ciencias basicas - enzimas, vitaminas e cofatores

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Ciências básicas - 
enzimas, vitaminas e 
cofatores 
Sara vasconcelos 
• Visão geral sobre as enzimas: 
As enzimas são proteínas (na maioria dos casos) que atuam como catalisadores biológicos, ou seja, aceleram as 
reações químicas que ocorrem nos seres vivos sem serem consumidas no processo. Elas são fundamentais para 
praticamente todas as funções celulares.
—> Função principal: Aumentar a velocidade das reações químicas, tornando-as compatíveis com a vida.
—> Especificidade: Cada enzima atua sobre um substrato específico, devido à complementaridade entre o 
substrato e o seu sítio ativo (modelo “chave-fechadura”).
—> Reutilização: Não são consumidas nas reações e podem ser reutilizadas várias vezes.
—> Condições ideais: Funcionam melhor em determinadas faixas de temperatura e pH. Fora dessas condições, 
podem se desnaturar (perder a forma e função).
—> Nomenclatura: Geralmente terminam em “-ase”, como a amilase, que quebra o amido, ou a lactase, que digere 
a lactose.
—> Classificação: As enzimas são classificadas de acordo com o tipo de reação que catalisam (oxidoredutases, 
hidrolases, transferases, etc.).
• funcionamento das enzimas: 
As enzimas funcionam facilitando e acelerando reações químicas ao diminuir a energia de ativação necessária 
para que elas ocorram. 
1. Ligação ao substrato: 
—> A enzima possui uma região chamada sítio ativo, com forma específica que se encaixa no substrato (a 
molécula que será transformada). Esse encaixe é semelhante ao modelo “chave-fechadura” ou ao modelo do 
“ajuste induzido”, onde a enzima muda levemente de forma para envolver o substrato.
2. Formação do complexo enzima-substrato:
—> Quando o substrato se liga ao sítio ativo, forma-se o complexo enzima-substrato. Nesse momento, a enzima 
promove mudanças químicas no substrato como quebra ou formação de ligações.
3. Transformação do substrato:
—> A enzima catalisa a reação, transformando o substrato em produto(s). Esse processo acontece rapidamente e 
com alta eficiência.
4. Liberação do produto:
—> O produto é liberado do sítio ativo, e a enzima volta à sua forma original, pronta para catalisar outra 
reação.
+ Exemplo prático:
A amilase, presente na saliva, se liga ao amido e o quebra em açúcares menores como a maltose, facilitando a 
digestão dos carboidratos.
• Propriedades das enzimas: 
As enzimas possuem várias propriedades que as tornam essenciais e eficazes nos processos biológicos. 
1. Especificidade: 
—> Cada enzima atua sobre um substrato específico.
—> Isso se deve ao formato do sítio ativo, que se encaixa apenas em moléculas com estrutura compatível.
2. Ação catalítica: 
—> Aumentam a velocidade das reações químicas sem serem consumidas.
—> Reduzem a energia de ativação necessária para a reação ocorrer.
3. Eficiência: 
—> São extremamente eficientes: uma única enzima pode catalisar milhares a milhões de reações por segundo.
4. Reutilizáveis: 
—> Após cada reação, a enzima não é alterada permanentemente e pode ser usada novamente.
5. Sensíveis a condições ambientais: 
—> Sua atividade depende de temperatura, pH, e concentração de substrato.
—> Podem se desnaturar (perder a função) fora das condições ideais.
6. Reversibilidade:
—> Algumas enzimas catalisam reações reversíveis, dependendo das condições (como concentração de reagentes 
e produtos).
7. Atividade regulada:
—> Podem ser ativadas ou inibidas por outras moléculas (inibidores ou ativadores) — mecanismo importante para 
o controle metabólico.
• Enzimas no diagnostico clínico: 
As enzimas desempenham um papel fundamental no diagnóstico clínico, pois muitas delas são liberadas na 
corrente sanguínea em resposta a lesões celulares específicas. A dosagem de enzimas em fluidos corporais, 
principalmente no sangue, é amplamente utilizada para ajudar a identificar e monitorar doenças.
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• Inibidores das enzimas: 
—> Km indica afinidade da enzima pelo substrato (quanto maior o Km, menor a afinidade).
—> Vmax é a velocidade máxima da reação enzimática.
—> A inibição irreversível muitas vezes é utilizada terapeuticamente para bloquear enzimas-chave 
permanentemente, até que novas enzimas sejam sintetizadas.
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• Deficiências de vitaminas e suas consequências: 
• Sais minerais e suas consequências: 
• Questões: 
1. Em relação à cinética enzimática, a presença de um inibidor competitivo:
A) Reduz a Vmax e não altera o Km
B) Reduz a Vmax e o Km
C) Aumenta o Km e não altera a Vmax
D) Reduz a afinidade da enzima por seu produto
E) Inativa irreversivelmente a enzima
2. Qual dos seguintes sais minerais está diretamente envolvido na transmissão do impulso nervoso e 
contração muscular ?
