Bioquímica: Conceitos e Estudo

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BIOQUÍMICA
LORRAN MIRANDA ANDRADE DE FREITAS
IGOR ANTÔNIO DE ARAÚJO PINTO
EDUCAÇÃO A 
DISTÂNCIAFACULDADE ÚNICA
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BIOQUÍMICA
LORRAN MIRANDA ANDRADE DE FREITAS
IGOR ANTÔNIO DE ARAÚJO PINTO
1
FACULDADE ÚNICA EDITORIAL
Diretor Geral:
Diretor Executivo:
Ger. do Núcleo de Educação à Distância:
Coord. Pedag. da Equipe Multidisciplinar: 
Revisão Gramatical e Ortográfica:
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Cristiane Lelis dos Santos
Gilvânia Barcelos Dias Teixeira
Izabel Cristina da Costa
Bárbara Carla Amorim O. Silva
Carla Jordânia G. de Souza
Rubens Henrique L. de Oliveira
Brayan Lazarino Santos 
Élen Cristina Teixeira Oliveira 
Maria Luiza Filgueiras
© 2021, Faculdade Única.
 
Este livro ou parte dele não podem ser reproduzidos por qualquer meio sem Autoriza-
ção escrita do Editor.
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Tel (31) 2109 -2300 – 0800 724 2300
www.faculdadeunica.com.br
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BIOQUÍMICA
1° edição
Ipatinga, MG
Faculdade Única
2020
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LEGENDA DE
Ícones
Trata-se dos conceitos, definições e informações importantes nas 
quais você precisa ficar atento.
Com o intuito de facilitar o seu estudo e uma melhor compreensão do 
conteúdo aplicado ao longo do livro didático, você irá encontrar ícones 
ao lado dos textos. Eles são para chamar a sua atenção para determinado 
trecho do conteúdo, cada um com uma função específica, mostradas a 
seguir:
São opções de links de vídeos, artigos, sites ou livros da biblioteca 
virtual, relacionados ao conteúdo apresentado no livro.
Espaço para reflexão sobre questões citadas em cada unidade, 
associando-os a suas ações.
Atividades de multipla escolha para ajudar na fixação dos 
conteúdos abordados no livro.
Apresentação dos significados de um determinado termo ou 
palavras mostradas no decorrer do livro.
 
 
 
FIQUE ATENTO
BUSQUE POR MAIS
VAMOS PENSAR?
FIXANDO O CONTEÚDO
GLOSSÁRIO
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SUMÁRIO
1.1 Bioquímica como ciência e no cotidiano...........................................................................................8
1.2 Ligações e interações moleculares......................................................................................................10
1.3 Propriedades da água..................................................................................................................................12
1.4 Isomeria ótica.....................................................................................................................................................13
2.1 Introdução............................................................................................................................................................19
2.2 Estrutura dos ácidos nucleicos..............................................................................................................19
2.3 Estrutura do RNA e do DNA..................................................................................................................20
2.4 Duplicação do DNA.....................................................................................................................................24
2.5 Transcrição do DNA para RNA..............................................................................................................25
2.6 Tradução de RNA para proteínas........................................................................................................26
3.1 Estrutura...............................................................................................................................................................32
3.2 Função...................................................................................................................................................................35
3.3 Desaminação....................................................................................................................................................36
3.4 Ciclo da Uréia...................................................................................................................................................38
UNIDADE 1
UNIDADE 2
UNIDADE 3
INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA
ÁCIDOS NUCLEICOS
4.1 Estrutura..............................................................................................................................................................45
4.2 Função..................................................................................................................................................................47
4.3 Cinética enzimática.....................................................................................................................................49
4.4 Inibição enzimática......................................................................................................................................51
UNIDADE 4
PROTEÍNAS
ENZIMAS
UNIDADE 5
CARBOIDRATOS
5.1 Estrutura...............................................................................................................................................................57
5.2 Função...................................................................................................................................................................62
5.3 Glicólise.................................................................................................................................................................65
5.4 Fermentação....................................................................................................................................................67
UNIDADE 6
LIPÍDEOS
6.1 Introdução............................................................................................................................................................71
6.2 Lipídeos de Armazenamento.................................................................................................................71
6.3 Lipídeos constituintes de membranas biológicas..................................................................73
6.4 Estrutura das membranas biológicas.............................................................................................76
6.5 Ciclo de Lynen.................................................................................................................................................78
UNIDADE 7
CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO E CADEIA TRANSPORTADORA DE ELÉTRONS
7.1 Introdução...........................................................................................................................................................85
7.2 Ciclo do ácido cítrico....................................................................................................................................85
7.3 Cadeia transportadora de elétrons....................................................................................................88
Referências Bibliográficas................................................................................................................................95
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UNIDADE 1
Nesta unidade serão abordados a bioquímica como ciência e no cotidiano do 
discente, as ligações e as interações moleculares entre os átomos, as propriedades 
da molécula de água que a tornam um sovente universal indispensável para a vida e 
o evento de isomeria ótica como fonte de variação estrutural molecular.
UNIDADE 2
Nesta unidade serão abordados as estruturas dos ácidos desoxirribonucleotídeos 
(DNA) e dos ácidos ribonucleotídeos (RNA), suas conformações estruturais em 
procariotos e em eucariotos e os eventos de replicação do DNA, transcrição de DNA 
para RNA e os de tradução do RNA mensageiro para proteínas apresentando as 
diferenças essenciais entre organismos eucariotos e procariotos.
UNIDADE 3
Nesta unidade serão abordadosa estrutura básica dos aminoácidos, as propriedades 
individuais dos aminoácidos atribuídas por sua cadeia lateral, as reações de síntese 
e degradação de proteínas, as interações moleculares que atribuem o formato das 
proteínas, as funções associadas as estruturas proteicas e as vias metabólicas de 
Desaminação e ciclo da uréia.
UNIDADE 4
Nesta unidade serão abordados a importância das enzimas para os organismos vivos, 
como as enzimas são capazes de acelerar a velocidade de uma reação química, a 
classificação, estruturas e função das enzimas, os princípios que regulam a atividade 
e velocidade das reações enzimáticas assim como os princípios envolvidos na inibição 
das reações enzimáticas.
UNIDADE 5
Nesta unidade serão abordados as estruturas básicas dos carboidratos, as reações 
de ciclização das moléculas de carboidratos, a classificação das estruturas de 
carboidratos de acordo com o número de monossacarídeos, as reações de síntese e 
degradação de polissacarídeos, as principais funções dos carboidratos e as reações 
metabólicas de glicólise, gliconeogênese e fermentação.
UNIDADE 6
Nesta unidade serão abordados as estruturas dos lipídeos, suas principais funções 
associadas ao armazenamento energético, como constituintes das membranas 
biológicas e como precursores de moléculas biologicamente ativas, a estrutura geral 
e funções das membranas biológicas e a principal via metabólica de degração de 
lipídeos de armazenamento energético de cadeia longa. 
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UNIDADE 7
Nesta unidade serão abordados os princípios dos eventos metabólicos, o metabolismo 
como eventos interconectados, o ciclo do ácido cítrico como ponte central metabólica, 
a cadeia transportadora de elétrons como principal contribuinte para produção de 
energia química na forma de Adenosina Trifosfato (ATP) e a produção energética 
geral de todos os eventos metabólicos discutidos nas unidades anteriores.
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INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA UNIDADE
01
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1.1 BIOQUÍMICA COMO CIÊNCIA E NO COTIDIANO
 A Bioquímica pode ser definida como o estudo da química de organismos vivos 
e da química relacionada com estes, formando uma ponte entre a Biologia e a Química 
pois estuda como complexas reações e estruturas químicas originam vida e processos 
relacionados com a vida. Podemos também definir Bioquímica como o estudo da vida em 
nível molecular, tendo como finalidade principal definir como um conjunto de moléculas 
inanimadas, que compõem os organismos vivos, interagem entre si para conservar e 
perpetuar o estado vital (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; CLARK; CHOI; DOUGLAS, 2018; 
NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
 A disciplina de Bioquímica é fundamental para a formação dos profissionais de 
áreas das Ciências Biológicas e Saúde uma vez que possibilita ao discente compreender 
os processos biológicos a nível molecular, viabilizando o entendimento dos mecanismos 
celulares envolvidos no desenvolvimento dos processos evolutivos e patológicos em micro 
e macro sistemas (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019).
 Dessa forma bacharéis em biologia fazem uso do conhecimento de bioquímica para 
realizarem pesquisas na área de bioquímica ou em outras áreas que tenham como base a 
bioquímica, como por exemplo a própria biologia molecular, a genética, as fisiologias vegetal 
e animal, inclusive a imunologia, além de outras. Além disso através da compreensão das 
estruturas e interações bioquímicas podem ser realizadas diversas intervenções biológicas 
com o objetivo de prevenir, tratar e curar doenças, assim como de aumentar a produtividade 
industrial e na agricultura.
 Cada organismo, por mais simples ou complexo que seja, é meramente um sistema 
bioquímico. A incrível habilidade de crescer e reproduzir parece colocar os diversos 
organismos à parte do mundo dos sólidos, líquidos e dos gases, notoriamente conhecidos na 
Química. A vida depende quase que exclusivamente de reações bioquímicas que ocorrem 
o tempo todo desde a origem da vida, incluindo nossa respiração no âmbito celular e até 
mesmo a fotossíntese no âmbito global.
9
BUSQUE POR MAIS
A Figura 1 mostra o experimento de Miller. 
Miller, acreditando que a Terra primitiva era composta de amônia, metano, hidro-
gênio e vapor de água – segundo o modelo de Oparin - criou, em 1952, um dispositi-
vo no qual tais compostos eram aquecidos e resfriados ciclicamente, além de sub-
metidos a descargas elétricas. Com este experimento ele pretendia explicar como 
compostos inorgânicos poderiam dar origem a compostos orgânicos por meio de 
reações químicas em uma demonstração que remete a origem da vida. Com isso, 
ele foi capaz de produzir moléculas orgânicas como os aminoácidos. O link a seguir 
nos tras um vídeo bastante interessante que realiza uma explicação ilustrada bá-
sica sobre o experimento de Miller.
LINK: https://bit.ly/2RRW6dX
Neste outro vídeo caro (a) aluno (a) temos uma explicação sobre os campos de apli-
cação da Química em nosso cotidiano, considerando principalmente a química 
dos seres vivos.
LINK: https://bit.ly/3kIk0Fg
Leia mais sobre o assunto no segundo capítulo do livro “Princípios da Bioquímica 
para Universitários, Técnicos e Profissionais da Saúde” intitulado “Bases Molecula-
res da Vida” de Galante e Araújo (2018). 
LINK: https://bit.ly/3njDa6d
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1.2 LIGAÇÕES E INTERAÇÕES MOLECULARES
 Para compreender como os seres vivos são formados a partir de matéria inanimada, 
é essencial saber como são formadas as ligações que mantêm os átomos das moléculas 
unidos. Todos os organismos, do mais simples ao mais complexo são formados por átomos, 
em organismos vivos, somente parte desses átomos são utilizados, com destaque para as 
moléculas de carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio, fósforo e enxofre, que apresentam 
maior abundância nas moléculas orgânicas. Dessa forma, a compreensão das interações 
entre os átomos é necessária para a compreensão da bioquímica.
 A interação entre os átomos em sistemas orgânicos ocorre através dos elétrons, uma 
vez que os prótons e nêutrons são firmemente ligados ao próprio átomo, apenas os elétrons 
podem ser compartilhados (Figura 2). Esses átomos são relativamente instáveis devido a 
não possuírem sua camada eletrônica mais externa, ou camada de valência, completa. 
Assim, ao compartilhar elétrons, eles buscam estabilizar essa camada eletrônica, sendo que 
átomos diferentes precisam compartilhar números diferentes de elétrons de acordo com 
qual camada eletrônica é a mais ex-terna e de quantos elétrons ele possui nessa camada, 
por exemplo o carbono precisa de 4 elétrons, o oxigênio de 2 e o hidrogênio de 1. Dessa 
maneira ocorrem as interações entre átomos iguais e diferentes entre si. Porém existem 
interações que levam a ligações com propriedades diferentes (ALBERTS et al., 2011).
Figura 2: Distribuição de elétrons nas camadas eletrônicas de alguns elementos
Fonte: Adaptado de Alberts et. al., (2011)
 Assim, as principais ligações químicas que precisamos conhecer são as ligações 
covalentes, interações iônicas e as pontes de hidrogênio (ou ligações de hidrogênio).
 Quando há um compartilhamento de elétrons entre dois átomos a fim de atingirem 
uma maior estabilidade é chamada de Ligação Covalente. Já nas Interações Iônicas alguns 
átomos preferem perder seus elétrons da camada mais externa, realizando uma doação 
de elétrons para atingir sua estabilidade, enquanto outros podem aceitar esses elétrons 
atingindo também a sua estabilidade, realizando uma cooperação eletrônica (Figura 3). 
As ligações covalentes polares têm enorme importância biológica, pois criam dipolos 
permanentes, permitindo, assim, que a interação entre as moléculas ocorra por meio de 
forças elétricas. Qualquer molécula grande, que contenha muitos grupos polares, terá uma 
superfície com um padrão de distribuição de cargas parcialmente positivas e parcialmente 
negativas. Quandouma molécula dessas encontrar uma segunda molécula que possua 
um padrão semelhante (complementar), as duas poderão sofrer uma atração recíproca 
por meio de interações eletrostáticas que se assemelham (mas são mais fracas) às ligações 
iônicas (ALBERTS et al., 2011; BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; MARZZOCO; TORRES, 1999).
11
Figura 3: Exemplificação das ligações químicas por compartilhamento e trans-
ferência de elétrons em sua camada de valência.
Fonte: Alberts et. al., (2011, p. 43)
 Em resumo, quando os elétrons são doados de um átomo a outro, há a formação de 
uma ligação iônica; quando dois átomos compartilham um mesmo par de elétrons, há a 
formação de uma ligação covalente.
 Quando há um compartilhamento parcial de elétrons dessa última camada entre dois 
átomos temos as Pontes de Hidrogênio (Figura 4). Esse último tipo de interação molecular 
é característico nos átomos considerados eletronegativos, dentre eles, principalmente o 
oxigênio, nitrogênio e enxofre. Quando um desses átomos se liga a um hidrogênio para 
atingir sua estabilidade ocorre o fenômeno de formação de polos temporários, fazendo 
com que o elétron passe mais tempo com o átomo eletronegativo, que fica com carga 
negativa temporária, enquanto o hidrogênio fica com carga positiva enquanto o elétron 
está fora de sua orbita eletrônica. Através da interação entre esses polos temporários são 
formadas as pontes de hidrogênio (ALBERTS et al., 2011).
Figura 4: Modelo de pontes (ligações) de hidrogênio (linhas tracejadas em vermelho) típi-cas em 
moléculas como o DNA
Fonte: Adaptado de Alberts et. al., (2011)
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Na tabela periódica temos 89 elementos de ocorrência natural, entretanto, os organismos 
vivos são feitos somente de uma pequena seleção de elementos, sendo que 4 deles – carbono 
(C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) – perfazem 96,5% do peso seco de um organis-
mo. As células são formadas por poucos tipos de átomos, porém que interagem de diversas 
maneiras entre si.
Em células vivas, os átomos que geralmente completam suas respectivas camadas mais ex-
ternas de oito elétrons são: C, O e N (possuem a segunda camada incompleta) e P e S (pos-
suem a terceira camada de átomos incompleta). O número de elétrons que um átomo precisa 
(pode adquirir ou perder) para se tornar estável, tanto por transferência quanto por compar-
tilhamento, é conhecido como valência.
FIQUE ATENTO
1.3 PROPRIEDADES DA ÁGUA
 A água é a molécula mais abundante das substâncias presentes nas células. A célula 
é a unidade básica da vida, sendo formada pela interações de diversas moléculas de ácidos 
nucleicos, carboidratos, proteínas e lipídeos, as unidades básicas, também chamadas 
de unidades monoméricas, como exemplo os aminoácidos ou os monossacarídeos que 
são unidos para a formação das macromoléculas de proteínas ou monossacarídeos 
respectivamente, que por sua vez se combinam formando estruturas maiores chamadas 
de unidades macromoleculares, como o DNA se combinando a proteínas para a formação 
dos cromossomos, sendo as diversas unidades macromoleculares que em combinação 
formam a célula (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; VIEIRA; GAZZINELLI; MARES-GUIA, 
2002).
 A água é formada pela união de um átomo de oxigênio e dois de hidrogênio (Figura 
5), dando a essa molécula assimétrica a capacidade de formar polos temporários. Esse 
evento não é exclusivo da molécula de água, sendo a polaridade molecular a capacidade 
de uma molécula de formar polos e interagir por pontes de hidrogênio. Sendo assim 
temos a água como uma substância polar e por tal característica temos as substâncias 
hidrofílicas àquelas que se dissolvem bem em água além dos solutos. Entretanto, mesmo 
sendo polar, a água consegue interagir em pequena proporção com substâncias apolares 
(ou hidrofóbicas), sendo dessa forma considerada um solvente universal (ALBERTS et al., 
2011).
Figura 5: Fórmula e estrutura linear da água (H20) e do oxigênio (02) denotando suas caracte-
rísticas polares e apolares devido às suas peculiaridades dimensionais
Fonte: Alberts et. al., (2011, p. 48)
13
Sugerimos que assista o vídeo a seguir sobre as propriedades da água, o qual 
descreve mais detalhes sobre essas propriedades além das citadas acima. Veja a 
explicação e os exemplos de: Coesão, Adesão, Tensão Superficial, Calor Específico 
e Calor de Vaporização. 
LINK: https://bit.ly/3063bw2
BUSQUE POR MAIS
Outro vídeo bastante ilustrativo é o de como as pontes de hidrogênio realizam na 
prática as interações moleculares tão comumente descritas em bioquímica. Nes-
te caso veremos as interações nas moléculas de água e em proteínas.
LINK: https://bit.ly/2Gau9LC
Leia mais sobre o assunto no segundo capítulo, “Água”, do livro “Princípios de Bio-
química de Lehninger” de Nelson e Cox (2019).
LINK: https://bit.ly/3d3tJDy
1.4 ISOMERIA ÓTICA
 As moléculas interagem formando estruturas diversas de acordo com suas inte-rações 
moleculares definidas por seus átomos e suas estruturas. Entretanto algumas moléculas 
têm como característica poderem formar estruturas diferentes mesmo quando são ligadas 
aos mesmos átomos. Tal capacidade é chamada de isomeria ótica. Essa característica 
é limitada a átomos que compartilham no mínimo 4 elétrons quando ligados a grupos 
moleculares diferentes (SOLOMONS; FRYHLE, 2012).
 O carbono é um átomo que pode resultar em uma molécula isomérica, pois realiza 
o compartilhamento de quatro elétrons. Quando esses elétrons são compartilhados 
en-tre grupos diferentes ocorre a possibilidade da formação de duas moléculas com os 
mesmos grupos moleculares, porém arranjados de maneira diferentes, dando origem a 
duas moléculas distintas. Um comum exemplo disso são as mãos humanas (Figura 6), que 
apesar de possuírem os mesmos dedos, são espelhadas, ou seja, não possuem a mesma 
sequência de formação, sendo consideradas isômeros óticos, uma vez que são o espelho 
uma da outra (enantiômeros) (NELSON; COX, 2019; SOLOMONS; FRYHLE, 2012).
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 Se observamos atentamente veremos 
a imagem especular da mão direita e da mão 
esquerda na Figura 6. Além disso, também 
podemos ver que as mãos direita e esquerda 
não são sobreponíveis, tal como moléculas de 
enantiômeros também não são (SOLOMONS; 
FRYHLE, 2012).
