Leitura Bioquimica

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BIOQUÍMICA
2
Oswaldo Kameyama
São Paulo
Platos Soluções Educacionais S.A 
2022
 BIOQUÍMICA
1ª edição
3
2022
Platos Soluções Educacionais S.A
Alameda Santos, n° 960 – Cerqueira César
CEP: 01418-002— São Paulo — SP
Homepage: https://www.platosedu.com.br/
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Editorial
Beatriz Meloni Montefusco
Carolina Yaly
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Dados Internacionais de Catalogação na Publicação (CIP)_____________________________________________________________________________ 
Kameyama, Oswaldo
Bioquímica / Oswaldo Kameyama. – São Paulo: Platos 
Soluções Educacionais S.A., 2022.
30 p.
ISBN 978-65-5356-159-5
1. Biomoléculas. 2. Metabolismo. 3. Aminoácidos. I. Título.
CDD 572.33
_____________________________________________________________________________ 
 Evelyn Moraes – CRB: 010289/O
K15b 
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https://www.platosedu.com.br/
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SUMÁRIO
Apresentação da disciplina __________________________________ 05
Água. Solução-tampão. Lipídeos. Carboidratos. _____________ 07
Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas _________________________ 19
Enzimas. Propriedades das enzimas. Mecanismos de ação. __ 30
Metabolismo energético _____________________________________ 41
BIOQUÍMICA
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Apresentação da disciplina
Vivemos rodeados de organismos vivos compostos por células e 
estas, por sua vez, por compostos orgânicos, que têm como base 
átomos de carbono. As reações que envolvem essas moléculas 
orgânicas são diferentes das reações da química inorgânica comum, 
muito por serem catalisadas por outros compostos, também 
orgânicos, denominados enzimas.
A Bioquímica é o estudo das reações químicas e das transformações 
das moléculas que ocorrem no interior das células por meio desses 
catalisadores chamados enzimas. Seu estudo é importante para 
entender o funcionamento celular, o metabolismo, a fisiologia, a 
obtenção de energia e muitos outros processos que ocorrem a nível 
molecular.
Novas tecnologias, como a engenharia genética, e os processos 
industriais, como processos fermentativos, valem-se de todo o 
conhecimento acumulado nessa área da ciência, colocando a 
Bioquímica como um conhecimento de grande relevância científica 
e econômica na atualidade. Assim, ela é aplicada em medicina; 
farmácia; agronomia; biologia; engenharias de alimentos, ambiental, 
química e de materiais; biocombustíveis; biotecnologia; e muitas 
outras áreas.
Nesta disciplina, iremos estudar a importância da água e do pH 
nas reações bioquímicas; as principais biomoléculas, carboidratos, 
lipídeos e proteínas, suas características e funções; as enzimas, seus 
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mecanismos de ação e condição que afetam a sua velocidade; e o 
metabolismo de carboidratos para a obtenção de energia, tanto 
em condições aeróbias como anaeróbias. O objetivo é fornecer 
conhecimento para o entendimento das estruturas e das funções 
das biomoléculas, da ação das enzimas dentro do metabolismo, bem 
como do metabolismo de carboidratos para a obtenção de energia.
Bons estudos!
7
Água. Solução-tampão. Lipídeos. 
Carboidratos.
Autoria: Oswaldo Kameyama
Leitura crítica: Larissa Barbosa de Paula
Objetivos
• Apresentar os componentes celulares.
• Avaliar sua importância no pH e como manter o seu 
valor.
• Estudar os carboidratos e os lipídeos.
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1. Introdução
Organismos vivos frequentemente são chamados de “máquinas 
químicas”, uma vez que são compostos por substâncias químicas e 
vivem por meio de reações químicas. A Bioquímica é uma ramificação da 
química que trata das reações químicas relacionadas com tais processos 
vitais, sendo assim seu objetivo explicar a forma e a função biológica em 
termos químicos.
De mais de 90 elementos químicos existentes na natureza, apenas cerca 
de 30 são essenciais aos organismos vivos, entre os quais hidrogênio, 
oxigênio, nitrogênio e carbono correspondem a mais de 99% da massa 
da maioria das células. A química celular está organizada ao redor do 
elemento químico carbono, o qual representa mais de 50% do peso seco 
de uma célula. Assim, o carbono forma o que chamamos de esqueleto 
carbônico para um grupo de substâncias que têm sua importância e 
suas propriedades conforme os grupos funcionais que esse esqueleto 
possui. Essa união do esqueleto carbônico com um grupamento 
funcional é chamada de compostos orgânicos.
A maior parte da matéria orgânica nas células consiste em 
macromoléculas: ácidos nucléicos, proteínas, lipídeos e polissacarídeos. 
Cada tipo de macromolécula é constituído por subunidades 
monoméricas (monômeros), como os aminoácidos, que formam as 
proteínas; os monossacarídeos, que formam os polissacarídeos etc.
2. Água e solução-tampão
Água é o principal solvente celular e meio para as reações bioquímicas e 
por isso é o maior constituinte celular. O seu caráter polar, junto com os 
dois pares de elétrons não compartilhados do oxigênio, produz quatro 
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ligações de hidrogênio, as quais, por sua vez, permitem a união a outras 
moléculas, como as cadeias proteicas.
A maioria das moléculas orgânicas necessita que o pH da água esteja 
controlado, a fim de manter sua estrutura e suas propriedades 
funcionais. Dessa forma, o uso de soluções-tampão para o estudo em 
bioquímica é muito importante.
Uma solução-tampão é formada por um par ácido fraco/base conjugada 
que impede variações drásticas no pH, quando pequenos volumes 
de ácidos ou bases lhe são acrescidos ou quando ocorre diluição. 
Utilizamos tampões quando é necessário manter o pH de uma solução. 
O seu uso na Bioquímica é importante, pois o funcionamento dos 
sistemas biológicos é dependente do pH.
A equação central para as soluções-tampão é a equação de Henderson-
Hasselbalch, a qual consiste meramente em um rearranjo da expressão 
da constante de equilíbrio Ka para a dissociação de um ácido. Assim, se 
a solução é preparada com uma base fraca B e seu ácido conjugado, a 
equação de Henderson-Hasselbalch tem a seguinte forma:
[ ]
[ ]




+= +BH
BlogpKapH (1)
Essa equação indica que o pH de uma solução que consiste em um par 
ácido fraco/base conjugada pode ser calculado sempre que soubermos 
o pKa da forma ácida e a razão entre as concentrações da base e do 
ácido conjugados.
Quando misturamos os valores predeterminados de ácido e da 
base conjugados para preparar um tampão, o pH resultante não é 
exatamente o esperado, porque ele é determinado tanto pela atividade 
do ácido como da base conjugados, e não por suas concentrações. 
Dessa forma, após o preparo do tampão com as quantidades calculadas, 
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comumente é necessário um pequeno ajuste no pH (pela adição de uma 
solução básica ou ácida diluídas) para obter o pH desejado. Nesta prática 
não faremos isso, pois o objetivo é entender como o tampão funciona, e 
não o preparar com o pH exato.
