Bioquímica m.

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Transdução de sinal
Transdução de sinal: é a comunicação entre células e tecidos.
É dividida em transdução INTERcelular (passagem de sinal de uma célula para a célula alvo, pelo meio extracelular); e transdução INTRAcelular (que é a decodificação química desse sinal).
Enfoque na transdução intracelular.
Sinal↔receptor→resposta biológica
↓irá ocorrer um sinal (ex: hormônios...) que irá para a célula, irá entrar em contato com o receptor na membrana, este receptor irá decodificar o sinal e internalizar a mensagem, promovendo respostas biológicas. 
Sinais: antígenos, glicoproteína, hormônios, estímulos luminosos e mecânicos, neurotransmissores, odores, ferormônios, sabores...
Tipos de sinais: (função)
Autócrino: irá agir nela mesmo;
Parácrino: age em torno dela mesmo;
Endócrino: age à distância.
Características dos MECANISMOS moleculares de transdução:
Especificidade;
Amplificação;
Desensibilização e/ou adaptação;
Integração.
-todos os sinais têm essas características. Existem vários sinais, com poucos mecanismos de transdução que irão promover diversas respostas biológicas.
Especificidade: moléculas sinalizadoras interagem quimicamente especificamente com sítio ativo em seus receptores; outras moléculas não.
Amplificação: quando enzimas ativam enzimas sucessivamente, o número de moléculas afetadas aumenta em progressão geométrica, em uma cascata enzimática.
Dessensibilização e/ou adaptação: adaptação ignora sem retirar o receptor. A ativação do receptor desencadeia um circuito de “feedback” que “desliga” o receptor ou o remove da superfície celular.
EX: de adaptação e/ou dessensibilização: o açúcar é quebrado formando carboidrato que será absorvido e terá um pico glicêmico, fazendo com que libere determinadas substâncias para colocar o açúcar para dentro, assim aumentando a quantidade de açúcar no sangue, mandando sinal de liberação de insulina, a insulina irá colocar o açúcar para dentro. Quando a insulina volta ao normal o organismo manda um sinal para parar a liberação de insulina ou o receptor pode ignorar.
EX.2: o sistema de transdução visual quando o individuo saí de um ambiente escura e em seguida vai para um ambiente claro.
Integração: quando dois sinais têm efeitos opostos em características metabólicas, tal como na concentração de um segundo mensageiro X, ou mo potencial de membrana Vm, o mecanismo regulatório resulta da integração da resposta desencadeada pelos dois receptores.
EX: tem-se dois sinais, um de insulina e um de glúcagon, o organismo irá responder ao sinal de maior intensidade.
Insulina: é um hormônio hipoglicemiante (tira o açúcar do sangue e joga para dentro da célula).
Glúcagon: é um hormônio hiperglicemiante (tira o açúcar de dentro da célula e joga para o sangue).
TIPOS de mecanismo de transdução de sinais:
Abertura de canais iônicos: abre ou fecha em resposta a concentração de ligante ou de potencial de membrana.
→uma proteína transmembranar que irá ter um canal específico para ligante, após a ligação a proteína modifica a sua forma e permite a passagem de determinadas substâncias.
Transmissão em neurônios: o sinal chega e promove uma despolarização no neurônio liberando os neurotransmissores na fenda sináptica e o neurônio pós-sináptico irá ser sensibilizado, consequentemente há abertura dos canais com entrada de íons faz com que haja modificação do potencial e o sinal continua.
EX: bomba de sódio e potássio, acetilcolina (ACh).
Receptor enzimático: (receptor da insulina) se caracteriza por apresentar duas subunidades, α e β.
Subunidade α: está inserida do lado externo da célula.
Subunidade β: atravessa a membrana, tendo uma parte no lado externo e uma parte do lado interno da célula.
-a parte interna da subunidade β, faz com que o sinal seja decodificado no interior da célula.
É O RECEPTOR DA INSULINA: a insulina (sinal) se liga ao receptor na subunidade α que promove uma modificação na estrutura da subunidade β, fosforilando as proteínas, tendo a resposta biológica desejada.
cGMP:pode ser utilizada pelo receptor enzimático como 2° mensageiro hormonal.
20 mensageiro: é uma segunda molécula que será utilizada para gerar resposta.
E. coli- utiliza receptor enzimático com o segundo mensageiro via cGMP.
Receptor tipo serpentina: (acoplado a proteína G) tem dois segundos mensageiros. Receptor tipo enzimático caracteriza- se por ser uma serpentina, assim, tem subunidade de um lado e subunidade de outro lado da célula promovendo um sítio de ligação específico, e está preso a proteína G. a proteína G tem três subunidades α,β e ϒ. Na subunidade α tem-se um GDP, ligado a ela.
- Quando tem-se a ligação do sinal no receptor, essa estrutura se modifica e ativa proteína G permitindo a ligação de um fosfato na subunidade α, o GDP passa a ser GTP e se rompe da estrutura. Essa subunidade α se ligará a uma proteína de membrana chamada adenil-ciclase. Adenil-ciclase, quebra ATP em cAMP (que é o segundo mensageiro) promove ativação intracelular para uma resposta biológica desejada. Quando se tem a resposta biológica desejada o cAMP é quebrado em AP∩P (É quebrada pela enzima fosfodiesterase).parando a resposta biológica.
Receptor de adrenalina:
Quando se tem receptor β adrenérgico, usa-se cAMP.
Quando se tem receptor α adrenérgico, usa-se adenil-ciclase.
