enzimascorreta

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Profa. Maria Taciana Cavalcanti Vieira 
Soares 
ENZIMAS 
ENZIMAS - HISTÓRICO 
2 
Catálise biológica  início séc. XIX 
digestão da carne: estômago; 
digestão do amido: saliva. 
Década de 50 
Louis Pasteur - concluiu que a fermentação do 
açúcar em álcool pela levedura era catalisada por 
“fermentos” = enzimas. 
Eduard Buchner (1897) 
extratos de levedo podiam fermentar o açúcar até 
álcool; 
enzimas funcionavam mesmo quando removidas da 
célula viva. 
 
 
 
ENZIMAS - HISTÓRICO 
3 
James Sumner (1926) 
 Isolou e cristalizou a urease; 
 Cristais eram de proteínas; 
 Postulou que “todas as enzimas são proteínas”. 
 
John Northrop (década 30) 
 Cristalizou a pepsina e a tripsina bovinas; 
 
Década de 50 – séc. XX 
 75 enzimas  isoladas e cristalizadas; 
 Ficou evidenciado caráter protéico. 
 
 1981 – Thomas Cech – descobriu as ribozimas 
 
Atualmente + 2000 enzimas são conhecidas. 
ENZIMAS 
4 
 Definição: 
 Catalisadores biológicos; 
 Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas 
aminoácidos. 
 Função: 
 Viabilizar a atividade das células, quebrando 
moléculas ou juntando-as para formar novos 
compostos. 
 Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de 
RNA com propriedades catalíticas, chamadas de 
RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS. 
 
 
ENZIMAS – ESTRUTURA 
 
 
 
5 
RNA 
Estrutura 
Enzimática 
Ribozimas 
Se covalente 
Apoenzima ou 
Apoproteína 
Grupo Prostético 
Holoenzima 
Cofator 
Coenzima 
Proteína 
Pode ser: 
• íon inorgânico 
• molécula orgânica 
ENZIMAS – CARACTERÍSTICAS GERAIS 
6 
Apresentam alto grau de especificidade; 
São produtos naturais biológicos; 
Reações baratas e seguras; 
São altamente eficientes, acelerando a velocidade das 
reações (108 a 1011 + rápida); 
São econômicas, reduzindo a energia de ativação; 
Não são tóxicas; 
Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do 
solvente e força iônica. 
 
 
 
ENZIMAS 
Comparação das enzimas com catalisadores químicos. 
 
 
Característica Enzimas Catalisadores Químicos 
Especificidade ao substrato alta baixa 
Natureza da estrutura complexa simples 
Sensibilidade à T e pH alta baixa 
Condições de reação (T, P e pH) suaves drástica (geralmente) 
Custo de obtenção (isolamento e purificação) alto moderado 
Natureza do processo batelada contínuo 
Consumo de energia baixo alto 
Formação de subprodutos baixa alta 
Separação catalisador/ produtos difícil/cara simples 
Atividade Catalítica (temperatura ambiente) alta baixa 
Presença de cofatores sim não 
Estabilidade do preparado baixa alta 
Energia de Ativação baixa alta 
Velocidade de reação alta baixa 
7 
ENZIMAS – NOMENCLATURA 
8 
Século XIX - poucas enzimas identificadas 
 
 - Adição do sufixo ”ASE” ao nome do substrato: 
 
 * gorduras (lipo - grego) – LIPASE 
 * amido (amylon - grego) – AMILASE 
 
 - Nomes arbitrários: 
 * Tripsina e pepsina – proteases 
 
 
 
ENZIMAS – NOMENCLATURA 
9 
 
1955 - Comissão de Enzimas (EC) da União 
Internacional de Bioquímica (IUB)  nomear e 
classificar. 
 
