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* * Prof.: Vanessa C. de Almeida vancalmeida@hotmail.com * * São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. * * Propriedades Monômeros das proteínas; Combinações 20 aminoácidos Asparagina: (1806) primeiro aminoácido identificado; Treonina: (1938) dos vinte aminoácidos foi o último identificado. * * Propriedades São α-aminoácidos (possuem grupo carboxila e grupo amino ligados); Radical diferentes (estrutura, tamanho e carga elétrica); São identificados por abreviações. * * Fórmula Geral * * Em pH fisiológico (7,4), o grupo carboxila é disociado, formando (-COO-) e (-NH3+). * * Em soluções aquosas e neutras os α-aminoácidos tornam-se totalmente ionizados e são chamados de Zwitterion (íons híbridos) Grupo amino está protonado e o carboxila não, deixando a molécula eletricamente neutra com carga positiva em um pólo e negativa em outro * * * * - Único dos 20 aminoácidos que possui amina secundária * * - Único dos 20 aminoácidos que não possui carbono quiral * * Nas proteínas são encontrados L-aminoácidos; D-aminoácidos são encontrados na parede celular de bactérias e em antibióticos peptídicos. * * Classificação dos aminoácidos Em função das propriedades do radical, podem ser: Aminoácidos apolares Aminoácidos polares: radicais neutros radicais ácidos radicais básicos Do ponto de vista nutricional: Aminoácidos essenciais Aminoácidos não-essenciais * * Aminoácidos hidrofóbicos (radicais não interagem com água); Proteínas em soluções aquosas: aminoácidos se agrupam no interior; Proteínas em ambiente hidrofóbico (proteínas de membrana), agrupam-se na superfície; * * * * * * Aminoácidos hidrofílicos; Cadeias laterais polares eletricamente neutras; * * * * * * Ácido aspártico e glutâmico; Doadores de prótons; Cadeias laterais ionizadas, contendo grupo carboxilato negativamente carregado (-COO-), em pH neutro. * * * * Lisina e arginina; Lisina e arginina possuem cadeias laterais que aceitam prótons, tornando-se positivamente carregadas em pH neutro; Histidina é fracamente básica, quando incorporada à uma proteína, a cadeia lateral pode ser neutra ou carregada positivamente. * * * * * * Não-essenciais: Aminoácidos que o homem consegue sintetizar, não sendo nutricionalmente essenciais; Valina, leucina, isoleucina, lisina, treonina, metionina, histidina, fenilalanina, triptofano. * * Essencias: aminoácidos que o homem não consegue sintetizar em quantidades adequadas para o crescimento (infância) e a manutenção da saúde (adulto); Glicina, alanina, prolina, serina, cisteína, arginina, tirosina, asparagina, glutamina, ácido aspártico e ácido glutâmico * * Ligações covalentes que unem os aminoácidos; Grupo carboxila de um aminoácido com grupo amina de outro, formando ligação amida e eliminando uma molécula de água. * * * * Dipeptídeos – Tripeptídeos Oligopeptídeos – até 30 aas Polipeptídeos – mais que 30 aas * * * * * * Proteínas simples Somente aminoácidos Proteínas conjugadas (proteínas ligadas a outras substâncias – grupos prostéticos) Nucleoproteínas Glicoproteínas Metaloproteínas Lipoproteínas * * Sequência de aminoácidos Disposição dos aminoácidos entre si Cargas das cadeias Polaridade Presença ou não de cadeias interligadas * * Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. * * Estrutura primária Sequência de aminoácidos, determina a estrutura tridimensional, determinando suas propriedades A sequência linear dos aminoácidos ligados contém a informação da proteína. A alteração por adição, eliminação ou troca na posição dos aminoácidos: alteração funcional da proteína * * Anemia Falciforme: alteração da estrutura primária Substituição da valina na posição 6 por ácido glutâmico da hemoglobina; Agregação da hemoglobina, determinando deformação das hemácias; A hemácias não conseguem ligar o oxigênio eficiente. * * Descreve a estrutura bidimensional dos segmentos da cadeia polipeptídica Organizações estáveis Alfa Hélice Enrolamento da cadeia em um eixo Folha beta pregueada Interação lateral segmentar ou entre cadeias Pontes de hidrogênio Ligação fraca Elevado número confere estabilidade * * Alfa Hélice Folha betaPregueada * * Alfa Hélice Folha beta Pregueada * * As protéinas possuem número variado de α-hélices; * * Folha pregueada paralela: cadeias peptídicas em um mesma direção; Folha pregueada antiparalela: cadeias alternadas em direções opostas * * Dobramento final da cadeia (sobre si mesmo) Segmentos distantes podem interagir Ligações covalentes e não-covalentes É a forma tridimensional de como a proteína se "enrola". * * Interação entre duas ou mais subunidades Subunidades semelhantes ou não Hemoglobinas (4 subunidades iguais “2 a 2”) * * PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES Forma alongada Insolúvel Funções estruturais Ex.: queratina e colágeno Forma final esférica Solúveis Funções dinâmicas Ex.: Albuminas e globulinas * * * * Carga elétrica total Somatório das cargas das cadeias laterais Dependem do pH da solução Ponto isoelétrico (pI) pH onde o número de cargas (+ / –) equivalem-se Molécula eletricamente neutra Determinação experimental Valor de pH onde a proteína não migra frente a um campo elétrico Reflete a proporção dos aminoácidos básicos e ácidos * * Separação de proteínas baseados na migração de proteínas carregadas em um campo elétrico – eletroforese. Géis de poliacrilamida – polímero – ligações cruzadas – peneira molecular. * * Coloração trata o gel com um corante como o