Aula 2 - Aminoácidos 2

Prévia do material em texto

Aminoácidos
Prof. Gabriela Vicente
Aminoácidos
Os aminoácidos são moléculas orgânicas detentoras de um grupo amino (-NH2) e um grupo 
carboxila (-COOH), um átomo de hidrogênio (H) e uma cadeia lateral variável (R), covalentemente 
ligados a um átomo de carbono assimétrico (carbono alfa)
Aminoácidos
São moléculas orgânicas formadas por C, O, H e N, alguns possuem S.
• Apesar de existirem aproximadamente 300 aminoácidos na natureza, apenas 20 comumente 
constituem as proteínas.
Aminoácidos
Aminoácidos
Os vinte aminoácidos que compõe 
as proteínas
Aminoácidos
• Carbono Quiral
O carbono α é assimétrico (quiral): liga-se a quatro grupos substituintes diferentes
Aminoácidos
• Estereoisômeros
Os aminoácidos que possuem carbono quiral podem existir em duas formas, chamadas de isômero 
L e isômero D, que são imagens especulares uma da outra
Classificação
Classificação
• Polaridade
• Essa classificação ocorre de acordo com base na natureza das cadeias laterais.
Apolares: apresentam os grupos R constituídos de cadeias hidrofóbicas.
Classificação
• Polaridade
Apolares
Classificação
• Polaridade
• Essa classificação ocorre de acordo com base na natureza das cadeias laterais.
Polares: apresentam os grupos R constituídos de cadeias hidrofílicas. 
Apresentam carga elétrica negativa, positiva ou neutra, o que classifica como aminoácidos 
ácidos e básicos.
Classificação
• Polaridade
Polares
Classificação
• Basicidade e Alcalinidade
Essa classificação ocorre de acordo com base na natureza das cadeias laterais.
Ácidos: são doadores de prótons e apresentam cadeia lateral ionizada em pH fisiológico. 
Classificação
• Basicidade e Alcalinidade
Essa classificação ocorre de acordo com base na natureza das cadeias laterais.
Ácidos
Classificação
• Basicidade e Alcalinidade
Essa classificação ocorre de acordo com base na natureza das cadeias laterais.
Básicos: recebem prótons e são positivamente carregados. 
Classificação
• Basicidade e Alcalinidade
Essa classificação ocorre de acordo com base na natureza das cadeias laterais.
Básicos
Histidina (His, H)
Classificação
• Essencialidade
Essenciais: o organismo humano não é capaz de sintetizar, devem ser obtidos pela
alimentação. As principais fontes são carne, leite, ovos e seus derivados.
Não Essenciais: são aqueles que o organismo humano é capaz de sintetizar com base nos
alimentos ingeridos.
Condicionalmente Essenciais: são aqueles que o organismo humano é capaz de sintetizar,
porém num determinado período de desenvolvimento ou devido uma condição clínica
tornam-se essenciais e devem ser obtidos através da alimentação.
Classificação
• Essencialidade
Propriedades
• Físico-químicas
• Maioria é solúvel em água.
• Pontos de fusão elevados: cerca de 300°C.
• Caráter anfótero.
Propriedades
• Ionização
• Devido ao fato dos aminoácidos poderem agir tanto como um ácido, quanto como uma base, os
aminoácidos são chamados de anfóteros.
• Em pH fisiológico, os AA existem com íon dipolar, denominado ZWITTERION (do alemão íon
híbrido).
Propriedades
• Ionização 
Propriedades
• Ponto Isoelétrico (pI) 
• Valor de pH onde o aminoácido apresentacarga elétrica líquida igual a zero;
• pI é o pH no qual há equilíbrio entre as cargas negativas e positivas dos grupamentos iônicos de 
um aminoácido ou de uma proteína.
Cálculo do pI de um aminoácido
pI= pKa1 + pKa2
2
Propriedades
• Ponto Isoelétrico (pI) 
Propriedades
• Ponto Isoelétrico (pI) 
Propriedades
• Tamponamento 
• Capacidade de uma solução resistir a variações de pH.
• A capacidade tamponantes dos AAs é bem mais exercida no organismo quando estão no interior 
das proteínas e não na sua forma livre.
Função
• Principal: Formação de peptídeos e proteínas
• Atuam como intermediários do metabolismo energético, precursores de hormônios, de
nucleotídeos e porfirinas.
• AA e derivados atuam como mensageiros químicos e neurotransmissores (serotonina e
melatonina)
Função
Muitos aminoácidos são utilizados para sintetizar outras moléculas, por exemplo:
• Triptofano→ neurotransmissor serotonina.
• Tirosina (e seu precursor fenilalanina) → neurotransmissores dopamina, epinefrina e
norepinefrina.
• Arginina→ óxido nítrico.
• Aspartato, glicina, e glutamina→ nucleótidios.
Ligações Peptídicas
Os aminoácidos podem ser unidos pela formação de ligações covalentes, chamadas de ligações 
peptídicas.
Ligação peptídica é a ligação formada entre o grupo 
carboxila de um aminoácido e o grupo amina do 
próximo, com a liberação de uma molécula de água 
(síntese por desidratação)
Ligações Peptídicas
Ligações Peptídicas
Peptídeos
• Compostos formados pela ligação de um pequeno número de aminoácidos, que pode variar de
dois a várias dúzias.
• Essa união é feita por meio de ligações peptídicas
• Dois AA: dipeptídeo
• Três AA: tripeptídeo
• A união de até 10 AA: oligopeptídeo.
• Se superior a 10 AA: polipeptídeo.
• Se for superior a 50 AA: proteínas