3. Carboidratos
Os carboidratos são o grupo de biomoléculas mais abundante 
encontrado na natureza, sendo a principal fonte de energia das células, 
além das inúmeras funções estruturais e metabólicas. Sua molécula 
é composta basicamente por átomos de Carbono (C), Oxigênio (O) e 
Hidrogênio (H), sendo sua fórmula molecular mínima escrita como 
(CH2O)n, em que n≥3. Os carboidratospodem estar ligados a outros 
grupos de biomoléculas, como lipídeos (glicolipídios) e proteínas 
(glicoproteínas).
Existem três grandes grupos de carboidratos, os monossacarídeos, os 
oligossacarídeos e os polissacarídeos.
3.1 Monossacarídeos
Os monossacarídeos (ou açúcares simples) são as moléculas básicas 
dos carboidratos. São moléculas com função orgânica aldeído (aldoses) 
ou cetona (cetoses) e possuem comumente entre 3 e 7 carbonos, sendo 
classificadas quanto ao número de carbono. Em geral têm sabor doce e 
são solúveis em água, bem como apresentam poder redutor.
À exceção da diidroxiacetona, todos os monossacarídeos apresentam 
carbonos assimétricos ou quirais. A partir do carbono quiral, formam-
se enantiômeros (imagens especulares ou espelhadas) um do outro. 
Em geral, as moléculas com n centros assimétricos podem ter 2n 
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estereoisômeros. Estereoisômeros que não são enantiômeros são 
chamados de diastereoisômeros.
O Gliceraldeído é uma triose e apresenta 1 carbono assimétrico; logo, 
possui dois estereoisômeros, que também são enantiômeros (Figura 1).
Figura 1 – Estereoisômeros do Gliceraldeído
Fonte: elaborada pelo autor.
Quase todas as propriedades de um par de enantiômeros são idênticas, 
e eles possuem o mesmo ponto de ebulição, o mesmo ponto de fusão 
e a mesma solubilidade em vários solventes. Contudo, a atividade 
óptica apresentada entre eles é diferente: enquanto um enantiômero 
desviará a luz polarizada para a direita, sendo dextrorrotatório, o 
outro enantiômero desviará a luz polarizada para a esquerda, sendo 
levorrotatório.
Em solução, aldoses e cetoses não se encontram na forma linear (não 
cíclica), ou seja, os monossacarídeos com cinco ou mais carbonos 
ciclizam-se formando anéis, que são consequência da reação de grupos 
alcoólicos com os grupos carbonila de aldeídos e das cetonas. Essa 
reação de ciclização intramolecular torna as moléculas de carboidratos 
mais estáveis. 
As pentoses fazem a ligação entre o “O” (oxigênio) da aldose do carbono 
1 com a hidroxila (OH) do carbono 4. Já as hexoses podem fazer a 
mesma ligação das pentoses, além da ligação do oxigênio da aldose do 
carbono 1 com a hidroxila do carbono 5, conforme a Figura 2.
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Figura 2 – Ciclização da glicose pela ligação do C1 com o C5
Fonte: elaborada pelo autor.
Após a ciclização, os monossacarídeos piranósicos podem assumir duas 
conformações: conformação de cadeira e conformação de barco.
3.2 Açúcares redutores
Os carboidratos podem ser classificados como açúcares redutores e não 
redutores. Os açúcares redutores são aqueles que reagem com agentes 
redutores por possuírem em sua molécula um grupo aldeído ou cetona 
livre, enquanto os não redutores são aqueles que não possuem grupo 
aldeído ou cetona livre e, assim, não reagem com agentes redutores.
A importância de diferenciá-los em redutores e não redutores se dá 
pelo fato de os açúcares redutores poderem ser diretamente usados no 
metabolismo celular, ou seja, são os açúcares utilizados em processos 
fermentativos, como na produção de etanol. Essa propriedade redutora 
pode ser comprovada por sua capacidade de reduzir íons metálicos, 
como cobre ou prata, sem solução alcalina, sendo, então, muito 
utilizada para quantificar substrato nos tanques de fermentação para 
acompanhamento da fermentação e cálculos de rendimento.
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3.3 Dissacarídeos e oligossacarídeos
Os monossacarídeos podem formar uma grande quantidade de 
moléculas pela ligação de um monossacarídeo com outro. Quando dois 
monossacarídeos estão ligados, formam dissacarídeos; quando são 3 
monossacarídeos, são chamados de trissacarídeos; e, quando há mais 
de 3 monossacarídeos, são denominados de polissacarídeos.
A ligação glicosídica ocorre da reação entre a hidroxila do C1 com a 
hidroxila do carbono (2, 3 ou 4) de outro monossacarídeo. A Figura 3 
mostra a formação da sacarose pela ligação a(1→2), em que a indica 
a posição da hidroxila do carbono 1 da glicose; 1 indica o carbono da 
glicose envolvida na ligação; e 2 indica o carbono da frutose envolvido na 
ligação. Ainda, temos a formação da lactose pela ligação b(1→4).
Figura 3 – Formação da sacarose, lactose e maltose
Fonte: adaptada de prettroudny/iStock.com.
3.4 Polissacarídeos
Os polissacarídeos são formados por longas cadeias de unidades de 
monossacarídeos unidas entre si por ligações glicosídicas. São insolúveis 
em água e não possuem sabor doce nem poder redutor. Em geral, 
possuem como função: armazenamento de energia (amido e glicogênio) 
ou estrutural (celulose).
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O amido é o polissacarídeo de reserva energética das plantas superiores. 
Ele é formado por duas estruturas: amilose e amilopectina.
A amilose é formada por unidades de D-glicose unidas por ligações 
a(1→4), tendo uma extremidade redutora e outra não redutora. Adquire 
a coloração azul ao ser tratada com iodo pelo intercalamento do iodo 
em posição específica na estrutura helicoidal da amilose, quando 
suspensa em água.
A amilopectina é um polissacarídeo ramificado formada por unidades 
de D-glicose em ligações a(1→4) na cadeia principal e a(1→6) em suas 
ramificações. Quando tratada com iodo, adquire coloração avermelhada.
Nos animais, o polissacarídeo de reserva é o glicogênio, sendo 
encontrado principalmente nos músculos e no fígado. Essa molécula é 
semelhante à amilopectina, mas apresenta maior grau de ramificação, 
que se repete a cada 8 ou 12 resíduos de glicose.
4. Lipídeos
Os lipídeos são moléculas que diferem muito em sua estrutura. Óleos 
e gorduras, fosfolipídios, esteróis e carotenoides são classificados 
como lipídeos, mesmo apresentando grandes diferenças quanto a 
sua estrutura ou função. São geralmente compostos pouco solúveis 
em componentes polares como a água, mas solúveis em compostos 
não polares.
Como funções, podemos citar: constituinte de membranas 
celulares; isolantes; precursores de compostos essenciais; agentes 
emulsificantes; vitaminas (A, D, E e K); e fonte e transporte de energia 
e componentes de biossinalização. São classificados como: ácidos 
graxos e derivados; triacilgliceróis; ceras; fosfolipídios; esfingolipídios; 
e isoprenoides.
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4.1 Ácidos graxos e seus derivados
Os ácidos graxos são ácidos carboxílicos com cadeias 
hidrocarbonadas acíclicas de 4 a 36 átomos de carbono. São ácidos 
monocarboxílicos de longas cadeias de hidrocarbonetos, não polares, 
sem ramificação, e em geral com números pares de carbono. Podem 
ser saturados, insaturados ou poli-insaturados.
