Aminoácidos e Proteínas

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Desvendando os 
Aminoácidos, Proteínas, 
Atividade Enzimática e o 
Metabolismo Proteico
Christiane Fonseca
Desvendando os Aminoácidos, 
Proteínas, Atividade Enzimática e 
o Metabolismo Proteico
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Introdução
As biomoléculas são divididas em quatro grandes grupos: as proteínas, os ácidos 
nucleicos, os lipídios e os polissacarídeos. Segundo Nelson e Cox (2018), as proteínas 
constituem a categoria de biomoléculas mais abundante, além da água, presentes 
nas células. As proteínas são caracterizadas por apresentarem diversas funções. 
Começaremos tratando sobre os aminoácidos, estudando estrutura, classificação e 
nomenclatura, assim como o comportamento ácido-base. Quanto aos peptídeos, 
serão abordados os aspectos gerais e o comportamento de ionização com seus efeitos 
fisiológicos. Após esse embasamento, daremos início ao estudo completo sobre as 
proteínas e suas diversas funções, tanto catalíticas (enzimas) como estruturais, além 
de abordar o seu metabolismo. Ao fim do conteúdo, será possível compreender as 
principais interações das proteínas nas células e sua importância.
Objetivos da Aprendizagem
Ao final do conteúdo, esperamos que você seja capaz de:
• Identificar e classificar os aminoácidos, exemplificando-os;
• Reconhecer as estruturas e funções dos aminoácidos e dos peptídeos;
• Diferenciar as proteínas estrutural e funcionalmente;
• Compreender a desnaturação proteica;
• Caracterizar a natureza química das enzimas e sua especificidade;
• Identificar os fatores que interferem na atividade enzimática;
• As atuações da enzimologia na fisiologia humana;
• Compreender todas as fases da síntese proteica;
• Compreender o ciclo da ureia e sua importância;
• Entender a associação do processo metabólico das proteínas e o mecanismo 
de ação na saúde humana.
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Os Aminoácidos e os Peptídeos
Embora exista uma grande variedade de proteínas, elas são formadas por um conjunto 
de apenas vinte aminoácidos. De acordo com Marzzoco e Torres (2018), mesmo que 
esse número de aminoácidos pareça pequeno, as possibilidades de formação de 
diferentes proteínas são enormes. Os peptídeos são formações de 50 aminoácidos, 
por exemplo. Quando esses aminoácidos estão ligados entre si formando cadeias 
ramificadas, são chamados de polipeptídios.
Estrutura, Classificação e Nomenclatura dos 
Aminoácidos
Os aminoácidos são compostos orgânicos que possuem a mesma estrutura geral, sua 
molécula é formada por um grupo amino (-NH2) e grupo carboxila (-COOH), ligados 
ao mesmo carbono, o carbono α, ou carbono quiral. A diferença entre eles está na 
cadeira lateral, ou grupo R, como mostrado na Figura 1 (MARZZOCO; TORRES, 2018). 
O grupo R varia de forma acentuada em sua complexidade, como estrutura, tamanho, 
carga elétrica e a polaridade da molécula, afetando a solubilidade do aminoácido na 
água. Ou seja, as propriedades da cadeia lateral são importantes para a conformação 
das proteínas, influenciando na sua função. Existem 20 aminoácidos mais comuns, e 
uma forma de classificação é de acordo com o modo como são adquiridos.
• Essenciais: o organismo humano não é capaz de produzir esses aminoáci-
dos, devendo ser ingeridos por meio da alimentação. 
• Não essenciais: são aqueles que o organismo humano é capaz de sintetizar 
com base nos alimentos ingeridos, sendo também importantes para as fun-
ções do organismo. 
Figura 1: Estrutura geral de um aminoácido
Fonte: Marzzoco e Torres (2018).
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Ainda que seja mostrado como uma estrutura bidimensional na Figura 1, os 
aminoácidos possuem uma configuração tridimensional. O carbono faz quatro 
ligações simples, configurando um arranjo tetraédrico. Isso significa que existem 
duas versões de um aminoácido que diferem no posicionamento dos quatro grupos 
ao redor do carbono. 
Isômeros
Duas moléculas que possuem uma composição química idêntica, porém 
estruturas diferentes.
Isômeros ópticos ou enantiômeros 
Quando os isômeros são imagens especulares, como no caso das formas 
alternativas de um aminoácido. Eles são genuinamente diferentes; e não é 
possível passar de uma configuração para outra simplesmente pela rotação 
da molécula. 
Carbono quiral
Um átomo de carbono ligado a quatro grupos diferentes. Quiral é uma palavra 
provinda do grego e que significa “mão”.
Os aminoácidos presentes nas moléculas de proteínas são somente isômeros L. Os 
D-aminoácidos foram encontrados apenas em alguns peptídeos pequenos, como 
alguns peptídeos de paredes celulares de bactérias e certos tipos de antibióticos 
peptídicos. Geralmente, reações químicas comuns são formadas por misturas dos 
isômeros D e L, sendo difícil distinguir e separar um do outro. Entretanto, para os 
sistemas vivos, os isômeros D e L são diferentes entre si (NELSON; COX, 2018). 
Quanto à nomenclatura os aminoácidos também possuem uma abreviatura de três 
letras e outra de uma letra:
Nome Abreviação de três 
letras 
Abreviação de uma 
letra
Alanina Ala A
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
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Ácido aspártico Asp D
Cisteína Cys C
Ácido glutâmico Glu E
Glutamina Gln Q
Glicina Gly G
Histidina His H
Isoleucina Ile I
Leucina Leu L
Lisina Lys K
Metionina Met M
Fenilalanina Phe F
Prolina Pro P
Serina Ser S
Treonina Thr T
Triptofano Trp W
Tirosina Tyr Y
Valina Val V
Tabela 1: Os aminoácidos mais comuns encontrados nas proteínas e suas abreviaturas
Fonte: Brown (2018).
