas vermelhas).
Fonte: http://graduacao.iqsc.usp.br/files/Aula04BioqI_Prote%C3%ADnas.pdf.
26
UNIDADE I | PROTEÍNAS
Estrutura terciária
A estrutura terciária refere-se ao arranjo tridimensional de toda a cadeia polipeptídica, 
devido ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma. Nessa estrutura, devido 
ao enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica, é estabelecida interações das 
cadeias laterais, garantindo, assim, a estabilização da conformação tridimensional da 
estrutura terciária.
Portanto, uma proteína apresenta estrutura terciária quando ocorre o dobramento da 
estrutura secundária sobre si mesma, sendo que as estruturas em hélice ou em folha 
passam a adquirir um formato arredondado
Existem várias interações químicas, que garantem a estabilidade das cadeias 
polipeptídicas, ocorrendo dentro de uma molécula protéica.As mais fortes são 
as ligações covalentes do tipo dissulfeto, como ocorre na formação do complexo 
cistina, onde dois resíduos de cisteína se unem entre seus grupamentos –SH através 
de pontes dissulfeto.
Além desse tipo de interação, podemos encontrar entre os grupamentos R a formação 
de pontes de hidrogênio, interações eletrostáticas e interações fracas de van der Waals. 
A estrutura protéica tridimensional também é estabilizada por forças não covalentes. 
A seguir, apresentamos resumidamente essas forças:
 » pontes de hidrogênio: as pontes de hidrogênio podem ser formadas entre 
os grupos polares das cadeias laterais dos aminoácidos, com a água ou com o 
esqueleto polipeptídico. A maior parte das pontes de hidrogênio é formada 
no interior e na superfície das proteínas. As pontes de hidrogênio ajudam 
a manter o direcionamento do enovelamento da estrutura terciária.
 » interações hidrofóbicas: as interações hidrofóbicas ocorrem entre 
aminoácidos de cadeia lateral hidrofóbica. Com essas interações, as moléculas 
de água são excluídas ou afastadas no momento da ligação. Entre as forças não 
covalentes, essas interações são a mais importante para a manter estabilidade 
da estrutura enovelada;
 » interações eletrostáticas: as interações eletrostáricas são ligações iônicas 
que ocorrem entre aminoácidos que possuem carga positiva ou negativa na 
cadeia lateral. Essas interações ocorrem principalmente nos aminoácidos com 
carga, como acontece na lisina, na arginina, no aspartato e no glutamato, 
por exemplo;
27
PROTEÍNAS | UNIDADE I
 » forças de van der Waals: entre as forças não covalentes, a de van der 
Waals é a mais fraca e inespecífica que pode ocorre quando dois átomos 
quaisquer estão próximos. Embora tenha essa característica, essa força 
possui um efeito cumulativo de várias interações, tendo uma importante 
influência na estabilidade da estrutura enovelada.
Figura 8. Exemplos de ligações que estabilizam a estrutura terciária das proteínas.
 
Ligação 
covalente 
Interações 
hidrofóbicas 
Pontes de 
hidrogênio 
Ligações 
eletrostática
s 
Fonte: http://graduacao.iqsc.usp.br/files/Aula04BioqI_Prote%C3%ADnas.pdf.
Estrutura quartenária
A disposição especial entre duas ou mais cadeias polipeptídicas com estruturas terciárias 
estabelecidas dão origem ao quarto nível estrutural das proteínas. Essa estrutura 
quartenária é definida por interações não covalentes entre as cadeias peptídicas, 
podendo gerar desde uma moléculas com duas cadeias, denominada dímero, ou até 
mesmo moléculas com mais cadeias, conhecidas como oligomêros. 
Nesse processo, é denominada de subunidade cada unidade que corresponde a 
uma estrutura quartenária. Os oligômeros podem ser classificados em dois tipos: 
homo-oligômeros (quando as subunidades apresentam a mesma estrutura primária) 
ou hetero-oligômeros (quando apresentam estruturas primárias diferentes). 
A função que cada proteína exerce é determinada pela estrutura terciária e/ou 
quartenária. A hemoglobina é um exemplo de proteína oligomérica, sendo sua estrutura 
quaternária, formado por várias cadeias polipeptídicas que interagem por meio de 
forças não covalentes (Figura 9).
28
UNIDADE I | PROTEÍNAS
Figura 9. Estrutura quaternária da hemoglobina, uma proteína oligomérica formada por quatro cadeias peptídicas unidas por 
grupamentos prostéticos heme.
