Slide proteínas

Prévia do material em texto

Proteínas
Há quem as considere como as mais importantes 
macromoléculas do mundo
✓Diferentes funções
Função Exemplo
Catalítica Enzimas 
Defesa Anticorpos do sistema imune
Transporte Proteínas plasmáticas
Hemoglobina
Regulatório Enzimas que participam do controle do 
metabolismo
Hormônios (insulina, ocitocina, paratireóideo...)
Estrutural coberturas e suporte: pele, cabelo, tendões, 
ossos ...
Movimento Músculos, cílios, flagelos...
Proteínas
• Proteínas são polímeros de -aminoácidos unidos por 
ligações peptídicas
Proteínas
• como se formam as ligações peptídicas ?
C C
O
OH
NH2
H
R
pelo fato de um ácido 
e uma base estarem 
sempre presentes,
os aminoácidos 
podem formar
íons + / -
isso irá ocorrer de acordo com o 
pH e com o tipo de aminoácido
Aminoácidos
 - aminoácidos
todos os aminoácidos (exceto a glicina)
tem o carbono  atacado
por 4 grupos diferentes

centro quiral
C C
O
OH
NH2
H
R
Aminoácidos
Classificação dos aminoácidos
O -aminogrupo é o mesmo em todos os componentes
Classificados pela polaridade da cadeia lateral:
Hidrofóbicos  ‘aversão’ à água
 cadeias laterais não polares
Hidrofílicos  ‘gostam’ da água
 cadeias laterais polares ou neutras
negativamente carregadas
positivamente carregadas
Aminoácidos neutros - cadeias laterais apolares
Glicina Alanina Leucina Valina Isoleucina Fenilalanina
Metionina Prolina
Aminoácidos neutros - cadeias laterais 
polares
Serina Treonina Tirosina Triptofano
Cisteína Glutamina Asparagina
Aminoácidos ácidos - cadeias laterais 
polares
Glutamato Aspartato
Aminoácidos básicos - cadeias laterais 
polares
Arginina Lisina Histidina
Proteínas
• São polímeros de -aminoácidos unidos por ligações 
peptídicas
Proteínas
• As diferenças entre as proteínas decorre 
principalmente das diferenças entre:
• Número
• Tipo
• Sequência de aminoácidos
Determinam a 
estrutura primária
da proteína
Estrutura Secundária