De acordo com Nelson e Cox (2018), a polaridade do grupo R funciona como 
classificação dos aminoácidos, os quais podem ser polares ou apolares. Os 
aminoácidos apolares apresentam o grupo R hidrofílico – atraem as moléculas da 
água – e os aminoácidos polares apresentam o grupo R hidrofóbico – repelem a 
água (ver Figura 2). Os aminoácidos apolares têm grupos R que não interagem com 
a água, por isso, com frequência estão localizados na parte interior da molécula 
proteica. Os aminoácidos pertencentes a esse grupo são: glicina, alanina, valina, 
leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e triptofano. Os aminoácidos 
polares têm, nas cadeias laterais, grupos com carga elétrica líquida ou grupos com 
cargas residuais, tais cargas fazem com que interajam com a água, sendo geralmente 
encontrados na superfície da molécula proteica (MARZZOCO; TORRES, 2018). Na 
Figura 2 são mostradas as formas de ionização predominantes em pH 7, e as áreas 
sombreadas representam o grupo R.
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Figura 2: Estrutura e classificação dos aminoácidos
Fonte: Nelson e Cox (2014).
Comportamento Ácido-Base dos Aminoácidos
As cadeias laterais de muitos desses aminoácidos apresentam grupos ácido-
básicos. Dessa forma, as propriedades das proteínas que contêm esses aminoácidos 
são dependentes do pH, que podem existir da seguinte maneira
Figura 3: Configurações dos aminoácidos
Fonte: Marzzoco e Torres, 2018.
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Em sua estrutura, os aminoácidos apresentam pelo menos dois grupos ionizáveis. 
Caso um aminoácido sem um grupo R ionizável seja dissolvido em água em pH neutro, 
ele permanecerá na solução como um íon bipolar, também chamado de zwitteríon. 
Esses átomos possuem tanto carga negativa como positiva (deriva do alemão, “íon 
híbrido”), e pode agir como ácido ou base. Vale lembrar que não existem aminoácidos 
neutros na forma NH2-CHR-COOH, isso é, sem grupos carregados. Assim, não existe 
um pH no qual um aminoácido não apresente determinado caráter iônico (Nelson; 
Cox, 2018; Marzzoco; Torres, 2018). 
Relembrando o pKa
pKa: Veja a ionização dos aminoácidos em diferentes valores de pH na Figura 
4. O gráfico mostra as quantidades relativas das três versões ionizadas da 
glicina em valores de pH de 0 a 14.
A força dos ácidos fracos é expressa por seus pKa. A carga líquida de um 
aminoácido (a soma algébrica de todos os grupamentos carregados positiva e 
negativamente) depende dos valores do pKa de seus agrupamentos funcionais 
e do pH do meio adjacente. A mudança do pH altera a carga dos aminoácidos 
e facilita a separação física de aminoácidos, peptídeos e proteínas. Quando há 
valores mais baixos de pH, as moléculascom a versão não ionizada do grupo 
carboxila começam a predominar. Acima de pH 8, alguns dos grupos amino 
perderam seus prótons extra, produzindo moléculas com carga negativa. No 
pKa para o grupo amino, o número de moléculas com e sem grupos amino 
ionizados é igual, e, com valores de pH acima do pKa, predomina a versão não 
ionizada desse grupo.
Ponto Isoelétrico
Calculo do Ponto Isoelétrico: Fórmula para cálculo do ponto isoelétrico 
(MARZZOCO; TORRES, 2018, p.15).
Figura 4: Reação de polimerização de aminoácidos
Fonte: Imagem de Domínio Público (Wikipedia, 2023).
Existe um pH no qual todas as moléculas apresentam cargas positivas e negativas 
iguais. Esse pH é chamado ponto isoelétrico (pI). Cada aminoácido tem um ponto 
isoelétrico diferente, no entanto 15 dos 20 aminoácidos têm pontos isoelétricos 
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próximos de 6. Para a Glicina, que não possui qualquer grupo ionizável na cadeia lateral, 
o ponto isoelétrico é simplesmente a média aritmética dos dois valores de pKa.
Aspectos Gerais e Comportamento de Ionização 
dos Peptídeos
A polimerização dos α-aminoácidos se dá, pelo menos conceitualmente, pela 
eliminação de uma molécula de água, conforme mostrado na Figura. 5. A ligação CO 
– NH resultante é conhecida como uma ligação peptídica. Os polímeros formados por 
dois, três, poucos e muitos resíduos de aminoácidos (também chamados de unidades 
peptídicas) são conhecidos, respectivamente, como dipeptídeos, tripeptídeos, 
oligopeptídeos e polipeptídeos (VOET; VOET, 2013).
Figura 5: Reação de polimerização de aminoácidos
Fonte: Imagem de Domínio Público (Wikipedia, 2023).
Os peptídeos podem ser distinguidos entre si por meio de seu comportamento de 
ionização. Em um peptídeo, os resíduos de aminoácidos internos não apresentam 
grupo amina e carboxila ionizáveis e, são ligados covalentemente entre si, no entanto 
podem apresentar grupos ionizáveis em suas cadeias laterais. O peptídeo apresenta 
um grupo α- amino ou um grupo α-carboxila ionizável em cada uma de suas 
extremidades. Desta forma, os grupos α- amino livre, α-carboxila livre e a natureza 
de inúmeros grupos R (cadeias laterais) ionizáveis antecipam o comportamento 
acidobásico de um peptídio. Os peptídios têm curvas de titulação características e 
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pH isoelétrico característico, assim como os aminoácidos livres, no qual eles não se 
moverão quando submetidos a um campo elétrico (NELSON; COX, 2018).
Efeitos Fisiológicos dos Peptídeos
As proteínas e os peptídeos têm diversos papéis bioquímicos. Um dos mais 
importantes é o de hormônios. A cisteína apresenta um grupo tiol que é único entre 
os 20 aminoácidos, formando uma ligação dissulfeto (-S-S-) com outro resíduo de 
cisteína. Essa ligação é importante para a estrutura das proteínas, pois pode unir 
cadeias polipeptídicas diferentes ou estabelecer ligações cruzadas entre cisteínas 
na mesma cadeia. A oxitocina e a vasopressina são exemplos de hormônios com 
características estruturais semelhantes (ver Figura 6). Em cada um, há uma ligação 
-S-S-, responsável por conferir a estrutura cíclica da molécula. Cada um desses 
peptídeos contém nove resíduos de aminoácidos. Esses dois peptídeos têm 
importância fisiológica considerável como hormônios (CAMPBELL; FARRELL, 2016). 