 
β chain 
α chain 
Fe 2+ 
Heme 
Fonte: http://graduacao.iqsc.usp.br/files/Aula04BioqI_Prote%C3%ADnas.pdf.
A configuração espacial final das proteínas (estrutura terciária ou quaternária) é 
constante determinante das funções biológicas por elas exercidas.
Desnaturação das proteínas
Dizemos que uma proteína sofreu desnaturação quando suas cadeias polipeptídicas 
desenrolam e perdem sua conformação natural. Quando isso ocorre, as proteínas não 
conseguem desempenhar suas funções biológicas.
Existem vários fatores que podem alterar a estrutura tridimensional das proteínas, 
como o calor, acidez, concentração de sais, entre outras condições ambientais. podem 
alterar a estrutura espacial das proteínas. O desajuste deste fatores pode causar a 
desnaturação proteica. 
Vale ressaltar que a desnaturação não altera a sequência de aminoácidos, mas sim 
ocasiona a perda da função biológica característica daquela proteína. A desnaturação 
corresponde apenas à perda de conformação espacial das proteínas.
As proteínas desempenham uma série de funções biológicas por possuírem uma 
estrutura bastante variada e, por isso, podem ser agrupadas de acordo com as funções 
que desempenham no organismo.
Proteínas estruturais
As proteínas estruturais, como o próprio nome indica, têm como principal função 
formar a estrutura das células e dos tecidos do corpo humano. Podemos citar, como 
exemplos de proteína estrutural, o colágeno e a elastina.
29
PROTEÍNAS | UNIDADE I
Proteínas dinâmicas
As proteínas dinâmicas apresentam diversas funções no organismo, atuando na defesa, 
no transporte de substâncias, na catálise de reações e no controle do metabolismo. 
Entre as proteínas dinâmicas, podemos destacar:
 » proteínas transportadores: são as que atuam de forma eficiente no transporte 
de muitas moléculas, como açúcares, íons, metabólitos e nucleotídeos. 
Encontramos essas proteínas nas membranas das células, no espaço intracelular 
e no plasma sanguíneo. A hemoglobina é um exemplo muito importante 
desse tipo de proteína, pois é responsável pelo transporte de oxigênio do 
pulmão para os tecidos e dióxido de carbono dos tecidos para os pulmões;
 » enzimas: é o grupo de proteínas que possuem atividade catalítica, sendo 
altamente variado. Podemos citar vários exemplos de proteínas com funções 
enzimáticas, como as isomerases, lipases, endonucleases, amilases, entre outras;
 » proteínas reguladoras: esse grupo de proteínas atua na normalização da 
atividade celular ou fisiológica. Entre as proteínas reguladoras, podemos 
destacar os hormônios proteicos, que são produzidos por glândulas endócrinas. 
Esses hormônios atuam no estímulo ou na inibição de diversas vias metabólicas 
ao serem liberados na corrente sanguínea, regulando vários processos celulares. 
Exemplos muito importantes desse grupo é a insulina e o glucagon.
Ainda em relação à classificação, as proteínas podem ser definidas quanto à sua 
composição, à forma e ao número de cadeias polipeptídicas que possuem.
Quando o objeto de estudo é a composição das proteínas, elas podem ser classificadas 
em proteínas simples, que, durante a hidrólise, só liberam aminoácidos, e proteínas 
conjugadas, que, durante a hidrólise, liberam aminoácidos e um radical não peptídico.
No que se refere ao número de cadeias polipeptídicas, as proteínas podem ser classificadas 
como proteínas monoméricas e proteínas oligoméricas. Como o próprio nome já diz, 
as proteínas monoméricas são aquelas formadas por uma única cadeia polipeptídica. 
Já as proteínas oligoméricas são as de estrutura e função mais complexas, formadas 
por mais de uma cadeia polipeptídica.
Em relação à forma, as proteínas podem ser classificadas em dois tipos:
 » proteínas globulares: o enovelamento de maneira compacta da cadeia 
polipeptídica resulta em uma molécula esférica compacta e globular, 
30
UNIDADE I | PROTEÍNAS
denominada de proteína globular. As proteínas globulares são geralmente 
bastante solúveis em água e desempenham funções diversificadas. As enzimas, 
as globulinas, as albuminas, a mioglobina e a hemoglobina são exemplos 
desse tipo de proteína;
 » proteínas fibrosas: as proteínas fibrosas são proteínas de formato cilíndrico, 
apresentam baixa solubilidade em água e possuem funções estruturais, como 
colágeno e queratina. Como exemplo desse grupo, podemos destacar o 
colágeno. Trata-se de uma molécula pouco solúvel em água que apresenta 
uma tripla hélice estabilizada por pontes de hidrogênio. Possui uma 
sequência repetida de glicina, prolina e hidroxiprolina e também ligações 
cruzadas covalentes de alisinas que fazem com que aumente a sua tenacidade. 