Uma nomenclatura simplificada para esses compostos especifica o 
comprimento da cadeia e o número de duplas ligações, separadas 
por dois pontos. Por exemplo, o ácido palmítico, que é saturado e 
tem 16 átomos de carbono, é abreviado em 16:0; e o ácido oleico, que 
tem 18 átomos de carbono e uma ligação dupla, em 18:1. A posição 
de qualquer dupla ligação é especificada por números superescritos 
seguidos da letra grega ∆ (delta). Assim, por exemplo, um ácido graxo 
com cadeia de 20 átomos de carbono e uma dupla ligação entre C-9 
e C-10 (C1 sendo o carbono da carboxila) e outra entre C-12 e C-13 é 
designado 20:2 (∆9,12).
O homem pode obter os ácidos graxos da dieta ou ainda sintetizar a 
maioria deles. Contudo, alguns destes não podem ser sintetizados e 
são considerados essenciais, ou seja, devem estar presentes na dieta, 
como o ácido linoleico, o ácido linolênico e o ácido docosaexaenoico, 
sendo esse último necessário durante o desenvolvimento do cérebro 
e do sistema nervoso, uma vez que é constituinte da membrana 
dos neurônios. A ausência de ácidos graxos essenciais pode causar 
dermatites, dificuldade de cura de ferimentos, redução da resistência 
a infecções, perda de cabelo e trombocitopenia (redução do número 
de plaquetas).
O ponto de fusão dos ácidos graxos eleva-se com o aumento da 
cadeia hidrocarbonatada. Ácidos graxos saturados com dez ou mais 
carbonos são sólidos em temperatura ambiente, enquanto todos os 
ácidos graxos insaturados são líquidos nessa temperatura.
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4.2 Triacilgliceróisou triglicerídeos
Os triacilgliceróis ou triglicerídeos são ésteres de ácido graxos com 
glicerol. O glicerol é um álcool com três hidroxilas, e, dependendo da 
quantidade de hidroxilas esterificadas, os acilgliceróis são classificados 
como monoacilgliceróis, diacilgliceróis e triacilgliceróis, ou ainda 
monoglicerídeos, diglicerídeos e triglicerídeos, respectivamente.
Os triglicerídeos em animais são normalmente chamados de gorduras e 
possuem como função: armazenamento e transporte de ácidos graxos, 
armazenamento de energia (armazenando mais energia por grama 
do que carboidratos como o glicogênio) e isolamento térmico. Já em 
vegetais, são conhecidas como óleos e constituem uma importante 
reserva de energia em frutas, como abacate e azeitona, e sementes, 
como amendoim, milho e soja.
4.3 Fosfolipídios
Os fosfolipídios são os principais componentes lipídicos estruturais das 
membranas. Atuam como agentes emulsificantes (uma vez que possuem 
uma região polar e outra apolar, ou seja, anfifílicas) e agentes surfactantes 
(reduzem a tensão superficial de uma solução, como detergentes). Existem 
dois tipos de fosfolipídios: os glicerofosfolipídeos e os esfingomielinas, 
podendo esse último ser classificado como esfingolipídio.
Os glicerofosfolipídeos são moléculas que possuem sua estrutura 
formada por glicerol, dois ácidos graxos de cadeia longa e um fosfato. A 
molécula base para a síntese desses lipídeos é o glicerol-3-fosfato, cujas 
posições C1 e C2 são esterificadas com ácidos graxos. Esses fosfolipídios 
são os principais constituintes das membranas celulares.
Já as esfingomielinas são formandas pela junção de uma molécula de 
esfingosina e uma molécula de aminoálcool no lugar do glicerol. Esses 
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lipídeos são constituintes da bainha de mielina que reveste e isola os 
axônios em neurônios, facilitando a transmissão de impulsos nervosos.
4.4 Isoprenóides
Os isoprenóides são um grupo de biomoléculas que contém unidades 
estruturais de cinco carbonos conhecidas como unidades de isoprenos. 
São sintetizados a partir do isopentenil pirofosfato, formado a partir do 
acetil-CoA. Esse grupo pode ser dividido em terpenos e esteroides.
Os terpenos são substâncias encontradas em óleos essenciais de 
plantas, constituídos por unidades de isoprenos e classificados 
conforme a quantidade de unidades de isoprenos que os constitui. 
Como exemplo, temos:
• Triterpenos (seis unidades de isoprenos): esqualeno encontrado 
em grande quantidade em azeite de oliva.
• Tetraterpenos (oito unidades de isoprenos): carotenoides – 
pigmento encontrado em plantas como a cenoura.
• Politerpenos (centenas ou milhares de unidades de isoprenos): 
borracha natural composta por 3 mil a 6 mil unidades de isopreno.
Existem ainda biomoléculas formadas por componentes não terpenos 
ligados a unidades de isopreno, como Vitamina E (a-tocoferol), Vitamina 
K e Ubiquinona.
4.5 Esteroides
São moléculas derivadas dos triterpenos encontradas em células 
eucarióticas e algumas bactérias. O colesterol é uma importante 
molécula desse grupo, sendo precursor na biossíntese de todos os 
hormônios esteroides, da vitamina D e dos sais biliares. Geralmente é 
armazenado na forma de éster de ácido graxo.
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Outro grupo de moléculas importantes são os glicosídeos, que são 
glicolipídios derivados de esteroides que aumentam a intensidade da 
contração do músculo. Em geral, essas moléculas são tóxicas, mas 
algumas são medicinais em baixas concentrações, como a digitoxina, um 
glicosídeo extraído de folhas secas de Digitalis purpurea.
4.6 Lipoproteínas
Os triacilgliceróis, o colesterol e os ésteres de colesterol são insolúveis 
em água e não podem ser transportados na circulação como moléculas 
livres. Assim, essas moléculas se agregam com fosfolipídios e proteínas 
para formar partículas esféricas macromoleculares chamadas de 
lipoproteínas. Essas macromoléculas possuem um núcleo com 
triacilgliceróis e ésteres de colesterol, bem como uma camada superficial 
hidrofílica formada por colesterol, fosfolipídios e proteínas. Ainda, as 
lipoproteínas contêm moléculas de antioxidantes, como o α-tocoferol e 
os carotenoides, que destroem radicais livres.
Referências
BERG, J. M.; TYMOCZKO, J. L.; STRYER, L. Bioquímica. 9. ed. Rio de Janeiro: 
Guanabara Koogan, 2021. 
CAMPBELL, M. K.; FARREL, S. Bioquímica – Combo. 5. ed. São Paulo: Cengage 
Learning, 2011.
DECKER, E. A.; MCCLEMENTS, D. J. Lipídeos. In: DAMODARAN, S.; PARKIN, K. L.; 
FENNEMA, O. R. Química de Alimentos de Fennema. 4. ed. Porto Alegre: Artmed, 
2010.
DEVLIN, T. M. Manual de Bioquímica com correlações clínicas. 7. ed. São Paulo: 
Blucher, 2011.
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed. Porto 
Alegre: Artmed, 2019.
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Aminoácidos, Peptídeos e 
Proteínas
Autoria: Oswaldo Kameyama
Leitura crítica: Larissa Barbosa de Paula
Objetivos
• Apresentar os aminoácidos, os peptídeos e as 
proteínas.
• Conhecer a necessidade de consumo de 
aminoácidos essenciais.
• Verificar as funções biológicas dos peptídeos.