Estrutura Terciária 

Estrutura Quaternária
Valina
Leucina
Triptofano
Prolina
Isoleucina
Metionina
Fenilalanina
Alanina
Treonina
Glicina
Asparagina
Glutamina
Cisteina
Serina
Tirosina
Arginina
Histidina
Lisina
Ácido glutâmico
Ácido aspártico
Estrutura primária das proteínas
A seguir vemos um exemplo de uma seqüência de aminoácidos
em uma proteína 
(foram usadas as abreviações)
Resíduo
N-terminal
Resíduo
C-terminal
Ligações 
peptídicas
Peptídeos
POLIPEPTÍDEOS
321 54
Estrutura secundária das proteínas
Longas sequências de aminoácidos tendem a se 
empacotar ou enrolar em uma estrutura que se repete 
regularmente.
Esta estrutura é resultado de pontes de hidrogênio entre 
aminoácidos da própria proteína
As estruturas secundárias mais comuns são:
• -hélice
• folha -pregueada
A estrutura secundária confere à proteína novas 
propriedades, como força tênsil e flexibilidade,... 
-hélice
É um tipo comum de 
estrutura secundária
As propriedades da
-hélice incluem força 
tensil e baixa solubilidade 
em água
Seu modelo foi 
originalmente proposto 
por Pauling & Corei em 
1951
-hélice
Cada hidrogênio da 
amida e os oxigênios da 
carbonila estão ligados 
por pontes de 
hidrogênios
Um feixe destas 
estruturas formam o que 
se conhece por 
protofibrila
Um exemplo de -hélice
Cabeça da 
miosina
Corpo da miosina
Sitios de ligação 
ATP e actina
troponina
actina
filamento fino
filamento 
espesso
Estrutura da 
actina/miosina
Proteínas do músculo
folha -pregueada
Outro modelo de estrutura secundária de proteínas
Um modelo que se sustenta pelas pontes de 
hidrogênio entre “folhas” ou “lâminas” adjacentes de 
proteínas
folha -pregueada
Proteínas da seda = exemplo de proteína 
organizada em folhas -pregueada
Composta 
primariamente 
por glicina e 
alanina
Comparativo entre estruturas
-hélice
-pregueada
Colágeno
Corresponde a 1/3 de todas as proteínas dos humanos, 
compondo diversas estruturas:
• ossos 
• tendões
• pele
• vasos ...
A conformação em tripla hélice fornece 
resistência às estruturas
Estrutura terciária das proteínas
Proteínas fibrosas
• insolúveis em água
• presentes nos tecidos conectivos
• ex.: seda, colágeno e -queratina
Proteínas globulares
• solúveis em água
• comuns nas proteínas celulares
• estrutura terciária = 3D
Estrutura terciária das proteínas
A interação entre cadeias laterais faz com que a 
estrutura secundária se “dobre”, se “enrole”
Possíveis iterações entre as cadeias laterais:
• solubilidade similar
• atrações iônicas
• atrações entre + e -
• ligações covalentes
Estrutura terciária das proteínas
Estrutura terciária das proteínas
ligação 
dissulfeto
interação 
hidrofóbica
ponte 
salina
(ligação iônica)
ligação de 
Hidrogênio
Estrutura terciária das proteínas
As interações entre as cadeias laterais ajudam a 
manter a estrutura
Ligação 
dissulfeto
(covalente)
Estrutura quaternária das proteínas
Boa parte das proteínas não são simples peptídeos.
São combinações de subunidades menores:
• agregados de unidades menores de proteínas globulares
• subunidades idênticas da mesma proteína
Proteínas conjugadas + outros grupos = função 
específica
Grupos prostéticos – compostos por 
substâncias diferentes dos aminoácidos
Estrutura quaternária das proteínas
Estrutura agregada
Um exemplo de 4 
proteínas diferentes e 
2 grupos prostéticos
Ligações 
covalentes 
entre os aa
Ligação 
peptídica 
Ligação 
dissulfeto
Estrutura 
primária
+ 
Ligações de 
hidrogênio 
entre átomos 
da cadeia 
principal 
Estrutura 
secundária
+
Ligações
não-covalentes 
entre átomos da 
cadeia lateral 
com outros 
átomos da 
cadeia lateral ou 
cadeia principal 
Ligações 
não-
covalentes 
entre átomos 
de cadeias 
terciárias 
distintas em 
multímeros
Interações 
hidrofóbicas 
Interações 
eletrostática
s 
Ligações de 
hidrogênio 
Pontes 
salinas
stick
space filling
ribbon cartoon
Modelos de representação de proteínas
Efeitos da temperatura e pH 
sobre as proteínas
Tanto o pH quanto a temperatura alteram a estrutura 
3-D das proteínas
Desorganização da estrutura

Desnaturação ou desnaturação
Ex.: fritura ou cozimento de ovos
coagulação do leite no estômago
denaturação coagulação
Desnaturação e coagulação de proteínas
Efeito do pH sobre as proteínas
Com a alteração do pH, a 
carga da proteína também é 
afetada, levando a 
modificações de 
solubilidade e forma.
Desmontando a proteína - Hidrólise
É a quebra da proteína 