*A cafeína retarda a quebra de cAMP em AMP,assim, o segundo mensageiro cAMP, se mantém por mais tempo no organismo, consequentemente o efeito da droga dura mais tempo (cafeína em antiflamatórios).
IP3: fosfatidil inositol trifosfato. É um lipídio com fosfato. É o segundo mensageiro acoplado a proteína G.
*O receptor α-adrenérgico usa o IP3 como segundo mensageiro.
→ O sinal liga-se ao receptor, modificando a estrutura da proteína G irá ser fosforilada e quebra a subunidade α que irá se deslocar se ligando a fosfolipase C, e ativando a fosfolipase C, assim, quebra fosfatidil-inositol em inositol-trifosfato e diacilglicerol, diacilglicerol permanece na membrana e o inositol-trifosfato irá ser internalizado e irá se ligar ao reticulo permitindo a saída de cálcio, esse cálcio junto com diacilglicerol ativam uma proteína cinase C que promovem as cinases proteicas necessárias para a resposta biológicas. 
 
Receptor tipo esteroide: irá receber sinais de hormônios esteroidais que têm características químicas semelhantes à membrana plasmáticas (esses sinais passam com facilidade pela membrana). 
- O receptor encontra-se ou no citoplasma ou no núcleo (receberá diretamente o sinal).
Hormônios 
Do grego: excitar e movimentar.
São substancias orgânicas de composição química variada, secretada por uma célula ou grupo de células, podendo ser transportada a um alvo distante, onde exerce seu efeito em baixíssima concentração. 
CARACTERÍSTICA:
Meia vida curta; é liberado, age e é eliminado automaticamente.
Baixas concentrações no sangue;
Produzem respostas bioquímicas e fisiológicas; o hormônio sendo um sinal irá precisar de um receptor que irá fazer com que haja respostas biológicas. 
Podem ter ação lenta ou rápida. (rápida- ex: ocitocinas: libera leite)
Atuação nas células- alvo depende: 
Velocidade das reações enzimáticas; (transdução de sinal)
Transporte através da membrana celular;
Expressões gênicas e síntese de proteínas.
* Um único hormônio tem diferentes efeitos sobre diversos tecidos. EX: Um receptor de adrenalina α-adrenérgico e β-adrenérgico tem-se respostas diferentes.
Hipófise: está localizada na célula túrcica do hipotálamo.
Hipotálamo: é o grande responsável no sistema nervoso para captar as informações do meio ambiente e no organismo.
É um receptor.
→ É o centro coordenador do sistema endócrino (recebe e integra mensagens do SNC e produz alguns hormônios reguladores que passam para a glândula hipófise anterior).
Hormônios secretados pelo hipotálamo são peptídeos relativamente curtos, eles passam diretamente para a glândula hipófise através de vasos sanguíneos especiais.
Hipófise anterior: secreta hormônios no sangue para serem transportado até as glândulasendócrinas (córtex adrenal,glândula tireoide, ovário, testículo,pâncreas).
As glândulas estimuladas secretam os seus hormônios específicos que são transportados pelo sangue aos receptores hormonais.
 Hipófise posterior: contém extremidades de axônios de muitos neurônios que se originam no hipotálamo.
Classificação dos hormônios: AÇÃO e NATUREZA QUÍMICA.
Ação: (FUNÇÃO)-
Função endócrina: o hormônio é liberado por glândulas ou células especializadas na corrente sanguínea por onde chegam até a célula alvo em tecidos ou órgãos distantes onde exercem sua função reguladora.
Função parácrina: o hormônio é liberado e se difunde para o líquido extracelular (não caí na corrente sanguínea) e atuará sobre células próximas, mas não sobre a glândula que o secretou. EX: células do sistema imune.
Função autócrina: o hormônio não é liberado na corrente sanguínea, mas sim sobre a própria célula onde através de ligação com os receptores executará sua função. 
Natureza química:
Peptídeos;
Esteroides;
Aminas.
QUANTO A SOLUBILIDADE:
Hormônios hidrossolúveis- são solúveis em água;
Hormônios lipossolúveis- são solúveis em lipídeos. 
Peptídeos: todos os hormônios que estão neste grupo, derivam de pequenos peptídeos a grandes proteínas.
→ são HORMÔNIOS HIDROSSOLÚVEIS. São transportados livremente no plasma (a glândula libera o hormônio, que caí na corrente sanguínea e assim será distribuída (NÃO precisa de nada para transporta-lo)).
Liberação: por exocitose;
Transporte: dissolvido livremente no plasma;
Meia vida: curta (pois caí na corrente sanguínea e vai automaticamente para célula alvo, sendo assim, consumida).
Localização do receptor: membrana celular (pois não consegue passar sozinho);
Exemplo: insulina, hormônios da paratireoide, FSH,...
Ativação do segundo mensageiro. Pode ativar genes e consequentemente as respostas biológicas.
Esteroides: NÃO conseguem ser transportado livremente no sangue, pois é LIPOSSOLÚVEL (Precisa de um transportador para chegar à célula alvo).
São derivados do colesterol;
Liberação: por difusão simples;
Transporte: proteína transportadora;
Meia vida: longa (devido à necessidade de esperar por uma proteína transportadora);
Localização do receptor: como têm uma característica química semelhante a do colesterol, não precisa de receptor de membrana (atravessa a membrana plasmática sozinho). O receptor do esteroide fica no: citoplasma ou no núcleo (receptor de esteroide);
Exemplos: estrogênio, androgênio e cortisol.