Cada enzima  código com 4 dígitos que 
caracteriza o tipo de reação catalisada: 
1° dígito - classe 
2° dígito - subclasse 
3° dígito - sub-subclasse 
4° dígito - indica o substrato 
 
 
ENZIMAS – CLASSIFICAÇÃO 
1. Oxido-redutases (reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons) 
 1.1.atuando em CH-OH 
 1.2.atuando em C=O 
 1.3.atuando em C=O- 
 1.4.atuando em CH-NH2 
 1.5.atuando em CH-NH- 
 1.6.atuando em NADH, NADPH 
2.Transferases (transferem grupos funcionais entre moléculas) 
 2.1.grupos com um carbono 
 2.2.grupos aldeído ou cetona 
 2.3.grupos acil 
 2.4.grupos glicosil 
 2.7.grupos fosfatos 
 2.8.grupos contendo enxofre 
3.Hidrolases (reações de hidrólise) 
 3.1.ésteres 
 3.2.ligações glicosídicas 
 3.4.ligações peptídicas 
 3.5.outras ligações C-N 
 3.6.anidridos ácidos 
10 
Classificação das enzimas segundo a Comissão de 
Enzimas. 
ENZIMAS – CLASSIFICAÇÃO 
4.Liases (catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, 
amônia e gás carbônico) 
 4.1. =C=C= 
 4.2. =C=O 
 4.3. =C=N- 
5.Isomerases (transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros) 
 
 5.1.racemases 
6.Ligases (catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre 
duas pré-existentes, sempre às custas de energia) 
 6.1. C-O 
 6.2. C-S 
 6.3. C-N 
 6.4. C-C 
11 
Classificação das enzimas segundo a Comissão de 
Enzimas. 
ENZIMAS – CLASSIFICAÇÃO 
12 
 Subclasses 
E xem plo s d e
S u b classes
T ip o d e reação ca ta lisad a C lasse
H id ra tases A d ic ionam H 2O à ligas dup las L iases
Q u inases T rans fe rem fos fo rilas do A T P T rans fe rase
M utases M ovem fos fo rilas den tro da
m esm a m olécu la
Isom erase
S in tases S ín tese independen te de A TP T rans fe rases
S in te tases S ín tese dependen te de A T P L igases
ENZIMAS – NOMENCLATURA 
13 
 
 
 
ADP + D-Glicose-6-fosfato ATP + D-Glicose 
IUB - ATP:glicose fosfotransferase 
E.C. 2.7.1.1 
2 - classe - Transferase 
7 - subclasse - Fosfotransferases 
1 - sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza grupo 
hidroxila como receptor 
1 - indica ser a D-glicose o receptor do grupo fosfato 
Nome trivial: Hexoquinase 
ENZIMAS – CATALISADORES 
14 
Aceleram reações químicas 
 
 
Ex: Decomposição do H2O2 
Condições da Reação Energia livre de Ativação 
KJ/mol Kcal/mol 
Velocidade 
Relativa 
Sem catalisador 
 
Platina 
 
Enzima Catalase 
 75,2 18,0 
 
 48,9 11,7 
 
 23,0 5,5 
1 
 
 2,77 x 104 
 
 6,51 x 108 
H2O2 H2O O2 + 
Catalase 
ENZIMAS – CATALISADORES 
15 
 
 
 
 Não são consumidos na reação 
H2O2 H2O O2 + 
Catalase 
E + S E + P 
ENZIMAS – CATALISADORES 
16 
 
 
 
 Não alteram o estado de equilíbrio 
•Abaixam a energia de ativação; 
•Keq não é afetado pela enzima. 
Não apresenta efeito termodinâmico global 
•G não é afetada pela enzima. 
 
Diferença entre 
a energia livre 
de S e P 
Caminho da Reação 
Energia de ativação com 
enzima 
Energia de ativação sem enzima 
S 
P 
ENZIMAS – 
COMPONENTES DA REAÇÃO 
17 
 
 
 E + S E S P + E 
Substrato se liga ao 
SÍTIO ATIVO 
da enzima 
ENZIMAS – SÍTIO ATIVO 
18 
 
 
 
Região da molécula enzimática que participa 
da reação com o substrato. 
Pode possuir componentes não protéicos:cofatores. 
Possui aminoácidos auxiliares e de contato. 
 
 
HOLOENZIMA 
Porção protéica 
APOENZIMA 
Grupamento 
prostético 
Ativador:Íons inorgânicos 
que condicionam a ação 
catalítica das enzimas. Fe²+ Cofator 
Coenzima: molécula 
orgânica complexa.NAD+ 
HOLOENZIMA 
Porção protéica 
APOENZIMA 
Grupamento 
prostéticoAtivador:Íons inorgânicos 
que condicionam a ação 
catalítica das enzimas. Fe²+ Cofator 
ENZIMAS – COFATOR 
 
 
 