Peptídeos

Aminoácidos
Depende do pH, do tempo de exposição e da 
temperatura
Hidrólise
Funções das proteínas
• Catalítica enzimas
• Imunoglobulinas anticorpos do sistema imune
• Transporte hemoglobina e o oxigênio
• Regulatório hormônios / controle do 
metabolismo
• Estrutural coberturas e suporte
pele, cabelo, tendões, ossos ...
• Movimento músculos, cílios e flagelos
Proteínas - classificação
Simples ou homoproteínas são constituídas, exclusivamente, 
por aminoácidos 
Conjugadas são proteínas que por hidrólise liberam 
aminoácidos e mais um radical não peptídico, denominado 
grupo prostético. 
Derivadas são compostos não encontrados na natureza, mas 
obtidos por degradação mais ou menos intensa (proteólise) 
de proteínas simples ou conjugadas pela ação de ácidos, 
bases ou enzimas. 
Proteínas simples - classificação
• As proteínas simples são classificadas, de 
acordo com a sua solubilidade, em:
• Albuminas
• Globulinas
• Glutelinas
• Prolaminas
• Protaminas
• Histonas
• Escleroproteínas
Proteínas simples - classificação
• Albuminas
• são solúveis em água
• são solúveis em soluções fracamente ácidas ou 
fracamente alcalinas
• são soluções em soluções a 50% de sulfato de 
amônio
• Desnaturam coagulando-se pela ação do calor
• Presentes em:
• clara de ovo (ovalbumina)
• leite (lactalbumina)
• ervilhas (legumitina)
Proteínas simples - classificação
• Globulinas
• praticamente insolúveis em água
• solúveis em soluções de sais neutros
• precipitam em soluçõesa 50% de sulfato de amônio
• Presentes em:
• músculo animal (miosina)
• ervilhas (legumina)
Proteínas simples - classificação
• Glutelinas
• são insolúveis em água e solventes neutros
• solúveis em soluções diluídas de ácidos e bases
• encontradas somente em vegetais
• trigo (glutenina)
• arroz
Proteínas simples - classificação
• Prolaminas
• são insolúveis em água e etanol absoluto
• mas solúveis em etanol entre 50% e 80%
• assim como as glutelinas, são proteínas encontradas 
somente em vegetais:
• trigo (gliadina)
• centeio (secalina)
• milho (seína)
• cevada (hordeína)
• aveia (avenina)
Doença 
celíaca?
Proteínas simples - classificação
• Protaminas
• baixo peso molecular, constituídas de 
aproximadamente 80% de arginina e, portanto, 
fortemente alcalinas. 
• são solúveis em água e em amônia
• em soluções fortemente ácidas formam sais estáveis
• são encontradas combinadas com ácido nucléico, 
no esperma de peixes
• salmão
• sardinha
• arenque
Proteínas simples - classificação
• Histonas
• baixo peso molecular e caráter básico, porém 
menos básico do que as protaminas, porque 
contêm somente de 10% a 30% de arginina na 
molécula
• são solúveis em água e soluções diluídas de 
ácidos e bases
• podem ser precipitadas pela adição de amônia, a 
pH de aproximadamente 8,5
• são encontradas em animais e aparentemente 
apenas nos núcleos celulares, onde se 
encontram ligadas a ácidos nucléicos