Aminas: são hormônios derivados de um único aminoácido.
EX: catecolaminas e hormônios tireoidanos= derivados da TIROSINA
	
	Catecolaminas
	Tireoidanos
	Liberação
	Exocitose
	Difusão simples
	Transporte
	Dissolvidas livremente no plasma
	Ligados a proteínas
	Meia vida
	Curta
	Longa
	Localização do receptor
	Membrana celular
	Núcleo
	Exemplo
	Adrenalina e noradrenalina 
	Tiroxina (T4)
 
Classificação mais moderna: divide os hormônios de acordo com a localização de seus receptores (separando em 2 grupos:I e II).
Grupo I: se o hormônio tem receptor citoplasmático ou nuclear;
Grupo II: se o hormônio tem receptor de membrana.
Grupo 	I: são os hormônios lipossolúveis, que podem atravessar a membrana plasmática livremente e por isso seus receptores são intracelulares.
Grupo II: são hormônios hidrossolúveis, não conseguem atravessar a membrana plasmática e precisam de receptor de superfície. (funcionam utilizando segundo mensageiro).
Eicosanoides
São derivados de ácidos graxos essenciais com 20 átomos de carbono.
→ O ácido graxo será transformado por um processo enzimático, gerando eicosanoides.
→ Os eicosanoides são substancias extremamente potentes (desencadeiam ampla resposta fisiológicas), têm uma meia vida curta (produção em pequenas quantidades).
Comparados com HORMÔNIOS, entretanto, os eicosanoides são produzido por quase todas as células, com exceção das hemácias, o que difere dos hormônios (hormônios são produzidos pelas glândulas).
→ São sintetizados a partir de ácidos graxos essenciais: ácido linoléico, araquidônico, α-linoléico.
 → Fosfatidil inosito (IP –um fosfolipidio de membrana) sofre ação de uma enzima (fosfolipase) gerando/ou liberando um ácid graxo. Este ácido graxo (ex: ácido araquidônico) pode formar uma série de eicosanoides. Desse ácido araquidônico pode-se ter uma ação de enzima chamada lipoxigênase que forma leucotrienos ou pode ter ação de prostaglandina síntase formando um derivado que irá da origem a outros, a depender da enzima que haja sob ele. Tromboxano síntase forma tromboxanos, prostaciclina síntase forma prostaciclina. Têm-se algumas isomerases que irão formar outras prostaglandinas.(têm presença dessas moléculas a partir de lesão de membrana.
PGG2: Prostaglandina G2;
PGH2: Prostaglandina H2.
→ Ácido graxo essencial (ácido linoléico) origina ácido araquidônico que será armazenado como fosfolipídio de membrana.
Este ácido araquidônico será encontrado na membrana como: fosfatidil colina, fosfatidiletanolamina e PIP2(fosfatidil inositol).
- O ácido araquidônico essencial é importante para passar pela cadeia de carbono (20 átomos de carbonos).
Possibilidades de liberar ácido araquidônico: (Em lesão de membrana)
- Quando há ação de fosfolipase A2, terá a quebra e liberação dele, ao ser liberado forma, lisofosfocolina.
- Sofrendo ação da fosfalipase c tem-se ação de DAG e IP3 (DAG: diacilglicerol). (o DAG sofrerá lípases e libera ácido araquidônico).
Se os eicosanoides estão relacionados com LESÃO, consequentemente irão estar relacionada com a DOR.
Quando se tira a cicloxigênase, se impede a formação de prostaglandina. Uma forma de inibir a cicloxigênase é a utilização de anti-inflamatório não esteroidais (aspirina).
A aspirina vai acetilar o sítio ativo da cicloxigênase, impedindo que ela interaja com o ácido araquidônico e transforme-o em PGG2.
Outros mediadores não esteroidais como o iboprofeno e o naproxeno, irão promover uma inibição competitiva com a enzima (competem com o substrato pelo sítio ativo). Não haverá formação de mediadores da dor.
PGF1α: F-tipo do anel; 1-numero de ligações duplas da cadeia linear;α -posição da hidroxila.
Mediadores da inflamação: a enzima cicloxigênase (COX) têm duas isoformas: COX1 e COX2.
Isoformas: mesma enzima em locais diferentes, com pequenas modificações que podem fazer com que elas tenham funções diferentes.
COX1: é uma forma constitutiva da cicloxigênase, ou seja, vai estar presente no organismo e funcionará normalmente.
Encontrada na mucosa gástrica saudável.
Encontrada nas plaquetas agindo sob TXA2, para diminuir a agregação plaquetária.
Encontrada no endotélio vascular e na mucosa gástrica produzindo PGI2 (prostaciclina) para produzir muco. 
COX2: é uma forma induzida gerada em resposta a inflamação (é uma tentativa do organismo de resolver o problema).
Encontrada na mucosa gástrica quando há stress.
Encontrado nos macrófagos produzindo PGE2.
Encontrado nos monócitos produzindo PGD2.
Encontrado no endotélio produzindo PGI2.
Irão originar a inflamação.
Síntese de tromboxanas: tromboxanas promove agregação plaquetária. Quando se toma ácido acetil salicílico (AAS infantil), age diretamente na síntese de tomboxanas, fazendo com que tenha inibição da agregação plaquetária. 
A lipoxigênase também tem isoformas:
 5-lipoxigênase: (está ligada a membrana) presentes em basófilos, leucócitos, polimorfonucleares, macrófagos e qualquer ÓRGÃO que responda a inflamação.
