AMINOACIDOS E PROTEINAS

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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
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Composição Química da célula
Os compostos celulares são baseados em compostos de carbono
C, H, N e O constituem quase 99% do peso celular
Água = 70% do peso da célula, logo a maioria das reações químicas da célula ocorrem em ambiente aquoso.
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Proteína  do grego “Protos”  Primeiro
Construção (Membranas celulares)
Enzimas (Catalisadores biológicos)
Proteínas são polímeros de condensação de -aminoácidos. 
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Aminoácidos são compostos que apresentam as funções amina (-NH2) e ác. Carboxílico (-COOH).
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Aminoácidos:
São 
Anfóteros
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OH
H
+
Ligação peptídica:
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Ligação peptídica:
Amida
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 Proteínas
São polímeros formados pela fusão de vários aminoácidos. 
 Mais da metade do peso seco de uma célula
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
- Catalisam inúmeras reações químicas e enzimáticas.
- Transporte, armazenamento,controle da permeabilidade das membranas
- Sustentação mecânica
- Proteção imunológica 
- Controlam a expressão gênica (metabolismo, crescimento e diferenciação).
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 Proteínas
 São polímeros formados pela fusão de vários aminoácidos. 
 Mais da metade do peso seco de uma célula
 Funções: 
	- Catalisam inúmeras reações químicas e enzimáticas.
- Transporte, armazenamento,controle da permeabilidade das membranas.
	- Sustentação mecânica
	- Proteção imunológica e ligação a outras biomoléculas 
	- Controlam a expressão gênica (metabolismo, crescimento e diferenciação).
Apenas 20 aa
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Classificação:
Proteínas simples (Homoprotéicas)
	São formadas apenas por aminoácidos
Proteínas complexas ( Heteroprotéicas)
	São formadas por cadeias de aminoácidos, ligadas a grupos prostéticos.
Glicoproteínas ( Glicídio)
Lipoproteínas (Lipídio)
Fosfoproteínas (Ác. Fosfórico)
Cromoproteínas (Pigmento)
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Estrutura das proteínas
A forma ou dobramento de uma proteína é determinada pela sua seq. de AAs.
Formas ou dobramentos semelhantes ocorrem em diferentes proteínas.
Estrutura primária, secundária, terciária e quaternária
Conformação a-hélice e b-preguiada
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 Níveis de organização
	As proteínas apresentam 4 níveis de organização:
 - Estrutura primária: se refere a seqüência de aa. e determina o nível estrutural. Importância biológica é ex. na anemia falciforme, onde a substituição de apenas um aa provoca profundas mudanças biológicas. 
 
- Estrutura secundária: reflete organização espacial dos aa próximos na cadeia. Resultam da formação de pontes de hidrogênio entre os grupos N-H 
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Estrutura terciária: como uma cadeia polipeptídica está enovelada,quando regiões helicoidais que se dispõem entre si. A estabilidade mantida através de:
· a) pontes de hidrogênio entre grupos peptídicos não envolvidos na estrutura secundaria, por pontes de hidrogênio entre os grupos R.
·  b) por interações hidorfóbicas e ionicas entre grupos carregados e por ligações S-S.
Estrutura quaternária: Refere-se à disposição que adotam as subunidades protéicas que formam a molécula
 