14
O medicamento Talidomida foi lançado no mercado, na década de 1950, por uma pequena 
empresa alemã, a fim de controlar sintomas como náuseas e ansiedade. Isso fez com que 
esse medicamento ficasse bastante popular entre gestantes, já que possuía eficácia no com-
bate aos recorrentes sintomas do período gestacional. Por possuir um carbono quiral em sua 
molécula, a talidomida possui isômeros óticos, sendo que a molécula destro ou enantiômero 
(R) desvia o plano de luz polarizada para a direita, e a molécula levo ou enantiômero (S) desvia 
o plano de luz polarizada para a esquerda (Figura 7). Assim, o medicamento era uma mistura 
racêmica, que é oticamente inativa porque contém partes iguais desses dois enantiômeros. 
O isômero dextrogiro era responsável pelas propriedades analgésicas e sedativas, enquanto 
a talidomida levogira é teratogênica, isto é, provoca mutações no feto. 
VAMOS PENSAR?
Figura 7: Representação dos enantiômeros presentes na talidomida
Fonte: Oliveira e Quadros (2020, p. 487)
No final da década de 50, o produto já era comercializado em 147 países. Entretanto nos anos 
de 1959 e 1960, diversos casos de má formação congênita levaram ao estudo dessa droga, 
descobrindo seus efeitos teratogênicos. Estima-se que cerca de oito mil crianças tenham nas-
cido com deformidades congênitas graves em função do consumo de talidomida pelas mães, 
durante a gravidez. No Brasil esses efeitos do medicamento foram ainda mais trágicos, pois 
além da droga ter sido retirada do mercadocom certo “atraso”, e seu uso no tratamento de 
outras doenças como Lúpus, Câncer e Tuberculose, associado à desinformação, acarretaram 
duas outras gerações de crianças vitimadas pela droga. Trata-se, portanto, de um fato histó-
rico marcante, em nível mundial, tanto pelo seu impacto quanto pela noção que ele nos traz 
sobre a importância de estudos bioquímicos especializados na área de medicamentos e prin-
cipalmente da isomeria ótica das moléculas.
15
1 - Responsável por 70 a 85% da massa corpórea de maior parte dos seres vivos, a água 
possui propriedades físico-químicas peculiares. Considere as afirmativas:
I. A molécula de água é polarizada, ou seja, apesar de ter carga elétrica total igual a zero, 
possui carga elétrica parcial negativa na região do oxigênio e carga elétrica parcial positiva 
na região de cada hidrogênio.
II. Na água em estado líquido, a atração entre moléculas vizinhas cria uma espécie de rede 
fluida, em contínuo rearranjo, com pontes de hidrogênio se formando e se rompendo a 
todo momento.
III. A tensão superficial está presente nas gotas de água, sendo responsável pela forma 
peculiar que elas possuem.
IV. O calor específico é definido como a quantidade de calor absorvida durante a vaporização 
de uma substância em seu ponto de ebulição.
Assinale a alternativa que contenha todas as afirmativas CORRETAS.
a) I, II e IV.
b) I, III e IV.
c) I, II e III.
d) I e III.
e) II e IV.
2 - Sobre a água, assinale a sequência de V (para verdadeiro) ou F (para falso) que mais se 
adequa para as seguintes afirmações:
( ) A água é considerada uma solução universal.
( ) As moléculas de água são dipolares. 
( ) A coesão entre as moléculas de água só é possível em razão da presença de pontes de 
hidrogênio. 
( ) A água apresenta baixos valores de calor específico, evitando variações bruscas na 
temperatura dos organismos.
( ) Reações químicas em que ocorre união entre moléculas, com formação de água como 
produto, são chamadas reações de hidrólise.
a) V,V,V,V,V.
b) F,F,F,F,F.
c) V,F,V,F,V.
d) F,V,V,F,F.
e) F,V,V,V,F.
3 - Moléculas anfipáticas ou anfifílicas, são moléculas que apresentam características 
hidrofílicas (solúvel em meio aquoso), e hidrofóbicas (insolúvel em água, porém solúvel 
em lipídios e solventes orgânicos). A atividade de um detergente é atribuída a seu 
comportamento anfipático, apresentando em sua molécula duas regiões distintas, uma 
FIXANDO O CONTEÚDO
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polar e uma apolar, quanto maiores e mais distintas essas regiões, maior sua capacidade 
emulsificante. Além dessa propriedade, a presença de cargas na molécula é outro fator 
que contribui em sua atividade. Marque a alternativa que corresponde a molécula de 
detergente com maior atividade emulsificante.
a) CH3(CH2)10O2Na
b) CH3(CH2)15O2Na
c) CH3(CH2)12O2Na
d) CH3(CH2)11O2Na
e) CH3CH2O2Na
4 - Complete a frase corretamente. “A água, substância essencial para a vida no planeta...”]
a) apresenta-se em quantidade invariável, de espécie para espécie.
b) tende a aumentar seu percentual nos tecidos humanos com o passar da idade.
c) em geral é mais abundante em células com maior metabolismo.
d) é considerado um solvente universal por ser uma substância apolar.
e) é uma molécula linear.
5 - A condição necessária para a ocorrência de isomeria ótica é que a substância apresente 
assimetria.
Considere as representações espaciais das estruturas a seguir:
Em relação às estruturas I, II, III e IV afirma-se, corretamente
a) todas apresentam atividade ótica.
b) somente a I e a II apresentam atividade ótica.
c) somente a I e a III apresentam atividade ótica.
d) somente a III e a IV apresentam atividade ótica.
e) somente a II e a IV apresentam atividade ótica.
6 - Sobre as ligações iônicas e ligações covalentes, analise as afirmativas abaixo, dê 
Verdadeiro (V) ou Falso (F).
( ) As ligações iônicas são atrações entre moléculas com íons de cargas opostas.
( ) Os compostos iônicos podem ser formados por elementos do mesmo lado da tabela 
periódica, ou seja, entre elementos metálicos e não metálicos.
( ) As ligações covalentes podem ocorrer entre dois elementos eletronegativos e são 
responsáveis pela existência de íons e moléculas poliatômicas.
( ) Nas ligações covalentes, os elementos tendem a ligar-se de modo a completar o seu 
octeto, com isso compartilham seus elétrons na formação das moléculas.
Assinale a alternativa que demonstre a sequência correta.
17
a) V, V, V, V.
b) V, F, V, V.
c) V, F, F, V.
d) V, V, V, F.
e) V, F, V, F.
7 - As células são estruturas conhecidas como unidades estruturais e funcionais dos 
organismos vivos. Elas são formadas basicamente por substâncias orgânicas e inorgânicas. 
São consideradas substâncias inorgânicas:
a) lipídios e proteínas.
b) proteínas e água.
c) sais minerais e vitaminas.
d) água e sais minerais.
e) lipídios e carboidratos.
8 - Analise os compostos a seguir:
1. CH3COCH3
2. CH3COOCH3
3. CH3CH2CHO
4. CH3CH2COOH
5. CH3CH2CH2OH
6. CH3OCH2CH3
São isômeros os pares
a) 1 e 5; 2 e 4.
b) 2 e 4; 3 e 5.
c) 1 e 3; 2 e 4.
d) 3 e 6; 1 e 5.
e) 2 e 4; 3 e 6.
18
ÁCIDOS NUCLEICOS UNIDADE
02
19
 Os ácidos nucleicos são responsáveis pelo armazenamento e utilização de informação 
genética para realizar respostas celulares mediantes a estímulos internos e externos, assim 
como pela transmissão dessa informação para os descendentes de um indivíduo. Serão 
discutidos a estrutura do ácido ribonucleico (RNA) e do ácido desoxirribonucleico (DNA), 
a interação entre as bases nitrogenadas complementares, a estrutura conformacional 
adotada pelo RNA e pelo DNA e os mecanismos de transcrição de DNA para RNA e de 
tradução de RNA para polipeptídeos. O assunto traz uma análise crítica sobre a importância 
da estrutura dos ácidos nucleicos e dos mecanismos envolvidos em sua aplicação biológica 
para a evolução das espécies e manutenção da vida.
2.1 INTRODUÇÃO
2.2 ESTRUTURA DOS ÁCIDOS NUCLEICOS
 Os ácidos nucleicos são constituídos por três elementos distintos (Figura 8), um 
grupo fosfato (PO4), uma pentose, um carboidrato contendo cinco carbonos apresentando 
duas formas que diferenciam o DNA, que contém desoxirribose, e o RNA, que contém a 
ribose, e por último uma base nitrogenada (NELSON; COX, 2019).
Figura 8: Estrutura geral dos ácidos nucleicos
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 281)
 Existem um total de cinco bases nitrogenadas que compões a estrutura dos ácidos 
nucleicos (Figura 9). Adenina e guanina são classificadas como purinas, es-tando presente 
no DNA e no RNA, as classificadas como pirimidinas são a citosina, presente no DNA 
e no RNA, a timina, que é exclusiva do DNA e a uracila que é exclu-siva do RNA (BERG; 
TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
20
Figura 9: Estrutura das bases nitrogenadas que compõem os ácidos nucleicos
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 283)
 As bases nitrogenadas possuem uma conformação estrutural que permite sua 
ligação com uma base nitrogenada correspondente (Figura 10), assim, no DNA a adenina 
se liga à timina, enquanto a guanina se liga a citosina, enquanto no RNA a uracila assume 
a posição da timina ao se ligar a adenina de forma complementar (NELSON; COX, 2019; 
MARQUES; BALDINI, 2017; VOET; VOET; PRATT, 2014).
A complementariedade específica entre as bases purínicas e pirimídicas depende de sua ca-
pacidade de formação de pontes de hidrogênio. Enquanto Adenina, timina e uracila possuem 
a capacidade de formar duas pontes de hidrogênio, citosina e guanina possuem a capacida-
de de formar três pontes de hidrogênio.
FIQUE ATENTO
2.3 ESTRUTURA DO RNA E DO DNA
 Durante a duplicação do DNA e durante a síntese de RNA os ácidos nucleicos são 
unidos pela atividade das enzimas DNA e RNA polimerase, realizando a conexão entre o 
grupo fosfato, ligado ao quinto carbono da pentose, e a pentose de outro ácido nucleico 
através de uma ligação fosfodiéster ao terceiro carbono (Figura 3), dessa forma, pode se 
dizer que a síntese do DNA e do RNA ocorre entre o a posição 5’ e 3’ (leia-se cinco linhae três linha), das pentoses (MARQUES; BALDINI, 2017; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; 
PRATT, 2014).
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 Após a síntese do RNA a partir do molde de DNA, chamada transcrição, o RNA será 
direcionado a eventos celulares de acordo com a necessidade biológica. O RNA é um 
filamento único de ácidos nucleicos, entretanto, devido a complementariedade das bases 
nitrogenadas, estruturas organizacionais tridimensionais podem ser formadas, podendo 
apresentar as estruturas de fita simples, protuberâncias, alças internas, grampos e até 
mesmo de dupla hélice em forma de grampo (Figura 11). Essa interação entre os ácidos 
nucleicos do RNA atribui maior estabilidade a molécula, que pode exercer sua atividade 
com risco relativamente inferior devido a menor chance de quebra ou degradação (BERG; 
TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019).
Figura 11: Estruturas tridimensionais adotadas pela 
molécula de RNA
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 295)
 Dependendo a conformação adotada pelo RNA, atribuído a sequência do mesmo, 
ele poderá assumir função enzimática como no caso do ribossomo, função na regulação 
genética, atuando como promotores, controladores ou inibidores, ou serem traduzidos 
para proteínas. Por sua vez, o DNA possui o formato de uma dupla hélice, onde as bases 
purínicas e pirimídicas estão ligadas de maneira complementar em uma fita dupla que 
22
se contorce no formato de hélice devido a pontes de hidro-gênio formadas ao longo da 
estrutura (Figura 12) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; 
PRATT, 2014).
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 Essa estrutura tridimensional é chamada de cromatina, que irá ser combinada a 
proteínas especificas para a formação da estrutura cromossômica. Os procariotos possuem 
um cromossomo único circular combinado a proteínas e a moléculas estruturais de RNA, 
entretanto, devido a sua elevada atividade de transcrição, o cromossomo procarioto é pouco 
condensado (Figura 13). Além do cromossomo, os procariotos apresentam uma pequena 
estrutura de DNA circular que contém genes associados a características específicas do 
organismo, chamados plasmídeos
Figura 13: Estruturas do DNA de procariotos
Fonte: Adaptado de Nelson e Cox (2019)
 Os eucariotos possuem um genoma muito maior 
e mais complexo, o que é refletido em sua organização 
estrutural. A cromatina se combina com proteínas 
em dois estados distinto, a heterocromatina, onde 
ocorre super condensação da cromatina, tornando o 
genoma da região inacessível a transcrição imediata, e 
a eucromatina, onde ocorre a condensação moderada, 
com acesso praticamente imediato as informações 
gênicas contidas no local (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 
2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
 A distribuição das regiões mais ou menos 
condensadas de cromatina está relacionada ao tipo de 
tecido e fase celular, uma vez que alguns genes não são necessários para determinadas 
células ou em determinadas fases do ciclo celular, a região onde eles se encontram são 
super condensados em heterocromatina (NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
 Os cromossomos dos eucariotos possuem uma estrutura linear com regiões 
distintas, apresentando extremidades chamadas de telômeros, com função de proteção, e 
uma região onde as cromátides irmãs são conectadas, chamado centrômero. Além disso, 
alguns cromossomos possuem outras estruturas chamadas de satélites, unidos por hastes 
a região cromossômica principal (Figura 14) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; MARQUES; 
BALDINI, 2017; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
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Sugerimos a leitura de dois artigos e um livro para que você conheça um pouco 
mais sobre os telômeros:
O 1ª Artigo é o da A Drª Maria Isabel Nogueira Cano (2006), publicado na Revista 
“Ciência Hoje”, um importante portal de divulgação cientifica da CAPES (Coorde-
nação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior).
LINK: https://bit.ly/3hXGO1J
BUSQUE POR MAIS
O outro artigo foi escrito pelo médico e professor da Universidade de Ottawa (Ca-
nadá) Henrique Parsons (2003) sobre a importância do conhecimento acerca dos 
telomeros e sua relação com o câncer.
LINK: https://bit.ly/3i0MqZp
Leia mais sobre o assunto no segundo capítulo, “Genes e Cromossomos”, do livro 
“Princípios de Bioquímica de Lehninger” de Nelson e Cox (2019).
LINK: https://bit.ly/33vFy1U
24
2.4 DUPLICAÇÃO DO DNA
 A replicação do DNA (Figura 15) ocorre durante a interfase celular, sendo iniciada 
pela desespiralização da dupla hélice pela enzima topoisomerase, em sequência as bases 
complementares são separadas pela enzima helicase, separando a dupla fita de DNA em 
duas fitas simples, uma fita chama “sense” e uma “antisense”. A replicação do DNA é realizada 
pela enzima DNA polimerase, que adiciona as bases nitrogenadas correspondentes a fita 
molde. Entretanto, as fitas de DNA originais possuem sentidos diferentes de síntese, sendo 
que a DNA polimerase só consegue adicionar bases nitrogenadas no sentido 5” 3’, ou 
seja, o grupo fosfato ligado ao quinto carbono da desoxirribose do DNA é ligado ao terceiro 
carbono da desoxirribose de outra molécula de DNA (MARQUES; BALDINI, 2017; NELSON; 
COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
 Assim, a replicação do DNA ocorre de duas formas diferentes, uma replicação contínua 
e uma descontínua. Durante a replicação contínua a primase adiciona um “primer” ou 
iniciador de RNA, que serve como local de ligação para a DNA polimera-se, que adiciona 
as bases nitrogenadas correspondentes a fita molde de maneira ininterrupta logo após o 
rompimento da dupla fita original, dando origem a uma nova dupla fita de DNA idêntico 
ao original, o primer é removido e a DNA ligase realiza a ligação fosfodiéster entre os ácidos 
nucleicos da nova fita, dando origem a uma fita dupla de DNA idêntica a original (BERG; 
TYMOCZKO; STRYER, 2014; MARQUES; BALDINI, 2017; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; 
PRATT, 2014).
 Durante a replicação descontínua, a DNA polimerase não consegue adicionar as 
bases de maneira contínua, sendo necessária a adição de vários primers pela enzima 
primase, após a ligação do iniciador a DNA polimerase entra em atividade, adicionando 
“fragmentos” de DNA correspondentes a fita molde. Para cada iniciador de RNA são 
adicionados entre 100 e 200 bases nitrogenadas a fita molde, chamado de fragmentos de 
Okazaki. Após a adição dos fragmentos de Okazaki, os iniciadores de RNA são removidos 
e a enzima DNA ligase realiza a ligação fosfodiéster entre os ácidos nucleicos da nova fita, 
dando origem a uma fita dupla de DNA idêntica a original (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 
2014; MARQUES; BALDINI, 2017; NELSON; COX, 2019).
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A evolução das espécies é baseada na variabilidade genética mediada por mutações. Esse 
mecanismo evolutivo pode ser influenciado pelo meio ou ocorrer ao acaso devido a erros as-
sociados a replicação do DNA, é previsto que a cada dez mil bases de DNA adicionadas a uma 
fita molde ocorra um erro. Apesar de diversos mecanismos de correção desses erros existirem, 
principalmente em eucariotos, alguns erros são destinados a permanecer na sequência, dan-
do origem as mutações, entretanto, essas mutações podem possuir efeitos maléficos, benéfi-
cos ou em alguns casos podem não exercer nenhum impacto para a o indivíduo.
VAMOS PENSAR?
2.5 TRANSCRIÇÃO DO DNA PARA RNA
 A transcrição dos genes de um organismo ocorre em duas situações distintas, na 
primeiraa expressão é constante, refletindo na produção contínua de determinada proteína 
que, geralmente, possui função estrutural ou metabólica fundamental para a manutenção 
da homeostasia celular, na segunda situação a expressão ocorre mediante a um estímulo 
interno ou externo, refletindo na expressão mediada ou temporal, que ocorrerá para 
responder a uma situação celular transitória, após a qual a transcrição será interrompida 
(BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; MARQUES; BALDINI, 2017; NELSON; COX, 2019; VOET; 
VOET; PRATT, 2014).
Para aprofundar um pouco mais seu conhecimento sobre genes sugerimos a lei-
tura do artigo de Joaquim e El-Hani (2010) “A genética em transformação: crise e 
revisão do conceito de gene”
LINK: https://bit.ly/33QVueh
BUSQUE POR MAIS
Leia mais sobre o assunto no décimo segundo capítulo “Bases Nitrogenadas: Puri-
nas e Pirimidinas” do livro Princípios da Bioquímica para Universitários, Técnicos 
e Profissionais da Saúde de Galante e Araújo (2018).
LINK: https://bit.ly/2GxZZ5N
 Assim como no processo de duplicação do DNA, a transcrição é iniciada pela com a 
desespiralização do DNA seguida da atividade do rompimento da dupla fita complementar 
de DNA, expondo assim a fita molde de DNA a qual a enzima RNA polimerase irá se ligar 
dando início a adição de bases de RNA complementares a fita molde, essas atividades 
ocorrem pela ação de enzimas com ação idênticas a da Topoisomerase e helicase, 
respectivamente, presentes no complexo da bolha de transcrição. Os genes possuem 
diferentes regiões especializadas que controlam sua expressão e a atividade enzimática 
da RNA polimerase, como regiões ativadoras, promotoras e inibidoras (Figura 16) (BERG; 
TYMOCZKO; STRYER, 2014; MARQUES; BALDINI, 2017; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; 
PRATT, 2014).
26
Figura 16: Representação de diferentes regiões de um gene
Fonte: Marques e Baldini (2017, p. 117)
 Em procariotos todo material transcrito corresponde ao RNA mensageiro (RNAm), 
que será direcionado para a tradução em proteínas, entretanto, os eucariotos possuem 
duas regiões distintas além das regiões controladoras da expressão gênica, as regiões 
chamadas de éxons correspondem as sequências de DNA transcritas para RNA que serão 
utilizadas para a tradução em proteínas, enquanto as regiões chamadas de íntrons serão 
removidas em um processo de amadurecimento do RNAm (Figura 17). Após o processo de 
amadurecimento, o RNAm agora maduro será direcionado ao citosol para que o processo 
de tradução possa ser iniciado (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; MARQUES; BALDINI, 2017; 
NELSON; COX, 2019).
