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Perguntaserespostasdebiologia 
 
Proteínas 
 
1. O que são proteínas? Como explicar a 
diversidade proteica dos seres vivos? 
proteínas),afunçãodeintegraçãoendócrina 
(hormônios) e a função informativa 
(receptores de membrana, sinalizadores 
intracelulares).Existemtambémmuitasproteínascujas 
funções biológicas ainda não são conhecidas. 
 
 
Asproteínassãomoléculasfeitasde 
sequênciasdeaminoácidosligadasporumaligação 
peptídica. 
 
O código genético codifica vinte aminoácidos 
diferentesquepodemcomporproteínas.Portanto, 
existem inúmeras combinações de 
aminoácidosquepodemformarcadeiaspolipeptídicas 
eporestarazãoasmoléculasdeproteínapodem ser 
imensamente diversas. 
3. Qual é a unidade constitucional das 
proteínas? 
 
Asunidadesconstitucionaisdasproteínassãoos 
aminoácidos. 
 
 
 
 
4. Oqueéumoligopeptídeo? 
Comoédiferentedeumpolipeptídeo? 
 
 
 
 
2. Qual a importância das proteínas para 
os seres vivos? 
 
As proteínas desempenham um papel 
fundamentalemquasetodososprocessos 
biológicos.Devidoàsuadiversidade,podemassumir 
muitas configurações diferentes e desempenhar 
funções variadas nas células e tecidos. 
 
Algumasfunçõesproteicasmerecemdestaque:a 
funçãoestrutural(proteínasdamembranacelular, 
proteínas do citoesqueleto, proteínas do tecido 
conjuntivo),afunçãoenzimática(enzimassãoproteínas), a 
função de armazenamento de energia (proteínas podem 
ser degradadas em acetil-CoA e “ciclo” ciclo 
de Krebs), a função de regulação osmótica (albumina), 
afunçãodetransporte(canaisdemembrana,pigmentos 
respiratórios), a função de proteção imunológica 
(anticorpos), a função de movimento 
(contrátil). 
Peptídeoéamoléculaformadapelauniãode 
aminoácidos através da ligação peptídica. 
Oligopeptídeoéumpeptídeofeitodepoucos 
aminoácidos (oligo = poucos). 
Polipeptídeos são peptídeos com muitos 
aminoácidos(poli=muitos),emgeralmaisde50. 
 
 
 
 
 
5. Quantos são os aminoácidos 
conhecidos que formam as proteínas nos 
seres vivos? 
 
Existemvintediferentesaminoácidosconhecidosque 
formam proteínas relacionadas ao código genético 
dos seres vivos. 
 
Existemaindamuitosoutrosaminoácidosaindanão 
conhecidos. 
 
 
 
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6. Todoaminoácidopossuiumcarbono 
central? A qual grupo orgânico esse 
carbonocentralestáligado? 
 
 
 
Umgrupocarboxila–COOH,umgrupoamina–NH2, um 
átomo de hidrogênio –H e um radical variável -R 
estãonecessariamenteligadosaocarbonocentraldeum 
aminoácido. 
Umaminoácidotemumcarbonocentralaoqualse liga 
umgrupocarboxilaemumladoeaoqualum–R(radical 
variável) se liga no lado oposto. Na direção 
perpendicular desses ligantes, um grupo amina 
liga-seaocarbonocentraldeumladoeumhidrogênioliga- se ao 
lado oposto. 
 
 
 
 
Aligaçãodogrupocarboxilaaumcarbonoondeum 
hidrogênio está ligado lateralmente é responsável 
pelo nome “ácido” nos aminoácidos. A ligação de um 
grupoaminanocarbonocentralforneceonome“amino”. 
 
7. Comopodemserclassificadosos 
grupos amina? 
 
Asaminaspodemserclassificadasemaminas 
primárias,aquelasnasquaisum–R(radicalvariável)está 
ligado a um –NH2, aminas secundárias, 
aquelas em que um hidrogênio de NH2 é substituído 
por outro –R, possuindo assim dois –R, e aminas 
terciárias.,aquelessemhidrogênioligadoaonitrogênio e 
com três – R. 
 
 
 
 
 
 
8. Qualéarepresentaçãoestrutural 
de um grupo carboxila? 
10. Qualaimportânciadogrupo–R(radical 
variável) em uma molécula de 
aminoácido? 
 
