ESTUDO BIOQUIMICA - PROVA 02

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1) Cite as funções de 3 proteínas e suas funções no organismo 
Hemoglobina: A hemoglobina é uma proteína encontrada nos glóbulos 
vermelhos do sangue e é responsável pelo transporte de oxigênio dos pulmões 
para os tecidos do corpo, e também ajuda a transportar dióxido de carbono dos 
tecidos de volta para os pulmões. 
Insulina: A insulina é uma proteína produzida pelo pâncreas e desempenha um 
papel crucial na regulação dos níveis de glicose no sangue. Ela permite que as 
células absorvam glicose da corrente sanguínea para uso como energia ou 
armazenamento. 
Anticorpos (Imunoglobulinas): Os anticorpos são proteínas produzidas pelo 
sistema imunológico em resposta à presença de antígenos, como bactérias, 
vírus e toxinas. Eles ajudam a neutralizar ou destruir esses antígenos, auxiliando 
o corpo na defesa contra infecções e doenças 
2) Cite a função do ácido desoxirribonucleico 
O ácido desoxirribonucleico (DNA) é uma molécula fundamental que contém as 
informações genéticas necessárias para o desenvolvimento, funcionamento e 
reprodução dos organismos vivos. Sua função principal é armazenar e transmitir 
informações genéticas de uma geração para outra. O DNA fornece o código 
necessário para a síntese de proteínas, que por sua vez desempenham uma 
ampla variedade de funções no organismo, desde a estruturação das células até 
a regulação de processos metabólicos e a resposta a estímulos ambientais. Em 
suma, o DNA é essencial para a hereditariedade e para a manutenção da vida 
3) Qual a diferença de nucleotídeos de nucleosídeos 
Os nucleotídeos e os nucleosídeos são componentes básicos das moléculas 
de ácidos nucleicos, como o DNA e o RNA, mas possuem diferenças 
significativas: 
Nucleotídeos: São compostos por três componentes principais: 
o Base Nitrogenada: Pode ser adenina (A), citosina (C), guanina 
(G) ou timina (T) no DNA, ou uracila (U) no RNA. 
o Açúcar Pentose: No DNA, é a desoxirribose; no RNA, é a ribose. 
o Grupo Fosfato: Adicionado à pentose. 
Portanto, um nucleotídeo consiste em uma base nitrogenada, um açúcar 
pentose e um grupo fosfato. 
Nucleosídeos: São compostos apenas por dois componentes: 
o Base Nitrogenada: A mesma que nos nucleotídeos. 
o Açúcar Pentose: Desoxirribose no DNA ou ribose no RNA. 
Diferente dos nucleotídeos, os nucleosídeos não possuem o grupo 
fosfato ligado à pentose. 
Resumidamente, a diferença principal entre nucleotídeos e nucleosídeos é a 
presença do grupo fosfato. Nos nucleotídeos, esse grupo está presente, 
enquanto nos nucleosídeos está ausente. 
4) Descreva o tipo de ligação que os aminoácidos realizam entre si e desenhe. 
Os aminoácidos se ligam uns aos outros por meio de ligações peptídicas para 
formar proteínas. Uma ligação peptídica é uma ligação covalente entre o grupo 
amino (NH2) de um aminoácido e o grupo carboxila (COOH) de outro 
aminoácido, com a eliminação de uma molécula de água. Essa reação é 
conhecida como condensação ou desidratação. 
Aqui está uma representação simplificada de como ocorre a formação de uma 
ligação peptídica: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Na imagem acima, você pode ver que o grupo carboxila (COOH) de um 
aminoácido reage com o grupo amino (NH2) de outro aminoácido, resultando na 
formação de uma ligação peptídica (representada pela linha dupla entre os dois 
aminoácidos). 
Essas ligações peptídicas se repetem ao longo da cadeia polipeptídica, 
formando assim as proteínas. 
5) O que é tradução? 
A tradução é o processo pelo qual a informação contida em um RNA mensageiro 
(mRNA) é utilizada para sintetizar uma cadeia de aminoácidos, formando assim 
uma proteína. Esse processo ocorre nos ribossomos, que são complexos 
macromoleculares compostos por RNA ribossômico (rRNA) e proteínas. 
