aminoacidos e prot ED 2024

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<p>aminoacidos</p><p>- Liste os 20 aminoácidos “padrão” e utilize o código de três letras e de uma letra usado universalmente para abreviá-los;</p><p>Alanina ( Ala - A), Arginina ( Arg - R), Asparagina ( Asn - N), Ac. Aspártico ( Asp - D), Ácido glutâmico ( Glu - E), Cisteína ( Cys ou Cis - C), Glicina ( Gli ou Gly - G), Glutamina ( Gln - Q), Histidina ( His - H), Isoleucina ( IIE - I), Leucina ( Leu - L), Lisina ( Lis ou Lys - K), Metionina ( Met - M), Fenilanina ( Phe ou Fen - F), Prolina ( Pro - P), Serina ( Ser - S), Tirosina ( TIR ou THR - T), triptofano ( TRP - W) e valina ( val - v).</p><p>- Cite algumas funções.</p><p>A principal função é a formação de proteínas ;construção de tecidos, musculo e hormônios; regeneração de tecidos; atividade enzimática; glicogênese no jejum e diabetes.</p><p>- Dê a massa molecular e fórmula estrutural de cada um dos aminoácidos;</p><p>- Faça a titulação do aminoácido alanina, histidina e ácido glutâmico através da estrutura de cada um deles. Calcule</p><p>também os valores de pKs e PI utilizando-se da tabela;</p><p>Alanina: PK1: 2,34 , PK2: 9,69 e PKI: 6,01</p><p>Histidina: PK1: 1,82, PK2: 9,17 e PKI: 5,49</p><p>Ac glutamico: PK1: 2,19 e PK2; 9,67 e PKI: 5,93.</p><p>- Defina pK e PI de um aminoácido;</p><p>O pK (constante de dissociação ácido-base) de um aminoácido é o pH no qual metade das moléculas do aminoácido estão protonadas (na forma ácida) e metade estão desprotonadas (na forma básica). O pI (ponto isoelétrico) é o pH no qual um aminoácido carregado tem carga líquida zero, ou seja, é neutro.</p><p>- Qual a importância do conhecimento do valor de pK de um aminoácido?</p><p>Influencia a estrutura e a função das proteínas que eles formam. Além disso, o pK também é relevante na bioquímica, ajudando a entender o comportamento dos aminoácidos em soluções ácidas ou básicas e em processos de titulação. Quanto menor ser pk, mais se dissocia em soluçao aquosa, tornando a soluçao mais acida.</p><p>De acordo com radical R, como são classificados?</p><p>( sao classificados em aminoacidos naturais ou nao essenciais)</p><p>2) O que significa dizer que os “aminoácidos são opticamente ativos?”</p><p>Significa que o atomo de carbono de tais moleculas é um central quiral. Com exceçao da glicina, todos os aminoacidos sao opticamente ativos.</p><p>3) Em relação ao aminoácido Valina, represente sua estrutura L-valina e D-valina. Qual estrutura é considerada a</p><p>biologicamente ativa em humanos?</p><p>L- valina. Os residuos de aminoacidos em moleculas proteicas sao exclusivamente estereoisomeros.</p><p>4) O que é “zwitterion”?</p><p>É um aminoacido que possui caracteristicas anfoteras, pode adquirir caracteristicas acidas e basicas, dependendo do meio. Pode funcionar no esquema tampao, se esta em um ambiente muito ac, vai captar H para diminuir a acidez, e ambientes basicos, esta faltando H, entao, libera H. É um composto químico eletricamente neutro, mas que possui cargas opostas em diferentes átomos.</p><p>5) Dê um exemplo de aminoácido básico e um ácido, mostrando sua estrutura. O que são aminoácidos essências e não- essenciais?</p><p>Um exemplo de basico, é a arginina. E ac, é o ac aspartico. Os aminoacidos essenciais, nao sao sintetizados pelo corpo. E os aminoacidos nao- essenciais, sao sintetizados pelo corpo.</p><p>6) Fale sobre alguns aminoácidos “não-padrão” e suas respectivas funções.</p><p>São aqueles que não são codificados diretamente pelo código genético ou não são comuns na maioria das proteínas.A selenocisteína é encontrada em várias selenoproteínas, que desempenham papéis essenciais na proteção antioxidante e na regulação do metabolismo do selênio; A pirrolina-5-carboxilato é crucial para a síntese adequada de colágeno, que é uma proteína estrutural vital encontrada na pele, ossos e tecidos conectivos e A hidroxiprolina é um componente essencial do colágeno, contribuindo para sua estabilidade estrutural e resistência à degradação.</p><p>7) Por que os aminoácidos são classificados como anfóteros?</p><p>Os aminoácidos são classificados como compostos anfóteros por apresentar simultaneamente características ácidas e básicas.</p><p>PROTEINAS</p><p>8) Fale sobre os diferentes níveis de organização estrutural das proteínas.</p><p>Proteínas primarias: É constituídas por proteínas mais simples, prem mesmo sendo simples se comporta como lig duplas por serem pequenas, se tornam mais resistentes e rígidas.</p><p>Proteínas secundarias: É dividida em Alfa Hélice, os aminoácidos vão interagir com lig de H. E Beta, os aminoácidos também vão interagir com lig H, porem o que difere da alfa, que ela tem uma organização paralela e anti paralela.</p><p>9) Desenhe uma ligação peptídica entre dois aminoácidos hipotéticos.</p><p>hipotéticos são aminoácidos que são propostos teoricamente com base em estruturas químicas possíveis, mas que ainda não foram encontrados na natureza ou confirmados experimentalmente em organismos vivos. Esses aminoácidos podem ser projetados para ter propriedades específicas ou para desempenhar funções biológicas distintas das dos aminoácidos comuns.