RESUMÃO - PROTEÍNAS

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proteínas
São macromoléculas formadas por um conjunto de aminoácidos unidos
entre si através de ligações peptídicas .
Definição:
Funções:
Catálise enzimática: as proteínas atuam como enzimas,
acelerando as reações químicas no corpo ;
Transporte: proteínas como a hemoglobina transportam
substâncias essenciais;
Suporte estrutural: suporte e estrutura aos tecidos do
corpo;
Defesa imunológica: anticorpos são proteínas do sistema
imunológico que reconhecem e neutralizam invasores, como
bactérias, vírus e toxinas;
Movimento Celular: Proteínas motoras, como a dineína e a
cinesina, movem vesículas e organelas dentro das células ao
longo de filamentos de microtúbulos;
Regulação genética: as histonas são proteínas que ajudam a
compactar o DNA nas células e regulam a expressão dos
genes, controlando qual parte do DNA é acessível para a
síntese de proteínas;
Funções hormonais: as proteínas hormonais atuam como
mensageiros químicos que regulam funções vitais no
organismo, como metabolismo, crescimento, reprodução e
resposta ao estresse.
AMINOÁCIDOS
Estrutura:
Definição:
São compostos que apresentam as funções ácido carboxílico (carboxila
= - COOH) e amina (amino = - NH2).
São os 20 tipos de aminoácidos. 
Um carbono alfa (α) central ligado a um radical amina, um radical
carboxila, um hidrogênio e um quarto radical, chamado R, que é
diferente para cada um dos 20 aminoácidos. 
Grupo R (ou cadeia lateral): é uma parte variável da molécula de
aminoácido e difere entre os diferentes tipos de aminoácidos. O grupo
R pode ser uma estrutura simples ou complexa, e é responsável pelas
propriedades químicas e físicas únicas de cada aminoácido.
Estereoisomerismo:
O estereoisomerismo dos aminoácidos refere-se ao fato de que eles
existem em duas formas espelhadas não sobreponíveis, chamadas
enantiômeros. Essas formas têm a mesma fórmula química e
conectividade de átomos, mas diferem na orientação espacial. 
Os aminoácidos com carbono α assimétrico apresentam dois
isômeros opticamente ativos, os isômeros D e L, que são
Imagens especulares um do outro. Todas as proteínas 
encontradas nos seres vivos são formadas por L- aminoácidos. 
Classificação dos aminoacídos:
Os aminoácidos apolares têm grupos R com caráter de 
hidrocarboneto, que não interagem com a água; por isso,
frequentemente localizam se no interior da molécula proteica.
Os aminoácidos polares têm, nas cadeias laterais, grupos com carga
elétrica líquida ou grupos com cargas residuais, que os capacitam a
interagir com a água. São geralmente encontrados na superfície da
molécula proteica. Estes aminoácidos são subdivididos em três
categorias, segundo a carga apresentada pelo grupo R em pH 7:
aminoácidos básicos, se a carga for positiva; aminoácidos ácidos, se
a carga for negativa; e aminoácidos polares sem carga (neutros),
se a cadeia lateral não apresentar carga líquida, ou seja, não
carregados.
Aminoácidos são classificados de acordo com a polaridade do radical R.
Ionização dos aminoacídos:
pH Ácido (Menor que 7): Em um ambiente ácido, o grupo amino
(NH2) tende a ganhar prótons (H+) e se tornar NH3+. O grupo
carboxila (COOH) permanece COOH, pois é menos propenso a perder
prótons - carga positiva (a).
pH Neutro (Igual a 7): Em um ambiente neutro, os grupos amino e
carboxila estão parcialmente ionizados, resultando na forma
zwitteriônica, onde o grupo amino está NH3+ e o grupo carboxila
está COO- - carga positiva e uma negativa ao mesmo tempo (b).
pH Básico (Maior que 7): Em um ambiente básico, o grupo carboxila
(COOH) tende a perder prótons (H+) e se tornar COO-. O grupo
amino (NH2) permanece como NH3+ - carga negativa (c).