Durante a tradução, o mRNA é lido em conjuntos de três nucleotídeos chamados 
de códons. Cada códon corresponde a um aminoácido específico ou a um sinal 
de início ou término da tradução. Os códons são reconhecidos pelos tRNAs 
(RNA de transferência), que carregam os aminoácidos correspondentes. 
O processo de tradução envolve várias etapas: 
1. Iniciação: O complexo ribossômico se associa ao mRNA e ao tRNA 
iniciador contendo o aminoácido metionina. A síntese da cadeia 
polipeptídica começa no códon de início AUG. 
2. Alongamento: O ribossomo lê o mRNA em direção 5' → 3' e adiciona 
aminoácidos à cadeia polipeptídica à medida que o mRNA é deslocado 
através do ribossomo. O tRNA trazendo o aminoácido correto se liga ao 
códon correspondente no mRNA, e a formação da ligação peptídica entre 
os aminoácidos adjacentes ocorre. 
3. Terminação: A tradução continua até que um dos três códons de término 
(UAA, UAG ou UGA) seja alcançado. Nesse ponto, a síntese de proteínas 
é finalizada e o ribossomo se dissocia do mRNA. 
Ao final da tradução, a cadeia polipeptídica recém-formada passa por processos 
adicionais de modificação e dobra para se tornar uma proteína funcional. A 
tradução é um processo essencial para a expressão gênica e para a síntese de 
proteínas que desempenham papéis vitais em diversas funções celulares e 
biológicas. 
6) O que é transcrição? 
A transcrição é o processo pelo qual a informação contida em uma molécula de 
DNA é copiada para uma molécula de RNA. Esse processo ocorre no núcleo das 
células e é essencial para a expressão gênica, ou seja, para a produção de 
proteínas específicas que desempenham diversas funções no organismo. 
A transcrição envolve várias etapas: 
1. Inicialização: A enzima RNA polimerase se liga a uma região específica 
do DNA chamada de promotor, que marca o início do gene a ser 
transcrito. A RNA polimerase desenrola a dupla hélice de DNA e inicia a 
síntese do RNA. 
2. Elongação: A RNA polimerase desloca-se ao longo da fita de DNA molde 
e sintetiza uma molécula de RNA complementar, utilizando as bases livres 
disponíveis no nucleoplasma (adenina, citosina, guanina e uracila para o 
RNA, em vez de timina para o DNA). A cadeia de RNA é sintetizada na 
direção 5' → 3'. 
3. Terminação: O processo de transcrição termina quando a RNA 
polimerase alcança uma sequência de terminação no DNA. Nesse ponto, 
a RNA polimerase libera a molécula de RNA recém-sintetizada e se 
dissocia do DNA. 
Após a transcrição, a molécula de RNA resultante, chamada de RNA mensageiro 
(mRNA), passa por processos adicionais, como o processamento do RNA 
(remoção de íntrons, adição de um cap 5' e uma cauda poli-A 3') antes de ser 
transportada para o citoplasma, onde ocorre a tradução. Durante a tradução, o 
mRNA é lido por ribossomos e utilizado para sintetizar proteínas específicas 
através do pareamento entre os códons do mRNA e os anticódons dos RNA de 
transferência (tRNAs). 
7) Existem fatores que influenciam nas atividades das enzimas? Quais? 
Sim, existem diversos fatores que podem influenciar a atividade das enzimas. 
Alguns dos mais significativos incluem: 
1. Temperatura: As enzimas geralmente têm uma faixa de temperatura 
ótima na qual sua atividade é máxima. Temperaturas muito baixas podem 
reduzir a atividade enzimática devido à diminuição da energia cinética das 
moléculas, enquanto temperaturas muito altas podem desnaturar as 
enzimas, causando perda permanente de sua estrutura tridimensional e, 
portanto, de sua atividade. 
2. pH: O pH é a medida da acidez ou alcalinidade de uma solução. Cada 
enzima possui um pH ótimo no qual sua atividade é máxima. Variações 
significativas no pH podem alterar a carga das moléculas de aminoácidos 
nas enzimas, afetando sua estrutura tridimensional e, consequentemente, 
sua atividade catalítica. 
3. Concentração de substrato: A taxa de reação catalisada por uma 
enzima geralmente aumenta com o aumento da concentração do 
substrato, até um ponto de saturação no qual todas as moléculas ativas 
da enzima estão ocupadas. Além desse ponto, a taxa de reação se 
estabiliza, pois a enzima está funcionando na sua capacidade máxima. 