 
 
Ogrupo–R,tambémchamadodecadeialateral, 
éapartevariáveldamoléculadeaminoácido.Ogrupo– R 
pode ser uma cadeia carbônica complexa, um grupo 
metilasubstituto(formandoentãooaminoácidoalanina) ou 
mesmo apenas um hidrogênio (formando a glicina, o 
aminoácido mais simples). Portanto, o grupo –R é 
importante porque é o fator de diferenciação dos 
aminoácidos. 
 
 
Os grupos carboxila têm um carbono ligado a um grupo 
hidroxilaporumaligaçãosimpleseaumoxigênioporuma 
ligação dupla. 
Ooutrolocaldeligaçãonocarbonoestádisponívelpara outras 
entidades químicas. 
 
 
 
11. Comopodeserdescritaaligação 
de dois aminoácidos para a 
formaçãodopeptídeo? 
 
9. Qualéarepresentaçãoestruturalplana 
de uma molécula de aminoácido? 
 
Um peptídeo é formado quando um carbono do grupo 
carboxiladeumaminoácidoéconectadoaonitrogêniodo grupo 
amina de outro aminoácido. Durante 
 
 
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quealigaçãodahidroxiladacarboxilaeum 
hidrogênio da amina é perdida, resultando na liberação de 
uma molécula de água. 
15.Osgruposaminaecarboxila 
ligadosaoscarbonoscentraisparticipam 
da união entre os aminoácidos? 
 
 
 
12. Comoéchamadaaligação 
entre dois aminoácidos? 
 
 
A ligação química entre dois aminoácidos é chamada de 
ligação peptídica. 
Sim. O nitrogênio do grupo amina de um aminoácido liga-se 
ao carbono do grupo carboxila do outro aminoácido. A 
molécula de água liberada da formação da ligação 
peptídica possui, portanto, um hidrogênio da amina e um 
oxigênioeoutrohidrogêniodacarboxila. 
 
 
13. Osgrupos–Rligadosaoscarbonos 
centrais participam da união entre os 
aminoácidos? 
 
16.Areaçãoquímicaparauniraminoácidos 
incorpora ou libera átomos? 
 
 
 
A ligação peptídica liga o nitrogênio do grupo amina de um 
aminoácido ao carbono do grupo carboxila de outro 
aminoácido, liberando uma molécula de água. 
Portanto, os grupos –R não participam desse 
vínculo. 
Quaissãoasentidadesquímicasincorporadas ou 
liberadas nesta reação? 
 
 
Auniãodosaminoácidosporligaçãopeptídicalibera 
átomos. Eles são liberados como constituintes de uma 
molécula de água. 
 
 
14. Osgrupos–Hligadosaoscarbonos 
centraisparticipamdaligaçãopeptídica? 
17.Existemproteínasdiferentes
 
produzidaspelomesmonúmerototal de 
aminoácidos? 
Os próprios carbonos centrais, os grupos –R e os hidrogênios 
ligados aos carbonos centrais não participam da ligação 
peptídica. 
 
 
Podem existir diferentes proteínas com o mesmo número 
totaldeaminoácidos.Nessescasosadiferenciaçãose 
dápelostiposdeaminoácidosoupelasequênciaem que 
formam a proteína. 
 
 
 
 
 
 
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18. Asproteínascomomesmo 
númerodecadaaminoácidodiferentequeas 
formam são necessariamente proteínas 
idênticas? 
 
Mesmoquemuitasproteínastenhamomesmo 
número de cada aminoácido diferente que as 
formam, por exemplo, 50 alaninas, 70 glicinas 
e20histidinas,assequênciasnasquaisesses 
aminoácidos estão ligados podem ser muito 
diferentes.Portanto,seduasoumaisproteínas 
estãoemtalcondiçãodesimilaridadenuméricapara 
cadatipodeaminoácidosconstituintes,elasnãosão 
necessariamente idênticas. 
 
 
 
 
 
19. Qualéacondiçãoessencial 
paraqueumaproteínasejaidênticaa 
outra proteína? 
 
Paraqueumaproteínasejaidênticaaoutraproteína 
énecessárioqueasequênciadeaminoácidosquea 
forma seja idêntica. 
 
 
 
 
 
20. Qualéaestruturaprimáriade 
umaproteína?Qualéaimportânciada estrutura 
primária? 
 
 
Aestruturaprimáriadaproteínaéasequência 
lineardeaminoácidosqueformamamolécula. 
 
 
Aestruturaprimáriaéabasedaidentidadedaproteína. A 
modificação de apenas um aminoácido da estrutura 
primária cria uma proteína diferente. Essa proteína 
diferente pode ser inativa ou até ter outras funções 
biológicas. 
21. Qualéaestruturasecundáriade 
uma proteína? 
 
