Aula 1 _ Bioquímica Estrutural _ Proteína _ Aminoácido _ Peptídeos 2025

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Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas 
BIOQUÍMICA 
Prof. Dr. Geovane Ribeiro dos Santos 
Aminoácidos 
“A palavra proteína que eu proponho vem 
derivada de proteios, (grego = primeira, a mais 
importante) porque ela parece ser a substância 
primitiva ou principal da nutrição animal, as 
plantas preparam para os herbívoros que 
posteriormente a passam para os carnívoros” 
(Jöns Jacob Berzelius, 1838) 
(Estocolmo Suécia) 
A palavra proteína foi proposta em 1828 por 
J.G. Mulder, químico holandês, para designar 
“a mais importante das substâncias da 
matéria, sem as quais a vida não seria 
possível em nosso planeta”. 
PROTEÍNAS 
 Estudos posteriores demonstraram que as proteínas são 
macromoléculas constituídas total ou predominantemente de 
aminoácidos, cujas estruturas e função só podem ser compreendidas 
com o conhecimento da natureza química e do comportamento dos 
aminoácidos em ambiente fisiológicos. 
Ou seja, são: 
 
 Macromolécula mais abundante nas células 
 
 Produto final da informação genética (DNA-RNA-Proteína) 
 
 Grande variedade tamanho 
 
 Diversidade funcional (enzimas, estruturais, defesa, sinais, 
transportadores, hormônios, etc) 
 
 São polímeros da unidade monomérica, aminoácidos, unidos por ligações 
peptídicas 
 
 Aminoácidos não proteicos - exercem importante atividade nas células 
sem participar de moléculas proteicas. 
Proteínas podem ser definidas como polímeros compostos de n unidades 
monoméricas, os aminoácidos, ligados entre si por ligações peptídicas 
A ligação peptídica ocorre entre o grupo 
a-carboxila de um aminoácido e o grupo 
a-amino de outro aminoácido. 
• Até 100 aminoácidos (MM 10.000) peptídeo 
 Oligopeptídeo e Polipeptideo 
• Acima de 100 aminoácidos (MM 10.000) proteína 
aminoácido 
COO 
 
C — H 
 
R 
H3N — 
+ 
a 
Fórmula geral de um a aminoácido: 
os grupos amino e carboxila estão 
no carbono a. 
R – a cadeia lateral, R diferencia os 
aminoácidos entre si 
(monômero) 
Proteína (polímero) 
Conceito (AA): Todo composto que possui 1 grupo amino e 1 grupo carboxila 
Dipeptídeo 
Aminoácido 1 Aminoácido 2 
Aminoácidos 
O Carbono é assimétrico, 
ou seja, tem 4 ligantes 
diferentes 
Essa propriedade define o C como um centro quiral e confere propriedades ópticas às moléculas. 
Existem 2 isômeros ópticos do C : formas L e D. 
Não são interconversíveis sem quebra de laços covalentes. 
São enantiômeros (imagens especulares) um do outro. 
Aminoácidos proteicos são L- a - aminoácidos 
Carbono onde estão ligados esses grupamentos é 
chamado de carbono alfa (α) 
Estrutura dos aminoácidos - Cadeia carbônica variável, 
um ácido carboxílico e um grupamento amina. 
Carbono a é assimétrico... 
Carbono com 4 ligantes diferentes - assimétrico 
Substância existe sob duas formas (D e L) 
IMAGEM 
ESPECULAR 
MOLECULA 
ORIGINAL 
São enantiômeros (imagens especulares) um do outro. 
Carbono a 4 radiais diferentes 
Carbono alfa 
Assimétrico 
Estereoisomeria 
Formas D e L 
Como saber se um 
aminoácido é D ou L??? 
Alinhar os C a partir do C da carbonila, deixar o C da 
cadeia R abaixo do C α e verificar para que lado está o 
grupo (amino) direita (D) ou esquerda (L) 
1 
 
 
2 
 
 
3 
1 
 
 
2 
 
 
3 
1 
 
 
2 
 
 
3 
 
 
4 
 
 
 
