Estrutura de proteinas

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Bioquímica – Proteínas
	Proteínas são macromoléculas, ou polímeros de aminoácidos, que têm como características:
Plasticidade
Contração e distensão muscular
Anticorpos
Enzimas 
	Proteínas podem ser simples (só possuem aa em sua constituição) ou conjugadas (aa + grupo prostético). NÃO SÃO FONTES DE ENERGIA, são alimentos que consumimos para recompor a nossa constituição química (alimento plástico), que tem como principal fonte alimentos de origem animal.
Aminoácidos (aa)
	Os aminoácidos são as unidades que compõem as proteínas, e em função disso surgem suplementos, que são aminoácidos dando suporte para a síntese de proteínas musculares. 
	 Os aminoácidos têm, em sua estrutura, um Carbono central assimétrico (C alfa), ligado a um ácido carboxílico, um radical amina e um radical R (o que diferencia um aa de outro). Existem alguns aa que fogem desse conceito: glicina e prolina. Possuímos 20aa, que chamamos de naturais. As proteínas são sempre constituídas por esses 20aa, mas o que determina quais os aa comporão uma proteína será o código genético. 
	Uma proteína constituída predominantemente dos aa valina, leucina, isoleucina e metionina (que são aa que possuem radicais hidrofóbicos), não terá afinidade com água (apolar). Esses 4 aa (principais componentes da musculatura – BCAA) e outros 4 (treonina, lisina, fenilalanina, tripofano e histidina - criança) não são sintetizados pelo organismo, e são chamados de essenciais.
	Quando um aa é colocado em um meio ácido, ele consegue capturar os H do ambiente ficando com caráter ácido, e quando colocado em um meio básico, o aa perde os seu H. (característica anfotérica).
	A união de aa se dá entre os grupos COOH e NH2, com perda de água, chamada de ligação peptídica.
	
	O caráter anfotérico dos aa da proteína determina sua estrutura organizacional, sendo ela primária (determinada pelo código genético), secundária (enrolamento em hélice ou pregas), terciária ou quaternária. A proteína vai se enrolando, de maneira que radicais de mesmas cargas se atraem, que dobra a proteína, de maneira que cumpram suas funções. Quando isso acontece, outros aa que estavam distantes uns dos outros, na estrutura primária, se aproximam. É devido a essas diferenças entre radicais e cargas que a proteína vai se dobrando.
Ex.: colágeno é uma proteína que tem como função sustentar a queratina, dessa forma sua estrutura organizacional é uma hélice (3 cadeias de aa), já que é uma proteína fibrosa de sustentação; glicina, prolina e hidroxipolina; pobre em aa essenciais. (2ª-hélice); elastina: 2ª preguiada; presente em locais que necessitam de elasticidade; albumina: possui os 20 aa, globular; queratina: riqueza em cisteína, proporção de dureza está relacionada a cisteína; miosina: 6 polipeptídios: 4 ficam na cabeça (glóbulos- ATPase) e dois e enrolam em hélices, formando uma estrutura fibrosa; filamento grosso: miosina, filamento fino: actina (globular- se enrolam formando um cordão, que se enroscam entre si), tropomiosina (envolve o cordão) e troponinas (encima da tropomiosina).
Ex.: proteínas que tem como função carregar outras substancia, possuem a forma globular. 
	O que diferencia uma proteína da outra é a quantidade de vezes que um mesmo aa aparece, e a ordem em que aparecem. 
	As cromoproteínas são aquelas que dão cor a proteína, as principais são: hemoglobina, mioglobina e citocromos.
HEMOGLOBINA: função de transportar gases (CO2 e O2); dentro de hemácias; é constituída por 4 glóbulos, unidos entre si. Em seu interior existe o grupo cromóforo (4 anéis pirrólicos, unidos entre si, e ligados a um íon Fe; para cada Fe se liga um O2; CO2 se liga a parte proteica da hemoglobina; dependendo de onde passa a hemoglobina, o nº de CO2 e O2 que carrega pode variar (pulmão- muito O2, distribui pelos tecidos e volta no pulmão); envenenamentos: CO: compete com o O2 pelo Fe, cianeto: compete com o O2, e forma uma ligação muito mais estável; metahemoglobina: Fe +3, medicação, não se liga ao O2.
 MIOGLBINA: somente um glóbulo; reservatório de O2 na musculatura aeróbia, em grande parte
CITOCROMOS: estão presentes dentro das mitocôndrias, fazendo parte da cadeia de transporte de elétrons, ou cadeia respiratória; globular – Fe deve ser capaz de fazer oxirredução (fica oscilando).
	Fosfoproteínas são conjugadas a fosfato: proteínas do leite; CASEÍNA: rica em todos os aa essenciais.
	Lipoproteínas: proteínas conjugadas a lipídios; Glicoproteínas: conjugadas a carboidratos; Nucleoproteínas: conjugadas a ácidos nucleicos.
Enzimas 
	Cada reação química possui uma enzima para aumentar a velocidade da reação, as enzimas são específicas. A velocidade aumenta devido a sua estrutura globular, que permite que todos os aa (radicais de aa), importantes para determinada reação, fiquem no sítio ativo, de modo que quando chega o substrato, ele consegue entrar na enzima e ser transformado rapidamente. Pode ser que a enzima precise de cofatores, que a auxiliem nesse processo, como íons, que se ligam em outra parte da enzima e “ligam” o sítio ativo. Enzima não se perde no processo. 
	Fatores que modificam a ação enzimática:
Concentração enzimática 
Concentração de substrato 
pH
Temperatura 
	Inibição enzimática:
Irreversível
Reversível competitiva (parecida com o substrato) 
Reversível não competitiva (local diferente do sítio ativo)
Alostérica (próprio produto é o inibidor da enzima)
	Durante as reações químicas, as enzimas podem liberar radicais, que são capturados pelas coenzimas e levados até uma reação que sejam necessários. As coenzimas são vitaminas hidrossolúveis: Complexo B e C (necessárias diariamente).
	Vitamina C: ácido ascórbico; auxilia na síntese do colágeno; deficiência: escorbuto.