</p><p>10) Diferencie:</p><p>a) proteína complexa de proteína simples</p><p>As proteínas simples, so liberam apenas aminoácidos durante a hidrolise. Quando quebrados, os aminoácidos que a compõem são liberados.</p><p>Proteínas conjugadas, durante a hidrolise liberam aminoácidos e um radical não peptídico, grupo prostético.</p><p>b) proteína monomérica de proteína oligomérica</p><p>Monomérica, formada apenas por uma cadeia polipeptídica. Ex: Polimerização do etileno, o etileno ( C2H4) é o monômero e se repete para formar o polietileno.</p><p>Oligômeros: Composta por algumas subunidades repetidas. E são formadas por mais de uma cadeia polipeptídica.</p><p>A oligomérica, envolve a formação de cadeias polimerias a partir de subunidades repetidas, de monômero ou oligômero.</p><p>11) Qual a relação entre a estrutura de uma proteína e sua função biológica.</p><p>A estrutura tridimensional de uma proteína é essencial para sua função biológica, pois determina como a proteína interage com outras moléculas no ambiente celular e realiza suas atividades específicas, como catálise de reações químicas, transporte de moléculas, reconhecimento de sinais celulares e suporte estrutural. Estrutura primária: Refere-se à sequência linear de aminoácidos na proteína. Esta sequência determina como a proteína se dobrará e interagirá com outras moléculas. Estrutura secundária: Refere-se a padrões de dobramento localizados na sequência de aminoácidos, como hélices alfa e folhas beta.A estrutura secundária contribui para a estabilidade e função da proteína. Estrutura terciária é crucial para a função específica da proteína, como a capacidade de se ligar a outras moléculas ou catalisar reações químicas. Estrutura quaternária: Algumas proteínas são compostas por múltiplas subunidades polipeptídicas que se associam para formar uma estrutura funcional maior.</p><p>12) O que é desnaturação proteica? Comente este processo do ponto de vista estrutural.</p><p>É o processo pelo qual uma proteína perde sua estrutura tridimensional nativa, levando à perda de sua função biológica. Esse processo pode ser desencadeado por vários fatores, incluindo mudanças no pH, temperatura. As proteínas perdem sua função, mas não ocorre a ruptura das lig peptídicas.</p><p>13) Cite 3 fatores que levem a este processo. Explique-os.</p><p>Altas temperaturas: Proteínas, em geral, não suportam grandes variações de temperatura no meio em que estão ativas. Cada proteína tem um limite específico de calor que, quando ultrapassado, leva a mudanças em sua estrutura.</p><p>Extremos de pH: PHs extremos podem alterar a carga das proteínas, levando ao rompimento das ligações de hidrogênio e, consequentemente, à mudança estrutural da proteína</p><p>Solventes orgânicos miscíveis com a água</p><p>(como etanol e acetona): Esses solventes agem no núcleo das proteínas globulares, desestabilizando a parte hidrofóbica.</p><p>14) Qual a importância da determinação da estrutura primária de uma proteína.</p><p>Ela determina a forma tridimensional da proteína e, consequentemente, suas propriedades e interações com outras moléculas. A sequência de aminoácidos na estrutura primária é única para cada proteína e é essencial para a sua especificidade e atividade biológica.</p><p>15) A substituição de aminoácidos de uma proteína pode alterar sua função biológica? Justifique sua resposta.</p><p>Pode. Porque cada aminoácido possui uma função biológica e altera sua estrutura tridimensional.</p><p>16) Cite 5 funções para as proteínas.</p><p>Tem função de transporte, estrutural, hormonal, enzimática e imunológica.</p><p>17) Porque as proteínas são as macromoléculas mais importantes para os indivíduo.</p><p>Sua principal função é a formação dos tecidos estruturais do organismo, como ossos, músculos, pele, cabelos e órgãos.</p><p>Além de sua função estrutural, a proteína tem outras funções importantes no corpo. Ela participa da composição de enzimas que permitem várias atividades metabólicas no organismo.</p><p>18) Como sabemos as proteínas são formadas por aminoácidos e estes por sua vez, são classificados em vários grupos em função do seu Radical R. Pergunta-se:</p><p>Como estes aminoácidos estão agrupados na proteína em relação sua estrutura terciário.</p><p>Podem ser agrupados por interações hidrofóbica, ponte de hidrogênio, interações de van der Waal...</p><p>19) Cite e explique os diferentes métodos de separação (purificação) e análise de proteínas.</p><p>Tamanho (massa molecular), carga liquida, polaridade e afinidade de química ( especifidade).</p><p>20) Suponha que você tem três proteínas de massas moleculares 10kDa, 40 Kda e 100 kDa. De a ordem de eluição em uma cromatografia de gel-filtração.</p><p>maiores são diluídas mais rapidamente do que moléculas menores, pois são capazes de atravessar os poros da matriz de gel com mais facilidade.</p><p>100kda, 40kda e 10kda</p>