4. Concentração de enzima: A taxa de reação também pode ser 
influenciada pela quantidade de enzimapresente. Geralmente, quanto 
maior a concentração de enzima, maior será a taxa de reação, desde que 
haja substrato em quantidade suficiente. 
5. Presença de cofatores: Algumas enzimas requerem a presença de 
cofatores, como íons metálicos (por exemplo, Zn²⁺, Mg²⁺) ou coenzimas 
(por exemplo, NAD⁺, FAD), para ativarem-se e exercerem sua atividade 
catalítica. 
6. Inibidores: Substâncias que se ligam às enzimas e diminuem sua 
atividade são chamadas de inibidores. Eles podem ser competitivos 
(competindo diretamente com o substrato pela ligação ativa da enzima), 
não competitivos (ligando-se a uma parte diferente da enzima e alterando 
sua conformação) ou inibidores irreversíveis (ligando-se de forma 
covalente e permanentemente à enzima). 
Esses são alguns dos principais fatores que podem afetar a atividade das 
enzimas, e entender seu papel é crucial para o controle e a otimização de muitos 
processos biológicos e industriais. 
8) Qual o objetivo do ciclo da uréia? 
O ciclo da ureia, também conhecido como ciclo da ornitina, é um processo 
metabólico que ocorre no fígado dos mamíferos e em alguns outros organismos. 
Seu principal objetivo é remover o excesso de nitrogênio do corpo, convertendo-
o em ureia, uma substância menos tóxica que pode ser excretada na urina. 
O ciclo da ureia é essencial para o metabolismo de aminoácidos, uma vez que o 
nitrogênio é uma parte fundamental das moléculas de aminoácidos. Quando as 
proteínas são metabolizadas para produzir energia ou sintetizar novos tecidos, 
os aminoácidos são quebrados, resultando em amônia (NH₃), que é altamente 
tóxica para os organismos. 
O ciclo da ureia inicia-se com a conversão da amônia e do dióxido de carbono 
em carbamilfosfato, que é catalisada pela enzima carbamilfosfato sintetase I. O 
carbamilfosfato, então, reage com a ornitina, formando citrulina. A citrulina é 
transportada para o citoplasma do fígado, onde se combina com aspartato para 
formar argininosuccinato. Este é convertido em arginina, que é posteriormente 
hidrolisada para formar ureia e ornitina, completando assim o ciclo. 
A ureia produzida no ciclo da ureia é então liberada na corrente sanguínea e 
transportada para os rins, onde é filtrada e excretada na urina. Portanto, o ciclo 
da ureia desempenha um papel crucial na remoção do excesso de nitrogênio do 
corpo, mantendo o equilíbrio de nitrogênio e evitando a acumulação de amônia, 
que é tóxica para os organismos. 
9) Cite as classificações das enzimas e suas ações. 
As enzimas podem ser classificadas de várias maneiras, dependendo dos 
critérios utilizados. Uma das maneiras mais comuns de classificar as enzimas é 
de acordo com a reação química que catalisam. Aqui estão algumas das 
principais classes de enzimas e suas ações: 
1. Oxidorredutases: Catalisam reações de oxidação e redução, 
transferindo elétrons entre substratos. Exemplos incluem as 
desidrogenases e as oxigenases. 
2. Transferases: Catalisam a transferência de um grupo funcional de um 
substrato para outro. Por exemplo, a quinase, que transfere grupos 
fosfato. 
3. Hidrolases: Catalisam a quebra de ligações químicas por adição de 
moléculas de água. Exemplos incluem as lipases, proteases e nucleases. 
4. Ligases: Catalisam a formação de novas ligações químicas, geralmente 
entre duas moléculas diferentes, com o consumo de energia na forma de 
ATP. Exemplos incluem as sintetases. 
5. Isomerases: Catalisam a rearranjo intramolecular de átomos para formar 
isômeros. Por exemplo, a fosfoglicerato mutase. 
6. Liases: Catalisam a remoção de grupos específicos de moléculas sem 
hidrólise ou transferência de elétrons. Exemplos incluem a decarboxilase 
e a desidratase. 
Essas são apenas algumas das principais classes de enzimas, e muitas enzimas 
podem ser classificadas em mais de uma categoria, dependendo das reações 
específicas que catalisam. A classificação das enzimas é útil para compreender 
suas funções e para estudar sua estrutura e mecanismo de ação. 
