AULA_VII - Hemoglobina e Mioglobina (1) (2) (1)

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BIOQUÍMICA 
SDE0024 
Profa. Dra. Edjane Fabiula Buriti da Silva 
edjanefabiula@hotmail.com 
 
 
 Hemoglobina e 
 
Mioglobina 
Plano de Ensino 
Proteínas 
Hemoglobina e Mioglobina 
 
 
 
 São proteínas bem estudadas e 
clinicamente relevantes. Elas servem como 
proteína modelo, uma vez que ajudam a 
ilustrar os princípios básicos de estrutura e 
função. 
Proteínas 
Proteínas Conjugadas 
 
 Aminoácidos – proteínas simples 
 Aminoácidos + não protéico – proteínas conjugadas 
 
 
Atenção! 
 
 
Proteínas que apresentam um grupo heme como grupo 
prostético fortemente ligado a proteína: hemeproteínas. 
Proteínas 
 
Grupo Heme 
 
 É composto por 
protoporfirina e íon 
Ferroso (Fe2+); 
 
 O Fe é mantido no 
centro da molécula 
ligado a quatro N do 
anel de porfirina 
 
Proteínas 
 Protoporfirina Hemeproteína 
Fe 2 + 
 
Proteínas 
Hemeproteínas 
 
 Hemeproteínas mais abundantes nos seres humanos: 
hemoglobina e mioglobina; 
 O grupo heme nessas proteínas serve para ligar o oxigênio 
reversivelmente. 
 
 
Proteínas 
Hemoglobina e Mioglobina 
 
 A hemoglobina contém 4 cadeias polipeptídicas, portanto: 
4 grupos heme; 
 A mioglobina contém somente uma cadeia polipeptídica, 1 
grupo heme. 
 
 
Proteínas 
Funções Celulares 
 
 A hemoglobina transporta O2 dos pulmões para os 
tecidos; 
 
 É encontrada apenas nos eritrócitos (célula vermelha do 
sangue); 
 
 Se liga ao oxigênio de forma reversível, tornando-se 
saturada com oxigênio quando esse se encontra em altas 
concentrações nos pulmões; 
 
 
 A maior afinidade da hemoglobina pelo oxigênio promove 
a ligação para o transporte e com menor afinidade nos 
tecidos promove a liberação para o metabolismo. 
Proteínas 
 
 A mioglobina é encontrada no coração e no músculo 
esquelético, mas não no sangue; 
 
 Ela se liga ao oxigênio mais fortemente do que a 
hemoglobina; 
 
 Funciona como um reservatório de oxigênio nos 
tecidos, liberando O2 à medida que o tecido entra em 
hipoxia; 
 
 
 Ao contrário da hemoglobina, a mioglobina não muda 
sua afinidade por O2 à medida que liga quantidades 
crescentes de O2. 
 
 
Hipoxia – Baixo teor de oxigênio 
Proteínas 
Estrutura Quaternária 
 
 A hemoglobina tem uma estrutura quaternária tetramérica 
composta por dois monômeros diferentes de globina; 
 
 Sendo as unidades monoméricas específicas dependentes 
do estágio do desenvolvimento do indivíduo; 
 
 
 A mioglobina apresenta uma forma monomérica, portanto 
ela não apresenta estrutura quaternária. 
 
Proteínas 
 
Hemoglobina 
Heme 
 
Proteínas 
Estrutura Terciária 
 
A hemoglobina e a mioglobina têm estruturas terciárias 
semelhantes: 
 
 Ambas são totalmente α-helicoidais, com regiões de 
conexão entre as hélices; 
 São altamente compactas, com resíduos hidrofílicos 
voltados para o exterior e resíduos hidrofóbicos 
voltados para o interior; 
 Contêm um bolso hidrofóbico para a associação com 
um grupamento prostético heme. 
 
 
Proteínas 
 Cooperatividade 
 
 Ocorre quando a ligação de um ligante a um monômero 
de uma proteína multimérica afeta a ligação daquele 
ligante a um monômero adjacente. 
 
 A hemoglobina demonstra cooperatividade positiva, 
aumentando sua afinidade pelo O2 à medida que se 
liga a quantidades crescentes deste. 
 
 Isso se dá devido à capacidade que os monômeros de 
globina têm de alternarem-se entre uma conformação 
“relaxada” (forma R) de alta afinidade e uma 
conformação “tensa” de baixa afinidade (forma T). 
 
 
 
Proteínas 
Curva de saturação da hemoglobina 
 
 
--- pH alto (básico) 
--- pH normal (neutro) 
--- pH baixo (ácido) 
Um dos fatores que faz o 
CO2 ter caráter ácido é 
porque ele deriva do ácido 
carbônico H3CO2. 
 
 
Bloond- Sangue 
Low - Alta 
High - Baixa 
Proteínas 
Curva de saturação do O2 
 
 
 
Proteínas 
Efeito Bohr 
 
 A ligação de O2 à hemoglobina estimula a ligação de mais 
O2 a mesma molécula - Ligação cooperativa; 
 
 A afinidade da hemoglobina pelo O2 depende do pH e de 
CO2; 
 
 
 CO2 e H+ → Liberação de O2 das Hb 
 
 Efeito Bohr 
 
Proteínas 
Intoxicação por monóxido de carbono (CO) 
 
CO une-se a hemoglobina com uma afinidade 250 vezes 
maior que o oxigênio → hipóxia celular 
 
 
Proteínas 
Intoxicação por monóxido de carbono 
(CO) 
 
Nível de CO-Hb: 
 
 até 15% - dor de cabeça leve; 
 
 20 - 30% - dor de cabeça intensa acompanhada de 
náuseas e desorientação; 
 
 30 - 50% - perda da consciência e coma. 
 
 Acima de 45% de CO-Hb já ocorre dano cerebral 
 
 
Proteínas 
 
Combustão incompleta da matéria orgânica 
 
 2C + O2 → 2CO combustão incompleta 
2CO + O2 → 2CO2 combustão completa 
 
Proteínas 
Metahemoglobina 
 
 Contém o Fe do grupo heme no estado férrico (Fe3+) 
 Não se liga ao Oxigênio; 
 Resultado da exposição a reagentes oxidantes ou de 
mutações. 
 
 
 
Proteínas 
Agentes oxidantes 
 
 Vasodilatadores 
 Anestésicos Antibióticos 
 Anilina 
 Nitroanilina 
 Aminobenzenos 
 Nitrobenzeno Trinitrotolueno 
 Nitrotoluenos 
 Nitratos (NO3-) 
 Nitritos (NO2-) 
 Nitroetano Cloratos (ClO3-) 
 
Proteínas 
 
 
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SDE0024 
Profa. Dra. Edjane Fabiula Buriti da Silva 
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	--- pH baixo (ácido)
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