A estrutura secundária da proteína é gerada 
pelamaneiracomoseusaminoácidosinteragem 
atravésdaligaçãointermolecular. 
Essasinteraçõescriamumaconformaçãoespacialdo 
filamento polipeptídico. As duas conformações 
secundáriasdeproteínasmaisestudadassãoa hélice 
alfa e a folha beta. 
 
 
 
 
 
 
22. Qualéadiferençaentre as 
conformaçõesdaproteínaalfa-héliceeda folha beta? 
 
 
Asconformaçõesdehélicealfae 
folhabetasãoosdoisprincipaistiposdeestrutura 
secundária de uma molécula de proteína. 
De acordo com a estrutura primária da proteína, 
suaestruturasecundáriapodeserdeumtipooude 
outro. 
 
Naestruturaalfa-hélice,opolipeptídeo 
enrola-selongitudinalmentepelaaçãodeligações 
dehidrogênioformandoumaespiralouhélice.Na 
conformação de folha beta, a proteína é mais 
distendida e as ligações de hidrogênio formam 
uma estrutura proteica em forma de zigue-zague 
chamada fita B. Muitas fitas beta montadas 
formam uma folha beta. 
 
 
 
 
 
 
23. Qualéaestruturaterciáriade 
umaproteína?Quaissãoosprincipais 
tipos de estrutura terciária? 
 
 
 
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Aestruturaterciáriadaproteínaéumaconformação 
espacial adicional à estrutura secundária 
naqualahélicealfaouafolhabetasedobra. 
 
As forças que mantêm a estrutura terciária 
geralmente são interações entre os grupos –
Rdosaminoácidoseentreoutraspartesdaproteína e 
das moléculas de água da solução. 
estruturas.Adesnaturaçãoéamodificação em 
qualquerumadessasestruturasespaciaisquetorna a 
proteína deficiente ou biologicamente 
inativa. 
 
Apósadesnaturação,aestruturaprimáriadaproteína não 
é afetada. 
 
 
 
Osprincipaistiposdeestruturaterciáriadasproteínas 
são as proteínas globulares e as proteínas fibrosas. 
26. Comoclassificaradesnaturação 
quanto à sua reversibilidade? 
 
 
 
 
24. Qual é a estrutura quaternária de 
umaproteína?Todasasproteínastêm 
estrutura quaternária? 
Adesnaturaçãodaproteínapodeserumprocesso 
reversívelouirreversível,ouseja,podeserpossível ou 
impossível fazer com que a proteína recupere a 
sua conformação espacial original. 
 
 
Aestruturaquaternáriadaproteínaéaconformação 
espacial devido às interações entre as cadeias 
polipeptídicas que formam a proteína. 
27. Quaissãoalgunsfatoresque 
podemlevaràdesnaturaçãodas proteínas? 
 
 
Apenas aquelas proteínas compostas por duas 
ou mais cadeias polipeptídicas possuem 
estruturaquaternária.Ainsulina(duascadeias), 
ahemoglobina(quatrocadeias)easimunoglobulinas 
(anticorpos,quatrocadeias)sãoalgunsexemplosde 
proteínas com estrutura quaternária. 
 
 
 
 
 
25. Oqueédesnaturação 
deproteínas?Existealgumamudança 
na estrutura primária quando 
umaproteínaédesnaturada? 
Adesnaturaçãodasproteínaspodesercausadapor 
variação de temperatura, mudança de pH, 
mudanças na concentração dos solutos 
circundantes e por outros processos. A maioria 
dasproteínasdesnaturaapóscertaelevação de 
temperaturaouquandoemsoluçõesmuitoácidas ou 
muito básicas. Esta é uma das principais razões 
pelas quais é necessário que os 
organismosmantenhamatemperaturaeopH estáveis. 
 
 
 
As estruturas secundárias, terciárias e 
quaternáriasdasproteínassãoespaciais 
 
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28. Espera-sequeumaalteração 
naestruturaprimária,secundáriaou 
terciária de uma proteína produza 
consequências mais funcionais? 
 
 
 
Qualqueralteraçãonaestruturadaproteínaé 
relevantesealterarasuaatividadebiológica. 
Mudançasnaestruturaprimáriadaproteína 
sãomaisimportantesporquesãomodificaçõesna 
composição da molécula e tal 
composiçãodeterminatodasasoutrasestruturasda 
proteína. 
 