Figura 6: Estruturas da oxitocina e vasopressina
Fonte: Campbell; Farrell, 2016.
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Hormônios
Parto e Amamentação – O papel dos hormônios peptídicos: os grandes efeitos 
destas moléculas pequenas.
Figura 7: Newborn baby
Fonte: wikipedia (2023)
A oxitocina induz o parto e controla a contração do músculo uterino. Durante a 
gravidez, o número de receptores para a oxitocina na parede uterina aumenta. Na 
hora do parto, o número de receptores para a oxitocina é alto o suficiente para causar 
a contração do músculo liso do útero na presença de pequenas quantidades de 
oxitocina produzidas pelo organismo no final da gravidez. A oxitocina também tem 
uma função no estímulo do fluxo de leite. O processo de sucção envia sinais nervosos 
ao hipotálamo do cérebro materno. Já a vasopressina tem um papel no controle da 
pressão sanguínea ao regular a contração do músculo liso, além disso a vasopressina 
estimula a reabsorção de água pelos rins, tendo efeito antidiurético. Quanto mais 
água é retida, maior é a pressão sanguínea (CAMPBELL; FARRELL, 2016).
As Proteínas 
Proteínas são moléculas de alto peso molecular (macromoléculas) formadas por um 
conjunto de 20 aminoácidos unidas entre si por meio de ligações peptídicas. Cada 
proteína tem uma sequência específica de aminoácidos, o que define sua função e a 
difere entre milhares existentes em nosso organismo. 
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Arquitetura das Proteínas: Estrutura Covalente e 
Caracterização Tridimensional
Diversas configurações (estruturas tridimensionais) são possíveis para uma molécula 
do porte de uma proteína. Devido a esta complexidade, as proteínas são definidas em 
quatro níveis de estrutura:
• Estrutura primária: nada mais é que a sequência de aminoácidos. Essa es-
trutura determina a estrutura tridimensional e as propriedades da proteína. 
A estrutura primária de uma proteína pode ser destruída caso exposta por 
longos períodos a ácidos ou bases fortes, à temperatura elevada ou ainda na 
presença de enzimas digestivas, o que resultará na liberação de peptídeos 
menores ou aminoácidos livres.
• Estrutura secundária: formada quando a estrutura primária dos aminoácidos 
próximos se arranjam. Para essa conformação estrutural, além das ligações 
peptídicas, há também envolvimento das ligações por pontes de hidrogênio 
(um tipo de interação eletrostática entre os átomos de hidrogênio e oxigênio). 
Há dois tipos de estrutura secundária adotadas pelas proteínas: 
 � α-hélice: a proteína apresenta uma estrutura helicoidal orientada para direita 
como se estivesse ao redor de um cilindro e em que as cadeias laterais dos 
aminoácidos são projetadas para fora do eixo central da cadeia de polipeptídica. 
Essa estrutura é mantida por pontes de hidrogênio formadas entre os grupos 
C=O e H-N das cadeias polipeptídicas (ver Figura 7).
 � folha a-pregueada: ocorre envolvendo dois aminoácidos de cadeias diferentes, 
na qual diversas cadeias de aminoácidos se ligam de forma parelela por meio 
de pontes de hidrogênio. Os segmentos em folha β da proteína assumem uma 
forma de folha de papel dobrada em pregas.
• Estrutura terciária: quando ocorre interação entre as cadeias laterais de um 
polipeptídeo. Caracterizada pelo dobramento das cadeias polipeptídicas so-
bre si mesmas a partir das interações de regiões que estão organizadas em 
estrutura secundária. O equilíbrio dessa conformação depende de diversos 
tipos de ligações, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e li-
gações iônicas. As interações hidrofóbicas são as mais importantes para a 
manutenção da conformação espacial das proteínas, dado o grande número 
de aminoácidos hidrofóbicos presentes (BELLÉ; SANDRI, 2014).
• Estrutura quaternária: há a associação de duas ou mais cadeias polipeptídi-
cas. Essa conformação é mantida por interações não covalentes, como in-
terações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio e ligações iônicas, assim como 
a estrutura terciária. Importante lembrar que nem todas as proteínas terão 
esse tipo de estrutura (BELLÉ; SANDRI, 2014).
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Figura 8: Estruturas das proteínas
Fonte: Nelson; Cox (2014).
Características Gerais das Proteínas Fibrosas e 
Globulares
As proteínas também são classificadas de acordo com sua estrutura espacial:
• Fibrosas: são insolúveis e, em geral, desempenham funções estruturais mais 
especializadas. Essas proteínas não se enovelam formando estruturas ter-
ciárias. Sendo assim, a estrutura secundária é o seu maior nível de organiza-
ção. As proteínas fibrosas são representadas pelo colágeno e α-queratinas. 
• Globulares: são caracterizadas por apresentarem cadeias polipeptídicas 
enoveladas em estruturas tridimensionais resultando em formas esféricas. 
As proteínas globulares solúveis desempenham várias funções nas células 
vivas, além dissoestão associadas às funções de transporte. Os exemplos 
são a mioglobina, a hemoglobina, a albumina e as imunoglobulinas (BELLÉ, 
2014; BROWN, 2018).
As Diversas Funções Biológicas das Proteínas 
Nossas células são compostas principalmente por proteínas. Como elas são os 
constituintes mais abundantes em nosso organismo, desempenham funções 
essenciais para o equilíbrio do corpo. A seguir são apresentadas as principais 
funções das proteínas.
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Estrutural ou plástica
As proteínas são capazes de dar forma e estrutura às células, conferindo 
rigidez e elasticidade aos tecidos. São exemplos de células estruturais as 
glicoproteínas, presentes nas membranas celulares. O colágeno atua na 
sustentação sobretudo das cartilagens, da pele, dos tendões, dos ossos 
e dos ligamentos. No tecido muscular, a actina e a miosina participam dos 
mecanismos de contração muscular. No cabelo, na pele e nas unhas, a 
queratina atua impermeabilizante.
Reguladora ou hormonal 
Algumas proteínas atuam sobre células e órgãos regulando suas funções. 
Essas proteínas são os hormônios, que podem ser sintetizados pelo próprio 
órgão ou por glândulas anexas. A insulina, que é produzida pelo pâncreas, 
promove a absorção de glicose pelas células do organismo e contribui para a 
redução da concentração de glicose no sangue. 