12-lipoxigênase: (está solúvel no citosol) presentes em plaquetas, pâncreas, musculatura lisa vascular, células glomerulares.
15-lipoxigênase: (está solúvel no citosol) reticulócitos, eosinófilos, linfócitos-T e células do epitélio traqueal.
A maior parte dos leucotrienos é produzida pela via 5-lipoxigênase (presentes em células inflamatórias). Problemas no pulmão.
Principais funções dos eicosanoides: (forma geral)
Prostaglandina: 
Controle da pressão arterial;
Estimulo da contração da musculatura lisa;
INDUÇÃO da resposta inflamatória;
INIBIÇÃOda agregação plaquetária. 
Tromboxanas:
Estimulação da musculatura lisa;
INDUÇÃO da agregação plaquetária.
Leucotrienos:
Estimulação da musculatura lisa;
Indução da resposta alérgica;
Indução da resposta inflamatória.
Funções dos eicosanoides forma especifica:
Tromboxanas A2 (TXA2):
Produzidos primariamente pelas plaquetas;
Diminui a formação de AMPc;
Mobiliza cálcio intracelular;
Promove VASOCONSTRICÇÃO;
Contração do músculo liso.
Prostaglandina (PGE2): 
Produzido pela maioria dos tecidos, especialmente rim;
Relaxamento da musculatura lisa;
VASODILATAÇÃO;
Usada para induzir trabalho de parto, inibe secreção ácida do estomago.
Prostaglandina F2α (PGF2α):
Produzida pela maioria dos tecidos;
Estimula contrações uterinas;
VASOCONSTRICÇÃO (única prostaglandina que promove vasoconstricção);
Contração do músculo liso;
Importante papel- promovendo luteose, o hormônio luteolítico.
Prostaglandina (PGI2)- prostaciclina:
Produzido primariamente pelo endotélio dos vasos;
Inibe agregação plaquetária;
Aumenta formação de AMPC;
Tem efeito citoprotetor no estômago.
Leucotrienos (A4)(ltb4):
Produz: leucócitos, plaquetas, mastócitos, t. do coração e pulmão. (relacionado a espasmo no pulmão, asma e a problemas inflamatórios provenientes de resposta alérgica no trato respiratório).
Leucotrienos (B4)(LTB4):
Liberação de enzimas lisossômicas;
Adesão dos leucócitos;
Aumento da quimiotaxia dos leucócitos polimorfonucleares.
Os anti-inflamatórios não esteroidais (AINES) age na cicloxigênase (COX) impedindo PGG2, assim, não haverá ácido araquidônico, impedindo a dor.
- A ingestão de fármacos AINES provoca gastrite e cães, devido à diminuição do muco gastrointestinal, causada pela inibição de COX.
CORTICOÍDE: é um anti-inflamatório esteroídal que pode substituir o AINES. Pode ser usado mais tempo, contendo menos efeitos colaterais que o AINES. São mais potentes. Impede a formação do ácido araquidônico, agindo sob fosfolipase.
Bioquímica da digestão
Obtenção de alimentos: (se alimenta a fim de obter energia).
Seres autotróficos (consegue gerar sua própria energia)/ seres heterotróficos (precisa se alimentar para gerar energia);
Necessidades energéticas diferem entre: herbívoros, carnívoros e oniveros (unicavitários e multicavitários).
Processos gerais da digestão:
Apreensão/ mastigação/ deglutição;
Digestão;
Absorção;
Excreção.
Características anatomo-fisiológicas das diferentes espécies:
Monogástrico (estômago simples);
Poligástrico (estômago composto);
Aves.
Natureza e complexidade dos alimentos:
Polissacarídeo;
Heteroproteína;
Lipídio complexo.
Ligações químicas associadas:
Proteínas: ligações peptídicas ou amídica;
Carboidratos: ligações glicosídicas;
Lipídios: ligações Ester.
Essas ligações serão alvos dos processos digestivos.
Processos bioquímicos gerais da digestão: irá ser basicamente um processo de desnaturação, em que haverá atuação do pH, de co-fatores e enzimas hidrolíticas.
Secreções digestivas:
Saliva: secreção das glândulas parótidas, submandibulares, submaxilares em quantidade variável, conforme espécie.
Composição química: 99% de água + 1% de sólido (orgânico: uréia; inorgânico: NaCl).
Ação:
No rúmen: tamponamento do suco ruminal.
No monogástrico: degradação de amido na atividade amilásica.
 ph: 6 a 7.
A saliva irá agir até o estômago, devido o pH ácido do estômago, ocorrendo a inativação da amilase salivar e recebimento do suco gástrico. 
Suco gástrico: 
Especializado na proteólise;
Conteúdo: Hcl e enzimas proteolíticas;
Mecanismo de secreção: estimulo vaga, gastrina, células parietais geram- Hcl X gastrina, células fúndicas geram- secreção enzimáticas. 
- Produzido no estômago, atua sob as proteínas, transformando-as em polipeptídeos.
À medida que o bolo alimentar chega ao estômago irá ocorrer a produção de gastrina (libera suco gástrico), que faz com que haja um aumento de produção de Hcl e enzimas digestivas.
Quando há muito Hcl, inibe-se gastrina, para que haja um controle n ph, evitando a auto-destruição. 
Secreção ácida: como uma célula com pH 7 lança num compartimento (estômago) um pH tão baixo em torno de 1? Devido a uma bomba (ATPase) ATP independente, com o gasto de ATP, é liberado íons fazendo com que o pH caía.
ATPase é inibida por omeprazol.