A formaçãode hidroxiprolina e hidroxilisina requer vitamina C.
31
CAPÍTULO 4
Enzimas
Enzimas
Como mencionado anteriormente, as enzimas têm como principal função catalisar as 
reações metabólicas. Elas são moléculas orgânicas de natureza proteica que aceleram 
as reações químicas que ocorrem no organismo sem alterar o curso da reação ou 
ocasionar desgaste. 
Devido a sua alta especificidade, normalmente são os catalisadores mais eficazes. O que 
determina sua função e a que substrato se acoplará para acelerar determinada reação 
é a sua estrutura quaternária.
As vias metabólicas são uma série de reações químicas em cadeia que mantêm nosso 
corpo vivo. As enzimas são as responsáveis por mediar todas as fases de uma via 
metabólica, e o produto gerado nas reações químicas dessa via serve como reagente 
sucessivamente.
A maioria das enzimas são de origem proteica, exceto algumas RNA catalíticas. 
As enzimas podem trabalhar sem adição de nenhuma outra molécula à sua cadeia 
polipeptídica, já outras requerem se ligar a outro grupo, que podemos chamar de 
cofator, íons inorgânicos, ou a um grupo de moléculas orgânicas que denominamos de 
coenzima (ácido fólico, vitaminas, por exemplo). Em algumas situações, a enzima pode 
se ligar aos dois tipos e a outras, através de processos como glicosilação ou fosforilação 
podem sofrer alterações. 
O processo de catalisação ocorre porque as enzimas possuem locais específicos de 
ligação, sendo esses locais chamados de sítios ativos. As moléculas nas quais as enzimas 
atuam são chamadas de substratos enzimáticos. Os sítios ativos das enzimas se adaptam 
aos substratos sobre os quais ocorre a atuação da enzima. São nesses locais que ocorre 
a adaptação. Quando ocorre a ligação entre a enzima e o substrato, há a formação do 
complexo enzima-substrato. Devido à especificidade observada entre enzimas e seus 
substratos, surgiu a hipótese do modelo chave-fechadura, explicado por Emil Fischer 
em 1894.
Segundo a sua teoria, a enzima seria a fechadura e o substrato, a chave. Ele compara a 
relação específica do sítio ativo da enzima ter um formato complementar ao seu substrato, 
ocasionando um encaixe perfeito, como uma chave que encaixa em determinada 
fechadura. 
32
UNIDADE I | PROTEÍNAS
Essa especificidade faz com a modificação do substrato por parte da enzima seja 
facilitada, fazendo com que a reação ocorra mais rapidamente e, consequentemente, 
a formação dos produtos da reação também seja agilizada. As enzimas não perdem sua 
função após a reação, pois somente o sítio ativo participa do processo, ou seja, após sua 
ação, a enzima se solta do substrato e se encontra disponível novamente (Figura 10).
Figura 10. Esquema de funcionamento do modelo chave-fechadura.
 
Substrato 
Enzima 
Sítio ativo 
Molécula de substrato 
liga-se ao sítio ativo 
Reação ocorre e moléculas 
produzidas são liberadas 
Fonte: https://www.infoescola.com/wp-content/uploads/2008/05/enzimas.jpg.
Classificação das enzimas
Podemos classificar as enzimas em seis classes distintas, sendo o que irá determinar 
essa classificação é o tipo de reação que catalisam: 
 » oxidorredutases: são enzimas que atuam em reações de oxidação-redução ou 
participam da transferência de elétrons. Exemplo: desidrogenases e oxidases;
 » transferases: esse grupo de enzimas opera na transferência de grupos 
funcionais, como amina, metil, acil e carboxi. Exemplo: quinases e 
transaminases;
 » hidrolases: são enzimas que atuam em reações de hidrólise de ligação 
covalente, como quebra de lipídios e proteínas. Exemplo: peptidases;
 » liases: são enzimas que atuam em reações de quebra de ligações duplas e 
removem moléculas de água, amônia e gás carbônico. Exemplo: dehidratases 
e descarboxilases;
 » isomerases: esse grupo de enzimas atuam nas reações de interconversão 
entre isômeros óticos ou geométricos, convertendo formas cis e trans. 