Defesa 
Nosso corpo produz proteínas capazes de neutralizar agentes que atacam 
nosso organismo, como bactérias e vírus. Os anticorpos são produzidos por 
células do sistema imune (linfócitos). Uma característica dos anticorpos é que 
são específicos para cada tipo de agente. São produzidos quando o corpo entra 
em contato com um agente infeccioso ou por meio de vacinas. A trombina e o 
fibrinogênio são proteínas consideradas de defesa, atuando na coagulação do 
sangue, e evitando, assim, a perda sanguínea em casos de ferimentos. 
Transporte
Gases, como o O2 e o CO2, são transportados em nosso corpo pela hemoglobina. 
Lipídeos são transportados pelas lipoproteínas por meio do plasma sanguíneo. 
Na membrana celular, encontramos proteínas transportadoras. As vitaminas, 
fármacos, ferro e cobre também são transportados na corrente sanguínea 
por proteínas.
Nutricional ou energética
A ingestão de proteínas é essencial para obtenção de aminoácidos 
necessários para síntese das proteínas, as quais atuam em todas as 
funções descritas. Algumas são necessárias para obter energia e outras 
como nutrientes para nosso corpo.
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Reserva
O objetivo é armazenar aminoácidos para o desenvolvimento do corpo. Como 
exemplos temos a albumina, encontrada na clara do ovo; glutelinas, presentes 
em sementes; a ferritina, que armazena ferro; e a caseína, presente no leite, que 
armazena aminoácidos essenciais.
Enzimas
As proteínas também atuam como catalisadores em reações químicas. 
As enzimas serão estudadas em detalhe no próximo tópico. 
Desnaturação Proteica e os Fatores Envolvidos
A desnaturação proteica é definida como qualquer modificação na conformação 
secundária, terciária ou quaternária sem que ocorra o rompimento das ligações 
peptídicas da estrutura primária. Essa perda de estrutura normalmente vem 
acompanhada de perda de função. Grande parte das proteínas pode ser desnaturada 
pelo calor. Na maioria dos casos, ele atua nas muitas interações fracas presentes 
na proteína, por exemplo, nas ligações de hidrogênio. Outros fatores também 
podem causar a desnaturação da proteína, tais como: agitação, radiações visível e 
ultravioleta e raios-X. Ou ainda a presença de agentes químicos, como ácidos e bases 
fortes; solventes orgânicos miscíveis em água, como etanol e acetona; detergentes 
e soluções concentradas de ureia e cloreto de guanidina; além de metais pesados, 
como chumbo e mercúrio (NELSON; COX, 2018; PINTO, 2017).
Os Processos Patológicos Relacionados com o 
Equilíbrio Proteico
Um adulto precisa, em média, de 0,8 g de proteínas por quilo, o que pode ser convertido 
em 56 g para uma pessoa de 70 kg. Diante disso, tanto o excesso como a falta de 
proteínas no organismo (desequilíbrio proteico) pode levar ao desenvolvimento de 
processos patológicos. Como exemplo, está a doença de kwashiorkor, cujos sintomas 
incluem estômago inchado, descoloração da pele e retardamento no crescimento. 
Ao contrário dos carboidratos e gorduras, as proteínas não são armazenadas. Em 
excesso, será metabolizada em outras substâncias, como as gorduras. Por esse 
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motivo, é preciso consumir quantidades adequadas de proteínas por dia. No entanto, 
em excesso pode causar diversos problemas no organismo, como doenças nos rins, 
osteoporose, arterosclerose, aumento de peso e problemas no fígado. Já a falta de 
proteínas pode causar erupções cutâneas, má cicatrização de feridas, depressão, 
ansiedade, desmaio, edema entre outros (BETTELHEIM, 2016). 
As Enzimas
As enzimas são proteínas especializadas em catalisar reações biológicas, ou seja, 
aumentam a velocidade de uma reação química sem interferir no processo. Elas diferem 
dos catalisadores químicos comuns em muitos aspectos importantes. Tais como: 
• Velocidades de reação elevadas: geralmente as velocidades são de várias 
ordens de magnitude maiores do que as reações catalisadas por catalisa-
dores químicos. 
• Condições de reações brandas: as reações catalisadas por enzimas ocorrem 
sob condições relativamente brandas, como temperaturas abaixo de 100°C, 
pressão atmosférica e pH próximo de neutro. 
• Enorme especificidade de reação: quando comparadas aos catalisadores 
químicos, as enzimas possuem um grau de especificidade muito mais eleva-
do, tanto no que se refere aos substratos (reagentes) como aos produtos, isto 
é, as reações enzimáticas raramente formam produtos secundários. 
• Capacidade de regulação: a atividade catalítica da maioria das enzimas varia 
em resposta à concentração de outras substâncias, além das concentrações 
de substratos e produtos. 
Aspectos Estruturais das Enzimas
Exceto um pequeno grupo de moléculas de RNA que apresenta atividade catalítica 
(ribozimas), todas as enzimas são proteínas altamente especializadas. Elas aceleram 
as reações químicas que acontecem no nosso organismo, ou seja, catalisando reações 
que demorariam muito tempo para acontecer (MAGALHÃES et al., 2017). Algumas 
enzimas requerem um componente químico adicional chamado de cofator, que pode 
ser um ou mais íons inorgânicos, como Fe+2 ou Fe+3 (catalase, peroxidase e citocromo 
oxidase). Outras requerem uma molécula orgânica complexa ou uma molécula 
metalorgânica chamada coenzima. A coenzima, ou íon metálico, que está firmemente 
ou até mesmo covalentemente ligada à parte proteica da enzima é chamada de grupo 
prostético. Uma enzima completa e cataliticamente ativa, junta com sua coenzima e/ou 
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íons metálicos, é chamada de holoenzima (“holo” é um prefixo que significa “integral”, 
“completo”). A parte proteica desta enzima é chamada de apoenzima ou apoproteína. 
As coenzimas funcionam como transportadores transitórios de grupos funcionais 
específicos (MARZZOCO; TORRES, 2018; NELSON; COX, 2018).
