exercicios BQA 2 fase

Prévia do material em texto

Assinale V ou F:
(V) Os ácidos fracos, juntos às suas bases conjugadas, constituem os sistemas tampão, capazes de impedir grandes variações de pH quando da adição de outros ácidos ou álcalis.
(V) Quando se adiciona um álcali ao sistema tampão, os íons OH- associam-se com prótons do meio, formando água.
(F) A eficiência de um sistema tampão é proporcional à sua concentração e mínima quando pH = pKa.
A eficácia do sistema tampão é MÁXIMA quando pH=pka
(F) Um sistema tampão de pKa = 6,8 é adequado a um meio em que o pH = 5,5.
O sistema tampão é adequado até variações de uma unidade a mais ou a menos de seu pka. Nesse caso, esse sistema funciona como tampão para pH entre 5,8 e 7,8
(V) Existem alguns sistemas tampão que são conhecidos como biológicos, como por exemplo o tampão fosfato, presente em nosso sangue.
Cite quatro funções dos aminoácidos:
Precursores de hormônios. (triptofano é precursor da serotonina)
Monômeros constituintes de proteínas e peptídeos
Precursor de vitaminas(triptofano é precursor da nicotinamida)
Função estrutural – compõe estrutura de células, músculos.
Constituir soluções tampão
Associe as colunas:
( a) R- Álcool ( 1 ) Lisina, arginina, histidina.
( b ) R- Alifáticos ( 2) Prolina, Hidroxiprolina.
( c ) R – Básicos ( 3) Serina, Treonina.
( d ) R – Aromáticos ( 4 ) Alanina, valina, leucina.
( e ) Tiol ( 5 ) Cisteina, metionina.
( f ) Sem associação ( 6 ) Fenil- alanina, Tirosina, triptofano.
A – 3
b- 4
c – 1
d- 6
e – 5
f – 2 
O que são aminoácidos essenciais¿ Quais são os aminoácidos essenciais encontrados em indivíduos adultos¿
Aminoácidos essenciais são aminoácidos cujo o organismo precisa para exercer suas funç~eos metabólicas, porem não é capaz de produzir portanto devem obtidos através da alimentação.
Nos adultos, são 8 aminoácidos essências : Triptofano, Leucina, Metionina, Isoleucina, , Valina,Lisina, Treonina, fenilalanina
Nas crianças, além desses 8, são essenciais também a histidina e a arginina. Depois de uma certa idade, o corpo já é capaz de sintetiza-los e por isso, deixam de ser essenciais.
Em relação à figura, responda:
 
 A estrutura representada é:
Um peptídeo
Uma proteína
Um aminoácido
Carboidrato
Um aminoácido
Quais as funções presentes nessa estrutura¿
Ácido carboxílico e amino.
Complete os espaços abaixo:
Os aminoácidos são compostos químicos formados por um ácido carboxílico contendo um grupamento amino. Os que ocorrem em proteínas são quase exclusivamente L α aminoácidos, em que os grupamentos estão ligados a um mesmo carbono, denominado carbono α.
Assinale V ou F:
( F) A arginina e a hidroxiprolina são dois tipos de aminoácidos essenciais não encontrados em adultos.
Arginina e Histidina – essenciais para crianças
( V) Em todos os alfa aminoácidos, exceto glicina, o carbono alfa é assimétrico.
(F) Os D- aminoácidos são o tipo de aminoácidos mais comuns em proteínas.
L aminoácidos
( V) Os o aminoácidos possuem a propriedade de serem anfóteros, ou seja, podem se comportar como ácidos ou como base.
De o nome ao ponto indicado na figura e explique o que ele significa:
pH
Volume de base
O ponto indicado no gráfico é o PONTO ISOELÉTRICO. Esse ponto representa o pH do meio onde o aminoácido ou proteína encontra-se totalmente(100%) na sua forma anfótera, ou seja,há a mesma quantidade de cargas negativas e positivas - carga líquida igual a 0. Nesse ponto, não há solução tampão.