10) Diferencie ácido desoxirribonucleico de desoxirribose. 
Ácido desoxirribonucleico (DNA): 
o O DNA é uma molécula biológica que contém as informações 
genéticas necessárias para o desenvolvimento, funcionamento e 
reprodução dos organismos vivos. 
o Consiste em uma sequência linear de nucleotídeos, cada um 
composto por uma base nitrogenada (adenina, citosina, guanina ou 
timina), um açúcar (desoxirribose) e um grupo fosfato. 
o O DNA é uma molécula de dupla hélice, formada por duas cadeias 
de nucleotídeos enroladas uma ao redor da outra. 
o Desempenha um papel fundamental na hereditariedade, 
transmitindo as informações genéticas de uma geração para outra 
e controlando a síntese de proteínas. 
Desoxirribose: 
o A desoxirribose é um açúcar pentose de cinco carbonos que faz 
parte da estrutura dos nucleotídeos presentes no DNA. 
o É um componente essencial dos nucleotídeos de DNA, ligando-se 
a uma base nitrogenada (adenina, citosina, guanina ou timina) em 
uma extremidade e a um grupo fosfato na outra extremidade. 
o A desoxirribose difere da ribose, outra pentose encontrada no 
RNA, pela presença de um átomo de oxigênio a menos no carbono 
2 da molécula, o que confere a ela o prefixo "desoxi". 
o A desoxirribose fornece a estrutura esquelética para a formação da 
molécula de DNA, ajudando a conectar os nucleotídeos e formar a 
dupla hélice característica da molécula de DNA. 
Resumindo, enquanto o DNA é uma molécula que carrega informações 
genéticas e consiste em uma sequência de nucleotídeos contendo desoxirribose, 
a desoxirribose é um açúcar que faz parte da estrutura dos nucleotídeos de DNA. 
11) Do que o nucleotídeo DNA é composto? 
O nucleotídeo de DNA é composto por três componentes principais: 
1. Base Nitrogenada: Existem quatro bases nitrogenadas que podem estar 
presentes nos nucleotídeos de DNA: adenina (A), citosina (C), guanina 
(G) e timina (T). A base nitrogenada é responsável pela codificação da 
informação genética. As bases adenina e guanina são purinas, enquanto 
citosina e timina são pirimidinas. 
2. Açúcar Desoxirribose: A desoxirribose é um açúcar de cinco carbonos 
que forma a espinha dorsal da molécula de DNA. Ela é um tipo de 
pentose, que possui cinco átomos de carbono. A desoxirribose é uma 
forma modificada da ribose, com um átomo de oxigênio a menos no 
carbono 2. 
3. Grupo Fosfato: Cada nucleotídeo de DNA contém um grupo fosfato, que 
está ligado ao carbono 5' do açúcar desoxirribose. O grupo fosfato fornece 
carga negativa à molécula de DNA e está envolvido na formação das 
ligações fosfodiéster que conectam os nucleotídeos adjacentes na cadeia 
de DNA. 
Portanto, um nucleotídeo de DNA é composto por uma base nitrogenada 
(adenina, citosina, guanina ou timina), um açúcar desoxirribose e um grupo 
fosfato. Esses nucleotídeos se unem em uma sequência específica para formar 
a molécula de DNA, que é a principal portadora de informações genéticas em 
organismos vivos. 
12) Cite 2 funções dos lipídeos no organismo. 
Os lipídeos desempenham uma variedade de funções essenciais no organismo. 
Aqui estão duas delas: 
1. Armazenamento de Energia: Os lipídeos, especialmente os 
triglicerídeos, são uma importante forma de armazenamento de energia 
no corpo. Quando consumimos mais energia do que necessitamos 
imediatamente, o excesso é convertido em triglicerídeos e armazenado 
em células adiposas, onde pode ser mobilizado posteriormente para 
fornecer energia quando necessário. Isso é crucial para fornecer energia 
durante períodos de jejum, exercícios prolongados ou quando a ingestão 
de alimentos é insuficiente. 
