Aminoácidos, Proteínas e Enzimas

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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
Aminoácidos: são compostos de função mista com dois grupos funcionais.
(NH2 e COOH) E O (R ) que varia de aminoácido para aminoácido. O mais simples aminoácido é a glicina, cujo radical é substituído por um H
 R
Formula geral: H2N-CH-COOH CH3
Glicina= H2N-CH2-COOH AlaninaH2N-CH-COOH
Caráter anfotero dos aminoácidos: é a capacidade de manter o ph constante em solução ( e nos líquidos biológicos) apesar da adição de ácidos ou bases.
 R R
Fórmula geral: H2N-CH-COOH (aminoácido) H3N+ - CH- COO ( íon dipolar anfotero)
Ligação peptídica: Os aminoácidos se polimerizam formando cadeias peptidicas de peptídeos. Até 10 aminoácidos são oligopeptídeos e, além disso, polipeptídeos (onde se incluem as proteínas). A ligação peptídica envolve o grupo amina de um aminoácido e a carboxila de outro ( com saída de água) 
Classificação das proteínas:
4.1- Quanto a composição:
a) Simples: contém apenas aminoácidos na sua estrutura (homoproteínas) . Ex: leite
b) Conjugadas: contem outras substancias alem de aminoácidos na cadeia, que são chamados genericamente grupo ou parte prostética ( conj. de substancia mais aminoácido). Ex: As glicoproteínas possuem carboidratos ligados a cadeia com mucina ( na saliva); As lipoproteínas possuem radicais apolares de ácidos graxos conferindo uma zona apolar que estabilizam, no sangue, gorduras circulantes ( entupimentos nas veias); As metalos proteínas possuem como grupo prostético íons metálicos, como a globina que transporta oxigênio pelo sangue (a globinaestá no sangue)
4.2- Quanto a conformação: é o aspecto da proteína.
a) globulares: possuem a cadeia enovelada devido a inúmeras dobras que realiza sobre si mesma. São as proteínas biologicamente ativas e as enzimas (forma globular enovelada).
b) Fibrosas: possuem cadeias alongadas conferindo resistência em certos tecidos. Ex: queratina (pele e cabelo), miosina (músculo), colágeno (tecido conjuntivo)
Estrutura das proteínas: 
a) Primária: indica a quantidade de aminoácidos e a sua sequencia na cadeia. Ex: Ala (alanina), GLI (glicina), ARG (arginina) etc.
b) Secundária: é típica das proteínas fibrosas. Pode ser helicoidal quando a cadeia se espiraliza mantida por ponte de hidrogênio para maior resistência (cabelo é mais resistente) ou pode ser em telhado, onde duas ou mais cadeias se associam estabilizadas por pontes de hidrogênio formando feixes.
c) Terciaria: típica das proteínas globulares (enovelada) mantida por pontes de hidrogênio e outros tipos de interações.
d) Quartenaria: algumas proteínas possuem mais de uma função e por isso apresentam várias cadeias associadas formando dímeros, trimeros, tetrâmeros etc. Algumas enzimas também tem estrutura quartenária.
Desnaturação: quando uma proteína e submetida a agentes como o calor, ou químicos como ácidos, solventes orgânicos etc, ela se desorganiza pelo rompimento das pontes de hidrogênio tornando- se insolúvel e com escassa ou nula função biológica. Verificou-se que a desnaturação moderada pode ser revertida de maneira espontânea e lenta (re- naturação )
ENZIMAS
Conceito: são substancias de natureza proteica, que catalisam( modificam a velocidade) as reações metabólicas, dispensando ou reduzindo energia de ativação para que as reações ocorram (retiram energia cinética). As enzimas convertem energia cinética dos reagentes em energia de ativação.
Substrato: é o composto que a enzima transforma nos produtos da reação. Algumas enzimas atuam em mais de um tipo de substrato tendo, por isso, especificidade relativa, como as enzimas lípases que hidrolizadas quaisquer triacil gliceróis (TAG); a maioria delas, todavia, tem especificidade absoluta atuando apenas em um determinado substrato.
Maltose 2 glicose
Centro ativo: é uma região da enzima onde o substrato se instala através de ligações com seus aminoácidos para ser transformado nos produtos da reação. Nas enzimas de especificidade absoluta o centro ativo é “rígido”, imutável, porque recebe sempre o mesmo substrato. Na especificidade relativa ocorre encaixe induzido, ou seja, o substrato induz o centro ativo, a se adaptar a sua estrutura (centro ativo flexível).
Fatores que influenciam na atividade enzimática:
a) temperatura: em temperatura baixa a velocidade é nula. A velocidade da reação cresce com a temperatura, até um valor Maximo ( t. ótimo) além do qual,começa a reduzir até torar-se nula.
b) PH: ex: estomago 1.5- 2 ácido, ótimo é 7
c) Concentração da enzima: a velocidade da reação e diretamente proporcional a concentração das enzimas.
d) Concentração de substrato: a reação cresce até um determinado ponto e após se mantém constante. A velocidade da reação cresce com o substrato, mas permanece constante quando as quantidades perdem a proporcionalidade. Sistema enzimático saturado.