5 
 
 
6 
1 
 
 
2 
 
 
3 
 
 
4 
 
 
 
5 
 
 
6 
D-lisina L-lisina 
LISINA 
Não tem formas D e L 
C alfa não assimétrico 
E a Glicina ? 
Os aminoácidos proteicos 
são classificados de acordo 
com a cadeia lateral (radical) 
que o constitui (apolar e polar, 
com carga positiva ou 
negativa) 
AMINOÁCIDOS 
Grupo 
carboxílico 
Grupo 
amino 
 São compostos orgânicos de função mista, ou seja, moléculas 
constituídas por um grupamento amina, um grupo 
Acido carboxílico e uma cadeia lateral R unidas a um único átomo de 
Carbono (α ) 
Dos inúmeros aminoácidos 
existentes na natureza, apenas 
20 participam da constituição 
das proteínas e peptídeos 
a 
Radical 
Aminoácidos protéicos são determinados geneticamente: código genético 
Os aminoácidos que ocorrem 
naturalmente em proteínas, são 
determinados por códons 
específicos (triplets de nucleotídeos) 
no material genético dos seres vivos. 
Os aminoácidos “especiais” possuem características intermediárias entre 
os grupos dos aminoácidos polares e apolares. 
 
Além disso: 
 
• a cisteína é o único aminoácido cuja cadeia lateral é capaz de fazer 
ligações covalentes e com isso pode contribuir para a estrutura da proteína. 
 
• a prolina não é um aminoácido típico, e sim um iminoácido, uma vez que 
seu Ca e seu Na fazem parte de um anel heterocíclico da molécula. 
OBS: A classificação dos aminoácidos pode diferir, conforme o autor. O importante em 
cada caso é entender os critérios para a classificação. 
Estudando o slide anterior, identifique o critério para classificação de: 
• Histidina, como um aminoácido básico 
• Valina, como um aminoácido hidrofóbico 
• Ácido glutâmico, como um aminoácido ácido 
Para leitura e aprendizagem 
• 20 são os aa necessários para compor as 
proteínas. 
 
• De onde vem os aa? Classificação  Origem 
 
 
 20 tipos 
 a - aa 
10 – a aa que nós produzimos 
São denominados não essenciais* 
10 – a aa que nós não produzimos 
São denominados essenciais* 
(da infância até puberdade são 10; 
no adulto são 8- arginina e lisina) 
Valina, Leucina, 
Isoleucina 
 Todos estes 3 aminoácidos são chamados aminoácidos 
de cadeia ramificada (BCAA´s). Eles desempenham 
funções importantes no aumento das proteínas e atuam 
como fonte de energia durante os exercícios. (aminoácidos 
essenciais) 
Alanina 
 É um aminoácido importante que atua como fonte de 
energia para o fígado. 
Arginina 
 É um aminoácido necessário para manter as funções 
normais das vias sanguíneas e da resposta imunológica 
contra infecções. (aminoácido essencial) 
Glutamina 
 É um aminoácido necessário para manter as funções 
normais do trato intestinal e dos músculos, bem como da 
defesa imunológica. 
Lisina 
 É um aminoácido essencial representativo e tende a 
ser insuficiente em dietas concentradas em trigo e arroz. 
Ácido aspártico 
 Presente em grandes quantidades no aspargo. É uma 
fonte de energia de rápida atuação. 
Ácido 
glutâmico 
 Presente em grandes quantidades no trigo e soja. É 
uma fonte de energia de rápida atuação. 
Prolina 
 É o principal componente do “colágeno”, que constitui 
a pele e outros tecidos. Atua como fonte de energia de 
rápida atuação. 
Cisteína Sua deficiência é comum em crianças. 
Treonina 
 É um aminoácido essencial usado para suplementação de 
proteínas de cereais. 
Metionina 
 É um aminoácido essencial que é usado para produzir 
diversas substâncias necessárias à nutrição, à resposta 
imunológica e à defesa contra agressões. Deficiente no 
feijão. 
Histidina 
 É um aminoácido essencial usado para produzir histamina 
e outros componentes. 
Fenilalanina 
 É um aminoácido essencial usado para produzir diversos 
compostos úteis. 
Tirosina 
 É usado para produzir diversos aminoácidos úteis e é 
chamado aminoácido aromático, junto com a fenilalanina e o 
triptofano. 
Triptofano 
 É um aminoácido essencial usado para produzir diversos 
compostos úteis. 
Asparagina 
 É um aminoácido localizado próximo ao ciclo do Ácido 
Tricarboxílico (local de geração de energia) junto com o 
ácido aspártico. 
Glicina 
 É usado para produção da glutationa e porfirina, um 
componente da hemoglobina. 
Serina É usado para produção de fosfolipídios e ácido glicérico. 
Os alimentos de origem animal são mais ricos 
em aa essenciais que os de origem vegetal, 
devido a semelhança com os nossos. 
Ingestão de aa na forma de proteínas 
 necessidade diária: (de 0,8 g/Kg de peso/dia: para suprir 
necessidades de aa essenciais) 
Valor biológico: estas,devem ser de alto valor biológico 
= contem todos os aa essenciais. 
 Ex: ovo albumina (clara de ovo) é tida como a de 100% para o 
valor biológico 
 Digestão de proteínas * 
Digestão de Proteínas e Absorção de 
AAs 
Locais: 
• estômago 
• intestino 
Síntese das 
enzimas: 
•estômago 
•pâncreas 
•intestino 
Digestão de 
proteínas 
Enzimas proteolíticas 
• Pepsina 
 
