Prévia do material em texto

PROTEÍNAS:
ESTRUTURA E FUNÇÃO
Professora Natalia R. Bernardes
Proteínas: Estrutura e Função
 Funções das Proteínas
Proteínas: Estrutura e Função
 Proteína Simples e Proteína Conjugada
Proteínas simples são constituídas,
exclusivamente por aminoácidos. Em
outras palavras, fornecem exclusivamente
uma mistura de aminoácidos por hidrólise.
Proteínas conjugadas estão compostas
de proteína simples combinada com
alguma substância de natureza não-
protéica. O grupo não protéico é
chamado "grupo prostético".
Proteínas: Estrutura e Função
 Proteína Simples: EXEMPLOS
(Colágeno, elastina e queratina)
(Glúten)
(Proteína armazenamento semente dos vegetais)
(Proteínas do sangue - imunoglobulina)
(Proteína nucleossomo)
(Proteínas do plasma)
Proteínas: Estrutura e Função
 Proteína Conjugadas: EXEMPLOS
Proteínas: Estrutura e Função
 Proteína Fibrosas e Globulares
FIBROSAS - altamente alongadas compostas
quase exclusivamente pela sua estrutura
secundária. presentes na pele, tendões e ossos,
funcionam como matérias estruturais que têm um
papel protetivo, conectivo, movimento e
suporte
GLOBULARES - formadas por cadeias
polipeptídicas que se dobram adquirindo a
forma esférica ou globular. tais proteínas, em
sua maioria, são solúveis em água. as proteínas
globulares têm uma função dinâmica
Proteínas: Estrutura e Função
 Proteína: ESTRUTURA
Proteínas: Estrutura e Função
 Proteína: ESTRUTURA PRIMÁRIA
primária 
Ligação peptídica
Proteínas: Estrutura e Função
 Proteína: ESTRUTURA PRIMÁRIA
Proteínas: Estrutura e Função
 Proteína: ESTRUTURA SECUNDÁRIA
α-hélice
São ligações fracas, porém Estabiliza as α-hélice
Interação intramolecular
É estabilizada por uma ampla formação de
pontes de hidrogênio entre os átomos de
oxigênio das carbonilas e os hidrogênios
das aminas das ligações peptídicas que
compõe o esqueleto
A ligação ocorre quatro resíduos a 
frente no polipeptídio
Proteínas: Estrutura e Função
 Proteína: ESTRUTURA SECUNDÁRIA
folha-β
Pontes de hidrogênio perpendiculares a cadeia polipeptídica
Folha B antiparalelas
Folha B paralela
São compostas de duas ou mais cadeias polipeptídicas
LIGAÇÃO INTERCADEIAS: formadas por
esqueletos polipeptídicos separados;
LIGAÇÕES INTRACADEIAS: formada por
uma única cadeia polipeptídica dobrada
sobre si mesma
Proteínas: Estrutura e Função
 Proteína: ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Curvatura ou dobradura-β
Estabilizada pela formação de pontes de H
Estrutura supersecundária – combinação de estruturas secundárias
Conectam faixas sucessivas de 
folha b antiparalela
Proteínas: Estrutura e Função
 Proteína: ESTRUTURA TERCIÁRIA
➢ Mantida por ligações:
✓ Pontes Dissulfeto (cisteína): entre dois resíduos
de cisteína, formado a cistina;
✓ Interações Hidrofóbicas: ocorre entre
aminoácidos no interior da cadeia;
✓ Pontes de Hidrogênio: aminoácidos contendo
hidrogênio ligado a oxigênio ou nitrogênio;
✓ Interações iônicas: grupos carregados
negativamente (aspartato e glutamato),
interagindo com grupos carregados
positivamente (lisina)
Proteínas: Estrutura e Função
 Proteína: ESTRUTURA TERCIÁRIA
Proteínas: Estrutura e Função
 Proteína: ESTRUTURA QUATERNÁRIA
➢ Mantida por interações não-covalentes:
✓ Pontes de hidrogênio
✓ Ligações iônicas
✓ Interações Hidrofóbicas
Proteínas: Estrutura e Função
 Proteína: DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
Desdobramento e desorganização das
estruturas secundárias e terciárias, sem
que ocorra a hidrólise das ligações
peptídicas
➢ Condições que levam a desnaturação:
✓ Altas temperaturas
✓ Variação de pH
✓ Ação de solventes orgânicos
✓ Agentes oxidantes e redutores
✓ Agitação intensa.
Proteínas: Estrutura e Função
 Proteína: DOBRAMENTO INADEQUADO
Proteínas dobradas de forma inadequada:
marcadas e degradadas dentro das células
Sistema de controle não é perfeito: pode
acumular proteínas formando agregados intra
ou extracelular: amiloides
Proteínas: Estrutura e Função
ACON
Proteínas: Estrutura e Função
 Proteína: DOENÇA DE ALZHEIMER
Clivagem proteolítica de uma proteína 
(proteína precursora amiloide) 
Formação de longos feixes de proteínas 
fibrilares (constituídos de folha B), nesta 
conformação se torna neurotóxico
Formação de agregados peptídicos
Proteínas: Estrutura e Função
 Proteína: DOENÇA DO PRION
(PrPc) príons patoge ̂nicas: moldes para a 
transformac ̧a ̃o da PrP normal e rica em folha-b
(PrP) humano: glicoproteína, monomérica e 
rica em a-hélice. Expressão ocorre em células 
neurais
PrPsc se associam firmemente
entre si, se acumulam
coalescem, formando agregados
insolúveis resistentes à protease.
Podem ser transmissíveis pela proteína isolada sem o envolvimento do DNA ou do RNA. 
não possuem cura e são fatais.
Replica através da 
interação proteína-
proteína com outras PrPC
Induz proteínas normais 
a se enovelarem de 
maneira incorreta
formação de agregados 
extracelulares, as placas 
amilóides