resumo bioq 1

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1 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
INTRODUÇÃO À BIOQUIMICA: 
A estrutura do aminoácido é definida a partir da estrutura do carbono. Ele faz 
4 ligações (grupo amina, carboxila, hidrogênio e o radical). 
Temos 22 aminoácidos que compõe proteínas. 
Aminoácido essencial: produzido a partir de transformações do nosso corpo 
com fontes alimentares. 
Aminoácidos naturais: produzidos por reações metabólicas. 
Na exposição ao sol, o melanócito é estimulado a produzir melanina. 
Uma vez que a radiação ativa a enzima, transforma em tirosina (aminoácido 
essencial). 
Na presença de oxigênio molecular, a tirosinase transforma a tirosina em 
dopamina, e essa em dopaquinona. A partir disso, a presença ou ausência de 
cisteína vai determinar o rumo da reação para síntese de dopocromo -> 
eumelanina (cor marrom/preta) ou dopacistenina -> feomelanina (cor 
amarela/avermelhada). 
Eumelanina é inerte, tem efeitos protetivos contra radiação e pode auxiliar na 
neutralização de radicais livres. Já a feomelanina tem pouca proteção contra 
radiação. 
O composto com sulfidrila possui enxofre e determina a formação de 
feomelanina. 
Indivíduos de pele escura produzem eumelanina, enquanto caucasianos 
apresentam peles mais claras, com maior produção de feomelanina. 
O tipo de pigmento e a quantidade de eumelanina determina a 
susceptibilidade para o desenvolvimento de câncer de pele, incluindo 
melanoma. 
3 GRUPOS DE MOLÉCULAS: 
Primeiro: BIOMOLÉCULAS – representados por monossacarídeos (biomoléculas 
dos açucares e carboidratos), ácidos graxos, glicerol, aminoácidos e 
nucleotídeos. Quando biomoléculas, chamadas de monômeros se organizam, 
formam polímeros ou macromoléculas. 
 Glicose é uma biomolécula, quando está em excedente armazena-se 
na forma de glicogênio no fígado, para quando houver necessidade, 
transforme o glicogênio em glicose novamente. 
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2 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
 A glicose é destinada a via da pentose-fosfato que forma a ribulose-5-
fosfato (pentose), esse é o açúcar que se transforma para compor os 
nucleotídeos livres e polímeros de DNA (desoxirribose) e RNA (ribose). A 
pentose, se for necessário pode ser convertida em intermediários da via 
glicolítica (conversão de glicose em piruvato), também pode formar o 
NADPH que é um agente redutor importante para o metabolismo da 
bilirrubina (biliverdina -> bilirrubina). 
 Ex: No músculo cardíaco quando há pouca disponibilidade de oxigênio, 
começa a transformar o metabolismo da glicose em metabolismo 
anaeróbico. Glicose -> lactato. 
Segundo: POLÍMEROS OU MACROMOLÉCULAS – esse carboidrato é uma 
macromolécula composta por monossacarídeos. O lipídeo composto de 
ácido graxos e glicerol, as proteínas de aminoácidos e ácidos nucléicos de 
nucleotídeos. 
 Carboidratos são energéticas e tem como função a sinalização, 
conjugação da bilirrubina. 
Terceiro: COMPLEXOS SUPRAMOLECULARES – são formados pela combinação 
de duas ou mais macromoléculas. 
O metabolismo compreende 2 grandes grupos: reações de síntese 
(anabólicas) e degradação (catabólicas). 
ELEMENTOS GERADORES DE BIO E MACROMOLÉCULAS: 
Carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio, enxofre e fósforo. 
O nitrogênio está presente nos compostos nitrogenados proteicos e não-
proteicos. Ex: proteínas (aminoácidos, peptídeos e proteínas) ou compostos 
que não formam proteínas (ureia, bilirrubina e base nitrogenada). 
Fósforo é um elemento relacionado com a sinalização e está presente na 
composição do nucleotídeo. 
Enxofre está presente apenas em dois aminoácidos, assim, ele compõe 
peptídeos e proteínas. 
Carbono é o composto principal. A ligação C-C é estável e a formação do 
esqueleto carbônico se refere a base para formação de bio e 
macromoléculas, o que diferencia é o grupo funcional. 
 Se adicionarmos grupo funcional, diferenciamos bio de 
macromoléculas. 
ESTRUTURA DA PROTEÍNA: 
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3 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
Primária: estrutura linear de aminoácidos. Ligação peptídica. Ex: a anemia 
falciforme é resultado da alteração da estrutura primária, pois troca um 
aminoácido, deixando a proteína com estrutura alterada. 
Secundaria: apresenta dobramento na forma de espiral – estrutura alfa-hélice. 
Para que a estrutura seja estabilizada, precisa-se de ligação de -H. estrutura 
em beta-folha – como se fosse uma folha A4 em forma de leque. Hélice-alfa – 
forma de um espiral. Ou miscelânea dessas duas estruturas, chamamos de 
mista. 
Terciária: dobramento da secundária. Tridimensional. 
Ex: a mioglobina tem segmentação a, b, c, d, e, f, g, e h. a proteína tem 
dobras que propicia a ligação da mioglobina com o grupo heme que capta 
oxigênio. 
Quaternária: é formada por duas ou mais cadeias tridimensionais. A interação 
dessas cadeias acontece por meio de várias ligações (iônicas, hidrofóbicas). 
Ex: a hemoglobina tem 4 cadeias tridimensionais (proteína alostérica – muda 
sua conformação em resposta ao meio – ora fica tensa, estado T e solta 
oxigênio ou ora fica relaxada e capta oxigênio). Além disso, também realiza o 
transporte de H+ (tamponamento), podendo modificar o PH sanguíneo. 
TABELA DE AMINOÁCIDOS: 
são 22 aminoácidos. Está faltando 2 modificados. 
Metionina – enxofre. 
Cisteína – sulfidrila -SH. Exemplo é a melanina. 
FUNÇÃO DOS AMINOÁCIDOS: 
 Glicina: neurotransmissor. 
 Serina: formam fosfolipídios de sinalização. 
IMPORTÂNCIA DO ENXOFRE NA COMPOSIÇÃO: 
O enxofre pode se apresentar na forma de grupo sulfidrila, na forma de -SH, e 
a importância do enxofre é para compor as ligações dissulfeto. 
A maioria das proteínas possuem conformação terciária que tem 
obrigatoriamente o enxofre. 
Na proteína insulina, ela contém duas cadeias, uma alfa e outra beta. 
Apresenta 3 ligações dissulfeto, uma na cadeia alfa e outra na cadeia alfa 
coma cadeia beta. 
NOMENCLATURA: 
Cisteína ligada a cisteína – ligação dissulfeto ou cistina. 
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4 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
IMPORTÂNCIA DO FÓSFORO NA COMPOSIÇÃO: 
Importante para a ligação fosfodiéster que é característica para formação de 
nucleotídeos (formado por fosfato, açúcar de 5 carbonos – pentose e uma 
base nitrogenada), então um açúcar que se liga a fosfato é uma lig 
fosfodiéster. 
O fosfato atribui carga negativa. Ex: a extremidade do DNA apresenta carga 
negativa, essa carga é importante para interação com as proteínas histonas 
ricas em aminoácidos com carga positiva (lig iônica). 
Faz sinalização celular, relacionado também a atribuição da carga negativa. 
Responsável pela fosforilação: pode ser adicionado a uma proteína com 
função enzimática. A fosforilação para uma enzima, torna-a inativa. 
Ex: Cerca de setenta e cinco por cento do colesterol é sintetizado 
endogenamente, para que o colesterol seja regulado, uma estratégia é a 
enzima chave passar pelo processo de fosforilação. Se ela está fosforilada, 
está inativa e para de sintetizar o colesterol, a fim de manter os níveis 
plasmáticos. 
IMPORTÂNCIA DO NITROGÊNIO NA COMPOSIÇÃO: 
Compõe grupo proteico e não-proteico. 
Aminoácido = grupo amino. A proteína é uma combinação de aminoácidos. 
Proteínas: insulina, colágeno, elastina, mioglobina e Hb. 
Compostos não proteico: grupo heme, bases, vitaminas e bilirrubina. 
Metabolismo geral do nitrogênio: através da ingestão de proteínas, ocorre a 
proteólise e origina um pool de aminoácidos. O fígado faz o armazenamento 
do pool de aminoácidos. 
 Quando o aminoácido é catabolizado, a sua cadeia carbônica é 
utilizada para produção de energia. 
O grupo heme é importante em 2 aspectos: está presente nas chamadas 
heme proteínas (mioglobina e hemoglobina) – cuja função é captação do 
oxigênio molecular, ou seja, no musculo e distribuído no sangue através da 
hemoglobina contida nas hemácias. Odo P. tamponar significa 
neutralizar, tirar a molécula que estava hora livre e dar um destino para que 
ela não interfira no PH. 
Não especificas: prod em outros sítios. 
VITAMINA K E COAGULAÇÃO: 
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39 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
É sintetizada pela microbiota intestinal. 
Fontes: VVE. 
As bactérias de transformarem bilirrubina conjugada em estercobilinogênio e 
processam o colesterol. 
Alguns fatores de coagulação ficam prontos, não precisam de maturação, 
ficam na forma de zimogênio (inativos), a cascata vai ser acionada quando 
tem estímulo (lesão), aciona a sinalização de cálcio, proteína ativada na 
forma de cascata, e cai na C.S. 
Outros vão ser encaminhados para a maturação, como se fosse uma 
modificação pós-traducional na presença da vit. K e fique inativo. 
Maturar significa adicionar um resíduo de ácido glutâmico (ácido – negativo) 
que é ativado pelo cálcio (carga positiva) e dispara a cascata. 
No recém-nascido, o leite materno tem fonte de vitamina K, mas tem apenas 
1/5 das necessidades, por isso, o eles recebem vit. K como protocolo de 
nascimento para evitar a doença hemorrágica do recém-nascido, uma vez 
que sua microbiota é estéril. 
 Megacariócito se transforma em plaqueta. 
 As plaquetas são células que participam da coagulação e tem 
membrana composta por fosfolipídios. 
 Fatores: 1, 2, 5, 7, 9, 12 e 13. 
 A meia-vida desses fatores é pequena, ou seja, como eles são 
sintetizados no fígado, se ocorrer hepatite aguda crônica ou cirrose, 
pode alterar a disponibilidade desses fatores de coagulação. Ex: um 
paciente cirrótico pode começar a ter várias hemorragias por causa da 
diminuição da síntese e maturação dos fatores de coagulação. 
 Complexo protrombina (zimogênio) se liga aos fosfolipídios da superfície 
das plaquetas que convertem protrombina em trombina, iniciando a 
formação do coágulo. 
 2 moléculas de derivadas de ácido araquidônico chamados 
mediadores da coagulação, pertencem a um grupo lipídico 
eicosanoides que são os PAF, tromboxanos (também servem para ativar 
plaqueta) e mediadores da coagulação importantes para a 
sinalização. 
OBS: existe um medicamento chamado varfarina tem atividade de inibir esses 
fatores de coagulação que são dependentes da maturação da vitamina K – 
efeito anticoagulante. 
No recém-nascido, o leite materno tem fonte de vitamina K, mas tem apenas 
1/5 das necessidades, por isso, o eles recebem vit. K como protocolo de 
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nascimento para evitar a doença hemorrágica do recém-nascido, uma vez 
que sua microbiota é estéril. 
Prática: 
 
Reação de Biureto: 
– IDENTIFICA LIGAÇÕES PEPTÍDICAS E REAÇÃO DE COAGULAÇÃO 
COM ÁCIDO MINERAL FORTE COM DESNATURAÇÃO. 
A ligação peptídica é a ligação que define a estrutura primaria da proteína. 
Envolve a síntese de água pois um aminoácido contribui com -OH e outro com 
-H formando H2O, a carbonila com amino é chamada amida. 
Lig peptídica: carboxila -> amino. Isso é importante para sinalização e o tipo 
de receptor que ele se liga. Ex: anticorpos tem 4 cadeias e a região N-terminal 
é a de ligação com patógeno. 
o Reação geral 
o Biureto - produto da decomposição da ureia, quando essa é submetida a 
uma temperatura de, aproximadamente, 180C. Assim, rompe as ligações 
peptídicas e forma a coloração alaranjada. 
 
o Soluções alcalinas que contenham biureto desenvolvem uma coloração 
violeta, quando em presença de sulfato de cobre (CUSO4). Esse fenômeno 
deve-se à formação de um complexo entre o íon Cu2+ e os átomos de 
nitrogênio presentes na molécula do biureto. 
O esquema abaixo representa um modelo da formação desse complexo: 
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41 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
 
o A reação de peptídeos e proteínas com o sulfato de cobre recebeu o nome 
de Teste do Biureto, e é utilizada para pesquisa de ligações peptídicas. Esta 
reação é positiva para proteínas e peptídeos com três ou mais resíduos de 
aminoácidos 
o Na reação do Biureto, o NaOH, presente em solução, conduz a cadeia 
peptídica a um desarranjo em sua estrutura tridimensional. Os íons Cu2+ 
presentes em solução, originados do sulfato de cobre, formam um complexo 
com os aminoácidos, estabelecendo interações com os átomos de nitrogênio 
da cadeia peptídica. Esse complexo formado confere uma coloração púrpura 
característica a solução. 
 
