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UNIVERSIDADE FEDERAL DE VIÇOSA 
Prof. Alexandre Fontes Pereira DEQ 
GABARITO LISTA EXERCÍCIOS 2 ENQ 453 
 (0,5 pontos para cada questão) 
 
1) Explique a influência do pH e da temperatura no controle enzimático e 
explique a diferença entre eles, quando os valores estão longe da faixa 
ótima. 
RESPOSTA: temperatura e pH longe da faixa ótima podem inibir ou 
reduzir drasticamente a atividade enzimática. O efeito do pH sobre 
a enzima deve-se às variações no estado de ionização dos 
componentes do sistema à medida que o pH varia. Já a temperatura 
acima da faixa ótima, pode desnaturar as enzimas e provocar um 
efeito irreversível, devido a mudança de conformação de suas 
moléculas. 
 
2) Ao realizar um experimento e comparar enzimas com catalisadores 
químicos, responda: 
 
a) Complete o quadro abaixo: enzima (catalase), catalisador químico 
(platina), sem catalisador 
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b) Destacar três diferenças entre as características de enzimas e 
catalisadores químicos 
 
 
 
 
 
 
 
 
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3) A partir das três frases abaixo e da figura, marque V ou F, se tiver errada 
explique o erro 
 
a) ( ) As enzimas alteram o estado de equilíbrio 
 
b) ( ) As enzimas abaixam a energia de ativação 
 
c) ( ) A Keq. é afetada pela enzima 
 
a) Falso. As enzimas apenas fornecem um caminho reacional de menor 
energia de ativação. Elas não alteram o estado de transição e nem o 
estado de equilíbrio químico. O que pode alterar esses parâmetros, por 
exemplo: destaca-se, a temperatura e os reagentes do sistema. As 
enzimas modificam a cinética do processo mas não interferem na 
termodinâmica. 
b) Verdadeiro. 
c) Falso. A constante de equilíbrio é afetada pelos regentes e também 
pela temperatura. Ela é um parâmetro termodinâmico. As enzimas 
interferem na cinética da reação, isto é, na velocidade na qual os 
reagentes são convertidos em produtos mas não quantidade que será 
convertida. 
 
4) Cite três enzimas e explique sua aplicação na indústria, além dos processos 
Upstream e Downstream utilizados. 
Vários exemplos em sala de aula. 
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5) O que são cofatores enzimáticos? 
Cofatores enzimáticos são substâncias que se associam com as enzimas 
e, quando o fazem, alteram a sua estrutura tridimensional de forma a fazer 
com que elas consigam desempenhar sua função de catalisador, isto é, 
fornecer um caminho reacional de menor energia de ativação. 
Geralmente, quando o cofator não está associado com a enzima a mesma 
fica inativa. Os cofatores podem ser substâncias orgânicas e inorgânicas. 
Dentre as inorgânicas destacam-se certos íons metálicos como os de 
ferro, cobre, potássio e magnésio. 
6) O que são enzimas alostéricas? 
Resposta: 
Enzimas alostéricas são complexos proteicos que atuam como 
catalisadores mas que não podem ter sua cinética explicada pelo modelo 
de Michaelis-Menten pois o seu mecanismo de atuação é diferente do das 
enzimas que seguem esse modelo. As enzimas alostéricas possuem em 
sua estrutura regiões nas quais substâncias específicas denominadas de 
efetores podem se ligar. Quando isso ocorre a estrutura tridimensional da 
enzima é modificada fazendo com que a sua afinidade pelo substrato seja 
alterada. A afinidade pode aumentar ou diminuir dependendo do tipo de 
efetor que se liga na enzima. Se for um efetor positivo, a afinidade 
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aumenta e a atividade enzimática também. Se for um efetor negativo, a 
afinidade diminui assim como a intensidade de atuação da enzima como 
catalisador. Logo, por meio dos efetores é possível controlar a magnitude 
do processo catalítico de uma enzima alostérica em determinado meio 
reacional. 
7) Explique inibidores competitivos e não competitivos 
Resposta 
Inibição competitiva: Nesse tipo de inibição o substrato e o inibidor 
competem pelo sítio ativo da enzima podendo-se formar o complexo 
enzima-substrato ou o complexo enzima-inibidor. Quando o complexo 
enzima-inibidor se forma, a segunda etapa do processo reacional 
(conversão do complexo enzima-substrato em enzima livre e produto) não 
ocorre e, dessa forma, tem-se a queda da taxa reacional e perda de 
eficiência. A seguinte ilustração esquematiza esse fenômeno. Inibição 
acompetitiva ou não competitiva: Nesse tipo de inibição o inibidor se liga 
no complexo enzima-substrato formando o complexo enzima-substrato-
inibidor. Quando isso ocorre, a segunda etapa do processo reacional 
(conversão do complexo enzima-substrato em enzima livre e produto) é 
impedida de ocorrer tendo-se, como consequência, a queda da taxa 
reacional e perda de eficiência. A seguinte ilustração esquematiza esse 
fenômeno. 
8) Um dos objetivos da engenharia de bioprocessos é incrementar a atividade 
catalítica de enzimas livres ou imobilizadas. A produção de xilitol por via 
enzimática é conduzida usando a enzima xilose isomerase. Esse biocatalisador 
é obtido pelo cultivo submerso de Kluyveromyces marxianus em biorreator. 
Após o crescimento celular, as células são separadas por centrifugação e 
permeabilizadas para extrair a enzima xilose isomerase. O extrato enzimático é 
purificado e a enzima é imobilizada e utilizada na produção de xilitol. Esse 
bioprocesso pode ser conduzido em um reator tanque agitado. Com base nas 
informações apresentadas, faça o que se pede nos itens a seguir. 
Elabore um diagrama de blocos indicando as etapas relatadas do 
processo biotecnológico. 
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9) A equação de Michaelis-Menten, apresentada a seguir, descreve a curva 
hiperbólica da velocidade de reação V0 versus a concentração do substrato [S] 
para a maioria das reações de catálise enzimática com apenas um substrato, 
sendo Km a constante de Michaelis-Menten e Vmax a velocidade máxima da 
reação. 
 