Secreção Hcl: esta queda no pH do estômago é necessária devido as enzimas presentes no suco gástrico ( renina e pepsina).
Ocorre uma desnaturação proteica na proteína do estomago e posteriormente há ação de enzimas proteolíticas. Há uma produção de pepsinogênio para que a enzima não digira a própria célula.
Agonista fisiológicos da secreção de Hcl pelas células parietais:
Histamina (parácrino);
Acetilcolina (neurócrino);
Gastrina (endócrina).
Enzimas de suco gástrico:
RENINA: encontrada no abomaso; coagula caseína do leite; baixa atividade ou inativa em animais adultos.
PEPSINA: age degradando proteína, atuando sobre ligações peptídicas onde o resíduo carboxílico equivale a phe, tyr, trp, met ou leu.
Bile: substância produzida no fígado e armazenada na vesícula biliar. As espécies que não tem vesícula biliar produzem a bile e liberam automaticamente.
Composição: água + sais biliares. Esses sais são derivados do colesterol (AC. Cólico, AC, glicélico, AC.taurocilíco).
O bolo alimentar saí de um compartimento extremamente ácido (estômago), a bile irá modificar esse pH para chegar ao duodeno.
A bile irá promover emulsificação dos lipídios.
Secreção pancreática: com a chegada do bolo alimentar haverá liberação de secretina e colecistoquinina e consequentemente libera-se bile e suco pancreático.
Dá-se continuidade de degradação de proteínas e carboidratos e inicia a degradação de lipídios.
TRIPISINA: degrada proteínas nos resíduos carbonilico em lys ou arg.
QUIMIOTRIPSINA: degrada proteínas, onde resíduos carbonílico correspondem a phe, tyr, trp, leu, met.
Suco entérico: no intestino o pH é alcalino. O que ainda não foi degradado será degradado no suco entérico com as:
Aminopeptidades;
Dipeptidades;
Fosfatase;
Glicosidases;
Dissacaridases.
ESSE PROCESSO TODO É PARA QUE NO FINAL HAJA ABSORÇÃO DE: AMINOÁCIDOS, CARBOIDRATOS E LÍPIDIOS. 
Boca: degradação de carboidratos;
Estômago: degradação de proteínas;
Duodeno: inicialmente libera bile, à medida que chega o bolo alimentar há liberação de secretina e colecistoquinina (há liberação de bile e do suco pancreático).
Bioquímica do rúmen 
Ruminação:
Regurgitação;
Remastigação;
Reinsalivação;
Redeglutição.
A saliva dos ruminantes contém bicarbonato de sódio e sais de fosfato que ajudam a manter o pH ruminal próximo a neutralidade.
Além disso, os ruminantes têm o ciclo rumino hepático da ureia, haverá uma degradação de proteína, sobra do resíduo amônia, como está é toxica, será reaproveitada e transformada em ureia, como a ureia é produto de degradação, grande parte dela vai para a saliva, voltando para o rúmen. (o ruminante irá reaproveitar a ureia para fazer proteína). 
- Capacidade fermentativa (no rúmen);
- Microrganismos trabalham em simbiose com o hospedeiro (os microrganismos degradam os nutrientes para si, quando morrem fornecem nutrientes ao ruminante (hospedeiro)). 
- O que não foi degradado no rúmen irá sofrer digestão química no abomaso.
Condições ideais para a fermentação:
Anaerobiose;
39oc à 42oc;
PH 6 a 7;
Microflora: bactérias, protozoários e fungos.
Tem de encontrar essas características na coleta de liquido ruminal.
Substrato utilizado pelos microrganismos do rúmen: celulose, hemicelulose, amido, carboidratos solúveis, proteínas, aminoácidos, ureia, glicerídeos. 
Classificação das bactérias:
Fermentadoras de carboidratos estruturais;
Fermentadoras de carboidratos NÃO estruturais;
Proteolítico (maior parte);
Metanogênicas;
Lácticas;
Pectinolíticas;
Lipolíticas;
Ureolíticas.
Fermentação ruminal:
A taxa e a proporção em que a dieta é fermentada depende:
Composição da dieta;
Nível de consumo.
Degradação de carboidratos: processo bioquímico realizado pela microflora ruminal,que consiste principalmente na produção de ácido graxos voláteis, que serão absorvidas pela parede ruminal.
Ácidos graxos voláteis: será importante na produção de leite.
Acético: fermentação propiônica ou fórmica. Irá gerar energia em Krebs ou biossíntese.
Propiônico: fermentação propiônica ou fórmica. Utilizado na gliconeogênese.
Butírico: fermentação bútirica. Sofre metabolização no fígado e vai promover fermentação de corpos cetônicos.
Degradação de lipídios: os lipídios que chegam irão sofrer hidrogenação, fazendo com que haja uma modificação dos lipídios.
Triglicerídeos e fosfolipídios, vão ser degradados em glicerol e ácido graxos, esse glicerol pode gerar ácido propiônico. 
Ácido linoléico e linolênico, vão formar ácido esteárico.
Transformação de proteína no rúmen: as proteínas alimentares são degradadas pelos microrganismos ruminais em aminoácidos, amônia e em ácidos graxos de cadeia ramificada.
- Após serem ingeridas pelos microrganismos as proteínas serão absorvidas no abomaso.
O organismo animal detoxita (ciclo rumino hepático) a amônia formando uréia e será eliminada na corrente sanguínea, no sangue uma parte da ureia será eliminada pelo rim e outra parte irá para a saliva, seguindo para o rúmen onde será utilizada como nitrogênio.