ENZIMA COFATOR 
PEROXIDASE Fe+2 ou Fe+3 
 
CATALASE 
CITOCROMO OXIDASE Cu+2 
ÁLCOOL DESIDROGENASE Zn+2 
HEXOQUINASE Mg+2 
UREASE Ni+2 
19 
 Algumas enzimas que contêm ou necessitam 
de elementos inorgânicos como cofatores 
ENZIMAS – COENZIMAS 
20 
 
 
 
C oenzim a A brev ia tu ra R eação
ca ta lisada
O rigem
N ico tin am ida ad en in a
d inuc leo tíd io
N A D
+
O xi-re dução N iac in a o u
V itam ina B 3
N ico tin am ida ad en in a
d inuc leo tíd io fo s fa to
N A D P
+
O xi-re dução N iac in a o u
V itam ina B 3
F lav ina ad en in a
d inuc leo tíd io
F A D O xi-re dução R ibo flav in a o u
V itam ina B 2
 Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis 
 Classificam-se em: 
 - transportadoras de hidrogênio 
 - transportadoras de grupos químicos 
 Transportadoras de hidrogênio 
ENZIMAS – COENZIMAS 
21 
Coenzima Abrev. Reação catalisada Origem 
Coenzima A CoA-SH Transferência de 
grupo acil 
Pantotenato ou 
Vitamina B5 
Biotina Transferência de 
CO2 
Biotina ou 
Vitamina H 
Piridoxal fosfato PyF Transferência de 
grupo amino 
Piridoxina ou 
Vitamina B6 
Metilcobalamina Transferência de 
unidades de carbono 
Cobalamina ou 
Vitamina B12 
Tetrahidrofolato THF Transferência de 
unidades de carbono 
Ácido fólico 
Tiamina 
pirofosfato 
TPP Transferência de 
grupo aldeído 
Tiamina ou 
Vitamina B1 
 
 Transportadoras de grupos químicos 
ENZIMAS – 
LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO 
22 
 
 
 
Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das 
enzimas originou  Chave-Fechadura , que 
considera que a enzima possui sitio ativo complementar 
ao substrato. 
 
ENZIMAS – 
LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO 
23 
 
 
 
Koshland (1958): Encaixe Induzido , enzima e o 
o substrato sofrem conformação para o encaixe. O 
substrato é distorcido para conformação exata do 
estado de transição. 
 
ENZIMAS – 
ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
24 
 
 
 
Enzyme Commission: “uma unidade (U) de 
atividade é a quantidade de enzima que catalisa a 
transformação de 1 micro mol de substrato ou a 
formação de 1 micro mol de produto por minuto”. 
 
 Expressa: U = micro moles produto/minuto 
Atividade específica = U/mg de proteína 
 
Enzima pura, condições que permita a velocidade da 
reação seja máxima  o substrato [S] de modo a 
permitir que toda a enzima [E]  [ES]. 
 
 
ENZIMAS – 
ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
25 
 
 
 
Fatores que alteram a velocidade de reações 
enzimáticas: 
- pH; 
 - temperatura; 
 - concentração das enzimas; 
 - concentração dos substratos; 
 - presença de inibidores. 
ENZIMAS – 
INFLUÊNCIA DO pH 
26 
 
 
 
O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações 
no estado de ionização dos componentes do sistema à 
medida que o pH varia. 
Enzimas  grupos ionizáveis, existem em ≠ estados 
de ionização. 
ENZIMAS – 
INFLUÊNCIA DO pH 
 
 
 
ENZIMA pH ÓTIMO 
Pepsina 1,5 
Tripsina 7,7 
Catalasa 7,6 
Arginasa 9,7 
Fumarasa 7,8 
27 
A estabilidade de uma enzima ao pH depende: 
 - temperatura; 
 - força iônica; 
 - natureza química do tampão; 
 - concentração de íons metálicos contaminantes; 
 - concentração de substratos ou cofatores da enzima; 
 - concentração da enzima. 
ENZIMAS – 
INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA 
 
 
 
28 
  temperatura dois efeitos ocorrem: 
(a) a taxa de reação aumenta, como se observa na 
maioria das reações químicas; 
(b) a estabilidade da proteína decresce devido a 
desativação térmica. 
 Enzima  temperatura 
ótima para que atinja sua 
atividade máxima, é a 
temperatura máxima na 
qual a enzima possui uma 
atividade por um período 
de tempo. 
ENZIMAS – 
INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA 
 
 
 
ENZIMA TEMPERATURA ÓTIMA (°C) 
Pepsina 31,6 
Tripsina 25,5 
Urease 20,8 
29 
 O efeito da temperatura depende: 
 - pH e a força iônica do meio; 
 - a presença ou ausência de ligantes. 
 
