complexo golgi - resumo

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Biologia celular I
Aula 13: Complexo de Golgi
Organização morfológica
➢ Geralmente existe apenas um complexo de Golgi por célula.
➢ O complexo de Golgi é formado por lamelas (ou cisternas) que não são contínuas, no 
conjunto elas se arramjam como uma pilha, há perfurações nas lamelas, de cada lado da 
pilha há uma rede de túbulos.
➢ As vesículas que trazem material do retículo se incorporam à primeira rede de túbulos do 
Golgi e daí atingem a primeira lamela. O complexo de Golgi é muito polarizado, isto é, tem 
uma face diferente da outra. As vesículas que vêm do retículo sempre se incorporam ao 
Golgi pelo mesmo lado. Esse lado de “entrada” do Golgi, que recebe material do retículo, é 
chamado lado (ou face) Cis, enquanto a outra extremidade, mais distante do retículo, o lado 
de “saída” do Golgi, é o lado (ou face) Trans. 
O número de lamelas entre uma extremidade e outra varia de célula para célula, mas obedece a uma
confi guração mínima formada por: 
• rede cis do Golgi, ou CGN,
• lamela cis,
• lamela medial,
• lamela trans,
• rede trans do Golgi, ou TGN. 
➢ O complexo de Golgi não fi ca em qualquer lugar do citoplasma, mas sempre na região 
central da célula, próximo ao envoltório nuclear.
Funções
Realizar a glicosilação, isto é, adicionar açúcares a proteínas e lipídeos que foram 
sintetizados no retículo endoplasmático, assim modifi cando-os; 
Adicionar grupamentos sulfato a proteínas, participando da MÓDULO 3 síntese de 
proteoglicanas; 
Distribuir as macromoléculas provenientes do retículo endoplasmático e que percorreram o 
complexo de Golgi entre três possíveis destinos: 
1) A membrana plasmática, onde tais moléculas se incorporarão ou serão secretadas;
2) Vesículas de secreção que se acumulam no citoplasma esperando um sinal para exocitarem seu 
conteúdo;
3) Lisossomos, onde formarão a própria membrana da organela ou terão papel na digestão 
intracelular.
Glicosilação
É o processo de acrescentar monômeros de açúcar a proteínas e lipídeos, formando glicoproteínas e 
glicolipídeos, apesar de os monômeros adicionados não serem apenas glicoses. 
Existem dois tipos de glicosilação de proteínas, o tipo N e o tipo O. 
 
Glicosilação do tipo N
Pré-montagem da árvore de açúcares no
retículo endoplasmático. Observe que os
açúcares são adicionados, passo a passo, a um
fosfolipídeo. Os dois primeiros são N-
acetilglucosamina, depois são colocadas 5
manoses, uma de cada vez. Em seguida, já
voltada para o lúmen do retículo (ninguém
sabe como é que vira tudo isso, passando pela
bicamada lipídica!), a árvore recebe mais 4
manoses e 3 glicoses, sempre uma por vez. 
Quando aparece uma asparagina na cadeia protéica nascente, a árvore inteirinha é transferida para a 
proteína em apenas uma reação enzimática .
Para que a proteína saia do complexo de Golgi, as três glicoses terminais serão sucessivamente 
cortadas por enzimas, e além delas uma das manoses também será retirada. 
Para passar ao complexo de Golgi, as glicoproteínas (e todas as moléculas que sejam transportadas 
entre retículo e Golgi) são colocadas em vesículas que brotam da região dos elementos de transição 
do retículo e seguirão em direção à rede cis do Golgi. 
Chegando à rede cis do Golgi, a glicoproteína já tem pronta a cadeia protéica, claro, mas a porção 
glicídica ainda está em construção. Essa construção ocorre em várias etapas. Antes de continuar 
acrescentando açúcares, as enzimas da rede cis e da lamela cis ainda retirarão mais manoses.
 
A glicoproteína sairá, assim, da
lamela cis e, contida numa vesícula,
será levada à lamela medial. Lá, vai
encontrar enzimas que farão um
balanço entre colocar e retirar
açúcares. 
Na lamela trans, mais açúcares serão acrescentados, e aí a árvore glicídica vai fi MÓDULO 3 
nalmente crescer de novo. Além de outra N-acetilglucosamina, serão adicionadas galactoses. A 
glicoproteína continuará percorrendo a lamela trans e atingirá a rede trans, onde o último açúcar da 
árvore será adicionado: o ácido siálico (ou ácido N-acetil-neuramínico).
O ácido siálico tem enorme importância porque, além de ser um monômero polar, como os outros 
açúcares, ele tem carga negativa. Assim, ao terminar em ácido siálico, uma glicoproteína passa a ser
uma molécula negativa em pH fi siológico, independente da sua porção protéica. 
 
• Apesar das variações nos ramos laterais, no
ramo principal, os dois últimos açúcares são
sempre os mesmos: galactose e ácido siálico.
• A árvore glicídica não mostra todos os
açúcares de uma glicoproteína.
• Nem todas as glicoproteínas do tipo N têm a
árvore glicídica completa. Por razões
inerentes à própria proteína, algumas delas
terminam em manose, tendo para sempre a
confi guração de entrada no complexo de
Golgi chamada high manose. Para
diferenciar, as glicoproteínas que têm a
árvore toda são chamadas “complexas” 
• A estrutura básica da árvore glicídica de
glicoproteínas formadas pelo outro tipo de
glicosilação (o tipo O, em que os açúcares
começam a ser adicionados quando a
proteína já está no Golgi) é um pouco
diferente, mas os açúcares terminais,
galactose e ácido siálico, são os mesmos.