Aula 2 Componentes QuÍmicos das Células

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Componentes Químicos das Células 
Profa. Vanessa 
 Nogueira 
“Uma característica básica da Vida é seu 
alto grau de ordem” 
 
A organização biológica está baseada na hierarquia dos 
níveis estruturais, cada um construindo o próximo. 
Química determina a Biologia 
“Desdobrar esta organização 
é fundamental ao estudo da 
Vida” 
VIDA = METABOLISMO 
 
• Transformação de energia e matéria em: “Ser vivo” 
 
“Processo químico envolvendo milhares de reações diferentes 
de forma organizada, as chamadas reações metabólicas ou, 
mais simplesmente, metabolismo ” 
Ligações Químicas 
 
• LIGAÇÕES COVALENTES POLARES 
Polos negativo e positivo 
Compartilhamento não-equitativo 
Ex. O-H; N-H 
 
• Não polares 
C-H 
Água: molécula mais abundante 
• É o solvente fundamental dos sistemas biológicos 
 
• ~ 2/3 encontrada no microambiente intracelular 
• ~ 1/3 encontrada no meio extracelular, sobretudo no plasma 
sanguíneo. 
 
• Transporta íons e moléculas; 
• Regula a temperatura; 
• Ação lubrificante; 
• Atua na reação de hidrólise; 
• Matéria prima para a fotossíntese 
Água 
“O ângulo de ligação do 
oxigênio às moléculas de 
hidrogênio é de 104, 5 o 
o que torna a molécula 
de água ASSIMÉTRICA” 
Dois átomos de hidrogênio covalentemente 
ligados a um átomo de oxigênio. 
Pelo fato do hidrogênio ser menos ELETRONEGATIVO que o oxigênio, os 
elétrons compartilhados são “puxados” em direção ao átomo de oxigênio 
Ligações Covalentes na Água 
 
A maior atração dos elétrons compartilhados pelo átomo de oxigênio, 
devido a sua maior eletronegatividade, gera uma distribuição desigual 
de cargas elétricas entre os átomos. Mas a agua não tem carga 
elétrica – não é íon. 
A disposição desigual dos 
prótons e elétrons, 
permite que parte dela 
manifeste uma força 
elétrica positiva e outra 
parte negativa. 
As cargas parciais formam DIPOLOS ELÉTRICOS. 
Pontes de Hidrogênio 
H2O sólido  Pontes de hidrogênio fixas, 
formando uma rede regular. 
H2O líquido  Pontes de Hidrogênio em 
constante associação e dissociação. 
Tempo da ligação é ~ 1 x 10 –9 s. 
H2O vapor  Praticamente não há 
formação de Pontes. 
 
Água como solvente 
• Natureza polar e capacidade de formar pontes de H (substâncias 
hidrofílicas). 
• Solubiliza substâncias iônicas, covalentes e anfipáticas. 
A água e os compostos iônicos 
 
Dissolução favorecida pela segunda lei da Termodinâmica  
ENTROPIA 
Compostos apolares 
• Não são solúveis em água (não carregados) 
 
- Compostos hidrofóbicos : HIDROCARBONETOS 
(benzeno, clorofórmio, hexano) 
- Gases O2, N2 e CO2 
 
- Insolubilidade do O2 e CO2 em água é compensada pelo 
organismo pela presença de hemoglobina e mioglobina, 
responsáveis pelo transporte destes gases. 
 
A água e os compostos anfipáticos 
Se solubilizam na água se a força das 
ligações polares formadas com a água 
conseguirem superar as forças 
hidrofóbicas entre as regiões apolares. 
As Moléculas nas Células 
“Poucas moléculas formadas por alguns elementos 
diferentes originam toda a riqueza de formas e 
comportamento que os seres vivos apresentam” 
 
• Compostos de Carbono – 4 ligações covalentes c outros 
átomos e com ele mesmo (C-C estável) 
• Forma moléculas grandes e complexas – moléculas orgânicas 
Principais famílias de moléculas 
orgânicas pequenas 
• 30 ou mais átomos de C 
• Monômeros – Macromoléculas 
• Fontes de Energia 
• Grande proporção da massa celular 
Açucares 
• Fontes de Energia 
• Subunidades dos polissacarídeos 
• Monossacarídeos - (CH2O)n 
• Carboidratos: ligações de monossacarídeos 
• Dissacarídeos 
Ex. sacarose = glicose e frutose 
 