 Acima desta temperatura, o  velocidade de reação 
devido a temperatura é compensado pela perda de 
atividade catalítica devido a desnaturação térmica. 
ENZIMAS – 
INFLUÊNCIA DA [E] 
 
 
 
30 
 Velocidade de transformação do S em P depende 
da quantidade de E. 
 Desvios da linearidade ocorrem: 
- Presença de inibidores na solução de enzima; 
- Presença de substâncias tóxicas; 
- Presença de um ativador que dissocia a 
enzima; 
- Limitações impostas pelo método de análise. 
 Recomenda-se: 
- Enzimas com alto grau de pureza; 
- Substratos puros; 
- Métodos de análise confiável. 
ENZIMAS – 
INFLUÊNCIA DA [S] 
31 
 [S] varia durante o curso da reação à medida que S 
é convertido em P. 
 Medir Vo = velocidade inicial da reação. 
 
 
vo 
 
[S] 
Vmax 
 
[S] pequenas  Vo linearmente. 
[S] maiores  Vo por incrementos 
cada vez menores. 
Vmax  [S]  Vo insignificantes. 
Vmax é atingida  E estiverem na 
forma ES e a [E] livre é insignificante, 
então, E saturada com o S e V não  
com  de [S]. 
ENZIMAS – 
CINÉTICA ENZIMÁTICA 
 
 
 
32 
 Victor Henri (1903): E + S  ES 
 
 1913 
Leonor Michaelis -Enzimologista 
Maud Menten - Pediatra 
E + S ES E + P 
Etapa rápida Etapa lenta 
ENZIMAS – 
CINÉTICA ENZIMÁTICA 
 
 
 
33 
 Cinética Enzimática 
 
 Determinar as constantes de afinidade do S e 
dos inibidores; 
 Conhecer as condições ótimas da catálise; 
 Ajuda a elucidar os mecanismos de reação; 
 Determinar a função de uma determinada 
enzima em uma rota metabólica. 
ENZIMAS – 
CINÉTICA ENZIMÁTICA 
 
 
34 
v = 
Vmax [S] 
Km + [S] 
[S] 
v 
Vmax 
2 
v = Vmax 
v = Vmax [S] 
Km 
Km 
ENZIMAS – 
CINÉTICA ENZIMÁTICA 
ENZIMA SUBSTRATO Km (mM) 
Catalase H2O2 25 
Hexoquinase ATP 0,4 
D-Glicose 0,05 
D-Frutose 1,5 
Quimotripsina Gliciltirosinilglicina 108 
N-benzoiltirosinamida 2,5 
35 
 Afinidade da enzima ao substrato. 
 Km depende: 
 aspectos específicos do mecanismo de reação; 
 n° de passos da reação; 
 velocidades relativas dos passos individuais. 
Enzimas – 
ordem da reação 
36 
 
 
 
Quando a formação de 
P for proporcional à [S] 
 a velocidade da reação 
é de 1a ORDEM 
Quando a velocidade 
da reação independe 
da [S] a reação é de 
ORDEM ZERO 
V 
[S] v = Vmax 
v = Vmax [S] 
Km 
v = K[S] 
ENZIMAS – 
MÉTODOS GRÁFICOS 
maxV
1
[S]maxV
mK
v
1

37 
 Gráfico dos Recíprocos de Lineweaver-Burk 
 1 
[S] 
 1 
 v 
-1 
Km 
 1 
Vmax 
 Km 
Vmax 
Inclinação = 
ENZIMAS – 
MÉTODOS GRÁFICOS 
38 
[S]
v
m
K
max
Vv 
 Gráfico de Eadie-Hofstee 
 Vmax 
Km 
 v 
 -Km Inclinação = 
 v 
[S] 
Vmax 
ENZIMAS – 
MÉTODOS GRÁFICOS 
39 
[S]
max
V
1
max
V
m
K
v
[S]