 Nitrogênio reage com íon cobre, no teste de biureto, florescendo a cor 
lilás ou violeta. Precisamos de pelo menos 3 resíduos de aminoácidos, 
ou 2 lig peptídicas. Quanto mais lig peptídicas, maior a intensidade da 
cor. 
 Ácido nítrico na presença de solução proteica forma a interface ácido-
proteína ou anel de heller. A superfície foi aumentando o contato, 
mostrando a desnaturação. 
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Reação Estrutural , Coloração ou Xantoproteíca 
– Identifica aminoácidos. 
o Reação específica 
o Este teste identifica a presença de aminoácidos de cadeia lateral aromática 
(Phe, Tyr e Trp). 
 
 Fenilalanina e triptofano realizam interações hidrofóbicas e a tirosina 
hidrofílica. 
 Aminoácido na presença do ácido nítrico forma um nitrocomposto de 
coloração amarela. 
 O anel aromático reage com ácido nítrico, potencializada pelo calor, 
muda de branco para amarelo. 
 O nitrocomposto recebe a base, formando um sal com coloração 
laranja. 
o As proteínas que apresentam estes aminoácidos aromáticos também 
reagem, sofrendo primeiramente precipitação devido a desnaturação, 
seguida do desenvolvimento da coloração amarela. A reação consiste da 
nitração do anel aromático, formando o nitrocomposto amarelo. 
o O benzeno reage lentamente com o ácido nítrico (HNO3) concentrado para 
dar o nitrobenzeno. Essa reação pode ser acelerada mediante aquecimento. 
Assim, aminoácidos que apresentem anel benzênico em sua cadeia lateral 
(assim como proteínas ou peptídeos que possuam esses aminoácidos em sua 
constituição) podem reagir com o ácido nítrico originando um composto 
amarelo. Em seguida a adição de base transforma os nitrocompostos 
formados em sais de coloração alaranjada. 
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43 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
 
Ao entrar em contato com o ácido primeiramente a proteína desnatura, da 
mesma maneira que no teste de Heller. O aquecimento promove a nitração 
dos aminoácidos de cadeia lateral aromática Phe, Tyr e Trp, assim como 
hidrólise parcial das ligações peptídicas, formando produto amarelo. Ao tratar 
com base é formado o sal do nitro composto que é laranja e não amarelo, 
comprovando a presença de aminoácidos livres. 
REAÇÃO DE ENXOFRE: 
o Reação específica 
 Enxofre está presente como constituinte de aminoácido como cistina 
(combinação de 2 cisteína), cisteina e metionina. Enxofre da metionina 
apresenta-se mais estável. 
 O aquecimento de proteínas no meio alcalino resulta na liberação de 
cisteína e cistina sob forma de sulfato. O sulfato é evidenciado pela 
adição de acetato de chumbo, dando precipitado castanho ou preto 
o O enxofre está presente como constituinte de aminoácidos como cistina, 
cisteína (e metionina. Comparativamente, o enxofre da metionina apresenta-
se mais estável do que nas moléculas de cistina ou cisteína. 
o O aquecimento de proteínas em meio alcalino resulta na liberação de 
enxofre da cisteína e da cistina, sob a forma de sulfato. O sulfato é 
evidenciado pela adição de acetato de chumbo, dando precipitado 
castanho ou preto de sulfeto de chumbo. 
 
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44 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
 
A via da pentose-fosfato, essa via é uma via de conversão de glicose em 
ribulose, como tem a conversão de um açúcar de 6 em 5 há a liberação de 
CO ². Além disso, liberaNADPH e intermediários do metabolismo. Essa rota tem 
como enzima marca passo a G6PD, essa enzima caracteriza o erro inato da 
via da pentose. Quando ocorre defeito (um erro genético no cromossomo x) 
parcial afeta os produtos. O erro inato é sempre um defeito da enzima, 
podendo ser parcial ou total, nesse caso é parcial, aumentando a 
concentração de substrato e diminuindo a concentração de produto. Nesse 
caso o substrato é a glicose, o que não gera um grande prejuízo, o que mais 
ocorre é relacionado a falta dos produtos como NADPH, CO2 e intermediários 
do metabolismo. 
Para a hemácia a única fonte de NADPH é a via da pentose-fosfato. 
A hemácia tem um sistema antioxidante que neutraliza reativos do 
metabolismo, e se porventura não forem neutralizados, podem levar a 
peroxidação de lipídeos, a uma desnaturação de proteínas, então, para evitar 
tudo isso a hemácia tem seu sistema antioxidante próprio (ela não tem 
mitocôndria). 
O sistema glutationo é alimentado pelo NADPH, o erro inato faz ter uma 
diminuição do NADPH e o sistema antioxidante não funciona como deveria. 
Isso leva a danos na membrana da hemácia, há exposição. 
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45 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
Quando a hemácia passa no baço ela vai ser hemolisada porque não tem 
glutationa o suficiente para manter a integridade da hemácia, ela hemólise 
em detrimento disso. A falta de NADPH não é tão problemática em outros sítios 
porque eles têm outras rotas. 
A hemólise leva aumento da sobrecarga de bilirrubina ao hepatócito, isso 
cursa com aumento da bilirrubina sérica, e é igual a icterícia que leva a 
encefalopatia. 
Os medicamentos (dipirona) assim como algumas substâncias, como o feijão 
fava, tem uma atividade inibidora sobre a enzima. Ela já é defeituosa, quando 
tem um efeito associado ao consumo de um inibidor leva ao exacerbado 
quadro de hemólise. 
Hemoglobina é degradada pela destruição de células velhas, de 80 - 85%, o 
restante vem de defeitos da eritropoiese, que é bem menor. O catabolismo da 
hemoglobina, o grupo heme e as globulinas são recicladas, o ferro do grupo 
heme pode ser reciclado tanto pelas proteínas transportadoras e recicladoras 
de ferro assim como ir pra medula sintetizar outro grupo heme. 
Estava ocorrendo hemólise, se tem hemólise é pré-hepática porque a causa é 
antes de chegar no fígado. 
MARCADORES HEPÁTICOS: 
Albumina: 
Enzimas: 
TGO, TGP, Gama GT e fosfatase alcalina. 
A glicuronil transferase é a enzima da síntese de corpos cetônicos. 
Prática 2 e 3: 
 
Cansaço geralmente faz referência a anemia. 
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46 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
 
Causas de hemólise: autoimunidade, deficiência de enzima (erro inato), crise 
de anemia falciforme ou infecção. 
Quadro de hemólise – porque ele não tinha nada e começou a ter uma 
manifestação aguda de cansaço, esclera ictérica, palidez e intolerância a 
exercício físico. 
Anemia hemolítica em adultos temos que pensar em autoimunidade. Mas 
para isso tem que averiguar o exame de anticorpos contra hemácia. 
Foi descartada infecções que podem gerar um quadro de hemólise. 
Existem erros inatos onde indivíduos são assintomáticos, mas existe o fator 
deflagrador que gera quadro agudo. O exame de erro inato é feito por 
dosagem enzimática ou crepitação do cromossomo X. 
-> VIA DA PENTOSE FOSFATO: é citoplasmática, anaeróbica, tem o objetivo de 
formar ribulose 5P, o NADPH, CO2 e intermediários do metabolismo. 
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47 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
-> quando forma ribulose com NADPH – fase oxidativa – conversão de glicose 
em pentose (ribulose 5P). Ribulose 5P -> ribose 5P (açúcar do DNA), essa pode 
se transformar em desoxiaçucar ao perder O2. 
FASE OXIDATIVA: glicose chega na célula após ser transportada e usa ATP para 
fosforilação da glicose no carbono 6, então glicose-6P se transforma em 
fosfogliconolactona. 
A fosfogliconolactona através da G6PD se transforma em ácido-6-
gliconolactona e ribulose. 
O NADP retira H e forma NADPH. Nessa rota forma 2 NADPH. 
Fosfogliconolactona é hidratada e forma ácido glicurônico (oxidação no 
carbono 6). 
Ácido 6-fosfoglicona é descarboxilado, perde CO2 e produz NADPH formando 
ribulose difosfato. 
O RNA vai precisar ser sempre produzido porque tem meia-vida de 3 minutos. 
A via da pentose só forma ATP se a fase não oxidativa for acionada porque 
forma produtos da rota metabólica. 
Funções associadas ao NADPH: componente do metabolismo da bilirrubina, 
reduzindo a biliverdina a bilirrubina; alimenta o sistema glutationa (se subdivide 
em redutase e peroxidase), ação antioxidante; síntese de ácidos graxos; 
ativação do completo P450, que é importante para detoxificação, por 
exemplos: algumas drogas são metabolizadas por esse complexo presente no 
fígado, tem pessoas que ao tomarem o mesmo medicamento, algumas vão 
curar mais rápido e outras de forma mais lenta, a ação do medicamento é 
diferente, isso é o que a gente chama de fármaco genética, essa 
concentração do P450 vai influenciar na forma de metabolizar; síntese de 
esteroides, testículo, suprarrenal, vitamina B, produção de superóxido pela 
NADPH oxidase que é a enzima da fagocitose feita por células que são 
chamadas de fagócitos, macrófagos, os monócitos e neutrófilos, para realizar 
a atividade de fagocitose, tem o conjunto de 3 enzimas, as proteolíticas, que 
quebram proteínas, as enzimas de metabolismo do oxigênio e nitrogênio. 
Se o indivíduo está numa crise hemolítica por deficiência da G6PD, ativa o 
sistema de fagocitose (aumento do NADPH) para fortalecer o sistema 
imunológico, se isso não acontece, o indivíduo pode ter mais chance de ter 
infecções, principalmente bacterianas e fúngicas. 
Na anemia falciforme, por exemplo, as rotas metabólicas ficam 
comprometidas por menor quantidade de NADPH. 
A glutationa é alimentada por NAPH, sendo importante para evitar danos nas 
membranas lipídicas da hemácia. 
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48 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
O feijão fava desencadeia anemia hemolítica aguda em indivíduos com 
baixa de G6PD, e assim, abaixa também nos níveis de NADPH, reduzindo os 
equivalentes redutores para suprimir os danos oxidativos. Então não tem como 
neutralizar esses oxidativos pela falta do NADPH. 
Além da ingesta de feijão fava, outras causas de anemia hemolítica comuns 
de anemia por deficiência da G6PD: fármacos, como a primaquina, 
pramalatha; produtos químicos; produtos contra traça; corantes de amilina; 
infecções com característica por salmonela; plantas, bactérias e cetoacidose 
diabética. 
-> ribulose forma intermediário do metabolismo – fase não oxidativa. 
- G6PD converte glicose 6P em fosfogliconolactona. 
- Deficiência de G6PD (glicose-6-desidrogenase) é parcial e pode se 
manifestar na presença de um agente deflagrador como o feijão fava. Além 
disso, a deficiência de G6PD cursa com hemólise que leva ao quadro de 
anemia e icterícia. 
O paciente tem urina escura porque a hemólise cursa com sobrecarga de 
bilirrubina para o hepatócito. A medida em que a bilirrubina é conjugada é 
formado mais bilirrubina direta que no intestino é modificada para ser 
excretada na forma de urobilinogênio/estercobilinogênio. Quando tem 
excesso de bilirrubina direta (polar) é eliminada diretamente na urina. 
Uma segunda a ser pesquisada é a piruvato quinase que transforma 
fosfoenolpiruvato em piruvato (via glicolítica). 
 
