Bioquímica geral

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BIOMOLÉCULAS Derivada de hidrocarbonetos, com átomos de hidrogênio substituídos por uma variedade de grupos funcionais. Obrigatoriamente o C faz sempre 4 ligações, independente se for ligações simples, dupla ou tripla com outros átomos. As ligações triplas são raras em biomoléculas. Função Orgânica Fórmula Geral ÁLCOOL R-OH (OH ligado a C saturado) FENOL 
 ÉTER R1-O-R2 ALDEÍDO R1-CHO CETONA R1- CO-R2 ÁCIDO CARBOXÍLICO 
 R-COOH 
 ÉSTER O || R1-C-O-R2 AMINA R1-NH2 (primária) R2 | R1-N-H (secundária) R2 | R1-N- R3 (terciária) AMIDA O || R-C-NH2 
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ÁGUA Define as solubilidades de outras substâncias às suas propriedades químicas e, determina o comportamento de outras moléculas em solução. GELO: as ligações de pontes hidrogênio (ligações fracas) entre moléculas de água fornecem as forças coesivas que fazem da água um líquido a temperatura ambiente e favorecem o ordenamento das moléculas que é típica da água cristalina. Quando uma mesma molécula possuir partes apolares e polares, ela será chamada de ANFIPÁTICA. COMPLEXO ENZIMA-SUBSTRATO: enquanto separadas, tanto a enzima como o substrato forçam as moléculas de água da vizinhança a formar uma concha ordenada. A ligação do substrato à enzima libera um pouco da água ordenada, resultando em aumento da entropia que fornece um empurrão termodinâmico em direção à formação do complexo enzima-substrato. As interações não covalentes: pontes de hidrogênio, interações iônicas, de van der Waals e interações hidrofóbicas são fracas, sendo essenciais para o organismo porque podem ser facilmente quebradas. Propriedades coligativas: são a pressão de vapor, ponto de evaporação, ponto de fusão e pressão osmótica, estas possuem a mesma base onde a concentração de agua é menor nas soluções do que na água pura. Citocromo F: possui um canal de próton onde a água está ligada, está é a parte maquinaria de captação de energia da fotossíntese. Osmose: é a movimentação da água através da membrana semipermeável devido a diferença de pressão, meios isotônicos, hipertônicos e hipotônicos. Ionização da água, ácidos fracos e bases fracas: a água se dissocia parcialmente, sendo considerada um eletrólito fraco. Moléculas de água têm pequena tendência a se ionizar, produzindo um íon hidrogênio (próton, H+) e uma hidroxila (OH-). E este H+ são imediatamente hidratados até íons hidroxônio ou hidrônio (H3O+). A ionização da água é descrita por uma expressão de equilíbrio na qual a concentração da substância-mãe é o denominador e as concentrações dos produtos dissociados são o numerador: K = [H+] [OH-] [H2O] K é a constante de dissociação. O valor de Kw, a constante de ionização da água, constante de dissociação da água ou produto iônico da água, é 10-14 M2 a 25 °C. Soluções com [H+] = 10-7 M são ditas neutras, as com [H+] > 10-7 M são ditas ácidas e as com [H+] < 10-7 M são ditas básicas. A maioria das soluções fisiológicas apresenta concentrações do íon hidrogênio próximas da neutralidade. O logaritmo negativo, de base 10, da concentração hidrogeniônica e que ficou conhecida como pH. Quanto mais alto for o pH, menor será a concentração de H+; quanto menor for o pH, maior será a concentração de H+ . O pH da água pura é 7,0, ao passo que soluções ácidas têm pH < 7,0 e soluções básicas têm pH > 7,0. A expressão pOH é algumas vezes usada para descrever a basicidade, ou a concentração OH- de uma solução. Um ácido é uma substância que pode doar prótons (como na definição de Arrhenius), e uma base é uma substância que pode aceitar um próton. 