A glicoamilase é uma das enzimas utilizadas pela indústria na hidrólise 
da maltose para produzir xaropes com maior teor de glicose. A cinética 
dessa reação é determinada experimentalmente em um reator fechado e 
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aquecido a 40 °C. A equação que descreve a reação é: 
Maltose + H2O → Glicose A partir da linearização da equação de 
Michaelis-Menten, utilizando-se Lineweaver-Burk, e dos dados 
experimentais obtidos, foi construído o gráfico a seguir. 
 
Com base nas informações apresentadas, responda: 
a) Os valores de Km e Vmáx (com as unidades) 
b) A equação de Michaelis-Menten com os valores encontrados de Km 
e Vmáx. 
 
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Letra b) 
 
 
 
10) Antibióticos são substâncias químicas capazes de inibir o crescimento ou 
destruir o microrganismo considerado patogênico. Os antibióticos podem ser 
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naturais, produzidos por fungos ou bactérias, ou sintéticos. Os antibióticos de 
origem natural são produzidos cultivando o microrganismo produtor, fungo ou 
bactéria, em um reator. Esta etapa denominada de usptream é de suma 
importância para o crescimento da célula e produção do antibiótico. 
Composição do meio de cultivo, aeração, temperatura do cultivo, pH, 
concentração do inoculo interferem na produtividade (MARQUES et al., 2018). 
A produção de antibióticos em território nacional é uma preocupação do Brasil, 
que hoje, para alguns antibióticos como a penicilina, depende da exportação 
chinesa para abastecer o mercado brasileiro (CISCATI, 2017). Resultados 
preliminares, realizados em sistema batelada, estão dispostos na Tabela 1, 
referentes a produção de um antibiótico de considerável aceitação no mercado, 
conhecida a sua aplicação a uma gama de bactérias. 
Como Engenheiro Químico, você foi contratado por uma conceituada 
indústria farmacêutica, com a função de responder às seguintes dúvidas do 
Departamento de Pesquisa e Desenvolvimento. A partir da tabela abaixo, 
responda: 
 
 
a) Qual é o coeficiente de rendimento do substrato em células? 
b) Supondo que nas primeiras 24 horas do cultivo em batelada, a cinética 
de crescimento celular obedeça ao modelo proposto por Monod (1949), 
qualseria a concentração do substrato que condiz com a metade da 
velocidade específica máxima de crescimento celular? 
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c) Caso esse processo seja realizado em sistema contínuo sem reciclo de 
células, com as condições da alimentação iguais às condições iniciais do 
sistema batelada, qual deve ser a vazão da alimentação do reator 
contínuo de 50 litros para que seja alcançada uma conversão do 
substrato de 80 %. Considere que o crescimento celular se dará 
conforme a cinética de Monod (1949). 
Resposta 
Para determinar o coeficiente de rendimento de substrato em células, 
são considerados os trechos de linha reta dos gráficos CX versus (CS0-
CS). YX/S é determinado como sendo o coeficiente angular da equação 
de reta ajustada aos pontos experimentais. 
 
Gráfico de concentração celular CX versus consumo de glicerol (CS0-CS) para 
obtenção do coeficiente de rendimento global de rendimento de substrato em células 
 
Assim, YX/S=0,41 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Letra b) 
 
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Quando μ=0,5μmax, a concentração de substrato é igual a Ks. Utilizando a 
linearização de Lineweaver-Burk (1934), tem-se: 
 
 
 
 
Gráfico de Lineweaver-Burk para o inverso da velocidade específica de crescimento. 
 
µmax= 0,194 h-1 
 
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Ks= 27 g/L (concentração de glicerol) 
 
Letra c) 
Resposta