Bioquimica

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Roberta Freitas – M1 
 
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Caracteríicas gerais 
 
 
 
® Formados por C, H e O; 
® Podem apresentar N, P e S; 
® Podem formar polímeros; 
® São macronutrientes. 
 
Funçõ 
 
® Energia; 
® Estrutura; 
® Sinalização intracelular; 
® Reconhecimento celular; 
® Adesão celular 
 
Claificação 
 
® De acordo com o tamanho da molécula: 
 
1) Monossacarídeos: 
o São doces e solúveis em água; 
o São açúcares simples; 
o São cetonas ou aldeídos; 
o Fórmula química = (CH2O) n, em que n é o 
número de carbonos, que varia entre 3 e 7; 
 
 
 
o Pentose: ribose (RNA), desoxirribose (DNA); 
 
 
 
o Hexose: glicose, frutose e galactose; 
 
 
 
o Quando o monossacarídeo apresenta mais 
de 4 carbonos, torna-se uma estrutura 
cíclica (mais estável). 
 
2) Oligossacarídeos: 
o Formados por 2 a 20 monossacarídeos 
conectados por ligações glicosídicas; 
o Os mais importantes são os dissacarídeos 
(unidades de 2 monossacarídeos); 
o São solúveis em água. 
 
Sacarose = Glicose + Frutose 
 
Lactose = Glicose + Galactose 
 
Maltose = Glicose + Glicose 
 
3) Polissacarídeos: 
o Formados por mais de 20 monossacarídeos 
conectados por ligações glicosídicas; 
o Duas funções principais: 
Energéticos Estrutural
 
 
o Amido = reserva vegetal 
o Glicogênio = reserva animal e de fungos 
o Celulose = parede celular vegetal e de algas 
o Quitina = parede celular de fungos e 
exoesqueleto de artrópodes 
 
Cboidratos 
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Obs.: amido, glicogênio, celulose e 
quitina são polímeros de glicose. 
 
Ligação glicídica 
 
® É uma ligação covalente; 
® É uma ligação intermolecular; 
® Ocorre entre os monossacarídeos; 
® É formada por meio de uma reação de 
desidratação. 
 
Metabolismo 
 
® Glicogênese: formação no glicogênio por 
meio de unidade de glicose – armazenado 
no fígado e no músculo. 
® Glicogenólise: quebra do glicogênio em 
unidade de glicose, que ocorre no fígado. 
® Gliconeogênese: formação de glicose por 
meio de compostos que não são 
carboidratos, que ocorre no fígado. 
 
 
 
Produção de energia 
 
® Ordem de quebra de elementos orgânicos 
para a produção de energia (ATP). 
 
Carboidrato - Mais reativo 
 
Lipídeos - Mais energético 
 
Proteína - Componente Estrutural 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Caracteríicas gerais 
 
® Insolúveis em água (apolar); 
® Não formam polímeros; 
® Apresentam diversas funções biológicas, 
como o auxílio na absorção de vitaminas 
lipossolúveis; 
® São compostos, em sua maioria, por glicerol 
e ácidos graxos. 
 
Glicerol 
® É um álcool. 
 
Ácid grax 
 
® São hidrocarbonetos de 4 a 36 carbonos 
com um grupo carboxílico (-COOH); 
® Podem ser saturados ou insaturados – os 
insaturados podem ser classificados como 
posição cis e trans; 
® São anfifílicos ou anfipáticos; 
® Alguns são essenciais (o organismo não 
produz), como ômega-3 e ômega-6. 
 
 
 
Grup d lipíds 
 
® Glicerídeos (triglicerídeos); 
® Fosfolipídeos; 
® Esteroides; 
® Cerídeos; 
® Carotenoides; 
® Lipídeo com função imunológica 
 
 
 
Funçõ d lipíds 
 
® Reserva energética (triglicerídeos); 
® Isolante térmico (triglicerídeos); 
® Estrutural (fosfolipídeos); 
® Reguladora (esteroides) 
® Emulsificação de gorduras (esteroides); 
® Absorção de luz (carotenoides) 
® Imunológica (prostaglandinas) 
 
Trigliceríd 
 
® Formado por um glicerol e 3 ácidos graxos; 
 
 
 
Exemplos: óleos e gorduras; 
 
 
 
® Os animais armazenam os triglicerídeos 
(gorduras) nas células adiposas; 
® Tipos de tecidos adiposos: 
 
 
Lipídeos 
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Ffolipíds 
 
® Formados por duas regiões: cabeça (fosfato 
e glicerol) e cauda (dois ácidos graxos); 
® Componentes da membrana plasmática; 
® Anfifílico ou anfipático: são moléculas que 
apresentam características hidrofílicas e 
hidrofóbicas. 
 