Exemplo: cis-trans isomerase;
 » ligases: são enzimas que atuam nas reações de formação de novas moléculas 
a partir da ligação entre dois grupos pré-existentes. Exemplo: sintetases.
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PROTEÍNAS | UNIDADE I
Coenzimas, cofatores e grupos prostéticos 
Várias enzimas precisam de diversos elementos como pequenos grupos não proteicos 
ou íons metálicos agrupados à sua estrutura para que possam funcionar. Esses grupos 
são denominados coenzimas, cofatores, ou grupos prostéticos. 
 » Coenzimas: são moléculas orgânicas ou metalorgânicas complexas que se 
encontram unidas a uma enzima. Atuam como carreadores transitórios 
de grupos funcionais específicos. Como são unidas por ligações fracas, 
ao término de uma reação de catálise, a coenzima se desliga facilmente. 
A maioria das coenzimas é derivada de vitaminas. 
 » Cofatores: existem algumas enzimas que contêm ou necessitam de compostos 
inorgânicos como cofatores, podendo ser íons inorgânicos como Mg2+, 
Fe2+, Mn2+, Zn2+. Assim como as coenzimas, são carreadores transitórios, 
ou seja,, ligam-se à enzima ou ao substrato somente durante a reação de 
catálise. Quando a enzima não está assaciada ao cofator, chamamos seu 
“corpo” de apoenzima. O complexo formado pelo cofator + apoenzima é 
denominado Holoenzima. 
 » Grupos prostéticos: os grupos prostéticos são compostos não proteicos que 
se ligam principalmente às proteínas para ajudar a desempenhar diferentes 
funções. Os grupos prostéticos podem ser de estrutura orgânica (os que contêm 
carbono) ou inorgânica (como metais). Os grupos prostéticos ligam-se de 
forma firme à cadeia polipeptícida, podendo ser até por ligação covalente. 
São denominadas de metaloenzimas as enzimas que possuem grupos prostéticos 
metálicos ligados à sua estrutura. Os grupos prostéticos são um subgrupo de cofatores 
e, ao contrário do que ocorre com as coenzimas, esse grupo encontra-se ligado de 
forma permanente à proteína.
Devemos destacar também um outro ponto importante, que são os fatores que alteram 
a velocidade de reações enzimáticas. São eles:
 » temperatura: o aumento excessivo da temperatura pode causar prejuízos 
à estrutura das enzimas. A alta temperatura provoca a desnaturação das 
enzimas, pois rompe as ligações não covalentes, fazendo com que a mesma 
perca a sua atividade enzimática. Entretanto, vale ressaltar que o aumento 
equilibrado da temperatura aumenta a energia cinética das moléculas. Quando 
aumentamos a energia cinética das moléculas, consequentemente, aumentamos 
34
UNIDADE I | PROTEÍNAS
sua movimentação e a frequência com que se colidem. A combinação dessas 
colisões com a alta atividade energética aumenta a velocidade das reações;
 » pH: a estrutura geral de uma proteína está fortemente relacionada a sua 
atividade catalítica, sendo que a maioria dessas reações envolve a catálise 
ácido/base. A capacidade de realizar essas reações pode ser afetada por 
variações de pH. Quando ocorre variação de pH, a conformação geral da 
estrutura da proteína pode ser alterada e, consequentemente, sua atividade 
enzimática será prejudicada;
 » Concentração do substrato: as reações enzimáticas possuem um ponto 
de saturação que é definido pela concentração de substrato. Quando temos 
uma atividade enzimática ocorrendo de forma lenta devido a uma baixa 
concentração inicial de substrato, ao adicionarmos mais substrato, a 
velocidade da reação aumentará muito em um primeiro momento. Porém, 
se continuarmos adicionando mais substrato, a velocidade da reação tende 
a diminuir, pois a reação enzimática tende a se mover para o sentido do 
consumo do reagente que está sendo adicionado. Como as enzimas possuem 
um sítio ativo que estará ocupado pelo substrato, a velocidade da reação não 
conseguirá aumentar. Quando ocorre esse processo, dizemos que a enzima 
alcançou seu ponto de saturação. Para que ocorra o aumento da velocidade 
da reação, é necessário que as moléculas de enzimas fiquem livres ou que 
sejam adicionadas à solução mais enzimas.
