Bioquimica proteinas

Prévia do material em texto

1E
M
_1
S_
B
IO
_0
03
Bioquímica: 
proteínas
Um dia uma menina de 5 anos me perguntou: 
“Do que nosso copo é formado, senhor?”. Aí eu res-
pondi: “De células!”. A menina então me retrucou: 
“Não, senhor, eu quero saber de que coisa nós somos 
formados”. Só aí eu entendi. A coisa, a matéria-prima, 
são as proteínas. Elas equivalem aos tijolos de uma 
casa. 
As proteínas são os compostos orgânicos mais 
comuns em um organismo, os mais abundantes 
depois da água e também os de maior variedade 
molecular. Estão presentes em todas as estruturas 
celulares, desde a membrana até o núcleo, compondo 
as substâncias intercelulares (intersticiais), hormô-
nios, anticorpos etc.
As proteínas variam de uma espécie para ou-
tra. Quanto maior o parentesco entre duas espécies 
diferentes, mais parecidas serão suas proteínas em 
todos os aspectos. As proteínas são, por isso, um dos 
indicadores evolutivos mais importantes entre os fa-
tores de evidência evolutiva. Nessa ótica, os parentes 
mais próximos do homem, por apresentarem cerca de 
98% das proteínas semelhantes às humanas, são os 
chimpanzés, assim como o do cão é o lobo.
Neste módulo, vamos conhecer um pouco das 
proteínas e suas funções, como, por exemplo, as 
fantásticas enzimas. Compreender as proteínas é 
um bom começo para entender a base de todos os 
organismos biológicos.
Função
As proteínas destacam-se pela sua diversidade 
de funções no corpo. Abaixo estão algumas das mais 
importantes ações das proteínas:
catalisadores • – enzimas;
estruturais • – colágeno, elastina, queratina 
etc;
de reserva • – albumina, caseína;
de transporte • – hemoglobina, mioglobina;
contráteis • – actina e miosina; 
protetoras • – anticorpos, fibrinogênio, cito-
cinas;
hormônios • – insulina, prolactina, FSH, LH...;
receptoras • – as permeases;
pigmentos • – hemoglobina, clorofila; 
hereditariedade • – histonas.
Composição das proteínas
Define-se como proteína a molécula de grande 
peso molecular formada por dois ou mais aminoáci-
dos. Os aminoácidos são as unidades de uma prote-
ína. Cada um compõe-se por um carbono ( ) no qual 
se ligam um ácido carboxílico (COOH), uma amina 
(NH2) e um radical R. É a variação do radical R que os 
diferencia entre si (é a identidade do aminoácido). 
Aminoácido com seus grupamentos carboxila e amina e o radi-
cal R, que identifica o aminoácido.
Características gerais dos 
aminoácidos
Os aminoácidos originam-se a partir de uma 
substância inicial, o ácido glutâmico, o pai de todos 
2 E
M
_1
S_
B
IO
_0
03
os aminoácidos. Essas reações ocorrem nas células 
vegetais e, por isso, os vegetais são os produtores por 
excelência de todos os aminoácidos na natureza.
Os aminoácidos são moléculas anfóteras, pois 
se comportam como ácido (grupo carboxila) ou como 
base (grupo amina). 
Durante a formação da proteína, os aminoácidos 
unem-se entre si por meio de ligações peptídicas. 
Elas ocorrem entre o grupamento carboxila de um 
aminoácido com a amina de outro. Dessa ligação há 
a liberação de uma molécula de água.
Os aminoácidos combinam-se de todas as ma-
neiras possíveis, determinando a formação de um 
número muito grande de proteínas, cuja maioria com 
certeza ainda não foi descoberta! 
NH2
H
O
OH
R1 – C – C
=
– ––
– NH2
H
O
OH
R2 – C – C
=
––
–
Saída de
H2O – síntese
Entrada de
H2O – hidrólise
NH2
H
O
R1 – C – C
=
–
– H
N
– H
R2
O
OH
– C – C =––
–
Ligação 
peptídica
Aminoácido 2Aminoácido 1
Dois aminoácidos 1 e 2 unem-se, formando uma proteína e uma 
molécula de água (seta superior). A seta inferior indica que a 
proteína pode reagir com água e, por hidrólise, obtém-se nova-
mente os dois aminoácidos.
Só há ligações peptídicas entre dois amino-
ácidos.
O número de ligações pépticas (LP) em uma 
proteína é igual ao número de aminoácidos da 
proteína menos 1.
n.º de LP = n.º de aminoácidos – 1 
Exemplo: `
Uma proteína formada por 5 aminoácidos, apresenta 4 
LP. Uma outra proteína apresenta 20 ligações peptídicas 
e contém 21 aminoácidos (n.º de LP + 1).
