Aminoácidos

Prévia do material em texto

Aminoácidos 
https://www.passeidireto.com/arquivo/95126725/aminoacidos-e-proteinas
Q1. Qual a estrutura genérica de um aminoácido?
 R: Com exceção da glicina, os aminoácidos possuem um grupo carboxílico, um grupo amino e um grupo R ligado ao carbono saturado. 
Q2. Quais aminoácidos têm cadeias laterais que são? 
a. Aromáticas: Fenilalanina, Tirosina e o Triptofano.
 b. Hidrocarbonetos: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Prolina, Metionina e a Glicina
 c. Aminas: Lisina, Arginina e Histidina. 
d. Ácidos carboxílicos: Aspartato e Glutamato. e. Álcoois: Serina, Treonina e Tirosina.
Q5. O que são aminoácidos essenciais e não essenciais? Cite o nome de dois de cada tipo. 
R: Os aminoácidos essenciais são os que não são sintetizados pelo corpo humano e que devem ser obtidos a partir da alimentação. Um exemplo deles é a Leucina e a Lisina.
 Já os aminoácidos não essenciais, o corpo humano é capaz de sintetizar e não há necessidade de consumo. Exemplo: Alanina e Asparagina.
Q6. Como podem ser divididos os aminoácidos segundo a capacidade de seu grupo R de se dissolver em águas? Cite o nome de três de cada tipo.
 Grupo R apolares, alifáticos: Glicina, Alanina e Prolina.
 Grupo R polares, não carregados: Serina, Treonina, Cisteína. 
Grupos R carregados positivamente: Lisina, Arginina e Histidina.
 Grupo R carregados negativamente: Aspartato e Glutamato 
Grupo R aromático: Fenilalanina, Tirosina e o Triptofano.
Q11. Quais são as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas? Por que os aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos? 
Duas moléculas de aminoácidos podem ser ligadas, de forma covalente, por meio de uma ligação amida substituída, as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas são os grupos de amina de um e o grupo carboxila do outro os fazendo sofrer desidratação. Estes são chamados de resíduos, pois os, pois é o que sobra do aminoácido após perder elementos da água, um átomo de hidrogênio do amino e meia hidroxila do grupo carboxila.
Q12. O que entende por grupo aminoterminal e carboxiterminal? Esquematize sua explicação apontando-os na fórmula. 
Em um peptídeo, o resíduo de aminoácido na extremidade com um grupo amino livre é chamado de resíduo aminoterminal ou N-terminal, o resíduo na outra extremidade, que tem um grupo carboxila livre, é o resíduo carboxiterminal ou C-terminal.
Q14. O que são proteínas?
 R: Proteínas são macromoléculas formadas por cadeias de aminoácidos.
 Q15. O que é ligação peptídica? Como se estrutura?
 R: Duas moléculas de aminoácidos podem ser ligadas de modo covalente por meio de uma ligação amida substituída para formar um dipeptídeo.
Q16. Como podem ser classificadas as proteínas?
 R: As proteínas podem ser classificadas em dois grandes grupos: as globulares e as fibrosas. As globulares formam estruturas com formato esferoide. As fibrosas se organizam por meio de fibras ou lâminas, podendo ser paralelas ou antiparalelas.
Q17. O que é estrutura primária de uma proteína? 
A estrutura primária consiste em uma sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas, incluindo pontes dissulfeto. Na estrutura primária, observa-se que a cadeia polipeptídica é linear e não apresenta, portanto, ramificações. 
Q18. O que você entende por estrutura secundária?
 R: se refere a arranjos particularmente estáveis de resíduos de aminoácidos dando origem a padrões estruturais recorrentes.
Q19. O que você entende por estrutura terciária? Em que ela difere da secundária? 
R: A estrutura terciária descreve todos os aspectos do enovelamento tridimensional de um polipeptídeo. A estrutura secundária se refere aos arranjos espaciais de resíduos de aminoácidos de um segmento polipeptídico, e a terciária inclui aspectos de alcance mais longos dos aminoácidos. 
Q20. As proteínas têm muitas funções biológicas diferentes. Cite algumas dessas funções e exemplifique.
R: As funções das proteínas dependem da sua sequência de aminoácidos. E no corpo humano elas possuem diversas funções: Papel no transporte de oxigênio feito pela hemoglobina. Proteção do corpo contra organismos patogênicos pelos anticorpos. Agem como catalizadoras de reações químicas que ocorrem no organismo dos seres humanos. As enzimas exercem esta importante função. Atuação na contração muscular pela actina e a miosina. Atuam na regulação de hormônios.
Q24. O que você entende por proteína desnaturada? Dê exemplos 
R: É a perda da estrutura tridimensional suficiente para causar a perda da função da proteína. Por exemplo, durante mudanças lentas de temperatura a proteína permanece Intacta até que numa determinada temperatura ocorre uma perda abrupta da estrutura. 
Q25. Como o processo de desnaturação pode ser realizado? 
