BIOQUIMICA - PROTEINAS

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Bioquímica
Aminoácidos, peptídeos e proteínas 
Profª Ma. Camila Hossotani
Proteínas
• Ocorrem em grande variedade;
• Milhares de diferentes tipos podem ser
encontrados em uma única célula
• Desempenham diversas funções
Proteínas 
• Subunidades monoméricas
• Todas proteínas são formadas a partir dos 20
aminoácidos existentes.
• Os aminoácidos se ligam de modo covalente
em uma sequência linear característica
Proteínas
• Células produzem proteínas com propriedades 
e atividades completamente diferentes
• Ligando os mesmos 20 aminoácidos 
• Combinações e sequências muito diferentes
Aminoácidos
• Os aminoácidos um grupo amino (-NH2) e um 
grupo carboxila (-COOH); 
• Exceção: prolina, que contém um grupo imino
(-NH-)
Carbono alfa/ centro quiral
Na glicina, o grupo R é outro átomo
de hidrogênio e por isso não se trata 
de um carbono quiral
• Os aminoácidos têm dois estereoisômeros
possíveis
As proteínas são feitas por
L-aminoácidos
• Todas as proteínas encontradas nos seres
vivos são formadas por L-aminoácidos.
• Os D-aminoácidos aparecem somente em
certos antibióticos e em peptídeos
componentes da parede de algumas bactérias
Ou em etapas da síntese proteica ou produtos intermediarios
Propriedades das cadeias laterais dos 
aminoácidos 
• São importantes para a conformação das 
proteínas e portanto sua função
• De acordo com seu grupo R podem ser 
classificados em:
1. Aminoácidos apolares (Grupo R hidrofóbico)
2. Aminoácidos polares (grupo R hidrofílico).
Considerando pH neutro
Grupos R apolares, alifáticos 
Grupos R apolares, alifáticos 
• A glicina tem a estrutura mais simples por isso contribui 
pouco para interações hidrofóbicas
• A metionina, um dos dois aminoácidos que contém 
enxofre, tem um grupo tioéter ligeiramente apolar em 
sua cadeia lateral.
Grupo Alquila
Grupos R aromáticos
São relativamente apolares
Grupos R polares, não carregados 
• São mais solúveis em água, porque eles contêm grupos
funcionais que formam ligações de hidrogênio com a água
Grupos R polares, não carregados 
• Os grupos hidroxila da serina e treonina e os grupos amida da 
asparagina e glutamina contribuem para suas polaridades
Grupos R carregados negativamente 
(ácidos)
• Asparagina e a glutamina são as amidas de dois outros 
aminoácidos também encontrados em proteínas – aspartato e 
glutamato
OH -
NH3
Pode ser hidrolisadas por ácido ou base
Grupos R carregados negativamente 
(ácidos) 
• Asparagina e a glutamina são as amidas de dois outros 
aminoácidos também encontrados em proteínas – aspartato e 
glutamato
OH -
NH3
Pode ser hidrolisadas por ácido ou base
Grupos R polares, não carregados 
• A cisteína é um caso isolado: sua polaridade, devida 
ao seu grupo sulfidrila, é bastante modesta.
Cisteína é um ácido fraco e pode fazer fracas 
ligações de hidrogênio com o oxigênio ou 
nitrogênio
aminoácido dimérico de cisteína
• A cisteína é prontamente oxidada para formar um 
aminoácido dimérico por ligação dissulfeto.
Levemente polar
Apolar
Grupos R carregados positivamente (básicos) 
• Os aminoácidos nos quais os grupos R têm 
uma carga positiva significativa em pH 7,0
segundo grupo amino
Grupo guanidíno
grupo imidazol aromático
Grupos R carregados positivamente 
• A histidina pode ser positivamente carregada 
(forma protonada) 
• E não carregada em pH 7,0
• Seus resíduos facilitam muitas reações catalisadas 
por enzimas, funcionando como doadores/aceptores 
de prótons.
Ionização dos aminoácidos 
• A carga elétrica dos aminoácidos pode variar 
conforme o pH
Meio muito ácido Meio muito alcalinoMeio neutro
Dipolar 
Aminoácidos têm curvas de titulação 
características
• Pode-se se realizar titulação com aminoácidos 
também
• Os aminoácidos também possui curva de
titulação
• Entretanto são duas ou mais curvas de
titulação, uma para NH3 e outra para COOH
Relembrando: A titulação ácido-base envolve a 
adição ou remoção gradual de prótons
Peptídeos e 
proteínas 
Polímeros de aminoácidos
Ligações entre aminoácidos formam os 
peptídeos
Vários peptídeos formam os polipeptídios
Peptídeos são cadeias de aminoácidos
• Ligação peptídica – perda de H2O
Dipeptídeo
Os aminoácidos passam a ser 
chamados de resíduos
Peptídeos são cadeias de aminoácidos
• Oligopeptídeo – ligação entre alguns aminoácidos
• Polipeptídeo: -ligação entre vários aminoácidos
Leu Glu GlySer 
Ala
aminoácido
Peptídeos são cadeias de aminoácidos
• Aminoterminal ou N-terminal
Carboxiterminal ou C-terminal
Peptídeos são cadeias de aminoácidos
Ser, Gly, Ala, Leu
N-terminal sempre na esquerda C-terminal sempre na direita
Cadeias de polipeptídeos
• Algumas proteínas podem ter uma cadeia ou 
duas ou mais cadeias polipeptidicas associadas
Proteínas multissubunidade
Neste tipo de proteína as cadeias podem 
ser idênticas ou diferentes
Cadeias polipeptídicas 
Ex: Hemoglobina 
Pelo menos duas cadeias são 
idênticas: oligomérica
Protômeros: unidades 
polipeptídicas idênticas
Algumas proteínas contêm outros grupos químicos
além dos aminoácidos
• Proteínas conjugadas - contêm componentes 
químicos permanentemente associados 
Essas proteínas estão associadas a lipídios,
carboidratos, metais e funcionam somente
nessas condições
O químico a qual ela está associada é conhecido 
como grupo prostético
A estrutura de proteínas
• A função de uma proteína está intimamente 
relacionada a sua estrutura.