• Estudar as estruturas das proteínas e a função 
bioquímica relacionada a elas.
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1. Introdução
As proteínas e os peptídeos podem ser considerados os “trabalhadores” 
da célula ou dos organismos. Eles possuem diversas funções que vão 
desde a estrutural até funções metabólicas.
Proteínas e peptídeos são constituídos por aminoácidos. Os vegetais 
são capazes de produzir todos os 20 aminoácidos utilizados na síntese 
proteica, enquanto os animais, incluindo os humanos, não são capazes 
de sintetizar todos os aminoácidos, sendo necessário obtê-los por 
meio da alimentação, tanto os nove aminoácidos não produzidos pelo 
organismo quanto a quantidade necessária para a síntese de proteínas 
pelo organismo. Nesse contexto, os aminoácidos essenciais são: 
histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, 
triptofano e valina.
Os aminoácidos estão presentes comumente em proteínas, sendo 
assim importante entender o quanto dessas proteínas será digerido e 
quanto aminoácido será absorvido pelos organismos. Isso irá depender 
das condições em que essa proteína será processada e de sua origem: 
proteínas animais em geral possuem maior biodisponibilidade do que 
proteínas vegetais.
2. Aminoácidos
Os aminoácidos são as moléculas básicas que constituem as proteínas. 
Como mostra a Figura 1, eles possuem uma estrutura tetraédrica com 
um carbono central (α) que se liga a um grupo amina; um grupo ácido 
carboxílico; um hidrogênio; e um radical (R) qualquer, o qual determina a 
diferenciação de cada α -aminoácido.
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Figura 1 – Estrutura geral de um aminoácido
Fonte: elaborada pelo autor.
Os α-aminoácidos com um único grupo amino e ácido carboxílico 
ocorrem em pH neutro (7,0) na forma de íons dipolares (zwitterion) 
eletricamente neutros. Nessa forma, o grupo amino está protonado 
(-NH3
+) e o grupo ácido carboxílico está dissociado (-COO-).
Em geral, são encontrados 20 aminoácidos nas proteínas das 
células, porém alguns outros aminoácidos têm sido encontrados em 
alguns tipos de proteínas, sendo eles derivados dos 20 aminoácidos 
primários. Aproximadamente 300 aminoácidos, além desses 20 
primários, já foram encontrados nas células e possuem uma grande 
variedade de funções, porém nenhum destes aparece em proteínas.
As propriedades dos α-aminoácidos são determinadas pelos radicais 
(R). Os 20 aminoácidos diferem entre si quanto ao tamanho, à forma, 
à carga, à capacidade de formação de pontes de hidrogênio, a 
características hidrofóbicas e a reatividades químicas.
Os α-aminoácidos constituintes das proteínas possuem a 
configuração estereoquímica L (levorrotatório; levo = esquerdo). 
Nessa configuração, o grupo -NH3
+ está à esquerda do carbono 
central. Quando o grupo -NH3
+ está à direita, a configuração 
é estereoquímica D (dextrorrotatório; dextro = direito). Os 
D-aminoácidos são encontrados em alguns antibióticos (valinomicina 
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e actinomicina) e na formação de peptidoglicano da paredede 
algumas bactérias.
A principal função dos aminoácidos é compor as proteínas, 
porém eles podem apresentar outras funções biológicas. Vários 
α-aminoácidos ou seus derivados atuam como mensageiros químicos 
entre as células, como a serotonina e a melatonina (derivados do 
triptofano), que atuam como neurotransmissores. A tiroxina (derivada 
da tirosina e produzida pela glândula tireoide) e o ácido indolacético 
(derivado do triptofano e encontrado em plantas) são exemplos de 
hormônios.
Os aminoácidos são precursores de diversas moléculas nitrogenadas, 
como nucleotídeos e ácidos nucléicos; o grupo heme, que contém 
ferro e é constituinte da hemoglobina; e a clorofila, pigmento de 
extrema importância no processo de fotossíntese.
3. Peptídeos
Devidos a seus grupos de função orgânica amina, ácido carboxílicos e 
outras funções presentes nas cadeias laterais, os aminoácidos podem 
sofrer reações químicas. Em especial, temos a ligação peptídica, 
que, como mostra a Figura 2, é a ligação entre um carboxílico de 
um aminoácido e o grupamento amina de outro aminoácido, com a 
liberação de uma molécula de água. Quando estão participando de 
uma ligação peptídica, os aminoácidos passam a ser chamados de 
resíduos de aminoácidos.
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Figura 2 – Esquema da ligação peptídica
Fonte: adaptada de ttsz/iStock.com.
Peptídeos são obtidos pela junção de dois ou mais aminoácidos através de 
uma ligação peptídica. São classificados quanto ao número de resíduos de 
aminoácidos que os compõe. Dois resíduos formam os dipeptídeos; três 
resíduos formam os tripeptídeos; e, quando formados por um número 
muito grande de aminoácidos, temos os polipeptídeos, os quais podem 
ainda ser chamados de proteínas a partir de 2 mil resíduos.
Os peptídeos são representados com um grupo terminal chamado 
de amino-terminal ou N-terminal à esquerda e um grupo carboxílico 
livre carboxila-terminal ou C-terminal à direita. Eles atuam em muitas 
atividades biológicas importantes e pronunciadas e exercem suas 
24
funções em concentrações muito pequenas. Por exemplo, atuam 
como moléculas de sinalização para um grande número de reações 
bioquímicas, como apetite (Neuropeptídeo Y e Galanina), pressão 
sanguínea (arginina vasopressina ou ADH) e percepção da dor (met-
encefalina e leu-encefalina).
São constituintes de moléculas de hormônios, como insulina, que 
contém duas cadeias polipeptídicas (30 e 21 resíduos de aminoácidos, 
respectivamente); glucagon com 29 resíduos (possui função oposta à 
insulina); e corticotrofina, que possui 39 resíduos de aminoácidos.
A Glutationa atua ainda na síntese de proteínas e DNA, no transporte 
de aminoácidos e no metabolismo de fármacos e substâncias tóxicas. 
Ademais, é um agente redutor, protegendo células de substâncias 
oxidativas, como o peróxido.
O L-apartilfenilananil-metil éster é um peptídeo sintetizado 
comercialmente e usado como adoçante artificial. É conhecido como 
aspartame ou NutraSweet®.
4. Proteína
Quase todas as reações bioquímicas que ocorrem no interior das 
células envolvem proteínas. Elas possuem função estrutural, de catalise, 
transporte, armazenamento, nutriente, motilidade, defesa, regulação 
etc. A sua importância é evidenciada pelo fato de a informação genética 
ser expressa em última instância na forma de proteína. Para cada 
segmento de DNA, existe uma proteína a ser formada.
A maioria dos polipeptídeos que ocorrem naturalmente possui menos 
do que 2 mil resíduos de aminoácidos. Porém, existem proteínas que 
atingem 8,3 mil resíduos, como a glutamato desidrogenase.
25
As proteínas podem ser constituídas apenas por cadeias simples de 
aminoácidos ou conjugadas a outros componentes orgânicos e/ou 
inorgânicos. Nesse último caso, a parte não-aminoácido é chamada de 
grupo prostético. As principais proteínas conjugadas são lipoproteínas 
(proteína + lipídeo), glicoproteína (proteína + açúcares), metaloproteínas 
(proteína + metal), fosfoproteínas (proteína + fosfato) etc.