R: A mudança repentina sugere que o desdobramento é um processo cooperativo: a perda de estrutura em uma parte da proteína desestabilizas outras partes. As proteínas podem ser desnaturadas por meio de mudança de temperaturas, PH extremos solventes e alguns solutos como a ureia
Metabolismo de aminoácidos 
1. Explique o que é transaminação e desaminação. 
• Transaminação: transferência do grupamento amino para uma molécula de alfa cetoglutarato, formando o glutamato 
• Desaminação: liberação do grupamento amino na forma de amônia 
2. Qual o destino da amônia gerada no processo de metabolismo dos aminoácidos? 
Parte da amônia é reciclada e empregada em outros processos biossintéticos, a outra parte é liberada por excreção direta.
3. Cite quatro aminoácidos que desempenham papéis centrais no metabolismo do nitrogênio e suas respectivas funções. 
• Glutamato: doador chave de nitrogênio (condução dos grupos amino) nas reações de transaminação para as reações biossintéticas em todas as células ou, então, para uma sequência final de reações pelas quais são formados produtos nitrogenados degradados que, a seguir, serão excretados 
• Glutamina: doador chave de nitrogênio para as reações biossintéticas em todas as células; síntese de purina; é um importante transportador de grupos amino no sangue, pois não possui cargas elétricas, o que lhe confere capacidade de atravessar com facilidade as membranas; conduz os grupos amino em excesso para o ciclo da ureia para excreção, quando estes estão em excesso 
• Alanina: transporte de grupos amino para o a-cetoglutarato, formando piruvato e glutamato • Aspartato: doador de nitrogênio na reação do ciclo de ureia; condensação com citrulina para produzir arginino-succinato 
4. A partir da desaminação do glutamato que composto é formado? 
A amônia (NH3)
5. Na maioria dos animais, a maior parte da amônia livre, produzida por alguns processos, como a degradação de nucleotídeos, é convertida em um aminoácido (portanto, não tóxico) antes de ser exportada dos tecidos extra-hepáticos para o sangue e transportada até o fígado ou até os rins. Para essa função de transporte, identifique o aminoácido e explique como ocorre essa reação.
 O aminoácido em questão é o glutamato, que funciona como doador de grupos amino para vias biossintéticas ou vias de excreção, levando à eliminação de produtos de excreção nitrogenados. A amônia livre produzida nos tecidos combina-se com o glutamato, produzindo glutamina, uma forma de transporte não-tóxica para a amônia, pela ação da enzima glutamina-sintetase.
6. A alanina desempenha um papel especial no transporte dos grupos amino para o fígado de uma forma não tóxica, por meio de uma via denominada ciclo da glicose-alanina. Explique de forma sucinta essa via. 
Os aminoácidos são catabolizados no tecido do músculo onde o esqueleto carbono é oxidado para gerar energia. A amônia, tóxica, deverá ser removida e transportada ao fígado, onde será convertida em uréia. A alanina é exportada para o fígado atrvés da corrente sanguínea, sofrendo desaminação para formar piruvato, que será convertido em glicose, que retorna ao músculo como "combustível". 
7. Porque a produção catabólica de amônia impõe um sério problema bioquímico?
 Pelo fato da amônia ser altamente tóxica para os tecidos animais. A intoxicação por amônia em humanosé caracterizada por indução de um estado de coma, acompanhado por edema cerebral e aumento da pressão intracraniana. 
8. O ciclo da ureia abrange dois compartimentos celulares. Quais são eles?
 O interior das mitocondrias dos hepatocitos e o citosol 
9. Como ocorre a formação do carbamoil-fosfato e qual sua função? 
A partir da condensação do carbonato (HCO3-) com a amônia, proveniente da desaminação do glutamato, com o custo de 2 ATPs, há formação do carbamoil-fosfato. O carbamoil-fosfato se une a uma molécula de ornitina através de ações enzimáticas, para gerar a citrulina 
10.0 ciclo da Ureia tem quatro etapas. Explique brevemente cada uma delas. 
1. Os íons amônio e o dióxido de carbono, originário do ciclo de Krebs, interagem com 2 ATPs, formando o fosfato de carbamoil nas mitocondrias, reação catalisada pela carbamoil fosfato sintetase I 
2. O grupo carbamoil é transferido do fosfato de carbamoil para a ornitina, formando a citrulina, catalisada pela ornitina-transcarbamilase das mitocôndrias
3. Após o transporte da citrulina ao citosol, a arginino-succinato-sintetase catalisa a condensação de aspartato com citrulina, produzindo arginino-succinato regida por clivagem do ATP em AMP e pirofosfato inorgânico (PPi) e pela subsequente hidrólise de PPi em dois Pi.
 4. A arginino-succinato sofre hidrólise pela argininosuccinato liase, formando o arginino-succinato, formando fumarato e arginina
 5. A arginina é rompida hidroliticamente pela arginase, formando ureia e ornitina
11. A degradação de aminoácidos gera compostos que são intermediários comuns nas vias metabólicas principais. Explique a diferença entre aminoácidos cetogênicos e glicogênicos em termos dos seus destinos metabólicos. 
Os aminoácidos cetogênicos são catabolizados em acetil-CoA ou acetoacetil-CoA, que são os precursores dos corpos cetogênicos, a exemplo dos aminoácidos Triptofano, Fenilalanina, Tirosina, Isoleucina, Leucina e Lisina. Já os aminoácidos glicogênicos são catabolizados em intermediários que irão servir como substratos no processo de de gliconeogênese (síntese de glicose a partir de compostos aglicanos
https://www.passeidireto.com/arquivo/87678379/metabolismo-de-aminoacidos