Classificação dos 
aminoácidos
Na natureza, existem vários tipos de aminoá-
cido, porém apenas 20 deles encontram-se continu-
amente nas proteínas e, por isso, são chamados de 
aminoácidos comuns. Cada proteína apresenta a sua 
sequência específica de aminoácidos, constituindo-
se na sua própria identidade. As propriedades quími-
cas de cada aminoácido determinam as propriedades 
das proteínas.
A classificação baseia-se na fonte primária dos 
aminoácidos, ou seja, onde são produzidos. Sabe-se 
que os vegetais produzem todos eles, mas os animais 
apenas alguns. Assim, os aminoácidos comuns foram 
divididos em dois grupos: essenciais e naturais.
Essenciais
Sintetizados apenas pelos vegetais, são oito: 
isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, trip-
tofano, valina e fenilananina.
Naturais 
Produzidos tanto por animais quanto por vege-
tais. São os doze restantes: alanina, glicina, histidina, 
tirosina, arginina, ácido aspártico, asparagina, gluta-
mina, serina, prolina, cisteina e ácido glutâmico.
Estrutura e classificação 
das proteínas
As proteínas são muito diversificadas e por isso 
apresentam várias formas de classificação. 
Classificação estrutural
As proteínas, em geral, apresentam-se sob a 
forma globular (esféricas, maioria solúvel em água) 
e/ou fibrosa (fios, maioria insolúvel em água). Sendo 
globosas ou fibrosas, as proteínas se organizam em uma 
ordem padrão, que vai da sequência de aminoácidos 
até o seu estado mais complexo. São quatro as etapas 
estruturais que podem incorrer em uma proteína: pri-
mária, secundária, terciária e quartenária.
Primária
Corresponde à sequência dos aminoácidos de 
uma proteína. É responsável pelas propriedades da 
proteína, não podendo, por isso, ser alterada. Quando 
3E
M
_1
S_
B
IO
_0
03
isso ocorre, por mutação, como, por exemplo, a perda 
de um aminoácido, a proteína perde suas caracterís-
ticas estruturais e funcionais. Essa fase ocorre com 
todas as proteínas.
Secundária
É a primeira forma espacial, na qual a proteína 
sofre uma condensação filamentosa (helicoidal), 
muito parecida com o que ocorre com o DNA.
Essa fase também é comum a todas as proteínas.
NH2
0,5nm
(A) (B)
11nm
listra de 
aminoácidos 
hidrofóbicos 
“a” e “d”
IE
SD
E
 B
ra
si
l S
.A
.
A sequência de aminoácidos da proteína (estrutura primária) 
permite que dois ou mais filamentos de proteínas se conden-
sem, fios de proteína (estrutura secundária).
Terciária
É a segunda forma espacial, em que a con-
densação admite um formato espacial globoso. As 
forças responsáveis pela condensação são pontes de 
hidrogênio, atrações elétricas e pontes de bissulfeto. 
A sequência de aminoácidos é tão importante nessa 
fase que a alteração de um deles pode modificar 
drasticamente toda a morfologia da proteína. Ocorre 
apenas nas proteínas globosas.
Quaternária
Ocorre com as proteínas conjugadas de grande 
porte, com várias cadeias polipeptídicas enoveladas. 
É o caso clássico da hemoglobina, que é formada 
por 4 cadeias iguais de mioglobina unidas por um 
núcleo não-proteico do mineral ferro, chamado ra-
dical heme.
Primária Secundária Terciária Quartenária
IE
SD
E
 B
ra
si
l S
.A
.
Sequência das morfologias estruturais de algumas proteínas. A 
forma primária e secundária é comum a todas as proteínas. A 
quaternária, apenas em conjugadas, de grande peso molecular.
O calor acima de 50°C, pH extremo, a radiação 
UV e outras formas de radiações fortes podem 
alterar as estruturas espaciais das proteínas de 
modo irreversível. A esse fenômeno denomina-se 
desnaturação. Alguns alimentos, por exemplo, 
perdemsuas qualidades nutricionais por serem 
expostos a esses agentes físicos, como pelo cozi-
mento, fritura, exposição a céu aberto etc.
As proteínas podem ser simples quando forma-
das apenas por aminoácidos (colágeno, albumina, 
histonas...) ou conjugadas, quando apresentarem 
outra substância além dos aminoácidos (hemo-
globina, clorofila, lipoproteínas, ...). As proteínas 
podem ser chamadas de proteoses (gigantes, 
com muitos aminoácidos, como a hemoglobina), 
peptonas (proteínas médias, como a albumina) e 
peptídeos ou polipeptídios (muito pequenas, com 
menos de 10 aminoácidos, como no caso de alguns 
neurotransmissores).
4 E
M
_1
S_
B
IO
_0
03
Enzimas, os 
biocatalizadores 
As enzimas talvez sejam as proteínas mais fa-
mosas. São especializadas na função de catalisação 
e, por isso, são chamadas de biocatalisadores, de 
ação intra e extracelular. 