2. Componente Estrutural das Membranas Celulares: Os fosfolipídeos 
são um tipo importante de lipídeo que compõe a estrutura das membranas 
celulares. Eles formam uma bicamada lipídica que fornece uma barreira 
semipermeável ao redor das células, ajudando a regular o movimento de 
substâncias dentro e fora da célula. Além disso, os lipídeos também 
desempenham um papel na formação de membranas de organelas 
celulares,como o retículo endoplasmático e o complexo de Golgi. 
Essas são apenas duas das muitas funções importantes dos lipídeos no 
organismo. Eles também desempenham papéis na absorção de vitaminas 
lipossolúveis, na síntese de hormônios esteroides, na formação de ácidos graxos 
essenciais e na regulação da temperatura corporal, entre outras funções. 
13) O que é aminoácido limitante? 
O aminoácido limitante é aquele que está presente em menor quantidade em 
relação às necessidades para a síntese proteica em um organismo ou em um 
determinado processo biológico. Em outras palavras, é o aminoácido que, se 
estiver em quantidade insuficiente, limitará a síntese de proteínas, mesmo que 
os outros aminoácidos estejam em quantidade adequada. 
Quando um aminoácido é limitante, isso pode resultar na redução da taxa de 
crescimento e desenvolvimento de um organismo ou na limitação da produção 
de proteínas específicas, como aquelas envolvidas na produção de anticorpos, 
enzimas, hormônios, entre outros. 
A identificação do aminoácido limitante é importante em várias áreas, como na 
formulação de dietas para animais de produção, na nutrição humana, na síntese 
de proteínas em processos industriais, entre outros. Ao determinar qual 
aminoácido é limitante, pode-se ajustar a dieta ou as condições de cultivo para 
garantir que as necessidades proteicas sejam atendidas de forma eficaz. 
14) O que é balanço nitrogenado? 
O balanço nitrogenado refere-se à diferença entre a quantidade de nitrogênio 
ingerida na dieta e a quantidade excretada pelo organismo em um determinado 
período de tempo. O nitrogênio é um componente essencial dos aminoácidos, 
que são os blocos de construção das proteínas. Portanto, o balanço nitrogenado 
é frequentemente usado como um indicador do equilíbrio entre a ingestão e o 
metabolismo de proteínas no organismo. 
Existem três possíveis estados de balanço nitrogenado: 
1. Balanço Nitrogenado Positivo: Ocorre quando a ingestão de nitrogênio 
na dieta é maior do que a quantidade excretada pelo organismo. Isso 
geralmente é observado durante períodos de crescimento, recuperação 
de doenças, gravidez, lactação ou em indivíduos que estão realizando 
treinamento físico intenso. Durante esses períodos, o corpo utiliza o 
nitrogênio excedente para sintetizar proteínas, resultando em ganho 
líquido de tecido proteico. 
2. Balanço Nitrogenado Negativo: Ocorre quando a quantidade de 
nitrogênio excretada pelo organismo excede a quantidade ingerida na 
dieta. Isso pode ser causado pela ingestão inadequada de proteínas na 
dieta, aumento das perdas de nitrogênio devido a condições como 
doenças, queimaduras, lesões graves, estresse metabólico, inanição ou 
durante o envelhecimento. Durante esses períodos, o corpo mobiliza as 
reservas de proteínas para atender às demandas metabólicas, resultando 
em perda líquida de tecido proteico. 
3. Balanço Nitrogenado Equilibrado: Ocorre quando a ingestão de 
nitrogênio na dieta é igual à quantidade excretada pelo organismo. Isso 
geralmente é observado em indivíduos saudáveis que consomem uma 
dieta adequada em proteínas e estão em estado estável de metabolismo 
proteico. 
O balanço nitrogenado é uma ferramenta importante na avaliação do estado 
nutricional e metabólico de um indivíduo e é frequentemente utilizado em 
pesquisas científicas, na nutrição clínica e na formulação de dietas. 
15) Como funciona a contração das proteínas no músculo esquelético? 
A contração muscular no músculo esquelético é um processo complexo que 
envolve a interação entre proteínas contráteis, principalmente actina e miosina, 
e a regulação por íons de cálcio. Aqui está uma visão geral de como ocorre a 
contração muscular: 
1. Sinalização Nervosa: A contração muscular começa com um impulso 
nervoso enviado ao músculo esquelético pelo sistema nervoso central. 
Esse impulso nervoso viaja ao longo do neurônio motor até a placa 
motora, onde desencadeia a liberação de acetilcolina, um 
neurotransmissor, na fenda sináptica entre o neurônio motor e a fibra 
muscular. 