A estrutura da proteína é complexa, e, para facilitar o seu estudo, são 
organizadas em quatro estruturas, sendo elas:
1. Primária: caracterizada quanto ao número e à sequência dos 
aminoácidos unidos por ligações peptídicas, sendo especificada 
pela sequência genética.
2. Secundária: formação de arranjos regulares e recorrentes em 
forma de hélice.
3. Terciária: formação de uma estrutura tridimensional estável, pela 
existência de pontes de hidrogênio, pontes de dissulfeto (Cistina), 
força de Van der Waals, entre resíduos de aminoácidos.
4. Quaternária: arranjo entre duas ou mais cadeias peptídicas, com 
formação de um complexo tridimensional.
4.1 Estrutura primária
A estrutura primária é definida pela quantidade e pela ordem de 
resíduos de aminoácidos, que, por sua vez, é definida pela informação 
genética. A posição dos resíduos de aminoácidos e a espécie 
determinam a posição de ligações não covalentes, com pontes 
de dissulfeto provenientes da cistina, que são responsáveis pela 
manutenção da estrutura terciária.
Assim, um peptídeo só é igual a outro quando os dois apresentam a 
mesma quantidade e sequência, espécie de aminoácidos. Nesse caso, 
26
polipeptídeos com funções e sequência de resíduos de aminoácidos 
idênticos são chamados de homólogos.
Saber a posição e a quantidade de resíduos de aminoácidos em um 
peptídeo ou proteína é importante para:
• Avaliar as ações proteicas dentro da célula.
• Verificar o efeito da mutação genética sobre as proteínas.
• Estudar as vias evolutivas a partir da observação de proteínas 
semelhantes de diferentes organismos.
• Comparar proteínas com constituição e função semelhantes, mas 
em espécies diferentes.
• Identificar a presença de repetições de sequências em diferentes 
proteínas para agrupá-las em famílias.
• Estudar a formação de uma nova proteína.
4.2 Estrutura secundária
As proteínas possuem dobras regulares em formato helicoidal chamadas 
de estruturas secundárias das proteínas. Essas dobras são formadas a 
partir de pontes de hidrogênio.
Existem dois tipos de estruturas secundárias: a α-hélice e a folha β 
pregueada. Esses dois tipos são distintos quanto a sua forma tridimensional 
ocasionada pela sequência de aminoácidos que apresentam.
4.3 Estrutura terciária
A estrutura terciária descreve a conformação específica da cadeia 
polipeptídica secundária, que resulta em uma estrutura mais compacta, 
na qual átomos ocupam posições específicas. Nesse processo de 
27
dobramento, a estrutura ganha um alto grau de organização, como 
consequência das interações entre as cadeias laterais presentes na 
estrutura primária.
As características mais importantes da estrutura terciária são:
• Resíduos de aminoácidos que, antes distantes, agora se 
aproximam na estrutura terciária.
• A compactação causa eliminação de grande parte das moléculas de 
água do interior da proteína, e, assim, é possível haver interações 
entre grupos polares e não polares.
• Certas cadeias formam dobras em duas ou mais regiões, sendo 
conectadas por um segmento flexível de cadeia polipeptídica. 
Esses segmentos, denominados de domínios, são formados por 
30 a 400 resíduos de aminoácidos. Esses domínios têm funções 
especificas, como de receptor proteico CD4, que permite a ligação 
do vírus HIV com a célula do hospedeiro.
A estrutura terciária é estabilizada por interações entre as cadeias 
laterais dos aminoácidos, sendo elas:
• Interações hidrofóbicas.
• Interações eletrostáticas (ligações iônicas).
• Ligação dissulfeto.
• Pontes de hidrogênio.
• Forças de Van der Waals.
4.4 Estrutura quaternária
São proteínas multiméricas, ou seja, compostas por duas ou mais cadeias 
polipeptídicas, que estão associadas por interações não covalentes: efeitos 
28
hidrofóbicos, pontes de hidrogênio e interações eletrostáticas. Proteínas 
formadas por outras subunidades proteicas têm a vantagem de a reposição 
de componentes defeituosos ser um processo mais eficiente; a formação 
de proteínas por partes, em subunidades, é mais eficiente do queo 
aumento de uma cadeia única; e as interações complexas de múltiplas 
subunidades ajudam a regular as funções proteicas.
4.5 Desnaturação e renaturação
A desnaturação é o processo em que há mudança da conformação 
tridimensional nativa das proteínas, sem que sejam rompidas as ligações 
peptídicas. Como a estrutura tridimensional específica das proteínas é 
fundamental para as suas funções, essas alterações em sua estrutura 
provocam perda parcial ou total de suas funções biológicas.
Os fatores que podem causar a desnaturação são:
• Temperatura elevadas.
• Grandes variações de pH.
• Estresse mecânico.
• Presença de substâncias que rompam essas ligações.
O processo de renaturação seria o inverso do processo de desnaturação; 
contudo, é um processo raro e que requer condições e proteínas 
específicas para ocorrer.
Referências
BERG, J. M.; TYMOCZKO, J. L.; STRYER, L. Bioquímica. 9. ed. Rio de Janeiro: 
Guanabara Koogan, 2021. 
29
CAMPBELL, M. K.; FARREL, S. Bioquímica – Combo. 5. ed. São Paulo: Cengage 
Learning, 2011.
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed. Porto 
Alegre: Artmed, 2019.
30
Enzimas. Propriedades das 
enzimas. Mecanismos de ação.
Autoria: Oswaldo Kameyama
Leitura crítica: Larissa Barbosa de Paula
Objetivos
• Apresentar as enzimas e suas propriedades.
• Entender como as enzimas atuam.
• Avaliar os fatores que afetam a ação das enzimas.
31
1. Introdução
Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com 
propriedades catalíticas, todas as enzimas são moléculas de proteínas, 
cuja função é reconhecer e se ligar a reagentes específicos, catalisando 
sua conversão em produtos. Catalisadores são substâncias que aceleram 
as reações químicas, sem reagir com os reagentes (substrato) ou com os 
produtos, reduzindo apenas a energia de ativação da reação (Figura 1). 
Além das proteínas, existem alguns RNAs, chamados de ribozimas, que 
executam as mesmas funções dessas proteínas.
Figura 1 – Energia de ativação de uma reação sem enzima (linha 
vermelha) e com enzima (linha azul)
Fonte: https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/7a/ActivationEnergyInt.
svg/1280px-ActivationEnergyInt.svg.png. Acesso em: 17 fev. 2022.
Para ser classificada como uma enzima, uma proteína deve apresentar 
as seguintes características:
• Ter eficiência catalítica.
• Ter alto grau de especificidade em relação a seus substratos.
• Não ser consumida ou alterada durante sua participação na 
reação.
https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/7a/ActivationEnergyInt.svg/1280px-ActivationEnergyInt.svg.png
https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/7a/ActivationEnergyInt.svg/1280px-ActivationEnergyInt.svg.png
32
• Não alterar o equilíbrio químico das reações.
• Ter sua atividade regulada geneticamente ou pelas condições 
metabólicas.
A molécula sobre a qual a enzima atua é chamada de substrato (S) e a 
molécula resultante da reação enzimática é chamada de produto (P). As 
diferentes enzimas têm muitas características em comum:
1. Combinam-se temporariamente com substratos (ou reagentes) 
durante a reação.
