Mapa Mental - Proteínas e Enzimas

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Funções das Proteínas Desnaturação das Proteínas Atuam como enzimas, catalisando Ocorre por calor excessivo, pH reações químicas essenciais extremo ou radiação, alterando a para metabolismo. estrutura espacial da proteína. Desempenham papel estrutural em Desnaturação é geralmente colágeno, queratina e elastina, irreversível, causando perda da conferindo suporte. função biológica da proteína. Servem como transporte, Afeta principalmente a estrutura reserva, proteção, contração terciária e quaternária, essenciais muscular e regulação hormonal. para a atividade proteica. Participam da hereditariedade Exemplos incluem cozimento de por meio das histonas que alimentos e exposição a agentes organizam DNA. físicos que modificam proteínas. Proteínas Importância das Proteínas Estrutura das Proteínas e São compostos orgânicos mais Estrutura primária é a sequência abundantes após a água nos linear de aminoácidos, organismos vivos. Enzimas fundamental para a função Participam da estrutura celular, proteica. hormônios, anticorpos e Estrutura secundária envolve substâncias intercelulares. enrolamento helicoidal ou Indicadores evolutivos pregueamento das cadeias importantes, pois proteínas polipeptídicas. semelhantes indicam parentesco Estrutura terciária é a entre espécies. conformação tridimensional Variam molecularmente entre globular, estabilizada por espécies, refletindo diversidade Fatores que Influenciam Enzimas pontes e interações. biológica e funcional. Temperatura ideal para enzimas humanas é Estrutura quaternária ocorre em cerca de 40°C; acima disso ocorre proteínas conjugadas com desnaturação. múltiplas cadeias polipeptídicas Composição e Estrutura dos Aminoácidos pH ótimo varia conforme a enzima, podendo Enzimas: Biocatalisadores ser ácido, neutro ou alcalino para máxima Aminoácidos são unidades básicas das atividade. Enzimas aceleram reações químicas, proteínas, compostos por carbono, amina e Concentração de substrato aumenta a reduzindo a energia de ativação ácido carboxílico. velocidade da reação até um ponto de necessária para ocorrer. Radical R diferencia os aminoácidos, saturação. São altamente específicas, atuando conferindo propriedades químicas específicas a Inibição enzimática pode ser competitiva, sobre substratos determinados pelo cada um. por moléculas semelhantes, ou alostérica, mecanismo chave-fechadura Ligação peptídica une aminoácidos, liberando por ligação fora do sítio ativo. Mantêm-se intactas após a reação, água e formando cadeias polipeptídicas. podendo ser reutilizadas inúmeras Existem 20 aminoácidos comuns, divididos em vezes no organismo. essenciais (vegetais) e naturais (animais e Possuem sítio ativo para ligação vegetais). ao substrato e regiões reguladoras para ativação ou inibição.