Fosfatase alcalina, gama-GT e transaminases indicam lesão hepatocelular. 
O cansaço fácil pode ser desencadeado pela lesão hepatocelular que 
culmina em lentificação do metabolismo energético. 
a) Como explicar hipoalbuminemia observada no paciente? 
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49 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
Devido à exposição prolongada a uma substância hepatotóxica,no qual 
levou a lesão pelo aumento das enzimas, diminuindo a síntese proteica. 
 
b) Como explicar o prolongamento do tempo de protrombina e 
tromboplastina ativada observados no paciente? 
A exposição provocou a disfunção da cascata de proteínas de coagulação. 
c) como justificar o edema? Hipoalbuminemia. 
d) MENCIONE 2 substratos que podem ser direcionados para gliconeogênese 
hepática. 
Aminoácidos glicogênicos e mistos 
	3 grupos de moléculas:
	Elementos geradores de bio e macromoléculas:
	Estrutura da proteína:
	Tabela de aminoácidos:
	FUNÇÃO DOS AMINOÁCIDOS:
	Importância do enxofre na composição:
	Nomenclatura:
	Importância do fósforo na composição:
	Importância do nitrogênio na composição:
	Tamponamento:
	água:
	ciclo de krebs:
	Intermediário da via glicolítica:
	Corpos cetônicos:
	Colesterol:
	GRUPO HEME:
	HEMácia:
	BILIRRUBINA:
	BILIRRUBINA NÃO-CONJUGADA:
	BILIRRUBINA CONJUGADA:
	ICTERÍCIA:
	CLASSIFICAÇÃO DA HIPERBILIRRUBINEMIA:
	BALANÇO NITROGENADO:
	ALBUMINA:
	DIFERENCIAR PRODUTOS PROTEICOS:
	destino da glicose:
	glicogênio em glicose:
	fermentação:
	HIERARQUIA:
	BIOMOLÉCULAS, MACROMOLÉCULAS E COMPLEXO SUPRAMOLECULARES:
	BIOMOLÉCULAS:
	MACROMOLÉCULAS:
	Bile:
	ERRO INATO:
	COMPARTIMENTAÇÃO:
	METABOLISMO:
	catabolismo:
	TIROSINA:
	PROLINA:
	TREONINA:
	GLICINA:
	ALANINA:
	SERINA:
	ASPARTATO OU ÁCIDO ASPÁRTICO:
	METIONINA:
	CISTEÍNA:
	HISTIDINA:
	TRIPTOFANO:
	TIROSINA: (1)
	FENILALANINA:
	FENILCETUNÚRIA: aumento de fenilalanina, isso atravessa a barreia hematoencefálica e causa danos ao SN, toxicidade e na síntese de neurotransmissor. A toxicidade é consequência do aumento de substrato. Todos os produtos derivados desse substrato ficam...
	GLUTAMATO:
	DESAMINAÇÃO:
	AMINOÁCIDO ANFÓTERO:
	classificação dos aminoácidos:
	APOLAR:
	POLAR:
	ÁCIDO:
	BÁSICO:
	LIGAÇÃO IÔNICA:
	LIGAÇÃO DISSULFETO:
	AROMÁTICOS:
	FORMAS DE CLASSIFICAR:
	DESTINO DOS AMINOÁCIDOS:
	ANEMIA FALCIFORME:
	proteólise:
	CLASSIFICAÇÃO DAS CADEIA DOS HIDROCARBONETOS:
	Ácidos graxos essenciais:
	lipoproteínas:
	lipólise:
	Importância:
	DESTINOS METABÓLICOS:
	Deficiência dos ácidos graxos essenciais: indivíduo fica mais exposto, os processos inflamatórios tendem a ficar lentos, a pele perde a integridade e falta coagulação.
	VITAMINA D:
	estrutura do colesterol:
	HIPOTIROIDISMO:
	RESERVAS ENERGÉTICAS:
	Objetivo das rotas:
	diabetes mellitus tipo 1:
	jejum prolongado:
	músculo:
	Proteínas:
	vitamina K e coagulação:
	Reação de Biureto:
	– Identifica ligações peptídicas e reação de coagulação com ácido mineral forte com desnaturação.
	Reação Estrutural, Coloração ou Xantoproteíca
	Reação de enxofre:
	marcadores hepáticos:
	Albumina:
	Enzimas:grupo heme pode estar presente na 
enzima catalase, então é importante para o sítio ativo gerenciar a atividade 
da enzima, ou também para uma atividade do citocromo que é uma proteína 
com função enzimática envolvida com sinalização celular. 
Grupo heme: tem presença do ferro 2+ associado com a -C, -N e -H. 
b 
 
5 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
A bilirrubina é um produto da degradação do grupo heme. Ela vai ser 
transformada em estercobilina para dar coloração as fezes e urobilina para 
dar coloração a urina. 
A desaminação do aminoácido é a retirada do grupo amino para formação 
da ureia. E excreção. 
A ureia é uma forma do organismo excretar nitrogênio. 
 A quantidade de nitrogênio ingerida precisa ser excretada. Ele tem 
toxidade. É excretado na forma de ureia, estercobilina, urobilina e 
creatinina. 
TAMPONAMENTO: 
 
O CO2 chega por difusão com eritrócito presente no vaso e pela anidrase 
carbônica forma H2CO3 (ácido carbônico) instável que se dissocia em H+ e 
HCO3 (bicarbonato). O HCO3 volta para o LEC e entra Cl. O H+ do plasma 
pode ser tamponado pela Hb, captado pela albumina ou se ligar ao 
bicarbonato formando ácido carbônico. 
Ou ele pode se associar a hemoglobina na região N-terminal que tem amina e 
ser transportado. Ou ocorrer a troca gasosa e ele formar o ácido carbônico 
H2CO3. 
O tamponamento serve para manter o PH intracelular em torno de 7,1 e 7,2. Já 
o PH do vaso corresponde a dois valores: 7,34 - 7,44, ou 7,35 - 7,45. 
Faixa de PH compatível com a vida: 6,8 - 7,8. 
Tipos de tampão: hemoglobina, proteína (intracelular, exceto albumina que é 
LEC), fosfato (intracelular) e bicarbonato (LEC). 
Tamponamento de H+: a hemoglobina é uma proteína presente nas hemácias 
– eritrócitos – que tem o papel de transportar gases e realizar o transporte de 
H+. 
b 
 
6 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
 
Agem em conjunto o tamponamento biológico feito pelo rim e pelo pulmão. 
O pulmão na atividade de excretar o CO2. O rim para fazer a escória, os 
compostos nitrogenados como íon amônio (NH4+). A sinalização é feita pelo 
sistema nervoso, o hipotálamo percebe a mudança de PH, e sinaliza para que 
as atividades biológicas em relação ao pulmão para acionar a capacidade 
respiratória e eliminação do CO2 ou excretar pelo sist. renal. 
ÁGUA: 
H2O. geometria angular em torno de 104,5 e 105. 
Natureza dipolar, então, tem o polo negativo e positivo, sendo o oxigênio 
negativo e os hidrogênios como positivo. 
 
Porcentagem de água em cada órgão e tecido: 
- Pulmão 90%. 
- Ossos 22%. 
- Coração 73%. 
- Cérebro 73%. 
- Fígado 68%. 
b 
 
7 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
- Intestino 75%. 
O feto tem 100% de água, ao nascimento cai para 85,80% e varia ao longo 
dos anos. O idoso tem aproximadamente 50% de água. 
O recém-nascido tem um metabolismo muito alto, em fase de crescimento de 
0 a 2 anos ele muda a constituição. A síntese proteína é muito grande como 
colágeno, elastina, proteínas estruturais e com isso vai diminuído a 
concentração de líquido, além disso, tem acúmulo de gordura formando as 
reservas adiposas. 
Já o idoso tem diminuição da concentração de tecido adiposo, é um fator 
que influência, mas existem outros, por exemplo, o idoso pode ter um sistema 
renal que esteja prejudicado, menor estimulo para sede. 
As mulheres tem maior concentração de tecido adiposo em relação aos 
homens, isso vai influenciar na disponibilidade de água. 
A membrana celular é semipermeável, ou seja, separa os compartimentos 
intra e extracelulares, através de proteínas de canais, com isso a água e íons 
podem movimentar. 
Importante para manutenção da homeostase. O ADH é importante para 
manter a homeostase. 
Composição: 
A água corresponde a 2/3 dentro da célula e 1/3 distribuído no LEC 
(correspondente ao plasma, a parte líquida do sangue e também o espaço 
intersticial). 
- LEC: Na e Cl. No tampão bicarbonato, a presença do Cl é importante. 
- LIC: P e K. 
Essa distribuição precisa ser mantida, por isso temos a bomba NA/K. 
A água permite que várias substancias possam se dissociar, por exemplo, o 
aminoácido na presença de água se dissocia, assim, na distribuição de cargas 
no aminoácido, o grupo ácido doa H+, e o grupo básico recebe H+. 
Distúrbio de acidose (controle de PH), ou desidratação podem causar riscos a 
vida. 
Distúrbio de acidose, por exemplo, em um indivíduo com um erro inato do 
metabolismo, tem um prejuízo muito grande, uma vez que ele já tem a 
atividade da enzima deficiente, a diminuição do PH pode diminuir ainda mais 
a atividade enzimática, e com isso o paciente pode vir a ter manifestações 
críticas. Ex: a acidose é um fator deflagrador da crise na anemia falciforme. 
A perda de 2% de água corporal já reflete prejuízos. 
b 
 
8 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
Funções: é solvente para minerais, vitaminas, aminoácidos, glicose, 
nucleotídeos como ATP, banha a célula, permite a manutenção do estado e 
hidratação, dissolve e transporta substâncias no sangue, promove um meio 
para movimento de moléculas entre os compartimentos, separa moléculas 
carregadas como exemplo do aminoácido que dissipa o calor, mantém a 
temperatura corporal, participa de reações químicas, então, existem reações 
que são dependentes da associação de água, agora, existem outras reações 
que são formadoras de água como as ligações peptídicas (a união entre dois 
resíduos de aminoácidos libera uma molécula de água), é lubrificante das 
articulações, importante para mantes as defesas naturais, para manter a 
integridade da pele, o fluxo gastrointestinal (evita perturbação do trato 
intestinal como prisão de ventre, litíase), e contribui para redução de 
infecções urinarias. 
O sangue contém uma grande quantidade de proteínas com carga negativa, 
dessa maneira, são necessários eletrólitos para balancear essas cargas. À 
medida em que a água passa do sangue para a urina para balancear a 
excreção de íons, o volume sanguíneo é preenchido com água do liquido 
intersticial. 
O rotavírus é responsável por gastroenterites muito comuns na infância. Ele 
parece uma rodinha de um carro, tem utopismo pelas células das vilosidades 
intestinais, faz o que chamamos de adsorção. Ao chegar no topo da 
vilosidade, ele a reconhece para fazer adsorção, adentrar essa célula, e 
multiplicar. 
A vilosidade intestinal é rica em enzimas como a dissacaridases que vão 
processam dissacarídeos (formado pela união de dois monossacarídeos), ou 
seja, o objetivo da dissacaridases é transformar em monossacarídeos, para o 
organismo utiliza-los, preferencialmente a glicose, mas poderia ser a frutose. 
O rotavírus vai encurtar a vilosidade, com isso ele altera a osmolaridade 
presente no intestino, causando uma diarreia (perda de água e eletrólitos) 
como consequência, embora a diarreia seja bastante limitada porque as 
vilosidades intestinais elas se recuperam rapidamente, então, é uma alteração 
da homeostase, o indivíduo muitas vezes vai precisar fazer uma reposição, ele 
vai ficar mais atento a hidratação para que ele não tenha consequências 
graves. 
 