• Tripsina 
• Quimiotripsina 
• Elastase 
• Carboxipeptidases 
 
• Enteropeptidase 
• Aminopeptidases 
• Dipeptidases 
• Tripeptidases 
Estômago 
Intestino Delgado 
Pâncreas 
Digestão de proteínas e absorção de AAS 
Síntese das enzimas: 
•Estômago (suco gástrico) 
Pepsinogênio 
Digestão e Absorção de Proteínas 
Outros aminoácidos, além dos 20 codificados geneticamente, podem ocorrer 
em proteínas e peptídeos biologicamente ativos, ou como aminoácidos ou 
derivados livres. 
 
Esses aminoácidos são produzidos enzimáticamente, por modificação pós-
tradução de um dos 20 aminoácidos clássicos. Exemplos: 
- 3-hidroxi-prolina 
- 4 hidroxi-prolina 
 (colágeno) 
- 3-metil-histidina (actina) 
- Ac. g-carboxi-glutâmico 
(protrombina e fatores da 
coagulação) 
Em muitas proteínas: 
- aminoácidos glicosilados (Ser, Thr, Asn, Gln) 
- aminoácidos fosforilados (Ser, Tyr) 
 
Neurotransmissores: 
Intermediário do ciclo da uréia 
- GABA (Ác.g-aminobutírico) 
- Glutamato 
-OOC-CH2-CH2-CH - COO- 
NH3 
+ 
l 
-OOC-CH2-CH2-CH2- NH3 
+ 
 
 
PEPTÍDEOS 
Peptídeos Nº de AA Produção Efeitos Principais 
Glutation 3 Maioria das células Proteção de radicais 
–SH das proteínas 
Encefalinas 
(met-encefalina e 
leu-encefalina) 
5 Hipófise, Medula 
Adrenal 
Analgesia ( a dor) 
Oxitocina 9 Hipófise Contração uterina e 
glândula mamária 
Gramicidina 10 Bacillus brevis Antibiótico 
Glucagon 29 Células  do 
pâncreas 
Aumenta a [glicose] 
no sangue 
Aspartame 
(éster metílico L-
aspartil-L-
fenilalanina) 
2 Sintético Adoçante 
 
Peptídeos de Importância Biológica. 
 
 
Funções e Classificação 
 
A Citocromo C oxidase é uma 
proteína integral da membrana 
interna de mitocôndrias 
A Lipase gástrica é uma 
proteína solúvel em meio 
aquoso. 
Proteínas são moléculas tridimensionais. 
 