Proteínas simples - classificação
• Escleroproteínas
• alto grau de insolubilidade, foram definidas 
inicialmente como as proteínas insolúveis das 
células e tecidos
• queratina, que é a proteína insolúvel da pele e dos pelos
• colágeno, que é a proteína existente nos tecidos conectivos 
(tendões e ligamentos)
Proteínas conjugadas
quando hidrolisadas liberam:
aminoácidos + um radical não peptídico
grupo 
prostético
•orgânico : 
uma vitamina ou
um açúcar
•inorgânicos:
por exemplo, um 
íon metálico
Holoproteína
Proteína com 
o grupo 
prostético
Apoproteína
Proteína sem 
o grupo 
prostético
Proteínas derivadas
são compostos não encontrados na natureza, 
mas obtidos por degradação mais ou menos 
intensa (proteólise) de proteínas simples ou 
conjugadas pela ação de ácidos, bases ou 
enzimas
Proteínas desnaturação
Desnaturação
• ocorre pela alteração da conformação tridimensional 
nativa das proteínas (estruturas 2ª, 3ª e 4ª) sem 
romper as ligações peptídicas (estrutura 1ª)
• estrutura tridimensional específica é fundamental 
para o exercício de suas funções
• alterações estruturais provocadas pela desnaturação 
ocasionam a perda parcial ou completa das suas 
funções biológicas
Proteínas - desnaturação
Agentes desnaturantes
a desnaturação pode ocorrer por ação de:
Ácidos e bases fortes
Solventes orgânicos
Detergentes 
Agentes redutores
Concentrações de sais
Íons de metais pesados
Alterações na temperatura
Estresse mecânico
Proteínas - desnaturação
Ácidos e bases fortes
modificações no pH
|
alterações no estado iônico de 
cadeias laterais das proteínas
|
modificam as ligações de hidrogênio
e as pontes salinas (associação de
grupos iônicos de proteínas de carga 
oposta)
|
muitas proteínas tornam-se 
insolúveis e precipitam na solução
ligação 
dissulfet
o
interação 
hidrofóbic
a
ponte salina
(ligação 
iônica)
ligação de 
Hidrogênio
Proteínas - desnaturação
Solventes orgânicos
Solventes orgânicos solúveis em água 
(p.ex.: etanol)
|
interferem com as interações 
hidrofóbicas por interação com os 
grupos R não−polares
e
forma pontes de hidrogênio
entre a água e grupos
protéicos polares
Os solventes não-polares
também rompem interações 
hidrofóbicas
ligação 
dissulfet
o
interação 
hidrofóbic
a
ponte salina
(ligação 
iônica)
ligação de 
Hidrogênio
Proteínas - desnaturação
Detergentes
interferem com as interações 
hidrofóbicas
|
desenrolar as cadeias 
polipeptídicas
Agentes redutores
• β−mercaptoetanol
converte as ligações dissulfeto em 
grupos sulfidrílicos
• Uréia
rompe ligações de hidrogênio e 
interações hidrofóbicas
ligação 
dissulfet
o
interação 
hidrofóbic
a
ponte salina
(ligação 
iônica)
ligação de 
Hidrogênio
Proteínas - desnaturação
Concentração de sais
• íons salinos se ligam a grupos 
ionizáveis das proteínas e 
enfraquecem as ligações iônicas
• em proteínas em solução a
água de solvatação compete pelo 
sal adicionado, tornando a 
quantidade de água muito pequena