 
 
Eeroid 
 
® O principal esteroide é o colesterol; 
® O colesterol é precursor da vitamina D, sais 
biliares e hormônios esteroides (cortisol, 
aldosterona, progesterona, estrógeno e 
testosterona); 
® O colesterol é insolúvel em água, seu 
transporte no sangue é feito por 
lipoproteínas transportadoras; 
® O excesso de gordura saturada ou trans ou 
colesterol pode aumentar o LDL e diminuir 
o HDL. 
 
 
 
Ceríds 
 
® São as ceras; 
® Formados de ácidos graxos e álcoois de 
cadeias longas; 
® São hidrofóbicos; 
® São sólidos em temperatura ambiente; 
® Funções: 
1. Reserva energética (bactérias) 
2.. Impermeabilizante (glândula uropigial) 
3. Proteção contra desidratação (cutícula 
vegetal) 
4. Proteção contra sujeira e microrganismos 
 
Carotenoid 
 
® Os principais são os carotenos; 
® Função: absorção de luz; 
® Exemplos: betacaroteno e xantofilas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Lipíds com função imune 
 
® Participam do processo inflamatório; 
® Ex.: prostaglandinas (participa do processo 
febril) e leucotrienos (causa 
broncoconstrição). 
 
 
 
 
 
O betacaroteno é um precursor 
da vitamina A ou “provitamina A”, 
porque a sua atividade como 
vitamina A ocorre apenas após a 
sua conversão para retinol no 
interior do corpo. Uma molécula de 
betacaroteno pode ser clivada por 
uma enzima intestinal específica em 
duas moléculas de vitamina A. 
 
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Introdução 
 
® São moléculas orgânicas; 
® São polímeros formados de aminoácidos. 
 
Aminoácid 
 
® Estrutura dos aminoácidos: grupo 
carboxílico, grupo amina, hidrogênio e radical 
(cadeia lateral) 
 
 
 
® Existem 20 aminoácidos diferentes. 
 
Classificados em:. 
® Essencial: o organismo não produz, portanto 
é essencial que seja adquirido pela dieta. 
® Não essencial (ou natural): o organismo 
produz, portanto não é essencial na dieta. 
® Semiessencial: parte o organismo produz, 
parte vem da dieta do indivíduo. 
 
Peptíds 
 
® As proteínas são vários peptídeos, que são 
aminoácidos ligados entre eles, para isso 
eles realizam a ligação peptídica. 
® A diferença entre a proteína e o peptídeo 
é a quantia de aminoácidos (Proteína > 50 
AA). 
 
Ligação peptídica 
 
® A ligação peptídica é feita entre os aa 
através da reação de condensação ou da 
 
 
 
síntese por desidratação com auxílio da 
enzima peptidil transferase;/ se dá entre o 
grupo carboxila de um aa e amina do outro 
aa (tirando uma molécula de água) 
 
 
 
Essa ligação possui caráter de dupla ligação 
(ressonância) e é covalente, portanto, forte. 
 
Peptíds biologicamente ativ 
 
® Peptídeos biologicamente ativos (bioativos): 
são peptídeos capazes de exercer uma 
atividade reguladora no organismo humano 
ou no metabolismo de microrganismos 
(ocitocina (promover as contrações 
musculares uterinas durante o parto e a 
ejeção do leite durante a amamentação.), 
angiotensina, vasopressina) 
 
Fórmula para o nº de ligaçõ 
peptídicas 
 
Nº de aa = nº de ligações peptídicas + 1 
 
® Se o peptídeo possui 40 aminoácidos, ele 
contém (40 – 1) 39 ligações peptídicas. 
 
Funçõ das proteínas 
 
Proteínas 
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® Estrutural: principal componente das 
cartilagens e dos tendões é a proteína 
fibrosa colágeno; ligamento e elastina. 
® Transportadora: proteínas existentes no 
plasma sanguíneo ligam-se a íons ou 
moléculas especificas os quais são 
transportadas de um órgão para o outro; 
hemoglobina. 
® Defesa: defesa contra invasão de outras 
espécies ou protegem os ferimentos; 
anticorpos. 
® Reguladora: ajudam a regular a atividade 
celular ou fisiológica; hormônios. 
® Enzimas: função catalítica. 
 