As enzimas são macromoléculas responsáveis por catalisar as reações químicas que 
permitem a realização da maioria dos processosbiológicos vitais que conhecemos. 
Para que ocorra a degradação dos nutrientes que nos fornecem energia, são essenciais 
a presença e a manutenção de um conjunto completo e equilibrado de enzimas. 
Nesse processo, a baixa quantidade de enzimas disponíveis ou a diminuição da sua 
atividade catalítica podem causar sérios defeitos genéticos, carência nutricional ou 
toxinas. Vários tipos de infecções causadas por patógenos ou ainda mutações genéticas 
podem produzir enzimas defeituosas. 
Cabe ainda dizer que vários medicamentos interferem nos sítios de ligação das enzimas, 
pois muitos interagem com elas, fazendo com que sua atividade enzimática aumente 
ou, até mesmo, podem causar sua inibição. O diagnóstico de algumas enfermidades 
é determinado pela atividade enzimática no plasma sanguíneo, nas hemácias ou nas 
amostras de tecidos.
35
UNIDADE IICARBOIDRATOS
Os carboidratos são a fonte de energia mais abundante, incluindo um dos grandes 
grupos de biomoléculas na natureza. Receberam essa nomeação inicial por serem 
hidratos de carbono.
De uma maneira geral, também são conhecidos como açúcar, amido ou glicídios, 
sendo definidos pela característica de sua composição química: carbono, hidrogênio e 
oxigênio, ainda que algumas vezes possam apresentar fósforo, enxofre ou nitrogênio 
em suas moléculas.
Possuem formula geral [C(H2O)]n. Quimicamente, os carboidratos podem ser 
considerados polihidroxialdeídos ou polihidroxicetonas, ou substâncias que, por 
hidrólise, liberam um desses dois compostos. Para entendermos melhor esse conceito, 
primeiramente vamos nos concentrar no conceito que é polihidroxialdeído. 
O termo polihidroxi se refere à presença de várias (daí o emprego de “poli”) hidroxilas 
(OH), enquanto o termo aldeído é devido à estrutura localizada na extremidade do 
carboidrato. Quando possuem um grupo carbonila (C=O) extremidade da sua estrutura, 
dizemos que o carboidrato tem uma função orgânica do tipo aldeído (Figura 11). 
A explicação para o termo polihidroxicetona também apresentada é definida seguindo 
esses mesmos parâmetros, ou seja, decompondo-o. Esses monossacarídeos também 
recebem o prefixo polihidroxi, pois apresentam mais de um grupo hidroxila. Já nesses 
monossacarídeos, o grupo carbonila (C=O) não está localizado na extremidade, podendo 
estar em qualquer posição. Essa característica lhe confere uma função orgânica do tipo 
cetona (Figura 11).
Figura 11. Exemplos de polihidroxialdeídos e polihidroxicetonas.
 
gliceraldeído 
(uma altrose) 
diidroxicetna 
(uma cetotriose) 
Fonte: https://pt.slideshare.net/estacaobioquimica/isomeria-estrutura-e-funo-dos-carboidratos.
36
UNIDADE II | CARBOIDRATOS
Funções biológicas dos carboidratos
Os carboidratos desempenham funções importantes como:
 » fonte de energia: as moléculas de carboidratos são convertidas em energia 
para os trabalhos celulares, sendo armazenada em nosso organismo sob a 
forma de ATP. Essa característica é responsável pela principal função dessa 
molécula, que é a função energética. Os carboidratos são armazenados, no 
organismo humano, sob a forma de glicogênio e, nos vegetais, como amido 
para serem utilizados posteriormente;
 » função estrutural: os carboidratos atuam na formação e sustentação de 
diversas estruturas moleculares, como da celulose (encontrada na parede 
celular de plantas) do peptidoglicano (encontrada na parede celular de 
bactérias) e da quitina (no exoesqueleto de artrópodes), fazendo com que 
desempenhem uma importante função estrutural.
Participam na adesão e reconhecimento celular. Os carboidratos desempenham um 
importante papel em determinados eventos moleculares, como a interação entre células e 
a adesão de uma bactéria à superfície de uma membrana celular. Essa adesão ocorre com a 
interação de um receptor proteico localizado na superfície das bactérias com a porção glicídica 
das glicoproteínas ou de glicolipídios encontrados nas membranas celulares (Figura 12). 