O catalisador é uma substância que modifica a 
velocidade de uma reação química, acelerando essa 
reação e economizando a energia utilizada nesse 
processo todo. A molécula catalisadora não integra 
o produto de uma reação, ou seja, não perde nenhum 
átomo para o produto obtido.
As reações químicas, para acontecerem, neces-
sitam de um mínimo de energia inicial. Essa quanti-
dade de energia é chamada energia de ativação da 
reação. Durante a reação há liberação de calor, que 
na maioria das vezes serve para manter a própria 
reação ocorrendo.
+
+
Reagentes
1 2
Energia
Estágio
inicial
Estágio
final
Energia de 
ativação de 
reação não 
catalisada por 
enzima (Ea)
1 2
Produtos
Sequência da reação
Complexo 
ativado
O gráfico mostra o trabalho de uma reação sem a ação de enzimas. 
Observa-se uma curva elevada de gasto de energia de ativação.
As enzimas permitem que as reações ocorram 
com baixas quantidades dessa energia inicial, redu-
zindo a liberação de calor. Tente imaginar a digestão 
de uma boa feijoada sem a ação enzimática. Além de 
demorar muito, seria produzido um calor insuportável 
e fatal para o organismo, pois morreríamos cozidos! 
Com as enzimas digestivas, os nutrientes da feijoada 
são quebrados mais rápidos, liberando menos calor, 
e olha que mesmo assim é bastante calor!
+
+
Reagentes
1 2
Energia
Estágio
inicial
Estágio
final
Energia de
ativação de reação 
catalisada por 
enzima (Ea)
1
Produtos
Sequência da reação
Complexo ativado 
com enzima
Enzima
E
nz
im
a
2
O gráfico mostra o trabalho da mesma reação 
anterior, porém com a ação de enzimas. Observa-se 
uma atenuação do gasto de energia de ativação e, 
ao final da reação, a enzima sai intacta, pronta para 
uma outra reação. 
 Ação das enzimas
As enzimas agem sobre substâncias denomina-
das substrato, formando o composto molecular enzi-
ma-substrato. Para cada tipo de substrato existe uma 
determinada enzima específica, como, por analogia, 
para cada fechadura há uma chave. É por isso que 
a união entre uma enzima e um substrato também é 
chamada de mecanismo chave-fechadura. 
Substratos
Enzima
Produto 
final
C
IE
SD
E
 B
ra
si
l S
.A
.
Na reação, uma enzima (A) em ação de anabolismo (síntese) a 
partir de 2 substratos (B), origina o produto final (C). Uma outra 
enzima, ou a mesma, pode pegar esse produto final, agora no 
papel de substrato, e quebrá-lo, ocorrendo a reação inversa, o 
catabolismo.
Para que ocorra essa especificidade, a enzima 
apresenta uma região específica para reconhecer e 
se ligar ao substrato, chamada de sítio de ligação. 
Apesar da grande especificidade, os substratos 
muito semelhantes têm a propriedade de alterar 
sutilmente o sítio de ligação da enzima, aumentando 
a quantidade de substratos em que a enzima pode 
agir. Cabe ressaltar que essa região de ligação da 
enzima é a mais nobre e, se for muito alterada, a 
enzima perde sua funcionalidade.
5E
M
_1
S_
B
IO
_0
03
centro ativo
substratos enzima 
(ativa)
produto
a
a
IE
SD
E
 B
ra
si
l S
.A
.
A enzima apresenta duas regiões (a) ligação ao substrato, compon-
do o seu sítio ativo (centro de ligação). Observe, também, a presen-
ça da região (b), que serve pra ativar ou inativar uma enzima.
A enzima não integra o produto de sua reação 
com o substrato. Assim, sua vida útil se mantém 
por muitas reações. 
Fatores que influenciam a ação 
enzimática
As enzimas são extremamente exigentes nas 
condições físico-químicas do meio. Sua velocidade de 
trabalho pode ser totalmente alterada em função da 
variabilidade desses fatores. Entre os vários fatores, a 
temperatura, o pH e a quantidade de substrato são 
os que mais influenciam o rendimento enzimático. 
Dependendo do nível de alteração, a enzima pode 
desnaturar. 
A velocidade dos metabolismos de um organis-
mo é proporcional ao equilíbrio do meio de trabalho 
das enzimas. Assim, quanto melhor forem as condi-
ções ideais de trabalho das enzimas, melhor será o 
rendimento metabólico desse organismo. No nosso 
caso, dormir bem e exercícios físicos são fundamen-
tais para o estabelecimento desse padrão. 