Classificação e Nomenclatura das Enzimas
As enzimas recebem nomes derivados da reação que elas catalisam e/ou do 
composto ou tipo de composto em que atuam. Uma grande quantidade de enzimas 
é denominada pela adição do sufixo “-ase” ao nome do seu substrato. Por exemplo, 
lactato desidrogenase acelera a remoção de hidrogênio do lactato. Algumas enzimas, 
entretanto, têm nomes mais antigos que foram atribuídos antes de sua função ter sido 
claramente entendida. Entre essas enzimas, temos a pepsina, tripsina e quimotripsina 
(todas enzimas do trato digestivo). Além disso, certas enzimas têm mais de um nome 
ou ainda duas enzimas diferentes apresentam o mesmo nome. Para sistematizar 
essas contradições e também devido ao crescente número de enzimas descobertas, 
a União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (Nomenclature Committee 
of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology – NC-IUBMB) 
desenvolveu um sistemainternacional para dar nome e classificar as enzimas 
chamado número E.C. (abreviatura em inglês para Comissão de Enzimas). Por meio 
desse sistema, as enzimas são divididas em seis classes principais, cada uma delas 
com subclasses, de acordo com a reação química catalisada (MARZZOCO; TORRES; 
2018; NELSON; COX, 2018). As seis classes de enzimas são (BETTELHEIM, 2016):
Oxidorredutases 
Catalisam reações de transferência de elétrons. 
Transferases
Catalisam reações de transferência de grupos C- (carbono), N-(nitrogênio) ou 
P- (fósforo). 
Hidrolases
Catalisam reações de hidrólise, ou seja, transferência de grupos funcionais 
para a água. 
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Liases
Catalisam a adição de grupos a ligações duplas ou a formação de ligações 
duplas pela remoção de grupos. 
Isomerases 
Catalisam a transferência intramolecular de grupos, levando à formação de 
formas isoméricas. 
Ligases 
Catalisam a formação de ligações C-C, C-S, C-O e C-N por reações de 
condensação, com gasto de ATP.
Como as Enzimas Funcionam?
Quando uma reação é catalisada por uma enzima, esta liga-se ao substrato (um dos 
reagentes) para formação de um complexo. A formação do complexo desse leva à 
formação de espécies em estado de transição, para depois ocorrer a formação do 
produto. Normalmente, essas ligações são feitas por interações não covalentes em 
uma pequena parte da enzima chamada sítio ativo, com frequência está na superfície 
da proteína e consiste de aminoácidos essenciais para a atividade enzimática. A 
reação catalisada pela enzima acontece no sítio ativo em várias etapas. A primeira 
etapa é a ligação do substrato à enzima, que ocorre devido às interações específicas 
entre o substrato e as cadeias laterais e os aminoácidos que constituem o sítio ativo. 
Existem dois modelos principais que descrevem esse processo de ligação. O primeiro 
modelo chave-fechadura supõe um alto grau de semelhança entre o formato do 
substrato e a geometria do sítio de ligação na enzima. O segundo, chamado de 
modelo do ajuste induzido, leva em conta o fato de que as proteínas têm alguma 
flexibilidade tridimensional. De acordo com esse modelo, a ligação do substrato induz 
a uma mudança conformacional na enzima que resulta em um encaixe complementar 
depois que o substrato está ligado. 
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Figura 9: Modelos de ligação enzimas-substratos
Fonte: Campbell e Farrell (2016).
Depois que o substrato é ligado e o estado de transição é formado, a catálise pode 
acontecer. Isso significa que as ligações devem ser reorganizadas. Os efeitos de 
proximidade e orientação, que ocorrem no estado de transição, aceleram a reação. 
O substrato se transforma em produto à medida que as ligações são rompidas e 
novas são formadas. A enzima fica disponível para catalisar mais uma reação, para 
formação de mais produto, quando o produto é liberado do sítio ativo da enzima. 
Cada enzima tem seu próprio e único mecanismo de catálise, e isso se deve à grande 
especificidade que elas possuem (CAMPBELL; FARRELL, 2016). A conversão do 
substrato em produto implica na transposição de uma barreira energética (ver Figura 
9). As enzimas reduzem a energia de ativação e tornam possível a conversão de 
substratos em produtos.
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Figura 10: Representação da variação de energia de ativação em função do caminho da reação, na 
presença e na ausência de catalisador
Fonte: Bellé e Sandri (2014).
Fatores que Afetam a Velocidade Enzimática: 
Concentração de Enzima, Tempo de Reação, pH e 
Concentração de Substrato
As enzimas apresentam condições ótimas em que são capazes de exercer suas 
atividades com alta eficiência. A alteração de alguns fatores, como concentração da 
enzima, concentração do substrato, temperatura e pH, afeta a atividade enzimática. 
Tais fatores são detalhados a seguir:
Concentração da enzima e do substrato: quando a concentração de substrato é 
mantida constante e a concentração da enzima é aumentada, a velocidade aumenta 
linearmente. Essa é a situação em praticamente todas as reações enzimáticas, porque 
a concentração molar da enzima geralmente é muito menor que a do substrato. 
Entretanto, se a concentração da enzima é mantida constante e aumentamos a 
concentração do substrato, uma curva completamente diferente é encontrada, 
chamada curva de saturação. Após um determinado ponto, a velocidade permanece 
constante mesmo com um aumento da concentração do substrato. Isso porque, 
no ponto de saturação, as moléculas do substrato estão ligadas em todos os sítios 
20
disponíveis das enzimas. Como eles se encontram ocupados, a reação já está em sua 
máxima velocidade (BETTELHEIM, 2016). 
Temperatura: o aumento da temperatura causa o aumento da velocidade de reação. Esse 
aumento acontece devido ao aumento no número de moléculas com energia suficiente 
para atravessar a barreira de energia e formar os produtos. As enzimas humanas 
possuem uma temperatura ótima entre 35 e 40°C. (MAGALHÃES et al., 2017). Em altas 
temperaturas, a velocidade da reação tende a diminuir, devido à desnaturação da proteína 
(MAGALHÃES et al., 2017). Um exemplo de inativação da enzima é a utilização de baixas 
temperaturas para a preservação de alimentos por refrigeração.
pH: o pH geralmente tem influência na ionização do sítio ativo da enzima e, além 
disso, pode desnaturá-la, especialmente se expostas a valores extremos de pH. Cada 
enzima possui seu pH ótimo, no qual a atividade enzimática é máxima, mostrando 
em que [H+] a enzima funciona no organismo. O pH ótimo de uma enzima não é 
necessariamente idêntico ao pH do meio intracelular (MARZZOCO; TORRES, 2018; 
NELSON; COX, 2018).