 Gráfico de Hanes-Woolf 
[S] 
 [S] 
 v 
-Km 
 Km 
Vmax 
1 
Vmax 
Inclinação = 
ENZIMAS – 
MÉTODOS GRÁFICOS 
40 
 Gráfico da equação integrada de Michaelis-Menten 
 Vmax 
Km 
 -1/Km Inclinação = 
 ([S]o-[S]) 
t 
Vmax 
 2,3log[S]o 
 t [S] 
t
[S])([S]
K
1
K
V
[S]
[S]
log
t
2,3
o
mm
maxo


ENZIMAS – 
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA 
41 
 Qualquer substância que reduz a velocidade de uma 
reação enzimática. 
INIBIDORESREVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS 
 
 
COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS 
ENZIMAS – 
INIBIÇÃO COMPETITIVA 
42 
 Inibidor competitivo concorre com o S pelo sitio ativo da E 
livre. 
 I  análogo não metabolizável, derivado de um S 
verdadeiro, S substituto da E ou um P da reação. 
 [substrato] necessária para 
obter a mesma [ES] 
afinidade da enzima pelo 
substrato 
 I compostos com estrutura 
molecular lembra S 
Km aparente 
da enzima 
ENZIMAS – 
INIBIÇÃO COMPETITIVA 
43 
1- sem inibidor 
2- com inibidor na concentração [I1] 
3- com inibidor na concentração [I2] > [I1] 
ENZIMAS – 
INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA 
44 
 Inibidor não-competitivo se liga reversivelmente, 
aleatória e independentemente em um sítio que lhe é 
próprio. 
 
I não tem semelhança 
estrutural com o S 
 
 [substrato] não diminui a 
inibição 
 
Km da enzima NÃO se altera 
 
 Vmax na presença do 
inibidor 
ENZIMAS – 
INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA 
45 
1- sem inibidor 
2- com inibidor na concentração [I1] 
3- com inibidor na concentração [I2] > [I1] 
ENZIMAS – 
INIBIÇÃO INCOMPETITIVA 
46 
 Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em 
um sítio próprio, ao complexo ES. 
 
I não tem semelhança 
estrutural com o S 
 
I favorece a formação do ES 
 
Km e Vmax da enzima 
 
ENZIMAS – 
INIBIÇÃO INCOMPETITIVA 
47 
1- sem inibidor. 
2- com inibidor na concentração [I1] 
3- com inibidor na concentração [I2] > [I1] 
ENZIMAS – 
INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL 
48 
 I se combina com um grupo funcional, na molécula 
da E, que é essencial para sua atividade. 
 Podem promover a destruição do grupo funcional 
 Forma-se uma ligação COVALENTE entre o I e a E. 
 Vmax   parte da E é completamente removida do 
sistema e Km permanece a mesma. 
K2 
E + P E + S ES 
K1 
EI 
+ 
I 
ENZIMAS – 
ENZIMAS REGULATÓRIAS 
49 
 Não obedecem a cinética de Michaelis-Menten. 
 Controlam a etapa limitante em uma cadeia de 
reações enzimáticas. 
 Tem sua atividade catalítica aumentada ou diminuída 
em resposta a determinados sinais, moléculas 
sinalizadoras (pequenos metabólicos ou cofatores). 
 Classes de enzimas reguladoras: 
 Enzimas alostéricas; 
 Enzimas reguladas pela modificação covalente 
reversível. 
ENZIMAS – 
ENZIMAS REGULATÓRIAS 
50 
 Enzimas alostéricas 
Funcionam através da ligação não-covalente e reversível 
de um metabólito regulador chamado modulador; 
Moduladores podem ser inibidores ou ativadores; 
São maiores e mais complexas, possuem duas ou mais 
cadeias polipeptídicas. 
 
 Enzimas reguladas pela modificação covalente 
reversível 
Grupos químicos são ligados covalentemente e 
removidos da enzima reguladora por enzimas ≠, podem 
ser: fosfato, adenosina monofosfato, grupos metil, etc. 
 