A forma da molécula é determinante de sua função. 
A Citocromo C oxidase é uma proteína de membrana. 
Proteínas de membrana possuem uma região de aminoácidos hidrofóbicos apolares, 
cujas cadeias laterais projetam-se para “fora” e interagem com a porção lipídica de 
membrana celulares. Outras regiões dessas proteínas ricas em aminoácidos 
hidrofílicos polares projetam-se para os meios aquosos extra- ou intracelular, e 
podem formar “canais” hidrofílicos que atravessam a membrana, interconectando os 
meios separados por ela. 
Corte 
transversal da 
membrana 
interna da 
mitocôndria 
Aminoácidos 
apolares 
Aminoácidos 
polares 
Proteínas são moléculas tridimensionais. 
A forma da molécula é determinante de sua função. 
Tipos possíveis de pontes de H 
entre aminoácidos e a água 
 
Ponte de H formada 
entre duas moléculas 
de água 
(=) 
 
(+) 
(+) (=) 
(+) (+) 
A água é um dipolo 
permanente, devido 
à diferença de 
eletronegatividade 
de seus átomos. 
As cadeias laterais de aminoácidos 
polares podem fazer pontes de H entre si e com moléculas de água 
do meio, solubilizando proteínas. 
Proteínas organizam moléculas de água em torno de si, formando uma 
camada de solvatação, que garante a solubilidade em meio aquoso. 
Moléculas de água 
interagindo no gelo. 
Na água líquida, a 
rede de interações é 
menos organizada. 
-- H 
O 
  
H 
H 
O 
H 
  
  
O 
  H 
O H 
H 
O 
H 
H 
  H 
  
H 
H 
H 
O 
O 
H H 
  
H 
O 
H 
  
H 
O H 
H 
H 
  H 
O 
H 
H O 
H 
H 
O 
Camada de solvatação de 
um composto aniônico Camada de solvatação de 
um composto catiônico 
O 
H H 
 
H 
O    O 
 
 
+ 
O  O 
H O 
H 
H 
H 
O 
H O 
H O 
H 
O 
H 
H 
H 
H 
H O 
H 
H 
H 
O H 
H O 
H 
  H 
H 
  O 
H 
H 
H 
  
O 
H 
H O 
H 
  H 
O 
H   
H O 
H 
H H H 
O 
  
O 
  
H H 
Os aminoácidos apresentam várias funções químicas que podem se ionizar 
e conferir carga elétrica à molécula. 
-COOH -COO 
- 
+ 
-NH3 
- NH 2 
Exemplo: 
Função carboxila 
Função amina 
• Todos os aminoácidos 
possuem um grupo carboxila 
•Ácido aspártico e ácido 
glutâmico possuem 2 grupos 
carboxila 
 