Nesse processo, ao interagirem com as glicoproteínas e com glicolipídios, os carboidratos, 
que são exclusivamente encontrados na monocamada externa de membranas plasmáticas, 
formam uma estrutura denominada glicocálix. Encontrado na superfície externa da 
membrana citoplasmática da maioria das células eucarióticas, o glicocálix é uma camada 
de glicoproteínas e glicolipídios que, juntamente com seus componentes, desempenham 
inúmeras atividades celulares. Essa estrutura atua na inibição do crescimento celular 
por contato, adesão e reconhecimento celular, determinação de grupos sanguíneos, 
entre outras funções.
Figura 12. Função dos carboidratos: reconhecimento e adesão celular.
 
glicoproteínas 
integrantes 
glicoproteínas 
periférica 
glicolipídio 
açúcar 
citossol 
 
G
lic
oc
ál
ix
 
Bi
ca
m
ad
a 
lip
íd
ic
a 
Fonte: https://biologiaresolvida.com.br/resumo/especializacoes-membrana-plasmatica/attachment/glicocalix/.
37
CARBOIDRATOS | UNIDADE II
Os carboidratos são classificados em três classes, de acordo com o número de unidades 
de polihidroxialdeídos ou polihidroxicetonas. Classificam-se em monossacarídeos, 
oligossacarídeos e polissacarídeos.
 » Monossacarídeos são os carboidratos formados por uma única unidade 
de polihidroxialdeído ou polihidroxicetona. Exemplos: glicose, frutose, 
galactose, manose, entre outros.
 » Oligossacarídeos são constituídos por unidades ligadas entre si por ligações 
covalentes, formando pequenas cadeias de monossacarídeos. As cadeias de 
oligossacarídeos mais encontradas na natureza possuem até dez unidades de 
monossacarídeos. Exemplos; sacarose (o açúcar da cana-de-açúcar), lactose 
(o açúcar do leite).
 » Polissacarídeos são macromoléculas constituídas por longas cadeias contendo 
centenas ou milhares de unidades de monossacarídeos. Dentro desse grupo 
de carboidratos, temos a celulose (encontrada na parede celular de plantas), 
glicogênio (reserva energética dos animais), a quitina (principal componente 
da carapaça de artrópodes), entre outros.
A seguir, aprofundaremos mais a respeito das características dessas três classes de 
carboidratos.
38
CAPÍTULO 1
Monossacarídeos
Monossacarídeos
Os monossacarídeos são definidos como a unidade mais simples da molécula de 
carboidrato. Devido à sua função orgânica presente, são divididos em cetose (quando 
possuem a função orgânica cetona) e aldose (quando apresentam a função orgânica 
aldeído). 
Essa classificação é definida pela posição da carbonila (C=O) na cadeia do monossacarídeo. 
Quando a carbonila está na extremidade da cadeia, o monossacarídeo é uma aldose, 
apresentando função orgânica do tipo aldeído (Figuras 13). O monossacarídeo que 
apresenta a carbonila em qualquer posição da molécula que não a extremidade da cadeia 
é do tipo cetose. Monossacarídeos com essa característica possuem a função orgânica 
do tipo cetona (Figuras 13).
Figura 13. Estruturas da glicose (aldose) e da frutose (cetose).
Glicose (C6H12O6)
(aldose)
Frutose (C6H12O6)
(cetose)
Fonte: http://quimicaorganicaalimentos.blogspot.com/2013/08/.
Os monossacarídeos podem ser classificados de acordo com o número de carbonos 
que possuem em suas moléculas: trioses, tetroses, pentoses, hexoses e heptoses. 
Um monossacarídeo do tipo triose apresenta três átomos de carbono, uma tetrose 
possui quatro, uma pentose tem cinco, uma hexose conta seis e uma heptose apresenta 
sete.
Uma aldose contendo três carbonos é denominada aldotriose; para quatro carbonos, 
aldotetrose; para cinco carbonos aldopentose; e, para seis carbonos, aldohexose (Tabela 
39
CARBOIDRATOS | UNIDADE II
1). Para cada uma dessas aldoses, existe uma cetose correspondente: cetotriose (3C), 
cetotretose (4C), cetopentose (5C), cetohexose (6C) e cetoheptose (7C).
Tabela 1. Monossacarídeos da série das aldoses e cetoses.
Número de carbonos Aldoses Cetoses
3 Carbonos (Trioses) D-gliceraldeído Diidroxiacetona
4 Carbonos Tetroses) D-eritrose D-eritrulose
D-treose
5 Carbonos (Pentoses) D-ribose D-ribulose
D-xilose D-xilulose
6 Carbonos (Hexoses)D-glicose D-frutose
D-galactose D-psicose
D-manose D-sorbose
 Fonte: elaborado pela autora.