coomassie blue ou azul de bromofenol (se liga as proteínas, mas não ao gel). * * Estimativa do peso molecular de uma proteína – padrões protéicos de pesos moleculares conhecidos são submetidos à eletroforese Essas proteínas marcadoras podem ser usadas para estimar o peso molecular * * Quase todas, exceto Hereditariedade 1) Ptns ESTRUTURAIS – na membrana – suporte, reconhecimento, adesão * * 1) Ptns ESTRUTURAIS – de sustentação e proteção Queratina Colágeno Elastina * * 1) Ptns ESTRUTURAIS – citoesqueleto e matriz extracelular * * 2) Ptns CONTRÁTEIS E DE MOTILIDADE – actina, miosina * * 3) Ptns de ARMAZENAMENTO – ferritina, ovoalbumina, caseína * * 4) Ptns de DEFESA – anticorpos, fibrinogênio, trombina Anticorpos Fibrinogênio * * 5) Ptns TRANSPORTADORAS – gases, íons, lipídios Mioglobina Hemoglobina * * 6) Ptns REGULADORAS – HORMÔNIOS Regulam atividade celular ou fisiológica Insulina, GH, ocitocina * * 6) Ptns CATALISADORAS – Enzimas Aceleram a velocidade das reações Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico As enzimas são consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular. * * Modelo de Chave-Fechadura * * Ribozimas: catalisadores não-protéicos As enzimas aumentam a velocidade da reação, geralmente, de 103 a 108 vezes. Turnover: número de moléculas de substrato convertidas em produto por segundo, através das enzimas * * Sítio ativo: fenda especial ou bolso da superfície da proteína complementar ao substrato Ligaçãodo substrato à enzima Especificidade: as enzimas são altamente específicas * * Regulação: ativadas ou inibidas necessidade celular. Localização: compartimentalizadas. * * Cofatores: grupos não protéicos que se associam às enzimas para que ocorra a reação, podem ser: Íons metálicos: Mg2+, Fe2+, Zn2+ Moléculas orgânicas: NAD e FAD * * Holoenzima: associação entre enzima e cofator Apoenzima: porção protéica da holoenzima (sem atividade biológica) Grupo prostético: porção não-protéica ligada a enzima * * São específicas aos seus substratos. Nomenclatura Nome recomendado Sufixo ase unido ao nome do substrato da reação; Ex.: glicosidase, sacarase, urease Algumas retêm os nomes triviais originais: tripsina e pepsina * * As enzimas são classificadas segundo os compostos nos quais elas agem: lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e ácidos graxos; catalases decompõem a água oxigenada; amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples; proteases decompõem as proteínas; celulases decompõem a celulose; pectinases decompõem a pectina; isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose; * * Nome sistemático União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB); 6 classes principais, cada uma com vários subgrupos * * 1. Oxidorredutases: catalisam reações de oxidação-redução ex,: lactato desidrogenase 2. Transferases: catalisam a transferência de grupos contendo C, N ou P- ex.: serina hidroxi-metil transferase * * 3. Hidrolases: catalisam a clivagem das ligações contendo água ex.: urease 4. Liases: catalisam a clivagem de C-C, C-S e C-N ex.: piruvato descarboxilase * * 5. Isomerases: catalisam reações de isomerização ex.: fosfoexose isomerase 6. Ligases: catalisam a formação de pontes entre o carbono e o O, S, N acoplados à hidrólise de fosfatos de alta energia ex.: piruvato carboxilase * * Classe Tipo de reação Sub-classes * * TEMPERATURA: temperatura atividade enzimática / até certo limite. agitação moléculas possibilidades de choques , mas rompimento de ligações / perda da conformação, isto é, ocorre desnaturação e inativação da enzima. Temperatura Ótima / HOMEM ~ 35 E 40 ºC * * CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO: Quanto maior a concentração do substrato, maior a velocidade da reação, até o momento em que todas as enzimas estejam ocupadas. Não adianta aumentar a concentração do substrato porque a velocidade da reação não aumentará. * * pH: Cada enzima tem uma ação ótima de acordo com um determinado pH. Ex: a pepsina (protease do suco digestório do estômago) tem um pH ótimo ao redor de 2,0 (ácido). * * São compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima. A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível. Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível: Inibição Enzimática Reversível Competitiva: Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva: * * Inibição Enzimática Reversível Competitiva: Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato; O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor. * * * * Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva: Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo que o substrato; Este tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor. * * * * * * Quebra das ligações não covalentes Maneiras de provocar desnaturação Aumentar temperatura – abaixo de 100ºC Força iônica – aumentar ou diminuir pH Solventes orgânicos Detergentes e sabões * * TEMPERATURA / agitação das moléculas rompimento de ligações / Ex: ovo cozido GRAU DE ACIDEZ / meios ácidos ou básicos rompimento de atrações elétricas que ajudam manter a configuração espacial / fabricação de queijos e coalhadas * * Renaturação: casos raros (condições de remoção dos agentes desnaturantes) Maioria quando desnaturadas ficam permanentemente alteradas Pode ser atribuído ao dobramento começar logo após a síntese proteíca * * * * Prof.: Vanessa C. de Almeida vancalmeida@hotmail.com * * * *
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