Variação da temperatura 
As enzimas não trabalham em temperaturas ex-
tremas, praticamente parando sua atividade abaixo 
dos 4°C e acima dos 45°C. São exigentes, portanto, 
de uma temperatura ótima. O aumento gradual da 
temperatura eleva também a velocidade da reação 
das enzimas. Mas há um limite, chamado de ponto 
ótimo (temperatura ótima) de calor, que oscila em tor-
no dos 40°C (ver gráfico). A partir daí, o calor quebra 
algumas ligações químicas da enzima, provocando 
a sua desnaturação e inativação.
Temperatura ótima para 
enzimas humanas
0 20 40 60 80 100
Temperatura (ºC)
Velocidade 
da reação
Variação do pH
A alteração do pH pode modificar a estrutura de 
toda a enzima, do sítio de ligação ou ainda do potencial 
elétrico da enzima. As enzimas têm o seu pH ótimo. 
Algumas são basófilas, funcionando em pH alcalino, 
outras são acidófilas, funcionando em pH ácido, e 
outras são neutrófilas, trabalhando em pH neutro. 
Exemplo: `
A ptialina(amilase salivar) é uma enzima que atua em 
pH ótimo neutro (7); A pepsina (protease do suco 
gástrico) atua em pH ótimo ácido (2) e a tripsina em 
pH básico (9). A inversão dos seus meios anula a sua 
funcionalidade, provocando distúrbios no organismo 
(ver gráfico).
10 2 3 4 5 6 7 8 9 10
Velocidade 
da reação
pH
ph ótimo para 
a pepsina
ph ótimo para a 
tripsina, que age no 
intestino
Quantidade de substrato
O aumento da concentração de substrato implica 
no crescimento do número de enzimas funcionando, 
por isso, a velocidade da reação enzimática aumenta. 
Mas chega um momento que a velocidade da reação 
não aumenta mais, concluindo-se que há um ponto 
6 E
M
_1
S_
B
IO
_0
03
ótimo de concentração de substrato, que acontece 
quando o número de substrato é igual ao de enzimas. 
A velocidade começa a diminuir quando o número de 
substrato é maior que o de enzimas, ou seja, o número 
de enzimas é insuficiente para quebrar o excesso de 
substrato em um pequeno intervalo de tempo.
0
Concentração do substrato
Velocidade 
da reação
velocidade máxima ponto ótimo de 
concentração de 
substrato
O corpo humano possui cerca 100 000 enzimas 
diferentes, sendo que as células humanas contêm 
cerca de 2 000 enzimas desse total. Isso significa 
que cada célula apresenta o seu “pacote” pessoal 
de enzimas. 
Holoenzimas
Algumas enzimas são produzidas de forma 
inativa ou como zimogênios. Quando ativam-se, for-
mam um conjugado denominado de holoenzimas, 
composto formado por uma porção proteica e outra 
não-proteica. 
A parte proteica é chamada de apoenzima (ina-
tiva) e a não-proteica, de coenzima ou cofator. 
A porção que liga-se à proteína altera sua con-
formação, expondoos sítios de ativação, tornando 
a enzima ativa. Caso o ligante seja uma molécula 
orgânica, é chamado de coenzima ou, se for um com-
posto inorgânico (sais minerais), de cofator. Algumas 
enzimas requerem tanto uma coenzima quanto um 
cofator para a sua atividade.
holoenzima 
(coenzima)
cofator
1 12
substratos
apoenzima
produtos
complexo 
enzima – substrato
2
IE
SD
E
 B
ra
si
l S
.A
.
Inibição enzimática
Nem sempre as enzimas param de funcionar 
devido a fatores como temperatura e pH. Muitas 
moléculas químicas produzidas pelo organismo ou 
adquiridas podem inibir uma atividade enzimática. 
É assim, por exemplo, que se explica a ação dos ve-
nenos e antibióticos, entre outras substâncias. Esses 
processos chamam-se de inibição enzimática, que 
podem ser dos tipos: competitiva e não-competitiva 
ou alostérica.
Inibição competitiva
Muitas moléculas são semelhantes entre si na 
sua conformação espacial. Muitas delas podem ter a 
mesma afinidade com um mesmo substrato, concor-
rendo com a enzima específica. Quando isso ocorre, 
todo o metabolismo pode ser alterado. É bom res-
saltar que a enzima, na maioria das vezes, continua 
funcionando, porém os resultados do seu trabalho 
é que são danosos para o organismo, pois não é o 
substrato original que está sendo metabolizado e, 
por isso, o produto final também será outro.
Exemplo: `
A ação competitiva do antibiótico sulfanilamida nas bac-
térias. Esse antibiótico impede que as bactérias sintetizem 
o ácido fólico, um tipo de vitamina do complexo B, que 
se origina do ácido para-aminobenzoico (PABA). Quando 
a sulfa compete com o PABA, anula todo o processo de 
produção do ácido fólico. As bactérias morrem! Esse 
mecanismo é muito parecido com a ação da maioria dos 
antibióticos do mercado.
enzima
enzima
sulfa
sulfa
paba
ácido fólico
ou
IE
SD
E
 B
ra
si
l S
.A
.