Figura 17: Representação de éxons e íntrons presentes em genes de eucariotos
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 984)
2.6 TRADUÇÃO DE RNA PARA PROTEÍNAS
 O processo de tradução (Figura 18) ocorre em uma estrutura mista de proteína e 
RNA chamada de ribossomo, nos procariotos essas estruturas ficam dispersas na célula 
enquanto nos eucariotos podem ser encontradas dispersas no citosol ou associadas ao 
reticulo endoplasmático rugoso. O início da transcrição ocorre através da ligação do RNAm 
ao RNA ribossômico (RNAr), após essa interação uma sequência de três bases nitrogenadas, 
“AUG”, será reconhecida como a sequência iniciadora. Cada sequência de três bases 
nitrogenadas é chamada de códon, assim, a sequência iniciadora é chamada de códon 
iniciador, ou start códon, sendo cada códon seguinte ao start códon corresponde a um 
aminoácido. O ribossomo reconhece essas sequências equivalentes, o RNA transportador 
(RNAt) capta os aminoácidos equivalentes dispersos na célula e os adiciona em sequência 
até o códon de interrompimento ou stop códon ser reconhecido.
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Figura 18: Representação do processo de tradução de RNA para proteínas
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 1114)
 O processo de tradução (Figura 18) ocorre em uma estrutura mista de proteína e 
RNA chamada de ribossomo, nos procariotos essas estruturas ficam dispersas na célula 
enquanto nos eucariotos podem ser encontradas dispersas no citosol ou associadas ao 
retículo endoplasmático rugoso. O início da transcrição ocorre através da ligação do RNAm 
ao RNA ribossômico (RNAr), após essa interação uma sequência de três bases nitrogenadas, 
“AUG”, será reconhecida como a sequência iniciadora. Cada sequência de três bases 
nitrogenadas é chamada de códon, assim, a sequência iniciadora é chamada de códon 
iniciador, ou start códon, sendo cada códon seguinte ao start códon corresponde a um 
aminoácido. O ribossomo reconhece essas sequências equivalentes, o RNA transportador 
(RNAt) capta os aminoácidos equivalentes dispersos na célula e os adiciona em sequência 
até o códon de interrompimento ou stop códon ser reconhecido.
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1 - Os ácidos nucleicos possuem uma estrutura básica formada por um grupo carboidrato, 
um grupo base nitrogenada e um grupo fosfato. Uma das diferenças encontradas entre as 
moléculas de DNA e de RNA é relacionada ao grupo carboidrato da molécula. Marque a 
alternativa que corresponde ao nome do carboidrato do DNA e do RNA respectivamente.
a) Desoxorribose e ribose.
b) Ribose e desoxirribose.
c) Desoxiglicose e glicose.
d) Desoxirribose e ribose.
e) Glicose e desoxiglicose.
2 - As bases nitrogenadas púricas e pirimídicas possuem complementariedade específica, 
ocorrendo a ligação entre adenina e timina e entre citosina e guanina no DNA, no RNA 
timina é substituída por uracila, realizando a complementariedade entre adenina e uracila. 
Marque a alternativa que corresponde ao motivo da complementariedade específica entre 
as bases nitrogenadas.
a) As bases púricas se ligam apenas as pirimídicas devido ao tamanho de sua estrutura.
b) As bases nitrogenadas são complementares devido ao número de pontes de hidrogênio, 
sendo formadas duas pontes entre adenina e timina ou uracila e três pontes entre guanina 
e citosina.
c) As bases nitrogenadas são complementares devido ao número de pontes de hidrogênio, 
sendo formadas três pontes entre adenina e timina ou uracila e duas pontes entre guanina 
e citosina.
d) As bases nitrogenadas são complementares devido ao reconhecimento da DNA 
polimerase, que realiza a ligação covalente entre as bases nitrogenadas durante a replicação 
do DNA.
e) Devido a estrutura tridimensional das bases nitrogenadas bases púricas se ligam a 
bases pirimídicas através do encaixe molecular, mantido por ligações covalentes entre as 
moléculas.
3 - Os ácidos nucleicos são unidos linearmente por ligações fosfodiéster no sentido 5’ 3’, e 
as bases púricas e pirimídicas se ligam de maneira complementar para que o DNA e o RNA 
assumam estruturas tridimensionais características. Marque a alternativa que corresponde 
as estruturas organizacionais que podem ser adotadas pela molécula de RNA.
a) Fitas simples, protuberâncias, alças internas, grampos e dupla hélice em forma de 
grampo.
b) Fitas simples, alças internas, grampos e dupla hélice em forma de grampo.
c) Fitas simples, protuberâncias, alças internas e grampos.
d) Fitas simples, protuberâncias, alças internas e dupla hélice em forma de grampo.
e) Fitas simples, protuberâncias, grampos e dupla hélice em forma de grampo.
4 - Os processos relacionados às moléculas de ácidos nucleicos são altamente regulados, 
FIXANDO O CONTEÚDO
 Ș 
29
tanto para replicação como para a transcrição. O controle da expressão gênica está 
associado a um conjunto de sequências reguladores que inibem ou promovem a transcrição. 
Além dos fatores intrínsecos das sequências DNA, outro fator que auxilia no controle 
da expressão gênica de eucariotos é o estado de condensação da cromatina. Marque a 
alternativa que corresponde ao nome dado ao estado da cromatina transcricionalmente 
inativa.
a) Hipercromatina.
b) Eucromatina.
c) Homocromatina.
d) Hipocromatina.
e) Heterocromatina
5 - Novas células só podem surgir a partir de células pré-existentes, dessa forma, a replicação 
detodo o conteúdo celular é necessária, incluindo a informação genética da célula. Após 
a sinalização para o início do processo de replicação do DNA é necessária a reorganização 
de sua estrutura. Marque a alternativa que corresponde a enzima responsável pela 
desespiralização do DNA.
a) Helicase.
b) DNA polimerase.
c) Topoisomerase.
d) RNA polimerase.
e) DNA ligase.
6 - O processo de replicação do DNA depende da atividade da DNA polimerase, que 
identifica a base da fita original e adiciona a base complementar, formando duas moléculas 
de dupla fita de DNA idênticas a molécula original, entretanto, a DNA polimerase só possui 
atividade no sentido 5’ 3’. Marque a alternativa que corresponde ao nome dos fragmentos 
formados durante a replicação antisense, no sentido 3’ 5’.
a) Fragmentos de Okazaki.
b) Fragmentos de Nagazaki.
c) Fragmentos de Omozaki.
d) Fragmentos de Nagashima.
e) Fragmentos de Shirozaki.
7 - O processo de transcrição do RNA ocorre mediado por sinais, que controlam o número 
de cópias a serem realizadas de determinado gene, quanto maior a intensidade e a duração 
de um sinal, maior a produção de RNAm de determinado gene. Marque a alternativa correta 
sobre o processo de transcrição.
a) Os procariotos possuem regiões de íntrons que são removidas antes do início da tradução.
b) Vários genes podem ser transcritos pela mediação de um único sinal devido a possuírem 
a mesma região responsável por controlar sua expressão.
c) Em eucariotos existe sempre uma região repressora e uma região promotora para cada 
gene.
d) Durante o processe de transcrição do DNA de eucariotos, toda sequência de RNAm 
 Ș 
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30
produzida será transcrita para proteínas.
e) Durante a transcrição podem ocorrer erros onde as bases são colocadas de forma não 
complementar a fita molde de DNA, entretanto a RNA polimerase realiza a conferência 
durante a transcrição para identificar possíveis erros.
8 - Os aminoácidos são adicionados em sequência correspondente dos códons, um 
conjunto de três ácidos nucleicos de RNAm, os ribossomos realizam a montagem da 
sequência e a formação das ligações peptídicas entre os aminoácidos adjacentes. Marque 
a alternativa que corresponde ao número de mensagens transmitidas pelos códons.
a) 20.
b) 21.
c) 22.
d) 23.
e) 24.
31
PROTEÍNAS UNIDADE
03
32
3.1 ESTRUTURA
 A unidade básica (monômeros) das proteínas são moléculas orgânicas peculiares, os 
aminoácidos. Cada um desses aminoácidos possui uma estrutura em comum, chamada 
de estrutura básica dos aminoácidos, a qual apresenta um carbono central ou carbono alfa 
que é tetraédrico (Figura 20). Uma das quatro ligações desse C é com uma região amina, 
chamada de amino terminal ou N-terminal, composta por um átomo de nitrogênio e dois 
de hidrogênio. Esse carbono alfa também está ligado a um outro grupo chamado carboxila, 
também conhecido como carboxiterminal ou C-Terminal, formado por um carbono ligado 
a uma hidroxila (OH) e a um oxigênio. Este C alfa tem como característica também ter 
uma ligação a uma molécula de hidrogênio. A quarta e última ligação deste carbono 
tetraédrico é com a chamada grupo R ou cadeia lateral, que representa a região molecular 
dos aminoácidos que irá diferenciar esses aminoácidos e que atribuem suas características 
distintas. Existem apenas 20 aminoácidos que compõem a estrutura de todas as proteínas 
conhecidas (Tabela 1) (NELSON; COX, 2019).
Figura 20: Estrutura básica dos aminoácidos
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 76)
33
Valores de pKa
Aminoácido Abrev./
Simb.
Mr pK1
(-COOH)
pK2
(-NH3+)
pKR
(Grupo R)
pl Índ. de 
hidropatia
Ocorr. em 
proteínas (%)
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Glicina Gly G 75 2,34 9,60 5,97 –0,4 7,2
Alanina Ala A 89 2,34 9,69 6,01 1,8 7,8
Prolina Pro P 115 1,99 10,96 6,48 –1,6 5,2
Valina Val V 117 2,32 9,62 5,97 4,2 6,6
Leucina Leu L 131 2,36 9,60 5,98 3,8 9,1
Isoleucina Il e I 131 2,36 9,68 6,02 4,5 5,3
Metionina Met M 149 2,28 9,21 5,74 1,9 2,3
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os Fenilalanina Phe F 165 1,83 9,13 5,48 2,8 3,9
Tirosina Tyr Y 181 2,20 9,11 10,07 5,66 –1,3 3,2
Triptofano Trp W 204 2,38 9,39 5,89 –0,9 1,4
G
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os Serina Ser S 105 2,21 9,15 5,68 –0,8 6,8
Treonina Thr T 119 2,11 9,62 5,87 –0,7 5,9
Cisteína Cys C 121 1,96 10,28 8,18 5,07 2,5 1,9
Asparagina Asn N 132 2,02 8,80 5,41 –3,5 4,3
Glutamina Gln Q 146 2,17 9,13 5,65 –3,5 4,2
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te Lisina Lys K 146 2,18 8,95 10,53 9,74 –3,9 5,9
Histidina His H 155 1,82 9,17 6,00 7,59 –3,2 2,3
Arginina Arg R 174 2,17 9,04 12,48 10,76 –4,5 5,1
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iv
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en
te Aspartato Asp D 133 1,88 9,60 3,65 2,77 –3,5 5,3 
Glutamato Glu E 147 2,19 9,67 4,25 3,22 –3,5 6,3
Tabela 1: Propriedades e convenções associadas a aminoácidos comuns encontrados em proteínas
Fonte: Adaptado Nelson e Cox (2019)
 Devido ao fato de realizar quatro ligações simples com quatro grupos diferentes, 
o carbono alfa, quase sempre é um carbono quiral, com uma única exceção sendo o 
aminoácido glicina, que possui em sua cadeia lateral um simples Hidrogênio. De acordo com 
o grupo R ou cadeia lateral, os aminoácidos possuem características que os diferenciam, 
como massa molecular, ponto isoelétrico, índice de hidropatia, polaridade, carga e presença 
de grupos aromáticos. Através da união de todas essas características em sequência, tem-
se as propriedades e características das proteínas formadas e consequentemente suas 
interações e funções (NELSON; COX, 2019; SOLOMONS; FRYHLE, 2012).
 Durante a síntese de proteínas, os aminoácidos são unidos por ligações covalentes 
por condensação, ou seja, com a remoção de uma molécula de água, o contrário também 
é válido, para a degradação de proteínas os aminoácidos são clivados ou quebrados por 
reações de hidrólise, ou seja, a cada quebra da ligação covalente entre aminoácidos é 
adicionado uma molécula de água. Essa ligação entre aminoácidos é chamada ligação 
peptídica pela união do N-terminal de um aminoácido a um C-terminal de outro aminoácido 
(Figura 21) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019).
34
Figura 21: ligação peptídica pela união do N-terminal de um aminoácido a um C-terminal de outro 
aminoácido
Fonte: Adaptado Nelson e Cox (2019)
 As ligações peptídicas entre aminoácidos geram um polo elétrico formado pela 
eletronegatividade do grupamento carboxila e a eletropositividade apresentada pelo 
grupo amino. Desta maneira, pode-se afirmar que o grupo carboxila possui a tendência 
de doar H^+ enquanto o grupo amino de receber H+ em um pH neutro (Figura 22) (BERG; 
TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019).
Figura 21: ligação peptídica pela união do N-terminal de um aminoácido a um C-terminal de outro 
aminoácido
Fonte: Adaptado Nelson e Cox (2019)
 As proteínas são formadas basicamente através da sequência de ligações peptídicas 
entre aminoácidos diferentes e com complexidade progressiva. As chamadas estruturas 
primárias são representadas pela sequência de aminoácidos no sentido do N-terminal 
para o C-terminal linearmente. Continuamente, as prováveis estruturas secundárias e 
terciarias que essa proteína irá assumir dependem diretamente de quais os aminoácidos 
serão ligados ao peptídeo em construção durante a síntese proteica (Figura 23) (NELSON; 
COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
Figura 23: Resumo da sequência progressiva dos níveis estruturais du-
rante a síntese proteica
Fonte: Adaptado Nelson e Cox (2019, p. 96)
 A conformação estrutural 
tridimensional das proteínas geralmente 
pode ser dividida em três estruturas 
secundárias relativamente fixas. As 
alfa-hélices são formadas por uma 
disposição de aminoácidos em espiral, 
sendo a estrutura mantida pela 
formação de pontes de hidrogênio pela 
cadeia lateral dos aminoácidos a cada 
3 ou 4 aminoácidos de distância, sendo 
considerada a mais estável das estruturas 
secundárias. As folhas betas também sãoformadas por pontes de hidrogênio, mas de maneira linear e não sequencial como nas 
alfa-hélices, podendo sequências relativamente distantes interagirem para formar essas 
35
estruturas. A última estrutura fixa é chama de volta beta ou loops, formadas por pontes 
de hidrogênio entre dois aminoácidos, forçando a estrutura a uma dobra de 180°. Para 
que essa estrutura possa ser formada é necessária a presença de um aminoácido prolina 
ou glicina, que permitem esse giro devido a compactação de sua cadeia lateral (BERG; 
TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
 A construção progressiva da sequência de aminoácidos gera uma conformação 
específica terciária, definida por um arranjo espacial de todos átomos constituintes de 
uma proteína. A conformação existente sob um determinado conjunto de condições 
é a forma termodinamicamente mais estável, tendo menor energia livre de Gibbs (G) – 
também denominadas como proteínas nativas. A ativação da função proteica se dá através 
estruturação da conformação ativa da proteína.
Assista o vídeo sobre a formação e características das interações moleculares dos 
níveis estruturais tridimensionais das proteínas.
LINK: https://bit.ly/3j7WO2I
BUSQUE POR MAIS
Leia mais sobre o assunto no terceiro (Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas) e quar-
to Estrutura Tridimensional das Proteínas) capítulos do livro Princípios de Bioquí-
mica de Lehninger de Nelson e Cox (2019).
LINK: https://bit.ly/2I3kVlB
3.2 FUNÇÃO
 As proteínas podem ser classificadas de acordo com sua estrutura terciária e sua 
respectiva função derivada da sequência de aminoácidos e as respectivas interações 
intermoleculares. Há uma restrita relação entre a estrutura da proteína e sua função 
ativa. Além disso existem classificações proteicas de acordo com a estrutura espacial das 
proteínas, dentre elas as fibrosas, que possuem função estrutural, de força e elasticidade, 
como as fibras musculares ou o colágeno, apresentando uma estrutura constituída 
basicamente por alfa-hélices. Além delas temos as proteínas em estruturas globulares, 
que apresentam todas as interações moleculares formando uma estrutura compacta com 
as demais funções, incluindo enzimática, hormonal, sinali-zadora, transportadora, entre 
outras (Figura 24) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019).
Figura 24: Estruturas terciárias compostas por conjunto de estruturas secundária
Fonte: Adaptado Nelson e Cox (2019)
36
 Algumas estruturas terciárias não possuem função ativa de forma isolada, como 
no caso da mioglobina ou da hemoglobina, que precisam combinar diferentes proteínas 
para formar um complexo proteico com a função de transportar o oxigênio pelo músculo 
e pela corrente sanguínea de mamíferos, por exemplo. Essas estruturas que combinam 
diferentes proteínas para exercer sua função são chamadas de estruturas quaternárias. Um 
bom exemplo desse tipo de estrutura é o da hemoglobina (Figura 25) (BERG; TYMOCZKO; 
STRYER, 2014; MARZZOCO; TORRES, 1999; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
Figura 25: Estrutura quaternária da proteína hemoglobina humana
Fonte: Adaptado Nelson e Cox (2019)
3.3 DESAMINAÇÃO
 A desaminação é um processo importante na degradação das proteínas durante 
o catabolismo, mais especificamente dos aminoácidos, uma vez que não conseguimos 
armazenar os aminoácidos da maneira que são adquiridos pela alimentação devido à 
presença das aminas, precursoras da molécula de amônia, substância tóxica ao nosso 
organismo. Para tal se faz necessário transformá-los retirando os seus grupamentos amina, 
a fim de serem utilizáveis na respiração celular produzindo energia em forma de ATP’s, ou 
como carboidratos ou ácidos graxos na forma de armazenamento de energia e eliminar 
a amônia que será transformada em ureia posteriormente (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 
2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
 A desaminação em si é um passo no catabolismo quando os aminoácidos chegam ao 
fígado, no qual ocorre a remoção dos grupos amino em forma de amônia e se transforma 
em um cetoácido correspondente que continuará na via metabólica. Exemplificando, 
é através desse processo de catabolismo que temos a transformação das proteínas 
adquiridas na alimentação em aminoácidos aproveitáveis no organismo (Figura 26). 
Dentre os processos catabolíticos temos a desaminação, caracterizada pela liberação do 
grupo amino dos aminoácidos para a molécula de alfa-cetoglutarato formando glutamato. 
Essa reação é catalisada pelas enzimas desaminases ou desidrogenases. O restante do 
aminoácido, um esqueleto carbônico (alfa-cetoácido), é encaminhado a diferentes vias de 
metabolização até chegar a uma das moléculas convergentes do ciclo do ácido cítrico a fim 
de produzir energia, em uma das vias metabólicas do corpo humano. Ao final do processo 
de desaminação ocorre também a produção de glutamato, que poderá atuar como um 
fornecedor de grupo amino para vias de síntese ou para as vias de excreção de metabólitos 
nitrogenados (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VIEIRA; GAZZINELLI; 
MARES-GUIA, 2002; VOET; VOET; PRATT, 2014).
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Figura 26: Reação de transaminação de um aminoácido no fígado através da ação da Aminotransferase 
resultando em glutamato e um alfa-cetoácido que continuará pela via metabólica
Fonte: Adaptado Nelson e Cox (2019)
Veja um vídeo que descreve com mais detalhes as reações de Desaminação e 
Transaminação. 
LINK: https://bit.ly/2HxExOr
BUSQUE POR MAIS
Leia mais sobre o assunto no vigésimo segundo capítulo “Metabolismo do Nitro-
gênio” do livro Princípios da Bioquímica para Universitários, Técnicos e Profissio-
nais da Saúde de Galante e Araújo (2018).