• Oligo – Polissacarídeos 
 
- Estruturais 
- Reserva 
Ácidos Graxos 
• Tem 2 regiões quimicamente distintas - Anfipáticas 
Cabeça hidrofílica 
altamente reativa – grupo 
carboxílico (-COOH) 
• Saturada: sem ligação dupla entre carbonos (gordura 
animal) 
• Insaturada: uma ou mais duplas ligações na cadeia 
(óleos vegetais) 
 
• Lipideos (apolares) 
• Reserva energética – triacilglicerois 
• Estrutural – fosfolípideos 
Aminoácidos 
Variabilidade química 
• Formação das proteínas 
• Ligações peptídicas – cadeias de AA 
• 20 tipos de AA 
• Somente isômeros L 
 
Nucleotídeos 
• Subunidades dos ácidos nucleicos 
• Bases pirimidinas: citosina, timina e uracila 
• Bases purinas: guanina e adenina 
• Carreadores de Energia - ATP 
• Armazenamento da informação genética 
• Ac. Nucleicos 
• Ligações fosfodiester 
As Macromoléculas nas células 
• Principais blocos construtores das células 
• Polímeros de moléculas menores (monômeros) 
• DNA 
• Proteínas 
• Carboidratos 
• Lipídeos 
Contêm sequencias especificas de subunidades 
• Reações de Condensação 
• Catalisadas por enzimas 
• Polimerização - sequencia definida 
• Ex. Proteína de 200 AA 
- 20200 combinações possíveis 
 
• DNA de 10.000 nucleotideos 
- 410.000 possibilidades 
Determinação das formas 
• Ligações covalentes – flexibilidade 
• Várias conformações 
• Ligações não-covalentes fracas 
 
• Ligações iônicas 
- um átomo cede e outro recebe elétrons. 
- O átomo que cede elétrons se torna positivo! 
- O átomo que recebe elétrons se torna negativo! 
 
 
• Pontes de Hidrogênio 
- ocorre a formação de uma ligação trimolecular (H fornece o 
meio para a ligação intermolecular ou intramolecular de átomos 
eletronegativados e eletropositivados). 
 
• Forças de Van der Waals 
- resultam da atração de elétrons de uma molécula pelos núcleos 
de outras. Importante nas atividades das proteínas, já que 
participam de ligações enzima-substrato. 
 
 
 
• Ligações hidrofóbicas 
 - não resultam da atração entre átomos e sim de forças externas 
com grupos ligados. 
 
FORÇAS NÃO COVALENTES 
 
Pontes de H 
-Aminoácidos polares 
 
Ligações iônicas 
- Aminoácidos carregados 
 
 
Interações hidrofóbicas 
-Aminoácidos apolares 
 
Forças de Van der Waals 
-Qualquer aminoácido 
Proteína Proteína 
NH 
— CH 2 — OH ... O — C — CH 2 — CH 2 — 
2 
Proteína Proteína 
O 
— CH 
Ponte de Hidrogênio 
Interações hidrofóbicas 
e Forças de van der Waals 
2 
CH — CH 3 
CH 3 CH 3 
CH 3 — CH — CH 2 — 
— CH — CH 3 H 3 C — CH — 
CH 3 CH 3 
+ + — CH 2 — CH 2 — NH 3 O 
C — CH 2 — CH 2 — Ligação Iônica 
Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de 
uma proteína ? 
Proteína Proteína 
NH 
— CH 2 — OH ... O — C — CH 2 — CH 2 — 
2 
Proteína Proteína 
O 
— CH 
Ponte de Hidrogênio 
Interações hidrofóbicas 
e Forças de van der Waals 
2 
CH — CH 3 
CH 3 CH 3 
CH 3 — CH — CH 2 — 
— CH — CH 3 H 3 C — CH — 
CH 3 CH 3 
+ + — CH 2 — CH 2 — NH 3 O 
C — CH 2 — CH 2 — Ligação Iônica 
Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de 
uma proteína ? 
Pontes de H ocorrem: 
 
- entre os átomos da ligação 
peptídica (por exemplo, a 
a-hélice e a folha b); 
 
- entre cadeias laterais de 
aminoácidos polares, 
carregados ou não; 
 
- para os grupos –NH3
+ e 
–COO- dos aminoácidos N- e 
C-terminal, respectivamente. 
 