2. São liberadas sem alteração em sua estrutura após a conversão de 
substratos em produtos.
3. São específicas em sua atividade. Cada enzima catalisa a reação 
de um único tipo de molécula ou de um grupo de moléculas 
relacionadas.
4. São saturadas por altas concentrações de substrato.
5. Muitas enzimas contêm grupos não proteicos, chamados 
de cofatores, os quais contribuem para a sua atividade. 
Cofatores inorgânicos são íons metálicos, e cofatores orgânicos, 
denominados de coenzimas, são grupos complexos derivados de 
vitaminas.
6. A maioria das enzimas é sensível ao pH e à temperatura.
2. Classificação das enzimas
A União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB, 1992) 
adotou o uso de classificação das enzimas em seis classes devido ao 
grande número de enzimas descobertas. Essa classificação é baseada no 
33
tipo de reação que cada enzima catalisa (Quadro 1). Para cada enzima, 
são atribuídos dois nomes e um número de classificação de quatro 
dígitos que identificam as classes, as subclasses e as sub-subclasses.
Assim, a enzima glicose-6-fosfato fosfohidrolase (nome trivial) possui 
o nome e o número segundo a classificação: D-Glicose-6-fosfato 
fosfohidrolase EC 3.1.3.9, em que o primeiro 3 representa a classe 
hidrolase; o número 1 representa a subclasse (atua sobre a ligação 
éster); o segundo número 3 indica a sub-subclasse (fosforil monoéster 
hidrolase); e o número 9 é o número de série dentro da sub-subclasse. 
EC é a abreviatura de Enzyme Commission.
Quadro 1 – Classificação das enzimas
Classe da enzima Tipo de reação catalisada
Oxidorredutases Reações do oxidação-redução
Transferases Transferência de grupos funcionais
Hidrolases Reações de hidrólise
Liases Remoção de grupos para formar ligações duplas
Isomerases Isomerização
Ligases Formação de ligações entre duas moléculas
Fonte: elaborado pelo autor.
Outras enzimas de uso rotineiro ainda são designadas pelo seu nome 
alternativo ou trivial, as quais recebem o sufixo –ase ao nome do 
substrato sobre o qual atuam. Por exemplo, a enzima que hidrolisa 
o amido é chamada de amilase, enquanto a que hidrolisa a lactose é 
chamada de lactase. Outras ainda recebem nomes genéricos, como a 
tripsina, a pepsina etc.
34
3. Sítio ativo
Sítio ativo é a região da enzima em que um arranjo de grupos presentes 
nas cadeias laterais de certos aminoácidos permite a ligação com 
o substrato por ligações não covalentes. Em geral, esses resíduos 
de aminoácidos estão distantes na estrutura primária, mas, com o 
enovelamento e a formação da estrutura terciária (tridimensional), 
aproximam-se e formam o sítio ativo.
As enzimas apresentam especificidade, ou seja, cada enzima atua sobre 
um único substrato ou reação. Isso se deve à estrutura tridimensional, 
que permite o encaixe perfeito com o substrato. Dois modelos de 
mecanismos de ação são propostos para explicar a especificidade 
enzimática.
4. Mecanismo de ação
Muitas enzimas apresentam fendas com tamanhos fixos que permitem 
o encaixe somente de moléculas com a dimensão e a forma adequadas, 
assim como uma chave abre uma fechadura (Figura 2). Nesse caso, 
substâncias que não se encaixam no sítio ativo não formam o complexo 
ES (Enzima-Substrato) e, assim, não ocorre a reação.
Outro modelo propõe que a fenda na enzima não apresenta uma 
dimensão completamente fixa e que o substrato ao se ligar à enzima 
induz uma modificação na sua estrutura tridimensional (Figura 2), 
colocando os resíduos de aminoácidos na posição adequada para 
interagir com o substrato e promover a reação.
35
Figura 2 – Mecanismo chave-fechadura (à esquerda) e mecanismo 
induzido (à direita)
Fonte: adaptada de Trinset/iStock.com.
5. Cofatores e coenzimas
Algumas enzimas constituídas apenas de cadeias polipeptídicas atuam 
normalmente. Contudo, a maioria das enzimas requer uma associação 
com cofatores metálicos ou coenzimas que se ligam em uma região 
da enzima chamada de sítio alostérico, o que provoca alteração em 
sua estrutura tridimensional e altera seu sítio ativo, permitindo que o 
substrato se ligue à enzima e a reação ocorra.
6. Fatores que afetam as reações catalisadas 
por enzimas
A seguir apresentaremos os fatores que afetam as reações catalisadas 
por enzimas.
36
6.1 Temperatura
Uma vez que as enzimas são quase na sua totalidade proteínas, 
elas apresentam uma temperatura ótima de atuação. Valores de 
temperatura abaixo da ótima reduzem a excitação das moléculas, 
reduzindo os choques entre elas e, assim, a possibilidade de o substrato 
se chocar com a enzima e promover a reação. Já temperaturas elevadas 
(acima da temperatura ótima) desnaturam a enzima, fazendo com que 
perca sua atividade pela alteração do sítio ativo e impossibilite a ligação 
do substrato com a enzima.
6.2 pH
Enzimas apresentam pH ótimo. Dessa forma, valores muito acima ou 
muito abaixo do pH ótimo promovemsua desnaturação, impedindo a 
reação.
6.3 Concentrações
As reações químicas ocorrem pelo choque dos reagentes e, no caso 
de reações bioquímicas, pelo choque da enzima com o substrato. Esse 
choque ocorre mais facilmente quando as moléculas estão excitadas, ou 
seja, quando possuem grande energia, ou ainda quando há uma grande 
quantidade de moléculas.
Com esse raciocínio em mente, temos que a velocidade de reação é 
diretamente proporcional à quantidade de enzima disponível. Em outras 
palavras, quanto mais enzimas, maior a possibilidade de choques com o 
substrato, ocorrendo, consequentemente, a reação.
De modo semelhante ao que ocorre com as enzimas, a velocidade 
da reação é diretamente proporcional à quantidade de substrato. 
37
Dessa forma, quanto maior a quantidade de substrato, maior será a 
quantidade de reação e a velocidade de reação.
Existem compostos que diminuem a atividade enzimática, visto que 
eles se ligam à enzima e impedem que ela haja. Essa ligação pode 
ser permanente ou temporária. Nesse contexto, quanto menor a 
concentração desses compostos, maior a velocidade de reação.
7. Inibição enzimática
A inibição enzimática compreende os processos pelos quais a atividade 
normal de uma enzima é reduzida ou eliminada completamente. 
Os compostos que reduzem a velocidade da reação, por qualquer 
mecanismo, são chamados de inibidores, que são substâncias que 
se ligam à enzima e reduzem a velocidade da reação, impedindo até 
mesmo que ela ocorra.
7.1 Inibição competitiva
O inibidor competitivo tem forte semelhança estrutural com o substrato, 
e ambos competem pelo mesmo sítio ativo da enzima. O substrato e 
o inibidor não se ligam à enzima ao mesmo tempo; algumas vezes, o 
inibidor pode se ligar a um sítio diferente, mas isso provoca alteração no 
sítio ativo para ligação do substrato, tornando-o inativo.