agregação de moléculas
e a sua precipitação
ligação 
dissulfet
o
interação 
hidrofóbic
a
ponte salina
(ligação 
iônica)
ligação de 
Hidrogênio
Esse efeito é 
chamado salting out
Proteínas - desnaturação
Metais pesados
Íons de metais pesados 
mercúrio (Hg2+) e 
chumbo (Pb2+)
• Podem romper as pontes salinas
pela formação de ligações iônicas 
com grupos carregados 
negativamente
• Se ligam com grupos sulfidrílicos
pode resultar em profundas 
alterações das estruturas e funções 
protéicas
ligação 
dissulfet
o
interação 
hidrofóbic
a
ponte salina
(ligação 
iônica)
ligação de 
Hidrogênioo chumbo liga-se aos grupos 
sulfidrílicos de duas enzimas na 
síntese de hemoglobina, causando 
anemia severa
Proteínas - desnaturação
Alterações na temperatura
aumento da temperatura

aumento da velocidade de vibração 
molecular

interações fracas como as pontes de 
hidrogênio são rompidas

alterações na conformação das 
proteínas
ligação 
dissulfet
o
interação 
hidrofóbic
a
ponte salina
(ligação 
iônica)
ligação de 
Hidrogênio
Proteínas - desnaturação
Estresse mecânico
agitação e trituração
|
rompem o delicado equilíbrio de 
forças que mantém a estrutura 
protéica
ligação 
dissulfet
o
interação 
hidrofóbic
a
ponte salina
(ligação 
iônica)
ligação de 
Hidrogênio
batimento da clara 
de ovo formando 
espuma
|
repouso a espuma 
se desfaz e a clara 
volta a ser líquida, 
mas com 
viscosidade 
diferente
Proteínas renaturação
Renaturação
• normalmente ocorre em condições fisiológicas
• ocorre quando o agente desnaturante é removido e 
as proteínas recuperam a conformação nativa e 
restauram atividade biológica 
Proteínas fibrosas
• são compostas de moléculas longas e filamentosas
|
que ficam lado a lado
|
para formar as fibras
• são insolúveis em água
• elas constituem a estrutura dos tecidos animais
p.ex.: unha, cabelo, lã, músculos, tendões...
Proteínas fibrosas
dentre as proteínas fibrosas mais importantes 
para o funcionamento do organismo humano 
temos:
✓colágeno
✓-queratina 
Proteínas fibrosas - colágeno
• apresenta estrutura molecular relativamente simples
(formado por poucos aminoácidos repetidamente) 
• é insolúvel em água
em partes por conta da grande concentração de aminoácidos hidrofóbicos 
tanto no interior da proteína, como na superfície
• abundante distribuição pelo organismo
• vários tipos de colágeno (desde o tipo I até o XII) o tipo I é o mais comum
Proteínas fibrosas - colágeno
Formação do Colágeno
Proteínas fibrosas - colágeno
• três cadeias polipeptídicas, cada com 
mais de 1000 aminoácidos
• aa estão organizados em uma 
seqüência que permite a formação da 
tripla-hélice
• ligações de hidrogênio fazem com que 
haja limitação da rotação da hélice
esse trio de aminoácidos entrelaçados
|
formam uma estrutura semelhante a 
uma trança de forma helicoidal
|
formando uma cadeia
extremamente resistente 
há um padrão de repetição
|
O aminoácido glicina (Gly) 
possui o menor grupo radical, 
e sua repetição ocorre a cada 
três posições na seqüência 
das cadeias da hélice
tripla hélice
vista lateral
vista por 
cima
Proteínas fibrosas - colágeno
músculo