Enovelamento de proteínas 
 
® Antes da proteína sofrer enovelamento, 
ocorre a síntese proteica, que é o processo 
que as células geram novam proteínas. 
® As seguintes forcas influenciam na 
conformação de uma proteína: pontes de 
hidrogênio, interações hidrofóbicas, pontes 
dissulfeto e interações eletrostáticas. 
 
Erutura primária 
 
 
 
Uma alteração nessa cadeiapode promover 
doenças como anemia falciforme (mutação 
genética que afeta a síntese proteica da 
hemoglobina) 
 
Erutura secundária 
 
 
Estrutura Alfa-hélice 
 
Erutura terciária e quaternária 
 
 
 
® Estrutura terciária: interações entre as várias 
estruturas secundárias, descreve o arranjo 
tridimensional total de todos os átomos, 
cadeia polipeptídica. 
® Estrutura quaternária: tem função, 
associação de dois ou mais polipeptídeos. 
 
Proteínas fibrosas dão força e flexibilidade às 
estruturas alfa-queratina (queratina e colágeno) 
 
Proteínas chaperonas 
 
 
 
® São proteínas especializadas que destroem 
as proteínas que apresentam defeitos como 
o enovelamento invertido. 
- Não tem função; sequência 
linear e inclui todas as pontes 
de dissulfeto 
- Para uma proteína de n 
resíduos (resíduos são os 
aminoácidos) existem 20 
elevado a n possíveis 
sequências. 
 
 
- O arranjo espacial de proteínas 
depende das ligações de hidrogênio 
e da variação de energia livre de 
Gibbs. Aproximadamente 0 indica 
uma estrutura alfa-hélice e cerca de 
2 indica beta-lâmina, formando 
zigue-zague. Alças e voltas 
conectam essas estruturas para 
dobrar as cadeias polipeptídicas. 
 
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® Os erros de enovelamento causam ou 
contribuem para o desenvolvimento de 
doenças graves como diabetes do tipo 2, 
doença de Alzheimer e doença de 
Parkinson 
 
 
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Introdução 
 
® A maioria das enzimas são proteínas, mas 
algumas podem ser ácidos ribonucleicos 
(RNA) com atividade catalítica. 
® São catalisadores biológicos (não é 
consumido, não afeta o equilíbrio da reação, 
aumenta a velocidade da reação e diminui a 
energia de ativação); 
® Agem em sequências organizadas; 
® Podem sofrer regulação da sua atividade. 
® Possui alto grau de especificidade. 
 
 
 
® Se uma enzima for desnaturada, geralmente 
a atividade catalítica é perdida. 
® Importância das enzimas: causas de 
doenças, diagnósticos e tratamento (Doença 
de Von-Gierke ausência da enzima glicose-
6-fosfato) 
® Depende dos cofatores enzimáticos: 
componente químico adicional, como um 
íon metálico, necessário ao funcionamento 
das enzimas; são orgânicas e na maioria das 
vezes vitaminas 
 
Erutura da enzima 
 
 
 
 
 
 
® Apoenzima: parte proteica; 
® Holoenzima: íon metálico, sítio catalítico 
(onde ocorre a reação química), coenzima e 
apoenzima, ou seja, a enzima inteira. 
 
Regulação alostérica: ao tomar o medicamento, 
ele pode ativar ou inativar a enzima. 
 
Claificaçõ das enzimas conforme 
suas reaçõ 
 
® OXIRREDUTASE: oxirredução (transferência 
de elétrons) 
® TRANSFERASE: transferência de grupos 
funcionais 
® HIDROLASE: reação de hidrólise 
(transferência de grupos funcionais para a 
água) 
® LIASES: rompimento de ligações duplas ou 
anéis 
® ISOMERASES: formação de isômeros 
® LIGASES: ligação ou união de 2 substratos 
 
Nas reações enzimáticas, obrigatoriamente é 
necessário uma enzima, um substrato e uma 
proteína 
 
® O substrato é consumido ou transformado. 
 
Baeiras para que a reação ocoa 
 
® Entropia (gasta energia para se organizar), 
camada de solvatação (circundar as 
substâncias com água), distorcer o substrato 
(para se ligar no sítio ativo) e o alinhamento 
inapropriado 
Enzimas 
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Interações covalentes e não covalentes entre a 
enzima e o substrato pode diminuir a energia 
dia ativação 
 
Energia de ativação 
 
® Energia necessária para uma reação se 
iniciar; 
® As enzimas diminuem a energia de ativação 
e aumentam a velocidade de reação. 
 