A função de uma proteína depende de sua sequência
de aminoácidos
• Algumas observações:
1. Proteínas com funções diferentes sempre
possuem sequências de aminoácidos
diferentes.
2. Proteínas podem ser polimórficas: pequenas 
diferenças nas sequencias de aminoácidos, porém 
mesma função ou função semelhante
A estrutura de proteínas
• A sequencia dos aminoácidos que 
são importantes para esse tipo de 
organização
A estrutura de proteínas
• Proteínas nativas: 
• Proteínas dobradas, em qualquer uma de suas 
conformações funcionais
Quimiotripsina (enzima digestiva)
EX:
A estrutura de proteínas
• As interações químicas que estabilizam 
a conformação nativa:
1. Ligações dissulfeto (covalentes)
2. Ligações de hidrogênio 
3. Interações hidrofóbicas e iônicas
Quimiotripsina
A estrutura das proteínas 
• Secundárias – α hélice (alfa-hélice)
Ligações de Hidrogênio
A estrutura das proteínas 
• Secundárias – α hélice (alfa-hélice)
Ligações de Hidrogênio
As ligações de hidrogênio:
1. Entre o oxigênio da
carbonila
2. ao grupo NH- do quarto
resíduo (aminoácido) a
frente
1
2
2
A estrutura das proteínas 
• Existe aminoácidos que quebram a α-hélice:
1. Prolina seu grupo amino secundário não é 
compatível 
• Insere uma dobra
• Não fica na forma de hélice
A estrutura das proteínas 
• Existe aminoácidos que quebram a α-hélice:
2. Aminoácidos carregados: formam ligações 
iônicas ou repulsão eletrostática.
• Insere uma dobra
• Não fica na forma de hélice
**principalmente se estiverem 
em sequencias
Estrutura das proteínas
• Secundária -Folha β
Pontes de Hidrogênio perpendiculares 
Estrutura das proteínas
• Secundária Folha β
Pontes de Hidrogênio perpendiculares 
Estrutura das proteínas
• As pontes de hidrogênio 
podem ser:
• Intercadeias- cadeias
peptídicas separadas
• Intracadeias- mesma
cadeia peptídica que se
dobra sobre si mesma.
Estrutura das proteínas
• Curvaturas β
a) Revertem a direção de uma cadeia polipeptídica
b) Auxilia na formação compacta globular
c) Normalmente formadas por prolinas, glicinas 
ou resíduos carregados
d) São estabilizadas por pontes de hidrogênio e 
ligações iônicas
Estrutura das proteínas
• Estruturas supersecundárias/motivos 
• É um padrão de enovelamento Identificável
• Com dois ou mais elementos da estrutura 
secundária e a conexão (ou conexões) entre eles
A estrutura das proteínas 
• Terciária 
1. São compactas
2. Alta densidade
3. Porção hidrofóbica no interior
4. Porção hidrofílica na superfície 
A estrutura das proteínas• Terciária – Domínios
• Unidades funcionais com estrutura tridimensional
• Feito por motivos/supersecundarias
Domínio da piruvato-cinase
(enzima glicolítica) 
A estrutura das proteínas 
• Terciária – Interações que estabilizam
1. Pontes de dissulfeto
A estrutura das proteínas 
• Terciária – Interações que estabilizam
2. Interação hidrofóbica
A estrutura das proteínas 
• Terciária – Interações que estabilizam
3. Pontes de hidrogênio
A estrutura das proteínas 
• Terciária – Interações que estabilizam
4. Ligações iônicas
R negativamente carregado
+
R positivamente carregado
Hidrofóbica
Ponte de hidrogênio
Iônica
Estrutura das proteínas
• Terciária - Dobramento proteico
Estrutura das proteínas
• Terciária - Dobramento proteico
Estrutura das proteínas 
• Desnaturação proteica
• Desorganização/desdobratamento
• Perde conformação nativa- irreversível na 
maioria dos casos
➢Ácidos e bases fortes
➢Detergente
➢Íons de Metais pesados (chumbo e mercúrio)
➢Calor 
Estruturas proteicas 
• Quaternárias
a. Várias subunidades de 
Estruturas terciarias 
b. As subunidades podem 
trabalhar conjuntas ou 
separadas
Dobramento inadequado
• Estão associados a algumas doenças
• Amiloidose - Alzheimer
Dobramento inadequado
• Estão associados a algumas doenças
• Doença do Príon
Até a próxima Aula
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