• Todos os aminoácidos 
possuem um grupo amina 
•Lisina possue 2 grupos 
amina 
H+ 
estado de ionização depende do pH do meio 
H+ 
Comportamento ácido-básico de aminoácidos: ionização 
Meio alcalino 
carga (-) 
Meio ácido 
carga (+) 
Forma anfotérica (sem carga) 
presente em pH fisiológico 
Abaixo estão 4 formas de um aminoácido variando o estado de ionização do 
grupo amino e do grupo carboxila. 
Qual dessas formas de um aminoácido não pode existir ? Porque ? 
+H+ 
+H+ 
- H+ 
- H+ 
Meio 
alcalin
o 
Meio ácido 
As formas iônicas de um aminoácido se 
interconvertem, variando a carga da molécula 
na dependência do pH do meio e do pK de 
cada grupo: 
carga 
+1 
-1 
0 
- COO 
- 
H+ 
+ 
-NH3 
H+ 
0 
-COOH 
-1 
+1 
- NH2 
0 
Como as proteínas assumem uma forma tridimensional a partir 
de suas estruturas lineares ? 
Que tipo de forças físicas mantêm a estrutura tridimensional das 
proteínas ? 
Responda às seguintes perguntas: 
Estrutura quaternária: 
• Associação de duas ou mais 
cadeias polipeptídicas 
• No modelo, um tetrâmero 
composto de 4 cadeias 
polipeptídicas 
x 4 
Para entender a estrutura 3D das proteínas, vamos entender seus 
níveis organizacão para facilitar o estudo: 
Estrutura terciária: 
• Enovelamento de uma cadeia 
polipeptídica como um todo. 
• Ocorrem ligações entre os 
átomos dos radicais R de 
todos os aminoácidos da 
molécula 
. 
Estrutura secundária: 
• Enovelamento de partes da 
cadeia polipeptídica 
• Formada somente pelos átomos 
da ligação peptídica, através de 
pontes de H. 
• Ex: alfa-hélices e folhas beta. 
Estrutura primária: é a sequência e 
quantidade dos aminoácidos na cadeia 
polipeptídica; mantida por ligações 
peptídicas 
aminoácido 
É o esqueleto covalente (fio do 
colar), formado pela seqüência dos 
átomos (-N-C-Ca-)n na proteína. 
um dipeptídeo 
 
A ligação peptídica ocorre entre o grupo 
a-carboxila de um aminoácido e o grupo 
a-amino de outro aminoácido. 
Aminoácido 1 Aminoácido 2 
O laço covalente que liga os aminoácidos no esqueleto covalente 
de uma proteína é a ligação peptídica. 
A ligação peptídica é uma amida. 
O 
-C 
NH2 
 
As distâncias interatômicas na 
ligação peptídica são menores que 
as de uma ligação amida comum. 
As características físico-químicas 
• da ligação peptídica 
• das cadeias laterais dos aminoácidos 
determinam como o esqueleto covalente de uma proteína vai 
se enovelar determinam os tipos de forças, covalentes e não 
covalentes, que irão estabilizar a estrutura tridimensional de 
uma proteína. 
Reações e interações químicas 
importantes entre os aminoácidos 
•Ligações peptídicas 
•Ligações de hidrogênio 
•Interações hidrofóbicas 
•Ligações de enxofre (pontes SS) 
•Interações iônicas ou salinas 
Porque elas são importantes????? 
Para entender a estrutura 3D das proteínas, vamos entender seus 
níveis organizacão para facilitar o estudo: 
. 
Estrutura secundária: 
• Enovelamento de partes da 
cadeia polipeptídica 
• Formada somente pelos átomos 
da ligação peptídica, através de 
pontes de H. 
• Ex: alfa-hélices e folhas beta.* 
Estrutura primária: é a sequência, nₒ e 
espécie dos aminoácidos na cadeia 
polipeptídica; mantida por ligações 
peptídicas 
aminoácido 
É o esqueleto covalente (fio do 
colar), formado pela seqüência dos 
átomos (-N-C-Ca-)n na proteína. 
Níveis de Organização das ProteínasEstrutura Secundária 
 