LINK: https://bit.ly/2GxZZ5N
Mais especificamente, para a excreção de metabólitos nitrogenados produzidos no catabo-
lismo, o grupamento amino pode ser ligado ao glutamato para a síntese de glutamina, no 
interior da mitocôndria, a glutamina ou o glutamato sofrem um processo de desaminação, 
ou seja, a remoção de grupo amino, pela enzima Glutamato-desidrogenase, liberando o al-
fa-cetoglutarato, ou uma transaminação, transferindo seu grupo amino a um oxaloacetato 
formando aspartato pela atividade da Aspartato-aminotransferase. No caso da Desamina-
ção, a enzima cabamoil-fosfato-sintetase-1 utiliza duas moléculas de ATP, uma molécula de 
bicarbonato (HCO3) e o grupamento amino (NH2) para sintetizar uma molécula de carbamoil-
-fosfato, ainda dentro da matriz mitocondrial, essa molécula se liga a outra, chamada orniti-
na, dando início ao ciclo da ureia pela formação e externalização para o citosol da molécula 
de citrulina.
FIQUE ATENTO
 No citosol, a citrulina é associada ao AMP de maneira temporária gastando uma 
molécula de ATP, rapidamente essa ligação é substituída pela ligação da citrulina a um 
aspartato, formando arginino-succinato, a cadeira carbônica do aspartato é clivada, 
liberando fumarato e resultando em uma molécula de arginina, cujos grupos aminos são 
hidrolizados liberando uma molécula de ornitina, que pode reiniciar o ciclo, e uma molécula 
de ureia, que pode ser direcionada para filtração renal e excreção. O ciclo da ureia veremos 
com mais detalhes adiante (NELSON; COX, 2019).
38
3.4 CICLO DA URÉIA
 Há diferentes formas de excreção de compostos nitrogenados nos diversificados 
grupos animais. Dentre eles, os animais ureotélicos, compostos por muitos vertebrados, 
incluindo também tubarões, porém excluindo os demais grupos de peixes. É a principal 
forma de excreção em animais terrestres, entretanto em animais aquáticos a produção 
de ureia não é necessária, sendo a amônia a forma de excreção adotada. O intuito disso 
é sempre viabilizar a maneira mais eficiente de excretar substâncias tóxicas ao corpo 
do animal de acordo com o seu organismo e habitat (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; 
NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
 Nos ureotélicos, que incluem os seres humanos, os grupos amino que não são 
destinados à síntese de novos produtos nitrogenados são destinados àprodução de ureia. 
A amônia (NH_4^+) é convertida em ureia nas mitocôndrias dos hepatócitos, nos quais é 
realizado o ciclo da ureia (Figura 27) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; 
VOET; VOET; PRATT, 2014).
 A atividade do ciclo da ureia pode ser regulada em dois níveis, sendo em uma dieta 
rica em proteínas ou em processos de desnutrição severos, o que acarretam uma alta 
velocidade de produção das enzimas envolvidas no ciclo da ureia.
 Defeitos genéticos no ciclo da ureia podem ameaçar a vida de seus portadores, ou, 
no mínimo, acarretar a eles intolerância a dietas ricas em proteínas, já que o excesso de 
aminoácidos ingeridos, serão desaminados no fígado e a amônia livre não poderá ser 
convertida em ureia, gerando um grave acúmulo de amônia no organismo do portador.
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Figura 27: Representação do ciclo da ureia completo
Fonte: Adaptado Nelson e Cox (2019, p. 705)
40
A relação entre estrutura e função proteica é um dos conceitos mais bem estabelecidos da 
bioquímica e biologia molecular, correto?
Apesar da existência de evidências de mais de um século de estudos, somente no início da 
década de 90 começaram a surgir trabalhos mostrando de forma conclusiva a existência de 
proteínas funcionalmente ativas, mas incapazes de manter uma conformação estável em 
condições fisiológicas. Tais proteínas, hoje conhecidas como IUPs (do inglês Intrinsically Uns-
tructured Proteins) desempenham um repertório funcional vasto e importante, tal como nos 
processos de transcrição e tradução, sinalização, transdução de sinais, histonas, proteínas ri-
bossomais, entre outras funções. Pesquisas também apontam que as IUPs estão relaciona-
das a doenças neurodegenerativas, câncer e até mesmo infecções parasitárias.
A descoberta e consolidação da existência desta nova classe de proteína chamou a atenção 
da comunidade científica no começo do século XXI, e desde então um esforço contínuo é rea-
lizado para entender melhor as implicações das IUPs nos organismos vivos. Para tal, a bioin-
formática é a grande aliada de pesquisadores quando o assunto é o processamento massivo 
de dados biológicos preditivos, como análises de sequências, para identificar genes, predizer 
suas funções e demonstrar relações entre genes e proteínas; prever a conformação tridimen-
sional das proteínas; estudar as funções biológicas; design de drogas e etc.
VAMOS PENSAR?
41
1 - Nos dias atuais sabemos que as moléculas de proteínas são formadas por dezenas, 
centenas ou milhares de outras moléculas, ligadas em sequência como os elos de uma 
corrente. Assinale a alternativa que menciona quais moléculas formam as proteínas.
a) Moléculas de proteínas.
b) Moléculas de aminoácidos.
c) Moléculas de glicose.
d) Moléculas de polissacarídeos.
e) Moléculas de quitina.
2 - Para que uma célula possa produzir suas proteínas, ela precisa de aminoácidos, 
que podem ser obtidos de duas formas: ingeridos em alimentos ricos em proteínas, ou 
produzidos pelas células a partir de outras moléculas orgânicas. Nas alternativas abaixo 
marque respectivamente como são chamados os aminoácidos que um organismo não 
consegue produzir, e como são chamados os aminoácidos produzidos a partir de outras 
substâncias.
a) Aminoácidos naturais e aminoácidos essenciais.
b) Aminoácidos proteicos e aminoácidos não essenciais.
c) Aminoácidos primários e aminoácidos secundários.
d) Aminoácidos globulares e aminoácidos secundários.
e) Aminoácidos essenciais e aminoácidos naturais.
3 - As proteínas são formadas pela união de moléculas de aminoácidos e desempenham 
diversos papéis no organismo, como função estrutural, enzimática, imunológica, dentre 
outras. De acordo com os seus conhecimentos sobre as proteínas, marque a alternativa 
errada .
a) As proteínas podem diferir uma das outras nos seguintes aspectos: quantidade 
de aminoácidos na cadeia polipeptídica; tipos de aminoácidos presentes na cadeia 
polipeptídica e sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica.
b) Os aminoácidos essenciais são aqueles que um organismo não consegue produzir.
c) A ligação entre dois aminoácidos vizinhos em uma molécula de proteína é cha-mada de 
ligação peptídica e se estabelece sempre entre um grupo amina de um aminoácido e o 
grupo carboxila do outro aminoácido.
d) Com exceção das ribozimas, todas as enzimas são proteínas, sendo que muitas são 
proteínas simples e outras conjugadas.
e) No final da reação, a molécula do produto se separa da enzima, que é descartada pelo 
organismo.
4 - Num polipeptídeo que possui 84 ligações peptídicas existem
a) 82 aminoácidos.
b) 83 aminoácidos.
FIXANDO O CONTEÚDO
42
c) 84 aminoácidos.
d) 85 aminoácidos.
e) 86 aminoácidos.
5 - Dentre as afirmações abaixo, assinale a(s) que caracteriza(m) corretamente as proteínas.
I. São essencialmente formadas por C, H, O, N.
II. São macromoléculas formadas pela união sucessiva de carboidratos de diversos tipos. 
III. Podem formar estruturas diferenciadas, denominadas primária, secundária, terciária e 
quaternária.
IV. Seu constituinte básico é o aminoácido.
a) I, II e III.
b) II, III e IV.
c) I, III e IV.
d) II e IV.
e) Apenas I.
6 - Um camundongo foi alimentado com uma ração contendo proteínas marcadas com 
um isótopo radioativo. Depois de certo tempo, constatou-se a presença de hemoglobina 
radioativa no sangue do animal. Isso aconteceu porque as proteínas do alimento foram:
a) absorvidas pelas células sanguíneas.
b) absorvidas pelo plasma sanguíneo.
c) digeridas e os aminoácidos marcados foram utilizados na síntese de carboidratos.
d) digeridas e os aminoácidos marcados foram utilizados na síntese de lipídios.
e) digeridas e os aminoácidos marcados foram utilizados na síntese de proteínas.
7 - As proteínas, formadas pela união de aminoácidos, são componentes químicos 
fundamentais na fisiologia e na estrutura celular dos organismos. Em relação às proteínas, 
assinale a proposição correta.
a) O colágeno é a proteína menos abundante no corpo humano apresentando forma 
globular como a maioria das proteínas.
b) A ligação peptídica entre dois aminoácidos acontece pela reação do grupo carboxila de 
um aminoácido com o grupo amino de outro aminoácido.
c) A ptialina, enzima produzida pelas glândulas salivares, atua na digestão de proteínas.
d) A anemia falciforme, causada por fatores nutricionais, é atribuída ao rompimento 
das hemácias em função da desnaturação da molécula protéica de hemoglobina em 
decorrência do aumento da temperatura corporal.
e) As proteínas são constituídas de moléculas ricas em átomos de fósforo.
8 - Importantes compostos orgânicos dos seres vivos as proteínas (cadeia polipeptídica) 
diferem entre si, nos seguintes aspectos:
I. Quais aminoácidos estão presentes na cadeia.
II. Quantidade de aminoácidos presentes na cadeia.
III. Sequência em que os aminoácidos estão unidos na cadeia.
43
IV. Pelos nucleotídeos presentes na cadeia.
Analisadas as proposições, assinale a alternativa correta.
a) Somente as afirmativas II, III e IV são verdadeiras.
b) Somente as afirmativas II e III são verdadeiras.
c) Somente as afirmativas I, II e IV são verdadeiras.
d) Somente as afirmativas III e IV são verdadeiras.
e) Somente as afirmativas I, II e III são verdadeiras.
44
ENZIMAS UNIDADE
04
45
4.1 ESTRUTURA
 A maioria das enzimas são proteínas, e como tais são formadas por longas cadeias 
lineares de aminoácidos que sofrem um enovelamento que tem como resultado um 
produto com estrutura tridimensional. Cada sequência única de aminoácidos produz 
também uma estrutura tridimensional única que possui propriedades específicas. Da 
mesma forma que as proteínas, elas podem ter tamanhos variados desde algumas dezenas 
de aminoácidos, até um tamanho de 2.500 aminoácidos, como é o caso da sintase de ácidos 
graxos (Figura 28). A exceção é representada por um pequeno grupo de moléculas de 
RNA com propriedades catalíticas, denominadas RIBOZIMAS e de grande importância na 
síntese proteica (CLARK; CHOI; DOUGLAS, 2018; VIEIRA; GAZZINELLI; MARES-GUIA, 2002).
Figura 28: Exemplificaçãoda progressão das estruturas proteicas às moléculas globulares complexas ca-
racterísticas das enzimas
Fonte: Adaptado de Mendes (2013)
 Se observamos bem a Figura 28, veremos à direita um modelo da sequência de 
reação de catálise de uma apoenzima, destacando-se o sítio ativo no qual o substrato se 
liga a fim de catalisado em moléculas menores. 
 Sendo assim enzimas são moléculas capazes de acelerar a velocidade de uma 
atividade biológica, possuindo atividade catalisadora, atuando em condições físico-
químicas específicas. Durante sua ação, a enzima não é perdida, podendo exercer sua 
atividade catalítica sucessivamente. Todas as enzimas possuem alta especificidade por seus 
substratos, ou seja, elas se ligam apenas às moléculas as quais elas irão modificar. Grande 
parte dessas moléculas catalisadoras são maiores do que o substrato sobre o qual atuam, 
justamente por apenas uma pequena região da enzima (cerca de 3-4 aminoácidos) estar 
envolvida na catálise. Essa região em questão que se liga ao substrato e que desempenha 
a reação, é conhecida como sítio ativo das enzimas (Figura 28) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 
2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
 Existem quatro tipos estruturais de enzimas: enzimas simples (apoenzimas formadas 
apenas pelos aminoácidos), enzimas alostéricas (que dependem de moduladores 
alostéricos), holoenzimas (que dependem de cofatores ou coenzimas) e as iso-enzimas 
(enzimas diferentes que catalisam a mesma reação química) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 
2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
46
 Além da ação isolada da enzima, em alguns casos somente a interação entre a 
estrutura básica da enzima e o substrato não é o suficiente para que a atividade catalítica 
ocorra. Desta maneira, além dos sítios ativos das reações catalíticas, as moléculas de enzima 
podem possuir outros sítios, nos quais se ligam cofatores, que são necessários às reações 
catalíticas, porém sem serem o alvo da reação (Figura 29). Os cofatores possuem origem 
inorgânica, sendo formatos geralmente por átomos como magnésio, cálcio ou ferro. Além 
dos cofatores, outras moléculas que se fazem necessárias em algumas ocasiões são as 
coenzimas.
 De origem orgânica, as coenzimas servem o propósito de aceitar ou de doar grupos 
químicos ou átomos durante a atividade enzimática, também sem serem o alvo da 
reação em si. Existem também os moduladores alostéricos que regulam a atividade das 
enzimas alostéricas através de ligações não covalentes (que possuem regiões próprias 
de regulação). Todas essas moléculas servem para aumentar ou diminuir a atividade da 
enzima, providenciando um meio de regulação ou até mesmo serem indispensáveis à 
atividade enzimática (NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
Figura 29: Representação esquemática simplificada 
dos diferentes componentes de uma enzima conju-
gada.
Fonte: Fernandes (2017, online)
 Como toda proteína, as enzimas também 
são sensíveis a variações de pH e temperatura. Tais 
condições físico-químicas podem alterar fatores 
como a ligação do substrato ao sítio ativo ou demais 
sítios, afetando sua atividade catalítica, ou até mesmo 
modificando a estrutura do substrato, o que também 
afetará a reação. Portanto, tais variações externas 
da solução influenciam na atividade enzimática, e, 
consequentemente, na velocidade das reações. É 
importante ressaltar que as estruturas das enzimas 
são influenciadas por outros fatores como regulação da enzima, presença ou ausência de 
cofatores, que também influenciarão em suas atividades catalíticas.
 Também existem as isoenzimas que diferem na sequência de aminoácidos, mas que 
catalisam a mesma reação química. Entretanto, tais enzimas podem mostrar diferentes 
características cinéticos, ou propriedades de regulação diferentes da atividade catalítica 
(BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
 Sendo assim, as enzimas são altamente dependentes de sua conformação estrutural 
tridimensional, sendo em sua maioria proteínas globulares. Devido a ligação específica 
das enzimas por seus substratos, a perda da estrutura nativa das enzimas impede sua 
interação com o substrato, fazendo com que a mesma perca sua função. Assim, todos os 
fatores que influenciam a manutenção estrutural de uma proteína podem influenciar em 
maior ou menor intensidade a atividade de uma enzima (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; 
NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
47
O que são enzimas? Neste vídeo é abordado brevemente em uma visão geral o 
que são as enzimas e suas principais funções em geral.
LINK: https://bit.ly/309006D
BUSQUE POR MAIS
Leia mais sobre o assunto no nono capítulo “Enzimas” do livro Princípios da Bio-
química para Universitários, Técnicos e Profissionais da Saúde de Galante e 
Araújo (2018)
 
LINK: https://bit.ly/2GxZZ5N
4.2 FUNÇÃO
 As enzimas são proteínas com atividade intra ou extracelulares com funções 
catalisadoras em reações químicas que, sem a sua presença, dificilmente aconteceriam ou 
seriam lentas por demais. A função catalisadora das enzimas ocorre através da diminuição 
da energia de ativação necessária para que se dê início a uma reação química, sem alterar 
o equilíbrio desta e resultando no aumento da velocidade da reação, tornando possível o 
metabolismo dos seres vivos (Figura 30). A presença da atividade enzimática proporciona 
uma maior eficiência das reações reduzindo a energia de ativação torna-as imprescindíveis 
para aplicações industriais, como na indústria farmacêutica ou na alimentar.
Figura 30: Gráfico de energia de ativação da reação química não-catalisada (preto) e catalisada (azul) por uma enzima
Fonte: Adaptado de Nelson e Cox (2019)
 Na reação S→P da Figura 30 temos que os intermediários ES e EP ocupam o nível 
mínimo na curva de energia de por onde o “caminho” da reação percorre. A energia de 
ativação para a reação não catalisada é muito maior do que a energia necessária quando 
a reação é catalisada por uma enzima. Logo, conclui-se que a energia de ativação é menor 
quando a reação é catalisada por uma enzima, aumentando a eficiência da reação.
 Sendo assim a principal função desse grupo de proteínas é viabilizar a atividade 
celular e metabólica acelerando reações termodinamicamente possíveis. Em sistemas 
vivos, a maioria das reações bioquímicas ocorrem em vias metabólicas, que são sequências 
48
de reações em que o produto de uma reação é utilizado como reagente na reação seguinte. 
Diferentes enzimas catalisam diferentes passos de vias metabólicas, agindo de forma 
concertada de modo a não interromper o fluxo nessas vias. Cada enzima pode sofrer 
regulação da sua atividade, aumentando-a, diminuindo-a ou mesmo interrompendo-a, de 
modo a modular o fluxo da via metabólica em que se insere (NELSON; COX, 2019; VOET; 
VOET; PRATT, 2014).
 Na formação das estruturas secundária e terciária de uma enzima acabam surgindo 
certos locais na molécula que servirão de encaixe para o alojamento de um ou mais 
substratos, os chamados sítios ativos, os quais possuem alta especificidade para substratos. 
Uma vez que as enzimas exibem estruturas flexíveis, os sítios ativos alteram sua forma de 
maneira continuada durante a catálise. As enzimas interagem com os substratos enquanto 
esse mesmo substrato vai interagindo com a enzima formando com eles, temporariamente, 
complexos transitórios chamados de complexos enzima-substrato. Assim que ocorre 
a reação química com os substratos, a enzima se modifica em um complexo enzima-
substrato, o qual é desfeito posteriormente liberando-se os produtos. A enzima continua 
a atrair novos substratos para a formação de outros complexos de transição. É importante 
ressaltar que como catalisador de uma reação química, a enzima não é consumida durante 
a reação que ela catalisa (Figura 31) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2014; 
VOET; VOET; PRATT, 2014).
 Para que a atividade enzimática possa ocorrer a enzima não pode ser complementar 
a estrutura do substrato, e sim a estruturado estado de transição da molécula. Caso ela 
fosse complementar ao substrato a molécula obteria ainda mais estabilidade, aumento 
a energia necessária para se atingir o estado de transição (ALBERTS, et al., 2011; BERG; 
TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2014; VOET; VOET; PRATT, 2014).
Figura 31: Esquema representativo da sequência catalítica de uma reação enzimática de uma apoenzima
Fonte: Adaptado de Clark, Choi e Douglas (2018)
49
As enzimas possuem um importante papel na digestão de alimentos já que ace-
leram a quebra de grandes moléculas para melhor absorção no nosso intestino 
e para nutrir e gerar energia para nossas células. Quando há falta ou deficiência 
de alguma dessas enzimas no organismo, elas podem gerar doenças e complica-
ções que acabam por diminuir a qualidade de vida e restringir a dieta. Na doença 
celíaca, por exemplo, uma enzima presente nas células do intestino delgado de-
sencadeia uma resposta imune que altera a absorção do glúten no organismo, o 
tratamento para essa doença geralmente, se dá pela restrição alimentar, porém 
segundo recente pesquisa realizada pelo Laboratório de Química Medicinal da 
Universidade Federal do Ceará, foi descoberto enzimas capazes de quebrar o glú-
ten presentes na fruta “noni”. Segue abaixo o link da notícia, o artigo dos resulta-
dos da pesquisa realizada e outro artigo intitulado “Doença Celíaca” que explica 
um pouco mais a fisiopatologia da doença. 