2. Potencial de Ação na Fibra Muscular: A acetilcolina se liga aos 
receptores na membrana da fibra muscular, desencadeando um potencial 
de ação que se propaga ao longo da membrana e através do sistema de 
túbulos transversais (túbulos T) na fibra muscular. 
3. Liberação de Íons de Cálcio: O potencial de ação na membrana da fibra 
muscular ativa os canais de liberação de cálcio no retículo 
sarcoplasmático, uma estrutura de armazenamento de cálcio dentro da 
fibra muscular. O cálcio é liberado do retículo sarcoplasmático para o 
sarcoplasma, o citoplasma da célula muscular. 
4. Ativação da Contração: O cálcio liberado se liga à troponina, uma 
proteína localizada na actina, uma das proteínas contráteis do músculo. 
Essa ligação de cálcio induz uma mudança conformacional na troponina, 
que por sua vez remove a tropomiosina, uma proteína que cobre os locais 
de ligação na actina. 
5. Formação de Pontes Cruzadas: Com os locais de ligação expostos, as 
cabeças de miosina, outra proteína contrátil, podem se ligar à actina, 
formando pontes cruzadas. 
6. Contração Muscular: As cabeças de miosina se inclinam, puxando a 
actina em direção ao centro do sarcômero, unidade contrátil do músculo. 
Isso encurta o sarcômero e resulta na contração muscular. 
7. Liberação de Cálcio e Relaxamento: Quando o potencial de ação 
termina, o cálcio é bombeado de volta para o retículo sarcoplasmático por 
bombas de cálcio ATPase, interrompendo a interação entre actina e 
miosina. A tropomiosina volta a cobrir os locais de ligação na actina, e o 
músculo relaxa. 
A cascata de coagulação sanguínea é um processo complexo que ocorre em 
resposta a lesões nos vasos sanguíneos e tem como objetivo interromper o 
sangramento e formar um coágulo para reparar o tecido danificado. Aqui está 
uma visão geral simplificada da cascata de coagulação: 
1. Fase de Ativação: 
o A lesão no vaso sanguíneo expõe o colágeno subendotelial, 
ativando plaquetas sanguíneas e fatores de coagulação. 
o As plaquetas aderem ao colágeno exposto e liberam substâncias, 
como o fator de von Willebrand, que promovem a adesão e 
agregação plaquetária, formando o tampão plaquetário inicial. 
2. Fase de Coagulação: 
o A via intrínseca e extrínseca da coagulação é ativada. Na via 
intrínseca, os fatores de coagulação presentes no plasma 
sanguíneo são ativados pela exposição ao colágeno e plaquetas. 
Na via extrínseca, o fator tissular é liberado de células danificadas 
e ativa a cascata de coagulação. 
o A ativação das vias intrínseca e extrínseca convergem na ativação 
do fator X, que, junto com o fator V ativado, forma a protrombinase. 
o A protrombinase converte a protrombina em trombina, que é uma 
enzima chave na cascata de coagulação. 
3. Fase de Conversão de Fibrinogênio em Fibrina: 
o A trombina converte o fibrinogênio solúvel em fibrina insolúvel. 
o A fibrina forma uma malha tridimensional ao redor do tampão 
plaquetário, fortalecendo-o e formando o coágulo sanguíneo 
estável. 
4. Fase de Cura e Remodelação: 
o O coágulo de fibrina forma uma estrutura temporária que ajuda a 
reparar o tecido danificado. 
o Ao longo do tempo, o coágulo é gradualmente dissolvido por uma 
enzima chamada plasmina, em um processo chamado fibrinólise. 
É importante ressaltar que a cascata de coagulação é altamente regulada para 
evitar a formação de coágulos indesejados dentro dos vasos sanguíneos 
(trombose) e para permitir a cicatrização adequada após a lesão. Distúrbios na 
cascata de coagulação podem resultar em hemorragia excessiva ou aumento do 
risco de trombose. 
 
O ácido araquidônico é um ácido graxo essencial que desempenha um papel 
importante na regulação do metabolismo celular, especialmente na produção de 
eicosanoides, que são compostos bioativos envolvidos em uma variedade de 
processos fisiológicos e patológicos no organismo. 