 Folha 
a Hélice 
Para entender a estrutura 3D das proteínas, vamos entender seus 
níveis organizacão para facilitar o estudo: 
Estrutura terciária: 
• Enovelamento de uma cadeia 
polipeptídica como um todo. 
• Ocorrem ligações entre os 
átomos dos radicais R de 
todos os aminoácidos da 
molécula. * 
. 
Estrutura secundária: 
• Enovelamento de partes da 
cadeia polipeptídica 
• Formada somente pelos átomos 
da ligação peptídica, através de 
pontes de H. 
• Ex: alfa-hélices e folhas beta.* 
Estrutura primária: é a sequência, nₒ e 
espécie dos aminoácidos na cadeia 
polipeptídica; mantida por ligações 
peptídicas 
aminoácido 
É o esqueleto covalente (fio do 
colar), formado pela seqüência dos 
átomos (-N-C-Ca-)n na proteína. 
Ponte dissulfeto Ligação Iônica 
Níveis de Organização das Proteínas 
Estrutura Terciária 
Níveis de Organização das Proteínas 
Estrutura Terciária 
Estrutura quaternária: 
• Associação de duas ou mais 
cadeias polipeptídicas 
• No modelo, um tetrâmero 
composto de 4 cadeias 
polipeptídicas 
x 4 
Para entender a estrutura 3D das proteínas, vamos entender seus 
níveis organizacão para facilitar o estudo: 
Estrutura terciária: 
• Enovelamento de uma cadeia 
polipeptídica como um todo. 
• Ocorrem ligações entre os 
átomos dos radicais R de 
todos os aminoácidos da 
molécula. * 
. 
Estrutura secundária: 
• Enovelamento de partes da 
cadeia polipeptídica 
• Formada somente pelos átomos 
da ligação peptídica, através de 
pontes de H. 
• Ex: alfa-hélices e folhas beta.* 
Estrutura primária: é a sequência, nₒ e 
espécie dos aminoácidos na cadeia 
polipeptídica; mantida por ligações 
peptídicas 
aminoácido 
É o esqueleto covalente (fio do 
colar), formado pela seqüência dos 
átomos (-N-C-Ca-)n na proteína. 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas 
(subunidades) para compor uma proteína funcional 
Mantida por ligações não-covalentes entre as 
subunidades 
Subunidades podem ser iguais ou diferentes entre si. 
Exemplo: Hemoglobina: proteína tetramérica 
(duas subunidades a e duas, ) 
RESUMINDO…… 
 Gliadina (trigo) Actina 
 Ovoalbumina (ovo) Miosina 
 Caseína (leite) Tubulina 
 
 Queratina Insulina 
 Glucagon 
 Colágeno GH 
 ACTH 
 
Enzimática Amilase Defesa Anticorpos 
 Hexoquinase Fibrinogênio 
 Hemoglobina Tampões Albumina 
 Albumina 
 Permease 
Funções Biológicas das Proteínas 
Reguladora 
Estrutural 
Nutrição Contração 
Transporte 
Toda atividade celular é dependente de uma ou mais proteínas. 
Quanto a função as proteínas são classificadas em : 
 
 a. Regulatórias. Não realizam transformações químicas e sim regulam 
as atividades de outras proteínas. Como exemplo a insulina regula o 
metabolismo da glicose; existem aquelas que regulam a expressão 
gênica ligando-se ao DNA ou ativando ou inibindo a transcrição, 
ligando-se ao RNA. 
 
 b. Transportadoras. Transportam substâncias. Por exemplo a 
hemoglobina que transporta O2; proteínas que transportam substâncias 
(permeases): como glicose e aa, de um lado para outro da membrana 
plasmática. 
 
 c. Contráteis e móveis. Promovem movimentos na célula, como a 
tubulina que participam da divisão celular movimentando os 
cromossomos e a miosina, que é responsável por contração muscular. 
 
Para leitura e aprendizagem 
Toda atividade celular é dependente de uma ou mais proteínas. 
Quanto a função as proteínas são classificadas em : 
 
 d. Estruturais. São as proteínas responsáveis pelas estruturas 
biológicas entre elas as proteínas fibrosas insolúveis como a 
queratina e o colágeno. 
 
 e. Defesa. Como exemplo tem-se as imunoglobulinas ou anticorpos. 
 
 f. Enzimas. Corresponde à maior classe de proteínas sendo 
conhecidas mais de 2000. São substâncias que catalisam reações 
acelerando sua taxa em até 1016 vezes. São específicas em função e 
quanto a reação metabólica. 
 
 
 Exóticas. As proteínas anti-congelamento que ocorrem no sangue 
de peixes árticos e antárticos são desse grupo. 
 