A maioria dos monossacarídeos recebe o sufixo ose na terminação dos seus nomes. 
Os monossacarídeos do tipo cetose que possui 4 e 5 átomos de carbono são denominados 
com a inserção do sufixo ul ao nome das aldose correspondente, por exemplo, a 
D-ribulose é a cetose correspondente a D-ribose, ambas pentoses. As cetoses do tipo 
hexose não seguem essa regra e apresentam nomes comuns, como D-frutose, D-psicose 
e D-sorbose (Tabela 1).
A figura a seguir destaca alguns monossacarídeos da série das aldoses e das cetoses.
Figura 14. Monossacarídeos quanto ao número de carbonos: aldoses e cetoses.
40
UNIDADE II | CARBOIDRATOS
Fonte: https://docente.ifsc.edu.br/lucia.martins/MaterialDidatico/Bioqu%C3%ADmica/Textos/CARBOIDRATOS2.pdf.
A estrutura cíclica dos monossacarídeos
Os monossacarídeos que apresentam cinco ou mais átomos de carbono na cadeia 
ocorrem, principalmente, como estruturas cíclicas (anel) quando estão em soluções 
aquosas, sendo que seu grupo carbonila forma uma ligação covalente com o oxigênio 
do grupo hidroxila do próximo carbono ao longo da cadeia. 
O resultado da reação geral entre aldeídos ou cetonas com álcoois forma estruturas em 
anéis, originando os derivados hemiacetais ou hemicetais, respectivamente (Figura 
15). Essas formas cíclicas são denominadas piranoses ou furanoses por se assemelhar 
a estruturas do pirano e furano, respectivamente (Figura 16).
Figura 15. Reação de hemiacetal (para aldoses) e hemicetais (para cetoses) envolvidas na formação das estruturas cíclicas 
dos monossacarídeos.
 
Aldeído Álcool Hemiacetal Acetal 
Cetona Álcool Hemicetal Cetal 
Fonte: http://professor.pucgoias.edu.br/SiteDocente/admin/arquivosUpload/18497/material/11.%20Biomol%C3%A9culas%20-%20
Carboidratos.pdf.
Figura 16. Estruturas do pirano e do furano.
Pirano Furano
Fonte:https://www.cesadufs.com.br/ORBI/public/uploadCatalago/11282416022012Bioquimica_aula_7.pdf.
41
CARBOIDRATOS | UNIDADE II
Isomeria – carbono assimétrico
A isomeria espacial óptica está relacionada à assimetria do carbono. Quando um 
carbono apresenta quatro ligantes diferentes entre si, denominamos esse carbono de 
assimétrico ou quiral. 
Os monossacarídeos, assim como os aminoácidos, possuem uma nomenclatura especial 
para identificar as configurações absolutos dos quatro ligantes do carbono assimétrico, 
sendo definido pelo sistema D e L. Esse sistema é baseado na absoluta configuração 
do monossacarídeo de três carbonos, o gliceraldeído.
A determinação da configuração absoluta do gliceraldeído é feita de acordo com a 
seguinte convenção:
 » configuração D: quando a OH se encontra para o lado direito no gliceraldeído 
(C-2) (Figura 17);
 » configuração L: quando carbono assimétrico apresenta o OH voltada para 
o lado esquerdo no gliceraldeído (Figura 17).
Figura 17. Estruturas químicas dos D- e L-gliceraldeído, monossacarídeos que são usados para determinar a configuração 
absoluta das moléculas orgânicas
 
D-Gliceraldeído L-gliceraldeído 
Nota: a forma D do gliceraldeído apresenta a posição da OH no carbono assimétrico (C-2) para a direita, enquanto na forma 
L está para a esquerda.
Fonte: https://edisciplinas.usp.br/pluginfile.php/4324425/mod_resource/content/1/Aula13BioqI_Carboidratos.pdf.
O carbono quiral utilizado para determinar a configuração absoluta é o último 
carbono assimétrico em relação à carbonila, tendo em vista que a maioria dos 
monossacarídeos apresenta mais de um carbono assimétrico. Portanto, quando a 
hidroxila (OH) nesse carbono estiver para o lado esquerdo, tem-se um monossacarídeo 
com configuração absoluta L; porém, se a hidroxila estiver para o lado direito, 
tem-se um monossacarídeo com configuração absoluta D. Os monossacarídeos 
com configuração absoluta L também são encontrados na natureza, entretanto são 
mais raros.