Inibição não-competitiva ou 
alostérica
Há casos em que a enzima para de funcionar não 
por inibição, mas por inativação. Isso ocorre quando 
uma substância se liga em alguma região da enzima 
que não seja o seu sítio ativo. Essa substância pode 
ter origem no organismo ou ser externa. É importan-
7E
M
_1
S_
B
IO
_0
03
te ressaltar que, nesse caso de inibição, a enzima 
desliga completamente, não havendo metabolismo 
a partir dela. A substância de inativação tem a pro-
priedade de alterar a forma estrutural da enzima, 
inclusive o seu sítio de ligação. Desse modo, ela perde 
a capacidade de se ligar ao substrato, caracterizando 
a sua inativação. Na grande maioria das vezes, é um 
processo irreversível.
Quando a inibição alostérica ocorre com subs-
tâncias sintetizadas pelo organismo, todo o processo 
de inibição ocorre por mecanismo de feedback ou re-
troalimentação. Trata-se de um fenômeno biológico 
em que um determinado metabolismo é impedido de 
ocorrer, a fim de evitar a saturação do sistema. 
Você verá melhor sobre mecanismos de 
feedback no assunto sistema endócrino, ao es-
tudar a ação dos hormônios no organismo.
Uma outra forma desse tipo de inibição ocorre 
provocada pelos metais pesados (chumbo, mercúrio, 
níquel etc.). Eles também não se ligam ao sítio da en-
zima, mas em outra parte, inativando-a. Popularmen-
te se chama esse processo de envenenamento por 
metais pesados, muito comum entre os trabalhadores 
de minas (carvão mineral, ferro, ouro etc.).
substratos
centro ativo enzima 1
enzima1
(ativa)
produto 1
substrato 
produto 
final
inibição da enzima 1 
pelo produto final
IE
SD
E
 B
ra
si
l S
.A
.
Taurina
A taurina é encontrada no sistema nervo-
so central, nos músculos do esqueleto, e está 
muito concentrada no cérebro e coração. (...) 
Já foi determinado que a taurina se encontra 
em elevadas concentrações nos cérebros em 
desenvolvimento, caindo logo depois. Pode 
ser sintetizada no corpo humano a partir de 
cisteína ou outro composto sulfuroso. A síntese 
da taurina requer três enzimas dependentes de 
vitaminas B6. Sua síntese ocorre no fígado e no 
cérebro. Grandes concentrações desse compos-
to também foram encontradas nos intestinos e 
ossos esqueléticos.
(...) Segundo Andrew Beer e Bem Cockbain, 
da Universidade de Hertford, em Oxford, a tau-
rina não é incorporada em enzimas e proteínas, 
mas possui um papel importante no metabolis-
mo dos ácidos da bile. É incorporada com um 
dos ácidos mais abundantes da bile (o ácido 
quenodeoxicloico), servindo para emulsionar 
nos intestinos os lipídios ingeridos na dieta, 
promovendo a sua digestão. 
Na dieta, a taurina é encontrada nas pro-
teínas da carne e peixe, mas não em vegetais, 
grãos ou sementes. Leite humano é rico em 
taurina, mas o leite bovino não. Vegetarianos 
com uma dieta desequilibrada em proteína são 
deficientes em metionina ou cisteína, e podem 
ter dificuldades de produzir a taurina.
A taurina provém proteção às membranas 
biológicas numa variedade de condições envol-
vendo peroxidação da membrana lipídica. Isto 
não parece trazer diretamente um efeito anti-
oxidante, mas um efeito estabilizante às mem-
branas celulares. Ajudando a manter a força e a 
integridade das membranas celulares, a taurina 
protege as células de substâncias resultantes 
da oxidação lipídica. Além da habilidade de pro-
teger tecidos sensíveis à oxidação, tais como 
a retina, ajuda a manter a estrutura e função 
das células da visão de reações de peroxidação, 
causadas pela luz. O efeito de estabilização da 
taurina também tem sido observado em tecidos 
do sistema nervoso central, cérebro e coração, 
onde a taurina é encontrada em altas concen-
trações. Auxiliando no movimento de entrada 
e saída de cálcio, magnésio, potássio e sódio 
das células, a taurina ajuda a gerar os impulsos 
nervosos. Nas mulheres, o hormônio estradiol 
deprime a formação de taurina no fígado. 
(Disponível em: <www.creatina.com.br>).
(PUC-SP) Considere as seguintes afirmativas:1. 
As proteínas são substâncias de grande importân-I. 
cia para os seres vivos. Muitas participam da cons-
trução da matéria viva.
As proteínas chamadas enzimas facilitam reações II. 
químicas celulares.
Os anticorpos, que também são proteínas, funcio-III. 
nam como substância de defesa.