Associe as colunas: 
( a) Hemoglobina ( 1 ) Catálise de reações
( b ) Enzima ( 2 ) Armazenamento
( c ) Rodopsina ( 3) Proteção (sistema imune)
( d ) Mioglobina ( 4 ) Transporte de gases
( e) Imunoglobulina ( 5 ) Visão
A – 4
B – 1
C- 5
D – 2
E - 3
Qual o nome da ligação indicada (em vermelho) e da estrutura formada¿
A ligação é a ligação peptídica. A estrutura formada é um dipeptídeo.
Associe as colunas:
( 1 ) Estrutura primária (a ) Arranjo espacial da sequência de aminoácidos.
( 2) Estrutura secundária ( b) Agregação em forma de “bolota” – aglomerado.
( 3 ) Estrutura terciária ( c ) Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas.
( 4 ) Estrutura quaternária ( d ) Sequência ordenada de L-alfa-aminoácidos.
1 –D
2 – A
3 – B 
4 - C
Assinale V ou F:
( V) Na estrutura secundária do tipo folha pregueada temos como exemplo proteínas de aspecto mole, flexíveis, paralelas ou antiparalelas.
( V ) A alfa hélice possui passo da hélice com aproximadamente 3,5 resíduos de aminoácidos e manutenção por pontes de hidrogênio.
( F) A estrutura helicoidal do colágeno apresenta passo da hélice maior que a alfa hélice e, portanto, mais resíduos de aminoácidos por passo.
A alfa hélice possui 0,56 nm de passo e 3,6 residuos de aminoácido. Já o colágeno possui 0,86nm de passo, porém apenas 3 residuos de aminoácido devido a ligação peptídica da prolina/hidroxiprolina (22% do colágeno) ser em “cotovelo” – ocupa mais espaço.
( F ) A queratina e a fibroína da seda são exemplos de estruturas primárias.
São estruturas secundárias.
Em relação à solubilização das proteínas indique o que as setas representam na figura. Qual a situação em cada um destes pontos¿
Marrom: SALTING IN – solúvel por adição de sais
Azul: SALTING IN – precipitada pela retirada de sais
Laranja: SALTING OUT – prcipitada pela adição excesso de sais
Na seta marrom, ocorre a solubilização de uma proteína pela adição de sais, que passam a integrar a proteína e geram uma carga artificial nela. Ela se torna polar e atrai agua de solvatação – solubiliza
Na seta azul, há diminuição da concentração se sais. A proteína deixa de ser polar e portanto não atrai mais agua de solvatação – precipita
Já na seta laranja, ocorre a adição de sal além do máximo de solubilização – adição excesso. O sal em excesso provoca a desidração, por atrair a agua de solvatação e a neutralização por cancelar as cargas da proteína – caraga liquida = 0 precipita.
Complete os espaços abaixo:
Na classificação quanto a forma, as proteínas podem ser fibrilares ou globulares, como por exemplo a queratina e a hemoglobina, respectivamente.
Cite duas funções das enzimas:
Torna a reação possível – devido a especificidade enzima-substrato
Catalisar reações - Aumentar a velocidade da reação por diminuir a energia de ativação.
Em relação às enzimas, explique a teoria da adaptação induzida:
A teoria da adaptação induzida, que é a mais aceita, diz que o substrato induz a enzima a se adaptar ele. A ligação do substrato ao sítio ativo induz alterações na conformação da proteína(enzima) 
amoldando sua estrutura e a do substrato de modo a favorecer a catálise.
O que são cofatores¿ quais os tipos de cofatores existem¿ cite exemplo.
Cofatores são substancias não proteicas que são necessárias para que ocorra a reação, colaboram com a atividade enzimática. 
Existem os cofatores orgânicos, chamados de ativadores enzimáticos. São íons que “ativam” a enzima, como por exemplo, a presença do Cl- para que a amilase salivar realize sua função.