Representação de Algumas Estruturas Proteicas 
1. Constituição 
 Ribonuclease 
•Simples Só de aminoácidos 
 Quimotripsinogênio 
 
•Composta  Aminoácido + Substância não aminoacídica 
ou conjugada 
 
 
 
 Grupo Prostético 
 Ex: Hemoglobina (HEME) 
 Glicoproteína (CARBOIDRATO) 
 
Classificação Protéica 
2. Forma 
• Fibrosas  
Ex: 
Forma alongada, Baixa solubilidade em H2O 
Papel estrutural 
– queratinas (epiderme) 
Tropomiosina (músculo) 
Colágeno (pele, tendões, cartilagens) 
PROTEÍNAS FIBROSAS 
Estruturas em α hélice. 
ALTERAÇÕES ESTRUTURAIS 
 DAS PROTEÍNAS 
 Podem ocorrer 3 tipos básicos de alterações 
protéicas: 
 Desnaturação 
 Renaturação 
 Substituição de Aminoácidos 
 
Contração do Músculo Esquelético 
Na miofibrila os filamentos de actina e miosina sobrepõem-se. 
Os filamentos de miosina são formados por feixes de proteínas, 
com extremidade globular e cauda na forma de alavanca. Os 
filamentos de actina são compostos de duas cadeias 
polipeptídicas, com monômeros de actina G enrolados, como 
contas em um colar de pérolas. As cadeias são envolvidas por 
tropomiosina, e, em intervalos regulares, ocorre a ligação de 
troponina, conforme o diagrama esquemático abaixo. 
PROTEÍNAS GLOBULARES 
Formas quase esféricas ou oblongas 
resultantes de um enrolamento tipo 
novelo. 
• Globulares  Forma esférica, Solúveis em H2O 
 
Ex: Enzimas 
Transporte (hemoglobina) 
DESNATURAÇÃO PROTÉICA 
 Alteração do dobramento original da proteína: estrutura 
nativa. 
 Alterações físicas e/ou químicas do meio podem afetar a 
estrutura espacial, podendo acarretar perda de função. 
DESNATURAÇÃO = destruição da estrutura nativa 
 
perda dos níveis estruturais secundário, terciário e 
quaternário 
 
 
DESNATURAÇÃO PROTÉICA 
 Fatores que provocam a desnaturação: 
 aquecimento 
 extremos de pH 
 adição de compostos capazes de 
formar pontes de H (ex. uréia) 
 detergentes e sabões 
 agentes redutores 
 A desnaturação irreversível 
 
RENATURAÇÃO PROTÉICA 
 Após a retirada do agente desnaturante, 
algumas proteínas reassumem a forma nativa 
 
 Velocidade de renaturação “in vitro” é menor 
que “in vivo”. 
 
SUBSTITUIÇÃO DE AAS 
 A substituição de um único aminoácido na 
estrutura primária pode ocasionar perda de 
função 
 Exemplo: Anemia falciforme 
 cadeia  da hemoglobina: alteração de Glu 
por Val leva à agregação das proteínas por 
interações hidrofóbicas através dos resíduos 
de valina. Agregados precipitam nas hemácias 
que adquirem formato de foice. 
Bibliografia Básica 
BAYNES, J. W.; DOMINICZAK, M. H. Bioquímica médica. 4. ed. 
Rio de Janeiro: Elsevier, 2015. 
 
MARZZOCO, Anita, TORRES Bayardo B. Bioquímica Básica. 4. 
ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2013. 
CHAMPE, P. C.; HARVEY, R. A. Bioquímica ilustrada. 4. ed. 
Porto Alegre: Artes Médicas, 2009 
DEVLIN, T. M. Manual de bioquímica com correlações 
clínicas. 6. ed. São Paulo: Edgard Blücher, 2007. 
 
SANCHES, Jose A. Garcia; COMPRI-NARDY, Mariane B.; 
BREDA STELLA, Mercia. Bases da Bioquímica e Tópicos de 
Biofísica: um marco inicial. 2 ed. Rio de Janeiro:Guanabara 
Koogan, 2021. 
OBRIGADO PELA ATENÇÃO 
geovane.santos@docente.unip.br 
Prof. Dr. Geovane Ribeiro dos Santos 
Todos os estudos da disciplina devem ser complementado, com as referências disponibilizadas na biblioteca.