Cinética Enzimática
A cinética de uma enzima (estudo da velocidade das reações e os fatores que 
influenciam essa velocidade) é chamada de cinética enzimática, avalia-se quanto 
de substrato é consumido ou o quanto de produto é formado no tempo de reação. A 
estrutura enzima-substrato (ES) tem uma energia de ativação levemente menor que a 
do substrato isolado, e a sua formação leva ao surgimento do estado de transição Ts. 
A formação de P (produto) a partir de ES é a etapa limitante da velocidade da reação. A 
velocidade de uma reação catalisada por enzimas depende das concentrações tanto 
da enzima como do substrato (MARZZOCO; TORRES, 2015). O processo catalítico 
pode ser traduzido pela equação de Michaelis-Menten a seguir:
Michaelis e Menten (1913, apud MARZZOCO;TORRES, 2018) mostraram 
matematicamente que, à medida que as reações catalisadas por enzimas são 
21
saturáveis, sua velocidade de catálise não descreve uma resposta linear diante do 
aumento da concentração de substrato, como mostrado na Figura 10. Obtém-se uma 
curva hiperbólica, que mostra que a velocidade da reação (V) aumenta ao mesmo 
tempo que concentração do substrato [S] até alcançar um valor ótimo em que a 
velocidade da enzima é máxima: 
Figura 11: Efeito da concentração de substrato na velocidade da reação.
Fonte: Marzzoco e Torres, 2018.
A constante de Michaelis (Km) é definida como a concentração para a qual a 
velocidade da reação enzimática é metade de Vmáx, e seu valor indica o grau de 
eficiência pelo qual uma enzima processa seu substrato convertendo-o em produto. 
Quanto menor for o valor de Km, maior será a afinidade da enzima por seu substrato, 
ou seja, sua especificidade.
Aplicações da Biotecnologia Enzimática
Inúmeros setores da indústria utilizam as enzimas para diversas finalidades. Como 
exemplo, temos a indústria têxtil, na qual os tecidos são submetidos a α-amilase da 
enzima fenilalanina hidroxilase para retirar a goma de amido adicionada em etapas 
22
anteriores da produção. Outra indústria a ser citada é a produtora de queijos, que utiliza 
a quimiosina para a produção desses alimentos, e também lipases e proteases para o 
desenvolvimento de produtos com características próprias (OLIVEIRA, 2015). A Tabela 2 
apresenta algumas enzimas de interesse industrial e suas áreas de aplicação. 
Enzima Aplicação
Proteases, tirosinases Indústria cosmética
Colagenase Indústrias cosméticae farmacêutica 
Lipase Indústrias farmacêutica e têxtil
Papaína, plamina Indústria farmacêutica 
Amilase Indústria de papel e celulose
Tabela 2: Enzimas e áreas de aplicação
Fonte: Oliveira (2015, p.86).
Algumas enzimas são retiradas de plantas ou de órgãos de animais, mas muitas 
podem ser obtidas por meio de bioprocessos utilizando fungos e bactérias.
Aprenda um pouco mais sobre enzimas e suas funções acessando 
o link abaixo:
https://www.youtube.com/watch?v=oxrKW1XJ7Kc
Saiba mais
Metabolismo das Proteínas
O metabolismo é o processo global pelo qual os sistemas vivos adquirem e utilizam 
a energia livre de que necessitam para realizar suas várias funções. Os produtos 
específicos produzidos a partir de uma série de reações enzimáticas sucessivas 
são chamadas de vias metabólicas. Seus reagentes, intermediários e produtos são 
denominados metabólitos. 
As vias com as reações que compreendem o metabolismo são frequentemente 
divididas em duas categorias: 
23
Catabolismo, ou degradação:
nutrientes e constituintes celulares são degradados para reaproveitar seus 
componentes ou para gerar energia livre. 
Anabolismo, ou biossíntese:
as biomoléculas são sintetizadas a partir de compostos mais simples.
Biossíntese Proteica
Como já estudamos anteriormente, as proteínas são moléculas orgânicas formadas 
por uma série de aminoácidos ligados entre si. Tais ligações são chamadas de 
ligações peptídicas. As proteínas figuram entre as mais importantes substâncias 
presentes no organismo, uma vez que desempenham funções variadas. A biossíntese 
de proteínas ocorre nos ribossomos, organelas presentes no citoplasma e no retículo 
endoplasmático rugoso. As etapas de biossíntese são transcrição, ativação dos 
aminoácidos e tradução. 
Figura 12: Transcrição.
Fonte: Deduca (2023).
O RNA mensageiro (RNAm) transcreve a informação genética contida em uma 
porção pequena de DNA, o cistron. Durante esse processo, ocorre o pareamento 
de bases com a ajuda da RNA-polimerase. O códon é formado pela sequência de 3 
bases nitrogenadas e é responsável pela codificação dos aminoácidos. Com isso, a 
molécula de RNAm replica a mensagem do DNA, vai do núcleo para os ribossomos, 
passa pelos poros da membrana plasmática e, então, forma o molde para a síntese 
proteica (BERG et al., 2014).
https://www.infoescola.com/bioquimica/proteinas/
https://www.infoescola.com/bioquimica/aminoacidos/
https://www.infoescola.com/bioquimica/ligacao-peptidica/
https://www.infoescola.com/biologia/ribossomo/
https://www.infoescola.com/citologia/reticulo-endoplasmatico-liso-rugoso/
https://www.infoescola.com/citologia/reticulo-endoplasmatico-liso-rugoso/
24
Figura 13: Ativação de aminoácidos
Fonte: Deduca (2023).
