08 PROTEINAS

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Proteínas 
 São formadas a partir de 20 aminoácidos 
 
 Unidos por ligação covalente – LIGAÇÃO 
PEPTÍDICA 
 
 
• AA ESSENCIAIS: Não são 
sintetizados pelo organismo 
em quantidades adequadas 
– lisina 
– leucina 
– isoleucina 
– valina 
– metionina 
– fenilalanina 
– treonina 
– triptofano 
– histidina 
• AA NÃO ESSENCIAS: 
São sintetizados pelo 
organismo 
– alanina 
– arginina 
– aspartato 
– asparagina 
– cisteína 
– glutamato 
– glutamina 
– glicina 
– prolina 
– serina 
– tirosina 
 AA CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS: São 
requeridos em maior quantidade em algumas situações 
específicas como patologias, idoso, crianças e 
adolescentes em fase de crescimento 
 Arginina 
 Glutamina 
 Glicina 
 Prolina 
 Tirosina 
 Cisteína 
 Serina 
 Aspártico 
 
 
Classificação quanto a sua estrutura 
 Fibrosas: Insolúveis 
Ex.: colágeno 
 
 
 
 
 Globulares: Solúveis 
Exs.: albuminas, hemoglobinas, mioglobina 
Principais Funções das Proteínas 
Estrutural 
Enzimática 
Fonte de energia 
Coagulação 
Transporte 
Transdução de sinais 
Reconhecimento celular 
Hormonal 
Defesa 
 
Conteúdo em alimentos 
 Variável 
 Alimentos de origem animal e 
leguminosas são ótimas fontes proteicas 
 
 Alimentos de origem vegetal apresentam 
baixa digestibilidade proteica: 
Ligação à carboidratos 
Presença de inibidores de proteases 
Risco de toxicidade 
Conteúdo em alimentos 
 Qualidade nutricional: Definida pela 
composição de aminoácidos. 
 
 O valor biológico mede a eficiência pela 
qual seu corpo usa uma fonte específica 
de proteína. Quanto maior for o valor 
biológico, mais aminoácidos e nitrogênio 
seu corpo irá aproveitar. 
Desnaturação 
Sua função depende da manutenção da 
estrutura que é estabilizada por: 
 pH 
 Temperatura 
 Ação mecânica 
 
Nem sempre a desnaturação é um 
processo indesejável 
Métodos para determinação do 
teor de proteínas em alimentos 
 Determinação de Nitrogênio total por Kjeldahl 
 Presença de ligações peptídicas – Biureto 
 Absorção no UV 
 Capacidade de ligação de corantes – Bradford 
 Presença de aa aromáticos - Fluorescência 
Alterações das proteínas em 
alimentos 
REAÇÃO DE MAILLARD 
 Ocorre entre carboidratos redutores e certos 
aa gerando compostos de baixa digestibilidade 
 É acelerada pelo calor e promove 
escurecimento do alimento dando a coloração 
de alimentos cozidos 
 Promove alteração da composição de aa 
 Alimentos mais comuns: 
Pães, frutas secas, leite em pó, misturas para 
molhos 
 
DESNATURAÇÃO 
 
Ocorre mudança na estrutura da proteína 
Promovida por: 
Calor (55 e 75°C) 
pH 
Ação mecânica 
 
Podem ser desejáveis como na clara do ovo 
(térmica e mecânica) 
Leite – caseína, proteína altamente resistente ao 
calor 
Alterações das proteínas em 
alimentos 
Alterações das proteínas da carne 
por processamento térmico 
 Pasteurização, esterilização ou cocção: 
Reação de Maillard, gelatinização do colágeno e 
desnaturação de proteínas 
 Esterilização: 
Formação de H2S por perda de aa sulfurados 
Carnes enlatadas: formação de sulfeto de ferro e 
estanho dando coloração escura 
 
 Congelamento 
Lento: formação de grandes cristais de gelo 
Perda de líquido no descongelamento 
Proteínas do ovo 
Clara: solução de várias proteínas 
Gema: fosfo e lipoproteínas 
Sua coloração é devido aos carotenóides 
Aquecimento promove gelatinização por 
desnaturação proteica que interage com a 
água. 
 Pasteurização e secagem 
Não afeta a gema 
A clara perde sua capacidade de formar 
espuma, escurece com a presença de 
glicose 
 
 Congelamento 
Pequenas alterações na viscosidade da clara 
Geleificação das proteínas da gema 
Alterações das proteínas do ovo por 
processamento 
Proteínas do Leite 
Caseínas, lactoglobulinas e lactoalbuminas 
Quantidades variáveis 
Efeitos do tratamento térmico do 
leite 
 Pasteurização 
Não produz alterações significativas na 
proteína e nos lipídeos do leite 
 Esterilização 
Formação de H2S e perda de lisina