tendão

feixe de fibras

fibras menores

fibrilas

tripla hélice
Proteínas fibrosas - colágeno
• O colágeno é encontrado nos tecidos conjuntivos do 
corpo, tais como:
• ossos
• tendões
• cartilagens
• veias
• pele
• dentes
• músculos
• camada córnea dos olhos...
Sua função no 
organismo é contribuir 
com a integridade 
estrutural dos tecidos 
em que estiver presenteas fibras de colágeno 
proporcionam resistência e 
elasticidade à estrutura
Proteínas fibrosas - colágeno
• Sua principal função é contribuir com a 
integridade estrutural da matriz extracelular ou 
ajudar a fixar células na matriz
Proteínas fibrosas - colágeno
AA glicina e prolina presentes no 
colágeno criam estruturas 
conjuntivas no corpo humano
|
o aporte insuficiente
|
• dores nas articulações
• unhas quebradiças
• cabelos frágeis
quando em quantidades normais:
• exerce efeito preventivo e 
regenerador sobre os ossos, 
cartilagem, tendões e ligamentos
Proteínas fibrosas -queratina
• composição estrutural relativamente simples
• basicamente 21 aminoácidos, sendo o que aparece em 
maior quantidade a cisteína
• tem forma tridimensional de α-hélice (α-queratina)
quando são folhas β-pregueadas β-queratina
• suas principais características são: resistência, 
elasticidade e impermeabilidade à água
Proteínas fibrosas -queratina
estrutura secundária
em -hélice
estabilizada por
ligações de hidrogênio
e também
as cisteínas presentes 
na composição
estabilizam por formar
pontes dissulfeto
Proteínas fibrosas -queratina
• é sintetizada nos queratinócitos
Proteínas fibrosas -queratina
Proteínas fibrosas -queratina
•O objetivo das células queratinizadas:
• impermeabilizar e proteger o organismo das 
agressões do meio ambiente, como:
• atrito
• sol
• chuva
• vento
• frio
Proteínas fibrosas -queratina
• Estão presentes em diversas estruturas de 
animais terrestres e aquáticos
• em mamíferos:
• pelos, pelo, unhas, garras, cascos e chifres
• aves
• penas e bicos
• répteis
• escamas
• peixes
• barbatanas
Proteínas fibrosas -queratina
• cabelo
Proteínas fibrosas -queratina
permanente no cabelo
|
ocorre manipulação da 
estrutura da queratina
cabelo é enrolado
|
aplica-se agente redutor
|
atua sobre as pontes 
dissulfeto deixando as 
cisteínas livres e reduzidas
Proteínas globulares
Apesar de proteínas fibrosas terem só um tipo de estrutura 
secundária, as proteínas globulares podem ter diversos tipos de 
estrutura secundária em uma mesma molécula
As proteínas globulares têm função dinâmica, e incluem:
• a maioria das enzimas
• os anticorpos
• alguns hormônios peptídicos
• imunoglobulinas
• enzimas
• proteínas transportadoras
• como a albumina sérica e a hemoglobina
Proteínas globulares
• são formadas por cadeias 
polipeptídicas que se 
dobram adquirindo a 
forma esférica ou globular
• são, em sua maioria, 
solúveis em água
• São estruturas muito 
mais compactas que as 
conformações alfa e beta 
fibrosas
Proteínas globulares - hemoglobina
Hemoglobina
• proteína globular com 
estrutura quaternária 
• 4 cadeias polipeptídicas de 
globina, cada qual com um 
grupo heme ligado
• A hemoglobina absorve e 
transporta o oxigênio no sangue 
e até o tecido, graças à 
capacidade de seus átomos de 
ferro se ligarem reversivelmente
ao oxigênio
Proteínas globulares - hemoglobina
duas cadeias de globina do tipo alfa e
duas cadeias de globina do tipo beta
Proteínas globulares - albumina
sua estrutura primária da 
albumina
|
610 aminoácidos ordenados 
em uma cadeia peptídica 
simples
|
estrutura secundária 
apresenta as cadeias 
dobradas sobre si, para 
formar camadas
No homem a albumina é a principal proteína do soro, que 
normalmente constitui 60% das proteínas totais.
Proteínas globulares - albumina
• diversas funções no sangue
• tem papel importante na manutenção da pressão 
osmótica (impedindo que o líquido do sangue se 
infiltre sem controle para os tecidos)
• transporte de moléculas pequenas
• cálcio
• hormônios (progesterona)
• medicamentos
• bilirrubina
• ácidos graxos livres
Proteínas globulares - albumina
• um exemplo: a ação das 
lipoproteínas-lipases sobre os lipídios libera ácidos 
graxos, que são ligados à albumina durante um 
curto período, num trânsito rápido do fígado para os 
tecidos periféricos
liberação da 
substância no 
tecido alvo
enzimas 
quebram a 
ligação da 
‘substância’ 
com a 
albumina
albumina 
promove o 
transporte 
pelo sangue
no fígado 
substâncias 
são ligadas à 
albumina
albumina como molécula fixadora e de transporte
Proteínas globulares - albumina
• em estados de desnutrição 
proteico-calórica grave, o 
organismo pode em situação 
de emergência, metabolizar a 
albumina (que contém todos os 
aminoácidos essenciais)
• a hipoalbuminemia gerada leva 
a retenção hídrica por 
desequilíbrio osmótico
kwashiorkor
Proteínas
existem porções da 
proteína que 
interagem com 
outras moléculas 
|
interação produz 
atividade biológica