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Ácidos fortes são aqueles que estão quase que completamente dissociados em solução aquosa. Os ácidos fracos têm, comparativamente, menor tendência em ceder prótons, logo, liberam menores quantidades de H+. Portanto, a constante de equilíbrio para uma reação ácido-base é expressa como uma constante de dissociação, com a concentração dos "reatantes" no denominador e as concentrações dos "produtos" no numerador. Sistema tampão do bicarbonato, a equação de Henderson- Hasselbalch prediz como mudanças na [HCO3-] e na pCO2 influenciam o pH. Os tampões ou soluções tamponantes são misturas reguladoras do pH. Essas soluções, de ácidos fracos e suas bases conjugadas, exibem o fenômeno de tamponamento - a tendência de uma solução para resistir mais efetivamente a uma mudança de pH, em seguida à adição de um ácido ou uma base forte. Várias definições têm sido propostas para as soluções tamponantes em função de suas composições ou propriedades. Por exemplo: São substâncias que mantêm o pH de uma solução, apesar de serem nela introduzidos ácidos e bases. São quase sempre formadas por ácidos fracos e seus sais; 
São soluções de ácidos fracos ou de bases fracas e seus sais; 
São soluções que apresentam a capacidade de impedir grandes variações no pH; 
São soluções formadas por um ácido fraco e seu respectivo sal de base forte ou por uma base fraca e seu respectivo sal de ácido forte. A equação também é útil para calcular as quantidades das formas iônicas de grupos acídicos e básicos. Por exemplo, muitas drogas são ácidos fracos ou bases fracas. Titulação : Adição de um ácido em um meio que contém base ou vice-versa. CARBOIDRATOS Os monossacarídeos, açúcares simples ou oses consistem de uma única unidade e, são chamados de poliidroxialdeído ou poliidroxicetona. O monossacarídeo mais abundante na natureza é o açúcar com seis carbonos, a molécula D- glicose. As maiores famílias são as Aldoses e Cetoses. Os monossacarídeos podem ser oxidados por agentes oxidantes relativamente suaves, tais como íons férrico (Fe+3) ou cúprico (Cu+2). Os oligossacarídeos são compostos por cadeias curtas de unidades monossacarídicas, ou resíduos, unidos entre si por ligações características, chamadas ligações glicosídicas. Dissacarídeos são duas unidades monossacarídicas unidas através de ligação glicosídica, suas terminações possuem “ose” e são mais abundantes que os demais.Exemplo típico de dissacarídeo é a sacarose (açúcar da cana) constituída pelos açúcares de seis carbonos: D-glicose e D-frutose. Os polissacarídeos são polímeros que contêm mais de 20 unidades de monossacarídeos. De reserva: O amido e o glicogênio. GLICOCONJUGADOS: agem como moléculas informacionais: 
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Proteoglicanos: São macromoléculas formadas por cadeias de glicosaminoglica-nos ligados a uma proteína 85 á 95% de CH. Glicoproteínas: São oligossacarídeos ligados covalentemente a uma proteína. Ex: anticorpo-antígeno. O cérebro é rico em glicoproteínas que auxiliam na trans-missão nervosa Glicolipídeos: São oligossacarídeos ligados covalentemente a um lipídeo. Função das interações lectina-ligante na migração de linfócitos para os sítios de infecções ou lesões. PROTEÍNAS A estrutura tridimensional de uma proteína é determinada por sua seqüência de aminoácidos, ela determina a função de uma proteína e a conformação de uma proteína é estabilizada, em grande parte, por interações fracas (não-covalentes). Estrutura Primária: É mantida por ligações covalentes (ligações peptídicas) que ligam os Aa. Sendo uma ligação de caráter de dupla ligação. Rígida e planar. Configuração trans: porque o O2 e H estão com estruturas de lados diferentes. Sem carga, porém polar: Porque envolvem átomos de duplas ligação não tem liberdade de rotação. Estrutura secundária: se dispõe espacialmente, não é uma estrutura tridimensional aleatória e, sim, por arranjos regulares conforme a seqüência de Aa apresentada, que por sua vez é determinada pelos genes (DNA):  a-hélice: O fio protéico (estrutura primária) fica enrolado como um fio de telefone (forma helicoidal), devido à projeção espacial da ligação peptídica. A mola consiste em uma série de voltasda cadeia de Aa unidas através de ligações de hidrogênio (entre o H do NH2 de um Aa e o O da C=O do grupo ácido de outro Aa).  -folhas ou -lâminas: Pode ser intracadeia ou intercadeia, um segundo tipo de estrutura secundária, a lâmina -pregueada, consiste de um feixe de polipeptídios paralelos unidos por ligações de hidrogênio (lado a lado com contato próximo). São estabilizadas por ligações de H intermoleculares entre ligações peptídicas. Estrutura terciária: Proteínas fibrosas  Todos são insolúveis em água, pois possuem alta concentração de resíduos de aminoácidos hidrofóbicos.  Cadeias polipeptídicas em arranjos de folhas ou feixes  Geralmente apresentam um único tipo de estrutura secundária  São proteínas que fornecem suporte, dão forma e proteção externa aos vertebrados. Ex: α- queratina, colágeno e a fibroína da seda. Proteínas globulares  Sua resistência é aumentada pelas ligações covalentes entre as cadeias polipeptídecas nas “cordas” multi-helicoidais.  Cadeias polipeptídicas enoveladas em forma esférica ou globular  Geralmente costumam conter diversos tipos de estruturas secundárias(α-hélice, β- dobras β)  São enzimas e proteínas regulatórias. Ex: mioglobina e hemoglobina. Colágeno: 
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 São proteínas de fibras fortes e insolúveis e são um dos principais componentes resistentes ao estresse dos tecidos conjuntivos como tendões, cartilagens, na matriz orgânica dos ossos e na córnea dos olhos.  Uma única molécula de colágeno é constituída de 3 cadeias polipeptídicas (polímeros de tropocolágeno) mantido por ligações de H. Estrutura Quaternária: Arranjo das subunidades protéicas (cadeias polipeptídicas) em complexos tridimensionais. Ex: hemoglobina. Desnaturação protéica • Perda da estrutura tridimensional, suficiente para causar perda da função. 
• As proteínas podem ser desnaturadas pelo calor, extremos de pH, por certos solventes orgânicos (álcool e acetona), por certos solutos (uréia, detergentes). AMINOÁCIDOS Aminoácidos essenciais: são aqueles que o organismo não consegue sintetizar, mas mesmo assim são necessários para o funcionamento do organismo. Aminoácidos não essenciais: são aqueles os quais o organismo humano é capaz de sintetizar. L-aminoácidos são os que apresentam o grupo amino à esquerda e os D-aminoácidos os que o têm à direita. Quase todos os compostos biológicos com centro quirais ocorrem naturalmente em apenas uma forma estereoisomérica, D ou L. Os aminoácidos nas moléculas protéicas são sempre L-estereoisômeros. Os D-aminoácidos foram encontrados apenas em pequenos peptídeos da parede de células bacterianas e em alguns peptídeos que agem como antibióticos. Quase todos os compostos biológicos com centro quirais ocorrem naturalmente em apenas uma forma estereoisomérica, D ou L. Os aminoácidos nas moléculas protéicas são sempre L-estereoisômeros. Os D-aminoácidos foram encontrados apenas em pequenos peptídeos da parede de células bacterianas e em alguns peptídeos que agem como antibióticos. A histidina é o único aminoácido primário que possui uma cadeia lateral com um PKa próximo da neutralidade. Em muitas reações catalisadas por enzimas, um resíduo de histidina facilita a reação ao servir como doador ou aceptor de prótons. NUCLEOTIDEOS: Atuam como moeda energética. Ex: ATP. Participam da sinalização celular, atuando como elo químico essencial na resposta das células aos hormônios e outros estímulos extracelulares. Ex. cAMP. São constituintes dos ácidos nucléicos (DNA-desoxirribonucleotídeo, RNA-ribonucleotídeo). O nucleotídeo é formado por uma pentose, um grupo fosfato e uma base nitrogenada que pode ser purínica ou pirimídica. 
