Proteinas

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Proteínas 1
Proteínas 
aminoácidos ligados por ligações peptídicas
→ carbono do grupo carboxílico e o nitrogênio do grupo amino se ligam, liberando 
água
→ formam a amida na proteína
complexidade de proteínas
 1 estrutura primária
2 estrutura secundária
Proteínas 2
beta pregueada→ alamina e glicina, como uma folha
alfa hélice→ pontes de sulfeto e hidrogênio
 cabelo! quanto mais perto essas ligações de sulfeto, mais anelado são; 
chapinha quebra ligações pelo calor
colágeno! mais resistente à quebra→ tripla alfa-hélice
3 estrutura terciária→ ligações peptídicas, ligações de sulfeto e hidrogênio (pois 
é uma junção da 1 e 2 estrutura) e também ligação covalentes, pois estão 
próximas as estruturas o suficiente
enzimas!
mioglobina! transporte muscular de O2 
Proteínas 3
4 estrutura quartenária
quatro estruturas terciarias (msms ligações terciarias-peptidicas ligações de 
sulfeto pontes de hidrogenio e ionicas e covalentes)-intradominios), ligadas entre 
si - ligações covalentes interdomínios 
hemoglobina! transporte sistêmico de O2 
imunoglobulina! se liga aos antígenos 
→ desnaturação: perda da função biológica da proteína, por temperaturas 
extremas ou PH; seu FORMATO é modificado! 
parcial
se transformam na estrutura primária, há perda biológica
reversível
total
perda tanto da estrutura primária tanto da função biológica, aminoácidos 
se quebram
irreversível
Proteínas 4
Enzimas
proteínas especializadas
catalizadora, com menos gasto de energia
não afeta a produção do produto final
sitio catalítico/sítio ativo→ onde liga outras moléculas e transforma-as em um 
produto final
ENCAIXE INDUZIDO
grupo prostético- o que faz a ligação covalente com a enzima em sua 
posição apoenzima/inativa e a ativa, transformando-a em holoenzima
Proteínas 5
coenzimas NAD E FAD 
cofatores (íons) 
Proteínas 6
A estrutura da enzima muda quando o grupo prostético se liga a ela! 
muda pra ficar compatível com o substrato, formando o complexo 
enzimático
3 momentos energéticos!!!! 
→ libera produtos
→ libera energia, a ''energia livre do sistema'' ou ''energia g''
Proteínas 7
Classes enzimáticas
SINASEs/KINASEs
fosforila a molécula
ex: ATP GGLICOSE GLICOSE FOSFORILADA E ADP glicosinase, com o 
cofator→ magnésio
FOSFATASEs
inverso das sinases, retira o fosfato da molécula deixando-o livre
ex: 
ENZIMAS ALOSTÉRICAS
enzimas reguladoras
são inibidas pelo produto final! Inibindo o processo desenfreado e 
infinito OU
Tem um sítio catalítico e um sítio regulador 
Proteínas 8
sitio regulador com um modulador positivo (que libera a ocorrência, mudando 
a conformação do sítio catalítico) ou um modulador negativo inibindo a 
enzima impedindo a ligação do modulador positivo e permanecendo assim 
com o sítio catalítico inativo
Condições ótimas das enzimas
 → onde elas vão atuar melhor, em sua maior velocidade
PH (variável)
temperatura 37,5 C
concentração do substrato→ momento onde todas as enzimas estão 
ocupadas, no complexo enzima-substrato: é a velocidade máxima, que fica 
constante por esse tempo
Proteínas 9
''Constante Km'' concentração do substrato corresponde à 1/2 da velocidade 
máxima da reação