Proteinas Alimentares - 1_2023

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Química de Alimentos
PROTEÍNAS ALIMENTARES - 1
Prof. Dr. João Paulo Fabi
UNIVERSIDADE DE SÃO PAULO
FACULDADE DE CIÊNCIAS FARMACÊUTICAS
Departamento de Alimentos e Nutrição Experimental
PROTEÍNAS ALIMENTARES:
1. fácil digestão
2. não são tóxicas
3. adequadas no aspecto nutricional
4. utilizadas em produtos alimentícios
5. abundantes na agropecuária
•PROPRIEDADES:
ØTecnológicas
ØNutricionais
PROTEÍNAS
PROCESSAMENTO
Custo-Benefício:
Ingestão X Aproveitamento
• Vegetais sintetizam os 20 (21) aminoácidos necessários para a produção 
de suas proteínas
• Animais não sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser 
ingeridos com o alimento.
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E NÃO-ESSENCIAIS
AMINOÁCIDOS LIMITANTES
• Conceito químico: aminoácido essencial em menor quantidade;
• Conceito biológico: proporção em que o aminoácido essencial em menor 
quantidade for utilizado para anabolismo (ex. LISINA).
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E NÃO-ESSENCIAIS
1- O que são aminoácidos essenciais?
2- Explique o que são aminoácidos limitantes.
PORTANTO........
Qualidade nutricional das proteínas:
1. Quantidade de aminoácidos essenciais
2. Digestibilidade proteica (biodisponibilidade)
DIGESTIBILIDADE / BIODISPONIBILIDADE
Ø Proporção de NITROGÊNIO que será absorvido após a 
digestão (valor nutricional)
↑ PROTEÍNAS ANIMAIS X ↓ PROTEÍNAS VEGETAIS
1. Solubilidade
2. Estrutura química
3. Fatores antinutricionais
4. Modificações químicas dos aminoácidos
MODIFICAÇÕES QUÍMICAS
- Tratamento térmico e/ou químico podem alterar a 
estrutura química dos aas (radicais) das proteínas:
� Diminuição da digestibilidade;
� Destruição de aminoácidos;
� Perda de aminoácidos essenciais;
� Formação de compostos tóxicos.
Ø Racemização
Ø Ligações cruzadas
Ø Pirólise
Ø Oxidação
Ø Reações carbonil-amina
RACEMIZAÇÃO
TRATAMENTO TÉRMICO ↑ TEMPERATURAS: modificações químicas
- tratamento térmico em pH alcalino (texturização), a hidrólise ácida e a tostagem (acima de 
200ºC) levam à racemização parcial de AMINOÁCIDOS (configuração L para D)
- ↓ valor nutricional / ↓ digestibilidade / D-aminoácidos:
- Hidrólise menos eficiente
- Absorção menos eficiente
- Não utilizados na síntese in vivo
RACEMIZAÇÃO: Asp, Ser, Cys, Glu, 
Phe, Asn, Thr
pH alcalino
tostagem 200ºC
L-aminoácido
desidroalanina
ligações cruzadas de proteínas
D-aminoácido
β-eliminação
ligações cruzadas de lisinoalanina, lantionina, ornitoalanina, histidinilalanina
PROTEÍNAS COM LIGAÇÕES CRUZADAS
- ↓ digestibilidade, ↓ valor biológico
desidroalanina
LIGAÇÕES CRUZADAS
pH alcalino
tostagem 
200ºC
L-aminoácido
desidroalanina
ligações cruzadas de proteínas
D-aminoácido
PIRÓLISE
≥ 200ºC: decomposição e pirólise → COMPOSTOS IMIDAZO-QUINOLINAS
§ CONDENSAÇÃO:
ØAçúcares
ØGly, Thr, Ala, Lys
ØCreatina 
AÇÃO CARCINOGÊNICA
Aminas aromáticas:
OXIDAÇÃO
Oxidação de resíduos dos aminoácidos:
- Agentes oxidantes (peróxido de hidrogênio; peróxido de benzoíla; hipoclorito de sódio)
§ agentes bactericidas
§ clarificantes de farinhas de cereais
- Radicais livres: irradiação de alimentos
peroxidação de lipídeos
fotoxidação de riboflavina e clorofila
escurecimento não-enzimático
polifenóis oxidados à quinonas
Resíduos + suscetíveis: Met, Cys, Trp, His, Tyr
POLIMERIZAÇÃO
Nitritos em produtos cárneos: melhorar a cor e impedir crescimento bacteriano 
(Clostridium botulinum)
- condições ácidas e ↑ temperaturas:
N-nitrosaminas
N-nitrosopirrolidona
N-
nitrosotriptofano
S-
nitrosocisteína
AÇÃO CARCINOGÊNICA
EMBUTIDOS
3- Como ocorre a racemização dos aminoácidos de 
proteínas alimentares? Qual a consequência nutricional 
dessa alteração química?
4- O que é lisinoalanina e como ela é formada?
5- Quais são os aminoácidos essenciais que mais sofrem 
com a oxidação ocasionada por determinados tipos de 
tratamentos químicos?
6- O que é uma N-nitrosamina? Como o seu surgimento 
pode ser evitado em embutidos?
PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS
• Atributos sensoriais dos alimentos:
Ex. bolo da vovó
ü calor
ü formação de gel
ü formação de espuma
ü formação de emulsão
1. HIDRATAÇÃO
2. SOLUBILIDADE
3. GELEIFICAÇÃO
4. TEXTURIZAÇÃO
5. FORMAÇÃO DE MASSAS
6. PROPRIEDADES INTERFACIAIS
PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS
Resíduo de 
aminoácido
Hidratação
(mol de 
H2O/mol de 
resíduo)
Resíduo de 
aminoácido
Hidratação
(mol de 
H2O/mol de 
resíduo)
Resíduo de 
aminoácido
Hidratação
(mol de 
H2O/mol de 
resíduo)
Polar Iônico Apolar
Asn 2 Asp- 6 Ala 1
Gln 2 Glu- 7 Gly 1
Pro 3 Tyr- 7 Phe 0
Ser, The 2 Arg+ 3 Val, Ile, 1
Trp 2 His+ 4 Leu, Met 1
Asp (n.i.) 2 Lys+ 4
Glu (n.i.) 2
Tyr 3
Arg (n.i.) 3
Lys (n.i.) 4
1- Hidratação Proteica 
• composição de aminoácido
• maior radicais hidrofílicos (especialmente os carregados), maior hidratação 
Estabilidade termodinâmica das interações proteína-proteína e proteína-
solvente:
-RESTRIÇÃO ESTÉRICA 
-VAN DER WAALS
-ligações de HIDROGÊNIO
-INTERAÇÕES ELETROSTÁTICAS
-pontes DISSULFETO
-INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS
2- Solubilidade
ESTADO NATIVO
FOLDING
Solubilidade
1) Albuminas - solúveis em água pH 6,6
Albumina sérica, ovoalbumina, α-lactoalbumina
2) Globulinas - solúveis em solução salina pH 7
Glicinina, faseolina, β-lactoglobulina
3) Glutelinas - solúveis em pH extremos (2 ou 12 )
Glutelinas do trigo
4) Prolaminas - solúveis em etanol 70% 
Zeína e gliadinas; são extremamente hidrofóbicas
+ 
 