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 Características dos ácidos nucléicos: - Esqueleto estrutural: fosfato e a pentose. - Os esqueletos do DNA e do RNA são hidrofílicos. - OH das pentoses formam pontes de hidrogênio com a água. - As cargas negativas dos fosfatos são neutralizadas por interações iônicas com cargas positivas das proteínas ou íons metálicos. Interações importantes entre as bases nitrogenadas: • Van der Waals (empilhamento): Ajuda a minimizar o contato das bases como a água, são importantes na estabilidade estrutural tridimensional dos ácidos nucleicos. • Pontes de hidrogênio (pareamento): Faz a ligação a de A com T ( ou U) e G liga- se à C. Esse pareamento permite a duplicação da informação genética.  As pontes de hidrogênio entre as bases permitem uma associação complementar de duas fitas de DNA, ou de uma fita simples de RNA com o DNA (síntese de proteínas e replicação do DNA). A citosina se liga a guanina tanto no DNA quanto no RNA, através de três pontes de hidrogênio, já no caso da adenina quando é no DNA ela se liga com a timina, e no RNA com a uracila, ambas através de duas pontes de hidrogênio. Replicação do DNA : Um processo semi-conservativo  Enzima: DNA polimerase ,Cada fita mãe atua como molde para guiar a síntese das fitas filhas.As fitas são antiparalelas, não são idênticas nem na composição nem na sequencia de bases. Na verdade elas são complementares entre si. Desnaturação do DNA : Também chamado de fusão. - cada espécie de DNA possui uma temperatura de desnaturação característica; - quanto maior seu conteúdo de pares de base maior (C=G) será a temperatura para a desnaturação e são mais hidrofóbicos. 
- quanto maior seu conteúdo de pares de bases menor (A=T) será a temperatura para a desnaturação; 
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- a separação das fitas “in vivo” ocorre durante os processos de replicação e transcrição; Hibridização do DNA:  capacidade de duas fitas complementares de DNA de parear uma com a outra.  possibilita a detecção de seqüências de DNA semelhantes em duas espécies diferentes ou em uma única espécie. O DNA também pode ser danificado por reagentes químicos introduzidos no ambiente como produtos da atividade industrial. Duas classes proeminentes de tais agentes são: agentes desaminantes, particularmente o ácido nitroso ou compostos que podem ser metabolizados em ácido nitroso ou nitritos e agentes alquilantes. LIPIDIOS: As gorduras e óleos são reservas derivados de ácidos graxos. Os ácidos graxos são ácidos carboxílicos com cadeias de hidrocarboneto variando de 4 a 36 carbonos. Sua característica é a insolubilidade em água. FUNÇÕES BIOLÓGICAS: Reserva energética, Formação da bicamada lipídica, Eventos de sinalização intra e intercelular. 
CLASSIFICAÇÃO: Lipídeos de armazenamento; Lipídeos estruturais em membranas; Lipídeos como sinais, cofatores e pigmentos; Os ácidos graxos podem se: Saturados: onde apresentam apenas ligações simples. Insaturados: onde apresentam tanto ligações simples e duplas. As duplas ligações tem configuração CIS, porém podem se apresentar na forma TRANS. Ex: gordura hidrogenada. 
Quanto ao número de ligações duplas:Monoinsaturado: apresentam apenas uma dupla ligação. Poliinsaturado: apresenta duas ou mais duplas ligações. São importantes para nutrição humana. SÃO CLASSIFICADOS EM:  Simples: mesmo ácido graxo nas três posições. 
 Mistos: dois ou mais ácidos graxos diferentes, sendo que o C1 é saturado, o C2 insaturado e o C3 pode ser saturado ou insaturado. Os triacilgliceróis (TAG) armazenam energia: Animais vertebrados: adipócitos armazenam grandes quantidades de TAGs como gotículas de gordura. Plantas: os TAGs são armazenados como óleos nas sementes de muitos tipos de plantas, fornecendo energia durante o processo de germinação da semente. Nas células eucarióticas: formam gotículas microscopias de óleo no citosol, que serve como depósito de energia (combustível). A hidrólise dos TAGs se dá pela ação enzimática ou por meio de álcalis, liberando ácidos graxos. Estão presentes nos adipócitos e sementes em germinação. Muitos alimentos contêm triacilgliceróis (TAGs): óleos vegetais (óleo de milho, oliva): são compostos principalmente por TAGs com ácidos graxosinsaturados, por isso são líquidos a temperatura do ambiente. HIDROGENAÇÃO: processo no qual o ácido graxo perde algumas duplas ligações. É o processo de formação da margarina. gordura animal: TAG contendo ácido graxo saturado, por isso ela é sólida e gordurosa a temperatura ambiente. 