LINK: https://bit.ly/2G6VaQg
BUSQUE POR MAIS
O vídeo a seguir descreve mais detalhes sobre a ação de enzimas na natureza, 
inclusive no nosso dia a dia
LINK: https://bit.ly/367SfSv
Leia mais sobre o assunto no sexto capítulo “Enzimas” do livro Princípios de Bio-
química de Lehninger de Nelson e Cox (2019). 
LINK: https://bit.ly/3lcuKvE
4.3 CINÉTICA ENZIMÁTICA
 As moléculas orgânicas geralmente possuem uma forte estabilidade estrutural, o que 
impede que ocorram modificações espontâneas sobre condições normais de temperatura 
e pressão, dessa forma a redução da energia de uma reação, mediada pela atividade de 
uma enzima, é fundamental para a vida. Por exemplo, os organismos podem utilizar a 
glicose para a síntese de energia orgânica formando gás carbônico e água, porém, por 
mais tempo que essa molécula permaneça no ambiente, essa reação nunca irá ocorrer 
normalmente devido a estabilidade da molécula de glicose, refletida na quantidade 
elevada de energia necessária para que a molécula atinja seu estado de transição. Dessa 
forma, quanto menor a energia necessária para que uma molécula atinja seu estado de 
transição, mais rápida será a velocidade dessa reação (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; 
NELSON; COX, 2019; VIEIRA; GAZZINELLI; MARES-GUIA, 2002; VOET; VOET; PRATT, 2014).
 A cinética enzimática é o estudo do mecanismo pelo qual as enzimas se ligam 
aos substratos e os transformam em produtos. Para uma reação enzimática que possui 
um substrato sendo catalisado em um produto, a velocidade da reação V dependerá 
diretamente da concentração do substrato [S], quanto mais substrato maior a velocidade 
inicial da reação. O fator k é uma constante que reflete a probabilidade de uma reação 
ocorrer sob um conjunto de condições específicas como temperatura (T) e pressão. Além 
disso, o fator k depende diretamente da energia necessária para atingir o estado de 
50
transição do substrato, onde kB em negrito é constante de Boltzmann e h a constante de 
Planck, como mostra a equação (1) (NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
(1)
 Ou seja, a velocidade de uma reação enzimática esta baseada na concentração de 
substrato e por condições específicas descritas pela constante k, a qual dependerá de 
especificamente de condições externas e específicas a enzima em questão.
 Durante uma reação enzimática a enzima é encontrada em livre ou combinada, 
formando o complexo enzima/substrato. Em baixas concentrações de substrato existem 
várias enzimas livres, assim, com a adição de substrato a velocidade enzimática aumente 
quase exponencialmente (Figura 06). A velocidade inicial máxima (Vmáx) descreve o 
cenário em que todas as enzimas estão ligadas ao substrato, nesse caso, o aumento da 
concentração do substrato não acarreta no aumento da velocidade enzimática, já que 
foi atingido um platô de velocidade. Os pesquisadores Michaelis e Menten deduziram a 
equação (2) que determina essa velocidade com a hipótese de que a etapa limitante da 
velocidade em uma reação enzimática é a quebra do complexo enzima/substrato (ES) 
em produto e enzima livre. Através da equação é definida a relação quantitativa entre a 
velocidade inicial (V0), a velocidade máxima (Vmáx), e a concentração inicial de substrato 
([S]), em relação à constante de Michaelis (Km). A equação descreve o comportamento da 
grande maioria das enzimas, para quando Km é igual a concentração de substrato quando 
a velocidade inicial é metade da velocidade máxima (Figura 32) (NELSON; COX, 2019; VOET; 
VOET; PRATT, 2014).
(2)
Figura 32: Dependência da velocidade inicial da concentração
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 203)
51
A atividade das enzimas também pode ser regulada por modificações covalentes alostéricas 
ou não, tais como a adição de grupos fosfato a resíduos de serina, treonina ou tirosina. A fos-
forilação é um mecanismo muito comum na regulação da atividade enzimática, a adição de 
grupos fosfato estimula ou inibe as atividades de muitas enzimas. A regulação da atividade 
enzimática pode ser controlada pela própria célula, na codificação de proteínas, como por ela 
mesma, variando de acordo com alguma molécula que se liga a ela. Por exemplo, em cená-
rios de feedback negativo, o produto de uma via metabólica se liga a um sítio da enzima que 
está catalisando tal reação, inibindo-a e reduzindo sua atividade. Em compensação também 
se tem a indução enzimática que é uma elevação dos níveis de enzimas ou da velocidade dos 
processos enzimáticos. Alguns fármacos têm essa capacidade, por exemplo.
FIQUE ATENTO
4.4 INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
 Inibidores são moléculas capazes de interromper ou limitar a atividade de uma 
enzima, sendo divididos em inibidores irreversíveis ou reversíveis. Estes últimos são 
subdivididos em competitivos, não-competitivos ou mistos de acordo com a maneira que 
eles interferem na reação enzimática (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 
2019).
 Os inibidores irreversíveis, como o nome já o diz, são àqueles que o inibidor 
geralmente se liga de forma covalente, bloqueando o sítio catalítico da enzima ou alterando 
sua conformação estrutural natural. Desta maneira a enzima fica impossibilitada de realizar 
a reação após a inibição que não tem como ser desfeita, inutilizando a enzima nas reações. 
Estes inibidores, comumente são muito tóxicos para o organismo já que alguns não são 
específicos, sendo capazes de inativar qualquer enzima. O ácido cianídrico (HCN) e grande 
número de pesticidas, como o DDT, são exemplos de inibidores irreversíveis de enzimas 
que intervêm na respiração (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; 
VOET; PRATT, 2014).
 Diferentemente, os inibidores reversíveis são moléculas que impedem 
temporariamente a ação da enzima que possuem afinidade ao respectivo sítio ativo. Neste 
caso o inibidor estabelece com a enzima um complexo com uma ligação instável, não 
covalente. A inibição reversível competitiva ocorre quando o inibidor se liga diretamente 
ao sítio ativo da enzima, competindo pela ligação nesse local com o substrato. Já a inibição 
reversível não competitiva ocorre quando o inibidor se liga a enzima após a formação do 
complexo enzima-substrato, impedindo a continuidade da reação. Enquanto na inibição 
reversível mista, assim como na não competitiva, o inibidor se liga fora do sítio ativo da 
proteína, entretanto, nesse caso não precisa aguardar a formação do complexo enzima/
substrato, podendo se ligar tanto ao complexo transitório quanto à enzima livre. Tanto os 
inibidores não competitivos, quanto os mistos não bloqueiam a ligação com o substrato,mas causam outras alterações na enzima de forma que ela não consiga mais catalisar a 
reação de forma eficiente (Figura 33) (NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014)
52
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8)
A indústria, juntamente com o agronegócio tem utilizado de maneira ampla enzimas exóge-
nas diversas para melhorar e até mesmo evitar desperdícios da produção. A própria inclusão 
de enzimas artificialmente produzidas na indústria farmacêutica em dietas de pessoas com 
restrições alimentares também se tornou comum nas últimas décadas. Consegue-se imagi-
nar os pontos positivos dessas ações, redução nos custos da alimentação por meio da dimi-
nuição da utilização de ingredientes onerosos tanto para o setor primário quanto para o seu 
consumidor final. Em compensação tal utilização em larga escala desses artifícios enzimáti-
cos não acarretariam consequências à produção, ou até mesmo aos consumidores?
Inspirados por esse prisma, tem-se o filme “Óleo de Lorenzo”, que fez muito sucesso no início 
da década de 90 em todo mundo. Baseado em uma história real, o filme mostra a angús-
tia de uma família quando o filho Lorenzo, é diagnosticado com adrenoleucodistrofia (ALD), 
uma doença degenerativa extremamente rara e incurável, em que ocorre o desgaste da mie-
lina (presente no neurônio), provocado pelo acúmulo de gorduras saturadas devido a falhas 
congênitas no cromossomo X. No entanto é descoberta uma forma exógena de amenizar a 
doença através da produção do óleo de Lorenzo que é a designação de uma mistura de deri-
vados dos ácidos oleico e erúcico, preparados a partir dos óleos de oliva e canola, entretanto 
ainda existem muitas controvérsias sobre seu real benefício, e sua eficácia ainda está sendo 
avaliada.
VAMOS PENSAR?
53
1 - As enzimas estão presentes em pequenas quantidades no organismo. Elas são moléculas 
extremamente específicas, atuando somente sobre um determinado composto e efetuam 
sempre o mesmo tipo de reação. Em relação às enzimas, foram feitas quatro afirmações:
I. Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores de reações químicas.
II. Cada reação química que ocorre em um ser vivo, geralmente é catalisada por um tipo 
de enzima.
III. A velocidade de uma reação enzimática independe de fatores como a temperatura e o 
pH do meio.
IV. As enzimas sofrem um processo de desgaste durante a reação química da qual 
participam.
São verdadeiras as afirmações:
a) Apenas I e II.
b) Apenas I e III.
c) Apenas I, II IV.
d) Apenas III e IV.
e) I, II, III e IV.
2 - Enzimas são moléculas que participam ativamente dos processos biológicos.
Sobre as enzimas, é CORRETO afirmar que
a) se desgastam durante a reação.
b) são catalisadores orgânicos de natureza lipídica.
c) aumentam a velocidade da reação e diminuem a energia de ativação.
d) suportam altas temperaturas sem sofrer desnaturação. 
e) atuam apenas no âmbito celular.
3 - O ADH requer NAD+ para sua atividade catalítica. Na reação catalisada pela ADH, um 
álcool é oxidado a um aldeído e o NAD+ é reduzido a NADH e dissociado da enzima. O 
NAD+ funciona como um(a)
a) Apoenzima;
b) Coenzima, cosubstrato;
c) Coenzima, grupo prostético;
d) Cofator;
e) Efetor heterotrópico.
4 - As enzimas biocatalisadoras da indução de reações químicas reconhecem seus 
substratos através da
a) temperatura do meio.
FIXANDO O CONTEÚDO
54
b) forma tridimensional das moléculas.
c) energia de ativação.
d) concentração de minerais.
e) reversibilidade da reação.
5 - As enzimas são, na sua grande maioria, proteínas altamente especializadas que 
catalisam as mais diversas reações químicas. Em relação à atividade dessas moléculas é 
correto afirmar que
a) aumentando-se gradativamente a concentração do substrato, observa-se um aumento 
da velocidade da reação até um platô máximo, independente da enzima.
b) um aumento da concentração do substrato causa uma diminuição da velocidade da 
reação, pois o substrato passa a inibir a ação da enzima.
c) o aumento da temperatura sempre provoca um aumento na velocidade da reação 
enzimática até uma temperatura crítica, quando ocorre uma queda na atividade da enzima 
em consequência de sua desnaturação.
d) a velocidade de uma determinada reação enzimática está associada apenas ao pH, 
sendo que cada enzima tem um pH ótimo de atuação.
e) a atividade de uma determinada enzima é inibida irreversivelmente por um mecanismo 
chamado de inibição competitiva, na qual o inibidor tem a forma semelhante ao substrato.
6 - O gráfico a seguir mostra como a concentração do substrato afeta a taxa de reação 
química:
O modo de ação das enzimas e a análise do 
gráfico permitem concluir que
a) todas as moléculas de enzimas estão 
unidas às moléculas de substrato quando a 
reação catalisada atinge a taxa máxima.
b) com uma mesma concentração de 
substrato, a taxa de reação com enzima é 
menor que a taxa de reação sem enzima.
c) a reação sem enzima possui energia de 
ativação menor do que a reação com enzima.
d) o aumento da taxa de reação com enzima é inversamente proporcional ao aumento da 
concentração do substrato.
e) a concentração do substrato não interfere na taxa de reação com enzimas porque estas 
são inespecíficas.
7 - O gráfico abaixo mostra a taxa de digestão de um alimento em diferentes pH.
55
Com base nesses dados, podem ser substrato e enzima, respectivamente
a) amido e amilase da saliva.
b) proteína e pepsina.
c) proteína e tripsina.
d) gordura e lipase intestinal.
e) amido e amilase intestinal.
8 - Qual é a função primária dos cofatores?
a) Para ajudar na função da enzima.
b) Para sintetizar as enzimas.
c) Para inibir as enzimas.
d) Para quebrar enzimas velhas.
e) Para cooperar com as enzimas na produção de substrato.
56
CARBOIDRATOS UNIDADE
05
57
 Carboidratos são moléculas orgânicas amplamente distribuídas na natureza, 
compostas basicamente por moléculas de carbono hidratadas, tendo como sua fórmula 
básica estrutural (CH2O)n. Desta maneira em uma estrutura básica de um carboidrato 
contendo três carbonos teríamos (CH2O)3 ou C3H6O3, sempre com no formato de uma 
hidroxila e um átomo de hidrogênio, para cada átomo de carbono (ALBERTS et al., 2011; 
BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
 Além de seu formato básico, modificações como a remoção ou adição grupos 
específicos podem ocorrer, como no caso da desoxirribose da notória molécula de DNA, 
que possui um oxigênio a menos, ou da quitina, açúcar que compõem a carapaça de 
diversos invertebrados, constituída de uma molécula de glicose com um grupo acetamida 
ligada ao segundo carbono substituindo uma hidroxila (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; 
NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014)
 Assim como no caso de outras moléculas orgânicas, os açucares também possuem 
isomeria ótica quando um ou mais carbonos realizam quatro ligações simples com grupos 
químicos diferentes. Dessa forma, quanto mais carbonos em sua estrutura, mais isômeros 
a molécula de carboidratos irá possuir. Mas independentemente do número de isômeros 
óticos, as moléculas possuem a tendência de girarem para esquerda ou direita quando 
incindidas por luz polarizada, sendo classificados os isômeros óticos destros ou levos 
(Figura 34). No metabolismo, apenas os isômeros destros de carboidratos são utilizados.
 Os carboidratos podem ser classificados de acordo com a posição da dupla ligação 
com o oxigênio em aldoses, que possuem a dupla ligação na extremidade da cadeia ou 
em cetoses, que possuem a dupla ligação no meio da cadeia carbônica. Outra classificação 
utilizada para carboidratos leva em consideração o número de carbonos de sua estrutura, 
sendo os carboidratos mais simples as trioses, possuindo três carbonos, em sequência 
existem as tetroses com quatro carbonos,as pentoses com cinco carbonos, as hexoses 
com seis carbonos, e assim por diante. Essas estruturas são consideradas as unidades 
monoméricas, chamadas monossacarídeos, que podem formar estruturas mais complexas 
(BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
 De acordo com o número de unidades monoméricas presentes na estrutura de 
um carboidrato, ele pode ser classificado em monossacarídeo, contendo uma unidade 
monomérica, dissacarídeo, contendo duas unidades monoméricas, oligossacarídeo, 
contendo entre três e dezenove unidades monoméricas ou em polissacarídeos, contendo 
vinte ou mais unidades monoméricas.
5.1 ESTRUTURA
Figura 34: representação do isômero ótico 
Destro (A) e Levo (B) da glicose, destacando 
o local do grupo carbonila
Fonte: Adaptado de Constantino (2005)
 Apesar de poderem ser representados em sua 
estrutura linear, os carboidratos tendem a formar 
estruturas cíclicas em condições normais de temperatura 
e pressão. O processo de ciclização (Figura 35) ocorre 
de forma semelhante para aldoses e cetoses, através do 
ataque nucleofílico do oxigênio presente na dupla ligação 
geralmente ao penúltimo carbono da sequência linear, 
entretanto, para que a ciclização ocorra, são necessários, 
no mínimo três carbonos de distância, o que implica em 
apenas pentoses ou monossacarídeos com mais carbonos 
sendo encontrados em sua estrutura cíclica na natureza, 
as aldoses formam estruturas cíclicas chamadas acetais 
58
enquanto as cetoses formam os cetais. Durante a ciclização o carbono anteriormente 
realizando uma dupla ligação com o oxigênio se torna um carbono quiral, fazendo quatro 
ligações simples com grupos químicos diferentes, dessa forma a ciclização da origem aos 
anômeros de ciclização alfa e beta, isômeros óticos.
Figura 35: Esquematização do processo de ciclização de 
carboidratos
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 283)
 Durante esse processo de ciclização, 
o grupo carbonila é desfeito, e o carbono 
anteriormente associado por dupla ligação ao 
oxigênio passa a realizar quatro ligações simples 
com grupos diferentes, se tornado um carbono 
quiral. Esse centro quiral de ciclização é chamado 
de anômero alfa ou anômero beta dependendo 
da conformação estrutural adotada (Figura 36). 
A diferença entre os anômeros está relacionada 
a posição dos grupos hidroxila da molécula, em 
especial da hidroxila presente agora no carbono 
que anteriormente formava o grupo carbonila. 
Essa diferença estrutural atribui propriedades 
específicas as moléculas ciclizadas quanto a 
posição das pontes de hidrogênio que podem ser formadas, podendo ser utilizada para 
distinguir a função da molécula de acordo com o tipo de anômero em casos como o da 
glicose (Figura 37), que será discutido posteriormente (SOLOMONS; FRYHLE, 2012; NELSON; 
COX, 2014; VOET; VOET; PRATT, 2014).
Figura 36: Processo de ciclização da D-Glicose e formação dos anômeros alfa e beta de Glicopiranose
Fonte: Adaptado de Nelson e Cox (2019)
Figura 37: Representação dos anômeros alfa e beta da glicose, destacando a diferença na posição 
do grupo hidroxila no carbono 1
Fonte: Adaptado de Nelson e Cox (2019)
59
A celulose apesar de amplamente distribuída na natureza e de ser considerada o carboidrato 
mais abundante, é um produto renovável. Ela é o principal componente da parede celular das 
células vegetais, o que confere rigidez para as plantas. Industrialmente, é processada para 
produção de papéis e fibras. Ela também pode sofrer outros tipos de modificações e servir 
para a elaboração de plásticos. Esse processamento industrial da celulose é uma importante 
atividade econômica no Brasil. Porém é importante ressaltar que a utilização de celulose para 
a fabricação de papel e seus derivados gera diversos resíduos. A possibilidade de reutilizar 
esse polissacarídeo em suas implicações industriais ainda é relativamente pouco explorada, 
principalmente devido à resistência do mercado, mesmo com a elevada qualidade do mate-
rial obtido. Assim, cabe a cada indivíduo realizar ações que visem a minimização dos impac-
tos que a utilização indiscriminada, não só do papel, mas de todos os materiais renováveis e 
não renováveis causam ao meio ambiente.
FIQUE ATENTO
 Assim como a celulose a quitina é um polissacarídeo não ramificado, entretanto é 
baseado em um monômero de glicose modificado, sendo a diferença a substituição do 
grupo hidroxila (OH) por um grupo amina acetilado, ou acetamina (R-NH-CO-CH3), no 
segundo carbono (Figura 38). A quitina é o segundo polissacarídeo de maior abundância 
do planeta, presente na parede celular dos fungos, no exoesqueleto dos artrópodes, em 
alguns crustáceos entre outros invertebrados (ALBERTS et al., 2011; NELSON; COX, 2019; 
SOLOMONS; FRYHLE, 2012).
 Nos insetos, a quitina oferece proteção, suporte e sustentação ao corpo através do 
exoesqueleto. No caso dos fungos, a quitina é parte constituinte da parede celular que 
proporciona rigidez às células. Além disso, a quitina também evita a perda de água em 
ambos grupos de seres vivos. Atualmente, a quitina também apresenta potencial para 
uso biotecnológico por ser uma substância não alergênica e biodegradável, podendo ser 
transformada em fibras para fabricação de tecidos, embalagens descartáveis, suturas 
cirúrgicas e até mesmo como aditivo alimentar a fim de reduzir a ingestão de calorias e 
colesterol em dietas.