A ionização dos aminoácidos é como eles podem ficar carregados
eletricamente em diferentes ambientes. Isso depende do pH, que mede
a acidez ou a basicidade de uma solução
Aminoácidos como ácido ou base:
Aminoácidos como ácidos: em certas condições, os aminoácidos
podem doar prótons (partículas carregadas positivamente) de seus
grupos carboxila (COOH), tornando-se negativamente carregados
(COO-). Isso acontece em ambientes ácidos ou com baixo pH.
Ponto isoelétrico:
É o valor de pH no qual a molécula desse aminoácido não tem carga
líquida, ou seja, tem carga elétrica igual a zero. Em outras palavras, é
o pH no qual as cargas positivas (dos grupos amino) e as cargas
negativas (dos grupos carboxila) se equilibram, resultando em uma
molécula neutra.
O pI de um aminoácido varia dependendo de sua estrutura específica,
especialmente da natureza da cadeia lateral (grupo R) e de quantos
grupos amino (NH2) e grupos carboxila (COOH) estão presentes. 
Generalizando, o pH em que a forma eletricamente neutra do
aminoácido é mais abundante, o ponto isoelétrico (pI) é a média
aritmética de dois valores de pKa:
Os valores de pKa1 e pKa2 a serem considerados no cálculo do pI
dependem do aminoácido. Para os que não contêm agrupamentos
ionizáveis na cadeia lateral, utilizam-se os valores de pKa dos grupos
amino e carboxila; para aminoácidos com três grupamentos ionizáveis,
usam se os valores de pKa dos grupos com mesmo sinal de carga.
Estrutura das proteínas:
Primária: corresponde a uma sequência linear de aminoácidos.
Secundária: além das ligações peptídicas entre os aminoácidos,
estabelecem-se pontes de hidrogênio entre os radicais, de
forma que a proteína pode adquirir forma de α- hélice.
Terciária: corresponde à distribuição espacial e tridimensional de
todos os átomos da proteína. 
Quaternária: é a associação de várias cadeias polípepditicas.
Aminoácidos como bases: em diferentes condições, os aminoácidos
podem aceitar prótons em seus grupos amino (NH2), tornando-se
positivamente carregados (NH3+). Isso ocorre em ambientes básicos
ou com alto pH.
Classificação:
Fibrosas: São longas e têm uma estrutura fibrosa, muitas
vezes usadas em tecidos estruturais, como o colágeno em
tendões, geralmemnte insolúveis. 
Globulares: Têm uma forma globular compacta,
frequentemente associada a funções enzimáticas ou de
transporte, geralmente solúveis.
Fibrosa Globulares
Alterações estruturais:
A desnaturação é um processo em que uma proteína perde sua
estrutura tridimensional nativa e, consequentemente, sua função
biológica. Isso ocorre devido a mudanças nas condições ambientais,
como temperatura, pH, concentração de sais ou a presença de
produtos químicos que quebram as interações que mantêm a
estrutura proteica intacta. 
Mudança na estrutura: As proteínas têm uma estrutura
tridimensional específica e complexa, fundamental para sua
função biológica. Essa estrutura é mantida por ligações fracas,
como pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas, entre os
aminoácidos na cadeia polipeptídica.
Causas da Desnaturação: A desnaturação pode ser causada por
vários fatores, incluindo:
Temperatura Elevada: O calor excessivo quebra as ligações
fracas e faz com que a proteína perca sua estrutura.
1.
Mudanças Extremas de pH: Um pH muito ácido ou alcalino
pode alterar as cargas nas cadeias laterais dos aminoácidos,
afetando as interações na proteína.
2.
Produtos Químicos: Alguns produtos químicos, como ácidos
fortes, bases ou agentes desnaturantes, podem interagir com
a proteína e perturbar sua estrutura.
3.
Reversibilidade: A desnaturação pode ser reversível ou
irreversível, dependendo da severidade das condições. Em
algumas situações, como o resfriamento após o aquecimento,
a proteína pode recuperar sua estrutura nativa (renaturação)
se as condições voltarem ao normal. No entanto, em casos de
desnaturação severa, a proteína pode perder permanentemente
sua função.
Impacto na Função: Quando uma proteína é desnaturada, ela
perde sua capacidade de realizar suas funções biológicas
normais. Isso pode ser prejudicial para os processos celulares
e pode afetar negativamente a saúde.