CICLO DE KREBS: 
Produz NADH e FADH2 (transportadores de elétrons H+). 
Produz por volta de 1 GTP que é um nucleotídeo livre com equivalência de 1 
ATP. 
Depois os transportadores de elétrons acionam cadeias respiratórias que 
estimulam a produção de ATP. 
b 
 
9 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
B3 é enzima de hidrogenases, a falta dela dificulta o funcionamento de 
enzimas. 
Ciclo de Krebs depende de: B1, B2, B3 e B5. 
INTERMEDIÁRIO DA VIA GLICOLÍTICA: 
Quando a glicose é metabolizada em intermediários do metabolismo, como 
piruvato, ele pode ser descarboxilado formando acetil-CoA (também 
intermediário).A Acetil-CoA é o principal produto intermediário do metabolismo proveniente 
da degradação de proteínas, açucares ou lipídeos. 
A cadeia carbônica pode formar o intermediário da via glicolítica. 
A via glicolítica pode formar uma molécula muito importante no metabolismo 
que é a Acetil-CoA – alimenta o ciclo de Krebs. 
O primeiro caminho para Acetil-CoA é o ciclo de Krebs porque está 
relacionado com a demanda energética. Mas ela pode se condensar e 
formar molécula de colesterol ou corpos cetônicos. 
O colesterol é um lipídeo importante para a formação da vitamina D, 
lipoproteínas, sais biliares e ácidos biliares. 
Os corpos cetônicos são fontes de energia acessória, utilizada pelo organismo 
na privação de glicose ou quando há algum defeito na metabolização da 
insulina. 
A Acetil-CoA tem 2 carbonos ligados a coenzima A. 
CORPOS CETÔNICOS: 
Acetona, hidroxibutirato e acetoacetato. 
São formados por duas estratégias: ou são formados devido a Acetil-CoA 
proveniente da degradação de lipídeos. Ou derivado do metabolismo de 
aminoácidos. 
Quando a glicose não chega até as células, ele vai estimular o metabolismo 
dependente de glucagon, fazendo com que o organismo utilize as reservas 
adiposas para formar acetil-CoA que forma corpos cetônicos, pode ocorrer a 
cetoacidose (sangue fica ácido) pela presença de corpos cetônicos, apesar 
disso, o corpo tem estratégias para conter o PH, mas isso cursa com demanda 
e algumas implicações, e no caso de falência renal dificulta, pois o rim é um 
importante órgão para a manutenção do PH. Ex: essa situação acontece em 
caso de desnutrição ou diabetes descompensada. 
E Acetil-CoA se condensam e formam corpos cetônicos. 
É produzido no fígado e alimenta SN, coração e musculatura esquelética. 
b 
 
10 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
COLESTEROL: 
Proveniente do metabolismo de carboidratos. 
18 moléculas de Acetil-CoA se condensam para formar a molécula de 
colesterol. 
LDL é uma lipoproteína – composto supramolecular. 
COMPOSTOS NITROGENADOS: 
A partir do metabolismo de aminoácidos, podemos formar as bases 
nitrogenadas, energia e desaminação com produto da ureia. 
A base nitrogenada – seja ela purina de duplo anel (adenina e guanina) ou 
pirimidina de anel simples (citosina, timina e uracila) – são produtos do 
metabolismo de aminoácidos – compostos nitrogenados não-proteicos-. Então 
a base nitrogenada + pentose + fosfato forma nucleotídeos que compõe 
ácidos nucleicos. 
Ex: ureia, bilirrubina, grupo heme, purinas e vitaminas. 
A ureia é um produto da desaminação do aminoácido do grupo amino e a 
ureia é uma forma de controle do balanço nitrogenado. É composta por 
carbono ligado a dupla O (=O) e grupo amino (-NH2). O ciclo da ureia 
acontece no fígado. 
GRUPO HEME: 
Grupo HEME: estrutura formada pelo fe2+ e uma estrutura central chamada 
de anel porfirínico (contém C, H, N). 
3 importâncias do grupo HEME: sítio ativo de enzima, para fixar o O2 no 
transporte de oxigênio e para o transporte de elétrons (sinalização). Ex: 
citocromo (grupo heme carrega os elétrons na sinalização), catalase (sítio 
ativo da enzima) e mioglobina/hemoglobina (transporte de O2). 
A hemoglobina tem 4 cadeias, presença de 4 grupos HEME´s, sendo cada 
grupo HEME responsável pelo transporte de uma molécula de O2. 
HEMÁCIA: 
Também chamada de eritrócito, contém a proteína hemoglobina. 
Quando a hemácia cumpre sua meia-vida, ela expõe seus sítios de sinalização 
(DAMP´S – padrão molecular associado ao dano; rico em carboidrato e 
proteínas) que encaminham-na para hemocaterese, quando o sistema 
fagocitário reconhece os DAMP´S, encaminha para degradação. O produto 
da degradação da hemácia é os compostos da hemoglobina. 
b 
 
11 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
A hemoglobina é composta das globinas e grupo heme. 
 As globinas serão recicladas em 4 cadeias compostas por aminoácidos 
serão reutilizadas para formar energia, intermediários, peptídeos ou 
outra proteína. 
 O grupo heme se dissocia em fe2+ e anel porfirinico. O ferro é reciclado 
e seu principal destino é a medula – local de síntese para novas 
hemácias; se associa com outro anel porfirinico- ou pode ser 
armazenado, proteína ferritina e transferina. 
 O anel porfirinico é convertido em biliverdina que segue para ser 
reutilizado pelo NADPH (ag. redutor) em bilirrubina (composto 
nitrogenado não proteico, de natureza apolar formada a partir da 
degradação do anel porfirinico presente no grupo heme). 
O ferro não pode estar em excedente, porque o excesso de ferro, 
principalmente em pacientes que recebem transfusão sanguínea, pode 
interferir na atividade enzimática. 
Para quem tem ferritina muito baixa, tem sensação de cansaço por causa do 
baixo transporte de O2. 
É importante ter o grupamento HEME para realizar o transporte de 02. 
BILIRRUBINA: 
O produto de degradação do anel porfirinico é a biliverdina, que é reduzida 
na presença do NADPH (ag. redutor), se transformando em bilirrubina. Isso 
ocorre no BAÇO. 
A bilirrubina é produzida quando ocorre a degradação da hemoglobina. 
Sendo de forma fisiológica (hemocaterese – destruição de céls velhas) ou 
pode ocorrer em situações patológicas (hemólise – anemia hemolítica: sistema 
imune dispara um ataque para a degradação das hemácias). 
Hemocaterese: quando a hemácia cumpre sua meia-vida, sinaliza açucares 
(sinalizadores de hemácias); assim, quando passarem pelo baço, serão 
reconhecidas pelos macrófagos que realizam a degradação. Assim, a 
hemácia degradada libera a hemoglobina, composta por 4 cadeias, 
chamadas de globinas, essas cadeias serão recicladas, os aminoácidos serão 
reciclados. Primeira dissociação: separa a parte globular (aminoácidos) e o 
grupo HEME. Segunda dissociação: anel porfirinico e ferro. O ferro vai para a 
medula óssea ser reciclado, ou seja, se associa a um anel porfirinico e compõe 
outro grupo HEME, para síntese de outra hemoglobina. 
É uma estrutura com composto nitrogenado e presença de hidrocarbonetos, 
se classificando como apolar. 
Diglicoronideo de bilirrubina = bilirrubina. 
b 
 
12 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
A bilirrubina no baço é encaminhada para o fígado, através do bolsão 
hidrofóbico que a bilirrubina se associa a albumina. Essa é chamada de 
bilirrubina indireta ou não conjugada. Ela recebe 2 moléculas de ácido 
glicurônico (é molécula de glicose oxidada) pela enzima glicuronil-transferase. 
A importância dessas moléculas é porque elas são ricas em componentes 
polares, para que a bilirrubina fique mais solúvel. 
Quando a bilirrubina direta é formada, parte vai compor a bile, e parte é 
lançada no intestino por ação da microbiota intestinal será transformada em 
estercobilinogênio. Este, por sua vez, é transformado em estercobilina 
(pigmento responsável por corar as fezes). Além disso, o estercobilinogênio é 
encaminhado para o rim onde é transformado em urobilinogênio (responsável 
por corar a urina). A formação desses pigmentos tem por objetivo fazer o 
balanço nitrogenado. 
 Se houver a extração do baço, este metabolismo ocorrerá em outro 
ponto da circulação. 
 Fezes castanhas são a coloração ideal, porém, caso haja falha neste 
metabolismo, como obstrução de vias biliares, não haverá formação do 
estercobilinogênio, as fezes ficam claras – ACOLIA FECAL. 
 Quando é muito escuro pode está formando muito, ou seja, há 
interferência de algumas coisas, por exemplo, para quem faz 
suplementação de ferro, ou pode ser outras substâncias que este 
indivíduo está ingerindo muito. 
 A bilirrubina junto com TGO, TGP, fatores de coagulação, albumina 
pode ser utilizada para avaliar a função hepática. Ex: pode ser uma 
alteração aguda ou crônica. Quando for aguda ou por medicamento, 
há mudanças principalmente no perfil enzimático como TGO e TGP; sefor crônico pode alterar o metabolismo de bilirrubina ou albumina. 
O fígado tem metabolismos exclusivos como a síntese do fator de 
coagulação. 
BILIRRUBINA NÃO-CONJUGADA: 
Composto nitrogenado não proteico. 
Contém (-CH3) – hidrocarbonetos -> molécula apolar. 
BILIRRUBINA CONJUGADA: 
É adicionado 2 moléculas de ácido glicurônico. Essa bilirrubina conjugada, 
agora, contém -OH, conferindo polaridade a molécula. 
ICTERÍCIA: 
 A icterícia é explicada, bioquimicamente, quando há um aumento da 
bilirrubina, isso leva a manifestação de pigmentação da pele, mucosa, 
esclera, por causa do desajuste bioquímico. 
b 
 
13 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
 Icterícia fisiológica: o recém-nascido tem uma microbiota intestinal e 
metabolismo hepático imaturos, ou seja, a atividade da glicuronil 
transferase é limitada, e a meia-vida das hemácias é menor. 
 Se a icterícia perdurar é preciso fazer uma avaliação, pois pode ser 
patológica e ter como causas um erro inato no metabolismo (anemia 
falciforme) ou hipotireoidismo congênito (o hormônio da tiroide é 
ativador de enzima glicuronil transferase, ou seja, ativados da 
conjugação. Então se tem pouco hormônio da tireoide, tem pouca 
ativação da enzima, aumentando a bilirrubina – triado no teste do 
pezinho), cefalohematoma (coleção sanguínea extra, ou seja, mais 
hemácias, sobrecarrega da bilirrubina no hepatócito), má formação de 
vias biliares. 
 O objetivo da fototerapia é promover a fotoisomerização que tem o 
papel de a bilirrubina apolar em polar (mais fácil de ser excretada). 
O excesso de produção da bilirrubina pode ter 3 pontos importantes: 
degradação em excesso das hemácias, diminuição de clearance (diminuição 
na eliminação de substâncias) ou aumento da circulação entero-hepática. 
 Na clearance, pode ser um bebê com alteração anatômica em vias 
biliares, como uma atresia. Então, diminui a circulação naquele órgão. 
 Aumento da circulação entero-hepática. A bilirrubina fica entre a 
circulação intestino e fígado, porém, 
 a enzima, 
 a dificuldade de sucção em alguns prematuros, pode deixar a criança 
com icterícia, porque o ato de sugar que faz a mãe produzir mais leite. 
 Bebê desidratado ou que perdeu muito peso pode aumentar a 
circulação de bilirrubina. 
 A fototerapia é importante para deixar a bilirrubina mais solúvel e mais 
fácil de ser excretada. As fezes ficam mais escuras. 
A fototerapia precisa ser em coloração azulada, há uma distância de 30 cm a 
mais da luz e tem que incidir corretamente – tudo isso para não ter o efeito 
rebote, ou seja, melhorar e depois voltar. 
Icterícia nas primeiras 24hrs – causa patológicas. 
Icterícia 4-5 dia de vida – causa fisiológicas (GERALMENTE). 
Hiperbilirrubinemia é definida como a concentração sérica de bilirrubina 
indireta (BI) maior que 1,5mg/dL ou de bilirrubina direta (BD) maior que 
1,5mg/dL, desde que esta represente mais que 10porcento do valor de 
bilirrubina total (BT). 
Significante: BT sérica > 15-17mg/dL (1 a 8 porcento dos nascidos vivos). 
Grave: BT > 25mg/dL (1 caso em 500 ou 5.000 nascidos vivos). 
b 
 