Coenzimas: são substâncias orgânicas que recebem ou fornecem elementos ou grupamentos químicos que a enzima retira ou introduz no substrato.
Ativadores: são substâncias (íons, hormônios ou outras enzimas) que tornam a ação de uma enzima possível ou mais eficiente. A adrenalina e o H do HCl do sulco gástrico são exemplos de ativadores.
Inibidores: são substancias que dificultam ou paralisam a ação da enzima. Podem ser competitivos quando tem semelhança com o substrato e se alojamno centro ativo; ou não competitivos quando se instalam em outra região da enzima (centro alostérico) deformando a estrutura da enzima e seu centro ativo.
Indutores: quando a concentração de uma enzima é aumentada pela presença de seu substrato ocorre uma indução enzimática porque o organismo passa a produzir maior quantidade de enzimas para degradar aquele substrato.
Classificação:
a) Oxirredutases: transferem H2, O2 ou elétrons entre 2 substratos.
b) Transferases: transferem outros elementos ou grupamentos entre dois substratos.
c) Ligases: combinam duas ou mais substâncias para formar um produto. A+B=C
d) Hidrolases: catalisam reação de hidrolise( dividido do substrato pela adição de aguá)
e)Liases: dividem o substrato sem hidrólise.
f)Isomerases: transforma o substrato em um isômero. 
 Nomenclatura:
a) Substrato terminado em ase: maltase, sacarase, amilase e lactase.
b) Tipo de reação terminada em ase: desidrogenase, desaminase, desoxidase.
c) Substrato mais reação terminada em ase: lactato desidrogenase
d) Nomes especiais terminadas em Iná: tialina, pepsina
QUIMICA DO ATP
Conceito: adenosina trifosfato é um nucleotídeo formado por uma base nitrogenada adenina, uma pentose (ribose) e 3 grupamentos fosfóricos ligados ao carbono 5 da pentose. Adenina
 P-O-P-O-P-O-Ribose
A síntese do ATP é feita pela fusão de ADP+ Pi (fosfato inorgânico) as custas da energia liberada pela oxidação dos alimentos ou de seus derivados. A reação inversa (hidrolise do ATP) retira cerca de 8kcalQmol de energia que é utilizada nas reações endoergônicas do organismo.
A energia capaz de fosforilar o ADP( para a síntese do ATP) provém de reações de oxiredução que ocorrem nas rotas metabólicas que degradam os alimentos nas moléculas ou em processos que envolvem o consumo de oxigênio nos indivíduos aeróbicos, como a cadeia respiratória. Esse processo ocorre na mitocôndria e consiste em uma sequencia de reações de oxiredução onde liberam-se potenciais elétricos, medidos em eV (elétron volt), um submúltiplo do volt. Quando esse potencial for igual ou superior a 0,18 eV ocorre a síntese do ATP. 
Inibidores da cadeia respiratória: são substancias que fixam determinado componente do estado reduzido impedindo a continuidade do processo reduzindo a produção de energia e o consumo de oxigênio. Ex: barbitúricos (tranquilizantes) e protenona(veneno do peixe)- bloqueiam o NAD reduzido.
*cianeto, CO( monóxido de carbono)- bloqueiam citocromo A3
* As reações mais importantes de energia são as de desidrogenação.
METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS
Digestão:
Amido maltose e isomaltose
Sacaroseglicose+frutose
Lactose galactose+ glicose
Absorvidas pela membrana intestinal após a digestão pelas enzimas da saliva, suco pancreático e intestino, as oses são levadas ao fígado para distribuição ao organismo ou armazenamento em forma de glicogênio ( com a conversão da galactose e da frutose em glicose). Penetrando nas células, a glicose é degradada (glicólise ) que pode ser aeróbica ou anaeróbica (com ou sem participação de O2).
A aeróbica fornece piruvato para o clico de Krebs, tem a participação da cadeia respiratória e fornece 38 ATPs, a anaeróbica ocorre apenas no citoplasma, produz lactato e fornece apenas 2 ATP.
Objetivo da reação: permitir que o NAD reduza e volte a forma anterior, entregando o O a outro composto que vá se reduzir voltando assim a forma inicial regenerand-se. Flúor inibe a enolase.
A anaeróbica o NAD passa os hidrogênios para a mitocôndria, por isso não forma lactato, porque eles não mais disponíveis estavam na mitocôndria.
Quando sai dois H2 de um componente qualquer vai para cadeia respiratória, fazendo e liberando ATP.
Rota aeróbica: pela transferência dos hidrogênios das enzimas NAD da via glicolítica para a cadeia respiratória (o que não ocorre na anaeróbica) não há formação de lactato ( pela redução do piruvato) produzindo com isso 6 atps (a partir de cada NAD). Somado aos ATPs produzidos na própria rota descontando 2 gastos das reações iniciais obtém-se 8 Atps (6+4-2) até o piruvato que entra na mitocôndria.