 
 
 
 
29. Naanemiafalciforme,doença 
hereditária, ocorre a substituição de um 
aminoácidoporoutroemumadasquatro 
cadeiaspolipeptídicasdahemoglobina. 
Nestecaso,todososníveis 
estruturaisdaproteínaestãomodificados? 
30. Qualadiferençaentreaminoácidos 
essenciais e naturais? 
 
 
Osaminoácidosessenciaissãoaquelesqueoorganismo 
nãoconseguesintetizarequeprecisamseringeridos pelo 
indivíduo. Os aminoácidos naturais são 
aquelesproduzidospeloorganismo. 
 
 
 
 
Existemespéciesvivasqueproduzemtodosos 
aminoácidos de que necessitam, por 
exemplo,abactériaEscherichiacoli,quenãopossui 
aminoácidos essenciais. Outras espécies, como 
oshumanos,precisamobteraminoácidosessenciais da 
dieta. Entre os vinte diferentes aminoácidos 
conhecidosqueformamasproteínas,oshumanos 
podemproduzirdozedeleseosoitorestantesprecisam ser 
retirados das proteínas que ingerem com 
osalimentos. 
 
 
Osaminoácidosessenciaisparahumanossão 
fenilalanina,histidina,isoleucina,lisina,metionina, 
treonina, triptofano e valina. 
 
 
 
Nadoençafalciformeháumaalteraçãonaestrutura 
proteicaprimáriadeumadascadeiaspolipeptídicas 
que formam a hemoglobina: o aminoácido ácido 
glutâmico é substituído pelo aminoácido valina na 
cadeia ÿ. Além disso, a conformação espacial da 
moléculatambéméafetadaemodificadapor 
este“erro”primárioeamodificaçãotambémcriauma 
forma diferente (foice) dos glóbulos vermelhos. 
 
 
31. Quaissão,respectivamente, 
algumasfunçõesnotáveisdamiosina,CD4, 
albumina, queratina, imunoglobulina, 
transcriptase reversa, hemoglobina 
einsulina? 
 
 
 
 
Os glóbulos vermelhos modificados e 
falciformesàsvezesseagregameobstruema 
circulaçãoperiférica,causandohipóxiateciduale 
crises de dor típicas da anemia falciforme. 
Amiosinaéumaproteínaquequandoassociadaàactina produz 
uma contração muscular. CD4 é 
uma proteína de membrana de alguns linfócitos, as 
célulasinfectadaspeloHIV.Aalbuminaéumaproteína de 
armazenamento de energia e também um importante 
regulador da osmolaridade sanguínea. 
 
 
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Aqueratinaéumaproteínacomfunção 
estruturalpresentenaepidermeeanexoscutâneos dos 
vertebrados. 
Asimunoglobulinassãoosanticorpos,proteínas 
específicas que atacam e inativam agentes 
estranhosqueentramnocorpo.Atranscriptasereversa é a 
enzima responsável pela transcrição do 
RNAeformaçãodoDNAnociclodevidadosretrovírus. 
Ahemoglobinaéaproteínaquetransportaoxigênio 
dospulmõesparaascélulas.Ainsulinaéumhormônio 
secretado pelo pâncreas que participa do 
metabolismodaglicose. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Enzimas 
 
1. Oquesãocatalisadores? 
Enzimassãoproteínasquesãocatalisadorasdereações 
químicas. Da Química sabe-se que os catalisadores são 
substâncias não consumíveis que reduzem 
a energia de ativação necessária para que ocorra uma 
reação química. 
 
Catalisadoressãosubstânciasquereduzemaenergia de 
ativação de uma reação química, facilitando-a 
ou tornando-a energeticamente viável. O 
catalisadoraumentaavelocidadedareação química. 
As enzimas são altamente específicas para as 
reaçõesquecatalisam.Elessãodevitalimportânciapara a 
vida porque a maioria das reações químicas 
das células e tecidos são catalisadas por enzimas. 
 
Sem a ação enzimática essas reações não 
ocorreriamounãoocorreriamnavelocidadenecessária aos 
processos biológicos dos quais participam. 
 
2. Qualquantidadedecatalisadoré 
consumidanareaçãoquecatalisa? 
 
 
Oscatalisadoresnãosãoconsumidosnasreações 
que catalisam. 
5.Oqueseentende por 
substratosdereaçõesenzimáticas? 
 