Metabolismo de lipoproteínas
Os lipídios precisam se associar a proteínas, pois eles são lipossolúveis, NÃO são solúveis no sangue (como lipídios e sangue não são compatíveis os lipídios irão se associar a proteínas (proteínas são solúveis no sangue)).
Importância do lipídio: estrutural e energia.
Estrutural: para construção da membrana plasmática;
Energia: gera mais energia que os carboidratos, porém por ele precisar de proteína para ser transportado isso faz com que o transporte seja demorado, por isso o carboidrato é usado para necessidades energéticas de forma rápida e os lipídios serão armazenados.
Principais lipídios:
Ácidos graxos:
Triglicerídeos;
Fosfolipídios;
Colesterol.
Apoproteínas:
Componentes estruturais da lipoproteína;
Sítios de reconhecimento para receptores de membrana;
Ativadoras de enzimas.
Classificada de acordo com:
Composição química;
Tamanho;
Densidade.
Lipoproteínas: maior para menor
Glicogênese e glicogenólise
Glicogênio: macro molécula que armazena energia dos animais.
Glicogênese: processo de formação de moléculas de glicogênio.
Glicogenólise: faz a lise de glicogênio.
A ligação glicosídica (uma molécula de glicose unida a outra)α (1→4), essa ligação é ramificada para caber dentro da célula ( pois é muito grande), formando ligação α (1→6).
Função do glicogênio:
MÚSCULO: reserva de combustível para a síntese de ATP.
FÍGADO: manter a concentração de glicose no sangue.
Glicogênese: síntese de glicogênio a partir de moléculas de α D-glicose.
- Localização: Citosol;
- Energia: ATP e UTP.
Glicogênio é uma molécula de reserva, usa-se, quando se tem grande quantidade de glicose que irá promover uma concentração de insulina, as moléculas de glicose, tanto no tecido hepático, quanto no tecido muscular, irão ser transportados para dentro da célula, começando assim, a síntese de glicogênio. 
Síntese de glicogênio: a partir de um conjunto de enzimas (glicogênio síntase) formam-se as moléculas de glicogênio formando ligações α (1→4). Para que haja essa ligação é necessário um iniciador.
Glicogênio síntase: responsável pelo crescimento da cadeia.
Iniciador: glicogenina (proteína).
Glicogenina → glicogênio síntase →enzima ramificante.
A enzima ramificante quebra a extremidade e transfere o pedaço quebrado para a cadeia principal. Ramifica a cada 8 resíduos de glicose.
Vantagem da ramificação:
Tornam-se solúveis em água;
Torna a síntese e degradação de glicogênio mais rápida.
Glicogenólise:
Libera molécula de glicose e para isso aumenta concentração de glucagon que no tecido hepático promove a quebra das moléculas de glicose e libera na corrente sanguínea. No tecido muscular promove a quebra de glicogênio e utiliza moléculas de glicose para gerar energia.
Glicogenólise-degradação de glicogênio:
A enzima glicogênio fosforilase, irá fosforilar a glicose. Promovendo a quebra das ligações α (1→4). Quebra até restar 4 resíduos da ramificação.
Remoção das ramificações: 
Triglican transferase: remove 3 resíduos e coloca na cadeia principal.
α 1-6 glicosidase: remove o resíduo da ligação α (1→6) e libera uma molécula de glicose.
	Glucagon
	Ativa glicogênio e fosforilase
	Insulina
	Ativa glicogênio síntase
	Adrenalina
	Ativo glicogênio fosforilase (músculo)
No exercício físico: tem aumento na concentração de glucagon e adrenalina, promovendo a quebra de glicose para gerar energia (glicogenólise), quebra ligações α (1→4) do glicogênio fosforilado, triglican transferase irá transferir 3 resíduos da ramificação para a cadeia principal e a α 1-6glicosidase libera a molécula de glicose. 
No jejum: irá ter liberação de glicose para os tecidos que precisam da glicose ou utilizam energia exclusivamente da glicose. Aumenta a concentração de glucagon e quebra o glicogênio, triglican transferase irá transferir 3 resíduos da ramificação para a cadeia principal e a α 1-6glicosidase libera a molécula de glicose. 
Regulação da síntese de degradação de glicogênio:
Regulação alósterica: o glicogênio síntase e o glicogênio fosforilase são controlados alostericamente;
Regulação hormonal: há ligação de hormônios nos receptores de membrana que enviam o sinal para a síntese ou degradação do glicogênio.
Contração muscular
NO MUSCULO RELAXADO: o ATP liga-se a cabeça da miosina, o ATP irá se hidrolisar gerando ADP e Pi. O complexo troponina- tropomiosina interpõem-se entre as moléculas de miosina e actina, impedindo que haja interação entre elas.
CONTRAÇÃO MUSCULAR: A contração muscular se inicia com a liberação de cálcio do reticulo e a consequente elevação da concentração deste íon no sarcoplasma. Isto permite a liberação de cálcio ao complexo troponina- tropomiosina, que promove o deslocamento deste complexo permitindo a interação entre a actina e miosina, neste momento há uma diminuição da afinidade da miosina pelo ADP e Pi fazendo com que esses 2 produtos da hidrolise de ATP se dissociem do sítio catalítico da miosina, simultaneamente a dissociação a cabeça da miosina move e puxa o filamento de actina promovendo seu deslizamento sobre o filamento de miosina após completar seu movimento a cabeça da miosina fica fortemente aderida a actina. 