Ponte de Hidrogênio 
Ligações iônicas: 
 
- ocorrem entre as cadeias 
laterais de aminoácidos com 
cargas contrárias; 
 
- dependem do estado de 
ionização dos aminoácidos e 
do pH do meio; 
 
- são menos frequentes do 
que aspontes de H. 
 
 
Proteína Proteína 
NH 
— CH 2 — OH ... O — C — CH 2 — CH 2 — 
2 
Proteína Proteína 
O 
— CH 
Ponte de Hidrogênio 
Interações hidrofóbicas 
e Forças de van der Waals 
2 
CH — CH 3 
CH 3 CH 3 
CH 3 — CH — CH 2 — 
— CH — CH 3 H 3 C — CH — 
CH 3 CH 3 
+ + — CH 2 — CH 2 — NH 3 O 
C — CH 2 — CH 2 — Ligação Iônica 
Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de 
uma proteína ? 
Ligação Iônica 
Proteína Proteína 
NH 
— CH 2 — OH ... O — C — CH 2 — CH 2 — 
2 
Proteína Proteína 
O 
— CH 
Ponte de Hidrogênio 
Interações hidrofóbicas 
e Forças de van der Waals 
2 
CH — CH 3 
CH 3 CH 3 
CH 3 — CH — CH 2 — 
— CH — CH 3 H 3 C — CH — 
CH 3 CH 3 
+ + — CH 2 — CH 2 — NH 3 O 
C — CH 2 — CH 2 — Ligação Iônica 
Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de 
uma proteína ? 
-Interações hidrofóbicas: 
 
- ocorrem entre as cadeias 
laterais de aminoácidos 
apolares; 
 
- radicais apolares são repelidos 
pela água, aproximando-se uns 
dos outros; 
 
- não é uma força de atração 
real, resultando da repulsão pela 
água; 
 
- como consequência, em meio 
aquoso o interior de proteínas 
globulares é hidrofóbico. 
 
Interações hidrofóbicas 
Proteína Proteína 
NH 
— CH 2 — OH ... O — C — CH 2 — CH 2 — 
2 
Proteína Proteína 
O 
— CH 
Ponte de Hidrogênio 
Interações hidrofóbicas 
e Forças de van der Waals 
2 
CH — CH 3 
CH 3 CH 3 
CH 3 — CH — CH 2 — 
— CH — CH 3 H 3 C — CH — 
CH 3 CH 3 
+ + — CH 2 — CH 2 — NH 3 O 
C — CH 2 — CH 2 — Ligação Iônica 
Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de 
uma proteína ? 
Forças de Van der Waals 
 
- é uma força eletrostática que 
ocorre entre dipolos temporários; 
 
- dipolos temporários (duração de 
nanosegundos) são criados devido 
à órbita errática dos elétrons; 
 
- pode envolver qualquer tipo de 
aminoácido; 
 
- geralmente coincidem com as 
regiões da proteína onde ocorrem 
as interações hidrofóbicas, pois a 
aproximação dos radicais apolares 
facilita a interação entre os dipolos. 
e Forças de van der Waals 
 
Ligação com outras moléculas 
 
Atividade 
1. Faça um esquema como uma molécula hidrofílica (p.e 
NaCl) reage em solução aquosa. Especificando as cargas 
elétricas das interações. 
2. O que são moléculas anfipáticas? Como se comportam 
em agua? Desenhe um diagrama ilustrando sua 
resposta. 
3. Quais as quatro categorias de macromoléculas 
dominantes nas células? Como elas são formadas? E 
quais principais funções nas células? 
4. Diferencie as moléculas de DNA e RNA estruturalmente. 
5. Quais as principais ligações que mantem a estrutura 
tridimensional de uma proteína? Esquematize