42
UNIDADE II | CARBOIDRATOS
Epímeros
Tratam-se de moléculas com múltiplos centro quirais nos quais a configuração de um 
único centro quiral foi alterada. Epímeros, na realidade, são isômeros que divergem 
entre si apenas pela configuração do carbono quiral.
Denominamos de epímeros os monossacarídeos que diferem apenas na configuração 
de um único centro assimétrico, mas apresentam a mesma fórmula molecular. 
Como exemplo, podemos citar a estrutura da manose, que difere da estrutura da molécula 
de glicose somente na configuração do segundo carbono assimétrico, enquanto a 
estrutura da galactose difere da estrutura da glicose na configuração do quarto carbono 
assimétrico. Com isso, concluímos que a manose e a galactose são epímeros da glicose 
no carbono 2 e carbono 4, respectivamente (Figura 18).
Figura 18. Representação de epímeros.
 
D- Manose (epímero 
no carbono 2) 
D-Glicose D-Galactose (epímero 
no carbono 4) 
Fonte: https://edisciplinas.usp.br/pluginfile.php/4439150/mod_resource/content/0/Carboidratos.pdf.
Monossacarídeos importantes
Glicose
A glicose é um carboidrato do grupo dos monossacarídeos, portanto é um carboidrato 
simples. A glicose é um importante produto da fotossíntese, sendo a principal fonte 
de energia utilizada pelas células na respiração celular.
Também chamada de dextrose, é o principal carboidrato do sangue (0,1%), sendo uma 
aldohexose.
A fórmula química da molécula de glicose é C6H12O6 portanto trata-se de um composto 
que apresenta seis átomos de carbono e um grupo aldeído, que pode apresentar uma 
cadeia aberta (acíclica) ou em forma de anel (cíclica), como representado na Figura 
43
CARBOIDRATOS | UNIDADE II
19. Esse monossacarídeo é encontrado em sua forma livre ou combinado com outros 
carboidratos.
Figura 19. Estrutura da molécula de glicose.
 Forma linear 
Forma cíclica 
Glicose 
Fonte: https://brasilescola.uol.com.br/quimica/glicose.htm.
Importantes dissacarídeos são originados pela combinação da glicose com outro 
monossacarídeo, como é o caso da sacarose que se forma a partir da combinação da 
glicose com o monossacarídeo frutose. A lactose, que é um importante dissacarídeo 
presente no leite, é formada pela combinação de glicose, sendo a maltose formada pela 
combinação de duas moléculas de glicose c. 
Além disso, quando ocorre combinação de várias moléculas de glicose, temos a formação 
dos açúcares denominados polissacarídeos, que são compostos de cadeias longas. 
Esses polissacarídeos destacam-se por serem uma importante fonte de energia, como 
é o caso do amido nas plantas e do glicogênio nos animais. Também apresentam um 
importante função estrutural, como é o caso do polissacarídeo celulose, que garante 
sustentação aos vegetais.
As frutas são os alimentos que apresentam uma grande quantidade desse importante 
carboidrato. A glicose pode ser administrada por via endovenosa em pessoas que 
apresentam incapacidade de ingestão de alimentos ou necessitam da administração 
por outros motivos, pois não há necessidade de o polissacarídeo passar pelo processo 
de digestão. 
Frutose
Pertencente ao grupo dos monossacarídeos, a frutose é um carboidrato simples que 
não sofre hidrólise. A frutose é um composto orgânico, representado quimicamente 
pela fórmula química C6H12O6, sendo, portanto, classificada como uma hexose. 
Também classificamos a frutose como uma cetose devido à presença de um grupo 
cetona em sua estrutura. Sendo assim, dizemos que a frutose é uma cetohexose.
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UNIDADE II | CARBOIDRATOS
A glicose e a frutose apresentam fórmula molecular idêntica, sendo que o que 
difere esses monossacarídeos é o grupo característico cada um apresenta. 
Na molécula de frutose, trata-se de um grupo cetona, enquanto, na molécula de 
glicose, é um grupo aldeído. Assim como a glicose, a frutose também apresenta 
duas formas estruturais diferentes: cadeia aberta (acíclica) e cadeia fechada (cíclica) 
(Figura 20).
A frutose pode ser obtida por meio da hidrólise de inulina, um polissacarídeo de 
origem vegetal, ou da sacarose, que é um dissacarídeo originado pela ligação de uma