bastante comum em 
proteínas globulares
sistemas tamponantes
Glutamato Aspartato
Lisina Histidina
proteínas
possuem grupos 
dissociáveis contidos 
em resíduos de 
aminoácidos ácidos 
(glutâmico e 
aspártico) 
e básicos
(lisina e histidina)
	Slide 1
	Slide 2: Proteínas
	Slide 3: Proteínas
	Slide 4: Proteínas
	Slide 5
	Slide 6: Aminoácidos
	Slide 7: Aminoácidos
	Slide 8: Aminoácidos neutros - cadeias laterais apolares
	Slide 9: Aminoácidos neutros - cadeias laterais polares
	Slide 10: Aminoácidos ácidos - cadeias laterais polares
	Slide 11: Aminoácidos básicos - cadeias laterais polares
	Slide 12: Proteínas
	Slide 13: Proteínas
	Slide 14
	Slide 15
	Slide 16
	Slide 17
	Slide 18
	Slide 19
	Slide 20
	Slide 21
	Slide 22
	Slide 23
	Slide 24
	Slide 25
	Slide 26
	Slide 27
	Slide 28
	Slide 29
	Slide 30
	Slide 31
	Slide 32
	Slide 33
	Slide 34
	Slide 35
	Slide 36
	Slide 37
	Slide 38
	Slide 39
	Slide 40: Funções das proteínas
	Slide 41: Proteínas - classificação
	Slide 42: Proteínas simples - classificação
	Slide 43: Proteínas simples - classificação
	Slide 44: Proteínas simples - classificação
	Slide 45: Proteínas simples - classificação
	Slide 46: Proteínas simples - classificação
	Slide 47: Proteínas simples - classificação
	Slide 48: Proteínas simples - classificação
	Slide 49: Proteínas simples - classificação
	Slide 50: Proteínas conjugadas
	Slide 51: Proteínas derivadas
	Slide 52: Proteínas desnaturação
	Slide 53
	Slide 54: Proteínas - desnaturação
	Slide 55: Proteínas - desnaturação
	Slide 56: Proteínas - desnaturação
	Slide 57: Proteínas - desnaturação
	Slide 58: Proteínas - desnaturação
	Slide 59: Proteínas - desnaturação
	Slide 60: Proteínas - desnaturação
	Slide 61: Proteínas - desnaturação
	Slide 62: Proteínas renaturação
	Slide 63: Proteínas fibrosas
	Slide 64: Proteínas fibrosas
	Slide 65: Proteínas fibrosas - colágeno
	Slide 66: Proteínas fibrosas - colágeno
	Slide 67: Proteínas fibrosas - colágeno
	Slide 68: Proteínas fibrosas - colágeno
	Slide 69
	Slide 70: Proteínas fibrosas - colágeno
	Slide 71: Proteínas fibrosas - colágeno
	Slide 72: Proteínas fibrosas - colágeno
	Slide 73: Proteínas fibrosas -queratina
	Slide 74: Proteínas fibrosas -queratina
	Slide 75: Proteínas fibrosas -queratina
	Slide 76: Proteínas fibrosas -queratina
	Slide 77: Proteínas fibrosas -queratina
	Slide 78: Proteínas fibrosas -queratina
	Slide 79: Proteínas fibrosas -queratina
	Slide 80: Proteínas fibrosas -queratina
	Slide 81: Proteínas globulares
	Slide 82: Proteínas globulares
	Slide 83: Proteínas globulares - hemoglobina
	Slide 84: Proteínas globulares - hemoglobina
	Slide 85: Proteínas globulares - albumina
	Slide 86: Proteínas globulares - albumina
	Slide 87: Proteínas globulares - albumina
	Slide 88: Proteínas globulares - albumina
	Slide 89: Proteínas
	Slide 90: sistemas tamponantes