Em síntese, na inibição competitiva, existe apenas a formação dos 
complexos enzima-inibidor (EI) e enzima-substrato (ES). A formação do 
complexo EI reduz a quantidade de enzima disponível para interação 
com o substrato e, consequentemente, a velocidade da reação diminui.
Como o inibidor se liga de forma reversível à enzima, a competição pode 
se tornar favorável ao substrato pela simples adição de mais substrato 
38
ao meio. Quando uma alta concentração de substrato estiver presente, 
será mínima a probabilidade de uma molécula de inibidor se ligar à 
enzima, e a reação exibirá uma velocidade máxima normal.
As reações que ocorrem nesse processo de inibição estão descritas a 
seguir:
• Reação comum sem inibidor:
 PEESSE +↔↔+
• Reações com inibição:
PEESSE +↔↔+
EIIE ↔+ (não há formação de produto)
7.2 Inibição não competitiva
O inibidor se liga a um sítio ativo diferente do sítio ativo do substrato, 
e, nessa ligação, ocorre a modificação da estrutura tridimensional da 
enzima, o que impede a reação. A enzima é inativada quando o inibidor 
está ligado, estando o substrato presente ou não.
As reações que ocorrem nesse processo de inibição estão descritas a 
seguir:
• Reação comum sem inibidor:
PEESSE +↔↔+
• Reações com inibição:
PEESSE +↔↔+
39
EISSEIIE ↔+↔+ (não há formação de produto)
ESIIESSE ↔+↔+ (não há formação de produto)
7.3 Inibição incompetitiva
O inibidor se liga a um sítio ativo diferente do sítio ativo do substrato, 
mas somente após a ligação enzima-substrato, já que essa ligação 
modificará a estrutura tridimensional da enzima, o que permite a ligação 
do inibidor e impede a reação.
As reações que ocorrem nesse processo de inibição estão descritas a 
seguir:
• Reação comum sem inibidor:
PEESSE +↔↔+
• Reações com inibição:
PEESSE +↔↔+
ESIIESSE ↔+↔+ (não há formação de produto)
7.4 Inibição irreversível
O inibidor se liga ao mesmo sítio ativo do substrato ou a um sítio ativo 
diferente, porém essa ligação é permanente, o que reduz a concentração 
de enzima.
As reações que ocorrem nesse processo de inibição estão descritas a 
seguir:
• Reação comum sem inibidor:
40
PEESSE +↔↔+
• Reações com inibição:
PEESSE +↔↔+
EIIE ↔+ (não há formação de produto)
As enzimas aqui estudadas são estruturas de grande importância para 
o metabolismo celular, não apenas por permitirem ou catalisarem 
as reações, mas pela sua especificidade e capacidade de serem 
autorreguladas através dos mecanismos de inibição. Chamamos isso de 
retroalimentação, em que o produto da reação inibe a enzima e, assim, 
diminui a velocidade da própria reação.
Referências
BERG, J. M.; TYMOCZKO, J. L.; STRYER, L. Bioquímica. 9. ed. Rio de Janeiro: 
Guanabara Koogan, 2021. 
CAMPBELL, M. K.; FARREL, S. Bioquímica – Combo. 5. ed. São Paulo: Cengage 
Learning, 2011.
COELHO, M. A. Z.; SALGADO, A. M.; RIBEIRO, B. D. Tecnologia Enzimática. Rio de 
Janeiro: FAPERJ; Petrópolis: EPUB, 2008.
IUBMB. International Union of Biochemistry and Molecular Biology. Enzyme 
Nomenclature 1992. San Diego: IUBMB, 1992.
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed. Porto 
Alegre: Artmed, 2019.
41
Metabolismo energético
Autoria: Oswaldo Kameyama
Leitura crítica: Larissa Barbosa de Paula
Objetivos
• Estudar o metabolismo principal de obtenção de 
energia.
• Entender as diferenças entre processos aeróbios e 
anaeróbios.
42
1. Introdução
A célula é movida pelo seu metabolismo, que compreende uma série 
de transformações de matéria e de energia. A energia no metabolismo 
pode ser entendida principalmente como ATP (Adenosina Trifosfato).
A obtenção de energia tem como fonte principal os carboidratos, em 
especial monossacarídeos, como glicose, frutose e galactose. Esse processo 
pode envolver a presença de oxigênio (respiração) ou não (fermentação).
2. Glicólise
Glicólise é a primeira etapa do metabolismo de carboidratos e 
corresponde à quebra da glicose, molécula com seis carbonos, em duas 
moléculas de piruvato, estas com três carbonos cada. Essa rota ocorre 
no citoplasma e não necessita de oxigênio. A quebra da glicose consome 
dois ATPs no início da rota, gerando posteriormente quatro ATPs e duas 
moléculas de NADH, como consta de forma resumida na Figura 1.
Figura 1 – Glicólise
Fonte: elaborada pelo autor.
43
Como pode ser observado na Figura 1, as reações da glicólise são:
1. A glicose é fosforilada no grupo hidroxila no Carbono 6 pela ação 
da enzima hexoquinase, sendo o fosfato proveniente de uma 
molécula de ATP na presença de Mg2+ (o substrato da enzima é o 
complexo MgATP2-). A fosforilação da glicose não permite que ela 
deixe a célula, já que a membrana não é permeável à Glicose-6-
fosfato. A hexoquinase catalisa reações com outras hexoses.
2. A D-glicose-6-fosfato é convertida em D-frutose-6-fosfato pela 
ação da fosfohexose isomerase na presença de Mg2+.
3. A fosforilação da D-frutose-6-fosfato em D-frutose-1,6-bifosfato se 
dá pela ação da fosfofrutoquinase, tendo como doador de fósforo 
o ATP ou o pirofosfato (algumas bactérias).
4. A clivagem da D-frutose-1,6-bifosfato em gliceraldeído-3-fosfato e 
diidroxiacetona fosfato se dá pela ação da aldolase. Essa reação 
possui variação de energia livre fortemente positiva na direção da 
divisão da hexose.
5. Na interconversão das trioses-fosfato, apenas o gliceraldeído-3-
fosfato pode ser degrado nos passos subsequentes da glicólise, 
porém a diidroxiacetona fosfato é rapidamente convertida em 
gliceraldeído-3-fosfato pela ação da triose-fosfato isomerase.
6. A oxidação do gliceraldeído-3-fosfato em ácido 1,3-difosfoglicerato 
se dá pela ação da enzima gliceceraldeído-3-fosfato-
desidrogenase, tendo como receptor do hidrogênio a coenzima 
Nicotinamida Adenina Dinucleotídeo (NAD+).
7. A transferência do fósforo do ácido 1,3-difosfoglicerato para o 
ADP se dá pela enzima fosfogliceratoquinase, formando ácido 
3-fosfoglicerato e ATP.
8. A conversão do ácido 3-fosfoglicerato em ácido 2-fosfoglicerato se 
dá pela ação da fosfoglicerato mutase na presença de Mg2+.
44
9. A desidratação do 2-fosfoglicerato para fosfoenolpiruvato se 
dá pela ação da enolase. O compostoformado possui um alto 
potencial de transferência do grupo fosfato.
10. A transferência do grupo fosfato do fosfoenolpiruvato para o ADP 
se dá pela ação da piruvato quinase, formando piruvato e ATP. A 
enzima requer K+ e Mg2+ ou Mn2+.