A jue induzido X Chave e fechadura 
 
® No modelo chave e fechadura as enzimas e 
os substratos são estruturalmente 
complementares e se encaixam, de modo 
que outras moléculas não teriam acesso a/ 
ela. 
® Já no modelo ajuste induzido, tanto a 
enzima como o substrato alteram sua 
conformação quando interagem, o que 
otimiza as interações. 
 
Regulação das reaçõ 
 
 
 
® Expressão gênica, reação alostérica 
(enzimas que possuem uma região 
separada daquela em que se liga o 
substrato; onde pequenas moléculas 
regulatórias como efetores podem ligar-se e 
modificar a atividade catalítica destas 
enzimas, aumentando ou diminuindo a 
atividade catalítica através de modificações 
no sítio catalítico), modificação covalente e 
zimogênio 
 
Especificidade 
 
® A enzima e os substratos (ligantes) 
apresentam uma especificidade, ou seja, 
para cada enzima existe um substrato 
específico; 
® A relação é chamada de chave-fechadura 
ou encaixe induzido. 
 
Reciclagem 
 
® As enzimas podem ser usadas mais de uma 
vez para catalisar o mesmo tipo de reação. 
 
Moléculas que alteram a ação 
enzimática 
 
® Moléculas que auxiliam: cofator (natureza 
inorgânica); coenzima (natureza orgânica) 
 
® Inibidores: competitivo e não competitivo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Inibição reversível X ieversível 
 
Um inibidor competitivo é uma molécula que 
se liga ao sítio ativo da enzima, competindo 
com o substrato e bloqueando 
temporariamente sua ação. Já um inibidor 
não competitivo se liga a um sítio alostérico 
(fora do sítio ativo), alterando a conformação 
da enzima e reduzindo sua atividade, mesmo 
que o substrato esteja presente. Enquanto o 
efeito do inibidor competitivo pode ser 
superado pelo aumento da concentração de 
substrato, o inibidor não competitivo afeta a 
enzima independentemente dessa 
concentração. Ambos regulam a atividade 
enzimática de formas distintas. 
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® Inibição reversível competitiva: se liga ao 
sítio ativo e compete com o substrato e 
bloqueia temporariamente a sua ação. 
® Inibição reversível acompetitiva: O inibidor só 
se liga ao complexo enzima-substrato (ES), 
não à enzima livre. 
® Inibição reversível não competitiva: O 
inibidor se liga à enzima em um local 
diferente do sítio ativo (sítio alostérico). 
® Inibição irreversível: O inibidor se liga 
fortemente à enzima, inativando-a 
permanentemente. 
 
 
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Princípi da binergética 
 
 
 
® Reações exergônicas: 
o Catabolismo - quebra e oxidação de 
macromoléculas 
o Hidrólise de compostos ricos em energia 
® Reações endergônicas: 
o Anabolismo – síntese de 
macromoléculas 
o Transporte ativo 
o Motilidade celular 
 
 
 
Metabolismo 
 
® Somatória de todas as reações químicas 
que ocorrem em um organismo, visando a 
obtenção de energia, síntese e degradação 
das moléculas. 
 
 
 
 
 
® Metabólito: Cada um dos intermediários de 
uma via metabólica. 
® Via metabólica: reações enzimáticas em 
sequência, no qual o produto de uma 
reação serve de substrato da reação 
subsequente. 
 
 
 
Bioenergética: descreve a utilização de energia 
na natureza por seres 
 
 Autotróficos Heterotróficos 
 
 
 
 
 
 
 
® Em suma, a energia para permanecer 
existindo depende de ciclos extremamente 
complexos e sensíveis, ou seja, a eliminação 
de um elemento pode causar desequilíbrio, 
que é o caso do ciclo do nitrogênio. 
 
Anabolismo 
 
® Lembre-se que os fisiculturistas usam 
ANABOLIZANTES para crescerem. 
 
 Organismo gasta energia 
 
 
 
 
 O anabolismo faz moléculas simples, como 
aminoácidos, açúcares, ácidos graxos 
Introdução ao metabolismo 
Capaz de sintetizar o 
próprio alimento 
através de recursos 
inorgânicos 
Precisam degradar 
matéria orgânica, 
proveniente dos 
seres autotróficos 
O2 
CO2 
Moléculas precursoras Macromoléculas 
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“crescerem”, dessa forma elas se tornam 
moléculas mais complexas, como proteínas, 
lipídeos e polissacarídeos. 
 
DICA: Energia na molécula = ATP e transportadores de hidrogênio 
(FADH; NADH; NADPH) 
 
® Vias anabólicas requerem energia livre, a 
qual é obtida pela hidrólise do ATP e do 
poder redutor do NADPH ou NADH. 
 