O metabolismo do ácido araquidônico ocorre principalmente através da via da 
ciclooxigenase (COX) e da via dalipoxigenase (LOX), resultando na produção 
de diferentes tipos de eicosanoides: 
1. Via da Ciclooxigenase (COX): 
o O ácido araquidônico é metabolizado pela enzima ciclooxigenase 
(COX) em prostaglandinas (PG) e tromboxanos (TX). 
o As prostaglandinas atuam como mensageiros químicos que 
desempenham papéis em processos inflamatórios, vasodilatação, 
agregação plaquetária, regulação da temperatura corporal e 
sensibilização à dor. 
o Os tromboxanos estão envolvidos na agregação plaquetária e na 
vasoconstrição, desempenhando um papel na formação de 
coágulos sanguíneos. 
2. Via da Lipoxigenase (LOX): 
o O ácido araquidônico também pode ser metabolizado pela enzima 
lipoxigenase (LOX) em leucotrienos (LT) e lipoxinas (LX). 
o Os leucotrienos estão envolvidos em processos inflamatórios, 
alergias, broncoconstrição e recrutamento de leucócitos. 
o As lipoxinas têm propriedades anti-inflamatórias e pró-resolução, 
ajudando a atenuar a inflamação e promover a resolução dos 
processos inflamatórios. 
O metabolismo do ácido araquidônico e a produção de eicosanoides são 
estritamente regulados no organismo para manter o equilíbrio entre os processos 
inflamatórios e anti-inflamatórios. Distúrbios no metabolismo do ácido 
araquidônico ou na regulação dos eicosanoides podem estar associados a uma 
variedade de condições patológicas, incluindo inflamação crônica, doenças 
cardiovasculares, distúrbios respiratórios e câncer. Por isso, o metabolismo do 
ácido araquidônico é alvo de estudos e desenvolvimento de terapias 
farmacológicas para o tratamento de diversas doenças. 
 
 
1) Proteínas e suas Funções no Organismo: 
• Hemoglobina: Transporte de oxigênio e dióxido de carbono no sangue. 
• Insulina: Regulação dos níveis de glicose no sangue. 
• Anticorpos (Imunoglobulinas): Defesa contra infecções e doenças. 
2) Função do Ácido Desoxirribonucleico (DNA): 
• Armazenar e transmitir informações genéticas. 
3) Diferença entre Nucleotídeos e Nucleosídeos: 
• Nucleotídeos: Contêm base nitrogenada, açúcar pentose e grupo fosfato. 
• Nucleosídeos: Contêm apenas base nitrogenada e açúcar pentose, sem o grupo 
fosfato. 
4) Tipo de Ligação entre Aminoácidos: 
• Ligação Peptídica: Formada entre o grupo amino de um aminoácido e o grupo 
carboxila de outro. 
5) Tradução: 
• Processo de síntese de proteínas a partir de RNA mensageiro (mRNA) nos 
ribossomos. 
6) Transcrição: 
• Processo de copiar informações genéticas do DNA para RNA mensageiro 
(mRNA). 
7) Fatores que Influenciam na Atividade das Enzimas: 
• Temperatura, pH, concentração de substrato, concentração de enzima, presença 
de cofatores e inibidores. 
8) Objetivo do Ciclo da Ureia: 
• Remover o excesso de nitrogênio do corpo, convertendo-o em ureia para 
excreção. 
9) Classificações das Enzimas e suas Ações: 
• Oxidorredutases, Transferases, Hidrolases, Ligases, Isomerases, Liases. 
10) Diferença entre Ácido Desoxirribonucleico e Desoxirribose: 
• DNA: Molécula que contém informações genéticas. 
• Desoxirribose: Açúcar presente nos nucleotídeos de DNA. 
11) Composição de um Nucleotídeo de DNA: 
• Base nitrogenada, açúcar desoxirribose e grupo fosfato. 
12) Funções dos Lipídeos no Organismo: 
• Armazenamento de energia e componente estrutural das membranas celulares. 
13) Aminoácido Limitante: 
• Aquele em menor quantidade, que limita a síntese proteica. 
14) Balanço Nitrogenado: 
• Diferença entre a quantidade de nitrogênio ingerida e excretada. 
15 Contração Muscular no Músculo Esquelético: 
• Processo complexo envolvendo interação entre proteínas contráteis, 
principalmente actina e miosina, e regulação por íons de cálcio.