 
3. Existe diferença entre os 
níveisdeenergiainicialefinalnasreaç
ões 
catalisadasenãocatalisadas? 
 
 
 
 
A catálise não altera o estado energético dos 
reagenteseprodutosdeumareaçãoquímica.Apenasa 
energia necessária para que a reação ocorra, ou seja, a 
energia de ativação, é alterada. 
Ossubstratossãomoléculasreagentessobreasquais as 
enzimas atuam. 
 
Aenzimapossuilocaisdeligaçãoespacialparaaligação do 
seu substrato. Esses locais são chamados de 
centrosdeativaçãodaenzima.Ossubstratosligam-sea 
esses centros formando o complexo enzima- 
substrato. 
 
 
 
 
 
6.Quaisosprincipaismodelos 
teóricosquetentamexplicaraformação do 
complexo enzima-substrato?4. Oquesãoenzimas?Qualaimportância 
das enzimas para os seres vivos? 
 
 
Existemdoismodelosprincipaisqueexplicamaformação do 
complexo enzima-substrato: o modelo de fechadura 
e chave e o modelo de ajuste induzido. 
 
 
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Nomodelofechaduraechaveaenzimapossuiuma região 
com conformação espacial específica 
para ligação do substrato. No modelo de ajuste 
induzido,aligaçãodosubstratoinduzumamudançana 
configuraçãoespacialdaenzimaparaoajuste do 
substrato. 
 
 
 
 
 
7. Como a formação do complexo enzima-substrato 
explica a redução da energia de 
ativaçãodasreaçõesquímicas? 
9. Qualéocentrodeativaçãodeuma 
enzima? É a chave ou a fechadura do modelo 
fechadura e chave? 
 
 
 
Ocentrodeativaçãoéumaregiãodaenzimaproduzida pela 
sua conformação espacial à qual o 
substrato se liga. No modelo fechadura e chave o 
centrodeativaçãoéafechaduraeosubstratoéa chave. 
 
10. Por que se pode dizer que a ação enzimática é 
altamente específica? 
A enzima possivelmente funciona como um tubo de 
ensaio dentro do qual os reagentes se encontrampara 
formar produtos. Com a facilitação do encontro 
proporcionadopelasenzimasémaisfácilqueocorram 
colisões entre os reagentes e assim a energia de ativação 
dareaçãoquímicaéreduzida.Estaéumadashipóteses 
possíveis. 
 
 
 
A ação enzimática é altamente específica porque 
apenassubstratosespecíficosdeumaenzimaseligam ao 
centro de ativação dessa enzima. Cada enzima 
geralmente catalisa apenas uma reação química 
específica. 
 
 
 
 
8. De que nível estrutural da enzima (primário, 
secundário, terciário ou quaternário) 
dependeainteraçãoenzima-substrato? 
11. O que acontece com uma enzima 
desnaturada em relação à sua funcionalidade? 
Como esse resultado pode ser explicado com a ajuda 
do modelo de fechadura e chave? 
 
 
Osubstratoseligaàenzimanoscentrosdeativação. Estes 
são locais tridimensionais específicos e, 
portanto, dependem das estruturas terciárias e 
quaternárias da proteína. As estruturas primária e 
secundária,porém,condicionamasoutrasestruturase por 
isso são igualmente importantes. 
 
De acordo com o modelo de fechadura e chave, a 
funcionalidade da enzima depende inteiramente da 
integridadedocentrodeativação,umaregiãomolecular 
com características espaciais específicas. Após a 
desnaturaçãoaconformaçãoespacialdaproteínaé 
modificada,ocentrodeativaçãoédestruídoeaenzima perde 
a sua atividade catalítica. 
 
 
 
 
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12. Quaisosprincipaisfatoresquealteram a 
velocidade das reações 
enzimáticas? 
 
Os principais fatores que alteram a velocidade das 
reaçõesenzimáticassãotemperatura,pHeconcentração 
(quantidade) de substrato. 
15. No que diz respeito às reações 
enzimáticas,quãodiferentessãoacurva 
gráfica da variação da velocidade 
de uma reação em função da 
concentraçãodosubstratoea 
curvadevariaçãodavelocidadedeuma reação 
em função da temperatura? 
 
 
 
13. Como aconcentraçãodo substrato 
afetaavelocidade das reaçõesenzimáticas? 
 
 
Inicialmente,àmedidaqueaconcentraçãodo substrato 
aumenta, a velocidade da reação 
aumenta;issoaconteceporqueoscentrosde 
ativaçãolivresdaenzimaseligamasubstratoslivres. Uma 
vez que todos os centros de ativação das 
enzimas disponíveis se liguem aos seus 
substratos,novosincrementosnaconcentraçãodo 
substratonãoterãoefeitona velocidade 
da reação. 
A curva de variação da velocidade da reação 
enzimáticaemfunçãodaconcentraçãocrescente de 
substrato é uma curva crescente até o ponto 
emqueseestabilizadevidoàsaturaçãodoscentros de 
ativação das enzimas. 
 