14 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
Extrema: BT > 30mg/dL (1 caso em 15.000 nascidos vivos). 
Clínica: quando a icterícia está sendo observada abaixo do joelho já tem uma 
alta concentração de bilirrubina. 
Inicialmente o RN apresenta-se letárgico, hipotônico e com dificuldade de 
sucção. Evoluindo com irritabilidade, hipertermia, choro, hipertonia extensora 
do pescoço, podendo progredir para apneia, convulsões, coma e morte. 
Valores acima de 17mg/dL devem ser rapidamente encaminhados devido a 
toxidade. 
Na pratica 98 porcento dos recém-nascidos apresentem níveis séricos 
aumentados de BI na primeira semana de vida, decorrente da adaptação 
neonatal. 
A icterícia tem progressão crânio-caudal. 
Glicuronil-transferase tem atividade inferior em relação ao adulto, atingindo 
seu nível entre 6-14 semanas. 
 O excesso de bilirrubina pode causar encefalopatia bilirrubinica que 
lesa o SN. 
CLASSIFICAÇÃO DA HIPERBILIRRUBINEMIA: 
Quadro de hemólise pré-hepática: antes do fígado, ou problema na 
transformação que o fígado faz para a conjugação. Ex: pode ser um erro inato 
no metabolismo é deficiência parcial ou total na atividade da enzima. 
Pós-hepática: quando deixa o fígado, ou seja, está ligado as vias biliares e a 
excreção final, mas principalmente as vias biliares. Ex: má formação 
congênita, massa tumoral nas vias biliares, vesícula cheia de cálculos levando 
a obstrução - colestase. 
BALANÇO NITROGENADO: 
Na fase de 0 a 2 anos o balanço nitrogenado é positivo. essa fase é marcada 
pela síntese de muitas proteínas por causa do crescimento. Mas depois, isso 
começa a equilibrar para não acumular resíduos tóxicos como a amônia. 
Além disso, esses resíduos de nitrogênio não podem ficar abaixo do esperado, 
pois precisamos sintetizar muitos compostos. 
A amônia consegue atravessar a barreira hematoencefálica e danificar o SN 
como a bilirrubina. A amônia é convertida em ureia e é excretada. 
Para controlar o balanço nitrogenado, a excreção da ureia, bilirrubina na 
forma de estercobilina, urobilinogênio, urobilina e creatinina. 
 Falha renal ou lesão renal pode implicar ou prejudicar a excreção da 
ureia, creatinina e acumular esses metabólitos tóxicos. 
b 
 
15 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
ALBUMINA: 
É uma proteína plasmática globular com uma região interna chamada de sítio 
ou bolsão hidrofóbico (região com aminoácidos apolares). 
Além disso, a albumina faz o transporte da bilirrubina não conjugada (pelo 
bolsão hidrofóbico) para o fígado. 
Ela pode transportar hormônio, medicamento ou ácido graxo. 
Albumina são necessárias 17 ligações de sulfeto para que ela tenha arranjo 
tridimensional. 
Pequeno peso molecular. 
DIFERENCIAR PRODUTOS PROTEICOS: 
Se for proteico tem uma sequência de resíduos de aminoácidos. 
Se tem outra estrutura, então o composto é não-proteico. 
Açúcar: 
Monossacarídeo é uma biomolécula do açúcar. 
Fórmula geral: CHO 
N varia de 3 a 7. 
Carbonila (dupla O + H) no carbono 1 é aldeído -> aldose. 
Carbonila no carbono 2 (dupla O) é cetona -> cetose. 
 
Nomenclatura: -ose. Ex: triose açúcar de 3 carbonos. 
Classifica-se o monossacarídeo em aldose e cetose. 
 Quando o organismo utiliza a glicose e converte em frutose -> cetose. 
Triose do tipo aldose -> gliceraldeído. 
b 
 
16 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
Triose do tipo cetose -> diidroxiacetona (diidroxi -2 hidroxilas + cetose). 
 
O produto final da via da pentose fosfato é a ribulose-5-fosfato (CETOSE). O 
organismo converte ribulose-5-fosfato em ribulose para formar o açúcar do 
DNA que é uma desoxirribose (desoxi é uma modificação no açúcar como 
perder o oxigênio). 
 
 Glicose é oxidada no carbono 6 para formar ácido glicurônico que 
conjuga a bilirrubina. 
 Via glicolítica converte glicose em piruvato. 
 Glicose também pode ser destinada a fermentação numa via 
anaeróbica. 
 Fermentação é a conversão de glicose em lactato, síntese de 
intermediários do metabolismo, energia em condições anaeróbicas. Ex: 
no IAM e em qualquer doença que cursa com hipóxia. No botulismo de 
b 
 
17 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
doenças, começa a necrosar uma área, mas o organismo começa a 
produzir energia naquele tecido. 
 A glicogênese é o anabolismo de glicogênio para formar o substrato 
energético. É armazenado em vários sítios, principalmente no fígado e 
musculo. 
 Via da pentose fosfato converte glicose (6C) em pentose (ribulose-5-
fosfato), além de produzir ribulose (açúcar de 5 C), também produz 
NADPH (participa da reação de redução da biliverdina em bilirrubina) e 
CO2. Acontece no citoplasma. 
Com o objetivode produzir o NADPH (ag. redutor) importante para 
alimentar o sistema glutationa, manter a integridade das membranas 
celulares, transformar biliverdina em bilirrubina e a formação da 
ribulose-5-fosfato que vai formar a ribose para compor nucleotídeos 
sejam livre ou polímeros de DNA e RNA. 
 Síntese de intermediários do metabolismo: na via da pentose fosfato a 
pentose é utilizada para formar nucleotídeos livres e polímeros de DNA 
ou RNA. A ribulose pode ser convertida em intermediários para gerar 
energia. 
 Formação de produtos específicos: modificações na estrutura da 
glicose. Ex: oxidação da glicose no carbono 6, formando ácido 
glicurônico (conjugador de bilirrubina) e glicose + amino, formando 
glicosamina. 
 
b 
 
18 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
Uma vez que a glicose chega até a célula, ela pode escolher 5 caminhos: 
formação da ribulose-5-fosfato, NADPH, produção de prod intermediários e 
escórias (CO2). 
Se a glicose está excedente é encaminhada para formação de glicogênio 
formando substrato/reserva de energia. 
 Toda vez que a glicose adentrar no espaço celular, pode depender 
de transportador de glicose (GLUT), transportador que permite a 
glicose carreada até o citosol. 
Trabalha de forma independente ou em cooperação com a 
insulina. Quando a insulina é captada por um receptor, vai fazer 
com que haja associação com a utilização do transportador GLUT, 
isso permite a glicose chegar até a célula. 
Outra estratégia de transporte é o co-transporte com o sódio que 
ocorre na mucosa do trato gastrointestinal. 
OBS: a glicose é fosforilada no carbono 6, isso permite que a glicose fique 
impermeável, facilitando que ela escolha um destino metabólico e não volte 
ao espaço sanguíneo. Como o fósforo é um elemento de sinalização, facilita a 
entrada da glicose nas rotas metabólicas. 
Nucleosídeo: base e açúcar. 
Nucleotídeo: fosfato, açúcar e base. 
- Açúcar vem da via pentose-fosfato, base do metabolismo de aminoácidos e 
o fosfato é importante na ligação fosfodiéster porque atribui carga negativa, e 
os nucleotídeos podem se encontrar livres ou formando polímeros de DNA ou 
RNA. 
- Base: purina (adenina e guanina) e pirimidina (citosina, uracila e timina). 
Além disso, através da dieta adquire fontes de carboidratos como amido que 
é convertido em glicose (monossacarídeo) que segue alguns destinos 
metabólicos. 
Glicose: 
A glicose é um monossacarídeo, uma biomolécula que contém dois grupos 
funcionais importantes de aldeído e álcool. É uma hexose. 
A glicose possui destinos metabólicos, dentre eles a formação de produtos 
específicos. Ou seja, produtos específicos são as modificações que a glicose 
pode vir a sofrer. Ex: ácido glicurônico (glicose oxidada no carbono 6 
formando ácido glicurônico) importante na transformação de bilirrubina 
indireta em direta. A glicose recebe um grupo amino e forma o glicosamina, 
b 
 
19 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
relacionado com o reconhecimento celular, sinalização celular e composição 
do glicocálix. 
 Em condições anaeróbicas pode formar o piruvato e em seguida o 
lactato – fermentação. 
DESTINO DA GLICOSE: 
Absorvida e gerida através da alimentação, é disponibilizada no intestino, 
chegando até o tecido hepático. 
Quando está em excedente é armazenada em forma de glicogênio (reserva). 
GLICOGÊNIO EM GLICOSE: 
Quando sai do fígado é na forma de glicose-1-fosfato que é transformada em 
glicose-6-fosfato. A enzima glicose-6-fosfatase remove o fosfato dessa 
molécula transformando em uma glicose livre para ir a C.S. (esse aparato 
enzimático é exclusivo do fígado). 
Primeira etapa: glicose em piruvato – via glicolítica. 
Segunda etapa: piruvato perde um CO2 e se transforma em acetil-CoA – 
dependente da vitamina do complexo B. acetil-CoA é o principal caminho 
para produzir energia e participar do ciclo de Krebs. 
 Condensação de acetil-CoA pode formar ácido graxo. Acido graxo + 
glicerol = TAG. Através da VLDL pode levar o TAG no adipócito para ser 
armazenado. Além disso, o TAG pode disponibilizar o ácido graxo para 
o músculo. 
Terceira etapa: intermediários em produtos finais como CO2 e H2O. 
O glicogênio é uma repetição de unidades de glicose ou carboidrato. O 
glicogênio hepático tem o objetivo de restaurar o índice glicêmico quando 
necessário e manter a demanda energética do órgão metabolizador. 
FERMENTAÇÃO: 
Glicose – piruvato – lactato. 
Piruvato se converte em lactato pela lactato desidrogenase. 
A lactato desidrogenase era utilizada como marcadora para IAM mas foi 
substituída pelas troponinas. 
4 princípios bioquímicos: 
 Princípio de hierarquia das macromoléculas. 
b 
 
20 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
 Compartimentação. 
 Metabolismo. 
 Homeostase. 
HIERARQUIA: 
Organizam-se em 3 grupos de moléculas: biomoléculas, macromoléculas e 
complexos supramoleculares. 
Biomoléculas: monômeros ou moléculas fundamentais. Representadas por 
ácidos graxos, glicerol, aminoácidos, nucleotídeos e monossacarídeos. 
Macromoléculas: lipídeos, carboidratos, ácidos nucléicos e proteínas. 
Complexos supramoleculares: formados pela interação de duas ou mais 
macromoléculas. 
Organizada em 4 níveis. O quarto nível mostra o posicionamento da 
biomolécula, macro ou complexo no espaço celular. 
BIOMOLÉCULAS, MACROMOLÉCULAS E COMPLEXO 
SUPRAMOLECULARES: 
 Estrutura do nucleotídeo: subdividido em fosfato, açúcar e base 
nitrogenada, sendo que o fosfato atribui carga negativa, permitindo a 
interação com o açúcar através de uma ligação fosfodiéster. A 
formação de polímeros de nucleotídeos permite a formação de DNA 
(macromolécula). Quando o DNA, através do grupo fosfato na sua 
extremidade, com carga negativa interage com proteínas do tipo 
histonas, há uma condensação do material genético a fim de formar 
cromossomos (complexo supramolécular). 
 Aminoácidos: grupamento amino (-NH2), carboxila (-COOH), hidrogênio 
(-H) e (-CH3). Este aminoácido se combina com outros para formar uma 
proteína (macromolécula). Quando a proteína interage com o lipídeo e 
com carboidrato, formando a membrana plasmática (complexo 
supramolecular). 
BIOMOLÉCULAS: 
 5 biomoléculas: glicerol, nucleotídeo, monossacarídeo, aminoácido e 
ácidos graxos. 
MACROMOLÉCULAS: 
 Glicogênio: repetição de glicose. 
BILE: 
A bile é formada por um conjunto de substâncias: fosfatidilcolina, bilirrubina, 
colesterol, ácidos e sais biliares 
b 
 