A) Ferro
B) Fósforo
C) Magnésio
D) Potássio
E) Zinco
3. A deficiência de vitamina B12 pode causar:
A) Raquitismo e osteomalácia
B) Anemia perniciosa e neuropatia
C) Escorbuto e queda de cabelo
D) Hipotireoidismo e bócio
E) Dermatite e diarreia
4. A coenzima A (CoA) atua principalmente em reações de:
A) Transferência de grupos metila
B) Reações redox mitocondriais
C) Transaminações
D) Transferência de grupos acila
E) Hidrólise de proteínas
5. A enzima amilase age especificamente na digestão de:
A) Proteínas no estômago
B) Lipídios no intestino
C) Glicogênio e amido na boca
D) Ácidos nucleicos no intestino
E) Peptídeos no fígado
6.
 Qual vitamina lipossolúvel tem como função principal atuar como 
antioxidante
 e proteger membranas celulares?
A) Vitamina A
B) Vitamina C
C) Vitamina E
D) Vitamina D
E) Vitamina K
7.
 A deficiência de 
ferro
 afeta principalmente:
A) O metabolismo da glicose
B) A formação do colágeno
C) A produção de hemoglobina
D) A absorção de cálcio
E) A função dos neurônios motores
8.
 Qual das opções abaixo é 
um cofator inorgânico essencial
 para a função da enzima anidrase carbônica?
A) Magnésio
B) Ferro
C) Zinco
D) Cálcio
E) Cobre
9.
 A 
inibição irreversível
 de uma enzima pode ser observada com:
A) Estatinas e a HMG-CoA redutase
B) Captopril e a ECA
C) Aspirina e a ciclooxigenase (COX)
D) Alopurinol e a xantina oxidase
E) Metotrexato e a diidrofolato redutase
10.
 A deficiência de 
vitamina C
 leva à diminuição da:
A) Absorção intestinal de glicose
B) Síntese de neurotransmissores
C) Atividade da hemoglobina
D) Formação de colágeno
E) Metabolização da vitamina A
6. Qual vitamina lipossolúvel tem como função principal atuar como antioxidante e proteger membranas 
celulares?
A) Vitamina A
B) Vitamina C
C) Vitamina E
D) Vitamina D
E) Vitamina K
7. A deficiência de ferro afeta principalmente:
A) O metabolismo da glicose
B) A formação do colágeno
C) A produção de hemoglobina
D) A absorção de cálcio
E) A função dos neurônios motores
8. Qual das opções abaixo é um cofator inorgânico essencial para a função da enzima anidrase carbônica?
A) Magnésio
B) Ferro
C) Zinco
D) Cálcio
E) Cobre
9. A inibição irreversível de uma enzima pode ser observada com:
A) Estatinas e a HMG-CoA redutase
B) Captopril e a ECA
C) Aspirina e a ciclooxigenase (COX)
D) Alopurinol e a xantina oxidase
E) Metotrexato e a diidrofolato redutase
10. A deficiência de vitamina C leva à diminuição da:
A) Absorção intestinal de glicose
B) Síntese de neurotransmissores
C) Atividade da hemoglobina
D) Formação de colágeno
E) Metabolização da vitamina A
• Respostas: 
1. C) Aumenta o Km e não altera a Vmax
Inibidores competitivos competem com o substrato pelo sítio ativo. Aumentam o Km (menor afinidade) mas não 
afetam a Vmax (porque o excesso de substrato supera o inibidor).
2. D) Potássio
O potássio é essencial para a despolarização da membrana, sendo vital para a condução do impulso nervoso e 
contração muscular.
3. B) Anemia perniciosa e neuropatia
 A vitamina B12 é necessária para a síntese de DNA e manutenção da bainha de mielina. Sua deficiência causa 
anemia megaloblástica e sintomas neurológicos.
4. D) Transferência de grupos acila A coenzima A participa do metabolismo energético transferindo grupos 
acila, comono ciclo de Krebs (acetil-CoA).
5. C) Glicogênio e amido na boca
 A amilase salivar (ptialina) inicia a digestão dos polissacarídeos (amido e glicogênio) já na cavidade oral.
6. C) Vitamina E
A vitamina E (tocoferol) é um potente antioxidante lipossolúvel, protege lipídios de membranas contra a 
peroxidação.
7.C) A produção de hemoglobina
O ferro é componente do grupo heme da hemoglobina. Sua deficiência leva à anemia ferropriva.
8. C) Zinco
A enzima anidrase carbônica depende do zinco como cofator inorgânico para catalisar a conversão de CO₂ em 
HCO₃⁻.
9. C) Aspirina e a ciclooxigenase (COX)
A aspirina inibe irreversivelmente a COX, impedindo a produção de prostaglandinas (efeito anti-inflamatório e 
antiplaquetário).
10. D) Formação de colágeno
 A vitamina C é essencial na hidroxilação de prolina e lisina, etapas fundamentais para a estrutura do colágeno. 
Sua deficiência causa escorbuto.