8 E
M
_1
S_
B
IO
_0
03
Assinale:
se somente I estiver correta;a) 
se somente II estiver correta;b) 
se somente III estiver correta;c) 
se I e II estiverem corretas;d) 
se todas estiverem corretas.e) 
Solução: ` E
As proteínas são diversificadas em formas e funções. Na 
questão, três funções estão citadas: estrutural, catalisadora, 
na forma de enzimas, e imunológica, como anticorpos. 
(Unesp) Um técnico de laboratório colocou, separada-2. 
mente, em seis tubos de ensaio, soluções de amido e 
soluções de proteína, juntamente com suas respectivas 
enzimas digestivas. As soluções apresentavam diferentes 
índices de pH e diferentes temperaturas, de acordo com 
a tabela seguinte.
Tubo pH Temperatura (ºC)
I 2 20
II 7 40
III 8 80
IV 2 40
V 8 20
VI 7 8
Passados alguns minutos, observou-se a ocorrência do 
processo digestivo. A digestão do amido e a digestão da 
proteína ocorreram, respectivamente, nos tubos:
I e IIIa) 
IV e VIb) 
II e IVc) 
IV e Vd) 
III e IVe) 
Solução: ` C
As enzimas funcionam dentro de condições favoráveis de 
temperatura e pH. No caso da questão, há duas enzimas: 
uma neutrófila, que age em pH neutro (7), digerindo 
o amido, e outra acidófila, que age em pH ácido (2), 
quebrando a proteína.
Dois ou mais ______________ unem-se por ligações 1. 
____________, liberando, por essa reação, uma molé-
cula de _________ . O resultado de toda essa reação 
é a formação de uma proteína.
(Elite) A desnaturação de uma proteína ocorre princi-2. 
palmente em qual nível de organizaçãoestrutural? Quais 
as consequências desse fenômeno?
(Elite) Sobre a ação das enzimas abaixo, qual letra 3. 
indica anabolismo e qual é o catabolismo? Justifique 
sua resposta?
a) 
Enzima
Enzima
Enzima
IE
SD
E
 B
ra
si
l S
.A
.
b) 
IE
SD
E
 B
ra
si
l S
.A
.
Enzima
Enzima
Enzima
Explique como algumas substâncias químicas conse-4. 
guem inativar uma enzima.
(UC Pel-RS) Assinale a afirmação errada sobre proteínas 5. 
e aminoácidos:
Proteínas são polímeros cujos monômeros são ami-a) 
noácidos.
A condensação entre duas moléculas de aminoáci-b) 
do produz um polipeptídio.
Nas proteínas, os aminoácidos unem-se por liga-c) 
ções peptídicas.
Soluções de proteínas ou aminoácidos têm suas d) 
propriedades modificadas pelo pH do meio.
Aminoácidos podem ser obtidos por hidrólise ácida e) 
ou enzimática de proteínas.
(PUC-SP) O gráfico seguinte relaciona a velocidade 6. 
de uma reação química catalisada por enzimas com 
a temperatura na qual esta reação ocorre. Podemos 
afirmar que:
9E
M
_1
S_
B
IO
_0
03
v
t
a velocidade da reação independe da temperatura;a) 
existe uma temperatura ótima na qual a velocidade b) 
da reação é máxima;
a velocidade aumenta proporcionalmente à tempe-c) 
ratura;
a velocidade diminui proporcionalmente à tempe-d) 
ratura;
a partir de uma certa temperatura, inverte-se o sen-e) 
tido da reação.
(FCC) Uma molécula de hemoglobina é composta de 7. 
quatro unidades macromoleculares correspondentes a 2 
cadeias alfa e 2 beta. Essas cadeias ligam-se de maneira 
estável, de modo a assumir a configuração tetraédrica da 
molécula completa. O arranjo descrito explica a:
estrutura dos coacervados; a) 
estrutura quaternária das proteínas;b) 
estrutura terciária das proteínas;c) 
a ligações exclusivamente entre aminoácidos;d) 
há duas corretas.e) 
(UFRGS) Considere as seguintes alternativas:8. 
As proteínas são moléculas de grande importância I. 
para os organismos – atuam tanto estruturalmente 
como metabolicamente.
As enzimas são proteínas que atuam como catali-II. 
sadores biológicos.
Existem proteínas que atuam como linhas de defe-III. 
sa do organismo e algumas delas são conhecidas 
como anticorpos. 
Quais estão corretas?
Apenas Ia) 
Apenas IIb) 
Apenas IIIc) 
Apenas II e IIId) 
I, II e IIIe) 
Leia o texto a seguir, escrito por Jöns Jacob Berzelius 9. 
em 1828.
“Existem razões para supor que, nos animais e nas 
plantas, ocorrem milhares de processos catalíticos nos 
líquidos do corpo e nos tecidos.