21 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
ERRO INATO: 
Falta enzima, aumenta substrato, diminui produto e todas as manifestações 
clínicas são baseadas nestas 3 alterações. 
Ex: recém-nascido que no curso de 2 meses não ganha peso, é chorosa, 
irritada, com dificuldade de se alimentar, odor na urina – sugestivo de erro 
inato. 
COMPARTIMENTAÇÃO: 
É sobre delimitação dos espaços celulares, fluxo gênico geração de 
microambientes e dinâmica de líquidos corporais LIC/LEC. 
A célula se subdivide formando microambientes. Cada microambiente é 
dotado de seus complexos enzimáticos que viabilizam a atividade celular, 
reações de degradação e síntese. 
 O ciclo de Krebs tem por objetivo consumir o Acetil-CoA (principal 
produto intermediário no metabolismo, sendo formado pelo 
metabolismo de carboidratos, lipídeos e proteínas). 
 Oxidar significa beta-oxidar, transformar a cadeia de carbono em 
energia, é transformar ácido graxo em acetil-CoA. 
 Descarboxilação do piruvato (intermediário do metabolismo), significa 
retirar -CO2. Quando ocorre a descaboxilação do piruvato ele se 
transforma em acetil-CoA. 
 No citosol tem enzimas para realizar glicólise. Lise é quebra, 
degradação de glicose ou via glicolítica. O ciclo de pentose é uma 
transformação da glicose (açúcar de 6 carbonos - hexose) em uma 
pentose.Pentose é o açúcar que compõe DNA, RNA e os nucleotídeos 
livres. 
 Citosol sintetiza ácido graxo, e a mitocôndria degrada. 
 Núcleo é responsável pela síntese de DNA e RNA. 
 O lisossomo contém várias enzimas responsáveis pela digestão 
intracelular, desde enzimas proteolíticas que fazem o metabolismo, 
geram espécies ativas de oxigênio e nitrogênio. 
 Capilar sanguíneo -> tecido -> capilar linfático. O tecido é composto 
por várias células (representa o local onde reações bioquímicas irão 
acontecer, onde microambientes são definidos, complexos enzimáticos 
e fluxo de info gênica). O liquido que está dentro da célula (LIC). Tem o 
maior teor de água dentro da célula, por causa do metabolismo (um 
indivíduo de 70 kg -> produz endogenamente pelo metabolismo 400 ml 
de água). LEC é subdividido em líquido intersticial que banha as células 
e o plasma que é parte do sangue. 
 Mitocôndria: tem a presença do acetil-CoA que é consumida pelo ciclo 
de Krebs que é um ciclo produtor de intermediários do metabolismo, de 
agentes que vão estimular a cadeia transportadora de elétrons e 
b 
 
22 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
fosforilação oxidativa que são processos que levam a formação de ATP. 
Contém um conjunto de enzimas que realizam o ciclo de Krebs. 
 Fígado é um sítio que armazena glicogênio que uma macromolécula 
de carboidrato. É formado pela união de várias glicoses que é 
monossacarídeo. Esse glicogênio é desdobrado em glicose que pode 
ser lançada na corrente sanguínea. Por isso que o fígado é capaz de 
restaurar o índice glicêmico. Essa glicose pode ser destinada a 
formação de pentose (açúcar que compõe nucleotídeos – DNA ou 
RNA) ou NADPH. 
 A glicose é transformada em energia pela via glicolítica, e tem-se a 
formação de piruvato. Este, está no citosol e será encaminhado para a 
mitocôndria para se transformar em acetil-CoA. Mas além do ciclo de 
Krebs, ela pode formar o colesterol, corpos cetônicos (produzidos em 
condições especiais) e ácidos graxos. 
 Ácidos graxos é biomolécula: pode condensar com um glicerol e formar 
o triacilglicerol e fosfolipídios. 
Primeiro espaço: célula. 
Segundo espaço: vaso. 
Terceiro espaço: interstício. 
Durante o processo inflamatório: tecido está infectado por um microrganismo 
(bact), então as células de defesa que se encontram no plasma precisam 
passar para o interstício, assim, o vaso sofre adaptações, como aumento da 
permeabilidade. Quando a célula migra, tem o acumulo de líquido no terceiro 
espaço. 
 IAM: as células tem características especificas, e musculo cardíaco 
esquelético. É possível encontrar nessas células a troponina I e T (típicas 
de cels. musculares), proteína creatina-quinase (encontrada em outros 
sítios – MB é ESPECÍFICA do coração) e mioglobina (coração e outros 
músculos esqueléticos). Ou seja, quando ocorre uma lesão celular, há 
uma modificação e extravasamento de proteínas e enzimas para o 
sangue, ou isso pode acontecer quando se tem uma pequena 
concentração de enzimas e proteínas, podendo ser atribuído a 
renovação celular. 
Quando ocorre a lesão, levando ao extravasamento, utiliza-se o 
conceito bioquímico chamados marcadores bioquímicos. 
O IAM é caracterizado por uma área que apresenta diminuição no 
fluxo sanguíneo, acarretando em hipoxia e diminuição dos nutrientes do 
aporte nutricional de determinada área. Com a hipoxia, o metabolismo 
tendencia para anaeróbio. 
A glicose é encaminhada para a via glicolítica para depois formar 
acetil-CoA e alimentar o ciclo de Krebs, concluindo a respiração celular 
-> essa rota não será mais utilizada por ela precisar de oxigênio. Agora, 
b 
 
23 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
o organismo utiliza a glicose pra fazer fermentação com auxílio da 
enzima lactato desidrogenase. lactato é encaminhado ao fígado onde 
é transformado em ova glicose. 
 CK-MB: formação e reciclagem de ATP. Mioglobina: 
armazenamento de oxigênio no músculo. Troponina: estruturais. 
 Conteúdo da célula lesionada vai ser lançado no sangue: 
A partir de 2h com maior pico as 10h após a lesão: mioglobina. 
14h-18h: CK-MB e troponinas. 
36h-40h: lactato desidrogenase. 
Na pancreatite aguda a amilase e lipase são enzimas marcadoras, devido a 
lesão. Clínica: dor ao inclinar, vômito, ingesta de gordura em dia anterior, 
ingesta de álcool. 
METABOLISMO: 
É um conjunto de reações enzimáticas (quando a enzima converte um 
substrato em produto, através do sítio ativo da enzima – local de interação 
com o substrato). 
Rota metabólica: é um conjunto de reações enzimáticas onde observa-se um 
substrato inicial, os produtos intermediários e um produto final. 
Divide-se em 4 grandes rotas: 
Rotas de oxidação: utilizam os substratos energéticos para formar energia. 
Rotas de armazenamento: guarda reservas, o excedente para ser utilizado 
quando o organismo precisar. 
Rotas de biossíntese: biossíntese de colesterol, proteínas e peptídeos. 
Rotas de detoxicação e excreção: para eliminar escorias. 
Os ciclos são interativos. 
Moléculas regulatórias são essenciais para o funcionamento de uma rota 
metabólica. Podem ser enzimas (marca-passo), vitaminas do complexo B e 
hormônios. 
 As enzimas tem a função de acelerar a velocidade da reação, porém 
quando tem atuação da marca-passo, a reação é lentificada para dar 
tempo de a enzima receber um sinal de um ativador ou inibidor, 
podendo ser hormônios ou o próprio produto final da rota (inibidor). 
 As enzimas RNA somente estão relacionadas com o metabolismo do 
RNA. 
Vitaminas do complexo B: tem o papel de atuar como coenzimas do 
metabolismo, colabora com o funcionamento enzimático. 
b 
 
24 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
 Indivíduos que fazem uso constante de uma concentração significativa 
de álcool acabam diminuindo a capacidade que o organismo tem de 
absorver as vitaminas do complexo B, então, o cansaço, menor 
rendimento energético está relacionado. O ciclo de Krebs demanda da 
presença das vit. Complexo B para produzir energia. 
Ex: indivíduo hígido que perdeu peso e não tem nenhuma doença associada, 
sem infecção e neoplasia, é importante pensar em enzimas, hormônios e 
vitaminas do complexo B. 
 Além disso, lesões na mucosa intestinal, doença inflamatória pode 
interferir na absorção de vit. Complexo B. 
 A alta ingesta de vit do complexo B são eliminadas na diurese, porque 
elas são hidrossolúveis e não tem como armazena-las. Por isso, a 
constante ingesta dessa vit é de extrema importância. 
 A microbiota também atua como produtora de vit do complexo B. 
Hormônio: podem atuar como ativadores na rota metabólica. 
O metabolismo é dividido em reações de síntese -> anabolismo. 
Reações de degradação -> catabolismo. 
Então todo paciente que tiver algum sintoma metabólico tem que investigar 
essas 3 situações. 
CATABOLISMO: 
Tem 3 estágios: 
Estágio 1: macromolécula em biomolécula. 
Estágio 2: biomolécula em produtos intermediários. 
Estágio 3: produtos intermediários em excreção. 
AMINOÁCIDOS: 
Existem 22 aminoácidos compondo proteínas, sendo 20 os principais e 2 
modificados (hidroxiprolina e hidroxilisina). 
Se diferenciam na estrutura do radical – tem uma estrutura constante 
(carbono, amino, hidrogênio e carboxila) e uma parte variável (radical). 
Carbono com 4 ligações diferentes: quiral. 
Carbono que não tem 4 ligações diferentes: aquiral. 
b 
 
25 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
Formação de compostos nitrogenados: bases (não proteico – formado por 
uma pentose se associando ao fosfato -> nucleotídeos que compõe ácidos 
nucleicos), vitaminas, e anel porfirinico. 
Podem sintetizar proteínas como colágeno. 
A inflamação atrapalha a absorção de aminoácidos. 
Podem apresentar funções biológicas especiais como: 
 
TIROSINA: Importante na formação de T4. 
 Produção de melanina. 
b 
 
26 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
PROLINA: 
 Estrutura cíclica, sendo característica de proteínas que tem 
dobramento. Sequencia de AMN e prolina. 
 Anel indica rigidez. 
 Gera torções como na hb, miglobina e colágeno. 
 Iminoácido – presença de amino secundário. 
TREONINA: 
 Polar e apolar, assim como glicina. 
GLICINA: 
 Carbono aquiral. Produzida pelo ciclo de Krebs. 
 Forma neurotransmissor, forma grupo HEME presente na hemoglobina e 
mioglobina para fixar O2 compõe sitio ativo de enzimas como catalase 
-> importante na composição do citocromo no transporte de elétrons e 
sinalização celular. 
 Forma a base nitrogenada purina (duplo anel -> podem formar 
nucleotídeos livres como NADPH – ag redutor, ATP ou ácidos nucleicos), 
adenina ou guanina. 
 Compõe a creatina nos músculos que tem o objetivo de fazer a 
regeneração do ATP muscular (metionina e arginina também fazem 
parte). Cretina-fosfato: para o musculo fazer a contração, necessita da 
energia da molécula do ATP, assim, ocorre a ruptura da ligação entre 
um grupo fosfato (ADP + Pi), a cretina se associa ao Pi formando a 
fosfocreatina, isso representa uma reserva de fosfato inorgânico. 
Quando for necessário regenerar o ATP, a creatina libera fosfato 
inorgânico que se liga ao ADP e regenera o ATP. (creatina-quinase CK-
MM: enzima responsável por fazer a adição de fosfato a creatina). 
Ex: o musculo tem creatina, glicogênio e aporte continuo de ácido 
graxo para produzir energia. 
 Formação de sais biliares (ag. emulsificantes): a partir de um colesterol, 
forma-se um ácido biliar, e para melhorar a ação emulsificante, ele 
conjuga-se com um aminoácido. 
ALANINA: 
 Forma o ácido pantotênico ou vitamina do complexo B5. Está 
relacionada com a imunidade, síntese de anticorpos, importante para 
formação da coenzima A (se associa a 2 carbonos para formar o 
principal produto intermediário do metabolismo que é o acetil-CoA). 
SERINA: 
 Importante para a produção de fosfolipídeos. 
 Fosfatidilserina e esfingosina constitui o sistema nervoso. 
ASPARTATO OU ÁCIDO ASPÁRTICO: 
 Compõe bases nitrogenadas. 
b 
 