Figura 38: Representação da quitina com destaque para a subs-
tituição do grupo hidroxi-la (OH) por um grupo amina acetilado
Fonte: Adaptado de Nelson e Cox (2019)
 Para a formação das estruturas 
macromoleculares de carboidratos os 
monossacarídeos realizam ligações por 
condensação, ou seja, realizam uma ligação 
covalente onde um grupo hidroxila de um 
monossacarídeo e um hidrogênio de outro 
monossacarídeo são removidos liberando 
uma molécula de água (H2O), dando origem 
a um dissacarídeo. Por sua vez a degradação 
dos polissacarídeos ocorre através da 
hidrólise, ou seja, a degradação enzimática 
adiciona a hidroxila e o hidrogênio 
anteriormente removidos (Figura 39). Dentre 
os dissacarídeos de maior importância biológica e comercial se destacam: a maltose, 
formada por duas moléculas de glicose, advinda da molécula de amido. A sacarose, formada 
por uma molécula de glicose e uma de frutose, em abundância alimentos como cana-de-
açúcar, frutas e na beterraba. E a lactose, formada por uma molécula de glicose e uma de 
galactose, é o açúcar presente no leite e seus derivados (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; 
NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
60
Figura 39: Representação dos processos de síntese por condensação e de de-
gradação por hidrólise
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 252)
Os monossacarídeos, aldoses e cotoses, não possuem apenas 
uma conformação baseada na fórmula estrutural básica dos 
carboidratos, podendo apresentar inúmeras variações. Um 
exemplo clássico são as pentoses ribose e desoxirribose, que 
constituem o RNA e o DNA respectivamente, enquanto a ribose 
apresenta em sua estrutura uma relação direta com a fórmula 
básica dos carboidratos a desoxirribose possui uma molécula de 
oxigênio a menos (Figura 40).
FIQUE ATENTO
Figura 40: Representação da ribose (A) e Desoxirribose (B) destacando o grupo carbonila 
(em preto) e a diferença entre as estruturas (em vermelho)
Fonte: Adaptado de Nelson e Cox (2019)
 A família da glicose (Figura 41) pode ser utilizada para representar essa imensa 
diversidade, apresentando grupos associados a diferentes posições que atribuem 
propriedades específicas à molécula. Essa grande diversidade baseada em moléculas 
relativamente simples torna os carboidratos moléculas de escolha para a formação de 
uma estrutura celular importante chamada de glicocálice, presente no lado externo da 
membrana plasmática de eucariotos. Através dessa estrutura, formada por moléculas de 
carboidratos associadas a moléculas proteicas (Proteoglicanos e glicoproteínas) e lipídicas 
(glicoesfingolipídeos), as células realizam o procedimento de autorreconhecimento,participando na defesa imunológica célula-célula. Um exemplo clássico desse 
reconhecimento celular é o sistema sanguíneo baseado nos antígenos A, B e O, cuja 
atividade ocorre devido a alterações no gene das glicosiltransferases (NELSON; COX, 2019; 
VOET; VOET; PRATT, 2014).
61
O vídeo a seguir realiza uma explicação básica sobre o sistema de classificação 
sanguínea A, B e O.
LINK: https://bit.ly/3iiIZ0l
BUSQUE POR MAIS
Leia o artigo publicado por Batissoco e Novaretti (2003) com informações detalha-
das sobre os diversos aspectos moleculares envolvendo o sistema de classificação 
sanguínea A, B e O.
LINK: https://bit.ly/2FLEoXi
Leia mais sobre o assunto no sétimo capítulo “Carboidratos e glicobiologia” do 
livro “Princípios de Bioquímica de Lehninger” de Nelson e Cox (2019).
LINK: https://bit.ly/3jA9cJa
Figura 41: A Glicose e algumas das moléculas baseadas em sua estrutura básica
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 249)
 Através da ligação de mais de vinte moléculas de monossacarídeos, ocorre 
a formação de estruturas macromoleculares chamadas polissacarídeos, podendo 
ser formadas por uma mesma unidade monomérica (ex: glicose) formando os 
homopolissacarídeos, ou por diferentes unidades monoméricas (ex: glicose, frutose e 
galactose) formando os heteropolissacarídeos. As ligações de condensação para a formação 
dos polissacarídeos podem ou não ser lineares, caso a estrutura apresente uma ligação 
não linear, ela é dita ramificada. Assim, através dessas ligações de condensação podem 
ser formados homopolissacarídeos ramificados, homopolissacarídeos não-ramificados, 
heteropolissacarídeos ramificados ou heteropolissacarídeos não-ramificados (Figura 42) 
(ALBERTS et al., 2011; BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; 
PRATT, 2014).
62
Figura 42: Representação de homopolissacarídeos e heteropolissacarídeos com e sem ramificação
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 249)
5.2 FUNÇÃO
 Dentre os diversos polissacarídeos, os mais abundantes são os homopolissacarídeos 
de glicose e derivados, atuando com funções estruturais e de reserva energética. O 
amido, utilizado como reserva energética por plantas e bactérias é formado por dois 
polissacarídeos de glicose combinados, sendo um homopolissacarídeo não ramificado. 
A amilopectina também é um homopolissacarídeo, porém ramificado. Da mesma forma 
que a amilopectina, o glicogênio utilizado pelos animais e fungos como reserva energética 
é um homopolissacarídeo ramificado, apresentando como principal diferença o seu maior 
tamanho em relação a amilopectina (ALBERTS et al., 2011; BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; 
NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
 O glicogênio é um anômero alfa ( ), sendo que a ciclização ocorre no carbono 1, ela 
passa a ser chamado de 1 , a reação de condensação da glicose ocorre entre o carbono 
1 de uma unidade monomérica e o carbono 4 de outra unidade monomérica, realizando 
assim a ligação de condensação chamada 1 4 (Figura 43A). Suas ligações de condensação 
que formam as ramificações ocorrem entre o carbono 1 de uma unidade monomérica 
e o carbono 6 de outra unidade monomérica, lembrando que esse carbono 6 está fora 
da estrutura de ciclização, e por isso apresenta um formato de ramificação da estrutura 
linear através da ligação de condensação 1 6 (Figura 43B) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 
2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
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 Outro importante exemplo de polissacarídeo de armazenamento baseado na 
unidade monomérica de glicose é o amido, sendo o polissacarídeo de armazenamento 
preferencialmente utilizado pelas plantas, é formado por dois polissacarídeos combinados, 
a amilopectina, um homopolissacarídeo ramificado, que possui as ligações 1 4 e 1 6, e a 
amilose, um homopolissacarídeo não-ramificado, que possui apenas a ligação 1 4 (Figura 
44) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VIEIRA; GAZZINELLI; MARES-
GUIA, 2002).
Figura 44: Representação da formação do amido e a relação entre a amilopectina e amilose
Fonte: Adaptado de Nelson e Cox (2019)
Um problema associado ao armazenamento energético de carboidratos é seu peso associado 
a molécula de água, para cada grama de carboidratos são associados aproximadamente 3 
gramas de água. Para as plantas, organismos imóveis, essa associação não gera problemas, 
uma vez que seus depósitos ocorrem geralmente nas raízes, entretanto, para animais, o exces-
so de peso relacionado a esse armazenamento impossibilita sua utilização exclusiva, uma vez 
que o custo energético de deslocamento do peso seria elevado. Assim, os animais possuem um 
limite máximo de armazenamento de glicogênio, sendo seu excesso convertido a triacilglice-
rídeos, o lipídeo de armazenamento energético. Mesmo com o excesso de peso relacionado a 
seu armazenamento, o glicogênio é de extrema importância para os animais, uma vez que o 
tecido neural e as hemácias dependem dos níveis plasmáticos de glicose para seu metabolis-
mo.
FIQUE ATENTO
 Por sua vez, a o homopolissacarídeo não ramificado de glicose chamado celulose 
possui função estrutural, formando a parede celular vegetal, a diferença estrutural da 
celulose quando comparada a estrutura da amilose é encontrada na ciclização dos 
monossacarídeos em formato de anômero beta. Enquanto os anômeros alfa da amilose 
possuem uma estrutura tridimensional em formato de espiral, os anômeros beta da celulose 
possuem uma conformação estrutural mais espalhada, formando lâminas altamente 
rígidas (Figura 45) o que gera essa característica as células vegetais (NELSON; COX, 2019; 
VOET; VOET; PRATT, 2014).
64
Figura 45: Representação da reação de condensação 1 4 e as pontes de hidrogênio formadas entre 
as moléculas na celulose
Fonte: Adaptado de Nelson e Cox (2019, p. 257)
 As propriedades do anômero beta diferem esse polissacarídeo dos de 
armazenamento devido a posição das ligações por ponte de hidrogênio formadas entre 
os monômeros de glicose (Figura 46). Os anômeros alfa apresentam uma disposição de 
pontes de hidrogênio que favorece a formação de hélices tridimensionais, por sua vez, 
os anômeros beta distribuem suas pontes de hidrogênio de maneira a formar estruturas 
mais lineares e finas, em formato de folhas, com uma maior proximidade entre os grupos 
hidroxila, aumentando a força de interação molecular, resultando em uma estrutura rígida 
(NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
 β 
Figura 46: Representação das interações moleculares e conformação tridimensional de homopolissacarídeos 
não ramificados de glicose em anômero alfa (A) e beta (B)
Fonte: Adaptado de Nelson e Cox (2019)
A seguir, um vídeo sobre o processo de utilização da celulose para a produção de 
papel.
LINK: https://bit.ly/3jbVzQb
BUSQUE POR MAIS
Leia mais sobre o assunto no décimo capítulo “Carboidratos” do livro “Princípios 
da Bioquímica para Universitários, Técnicos e Profissionais da Saúde”, de Galan-
te e Araújo (2018) 
LINK: https://bit.ly/2F6qNJz
65
Além dos polissacarídeos os carboidratos podem se ligar a outros tipos de moléculas? Claro 
que sim, temos os Glicoconjugados, de suma importância nas estruturas das membranas 
celulares, sendo os proteoglicanos e as glicoproteínas (carboidratos ligados a proteínas), além 
dos glicoesfingolipídeos (carboidratos ligados a lipídios). Tem como principal função serem 
transportadores de informação no organismo. Para buscar-se tais informações a glicômica é 
um levantamento que determina a totalidade das moléculas contendo açúcar em uma cé-
lula ou tecido, assim como a determin-ção da função de cada uma dessas moléculas. Além 
disso, aprofundando neste assunto temos a glicobiologia, que é o estudo da estrutura e da 
função dos glicoconjugados. Cada vez fica mais claro que as células utilizam oligossacarídeos 
específicos para codificar importantes informações sobre o destinode proteínas, as intera-
ções célula-célula, a diferenciação celular e o desenvolvimento de tecidos, além de os utiliza-
rem como sinais extracelulares.
VAMOS PENSAR?
5.3 GLICÓLISE
 O processo inicial de degradação da glicose para obtenção de energia chamado 
glicólise é altamente conservado evolutivamente, desde arqueobactérias a mamíferos. 
Esse processo metabólico consiste em dez etapas enzimáticas que ocorrem no citoplasma 
celular, podendo ser dividido em duas fases. Na primeira, chamada de fase de preparação 
ou preparatória (Figura 47), o processo de degradação é iniciado pela fosforilação mediada 
pela hexocinase, sendo adicionado um grupo fosfato ao sexto carbono formando a 
glicose-6-fosfato, que em sequência é convertida a cetose pela fosfo-hexose-isomerase à 
frutose-6-fosfato, que agora possui mais um carbono livre na posição 1, que é fosforilado 
fosfofrutocinase-1, formando frutose-1,6-bifosfato. Ambos os grupos fosfatos são originados 
de moléculas de adenosina trifosfato (ATP), ocorrendo assim o gasto de duas moléculas de 
ATP durante a fase de preparação (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019).
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 A fase de preparação continua pela clivagem da molécula pela aldolase, formando 
duas moléculas contendo três carbonos cada, um gliceroldeido-3-fosfato e uma di-
hidroxiacetona-fosfato, entretanto apenas o gliceroldeido-3-fosfato é utilizado na próxima 
fase do processo, para isso a di-hidroxiacetona-fosfato é convertida a gliceroldeido-3-fosfato 
pela enzima tiosefosfato-isomerase (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; 
VOET; VOET; PRATT, 2014).
 Na segunda fase, chamada de pagamento (Figura 48), o processo continua agora 
com duas moléculas de gliceroldeido-3-fosfato, advindas da clivagem da glicose, assim, 
todos os processos descritos a seguir devem ser analisados em dobro. No início da fase de 
pagamento, o gliceroldeido-3-fosfato é oxidado e fosforilado pela gliceroldeido-3-fosfato-
desidrogenase, ocorrendo a adição de um fosfato inorgânico ao primeiro carbono e a síntese 
de uma molécula de Nicotinamida Adenina Dinucleotídeo (NADH), a liberação de um 
hidrogênio na forma de H^+ para o meio e a formação da molécula de 1,3-bifosfoglicerato 
(BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
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 A continuação da fase de pagamento ocorre pela fosforilação de uma molécula 
de Adenosina difosfato (ADP) pela ação da enzima fosfoglicerato-cinase, formando 
uma molécula de ATP e liberando 3-fosfoglicerato, transformada em 2-fosfoglicerato 
pela fosfoglicerato-mutase. A enzima enolase remove uma molécula de H2O, gerando 
fosfoenolpiruvato, utilizado para a fosforilação de outra molécula de ADP, formando 
mais uma molécula de ATP e o produto final da glicólise, a molécula de piruvato (BERG; 
TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
 Como o início do processo da fase de pegamento corresponde a utilização de duas 
moléculas de gliceroldeido-3-fosfato para cada molécula de glicose, pode-se dizer que 
durante a fase de preparação ocorre o gasto de duas moléculas de ATP e durante a fase 
de pagamento a produção de quatro moléculas de ATP, duas moléculas de NADH e duas 
moléculas de H2O restando ao final do processo duas moléculas de piruvato para cada 
67
molécula de glicose utilizada (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; 
VOET; PRATT, 2014).
 A continuação do processo metabólico da glicose pode seguir três vias principais, 
com certa variação em alguns procariotos, sendo utilizada na produção das pentoses que 
constituem os ácidos nucleicos, em organismos anaeróbicos ou em estados de hipóxia e 
anóxia em aeróbicos, é direcionada à fermentação, e em organismos aeróbicos na presença 
de oxigênio é direcionada ao ciclo do ácido cítrico, que será discutido na unidade 07 de 
bioquímica (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 
2014).
5.4 FERMENTAÇÃO
 A principal função atribuída á fermentação é anular o hidrogênio livre e o NADH 
produzidos durante a glicólise dispersos no citoplasma, uma vez que são moléculas 
altamente reativas que podem danificar a estrutura de outras moléculas citosólicas. 
Dependo do organismo a fermentação ocorre por dois processos distintos. Mais comum 
em procariotos e leveduras a fermentação alcoólica (Figura 49) ocorre em duas etapas, 
sendo muito explorada na indústria panificadora, de bebidas alcoólicas e de combustíveis 
(ALBERTS et al., 2011; BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019).
Figura 49: Representação do processo de fermentação alcoólica
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 565)
 O processo é iniciado com descarboxilação do piruvato, liberando uma molécula de 
CO2 e formando acetaldeído que em sequência é desidrogenado pela álcool-desidrogenase 
em etanol, consumindo o NADH e o H+ produzidos durante a glicólise. Por sua vez, em 
alguns procariotos e nos demais eucariotos ocorre a fermentação lática (Figura 17) pela 
atividade da enzima lactato-desidrogenase, consumindo o NADH e o H+ produzidos 
durante a glicólise para a formação de ácido lático ou lactato (NELSON; COX, 2019).
Figura 50: Representação do processo de fermentação lática
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 563)
68
1 - Sobre os carboidratos é correto afirmar:
a) são biomoléculas encontradas principalmente nas carnes.
b) são classificados em dois tipos: carboidratos maiores e menores.
c) são classificados de acordo com o número de carbonos.
d) são essenciais para as reações físicas do corpo humano.
e) são considerados nocivos aos seres humanos.
2 - Complete a frase abaixo com as palavras corretas descritas nas opções.
Os carboidratos, também chamados de _________________ ou hidratos de carbono, são 
moléculas orgânicas que constituem a principal fonte de energia para os seres vivos. 
Com exceção do __________, todos os carboidratos são de origem vegetal, e eles podem 
ser classificados em monossacarídeos, dissacarídeos e ________________. Os ___________ 
apresentam átomos de carbono em sua molécula e seus principais representantes são a 
glicose, frutose e ___________.
a) energéticos, carne, polissacarídeos, dissacarídeos, lactose.
b) açúcares, mel, polissacarídeos, monossacarídeos, galactose.
c) hidratos, ovos, oligossacarídeos, polissacarídeos, ácidos nucleicos.
d) substâncias estruturais, peixes, polissacarídeos, monossacarídeos, galactose.
e) polímeros, ovos, polissacarídeos, monossacarídeos, lactose.
3 - Durante a união de duas unidades monoméricas ocorre uma reação de condensação, 
também chamada de glicosídica, onde uma molécula de água é produzida através da união 
de um grupo hidroxila e um hidrogênio. Marque a alternativa que corresponde ao número 
de moléculas de água gastas para a hidrólise completa de um polissacarídeo contendo 100 
unidades monoméricas de glicose.
a) 50.
b) 99.
c) 100.
d) 101.
e) 200.
4 - Algumas unidades monoméricas básicas são encontradas de maneira mais abundante 
na natureza, dentre elas se destacam as hexoses glicose, frutose e galactose. Marque a 
alternativa que corresponde corretamente aos dissacarídeos formados pela ligação entre 
essas unidades monoméricas.
a) Glicose + Frutose = Manose.
b) Glicose + Glicose = Lactase.
c) Glicose + Galactose = Sacarose.
d) Glicose + Galactose = Lactose.
FIXANDO O CONTEÚDO
69
e) Glicose + Frutose = Sacarase.
5 - O papel comum é formado, basicamente, pelo polissacarídeo mais abundante no 
planeta. Este carboidrato, nas células vegetais, tem a seguinte função:
a) Revestir as organelas.
b) Formar a membrana plasmática.
c) Compor a estrutura da parede celular.
d) Acumular reserva energética no hialoplasma.
e) Servir de transportadorde informações.
6 - As plantas e animais utilizam diversos componentes químicos na formação de partes 
importantes de seus organismos ou na construção de estruturas importantes em sua 
sobrevivência. A seguir estão citados alguns:
I. O esqueleto externo dos insetos é composto de um polissacarídeo.
II. As células vegetais possuem uma parede formada por polipeptídeos.
III. Os favos das colmeias são constituídos por lipídios.
IV. As unhas são impregnadas de polissacarídeos que as deixam rígidas e impermeabilizadas.
Estão corretas as afirmativas:
a) I e II.
b) I e III.
c) I e IV.
d) II e III.
e) II e IV.
7 - As moléculas de carboidratos estão amplamente distribuídas no planeta, estando 
presentes em todos os organismos. Suas funções são as mais diversas, desde 
armazenamento de informação genética à função estrutural. Dentre os diversos tipos e 
subtipos de carboidratos, marque a alternativa que corresponde ao polissacarídeo mais 
abundante no planeta.
a) Glicose.
b) Celulose.
c) Glicogênio.
d) Amido.
e) Quitina. 
8 - As fibras musculares estriadas armazenam um carboidrato a partir do qual se obtém 
energia para a contração. Essa substância de reserva se encontra na forma de
a) Amido.
b) Glicose.
c) Maltose.
d) Sacarose.
e) Glicogênio.
70
LIPÍDEOS UNIDADE
06
71
6.1 INTRODUÇÃO
 Os lipídeos são moléculas que possuem características apolares e uma grande 
variedade estrutural, refletida em diversas funções biológicas exercidas por essas moléculas 
como armazenamento e produção de energia, sinalizadora, hormonal, estrutural, de 
coenzima, entre outras. Serão abordadas as estruturas gerais associadas a função de 
armazenamento energético, constituinte das membranas biológicas e as estruturas 
gerais das mesmas, assim como funções hormonais associadas aos compostos lipídicos. 