 O piruvato pode seguir duas rotas: uma anaeróbia, gerando muitos 
compostos de fermentação, como etanol, ácido lático etc.; e outra 
aeróbia, sendo convertido em Acetil-CoA e seguindo o ciclo de 
Krebs e a cadeia respiratória. Essas etapas posteriores à glicose são 
importantes para a regeneração de moléculas, como NAD+ e FAD, já 
que seria improdutivo para a célula produzi-las infinitamente.
3. Conversão do Piruvato em Acetil-CoA
Essa rota ocorre em condições aeróbias e, assim, exclusivamente na 
mitocôndria. Trata-se de uma conversão irreversível, por ser necessária 
uma grande quantidade de energia para produzir Piruvato a partir de 
Acetil-CoA.
O processo de oxidação do piruvato em Acetil-CoA ocorre a partir de 
cinco reações:
1. Descarboxilação oxidativa do piruvato.
2. Transferência do grupo hidroxietil do HETTP para a diidrolipoil-
transacetilase.
3. Transferência do grupo acetila para a coenzima A.
4. Regeneração da molécula de lipoamina utilizada na segunda reação.
5. Reoxidação do FADH2.
45
4. Ciclo de Krebs
O ciclo de Krebs, ou ciclo do ácido cítrico, é importante, pois promove 
a quebra de carboidratos, ácidos graxos e aminoácidos, com geração 
de energia. Ocorre ainda a formação e o fornecimento de precursores 
para outras vias biossintéticas, como Succinil-CoA – Porfirinas; Oxalato 
– Aspartato; Glutamato – a-cetoglutarato; e Acetil-CoA – Ácidos graxos e 
colesterol.
Figura 2 – Ciclo de Krebs ou Ciclo do Ácido Cítrico
Fonte: adaptada de chromatos/iStock.com.
46
Essa rota demonstrada na Figura 2 também ocorre exclusivamente na 
mitocôndria. O ciclo de Krebs produz, para cada molécula de glicose, 6 
NADH, 2 FADH2, 2 GTPs e 4 CO2. A Guanosina Trifosfato (GTP) assemelha-
se ao ATP, podendo ser computada como uma molécula de ATP 
produzida. Já as moléculas de NADH e FADH2 devem ser regeneradas em 
NAD+ e FAD, respectivamente.
5. Cadeia Transportadora de Elétrons
A quebra direta e simples da glicose na glicólise não gera quantidade de 
ATPs suficiente, além de incluir grande potencial energético acumulado 
nas moléculas de NADH e FADH2. Essa energia precisa ser recuperada e 
a regeneração do NAD+ e FAD deve ocorrer.
Contabilizando a quantidade de NADH, FADH2 e ATPs produzida até o 
ciclo de Krebs, temos os valores apresentados na Tabela 1.
Tabela 1 – Quantidade de energia e de potencial energético gerada
Etapa NADH FADH2 ATP
Glicólise 2 - 2
Piruvato à Acetil-CoA 2 - -
Ciclo do Ácido Cítrico 6 2 2 (GTP)
Total 10 2 4
Fonte: elaborada pelo autor.
A cadeia transportadora de elétrons (CTE) ocorre na membrana interna 
da mitocôndria, mais precisamente nas cristas. Essas cristas são 
“dobras” da membrana interna e aumentam a superfície da membrana 
para as reações. Assim, quanto maior a atividade respiratória da célula, 
maior a quantidade de crista.
47
Já a quantidade de mitocôndrias em cada célula de cada tecido depende 
da sua necessidade de energia. Nesse contexto, por exemplo, eritrócitos 
não possuem mitocôndrias e células cardíacas têm metade do seu 
volume composta por mitocôndrias.
Na CTE, os elétrons serão entregues ao oxigênio. A energia livre 
disponibilizada pelo fluxo de elétrons criado é acoplada ao transporte 
contracorrente de prótons por meio da membrana interna da 
mitocôndria, conservando parte dessa energia como potencial 
eletroquímico. O fluxo transmembrana dos prótons “de volta”, a favor de 
seu gradiente de concentração através de poros proteicos específicos, 
fornece energia livre para a síntese de ATP.
Representando o potencial energético em uma “escada”, temos a Figura 
3, na qual o NADH localiza-se na parte superior, com maior potencial, 
que possibilita a geração de 3 ATPs para cada NADH, enquanto o FADH2 
está um degrau abaixo, podendo gerar 2 ATPs para cada FADH2.
Figura 3 – Potencial energético das moléculas de NADH e FADH2 ao 
entrar na cadeia transportadora de elétrons
Fonte: elaborada pelo autor.
48
Como base na Tabela 1 anteriormente apresentada, com a quantidade de 
NADH e FADH2 que entra na cadeia transportadora de elétrons, podemos 
fazer o balanço total de ATPs produzidos, apresentado na Tabela 2.
Tabela 2 – Quantidade de ATPs produzidos para cada glicose 
utilizada
Quantidades ATPs correspondentes
NADH 10 30
FADH2 2 4
ATP e GTP 4 4
Total 38
Fonte: elaborada pelo autor.
6. Processos anaeróbios
Na ausência de oxigênio, o piruvato gerado na glicólise pode seguir para 
diversas rotas metabólicas fermentativas, dependendo das informações 
genéticas do organismo. Essas rotas podem ser para a produção de 
ácido lático, como o realizado pelas fibras brancas do músculo ou 
pelas bactérias ácido-láticas; e o etanol gerado por leveduras, como 
Saccharomyces cerevisiae, ou bactérias, como Zymomonas mobilis. Embora 
exista a conversão do piruvato em compostos de fermentação, essas 
rotas subsequentes não geram ATPs adicionais, sendo necessárias 
fundamentalmente para promover a regeneração do NAD+ consumido 
durante a glicólise.
Referências
BERG, J. M.; TYMOCZKO, J. L.; STRYER, L. Bioquímica. 9. ed. Rio de Janeiro: 
Guanabara Koogan, 2021. 
49
CAMPBELL, M. K.; FARREL, S. Bioquímica – Combo. 5. ed. São Paulo: Cengage 
Learning, 2011.
COELHO, M. A. Z.; SALGADO, A. M.; RIBEIRO, B. D. Tecnologia Enzimática. Rio de 
Janeiro: FAPERJ; Petrópolis: EPUB, 2008.
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed. Porto 
Alegre: Artmed, 2019.
50
	Sumário
	Apresentação da disciplina
	Água. Solução-tampão. Lipídeos. Carboidratos.
	Objetivos
	1. Introdução
	2. Água e solução-tampão
	3. Carboidratos
	4. Lipídeos
	Referências
	Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas
	Objetivos
	1. Introdução
	2. Aminoácidos
	3. Peptídeos
	4. Proteína
	Referências
	Enzimas. Propriedades das enzimas. Mecanismos de ação.
	Objetivos
	1. Introdução
	2. Classificação das enzimas
	3. Sítio ativo
	4. Mecanismo de ação
	5. Cofatores e coenzimas
	6. Fatores que afetam as reações catalisadas por enzimas
	7. Inibição enzimática
	Referências
	Metabolismo energético
	Objetivos
	1. Introdução
	2. Glicólise
	3. Conversão do Piruvato em Acetil-CoA
	4. Ciclo de Krebs
	5. Cadeia Transportadora de Elétrons
	6. Processos anaeróbios
	Referências