 
 
A curva de variação da velocidade da reação 
enzimáticaemfunçãodatemperaturacrescente tem 
uma porção crescente e atinge um pico (a 
temperatura ótima) depois diminui e chega 
azeronopontodeinatividadedasenzimaspor 
desnaturação. 
 
 
 
 
14. Como a temperatura afeta a ação 
das enzimassobre os seussubstratos? 
 
 
Existem faixas de temperatura definidas sob as quais 
as enzimas operam e existe um nível de temperatura 
específico(temperaturaideal)noqualasenzimastêm 
eficiência máxima. Portanto, as variações de 
temperatura afetam a atividade enzimática 
eavelocidadedasreaçõesquecatalisam. 
 
 
 
 
Alémdisso,assimcomoasproteínas,asenzimaspodem ser 
desnaturadas sob temperaturas extremas. 
16. Como o resfriamentode órgãos 
etecidosparatransplantesmédicosestá 
associado ao efeito da temperatura nas 
reações enzimáticas? 
 
 
Adegradaçãomolecularduranteadecomposiçãode 
órgãos e tecidos é catalisada por enzimas. O 
resfriamento a temperaturas adequadas de alguns 
órgãos e tecidos destinados ao transplante reduz a 
atividadedessaenzimae,assim,diminuioprocesso 
natural de decomposição. Pela mesma lógica, o 
resfriamento reduz o trabalho metabólico dascélulas 
e evita a degradação de suas 
 
 
 
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estruturasprópriasparaobtençãodeenergia. 
A elevação da temperatura reverte posteriormente a 
desnaturaçãodasenzimaseosórgãosetecidostambém 
preservados por outras técnicas específicas 
podemserenxertadosnosreceptores. 
19. Como a pepsina é uma enzima 
gástrica,elapossuiumpHidealácido ou 
básico? O que acontece com a 
pepsina quando ela passa para o 
duodeno? 
 
 
 
17. O pH afeta a atividade enzimática? 
 
 
Aconcentraçãodeíonshidrogênioemsoluçãoafeta a 
atividade enzimática. 
CadaenzimatemeficiênciamáximasobumpH ideal. 
 
Como o pH é um dos fatores de desnaturação das 
proteínas,seumaenzimaforsubmetidaaumnívelde pH 
sob o qual é desnaturada não haverá atividade 
enzimática. 
Apepsinaatuanoestômago,portantoseupHideal é 
cerca de 2, um pH ácido. 
Quandoaenzimapassaparaoduodeno,ela 
atingeumpHmaiselevadoesuaatividadeenzimática termina. 
 
 
 
20. Oquesãocofatores 
enzimáticos? 
 
Algumasenzimasprecisamdeoutrasmoléculas 
associadasparafuncionar.Essasmoléculassão 
chamadasdecofatoresenzimáticosepodemser, por 
exemplo, íons orgânicos como sais 
mineraisoumoléculasorgânicas. 
 
 
18. AsenzimasagemmelhorempH 
ácido ou básico? 
 
AmaioriadasenzimasatuaempHentre6e8,faixa que 
corresponde ao nível geral de acidez das células e 
do sangue. 
Existemenzimas,entretanto,queatuamapenasem pH 
muito ácido ou muito básico. 
Portanto, a atividade enzimática depende do 
intervalo de pH. 
 
Noestômago,porexemplo,osucogástricotempH 
muito baixo, em torno de 2, e ali a enzima pepsina 
atua para digerir intensamente as proteínas. 
No duodeno, as secreções pancreáticas 
aumentamopHdosucoentéricoparaaação 
deoutrasenzimasdigestivas,porexemplo,atripsina. 
Asenzimasinativasquenãoestãoligadasaosseus 
cofatores são chamadas de 
apoenzimas.Asenzimasativasligadasaosseus 
cofatores são chamadas de holoenzimas. 
 
 
 
21. Qualéarelaçãoentrevitaminase 
cofatores enzimáticos? 
 
 
Muitasvitaminassãocofatoresenzimáticosque não 
podem ser sintetizados pelo organismo e devem 
ser obtidos na dieta. 
 
 
 
 
 
 
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