27 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
 Forma porinas e pirimidinas. 
 Integra o ciclo de Krebs e da ureia. 
METIONINA: 
 Tem enxofre. 
 Compõe creatina (importante para regeneração do ATP). 
 Caracterização de grupos metílicos, então reações de metilização são 
importantes para reestruturação de estruturas proteicas para 
sinalização. 
CISTEÍNA: 
 Sulfurado. 
 Importante para a formação de coenzima A. 
 Se associa a 2 carbonos formando o principal produto intermediário do 
metabolismo: acetil coenzima A (relacionado a energia e promove 
ativação de ácidos graxos). 
 Cisteína forma taurina. Taurina conjugada com ácido cólico - é um 
ácido biliar, ou seja, um agente emulsificante. Taurina + ácido cólico = 
ácido taurocólico, importante para a digestão e absorção de gorduras. 
HISTIDINA: 
 Compõe a histamina. 
 Mediador da alergia e resposta inflamatória. 
 Também chamado de mediadores pré-formados. Ela fica armazenada 
e é liberada na forma de grânulos quando ocorre degranulação. 
TRIPTOFANO: 
 Importante para formação de serotonina que está envolvida com 
sinalização e faz vasoconstrição devido a contração da musculatura 
lisa. Além disso, é sinalizadora da sensação de bem-estar. 
 Forma o ácido nicotínico, vitamina B3 ou niacina. B3 age como 
coenzima, auxiliando a desidrogenase. 
TIROSINA: 
 Forma a melanina (pigmentação). 
 Forma o hormônio da tireoide, tiroxina que é desacoplador da cadeia 
respiratória. O hormônio da tireoide envolve várias rotas metabólicas e 
contribui para regulação dessas rotas, como na conjugação da 
bilirrubina (ativação da glicuronil transferase), sendo importante para 
controle da cadeia respiratória e estimula o ciclo de Krebs. 
 As catecolaminas (adrenalina e nora) são derivadas da tiroxina, elas 
são importantes para ativar lipólise e glicólise. A dopamina também 
derivada da tirosina faz parte da sinalização do sistema nervoso. 
 Fenilalanina compõe a tirosina. 
b 
 
28 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
FENILALANINA: 
FENILCETUNÚRIA: aumento de fenilalanina, isso atravessa a barreia hematoencefálica e 
causa danos ao SN, toxicidade e na síntese de neurotransmissor. A toxicidade é 
consequência do aumento de substrato. Todos os produtos derivados desse substrato 
ficam comprometidos, por exemplo, a tirosina é um produto da transformação da 
enzima fenilcetonúria. Então tudo que envolve a tirosina é comprometido como 
formação de melanina (paciente fica hipopigmentado), menor produção do hormônio 
da tireoide levando a flutuações hormonais. Aumenta substrato que gerar produtos 
tóxicos indo para o SN ou excretado pela diurese – importante o teste da fralda. 
GLUTAMATO: 
 Ácido glutâmico forma o GABA (ácido gama-aminobutírico), 
neurotransmissor inibitório. 
DESAMINAÇÃO: 
Ocorre a retirada do grupo amino que é enviado para a formação da ureia e 
o restante é chamado de cadeia carbônica utilizada para a produção de 
energia, formação de intermediários da glicose (corpos cetônicos, piruvato, 
acetil-CoA). 
Os aminoácidos podem formar compostos nitrogenados não-proteicos como 
as porfirinas (do metabolismo do ciclo de Krebs) produz glicina, e tem o Fe2+ 
importante na formação do grupo heme. 
Aminoácidos compõe vitaminas e tem funções biológicas definidas como 
neurotransmissor, hormônio, proteínas e peptídeos. 
A síntese endógena está ligada a codificação do DNA. 
AMINOÁCIDO ANFÓTERO: 
Toda vez que o aminoácido está em solução aquosa o grupo ácido pode ser 
doador de H+ e o grupo básico receber esse H+. 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS: 
APOLAR: 
 Proteínas tem sítios hidrofóbicos, em meio aquoso, ele esconde esse 
sítio, se ela desnaturar, expõe, assim torna um sinal para as chaperonas 
moleculares. 
 Ex: valina; leucina e triptofano é apolar e tem anel benzeno; prolina; 
isoleucina; metionina é apolar e tem enxofre; fenilalanina e alanina. 
 Podem constituir o bolsão hidrofóbico que é importante para o 
transporte de moléculas de mesma natureza. Aminoácidos apolares 
podem ser um importante sinal quando ocorre uma exposição na 
presença de uma alteração de conformação proteica para as 
chaperonas moleculares. Essa conformação acontece em detrimento a 
b 
 
29 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
exposição de proteína, alteração do PH, temp ou estresse. Ex: de 
chaperonas HSP70, HSP100. 
 Durante a febre tem um acionamento enorme de chaperonas. 
 Bolsão hidrofóbico são importantes para constituir a região 
transmembranica de proteínas. 
 Valina, leucina, triptofano, prolina, isoleucina, metionina, felilalanina e 
alanina. 
POLAR: 
Apresentam O, OH, SH e H como radicais. 
 Ligação de hidrogênio é importante para a manutenção da estrutura 
secundária das proteínas, em hélice alfa, beta folha ou mista. Sendo 
importante para constituição de proteínas plasmáticas (solúveis). 
 Treonina, glicina, asparagina, glutamina, cisteína, serina e tirosina. 
ÁCIDO: 
Presença de carboxila (COOH/COO-) – atribui carga negativa. 
 Carboxila pode dissociar em solução aquosa e tem o comportamento 
ácido-básico. 
 Atribui carga negativa coo-. 
 Realizar ligação com os positivos que são arginina, histidina e lisina – tem 
grupo amino que dá característica básica. 
 Ácido glutâmico e ácido aspártico. 
BÁSICO: 
Presença do grupo amino (-NH3) – atribui carga positiva. 
 Arginina, histidina e lisina. 
LIGAÇÃO IÔNICA: 
Entre positivo e negativo. 
 As histonas são proteínas ricas em positivos como a arginina, assim, ela 
interage com o DNA que tem o fosfato com carga negativa. 
LIGAÇÃODISSULFETO: 
Entre aminoácidos que carregam enxofre e sulfidrila (-SH). 
Confere estrutura terciária das proteínas. 
 Aminoácidos: cisteína e metionina. 
Metionina: aminoácido apolar e sulfurado. 
Cisteína: aminoácido apolar e sulfurado (-SH). 
AROMÁTICOS: 
 Aminoácidos: triptofano, fenilalanina e tirosina. 
b 
 
30 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
Triptofano: apolar e aromático. 
Fenilalanina: apolar e aromático. 
Tirosina: polar e aromático. 
FORMAS DE CLASSIFICAR: 
Radical, forma de obtenção e destino metabólico (baseado na cadeia 
carbônica). 
DESTINO DOS AMINOÁCIDOS: 
É encaminhado ao catabolismo gerando produtos como a desaminação dos 
aminoácidos para a formação da ureia e a cadeia carbônica que é 
destinada ao metabolismo energético (glicogênicos, cetogênicos e mistos). 
Via glicolítica transforma glicose em piruvato. 
 Glicogênicos: formam glicose ou intermediários da via glicolítica. 
 Cetogênicos: formam intermediários do metabolismo da cetogênese e 
acetil-CoA. Ex: lisina e leucina. 
 Mistos: formam ambos. 
Aminoácido produz energia através da sua cadeia carbônica forma proteínas. 
Pode formar compostos nitrogenados não proteicos como bases 
nitrogenadas, grupo heme e vitaminas. 
Também podem ter funções biológicas especiais como: GABA 
(neurotransmissor) ou serotonina. 
 É importante o fígado armazenar glicogênicos para converte-lo em 
energia. A cadeia carbônica forma intermediários da via glicolítica, isso 
é sinônimo de energia. Assim, o fígado pode restaurar o índice 
glicêmico, lançando glicose na corrente sanguínea. 
ANEMIA FALCIFORME: 
Hemoglobina S. 
A hemoglobina tem 4 cadeias. Quem tem anemia falciforme tem uma 
mutação pontual na cadeia beta com a substituição do ácido glutâmico por 
valina. 
A valina é apolar. 
Já o ácido glutâmico tem uma carboxila no grupo radical, conferindo 
característica ácida. 
Ocorre a mutação na cadeia beta, no sexto resíduo, substitui um ácido por 
apolar. 
b 
 
31 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
HbS vai apresentar uma região de bolsão hidrofóbico. 
Essa região tem a presença da valina que com a presença de um agente 
deflagrador (acidose), mude o perfil metabólico da célula e faz com que a 
hemoglobina ligue a outra para formar polímero (forma desoxigenada), isso 
leva a distorcer a célula e ela adquire o formato de foice. Quando ocorre essa 
mudança de perfil, a célula expressa DAMP´s (agente estressores), leva a 
hemólise (aumenta a hemoglobina sérica). O eritrócito muda a conformação 
por conta da mudança da proteína. 
A forma de foice causa vaso-oclusão, levando a hipóxia e isso influencia nas 
pequenas circulações causando microinfartos. 
 Mudança na hemoglobina primaria forma a hemoglobinopatia que é 
uma doença na hemoglobina que mudou o radical de aminoácido de 
natureza para outra. 
 Sequência normal: GAG -> ácido glutâmico. 
 Sequência patológica: GTA -> valina. 
PROTEÓLISE: 
As proteínas encaminhadas a proteólise formam o pool de aminoácidos. 
 Se o organismo está precisando de energia, ele é encaminhado ao 
catabolismo, a cadeia carbônica do aminoácido vai prover energia 
formando glicose ou intermediários e corpos cetônicos. 
 
b 
 
32 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
Ácidos graxos: 
É uma biomolécula de lipídeo. 
Estrutura: CnH2nO2 (sat), CnH2n-2x02 (inst., sendo x o número de inst). 
Reação de esterificação. 
Tem mais caloria por grama do que carboidrato e proteína, ou seja, produz 
mais energia e quando ocorre a lipólise o glicerol pode ser encaminhado a 
gliconeogênese (= energia). Além disso, o tecido adiposo tem apenas 15 % de 
água para facilitar o armazenamento. 
Glicerol: 
 
 Pode ser classificado como saturado (ligações simples) e insaturado 
(ligações duplas). 
Composto por uma cadeia de hidrocarbonetos, geralmente são pares porque 
quando o ácido graxo é beta-oxidado é encaminhado ao catabolismo e 
forma moléculas de acetil-CoA que tem 2 carbonos ligados a coenzima A. Ex: 
se tem um ácido graxo de 20 carbonos, ele é encaminhado para beta-
oxidação e forma 10 moléculas de acetil-CoA. 
 