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ENZIMAS A maioria das enzimas são proteína, exceto por pequenos grupos de moléculas de RNA catalíticas. Elas as catalisadoras das reações. Algumas enzimas não requerem outros grupos químicos além dos resíduos de Aa para sua atividade. Outras requerem além da estrutura protéica nativa, um componente químico adicional para apresentar atividade catalítica: Co-fatores→ um ou mais íons inorgânicos, tais como Fe2+, Mg2+, Mn2+ ou Zn2+. 
Coenzimas→ complexo orgânico ou molécula metalorgânica. (vitaminas são precursoras das coenzimas). As enzimas são classificadas pelas reações que catalisam: • Oxirredutase - transferências de elétrons. 
• Transferases - transferências de grupos funcionais. 
• Hidrolases - reações de hidrólise. 
• Liases - adição de grupos nas duplas ligações ou remoção de grupos. 
• Isomerases - transferência de grupos dentro de uma mesma molécula para formar isômeros. 
• Ligases - formando ligações por meio de reação de condensação. As enzimas são geralmente específicas para seus substratos: → Enzima Relativa: degrada mais de um substrato. → Enzima Absoluta: degrada somente um substrato. As enzimas apresentam pH ótimo (pH no qual a atividade catalítica é máxima). A energia de ativação é reduzida pelas interações enzima-substrato. Redução a energia de ativação:  Interações covalentes: reações transitórias entre os substratos e grupos funcionais das enzimas (cadeias laterais de aa, íons metálicos). 
 Interações não covalentes: interações fracas (pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas). Ligação de um substrato numa enzima: a formação de cada interação fraca no complexo ES é acompanhada pela liberação de uma pequena quantidade de energia livre que fornece um grau de estabilidade para a interação, essa energia derivada da ES, chama-se energia de ligação (essa energia é a principal fonte de energia livre usada pela ES para diminuir a energia de ativação e contribui para especificidade de cada enzima, pois cada enzima libera uma quantidade x de energia de ligação). Os inibidores são agentes moleculares que interferem com a catálise, diminuindo ou interrompendo as reações enzimáticas. São classificados em: • Inibidores irreversíveis: destroem grupos funcionais das enzimas 
• Inibidores reversíveis: ligam se reversivelmente as enzimas, de três tipos; competitivo, incompetitivo e misto. 
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VITAMINAS Normalmente são as co-enzimas das reações. Nove vitaminas são classificadas como hidrossolúveis as quis são: ácido fólico, cobalamina, ácido ascórbico, peridoxina, tiamina, niacina, riboflavina, biotina e ácido pantotênico. E quatro vitaminas são lipossolúveis sendo elas: Vitamina A, D, K e E. Classificação: *LIPOSSOLÚVEIS: Vitamina A – retinol FUNÇÃO: Promoção do crescimento, manutenção da reprodução, diferenciação e manutenção dos tecidos epiteliais, visão. Os retinol controlam a expressão do gene da queratina na maior parte dos tecidos epiteliais do corpo. DEFICIÊNCIA: Impotência, cegueira noturna, retardo no crescimento e o crescimento ósseo é mais lento e xeroftalmia (ressecamento da córnea). FONTES: fígado, rim, manteiga, gema de ovo, frutas, nata, vegetais amarelos e verde-escuros. Vitamina D Faz a regulação do metabolismo de cálcio por 3 forma: 1º aumenta captação de cálcio pelo intestino 2º minimiza perda de cálcio pelo rim; 3º estimula a reabsorção ósseo quando necessária. FUNÇÃO: regula o metabolismo de cálcio e fósforo. FONTES: óleo de