Tudo indica que, no futuro, descobriremos que a ca-
pacidade de os organismos vivos produzirem os mais 
variados tipos de compostos químicos reside no poder 
catalítico de seus tecidos.”
A previsão de Berzelius estava correta, e hoje sabemos 
que o “poder catalítico” mencionado no texto deve-se:
aos ácidos nucleicos;a) 
aos carboidratos;b) 
aos lipídios;c) 
às proteínas;d) 
às vitaminas.e) 
(Unifor) Considere as seguintes afirmações abaixo 10. 
relativas a enzimas.
São proteínas com função catalisadora.I. 
Cada enzima pode atuar quimicamente em diferen-II. 
tes substratos.
Continuam quimicamente intactas após a reação.III. 
Não se alteram com as modificações da temperatu-IV. 
ra e pH do meio.
São verdadeiras:
I e III apenasa) 
II e IVb) 
I, III e IVc) 
II, III e IV apenas d) 
I, II, III e IVe) 
Analise as seguintes afirmativas: 11. 
A enzima que digere a lactose também digere a sa-I. 
carose, pois ambas são dissacarídeos.
O aumento na concentração de substrato de uma II. 
enzima é acompanhado por aumento proporcional 
na velocidade da reação.
Mudanças no pH modificam a velocidade da rea-III. 
ção química catalisada por uma enzima porque sua 
estrutura terciária se altera.
são verdadeiras I, II e III a) 
são verdadeiras apenas I e IIb) 
são verdadeiras apenas I e IIIc) 
é verdadeira apenas I d) 
é verdadeira apenas IIIe) 
(UFES) Se aquecermos uma enzima a 70°C durante uma 12. 
hora e tentarmos utilizá-la para catalisar uma reação, o 
resultado será:
10 E
M
_1
S_
B
IO
_0
03
melhor, porque o aumento de temperatura entre 30 a) 
e 70°C favorece as reações enzimáticas;
inalterado, porque as enzimas são muito estáveis;b) 
nulo, porque as enzimas só exercem a sua ação ca-c) 
talítica nos organismos vivos;
nulo, porque as enzimas são proteínas e se desna-d) 
turam quando aquecidas a essa temperatura;
nulo, porque as enzimas só exercem ação catalítica e) 
na temperatura ótima para a sua ação.
(UFMG-modificada) Os indivíduos albinos não possuem 13. 
melanina – pigmento responsável pela cor e proteção da 
pele – e, por isso, são muito sensíveis à luz solar. Neste 
esquema, está representada parte da via biossintética 
para a produção desse pigmento:
TIROSINA DOPA MELANINA
Gene A
Enzima1
Gene A
Enzima1
Com base nesse esquema e em outros conhecimentos 
sobre o assunto, é correto afirmar que:
a ausência da Enzima 1 resulta em um aumento da a) 
concentração de tirosina;
uma mutação no gene B não afetará a produção b) 
final de melanina;
a DOPA pode ser suprimida na reação que mesmo c) 
assim a melanina será produzida, pois a enzima 2 
consegue agir sobre a tirosina;
as enzimas podem ser invertidas de posição e mes-d) 
mo assim a melanina será obtida.
(UFRN) Uma prática corriqueira na preparação de 1. 
comida é colocar um pouco de “leite” de mamão ou 
suco de abacaxi para amaciar a carne. Hoje em dia, 
os supermercados já vendem um amaciante de carne 
industrializado.
Explique o amaciamento da carne promovido pelo a) 
componente presente no mamão, no abacaxi ou no 
amaciante industrializado e compare esse processo 
com a digestão.
Se o amaciante, natural ou industrializado, for adi-b) 
cionado durante o cozimento, qual será o efeito so-
bre a carne? Por quê?
(UFFRJ) Observe o esquema das seguintes experi-2. 
ências:
água + fermento água + fermento
água + glicose água + glicose
água + fermento + glicose água + fermento + álcool
tempo
tempo
tempo
Explique os resultados verificados, após algum tempo, 
nos três frascos.
(VESTRIO-RJ) Duas substâncias A e B, ao reagirem à 3. 
temperatura de 25°C, geram um produto AB. Essa rea-
ção é muito lenta. Quando se acrescenta a substância X, 
que pode ser um catalisador inorgânico ou uma enzima, 
a velocidade dessa reação aumenta acentuadamente.
Para investigar a natureza da substância X realizaram-se 
vários experimentos para medir a velocidade da reação 
(concentração do composto AB depois de cinco minutos 
de reação). Os resultados estão na tabela a seguir:
Experi-
mento 
Número
Tempera-
tura (°C)
Substân-
cia
A B X
Velocidade 
da Reação
I 25 (+) (+) (–) 0,5
II 25 (+) (+) (+) 85,0
III 100 (+) (+) (+) 0,6
IV 25(*) (+) (+) (+) 0,6
(*) No experimento IV, a substância X foi pré-aquecida a 
100°C, depois resfriada a 25°C e só então acrescentada 
ao tubo contendo as substâncias A e B.