Para que a miosina se dissocie é necessário que o ATP se ligue novamente a cabeça da miosina, iniciando um novo ciclo (se não houver ATP a miosina continua ligada fortemente a actina. Uma situação chamada de rigor). 
Reticulo endoplasmático: é um compartimento, que funciona como reservatório de íons de cálcio.
O retículo endoplasmático se dilata formando as cisternas terminais que entram em contato com os túbulos T proveniente do sarcolema. Este arranjo permite que uma despolarização que percorre o sarcolema se espalhe quase que instantaneamente da superfície das fibras até as cisternas terminais isso provoca a abertura dos canais de rianodina permitindo assim a saída do cálcio do retículo para a junção entre o reticulo e o túbulo T e daí para o citoplasma onde ativam as proteínas contrateis dando inicio da contração muscular.
Proteínas: receptor de dihidropirididina (está inserido na membrana do túbulo T) e canal de rianodina (inserido na membrana do reticulo).
Ca2+- ATPase: uma enzima capaz de bombear cálcio do citoplasma para o interior do reticulo (durante o transporte de cálcio a ATPase passa por duas transformações E1 e E2).
Se a membrana não for despolarizada o músculo relaxa e para isso o cálcio que se acumulou no citoplasma é drenado de volta para o interior do reticulo. 
Bioquímica da coagulação
Sangue: corresponde a 8% do peso corporal, dissolvido nele contém um serie de substâncias líquidas e sólidas, a substância líquida contém basicamente 90% de água, nesta água contém o plasma e soro.
O soro sanguíneo se diferencia do plasmapela ausência de fibrinogênio, ou seja, o soro é o plasma sem fibrinogênio. 
→ sangue sem coagulação é o PLASMA, sangue com coagulação é o SORO.
O soro é oriundo da coagulação.
Fibrinogênio é proteína.
Substancias dissolvidas no plasma:
Albumina;
Fibrinogênio;
Globulina;
Glucose;
Substancias de menor concentração (enzimas, vitaminas, hormônios...).
Proteínas plasmáticas: (essa divisão é feita a partir de uma eletroforese).
Albumina;
α1 globulina;
α2 globulina;
β globulina;
ϒ globulina.
* albuminas são solúveis em água.
*globulinas são solúveis apenas na presença de sais.
Proteinograma: submete o soro ou plasma a uma corrente elétrica, assim, as proteínas migram em uma fita, faz-se uma leitura no densitômero, caso haja alteração isso pode indicar alteração metabólica, sendo relacionada a patologias. O proteinograma é muito utilizado em identificação de leishmaniose.
Hemostasia: é o processo de prevenção da perda de sangue. (dividida em hemostasia primária e hemostasia secundária).
Mecanismo da hemostasia:
Vasoconstricção;
Formação do tampão plaquetário; (hemostasia primária).
Formação do coagulo sanguíneo; (hemostasia secundária).
Retração do coagulo e reparação tecidual.
Hemostasia primária: quando se tem uma lesão tecidual, há uma liberação de endotelina e matriz extracelular, consequentemente desencadeia um mecanismo reflexo que promove a vasoconstricção, que automaticamente diminui o fluxo sanguíneo. Posteriormente ocorre uma aderência plaquetária e alteração da forma dessa plaqueta, facilitando a agregação plaquetária, em seguida a liberação de grânulos (tramboxanos 2-TXA2 e ADP) que irão favorecer a agregação e levar mais plaquetas para a região.
Hemostasia primaria age em pequenas veias (vênulas) e capilares.
NA CLÍNICA: pequenas lesões são chamadas de petéquias e equimoses.
Hemostasia secundária: proteínas (fatores- ocorre em cascata, um fator ativa o outro) da coagulação.
-se o tampão plaquetário não funciona desencadeia o processo de coagulação.
OBJETIVOS: formação de fibrina (que é responsável pela estabilização do tampão plaquetário).
Esta rede de fibrina sob o tampão plaquetário forma o coagulo.
NA CLÍNICA: hematomas e Sufusões. 
*os fatores de coagulação pode ser ativado por 2 vias: a via intrínseca e a via extrínseca(mais rápida que a intrínseca e consegue retroalimentar a intrínseca).
 Via extrínseca: quando ocorre lesão tecidual é liberado o fator tissular (tromboplastina- fator III) que ativa o fator VII, fator VII ativado, ativa na presença de cálcio o fator X ou fator VII ativado na presença de cálcio pode ativar o fator IX na via intrínseca. 
Via intrínseca: fator XII será ativado pelo colágeno, fator XII ativa o fator XI, fator XI ativado ativa o fator IX, fator IX ativado na presença do fator VIII ativado e de cálcio ativa o fator X.
Via comum: fator X ativado na presença de cálcio ativa o fator V, fator V ativado na presença de cálcio ativa o fator II, fator II ativado na presença de cálcio e do fator XIII ativado, irá ativar o fator I (fibrina).
CÁLCIO: a maioria dos anticoagulantes sequestram cálcio, se o cálcio é retirado não há coagulação.
Outras células também irão aderir com a fibrina (plaquetas, linfócitos, leucócitos, monócitos e hemácias), para fazer com que pare a hemorragia. 
Coagulação sanguínea-etapa final: para a cascata de coagulação com trombomodulina, posteriormente a T-PA (fibrinólise- proteína) irá promover a lise do tampão.
Plasmina: (enzima) retira o coagulo.
Trombomodulina: impede a continuação da cascata de coagulação.