Os cofatores inorgânicos podem ser dividos em coenzimas e grupos prostéticos. Coenzimas não se ligam a enzima e mudam sua estruturra, como por exemplo o NAD, responsável cor carregar um dos H liberados pela álcool desidrogenase na reação de desidrogenação do álcool etílico. Os produtos da reação são aldeídoe NADH. Por esse motivo, são considerados cosubstratos.
Já os grupos porstéticos são substancias químicas que não são l alfa aminoácidos, e que se ligam covalentemente a enzima. Geralemente são contituidos por vitaminas, como é o caso da riboflavina que compõe a FAD. A FAD também participa do processo de desidrogenase, transportando 2 H FADH2
O que significa a área assinalada no gráfico¿ O que isto significa¿
V
 [S]
A área do gráfico representa que o gráfico entrou em platô, ou seja, após alcançar sua velocidade máxima ela permanece constate. Esse gráfico representa que a enzima foi limitante na reação, pois há uma concentração muito alta de substrato e a enzima torna-se saturada pelo excesso de substrato. 
Assinale V ou F:
( F) A concentração de enzima é inversamente proporcional a velocidade da reação.
A concentração de enzima é diretamento proporcional a velocidade da reação, até que se atinja a velocidade máxima e entre em platô devido a limitação do substrato – substrato foi todo consumido
( V ) O pH e a temperatura são fatores que afetam a velocidade de uma reação, por alterarem as condições ideias do funcionamento de uma enzima.
(V) A concentração de substrato, em uma reação, é diretamente proporcional à velocidade, porém, pode entrar em estado de platô por falta de enzima.
( F) A cada 10ºC de aumento de temperatura (entre 20 e 40ºC) a velocidade da reação reduz à metade.
Q10 - A cada 10 de aumento de temperatura na faixa que não desnatura, a velocidade é duplicada.
Como age um inibidor enzimático do tipo irreversível¿ e o reversível competitivo¿
Um inibidor enzimático irreversível age ligando-se covalentemente ao sitio ativo da enzima, ligando-se ao aminoácido serina ou cisteina presentes. Essa ligação impede o encaixe perfeito do substrato a enzima, e a enzima torna-se uma “enzima morta” - jamais fará catalises
Já o inibidor reversível competitivo é estrtuturalmente semelhante ao substrato especifio. Ele entra no sitio ativo da enzima. Porem, o km do inibidor é maior que o do substrato, ou seja, ele possui menos afinidade. Sendo assim, ela é reversível pois adcionando-se mais substrato, há a reversçao da ibição.(competição). Os dois chegam a velocidade máxima, mas o em quantidades diferentes de substrato – inibidor precisa de maior concentração.
Assinale V ou F
( v) A maioria das vitaminas não são sintetizadas pela espécie humana.
( v) Vitaminas são compostos orgânicos não proteicos, essenciais aos seres vivos em pequenas quantidades.
( f ) As vitaminas podem ser do tipo Hidrossolúveis, como A D E e K, e Lipossolúveis, como as do completo B e vitamina C.
Hidrossolúveis – complexo B e vit. c
Lipossolúveis - a d e k
Relacione as colunas:
( 1) Riboflavina (1) Associada a uma enzima, funciona como grupo prostético em reações de descarboxilação.
( 2) Biotina ( 8) Associada ao fosfato, atua como coenzima em reações de transaminação.piradoxal b 6
( 3) Tiamina ( 3) Na forma de tiamina pirofosfato, atua no metabolismo de carboidratos.
( 4 ) Ácido fólico ( 2) Atua como grupo prostético em reações de desidrogenação.nao tenho certeza
( 5) Vitamina B12 (4 ) Atua como coenzima na biossintese de purinas.
( 6) Ácido pantotênico ( 6) Atua como coenzima no transporte de ácidos.
( 7) Vitamina C ( 5) Atua como coenzima no amadurecimento de megaloblastos em hemácias maduras.
( 8) Sem associação ( 7) É um antioxidante, participa do metabolismo do ferro e de esteroides e atua na fibra colágeno.