Catabolismo 
 
® Diferentemente do anabolismo, ao invés de 
fazer “CRESCER”, o catabolismosimplifica as 
moléculas para a produção de energia. 
 
 Organismo ganha energia 
 
 
 
 
 
® Vias catabólicas liberam energia livre. Parte 
dessa energia livre é conservada sob forma 
de ATP, NADPH, NADH e FADH2. 
(nucleotídeos reduzidos). 
 
Vias metabólicas 
 
® Sequências de reações, em que o produto 
de uma é fundamental para outra, ou seja, 
substrato da próxima. 
® As vias metabólicas estão divididas em: 
Linear; Cíclica e Espiral. 
 
 
 
 3-fosfoglicerato. 
 
3-fosfo-hidroxipiruvato 
 
 3-fosfoserina 
 
 Serina 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Convergente 
 
® Convergente refere-se a algo que vai para 
um ponto, ou seja, síntese ou degradação 
de vários componentes para obter o 
mesmo produto. 
 
 Amido 
 
Glicogênio Glicose 
 
 Sacarose 
 
Observar que está acontecendo um catabolismo de 
várias moléculas para obter glicose, ou seja, catabolismo 
convergente. 
 
Divergente 
 
® Diferentemente da via convergente, a 
divergente utiliza de um componente para 
obter vários produtos. 
Macromoléculas CO2; H2O; NH3 
Linear 
- Sequência de 
reações, em que 
o produto de uma 
é fundamental 
para outra, ou 
seja, substrato da 
próxima. 
Cíclica 
- Observe que na 
via cíclica o 
produto final é o 
substrato inicial 
também, no caso, 
o Oxaloacetato 
Espiral 
- Basicamente na 
via espiral, ocorre 
a adição de um 
substrato igual a 
fim de aumentar a 
molécula, nesse 
caso o Carbono. 
Malato 
Oxalo-
acetato 
Fumarato 
Succinato 
CoA 
Acetil-CoA 
Citrato 
Succinil-CoA 
Isocitrato 
Alfa-cetoglu- 
tarato 
CO2 
CO2 
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 Hormônios esteroides 
 
Colesterol Ácidos biliares 
 
 Esteres de colesteril 
 
Está acontecendo o anabolismo do colesterol para a 
formação de várias moléculas mais complexas, ou seja, 
um anabolismo divergente. 
 
Energia livre de Gibbs 
 
® Quantidade de energia utilizada em uma 
reação, ou seja, em algum processo 
metabólico do corpo, a o Delta G expressa 
se foi utilizada ou liberada energia 
 
Reaçõ 
 
Exergônica ou espontânea: 
® Uma reação exergônica ou espontânea, 
ocorre quando há liberação de energia, ou 
seja, está perdendo energia, por isso a 
energia livre de Gibbs será negativa. 
 
Endergônica ou não espontânea: 
® Uma reação endergônica ou não 
espontânea, ocorre quando há aumento da 
energia livre de Gibbs, dessa forma, o 
componente está ganhando energia, 
portanto, a energia será positiva 
 
Acoplamento de energia 
 
® Observe a seguinte reação: 
® Analise que há duas reações, onde a 
primeira ocorre anabolismo, visto que há 
acoplamento de um fosfato inorgânico, ou 
seja, a glicose está ganhando energia (Gibbs 
positivo), dessa forma a primeira reação é 
endergônica. 
® A segunda reação ocorre um catabolismo, 
já que o ATP libera fosfato, e 
consequentemente está liberando energia 
(Gibbs negativo) também, portanto, a 
reação é exergônica. 
® Por fim, a reação exergônica libera energia 
para ocorrer a endergônica, ou seja, a união 
dessas reações para a formação de outra é 
um acoplamento de energia. 
 
Glicólise 
 
® Processo que transfere a energia contida 
nas ligações de glicose para outros 
compostos; 
® Resumidamente quebra uma molécula de 
glicose em 2 de piruvato. 
 
 
 
GLUT 
 
® Glut ou “Glucose transporter”, é um 
transportador de glicose, localizado na 
membrana plasmática que auxilia na seleção 
das moléculas e no processo de glicólise, já 
que ele realiza o transporte da glicose para 
o meio intracelular. 
 
 
 
DICA: qualquer alteração na glicose, não poderá 
sair ou entrar, por exemplo, uma glicose-6-
fosfato. 
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Glicongêne 
 
® Corpo do texto 
 
Glicogenólise 
 
® Corpo do texto 
 
Glicogene 
 
® Corpo do texto 
 
Glicogêne 
 
® Corpo do texto