Lesão de vasos sanguíneos ou de tecidos →liberação de substancias que ativam a: protrombina (II)→na presença de vitamina k →trombina (II a)→(QUEBRA FIGRINOGÊNIO A FIBRINA) na presença de cálcio catalisa a reação: fibrinogênio (I) → fibrina (I a) (FIBRINA ESTABILIZADA) →fator XIII a(FORMAÇÃO DE COAGULO) →ligações cruzadas estáveis entre as moléculas de fibrina →trombo ou coagulo.
 
Vitamina k: alguns venenos de rato (ilegais) sequestram vitamina k e assim, impedindo a formação da rede de fibrina ( o animal morre por hemorragia). 
-Vitamina k: protrombina(II),IX,VII e X.
Alterações adquiridas:
Deficiência ou falhas na síntese (hemopatias e rodenticias);
Consumo;
Inibidores na circulação.
Alterações congênitas: (não conseguem ativar fibrina)
Hemofilia A: deficiência do fator VIII (está ligada ao cromossomo X).
Hemofilia B: deficiência do fator IX.
Hemofilia: é uma doença crônica e uma deficiência congênita no processo de coagulação do sangue, ligado ao cromossomo X (maioria homens), caracteriza-se pela ausência ou acentuada carência dos fatores de coagulação, provocando hemorragia, especialmente a nível muscular e articular.
Bioquímica da lactação
Leite: secreção produzida pelas glândulas mamaria. Rico em nutrientes necessários a sobrevivência e crescimento inicial dos mamíferos.
Constituintes: (são retirados do sangue)
Gorduras;
Proteínas;(mais proteína mais rápido o crescimento)
Lactose;
Sais minerais;
Vitaminas.
Muitas das proteínas do leite são sintetizadas no RER das células epiteliais.
- O leite é pobre em ferro (suínos de granja morrem de anemia devido à ausência do ferro por isso é necessário aplicar ferro).
Características (físico- química do leite):
Solução coloidal: devido à alta concentração de proteínas (caseína 80%: fosfoproteína rica em aminoácidos essenciais (importante para o crescimento); e lactoalbumina e enzimas (galactose, lípase, fosfatase e peroxidase)).
Emulsão: presença de lipídios sob forma de emulsão (fosfolipídios, colesterol...).
Suspensão: células epiteliais descamadas, leucócitos, eritrócitos.
Solução verdadeira: pela quantidade de água.
Colostro: secreção de glândulas mamárias obtidas após o parto.
Mantém suas características físico- química, bioquímicas e fisiológicas por cerca de 4 dias.
A partir de uma semana o filhote e passa a produzir enzimas digestivas.
Constituintes (do colostro): 
Imunoglobulinas: 60%- proteínas que promovem a defesa do filhote;
Menor concentração de lactose;
Menor concentração de gorduras;
Lectinas;
Baixa concentração de açúcar;
Constitui a maior fonte de anticorpo para diversas espécies animais.
- os alvéolos são cobertos de vasos por que são deles que se retira o sangue para composição do leite.
Lactogênese: é a elaboração de componentes do leite a parti de precursores que se encontram no sangue. As células epiteliais retiram do sangue tudo que precisam, transformam no retículo e transforma dentro do leite.
Ocorre sob regulação hormonal intensa.
Lactose- sintetase: principal enzima responsável na síntese da lactose.
Lactogênese e constituintes do leite: 
Glândulas mamárias: são biosintetizadoras, pois os componentes do sangue que irá produzir uma grande quantidade de leite.
Ácidos graxos de cadeia longa: são provenientes do plasma sanguíneo (35-75%).
Triglicerídeos e LDL: são as principais fontes de ácido graxos (cadeia curta) livre do leite (Acido butírico, acido caproico, acido caprico são ácidos graxos originados de triglicerídeos e LDL). 
Metabolismo da lactação: 
Biossíntese da lactose (lactogênese);
Lactose- sintetase: subunidades- β galactosil transferase (subunidade catalítica) e α 1 lactoalbumina (subunidade reguladora). 
Regulação (por hormônios- prolactina e progesterona).
Regulação da síntese de lactose: progesterona (desde o inicio da gestação) aumenta o nível de prolactina.
Prolactina: 
Envolvida na iniciação e manutenção da lactação;
Aumento da membrana da mitocôndria;
Síntese de α 1- lactoalbumina (glândula mamária).
Progesterona:
Associado ao crescimento do lóbulo- alveolar mamário;
Diferenciação das células epiteliais mamárias;
Inibe a lactosogênese.
Lactose: carboidrato do leite (dissacarídeo de glicose+ galactose- galactose não está disponível no organismo).
Diferença entre glicose e galactose: galactose é epímero da glicose.
↑ Β glicose e α glicose.
Regulação da síntese de lactose: a progesterona (mantém a gestação) está presente desde a ligação plaquetária(cetona pró-gestação), a progesterona faz com que haja produção de β-galactosil transferase em todo organismo. Progesterona eleva prolactina, que fará com que haja produção de α 1- lactoalbumina na glândula mamária.
Progesterona impede que a α 1- lactoalbumina se ligue a β- galactosil transferase (assim impede que a fêmea tenha leite desde o inicio da gestação).
A β- galactosil transferase é utilizada durante a gestação para fazer tecido conjuntivo (até o momento do parto).
NO PARTO: Há uma queda de progesterona (assim, haverá união de β- galactosil transferase e α 1- lactoalbumina consequentemente surge a lactose- sintetase, assim após o parto haverá produção de leite).