É atuação do RNA transportador (RNAt), o qual leva os aminoácidos dispersos no 
citoplasma, provenientes da digestão, até os ribossomos. Os RNAt são adaptadores 
que estabelecem a ligação entre um ácido nucleico e um aminoácido. Além disso, 
possuem cadeias simples de cerca de 80 nucleotídios. Em determinada região do 
RNAt está o anticódon, que é complementar a uma sequência de 3 bases do códon do 
RNAm. A ativação dos aminoácidos é dada por enzimas específicas, que se unem ao 
RNAt, formando o complexo aa-RNAt, dando origem ao anticódon, um trio de códons 
complementar aos códons do RNAm. Para que esse processo ocorra, é preciso haver 
energia, que é fornecida pelo ATP (BERG et al., 2014).
Figura 14: Tradução
Fonte: Deduca (2023).
25
É um processo mais complexo do que a replicação ou a transcrição. Estes ocorrem 
dentro da estrutura de uma linguagem comum de pareamento de bases. Criando 
um vínculo entre as linguagens dos ácidos nucleicos e das proteínas, o processo de 
síntese de proteínas depende tanto de fatores relacionados com os ácidos nucleicos 
quanto de fatores proteicos. A síntese de proteínas ocorre nos ribossomos – enormes 
complexos que contêm três grandes moléculas de RNA e mais de 50 proteínas. Na 
fase de tradução, a mensagem contida no RNAm é decodificada e o ribossomo a 
utiliza para sintetizar a proteína de acordo com a informação dada (BERG et al., 2014).
A síntese de proteínas é um processo rápido, porém muito 
completo. Para compreender melhor assista ao vídeo: https://
www.youtube.com/watch?v=KAB-ZCP_ie8
Saiba mais
 
Catabolismo dos Aminoácidos: Transaminação e 
Desaminação Oxidativa
Como foi visto na seção 1.1, os aminoácidos podem ser classificados em dois grupos: 
essenciais e não essenciais. Os mamíferos sintetizam os aminoácidos não essenciais 
a partir de precursores metabólicos, porém devem obter os aminoácidos essenciais 
a partir da dieta. Quando em excesso, os aminoácidos não são armazenados e 
também não são excretados. Eles são convertidos em intermediários metabólicos, por 
exemplo, o Piruvato. Logo, os aminoácidos são precursores de glicose, ácidos graxos 
e corpos cetônicos, sendo considerados combustíveis metabólicos. Nesta subseção, 
estudaremos a desaminação e a transaminação dos aminoácidos. A desaminação 
consiste na remoção do grupo amino, com o objetivo de excretar o excesso de 
nitrogênio e degradar a cadeia de carbono restante ou convertê-la em glicose. A ureia, o 
produto predominante de excreção do nitrogênio em mamíferos terrestes, é sintetizada 
a partir de amônia e aspartato. Ambas as substâncias são derivadas principalmente 
do glutamato, um produto da maior parte das reações de desaminação. O organismo 
precisa se desfazer do porque tanto ele como NH3 são tóxicos. A Figura 12 mostra um 
panorama geral das vias de catabolismo das proteínas. 
26
Figura 15: Panorama geral das vias de catabolismo das proteínas
Fonte: Bettelheim (2016).
A maior parte dos aminoácidos é desaminada por transaminação: a transferência 
de seu grupo amino para um α-cetoácido, produzindo o α-cetoácido do aminoácido 
original e um novo aminoácido, em reações catalisadas por aminotransferases 
(também chamadas de transaminases). O aceptor predominante de grupos amino é 
o α-cetoglutarato, produzindo glutamato como o novo aminoácido:
Aminoácido + α-cetoglutarato ⇋ α-cetoglutarato + glutamato
A transaminação também ocorre na transferência do grupo amino do glutamato 
produzido para o oxalacetato em uma segunda reação de transaminação, 
produzindo aspartato: 
Glutamato + oxalacetato ⇋ α-cetoglutarato + aspartato
As reações de transaminação são necessárias para a síntese da maioria dos 
aminoácidos. O segundo estágio do catabolismo do nitrogênio é a desaminação 
oxidativa do glutamato, que ocorre na mitocôndria e forma e regenera α-cetoglutarato 
novamente do primeiro estágio (transaminação). O NADH + H+ produzido no segundo 
estágio entra na via da fosforilação oxidativa e eventualmente produz três moléculas 
de ATP (VOET; VOET, 2013; BETTELHEIM, 2016). 
27
Ciclo da Ureia
Como mostrado, a ureia é a principal forma de eliminação dos grupos amino originários 
dos aminoácidos e corresponde a cerca de 90% dos componentes nitrogenados da 
urina. Um átomo de nitrogênio da molécula de ureia é fornecido por NH3 livre, e o outro 
nitrogênio é fornecido pelo aspartato. O carbono e o oxigênio da ureia são derivados 
do CO2. A produção da ureia é realizada pelo fígado e, então, transportada pelo 
sangue até́ os rins para ser excretada na urina (HARVEY; FERRIER, 2015). Segundo 
Bettelheim (2016), nem todos os seres vivos se desfazem do nitrogênio em forma 
ureia. As bactérias e peixes, liberam a amônia pura. No entanto, como ela é liberada 
na água, a diluição faz com que não haja prejuízos para os organismos que ali vivem. 
Os pássaros e répteis secretam nitrogênio na forma de ácido úrico, caracterizando o 
sólido branco presente nas fezes dos pássaros, por exemplo.
Equilíbrio Nitrogenado e as Dietas Alimentares
O equilíbrio nitrogenado é a diferença de nitrogênio das proteínas que é ingerido e a 
quantidade que é excretada.
• Balanço nitrogenado equilibrado: quando a quantidade de nitrogênio ingerida 
é igual à excretada. Ex.: adultos que não estão perdendo nem aumentandoa 
sua massa magra (músculos).
• Balanço nitrogenado negativo: quando a quantidade de nitrogênio ingerida é 
menor que à excretada. Ex.: estado de jejum, dieta pobre em proteínas, dieta 
restritiva, doenças altamente catabólicas como câncer e AIDS etc.
• Balanço nitrogenado positivo: quando a quantidade de nitrogênio ingerida é 
maior que à excretada. Ex.: crianças em fase de crescimento, gestantes, trei-
no de musculação com o objetivo de hipertrofia muscular etc.