Ainda, será abordado o processo de produção energética pela degradação de lipídeos 
de armazenamento através do ciclo de Lynen, também chamado de oxidação beta ( ), 
responsável pela produção de produtos que serão utilizados em outras etapas metabólicas 
para a produção de energia química.
 β 
6.2 LIPÍDEOS DE ARMAZENAMENTO
 Os hidrocarbonetos, formados por átomos de carbono e hidrogênio, são a base 
estrutural formadora das moléculas orgânicas. Por definição, os lipídeos são formados 
pela junção de uma ou mais cadeias carbônicas de hidrocarbonetos associadas a um 
ou mais grupos moleculares, que definem o tipo e a função do lipídeo. Os lipídeos de 
armazenamento, são formados por duas moléculas distintas, ácidos graxos e glicerol. Os 
ácidos graxos são compostos por uma cadeia carbônica longa de hidrocarbonetos ligada a 
um grupo carboxílico (R - COOH) em uma das extremidades, por sua vez o glicerol possui 
três carbonos, cada um associado a um grupo álcool (Figura 51). Assim, através da reação de 
condensação entre a região carboxila de três ácidos graxos com os grupos álcool do glicerol 
é formada a molécula de triacilglicerídeo (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; CONSTANTINO, 
2005; SOLOMONS; FRYHLE, 2012).
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 Apesar de ser considerada a molécula lipídica mais simples, os ácidos graxos 
possuem uma peculiaridade, a capacidade de formar ligações duplas entre os carbonos 
constituintes do esqueleto carbônico da porção referente aos hidrocarbonetos. Assim, eles 
são classificados de acordo com a presença ou ausência dessa dupla ligação entre carbonos 
em ácidos graxos insaturados ou saturados respectivamente (Figura 52). A dupla ligação 
entre carbonos de um ácido graxo ou insaturação gera a perda de linearidade molecular, 
o que faz com que a molécula possua um volume relativo superior a moléculas saturadas. 
Ainda, a insaturação pode ocorrer em qualquer posição da cadeia carbônica e mais de 
uma vez, entretanto, nunca ocorre duas vezes no mesmo carbono, ou seja, nenhum lipídeo 
apresenta a configura eletrônica de um carbono realizando duas duplas ligações com 
carbonos dentro da sequência da cadeia carbônica nos ácidos graxos (R = C = R) (BERG; 
TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; SOLOMONS; FRYHLE, 2012).
Figura 52: Exemplo de ácidos graxos saturados e insaturados
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 359)
Para entender sobre a absorção de absorção de lipídeos da dieta leia o artigo 
publicado Sant´Ana (2004).
LINK: https://bit.ly/2ErNsQe
BUSQUE POR MAIS
Leia mais sobre o assunto no décimo capítulo “Lipídeos” do livro “Princípios da 
Bioquímica para Universitários, Técnicos e Profissionais da Saúde”, de Galante 
e Araújo (2018) 
LINK: https://bit.ly/2F6qNJz
73
Lipídeos saturados e insaturados são encontrados em diversos alimentos, apesar da discus-
são sobre o consumo de lipídeos apontar para a necessidade de diminuição do consumo 
dessas moléculas por grande parte da população, a American Heart Association recomenda 
que entre 20 a 35% das calorias diárias devem possuir origem lipídica, dando preferência para 
o consumo de lipídeos saturados, entretanto, diversos autores apontam que o consumo de 
lipídeos insaturados, com ausência de lipídeos saturados na dieta pode causar complicações 
cardíacas. Os lipídeos saturados são encontrados, principalmente, em na carne de animais 
como boi, porco e frango, produtos lácteos e em alguns óleos vegetais como óleo de coco. Os 
lipídeos insaturados são encontrados em peixes, óleos vegetais como o de soja ou canola, e 
em frutas como o abacate.
VAMOS PENSAR?
6.3 LIPÍDEOS CONSTITUINTES DE MEMBRANAS BIOLÓGICAS
 As membranas biológicas são constituídas por uma combinação de diferentes 
moléculas, entretanto, todas possuem em comum uma constituição lipídica essencial, uma 
vez que a capacidade de organização de uma membrana biológica é baseada na formação 
de uma dupla camada de substâncias anfipáticas. Apesar de sua natureza essencialmente 
apolar, os lipídeos podem possuir grupos polares associados, formando substâncias 
anfipáticas. Os lipídeos constituintes de membranas biológicas podem ser classificados 
de acordo com seu tipo de estrutura básica em cinco grandes classes: Glicerofosfolipídeos, 
Lipídeos éter, Galactolipídeos, Esfingolipídeos e Esteróis (ALBERTS et al., 2011; CLARK; CHOI; 
DOUGLAS, 2018).
 Os glicerofosfolipídeos são constituídos por um grupo fosfato e duas cadeias 
de ácidos graxos associados a um glicerol, sendo um grupo polar ligado ao grupo 
fosfato, dependendo desse grupo polar e do tamanho e tipo de ácido graxo diferentes 
glicerofosfolipídeos são constituídos possuindo diferentes propriedades (Figura 53). Em 
células animais, os glicerofosfolipídeos representam um dos lipídeos constituintes de 
membrana mais abundantes (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019).
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 Quando esse glicerofosfolipídeos apresentam uma ligação do tipo éter, ou seja, a 
presença de um átomo de oxigênio ligado entre dois carbonos, são formados os lipídeos 
éter. Além da função como constituinte de membranas, os lipídeos éter são representados 
pelo plasminogênio e pelo fator ativador de plaquetas, moléculas envolvidas na cascata de 
coagulação sanguínea (Figura 54) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; 
VOET; VOET; PRATT, 2014).
Figura 54: Representação de lipídeos éter
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 365)
 As plantas são dependentes de bactérias fixadoras de nitrogênio para obterem esse 
átomo. Devido a essa capacidade limitada de obtenção, as plantas utilizam carboidratos no 
lugar do grupo fosfato para formação de seus lipídeos constituintes de membrana, dando 
origem aos galactolipídeos, constituídos por duas moléculas de ácidos graxos associados 
a um glicerol, que também é ligado a uma ou duas moléculasde galactose (Figura 55) 
(ALBERTS et al., 2011; BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019).
Figura 55: Representação de galactolipídeos
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 359)
 Por sua vez, os esfingolipídeos são constituídos pela união de uma molécula de 
ácido graxo e uma molécula de esfingosina ou outra estruturalmente semelhante, e um 
grupo polar que caracteriza sua função, formando moléculas de ceramida. Dependendo 
de seu grupo polar, essas moléculas são subdivididas em esfingomielinas, gangliosídeos 
e lipídeos neutros (Figura 56) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; 
VOET; PRATT, 2014).
 O principal representante das esfingomielinas é a bainha de mielina, uma 
membrana com função de isolamento elétrico que envolve o axônio neuronal de animais. 
Os gangliosídeos possuem função associada a diferenciação tecidual, enquanto os 
lipídeos neutros ou glicoesfingolipídeos estão associados principalmente a formação do 
glicocálix, localizado na lâmina externa da membrana plasmática de células cujo papel no 
75
reconhecimento célula-célula é de extrema importância para resposta imune (NELSON; 
COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
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)
Leia o artigo de Cruvinel et. al., (2010).
LINK: https://bit.ly/3cocKv4
BUSQUE POR MAIS
Leia mais sobre o assunto no décimo capítulo “Lipídeos” do livro Princípios de Bio-
química de Lehninger. De Nelson e Cox (2019).
LINK: https://bit.ly/3jD4pq6
 Os esteróis possuem funções associadas a manutenção da fluidez das membranas 
biológicas e como moléculas precursoras de hormônios esteroides. Essas moléculas são 
caracterizadas pela presença de um núcleo esteroide (Figura 57), constituído por quatro 
anéis carbônicos, três contendo cinco carbonos e um contendo quatro carbonos. Em 
animais o principal representante é colesterol, em plantas o estigmasterol e em fungos 
o ergosterol. Em animais o colesterol serve como precursor dos hormônios esteroides, 
representados pelos hormônios responsáveis pela diferenciação das características sexuais, 
pelo cortisol e pela aldosterona (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; 
VOET; VOET; PRATT, 2014).
76
Figura 57: Representação do núcleo esteroide
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 368)
6.4 ESTRUTURA DAS MEMBRANAS BIOLÓGICAS
 Cada célula ou organela membranosa possuem diferentes composições estruturais, 
o que reflete diretamente em suas funções. Independente dessa constituição, todas as 
membranas biológicas possuem uma organização em mosaico fluido (Figura 58), ou seja, 
são constituídas por diferentes moléculas de lipídeos, carboidratos e proteínas que se 
movimentam constantemente e se adaptam as necessidades celulares (BERG; TYMOCZKO; 
STRYER, 2014; NELSON; COX, 2014; VOET; VOET; PRATT, 2014).
Figura 58: Representação do mosaico fluido das 
membranas biológicas
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 387)
 A capacidade de formar a dupla 
camada lipídica constituinte das membranas 
biológicas é associada ao formato cilíndrico 
dos constituintes lipídicos estruturais. Em 
ambiente aquoso, a região apolar dos lipídeos 
anfipáticos tende a se agrupar, mantendo 
sua região polar em contato com a água. 
Caso possua um formato em cone, associado 
a presença de somente uma molécula 
apolar, os lipídeos assumem o formato de 
miscelas, gotículas de moléculas anfipáticas 
agrupadas, sem conter uma região aquosa 
em seu interior. Em lipídeos anfipáticos com 
formato cilíndrico, associado a presença de duas moléculas apolares na estrutura, as regiões 
apolares se unem, formando uma estrutura de bicamada lipídica, caso as extremidades 
dessa bicamada sejam unidas é formada a estrutura de vesícula, composta por uma região 
aquosa interna e uma externa separadas pela bicamada em todos os pontos (Figura 59) 
(BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
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77
 Além dos lipídeos, outras moléculas são associadas as membranas biológicas. As 
proteínas associadas a membrana são classificadas de acordo com o tipo de interação 
em proteínas transmembrana, proteínas associadas a membrana e proteínas ancoradas a 
membrana. As proteínas transmembrana (Figura 60) atravessam a membrana biológica, 
possuindo regiões polares, localizadas no exterior das lâminas internas e externas, e regiões 
apolares, localizadas no interior das membranas biológicas. O número de domínios polares 
e apolares de uma proteína transmembrana pode ser utilizados para prever a quantidade 
de interações dessa proteína com a região polar e apolar da membrana (NELSON; COX, 
2019; VOET; VOET; PRATT, 2014)
Figura 60: Representação da estrutura de proteínas transmembrana
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 391)
 Proteínas associadas a membrana possuem interações não covalentes com uma 
molécula estrutural presente nas membranas biológicas, enquanto as proteínas ancoradas 
possuem uma ligação covalente com uma molécula de membrana, podendo ser ancoradas 
por moléculas lipídicas, formando um proteolipídeos, ou a moléculas de carboidratos, 
formando proteoglicanos ou glicoproteínas (Figura 61) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; 
NELSON; COX, 2014; VOET; VOET; PRATT, 2014).
Figura 61: Representação da estrutura de moléculas associadas e ancoradas a 
membranas biológicas
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 389)
78
6.5 CICLO DE LYNEN
 O ciclo de Lynen, também chamado de oxidação beta ( ), é a principal via de 
degradação metabólica de ácidos graxos de cadeia longa. Antes de iniciar o processo de 
oxidação, os ácidos graxos provindos da dieta ou dos adipócitos (células de armazenamento 
de lipídeos) são absorvidos pelas células e direcionados à mitocôndria, para que os mesmo 
sejam internalizados pela mitocôndria é necessária a adição da Coenzima A (CoA) ao ácido 
graxo, que através da ação da Carnitina-aciltransferase I, remove a CoA e a substitui por uma 
Carnitina, que será utilizada para realizar o transporte até a matriz mitocondrial, dentro da 
matriz, a molécula de carnitina é substituída por uma nova molécula de CoA (Figura 62) 
(BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
 β 
Figura 62: Exemplificação do transporte de ácidos graxos para a matriz 
mitocondrial com auxílio da carnitina
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 672)
 Os ácidos graxos ligados a CoA iniciam o processo de oxidação pela atividade da 
enzima Acetil-CoA-desidrogenase, que promove a formação de uma dupla ligação entre 
o primeiro carbono (alfa) e o segundo carbono (beta) do ácido graxo, removendo dois 
hidrogênios (H+) e produzindo uma molécula de Flavina Adenina Dinucleotídeo (FADH2). 
Em sequência, a Enoil-CoA-hidratase remove a dupla ligação anteriormente formada e 
adiciona um H+ no carbono alfa e uma hidroxila (OH-) no carbono beta, consumindo uma 
molécula de H2O. A enzima -hidroxiacil-CoA-desidrogenase remove o H+ ligado ao carbono 
beta e o H+ presente na hidroxila, formando uma dupla ligação entre o oxigênio que 
anteriormente formava a hidroxila e produzindo uma molécula de Nicotinamida Adenina 
Dinucleotídeo (NADH) e um H+ livre. Por fim, a Acil-CoA-acetiltransferase (tiolase) rompe 
a ligação covalente entre o carbono alfa e o carbono beta e adiciona uma nova molécula 
de CoA ao carbono beta, liberando uma molécula de Acetil-CoA, formada pelo carbono da 
carboxila, pelo carbono alfa e pelo grupo Coenzima A (CoA) (Figura 63) ( (NELSON; COX, 
2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
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 β 
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 Esse processoocorre sucessivamente até que toda a molécula de ácido graxo seja 
transformada em produtos metabólicos que serão utilizados para a síntese de novas 
moléculas ou para a produção de energia química pela continuação da oxidação pelo 
ciclo do ácido cítrico e pela ação da cadeia transportadora de elétrons (NELSON; COX, 2019; 
VOET; VOET; PRATT, 2014).
 No caso da presença de uma ou mais insaturações presentes no ácido graxo, é 
necessário que a insaturação seja removida pela atividade da enzima Enoil-CoA-isomerase 
e da Dienoil-CoA-redutase, que com o gasto de uma molécula de NADH e de um H+ são 
capazes que romper a dupla ligação entre os carbonos do ácido graxo (insaturação) (BERG; 
TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
 Após o término da oxidação de ácidos graxos que contém um número ímpar de 
carbonos, o produto final formado será constituído por três carbonos associados a CoA, 
ou Propionil-CoA. Diferente do Acetil-CoA, que é utilizado diretamente no ciclo do ácido 
cítrico, o Propionil-CoA precisa da atividade de três enzimas, da Propionil-CoA-carboxilase, 
da Metilmalonil-CoA-epimerase e da Metilmalonil-CoA-mutase, que iram gerar a molécula 
de Succinil-CoA, utilizada no ciclo do ácido cítrico. Durante esse processo é gasta uma 
molécula de Adenina Trifosfato (ATP) a uma molécula de bicarbonato (HCO3) (Figura 64) 
(NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
 β 
80
Figura 64: Esquematização do processo de transforma do Propionil-CoA em Succinil-CoA
Fonte: Nelson e Cox (2019)
A oxidação beta pode ser realizada a cada dois carbonos da sequência de uma ácido graxo, 
ou seja, em um ácido graxo contendo 16 carbonos (palmitoil) podem ser realizadas sete beta 
oxidações, sendo produzidas oito moléculas de Acetil-CoA. Lembre-se de que a última beta 
oxidação de um ácido graxo com um número par de carbonos libera simultaneamente duas 
moléculas de Acetil-CoA. Caso o ácido graxo possua 17 carbonos, o número beta oxidações per-
manece o mesmo, ou seja, seta beta oxidações, porém o número de moléculas de Acetil-CoA 
formadas serão 7, com a adição de uma molécula de Propionil-CoA que será transformada em 
Succinil-CoA.
FIQUE ATENTO
81
1 - Grande parte dos ácidos graxos possuem entre 4 e 36 carbonos ligados a um grupo 
carboxila, a partir de sua estrutura básica outros lipídeos podem ser produzidos. Assinale 
a alternativa que corresponde a estrutura lipídica mais simples que pode ser formada 
possuindo ácidos graxos como base.
a) Glicerofosfolipídeos.
b) Esfingolipídeos.
c) Esteróis.
d) Lipídeos éter.
e) Triacilgliceróis.
2 - Os lipídeos são fonte alimentar essencial, fornecendo fonte de energia química, vitaminas 
e outras moléculas indispensáveis para a manutenção da vida. Entretanto, o consumo 
exagerado de alimentos lipídicos hipercalóricos pode trazer para um indivíduo diversos 
problemas de saúde como obesidade, hipertensão, entre outros. Marque a alternativa 
correta sobre a utilização de lipídeos na dieta.
a) Devem ser ingeridos apenas fontes de lipídeos insaturados, como óleos vegetais e frutas.
b) O consumo de lipídeos na dieta não deve ser superior a 20% do total de calorias ingeridas 
diariamente.
c) O consumo de lipídeos na dieta deve ser minimizado, limitando a ingestão a valores 
inferiores a 10% do total calórico diário.
d) A ingestão de lipídeos saturados e insaturados, de diversas fontes alimentares é necessária 
para a manutenção das concentrações lipídicas ideais.
e) O consumo de lipídeos na dieta deve ser superior a 30% do total calórico ingerido 
diariamente.
3 - Os esfingolipídeos possuem uma região polar constituída pela molécula de esfingosina 
ou um de seus derivados, essas moléculas são formadas por uma ligação glicosídica ou 
fosfodiéster entre um grupo polar e um ácido graxo. Marque a opção que corresponde a 
estrutura do subtipo de esfingolipídeos chamado cerebrosídeo.
a) Os cerebrosídeos são caracterizados pela presença de um oligossacarídeo em sua região 
polar associado a um ou mais grupos de ácido siálico, atribuindo a esses lipídeos carga 
negativa em pH 7.
b) Os cerebrosídeos são caracterizados pela presença de um núcleo esterol, constituído 
por quatro estruturas ciclizadas fundidas, uma com quatro carbonos e as outras três com 
cinco carbonos.
c) Os cerebrosídeos possuem apenas um monossacarídeo em sua região polar, sendo os 
ligados à galactose encontrados nos tecidos neurais e os ligados à glicose encontrados em 
tecidos não neurais.
d) Os cerebrosídeos possuem uma região polar constituída pela molécula de esfingosina 
ou um de seus derivados, essas moléculas são formadas por uma ligação glicosídica ou 
fosfodiéster entre um grupo polar e um ácido graxo.
FIXANDO O CONTEÚDO
82
e) Os cerebrosídeos são caracterizados pela ligação de um oxigênio a dois carbonos, muito 
abundante no tecido cardíaco animal e em alguns microrganismos.
4 - A formação das membranas biológicas permitiu a delimitação de regiões internas e 
externas, fazendo com que moléculas pudessem ser acumuladas seletivamente dentro de 
um espaço delimitado para uma melhor interação. Marque a opção que corresponde ao 
fator determinante para a composição lipídica presente na membrana biológica.
a) A disponibilidade de lipídeos para a síntese da membrana.
b) O consumo de ácidos graxos saturados ou insaturados.
c) A composição lipídica das membranas biológicas é idêntica para cada tipo de organela 
membranosa.
d) A função exercida pela membrana biológica.
e) A concentração de proteínas e lipídeos associados à membrana.
5 - As membranas biológicas são formadas pela combinação de diversas moléculas, 
dentre elas, os lipídeos estruturais apresentam classificação de acordo com a sua estrutura 
e função. Marque a alternativa que corresponde ao nome do lipídeo estrutural que possui 
galactose ligada ao glicerol como cabeça polar.
a) Glicerofosfolipídeos.
b) Lipídeos éter.
c) Esteróis.
d) Galactolipídeos.
e) Esfingolipídeos.