Composto por cadeia de hidrocarbonetos e carboxila (O2) – CnH2nO2. 
b 
 
33 BIOQUÍMICA - Brunele Alves – medicina unec 
Quando tem insaturação o H é o dobro menos o 2x o número de insaturação. 
Ex: C20 – H 40 - 8 (4 insaturações) = 32. 
Hidrocarbonetos confere apolaridade e carboxila polaridade. 
A cada 2 C forma 1 Acetil-CoA. 
CLASSIFICAÇÃO DAS CADEIA DOS HIDROCARBONETOS: 
 Curta: 2-4 carbonos. 
 Média: 6-10 carbonos. 
 Longa: mais de 12 carbonos. 
A quantidade de carbonos influencia no destino metabólico de cada ácido 
graxo. 
A cadeia longa gera mais energia, mas para o metabolismo precisa estar 
funcionando bem para utiliza-lo. 
Devemos disponibilizar ácidos graxos menores para indivíduos com dificuldade 
de metabolizar lipídeos, para serem convertidos em energia mais facilmente. 
 Armazenamento de ácidos graxos maiores nos adipócitos = energia. 
 TAG (triacilglicerol – adquirido pela dieta): 1 glicerol + 3 ácidos graxos 
(geralmente os maiores para fornecer mais energia para o corpo). 
Através da VLDL pode levar o TAG no adipócito para ser armazenado. 
Além disso, o TAG pode disponibilizar o ácido graxo para o músculo. 
 Lipólise forma ácido graxo e glicerol. 
 O glicerol pode formar uma nova glicose através da gliconeogênese 
hepática. Além disso, o glicerol pode formar o intermediário da glicólise 
que é sinônimo de via glicolítica (transformação de glicose em piruvato) 
ou uma nova glicose. Por isso está relacionado com energia. 
OBS: aminoácidos glicogênicos mistos e lactato são substratos para 
gliconeogênese, ou seja, podem formar uma nova glicose. 
ÁCIDOS GRAXOS ESSENCIAIS: 
São obtidos pela alimentação. 
Importantes para a fluidez das membranas celulares. 
Ex: ácido linoleico e linolênico, ambos com 18 carbonos insaturados – o ácido 
linoleico com 2 insaturações, obtido por fonte vegetais (óleo de soja e milho) e 
o ácido linolênico com 3 insaturações, obtidos por fontes animais (peixes, 
ostras) -. 
- Deficiência de ácidos graxos essenciais (AGE) pode comprometer o 
metabolismo de eicosanoides. Além disso, poderia ser uma justificativa para 
comprometimento na formação do tampão plaquetário, mas a deficiência 
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precisa ser bastante expressiva porque o ácido graxo está compondo 
fosfolipídios que compõe as plaquetas. 
- os ácidos graxos essenciais são modificados formando o ácido araquidônico 
que compõe o fosfolipídio. 
- os anti-inflamatórios são medicamentos que agem inibindo a enzima 
ciclooxigenase (importante para síntese de prostaglandina que é produtora 
de muco), deixando a mucosa sensível. 
- quando o metabolismo precisa, ele metaboliza os fosfolipídios em PAF e 
tromboxano. 
LIPOPROTEÍNAS: 
Lipoproteína é uma combinação de lipídeo (colesterol, TAG, fosfolipídeo, éster 
de colesterol) e proteína. 
VLDL se transforma em LDL – forma em que deixa lipídeos, colesterol e ésteres 
de colesterol nos tecidos extra-hepáticos. 
Quilomicra (quilomícrons) é a forma que a lipoproteína formada a partir da 
digestãoque leva o tiacilglicerol. 
LIPÓLISE: 
A lipólise no metabolismo precisa de um estímulo. 
O glucagon é o hormônio que sinaliza para ocorrer a lipólise e liberar ácido 
graxos e glicerol. 
IMPORTÂNCIA: 
Para o desenvolvimento do sistema nervoso, manter a integridade da pele 
(principal barreira frente a patógenos), formação da retina, formação de 
mediadores da resposta inflamatória, coagulação sanguínea (eicosanoides), 
formação de vit.D e manter a fluidez da membrana celular. 
Estudos mostram que a suplementação de ácidos graxos essenciais durante a 
gravidez tem como resultadocrianças com Q.I. mais elevado do que as que 
não tiveram essa suplementação. Além disso, podem ser transferidos pelo 
aleitamento materno. 
 Ex: paciente que está cursando com infecção leva ao catabolismo 
porque o lipídeo é sinônimo de mediador da inflamação, então o 
organismo usa lipídeos para fazer mediadores. 
DESTINOS METABÓLICOS: 
O caminho do ácido graxo é oxidar, formar o acetil-CoA que vai ser 
direcionado em 3 trajetos. Ao todo temos 6 destinos. 
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Ác. Graxo é encaminhado ao catabolismo (beta-oxidação) que leva a 
formação da acetil-CoA, depois é encaminhada para o ciclo de Krebs para 
produzir energia na forma de GTP, água e CO2, podem produzir intermediários 
do metabolismo, transportadores de elétrons e H+. 
Acetil-CoA pode ser proveniente da beta-oxidação e do metabolismo de 
carboidratos. 
Mas a beta-oxidação pode seguir por outro caminho que é a formação de 
corpos cetônicos que são fontes acessórias de energia que alimentam tecidos 
e órgãos nobres dependentes de energia. É uma estratégia extra de alguns 
tecidos para que mantenham suas funções na falta de glicose. É condensado 
3 moléculas de acetil-CoA. 
A beta-oxidação pode formar acetil-CoA que forma colesterol (acetil-CoA se 
condensa 18 vezes), importante na produção de sais e ácidos biliares (agentes 
emulsificantes), vitamina D, hormônios, h. esteroides (testosterona, 
progesterona, aldosterona e cortisol), compor M.P (fosfolipídeos e 
glicoproteínas – função estrutural)., lipoproteínas (VLDL, LDL, HDL, IDL), 
precursores de eicosanoides (20) que é um ácido graxo chamado de ácido 
araquidônico (dá origem a 5 compostos importantes – prostaglandinas, 
leucotrienos, prostaciclinas -inflamação-, PAF – fator de agregação 
plaquetária -, e tromboxanos – cascata de coagulação -) e tem parte 
modificado pelo microbiota intestinal para formar escorias 
(colestanol/coprostanol). 
 Além do colestanol e coprostanol, uma forma eficiente de eliminar o 
colesterol é pelos sais e ácidos biliares. 
Formam o substrato energético que é uma molécula guardada e convertida 
em energia quando necessário – triacilglicerol (TAG). É a principal reserva 
energética. 
Ex de substrato energético: glicogênio e proteólise. 
Deficiência dos ácidos graxos essenciais: indivíduo fica mais exposto, os 
processos inflamatórios tendem a ficar lentos, a pele perde a integridade e falta 
coagulação. 
VITAMINA D: 
Metabolismo de regulação de cálcio, fósforo, formação de reservas ósseas e 
sinalização do material genético ativando vias de sinalização intracelulares 
ligadas ao comando de DNA (isso é importante na resposta imunológica). 
Contribui para o processo gestacional – imunidade. 
ESTRUTURA DO COLESTEROL: 
Tem 4 anéis fusionados que é chamado de núcleo esteroide. 
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HIPOTIROIDISMO: 
Pouco hormônio da tireoide, sendo que ele é importante para a regulação do 
ciclo de Krebs, expressão de enzimas que participam da cadeia respiratória, 
então, diante disso, tem menor produção energética e mobilização de 
substratos energéticos. 
Ex: paciente, 40 anos com ganho de peso e nenhuma outra queixa, cabe a 
avaliação. 
 Tem hipotiroidismo congênito. 
RESERVAS ENERGÉTICAS: 
Glicogênio muscular representa em torno de 0,4 %. 
Glicogênio hepático 0,2 %. 
Gordura 85 %. 
Proteína 14,5 %. 
Glicogênio tem como prinicipais sítios de armazenamento o fígado e o 
músculo, mas pode ser encontrado no SN, rim em quatidades menores. 
OBJETIVO DAS ROTAS: 
Gordura, glicogênio e proteína são os substratos oxidados para produzir 
energia no jejum. 
Rotas oxidativas são catabólicas. 
A produção de energia pela proteína, lipídeo e carboidrato é o principal 
objetivo da oxidação, além disso, produz calor para manter a temperatura 
corporal, e escórias como o CO2 que precisa ser tamponado. Esse 
tamponamento ocorre principalmente pelo pulmão (químico) e água sendo 
excretada pela urina, suor e outras secreções. 
O ATP produzido vai para adenosina trifosfato, sendo que a base nitrogenada 
vem do metabolismo dos aminoácidos, o fosfato é a molécula sinalizadora e o 
açúcar da via da pentose. 
Biomoléculas formando intermediários que é a segunda etapa: 
Segunda etapa: piruvato perde um CO2 e se transforma em acetil-CoA – 
dependente da vitamina do complexo B. acetil-CoA é o principal caminho é 
ser consumida pelo ciclo de Krebs produzindo CO2, transportadores de 
elétrons, H+ para acionar as cadeias respiratórias, fosforilação oxidativa e 
produzir água. Os elétrons tem como aceptor final a molécula de água. 
 Condensação de acetil-CoA pode formar ácido graxo. Ácido graxo + 
glicerol = TAG. Através da VLDL pode levar o TAG no adipócito para ser 
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armazenado. Além disso, o TAG pode disponibilizar o ácido graxo para 
o músculo. 
 O glicerol forma glicose ou intermediários da via glicolítica. 
Terceira etapa: intermediários em produtos finais como CO2 e H2O. 
 
DIABETES MELLITUS TIPO 1: 
Quando está descompensado, ou seja, não tem insulina suficiente, ativa o 
metabolismo do glucagon, estimula a lipólise aumentando a concentração 
de ácidos graxos livres no plasma. Ácidos graxos são carreados pela albumina 
até o fígado, beta-oxidou e formou acetil-CoA -> 3 corpos cetônicos (hidroxi-
butirato, hidroxi-acetato e cetosa). Quando esses corpos cetônicos são 
lançados na corrente sanguínea levam a um quadro de cetoacidose. 
JEJUM PROLONGADO: 
Através do glicerol forma uma nova glicose. 
Ou pode pegar o ácido graxo e formar acetil-CoA pela beta-oxidação. 
Dependendo do tamanho do ácido graxo essa produção pode chgar a 142 
ATP. 
MÚSCULO: 
A proteína no músculo é essencial para o movimento corporal, tem função 
estrutural. Também tem proteínas envolvidas na contração, sinalização e 
função enzimática. 
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Parte dessa proteína muscular podem ser destinadas a produção de energia, 
mas em quantidade limitada, cerca de 6kg em um indivíduo de 70kg. 
PROTEÍNAS: 
Específicas: prod no fígado. Ex: albumina, fatores de coagulação. 
A albumina é proteína transportadora (fármacos, ácidos graxos e bilirrubina), é 
responsável pela manutenção da pressão oncótica, tamponamento, se torna 
fonte de energia quando necessário. Transportadoras de moléculas apolares 
pelo bolsão hidrofóbico ou pode se ligar ao aminoácido de carga positiva ou 
negativa, dependendo do medicamento. 
Lig ác graxo + albumina: 
Nos adipócitos tem a reserva de TAG, quando ocorre a lipólise se transforma 
de ác graxo e glicerol. 
O ácido graxo se liga a região hidrofóbica da albumina (complexo albumina-
ác graxo), assim como outras moléculas de natureza apolar. 
Com esse transporte, o ác graxo vai ser disponibilizado no músculo. 
Beta oxida para formar acetil-CoA que alimenta o ciclo de Krebs, depois tem 
o acionamento de das cadeias respiratórias e fosforilação oxidativa, 
convertendo em CO2 e água. 
Quando o ác graxo chega no fígado e forma acetil-CoA, produz corpos 
cetônicos (único sítio produtor de corpos cetônicos). 
Hipoalbuminemia: leva a menor transporte de ác. Graxos, menor 
disponibilidade para serem beta-oxidados no músculo, menor sinalização 
hormonal (transporte de tiroxina e cortisol) e resposta a fármacos. 
Quando o paciente está em um quadro de desnutrição também, não tem 
resíduos de aminoácidos para sintetizar a proteína. 
Então, o que pode mexer na albumina? Não ter matéria prima, não ter quem 
produz de forma correta e quem faz a reciclagem dela. 
A albumina é parâmetro para avaliação renal porque o rim tem função de 
reciclar. 
O H+ pode interferir no PH, assim, a albumina pode captar o H+ do meio, 
evitando acidose, e fazendo a manutenção