A proteína ingerida deve ser de alto valor biológico, ou seja, pode conter em sua 
composição aminoácidos essenciais que o corpo não é capaz de produzir. Os 
alimentos de origem animal, como carnes, ovos e leite, são fontes de proteínas de 
alto valor biológico, enquanto os de origem vegetal são pobres – exceto a soja, que 
é equivalente às proteínas de origem animal. A digestão das proteínas se inicia no 
estômago, pois a presença do ácido clorídrico desnatura as proteínas pois quebra 
as ligações de hidrogênio da molécula. A proteína perde a forma inicial e fica mais 
aberta ao ataque das enzimas. A enzima pepsina quebra as proteínas em moléculas 
menores, hidrolisando as ligações peptídicas. Já no intestino delgado, as proteínas 
sofrem a ação das enzimas produzidas pelo pâncreas (tripsina, quimotripsina, 
28
elastase e carboxipolipeptidase). Em seguida, os peptídeos e aminoácidos absorvidos 
são transportados ao fígado através da veia porta. Cerca de 1% da proteína ingerida 
é excretada nas fezes. Como vimos, o excesso de aminoácidos não é eliminado, 
ele participará na construção e manutenção dos tecidos, na formação de enzimas, 
hormônios, anticorpos, no fornecimento de energia e na regulação de processos 
metabólicos (anabolismo e catabolismo) (SÓ NUTRIÇÃO, s.d; PINTO, 2017).
Defeitos Enzimáticos no Metabolismo dos 
Aminoácidos e as Consequências para o Corpo 
Humano
Segundo BERG et al. (2014), as falhas no metabolismo de aminoácidos mostraram 
alguns dos primeiros exemplos de defeitos bioquímicos (geralmente hereditários) 
ligados a mais de 100 condições patológicas, isso porque, existe um grande número 
de enzimas que participam das inúmeras vias metabólicas. Como consequência da 
deficiência enzimática, o acúmulo do metabólito em todos os fluidos corpóreos e a 
sua excreção na urina é constatado. O diagnóstico é feito por dosagem, no sangue 
ou na urina, do metabólito acumulado ou, ainda, dosando a enzima no sangue em 
hemácias ou leucócitos (MARZZOCO; TORRES, 2018).
Ainda de acordo com Marzzoco e Torres (2018), os efeitos como um todo da deficiência 
enzimática variam de acordo com a enzima defeituosa, os quais podem ser tão graves 
inviabilizando o feto ou, com maior frequência, provocando lesões a partir dos primeiros 
meses de vida, incluindo retardamento mental e físico e expectativa de vida reduzida. 
29
Conclusão 
Chegamos ao fim do conteúdo. Nele, você verificou a importância das proteínas em 
nosso organismo. Analisamos, desde a estrutura formadora, o aminoácido, até a 
formação de biomoléculas mais complexas, as proteínas, passando pelo estudo das 
enzimas. Abordamos sua importância nas reações, além de estudar o metabolismo 
das proteínas como um todo. 
A princípio, estudamos os aminoácidos, conhecemos os 20 aminoácidos “padrão”, 
os quais sintetizam as proteínas por meio de reações de condensação e são 
formados por um grupo carboxila e um grupo amino. São classificados geralmente 
pela polaridade de suas cadeias laterais. Vimos que os pequenos peptídeos possuem 
comportamento ácido-base e atuam em aspectos fisiológicos do nosso corpo, como 
a ocitocina no caso da amamentação. 
Ao estudar as proteínas, observamos sua classificação em relação a sua estrutura 
(primária, secundária, terciária e quaternária) e também sua estrutura espacial 
(globulares e fibrosas), enfatizando o comportamento de cada conformação. As 
diversas funções biológicas que as proteínas apresentam foram expostas, tais como: 
estrutura, transporte, defesa, entre outras. Também foram mostrados os fatores 
que interferem na conformação e os efeitos patológicos causados pela alteração 
das proteínas. Destacamos também a importância das enzimas, as quais regem as 
reações do metabolismo, e que a falta de uma enzima em todo o contexto metabólico 
pode ser fatal. 
Por fim, estudamos o catabolismo dos aminoácidos e o ciclo da ureia, que é a principal 
forma de eliminação do nitrogênio presente em nosso organismo.
Quer aprofundar mais sobre a bioquímica? Veja o link: https://
www.youtube.com/watch?v=ZVKB4F7XpHo
Saiba mais
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Referências
BERG, J. M.; TYMOCZKO, J. L.; STRYER, L. Bioquímica. 7. ed. Rio de Janeiro: Guanabara 
Koogan, 2014.
BELLÉ, L. P.; SANDRI, S. Bioquímica aplicada: reconhecimento e caracterização de 
biomoléculas. São Paulo: Érica, 2014.
BETTELHEIM, F. A. et al. Introdução à bioquímica. São Paulo: Cengage Learning, 2016.
BROWN, T. A. Bioquímica. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2018.
CAMPBELL, M. K.; FARRELL, S. O. Bioquímica. 2. ed. São Paulo: Cengage Learning, 
2016.
HARVEY, R. A. Bioquímica ilustrada. 5. ed. Porto Alegre: Artmed, 2015.
MAGALHÃES, A. C. et al. Bioquímica básica e bucal. Rio de Janeiro: Guanabara 
Koogan, 2017.
MARZZOCO, A.; TORRES, B. B. Bioquímica básica. 4. ed. Rio de Janeiro: Guanabara 
Koogan, 2018.
MICHAELIS L, MENTEN ML. Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochem Z (Biochemische 
Zeitschrift) 49: 333-369, 1913.
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 7. ed. Porto Alegre: 
Artmed, 2018.
OLIVEIRA, V.G. Processos biotecnológicos industriais: produção de bens de consumo 
com o uso de fungos e bactérias.1. ed. – São Paulo: Érica, 2015.
PINTO, W. J. Bioquímica clínica. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2017.
31
SÓ NUTRIÇÃO. Funções das proteínas, [s.d.]. Disponível em: http://www.sonutricao.
com.br/conteudo/macronutrientes/p4.php. Acesso em: 15 ago. 2023.
VOET, J.; VOET, J. G. Bioquímica. 4. ed. Porto Alegre: Artmed, 2013.
http://www.sonutricao.com.br/conteudo/macronutrientes/p4.php
http://www.sonutricao.com.br/conteudo/macronutrientes/p4.php
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