 H
ID
R
O
FO
BI
C
ID
AD
E 
 
 -
Solubilidade X Estrutura química
ESTADO NATIVO
FOLDING
Ação enzimática: mais fácil ou mais difícil?
SOLUBILIDADE: 
• Influência do pH: ↑ solubilidade = pH < pI / pH > pI
§ no pI de proteínas + hidrofóbicas: interações hidrofóbicas + interações iônicas
§ ↑↑ ligação inter-molecular → AGREGAÇÃO → PRECIPITAÇÃO
Ø Resíduos polares superfície > apolares, ↑↑ solúveis no pI:
⍺-LACTOALBUMINA / ALBUMINA SÉRICA
pH < pI pH > pIpH ~ pI
pI
SOLUBILIDADE: 
• Influência da força iônica: sais estabilizam / desestabilizam as proteínas
 ↑ SOLUBILIDADE (SALTING IN) / ↓ SOLUBILIDADE (SALTING OUT) 
SCN- > ClO4
- > I- > Br- > Cl- > F- > SO4
2-
Ca2+ > Mg2+ > Na+ > Li+ > Cs+ > K+ > NH4
+
GLOBULINAS ALBUMINAS
Belitz 2009
Pouco solúveis no pI
sais ↑ solubilidade
“SALTING IN”
Muito solúveis no pI
sais ↓ solubilidade
“SALTING OUT”
SOLUBILIDADE:
• Influência da temperatura:
→ pH / forças iônicas constantes
§ ↑ temperatura (0-40ºC)
§ ↑ solubilidade (a) polares
§ > 40ºC
desdobramento/desnaturação 
§ ↓ SOLUBILIDADE
Proteínas isoladas do soro do leite (Whey Protein Isolate)
Damodaran, 2010
7- Por que as proteínas são menos hidratadas nos seus 
pontos isoelétricos?
8- Por que grande parte das proteínas se tornam 
insolúveis nos seus pontos isoelétricos?
9- Quais são as categorias de classificação das 
proteínas alimentares segundo a solubilidade?
10- Explique o gráfico abaixo:
11- Explique os conceitos de salting in e salting out.
REFERÊNCIAS
• BELITZ, ·H.D.; GROSCH, W.; SCHIEBERLE, P. Food Chemistry. 4.ed. 
Berlin Heidelberg: Springer-Verlag, 2009.
• COULTATE, T. P. Alimentos: a química de seus componentes. 3 ed. 
Porto Alegre: Artmed, 2004.
• DAMODARAN, S., PARKIN, K.L. &amp; FENNEMA, O.W. – 
Fennema’s Food Chemistry, CRC Press, 2017. 1123p.
• DEMAN, J. M. Principles of Food Chemistry. [4 th ed] : Springer US, 
2018.
• LAJOLO F.M., MERCADANTE A. Química e Bioquímica Dos 
Alimentos, Volume 2, Editora ATHENEU, 432 p., 2017;
• ORDÓÑEZ, J. A. Tecnologia de alimentos: componentes dos 
alimentos e processos. Porto Alegre: Artmed, 2005. v. 1.