6 - Devido a especialização celular em organismos pluricelulares, os componentes celulares 
são adaptados para que cada uma dessas células possa exercer melhor sua função, 
refletindo incluindo na composição lipídica estrutural. A formação da bainha de mielina 
é um exemplo desse acontecimento. Marque a alternativa que corresponde ao tipo de 
lipídeo que forma a bainha de mielina.
a) Triacilglicerídeos.
b) Fosfolipídeos.
c) Lipídeos éter.
d) Esfingolipídeos.
e) Galactolipídeos.
7 - Antes de serem utilizados para a produção de energia, os ácidos graxos precisam 
ser transportados para o interior da mitocôndria, processo facilitado por uma molécula 
associada a membrana mitocondrial. Marque a alternativa que corresponde ao nome 
da molécula que se liga ao ácido graxo para facilitar seu transporte pela membrana 
mitocondrial.
a) Coenzima A.
b) Carnitina.
c) Serina.
d) Acetil-CoA.
83
e) Carbapemida.
8 - O ciclo de Lynen ou oxidação realiza a remoção de dois carbonos de um ácido 
graxo a cada etapa para a produção de moléculas que serão posteriormente utilizadas 
em outras vias metabólicas, como no ciclo do ácido cítrico e na cadeia transportadora de 
elétrons. Marque a alternativa que corresponde aos produtos que serão formados a partir 
da oxidação de um ácido graxo contendo 18 carbonos.
a) 1 Acetil-CoA, 1 NADH e 1 FADH2.
b) 9 Acetil-CoA, 9 NADH e 9 FADH2.
c) 10 Acetil-CoA, 9 NADH e 9 FADH2.
d) 10 Acetil-CoA, 1 NADH e 1 FADH2.
e) 9 Acetil-CoA, 10 NADH e 10 FADH2.
 β 
 β 
84
CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO E 
CADEIA TRANSPORTADORA 
DE ELÉTRONS
UNIDADE
07
85
7.1 INTRODUÇÃO
 O metabolismo de eucariotos, sejam fungos, vegetais ou animais, possui como foco 
central o ciclo do ácido cítrico, principal responsável pelo direcionamento do catabolismo 
e do anabolismo. Pode ser afirmado que todas as vias metabólicas podem ser ligadas a 
algum ponto desse ciclo. Por sua vez, a cadeia transportadora de elétrons é a responsável 
de fato pela produção de maciça de Adenosina Trifosfato (ATP) pela oxidação de moléculas 
orgânicas.Nesse capítulo serão abordados o ciclo do ácido cítrico e pontos de conexão 
entre o ciclo e diferentes vias metabólicas, assim como a cadeia transportadora de elétrons 
realiza o processo de síntese de ATP a partir das moléculas transportadoras Nicotinamida 
Adenina Dinucleotídeo (NADH) e Flavina Adenina Dinucleotídeo (FADH2).
7.2 CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO
 O ciclo do ácido cítrico possui oito etapas mediadas por atividades enzimáticas, 
podendo ser iniciado a partir da utilização de qualquer um dos substratos utilizados, oriundos 
de diferentes processos metabólicos. Ao observarmos o processo de degradação da glicose 
pela via da glicólise, o produto final formado é o piruvato, que sob condições aeróbicas 
será transportado para a matriz mitocondrial, onde será desidrogenado a Acetil-CoA pela 
atividade do complexo enzimático da piruvato desidrogenase, liberando uma molécula 
de CO2 e produzindo uma molécula de NADH (Figura 65). Esse complexo enzimático é 
formado por três enzimas combinas de atividade sequencial, a piruvato-desidrogenase 
(E1), di-hidropolil-transacetilase (E2) e di-hidrolipoil-desidrogenase (E3) (Figura 66) (BERG; 
TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VIEIRA; GAZZINELLI; MARES-GUIA, 2002; 
VOET; VOET; PRATT, 2014).
Figura 65: Esquematização da desidrogenação do piruvato
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 634)
86
Figura 66: Estrutura e atividade do complexo enzimático da piruvato desidrogenase
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 637)
 Iniciando o ciclo a partir desse ponto, o Acetil-CoA produzido é combinado com a 
molécula de oxaloacetato pela enzima citrato sintase, produzindo citrato e removendo a 
coenzima A anteriormente ligada, a molécula de citrato sofre a ação da enzima aconitase, 
que inverte o posicionamento de seu grupo hidroxila, formando isocitrato. A molécula de 
isocitrato é oxidada formando o primeiro NADH, e dando origem a primeira descarboxilação, 
liberando CO2, formando -cetoglutarato, que passa por um novo processo de oxidação 
e de descarboxilação pelo complexo enzimático da -cetoglutarato-desidrogenase, 
produzindo a segunda molécula de NADH e liberando a segunda molécula de CO2, gerando 
succinil-CoA após a ligação de uma coenzima A à molécula (NELSON; COX, 2019; VIEIRA; 
GAZZINELLI; MARES-GUIA, 2002; VOET; VOET; PRATT, 2014).
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87
 A coenzima A ligada a Succinil-CoA é removida pela atividade da succinil-CoA-
sintetase, produzindo uma molécula de Guanosina Trifosfato (GTP), energeticamente 
equivalente ao ATP, ocorrendo a formação da molécula de succinato, que é desidrogenado 
pela succinato-desidrogenase à fumarato, produzindo uma molécula de FADH2, fumarato 
é transformado em malato pela enzima fumarase, que será transformado novamente na 
molécula de oxaloacetato pela malato-desidrogenase, produzindo a terceira molécula 
de NADH. Devido a molécula inicial de oxaloacetato ser recuperada ao final do ciclo, e as 
moléculas de coenzima A também não serem gastas, podemos afirmar que o processo 
envolve apenas a oxidação completa da molécula de acetato (Figura 04) (ALBERTS et al., 
2011; BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
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 Além de poder ser utilizada para síntese de Acetil-CoA, a glicose pode ser utilizada 
para formação de oxaloacetato passando por fosfoenolpiruvato. Assim como a molécula 
de glicose é transformada em duas moléculas de Acetil-CoA, dando início ao ciclo do 
ácido cítrico, a cada oxidação beta de um ácido graxo ocorre a formação de uma molécula 
de Acetil-CoA, que passa pelo mesmo processo. Apenas no caso de um ácido graxo de 
número ímpar ocorre a formação de um succinil-CoA a partir dos três últimos carbonos 
da sequência. Por sua vez, a degradação do esqueleto carbônico das proteínas ocorre 
de maneira única para cada aminoácido, entretanto existem dois pontos em comum, 
passando pela formação de -cetoglutarato ou de oxaloacetato, que também participam 
do ciclo do ácido cítrico (Figura 68). Ainda, o piruvato pode ser direcionado para a produção 
de malato em diversas espécies, essas reações são conhecidas como reações anapleróticas 
(GAZZINELLI; MARES-GUIA, 2002; BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2014; 
VOET; VOET; PRATT, 2014).
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88
Leia o artigo de mestrado de Silva (2016) e se inteire acerca da deficiência das en-
zimas do ciclo do ácido cítrico..
LINK: https://bit.ly/3mNYhO0
BUSQUE POR MAIS
Leia mais sobre o assunto no décimo nono capítulo “Fosforilação oxidativa“ do 
livro Princípios de Bioquímica de Lehninger de Nelson e Cox (2019).
LINK: https://bit.ly/2StTS4M
7.3 CADEIA TRANSPORTADORA DE ELÉTRONS
 O metabolismo aeróbico produz a maciça parte de sua energia através da síntese 
de ATP mediada pela fosforilação oxidativa, enquanto a fotofosforilação é o processo de 
síntese de ATP mediada pela energia solar, em eucariotos, o primeiro evento ocorre nas 
mitocôndrias e o segundo nos cloroplastos. Ambos processos envolvem o transporte 
de elétrons pela membrana da organela em direção oposta ao transporte de prótons, 
ambos contra o gradiente de concentração, produzindo um potencial eletroquímico na 
membrana. O retorno dos prótons a favor do gradiente de concentração fornece energia 
para síntese de ATP (Figura 69) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019).
Figura 69: Esquematização do fluxo de pró-
tons e elétrons durante a síntese de ATP em 
mitocôndrias e em cloroplastos
Fonte: Adaptado de Nelson e Cox (2019)
 As desidrogenases são responsáveis pelo início da 
cadeia transportadora de elétrons, em todo processo 
metabólico, a energia em excesso é captada pelas 
coenzimas transportadoras Nicotinamida Adenina 
Dinucleotídeo (NAD+) ou Fosfato de Nicotinamida Adenina 
Dinucleotídeo (NADP+) e Flavina Adenina Dinucleotídeo 
(FAD+). Enquanto NADP+ auxilia durante a síntese de 
moléculas, NAD+ e FAD+, em suas formas reduzidas 
NADH e FADH2, fornecem a força motriz para a fosforilação 
oxidativa (NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
 A cadeia de transporte de elétrons durante a 
fosforilação oxidativa tem continuidade pela transferência 
de elétrons das coenzimas transportadoras ou de 
outra fonte doadora de elétrons para a ubiquinona na 
mitocôndria, plastoquinona em cloroplastos ou para 
menaquinona em bactérias. As quinonas hidrofóbicas 
transportam esse elétron para o citocromo, que transfere 
posteriormente para uma proteína ferro enxofre, chegando 
ao aceptor final de elétrons, o oxigênio. Cada átomo de 
oxigênio é capaz de atuar como aceptor de dois elétrons 
ao final da fosforilação oxidativa, formando uma molécula 
de H2O (NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014).
89
 Esse processo gera energia eletroquímica, utilizada pelo complexo da ATP-sintetase. 
O processo de rendimento energético possui rendimentos distintos entre as espécies, 
principalmente ao se considerar entre animais, vegetais e bactérias. Em humanos, a 
diferença de potencial fornecido por uma molécula de NADH é o suficiente para a síntese 
de 2,5 moléculas de ATP, lembrando que a síntese ocorre pela ação do par de elétrons 
transportados, ou seja 2 NADH = 5 ATP’s, enquanto cada molécula de FADH2 fornece 
energia para síntese de 1,5 moléculas de ATP, ou seja 2 FADH2 = 3 ATP’s (BERG; TYMOCZKO; 
STRYER, 2014; MARZZOCO; TORRES, 1999; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014)
Glicólise (Citosol) 1 glicose -2 ATP; +4 ATP; +2 NADH; +2 Piruvato.
FIQUE ATENTO
 → → 
Fermentação (citosol) condições anaeróbicas -1 Piruvato; -1 NADH (alcoólica +1CO_2; +1eta-
nol) (Lática +1 ácido lático).
 → → 
 → 
1 Piruvato matrix mitocondrial +1 Acetil-CoA; + 1 NADH. → →1 NADH (Glicólise) matrix mitocondrial -1 ATP → → 
Ciclo do ácido cítrico 1 Acetil-CoA + 3 NADH; + 1 FADH_2; +1 GTP → → 
Fosforilação oxidativa 1 NADH = 2,5 ATP / 1 FADH_2 = 1,5 ATP → 
Beta oxidação -2 Carbonos; +1 NADH; +1 FADH_2; +1 Acetil-CoA → 
Carbonos pares o último par (2carbonos) formam Acetil-CoA sem a beta oxidação → 
Carbonos impares os últimos 3 carbonos formam Succinil-CoA sem a beta oxidação (-1ATP → 
90
Quantas moléculas de ATP são formadas a partir da degradação completa de 8 moléculas de 
glicose? 
VAMOS PENSAR?
1 Glicose +2NADH +4ATP +2Piruvato → 
2 Piruvato +2Acetil-CoA +2NADH → 
2Acetil-CoA +6NADH +2FADH_2 +2GTP (=ATP) → 
+4ATP = +4ATP
+10 NADH = +25ATP
+2FADH2 = +3ATP
+2GTP = +2ATP
+2GTP = +2ATP
= total de 34 ATP por molécula de glicose
8x34= 272 ATP
Qual o saldo biológico da oxidação de 4 moléculas de glicose após a fosforilação oxidativa?
1Glicose -2ATP fase de preparação e -2ATP no transporte dos 2NADH da glicólise → 
Total de -4ATP
Produzido 34 ATP por glicose
34-4 = 30 ATP saldo biológico
4x30= 120 ATP
Quais os produtos formados após a fermentação alcoólica de 3 moléculas de glicose?
-2 carbonos +1NADH (2,5ATP) +1FADH2 (1,5) +1Acetil-CoA (+3NADH (7,5ATP)
+1FADH2 (1,5ATP) +1GTP (1ATP) = 14ATP por beta oxidação
 → 
Últimos 2 carbonos +1Acetil-CoA (10 ATP) → 
(20/2)-1= 9 beta oxidações (9x14)+10 = 136 ATP → 
Qual a produção energética pela oxidação completa de um ácido graxo de 15 carbonos?
(15/2)-1= 6 beta oxidações x 14 ATP (por beta oxidação) = 84 ATP
3 carbonos que sobram formam Succinil-CoA = 5ATP
84+5=89 ATP
91
Leia um pouco sobre inibidores da fotossíntese no artigo de Burger et. al., (2012).
LINK: https://bit.ly/3iYIpWq
BUSQUE POR MAIS
Leia mais sobre o assunto no décimo nono capítulo “Cadeia Respiratória (Fosfori-
lação Oxidativa) do livro Princípios da Bioquímica para Universitários, Técnicos e 
Profissionais da Saúde de Galante e Araújo (2018) 
LINK: https://bit.ly/2StTS4M
92
1 - Os aceptores de elétrons de todas as vias metabólicas exercem função como coenzimas ao 
aceitarem o H+ durante reações de desidrogenases. Marque a alternativa que corresponde 
ao nome dos dois principais aceptores de H+ das reações metabólicas.
a) Nicotinamida Adenina Dinucleotídeo e Flavina Adenina Dinucleotídeo.
b) Nicotinamida Adenina Difosfato e Flavina Adenina Difosfato.
c) Nicotinamida Glicina Dinucleotídeo e Flavina Glicina Dinucleotídeo.
d) Nicotinamida Glicina Difosfato e Flavina Glicina Difosfato.
e) Nicotinamida Adenina Dinucleotídeo e Flavina Glicina Difosfato.
2 - Em situação aeróbica, após a formação das duas moléculas de piruvato para cada 
molécula de glicose através da glicólise, o piruvato é transportado para a mitocôndria 
para que possa ser desidrogenado e ter o grupo Coenzima A adicionado, dando origem a 
molécula de Acetil-CoA, que será oxidada completamente no ciclo do ácido cítrico. Marque 
a alternativa que corresponde ao número de subunidades enzimáticas que fazem parte do 
complexo da piruvato-desidrogenase.
a) 1 enzima.
b) 2 enzimas.
c) 3 enzimas.
d) 4 enzimas.
e) 5 enzimas.
3 - O ciclo do ácido cítrico está conectado com diversas vias metabólicas dos organismos 
aeróbios, sendo constituído por oito eventos enzimáticos capazes de oxidar completamente 
a molécula de Acetil-CoA em gás carbônico e água. Marque a alternativa que corresponde 
ao número de moléculas energéticas produzidas durante o ciclo do ácido cítrico a partir da 
oxidação completa de 4 moléculas de Acetil-CoA.
a) 3 NADH,1 FADH_2 e 1 GTP.
b) 6 NADH,2 FADH_2 e 2 GTP.
c) 9 NADH,3 FADH_2 e 3 GTP.
d) 12 NADH,4 FADH_2 e 4 GTP.
e) 15 NADH,5 FADH_2 e 5 GTP.
4 - Através de sua conexão com diferentes vias metabólicas, os produtos intermediários 
do ciclo do ácido cítrico podem dar origem a diversas moléculas orgânicas. Marque a 
alternativa que corresponde a molécula intermediária do ciclo que pode ser utilizada para 
a síntese de bases nitrogenadas púricas.
a) Citrato.
b) Oxaloacetato.
c) -Cetoglutarato.
d) Succinil-CoA.
FIXANDO O CONTEÚDO
 α 
93
e) Malato.
5 - Através da cadeia transportadora de elétrons é formado um potencial eletroquímico na 
membrana. O retorno dos prótons a favor do gradiente de concentração fornece energia 
para síntese de ATP. Marque a alternativa que corresponde a ordem correta dos aceptores 
de prótons envolvidos nesse processo em células animais.
a) Ubiquinona Citocromo Proteína ferro enxofre Oxigênio.
b) Proteína ferro enxofre Citocromo Ubiquinona Oxigênio.
c) Ubiquinona Proteína ferro enxofre Citocromo Oxigênio.
d) Citocromo Ubiquinona Proteína ferro enxofre Oxigênio.
e) Citocromo Proteína ferro enxofre Ubiquinona Oxigênio.
6 - O ciclo do ácido cítrico é o principal responsável pela produção de moléculas 
transportadoras de H+, que serão utilizadas na fosforilação oxidativa para a síntese de 
ATP. Marque a alternativa que corresponde a quantidade de ATP é produzida a partir da 
oxidação completa e fosforilação oxidativa de 3 moléculas de Acetil-CoA.
a) 3 ATP’s.
b) 9 ATP’s.
c) 10 ATP’s.
d) 15 ATP’s.
e) 30 ATP’s.
7 - A glicólise é um processo metabólico altamente conservado evolutivamente, desde 
arqueobactérias a mamíferos, quando associada a oxidação aeróbia no ciclo do ácido 
cítrico se torna uma das principais fontes na produção de ATP. Marque a alternativa 
que corresponde ao saldo energético da oxidação completa e fosforilação oxidativa de 5 
moléculas de glicose.
a) 30 ATP’s.
b) 32 ATP’s.
c) 34 ATP’s.
d) 150 ATP’s.
e) 160 ATP’s.
8 - A de oxidação é a principal via de degradação metabólica de ácidos graxos de cadeia 
longa. Marque a alternativa que corresponde ao saldo energético da oxidação completa 
após a oxidação , ciclo do ácido cítrico e fosforilação oxidativa de um ácido graxo contendo 
16 carbonos.
a) 70 ATP’s.
b) 80 ATP’s.
c) 98 ATP’s.
d) 108 ATP’s.
e) 118 ATP’s.
 → → → 
 → → → 
 → → → 
 → → → 
 → → → 
 β 
 β 
94
RESPOSTAS DO FIXANDO O CONTEÚDO
UNIDADE 1
UNIDADE 3
UNIDADE 5
UNIDADE 2
UNIDADE 4
UNIDADE 6
QUESTÃO 1 C
QUESTÃO 2 D
QUESTÃO 3 B
QUESTÃO 4 C
QUESTÃO 5 B
QUESTÃO 6 C
QUESTÃO 7 D
QUESTÃO 8 C
QUESTÃO 1 D
QUESTÃO 2 B
QUESTÃO 3 A
QUESTÃO 4 E
QUESTÃO 5 C
QUESTÃO 6 A
QUESTÃO 7 B
QUESTÃO 8 C
QUESTÃO 1 B
QUESTÃO 2 E
QUESTÃO 3 E
QUESTÃO 4 D
QUESTÃO 5 C
QUESTÃO 6 E
QUESTÃO 7 B
QUESTÃO 8 E
QUESTÃO 1 A
QUESTÃO 2 C
QUESTÃO 3 B
QUESTÃO 4 B
QUESTÃO 5 A
QUESTÃO 6 A
QUESTÃO 7 B
QUESTÃO 8 A
QUESTÃO 1 C
QUESTÃO 2 B
QUESTÃO 3 B
QUESTÃO 4 D
QUESTÃO 5 C
QUESTÃO 6 B
QUESTÃO 7 B
QUESTÃO 8 E
QUESTÃO 1 E
QUESTÃO 2 D
QUESTÃO 3 C
QUESTÃO 4 D
QUESTÃO 5 D
QUESTÃO 6 D
QUESTÃO 7 B
QUESTÃO 8 C
UNIDADE 7
QUESTÃO 1 A
QUESTÃO 2 B
QUESTÃO 3 D
QUESTÃO 4 C
QUESTÃO 5 A
QUESTÃO 6 E
QUESTÃO 7 E
QUESTÃO 8 D
95
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 α 
97
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