Enzimas reguladas por proteólise 
Zimogênios, enzimas digestivas 
Expressão enzimática 
 
51 
ENZIMAS – 
ENZIMAS REGULATÓRIAS 
52 
1- Comportamento tipo Michaelis-Menten. 
2- Comportamento Alostérico. 
Isoenzimas 
 O que são? 
 Importância clínica , Ex. LDH, CPK 
 
Enzima Fonte(s) tecidual(is) Uso diagnóstico 
AST Coração, músculo 
esquelético, fígado, 
cérebro 
Doenças hepáticas 
ALT fígado Doenças hepáticas, 
hepatite(ALT>AST) 
amilase Pâncreas, glândulas 
salivares 
Pancreatite aguda, 
obstrução biliar 
CK Músculo esquelético, 
coração, cérebro 
Distrofia muscular, 
infarto miocárdio 
GGT fígado Hepatite, excesso 
álcool 
Fosfatase ácida próstata Câncer de próstata 
Fosfatase alcalina osteoblasto Doença óssea, 
tumores ósseos 
54 
ENZIMAS – APLICAÇÕES 
55 
ENZIMA FONTE APLICAÇÃO 
Papaína mamão Ajuda na digestão, Médica, 
bebidas, carnes 
Bromelina abacaxi Ajuda na digestão, Médica, 
bebidas, carnes 
Diastase malte Panificação, xarope 
Pepsina mucosa gástrica 
suíno 
Amaciamento de carne 
Lipase Candida rugosa Tratamento de efluentes 
Permitem às indústrias usarem processos mais 
econômicos, diminuindo o consumo de energia e 
recursos; mais confiáveis e que poluem menos. 
São eficientes; 
Muito específicas; 
Permite produção segura e ambientalmente amigável. 
Origem vegetal 
Origem animal 
Origem microbiana 
 
Utilização e exemplos 
 Indústrias: 
 Alimentos 
 Detergentes 
 Farmacoquímica 
 Bebidas 
 Diagnóstico 
 Dentro do corpo: digestão, células, coagulação, 
etc..... 
 
 
ENZIMAS – APLICAÇÕES 
58 
 Enzimas utilizadas em rações para aves. 
 
Melhora a utilização de gorduras animais e vegetais Lipídios e 
ácidos graxos 
Lipases 
Remoção de Galactosídios Galactosídios Galactosidases 
Melhora a utilização do fósforo dos vegetais. 
Remoção do ácido fítico. 
Ácido fítico Fitase 
Suplementação das enzimas endógenas. Degradação 
mais eficiente do amido. 
Amido Amilases 
Suplementação das enzimas endógenas. Degradação 
mais eficiente de proteínas. 
Proteínas Proteases 
Degradação da celulose e liberação de nutrientes Celulose Celulases 
Redução da viscosidade da digesta. Pectinas Pectinases 
Redução da viscosidade da digesta. Menor umidade 
na cama. 
-glucanos Glucanases 
Redução da viscosidade da digesta. Arabinoxilanas Xilanase 
Efeitos Substrato Enzima 
ENZIMAS – APLICAÇÕES 
59 
Tratamento de efluentes 
 Preocupação ambiental desencadeou uma procura 
por outras alternativas, as chamadas "tecnologias 
limpas“. 
 Enzimas  substituir muitos componentes 
químicos utilizados nos processos industriais atuais. 
ENZIMAS – APLICAÇÕES 
60 
Enzima e fonte Poluentes e efluentes 
Azorredutase (Pseudomonas luteola) Indústria de tinta 
Catalase (Baccilus sp.) Remoção de H2O2 presente em efluentes de 
branqueamento de tecidos 
-glicosidase e Manganês peroxidase Remoção de corantes azo na industria de alimentos e 
da industria têxtil 
Polifosfatase e Fosfotransferase Remoção de fosfato biológico de efluentes 
Protease pronase (Pseudomonas aeruginosa) Inativação de vírus bacteriófago Cox A9 de efluentes, 
para reutilização da água 
Naftaleno-dioxigenase Remoção de naftaleno 
Lipase (Penicillium P4) Remoção do teor de DQO de efluentes de óleo de oliva 
 (Candida rugosa) Redução do teor de lipídeos e DQO efluentes avícolas 
 (pâncreas de porco) Redução do teor de lipídeos e SS de efluentes da 
indústria de derivados lácteos 
 Enzimas utilizadas em tratamento de efluentes. 
 
ENZIMAS – APLICAÇÕES 
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Industria de álcool; 
Industria de detergentes; 
Industria têxtil; 
Industria de papel e celulose; 
Curtumes; 
Produção de ácido cítrico, ácido glutâmico, insulina, 
vacinas, esteroídes, vitaminas e antibióticos; 
Bioremediação: de polímeros, de hidrocarbonetos e 
clorados.