(+) indica presença e (–) indica ausência.
Com base nos resultados da tabela e sabendo que as 
sustâncias A e B não degradam a 100°C, indique se a 
substância X é um catalisador inorgânico ou uma enzima.
(UFRGS) Na reação abaixo, um grupo carboxila perde 4. 
uma hidroxila, e um grupo amina perde um hidrogênio.
11E
M
_1
S_
B
IO
_0
03
CH3
H
O
OH
N – C – C
=
––
–
–H
–
H
H
H
O
OH
N – C – C
=
– +–
–
–H
–
H
CH3
H
O
OH
– N – C – C
=
––
–H
H
O
N – C – C
=
–
–
–H
–
H
+ H2O
H
–
Esta reação é denominada:
ligação peptídica;a) 
fosforilação;b) 
glicólise;c) 
transcrição;d) 
reação catabólica.e) 
(Cesgranrio) “Cerca de 27 milhões de brasileiros têm 5. 
intolerância ao leite por deficiênciana produção de uma 
enzima do intestino.”
(Folha de São Paulo, 9 ago. 1998)
Sobre a enzima citada no artigo, e as enzimas em geral, 
podemos afirmar que:
aumentam a energia de ativação necessária para a) 
as reações;
atuam de forma inversamente proporcional ao au-b) 
mento da temperatura;
são altamente específicas em função de seu perfil c) 
característico;
são estimuladas pela variação do grau de acidez d) 
do meio;
são consumidas durante o processo, não podendo e) 
realizar nova reação do mesmo tipo.
Um estudante realizou experimentos sobre a digestão de 6. 
proteínas. Os resultados estão na tabela a seguir:
Experi-
mento
Temperatu-
ra (ºC)
Substância 
adicionada 
ao experi-
mento
Velocidade da 
reação (seg)
I 10 (+) 5
II 20 (–) 5
III 30 (+) 15
IV 40 (+) 20
V 50 (+) 0
(+) = indica a presença
(–) = indica a ausência
Qual dos gráficos abaixo melhor traduz os resultados 
do experimento?
a) 
VELO
TºC
b) 
VELO
TºC
c) 
VELO
TºC
d) 
VELO
TºC
e) 
VELO
TºC
(Unitau) As ________ são compostos formados por 7. 
________unidos (as) por ligações ________ e as 
_______ são ________ orgânicos, de natureza _______ 
sensíveis às variações de temperatura.
Os termos que corretamente preenchem as lacunas são, 
respectivamente:
gorduras – proteínas – peptídicas – enzimas – açú-a) 
cares – lipídica;
proteínas – aminoácidos – energéticas – gorduras b) 
– compostos – proteica;
proteínas – aminoácidos – peptídicas – enzimas – c) 
catalisadores – proteica;
enzimas – aminoácidos – hídricas – proteínas – ca-d) 
talisadores – lipídica;
proteínas – açúcares – proteicas – enzimas – açú-e) 
cares – enzimática.
12 E
M
_1
S_
B
IO
_0
03
Qual das substâncias baixo apresenta exemplos exclu-8. 
sivamente proteicos?
Colágeno, amilase.a) 
Glicogênio, hemoglobina.b) 
Clorofila, quitina.c) 
Glicerol, lecitina.d) 
Anticorpo, maltose.e) 
(UFRGS) Adrian Srb e Norman Horowitz realizaram um 9. 
interessante experimento que levou à descoberta da rota 
de síntese do aminoácido arginina. Nesse experimento, 
utilizaram sete linhagens mutantes de fungos do gênero 
Neurospora, incapazes de sintetizar arginina. A partir 
das observações experimentais, foi montada a seguinte 
rota metabólica:
 mutantes 4a7 mutantes 2a3 mutante 1
PRECURSOR → ORNITINA → CITRULINA → ARGININA
 enzima A enzima B enzima C
De acordo com essa rota, é INCORRETO afirmar que:
os mutantes 4 a 7 podem crescer em um meio su-a) 
plementado com ornitina, citrulina ou arginina;
os mutantes 2 e 3 apresentam acúmulo de ornitina;b) 
os mutantes 2 e 3 apresentam a enzima A inativada;c) 
o mutante 1 é incapaz de converter citrulina em d) 
arginina;
o mutante 1 não pode crescer em meio suplemen-e) 
tado com ornitina ou citrulina.
Há países que predominam na produção pecuária 10. 
bovina. Se houvesse uma boa distribuição de renda 
nesses países, a população não teria deficiência de 
proteína animal.
Cite alguns dos principais rebanhos bovinos do a) 
mundo.
Por que a Índia se destaca com um grande re-b) 
banho, mas apresenta uma grande desnutrição 
proteica entre e a sua população?