3 Metabolismo e Bioenergetica

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METABOLISMO E 
BIOENERGÉTICA
Metabolismo: Definição e 
Fatores Regulatórios
METABOLISMO
• Compreende uma série de transformações químicas e
processos energéticos que ocorre nos seres vivos.
• Para que ocorra cada uma dessas transformações, há
a necessidade de enzimas que originam substâncias
que serão produtos de outras reações.
• O conjunto dessas reações químicas e enzimáticas
denomina-se via metabólica.
O Metabolismo pode ser dividido em duas classes de reações
químicas:
• Reações Catabólicas à transformam moléculas complexas em simples e
liberam energia (ex: proteína em aa.)
• Reações Anabólicas à transformam moléculas simples em complexas e
requerem energia (ex: aa. são transformados em proteínas)
CATABOLISMO DE CARBOIDRATOS
A INTEGRAÇÃO DO METABOLISMO
REAÇÕES DE 
REDOX
NAD = dinucleotídeo de nicotinamida-adenina
REAÇÕES DE 
REDOX
FAD = Flavina adenosina dinucleotídeo
ATP
Função das enzimas na 
regulação do metabolismo
ENZIMAS E SUAS 
FUNÇÕES METABÓLICAS
• Enzimas são moléculas proteicas
(exceção das ribozimas) dotadas
da capacidade de acelerar
intensamente determinadas reações
químicas, tanto no sentido da
síntese como no da degradação de
moléculas à eficiência da
maquinaria química intracelular.
• O metabolismo celular deve-se à
atividade das enzimas.
ENZIMAS E REAÇÕES QUÍMICAS 
• As enzimas servem de catalisadores biológicos
(substâncias que podem acelerar uma reação química
sem que sejam alteradas).
• As enzimas são específicas, cada uma atua em uma
substância específica, chamada de substrato da enzima
(ou substratos, quando há dois ou mais reagentes), e
cada uma catalisa apenas uma reação.
• A enzima orienta o substrato para uma posição que aumente
a probabilidade de uma reação. O complexo enzima-
substrato formado pela ligação temporária da enzima com os
reagentes permite que as colisões sejam mais eficientes e
diminui a energia de ativação da reação.
• A função crucial das enzimas, portanto, é acelerar as reações
bioquímicas a uma temperatura que seja compatível com o
funcionamento normal da célula.
CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS
OXIDORREDUTASES: São enzimas
que catalisam reações de transferência
de elétrons, ou seja: reações de oxi-
redução. São as Desidrogenases e as
Oxidases
TRANSFERASES: Enzimas que
catalisam reações de transferência de
grupamentos funcionais como grupos
amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como
exemplo temos as Quinases e as
Transaminases
HIDROLASES: Catalisam reações de
hidrólise de ligação covalente. Ex: As
peptidases;
LIASES: Catalisam a quebra de
ligações covalentes e a remoção de
moléculas de água, amônia e gás
carbônico. As Dehidratases e as
Descarboxilases são bons exemplos;
ISOMERASES: Catalisam reações de
interconversão entre isômeros ópticos
ou geométricos. As Epimerases são
exemplos;
LIGASES: Catalisam reações de
formação e novas moléculas a partir
da ligação entre duas já existentes,
sempre às custas de energia (ATP).
São as Sintetases;
CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS
NOME RECOMENDADO: Mais curto
e utilizado no dia a dia de quem
trabalha com enzimas; Utiliza o sufixo
"ase" para caracterizar a enzima. Exs:
Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.
NOME SISTEMÁTICO: Mais
complexo, nos dá informações
precisas sobre a função metabólica da
enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-
Transferase.
NOME USUAL: Consagrados pelo
uso; Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina.
NOMENCLATURA
MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA
• O substrato entra em contato com sítio ativo da enzima, formando o complexo
enzima-substrato.
• A molécula de substrato é transformada (ex rearranjo dos átomos existentes,
quebra da molécula de substrato, combinação com outra molécula de substrato).
• As moléculas de substrato transformadas – os produtos da reação – são
liberadas da molécula da enzima porque elas não se encaixam mais no sítio
ativo da enzima.
• A enzima inalterada está agora livre para reagir com outras moléculas de
substrato.
FATORES QUE INFLUENCIAM A 
ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
• Muitos fatores influenciam a atividade de uma enzima. 
Entre os mais importantes estão a temperatura, o pH, a 
concentração do substrato e a presença ou a ausência de 
inibidores. 
TEMPERATURA 
• Para as reações enzimáticas, contudo,
uma elevação acima de certa
temperatura (a temperatura ótima) reduz
drasticamente a velocidade da reação,
devido à desnaturação enzimática, a
perda de sua estrutura tridimensional
característica (estrutura terciária)
PH
• Quando a concentração de H+ (pH) no
meio é modificada (fora do pH ótimo), a
estrutura tridimensional da proteína é
alterada. Mudanças extremas no pH
podem causar desnaturação.
• Ácidos e bases alteram a estrutura
tridimensional da proteína porque o H+
(e o OH-) compete com o hidrogênio e
as ligações iônicas em uma enzima, o
que resulta na desnaturação enzimática.
CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO
• Há uma velocidade máxima em que certa
quantidade de enzima pode catalisar
uma reação específica. Sob condições de
alta concentração de substrato, a enzima
e ́ dita estar em saturação; ou seja, seu
sítio ativo permanece sempre ocupado
por moléculas de substrato ou produto.
Nessa condição, um aumento adicional na
concentração do substrato não afetará a
velocidade da reação porque todos os
sítios ativos já́ estão ocupados.
INIBIDORES
• Inibidores competitivos ocupam o sítio ativo de uma enzima e competem 
com o substrato normal pelo sítio ativo. 
• Inibidores não competitivos não competem com o substrato pelo sítio ativo 
da enzima; em vez disso, eles interagem com outra parte da enzima à
inibição alostérica (“outro espaço”), o inibidor se liga a outro sítio na 
enzima que não o sítio de ligação ao substrato (sítio aloste ́rico). Essa 
ligação causa uma modificação da conformação do sítio ativo, tornando-o 
não funcional.