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Estrutura das proteínas:
Estrutura Primária
	É a própria cadeia peptídica, formada pela sequência de aminoácidos iguais ou diferentes entre si.
A
...
B
C
A
D
C
A
B
...
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Estrutura das proteínas:
Estrutura Secundária
	É a estrutura primária “enrolada” em forma de espiral ou helicoidal.
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Estrutura das proteínas:
Estrutura Terciária
É a disposição espacial assumida pela estrutura anterior.
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Estrutura das proteínas:
Estrutura Quaternária
Resulta da união de várias “espirais”, assumindo formas espaciais bem definidas. 
Proteína
globular
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Estrutura de proteínas
Secundária 	 Terciária	 Quaternária 
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Ligações importantes para o dobramento de uma proteína
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A maioria das proteínas e muitas moléculas de RNA dobram-se em uma conformação estável. Se as ligações não covalentes que mantêm esta conformação forem desfeitas, a molécula perde a sua função biológica
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Algumas proteínas importantes:
Caseína : leite
Musina : saliva
Hemoglobina e mioglobina: sangue
Albumina: ovo
Queratina: cabelos, unhas
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Algumas proteínas importantes:
Insulina : hormônio regulador
Actina : músculos
Miosina: músculos
Colágeno: ossos
Gelatina: ossos, cartilagem
Elastina: pele, cabelos
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EXEMPLO DE PROTEÍNA GLOBULAR: (Hemoglobina)
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GRUPO HEME DO ANEL PORFIRÍNICO
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PAPEL DA HEMOGLOBINA 
Se liga com O2, e é transportado, quando o estado de oxidação do átomo de Ferro do anel porfirínico for 2 +
Deixa molécula de O2 nos tecidos, influenciado por estímulo externo ou internos que modifica o pH e temperatura do ambiente, essa mudança leva átomo de Ferro do anel porfirínico para 3 +
 Fe2+.......O2 → Fe3+........CO2 
EQUAÇAO DE EQUILÍBRIO DA HEMOGLOBINA 
(OXI E DESOXI) COM INFLUÊNCIA DO pH
 HbO2 + H+ HbH+ + O2 
Oxiemoglobina Desoxiemoglobina
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HEMOGLOBINA
Desoxihemoglobina
Estado T (tensa) baixa afinaidade por oxigênio
Oxiemoglobina
Estado R (relaxada) alta afindade pelo oxigênio
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MIOGLOBINA
Presente no coração e músculo esquelético, funciona como reservatório de oxigênio, aumentando a velocidade de transporte de oxigênio dentro da célula. Diferentemente da Hemoglobina que é encontrada em eritrócitos.
ESTRUTURA PRIMÁRIA COM APENAS UM ÚNICO GRUPO HEME
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INSULINA
Estrutura: composto de 51 aminoácidos 
Sintetizado na forma de pré-hormônio
Hormônio associado a abundância de energia
É um hormônio polipeptídico produzido pelas células beta da Ilhota de Langerhans
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FÓRMULA EM SEQUÊNCIA DE AMONOÁCIDOS DA INSULINA
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PROTEINAS FIBROSAS
01 – COLÁGENO – Proteína mais abundante no corpo humano, sendo rígidas e insolúvel. Pode estar dispostas em fibras paralelas e fornece grande tração mecânica.
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Proteínas fibrosas: 
Estruturais (Colágeno e Elastina e Queratina) 
Fibras de colágeno
Fibroblasto
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COLÁGENO
O colágeno é a principal proteína da matriz e a mais abundante nos animais (25% da massa total de proteínas celulares). Existem mais de 25 cadeias de colágenos descritas, cada uma codificada por um gene. É possível a formação de 10.000 tipos de hélices triplas formadas por diferentes cadeias de colágenos, mas apenas 20 tipos foram encontradas 
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COLÁGENO
Fibrilas de colágeno possuem de 10 a 300 nm em diâmetro e várias centenas de mm em comprimento na matriz extracelular.
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SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS DO COLÁGENO
---Gly--Leu--Hyp--Gly--Pro--Hip--Gly--Ala---Hyp---
DOENÇAS DO COLÁGENO
a) Síndrome de Ehlers-Danlos – Caracterizada pela muita elástica, em função de defeitos hereditários na molécula de colágeno. Ex: Contorcionistas de circo.
b) Osteogênese imperfeita – Conhecida como síndrome dos ossos frágeis. Ex: Pessoas muito corcunda.
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SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS DO COLÁGENO
DOENÇAS DO COLÁGENO
Síndrome de Ehlers-Danlos
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SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS DO COLÁGENO
DOENÇAS DO COLÁGENO - Síndrome de Ehlers-Danlos
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SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS DO COLÁGENO
b) Osteogênese imperfeita – Conhecida como síndrome dos ossos frágeis. Ex: Pessoas muito corcunda.
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 PROTÉINA FIBROSAS -ELASTINA
Elastina: Fornece elasticidade aos tecidos, é uma proteína hidrofóbica (750 aas) rica em prolina e glicina e não é glicosilada. São secretadas e montam fibras elásticas.
 Elastina constitui 50% do peso seco da AORTA.