peixe, fígado e gema de ovo. ** toxicidade pode levar a deposição de cálcio em muitos órgãos (artérias e rins). VITAMINA K FUNÇÃO: coagulação sangüínea FONTES: repolho, couve-flor, espinafre, gema de ovo e fígado, também é sintetizada por bactérias intestinais. DEFICIÊNCIA: hemorragias ** toxicidade: anemia hemolítica e icterícia no lactente. Vitamina E- TOCOFEROL FUNÇÃO: antioxidante natural, estabilização das membranas celulares, protege os ácidos graxos. FONTES: óleos vegetais, fígado e ovos. DEFICIÊNCIA: sensibilidade dos eritrócitos a peróxidos e aparecimento de membranas celulares anormais. *HIDROSSOLÚVEIS: TIAMINA – B1 FUNÇÃO: participa no funcionamento do sistema nervoso, intervém no metabolismo de glicídeos, no crescimento e manutenção da pele. FONTES: carnes, gema de ovo, leveduras, legumes secos. DEFICIÊNCIA: Beribéri e Síndrome de Wernick- Korsakoff. Vitamina B2 (Riboflavina) Suas formas ativas são flavina mononucleotídeos e flavina adenina dinucleotídeos. FUNÇÃO: intervém no metabolismo de glicídeos e proteínas, efetua uma atividade oxigenadora (respiração celular), intervém na integridade da pele, mucosas e sistema ocular. FONTES: carnes, laticínios, cereais, leveduras e vegetais verdes. SINTOMAS: dermatite, queilose e glossite. Vitamina B3 (Niacina) 
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 É derivado do ácido nicotínico e ocorre na dieta. FUNÇÃO: intervém no metabolismo de glicídeos, proteínas e lipídeos, intervém na circulação sangüínea, no crescimento, na cadeia respiratória e no sistema nervoso. FONTES: carnes, laticínios, fígado, rins, ovos, amendoim. DEFICIÊNCIA: Pelagra (dermatite, diarréia, demência), doença que envolve a pele, o trato gastrointestinal e o SNC. ***A niacina é usada no tratamento da hipelipoproteinemia do tipo II b na qual VLDL e LDL estão elevados, ela inibe a lipólise no tecido adiposo, ou seja os ácido graxos que iam para circulação, não vão mais os quais o fígado utiliza como percussores da síntese de triacilglicerois, necessário para produção de VLDL e do seu derivado LDL, assim é diminuído tanto o VLDL,como o LDL. Vitamina B5 – Ácido pantotênico FUNÇÃO: componente da CoA. Utilizada na síntese de ácidos graxos, acetil-CoA, succinil-CoA. FONTES: fígado, ovos, verduras, amendoim, chocolate. DEFICIÊNCIA: fadiga, cãibras musculares, insônia, dores e cólicas abdominais. Vitamina B6 (Piridoxina) É termo coletivo da piridoxina, piridoxal e piridoxamina. Todos derivados da piridina. A piridoxina ocorre principalmente em plantas; A piridoxal e piridoxamina são encontradas em origem animal; FUNÇÃO: metabolismo de proteínas e aminoácidos, formação de glóbulos vermelhos, células e hormônios, ajuda no equilíbrio de sódio e potássio. FONTES: fígado, carne, gema de ovo, trigo e milho. DEFICIÊNCIA: irritabilidade, depressão, anemia sideroblástica. Vitamina B8 – Biotina FUNÇÃO: participa na transferência enzimática e incorporação de CO2 FONTES: fígado, leite e gema de ovo. DEFICIÊNCIA: não ocorre naturalmente porque a vitamina é amplamente distribuída nos alimentos. Grande necessidade desta vitamina é suprida pelas bactérias intestinais. Porém se houver adição de clara de ovos crus á dieta como fonte de proteína induz sintomas de deficiências como: dermatite, glossite, perda de apetite e náusea, pois a clara possui uma glicoproteína, a avidina, que se liga fortemente á biotina e impede a sua absorção pelo intestino. E para ocorrer essa deficiência seria necessária a indução de 20 ovos por dia. Vitamina B9 - Ácido fólico FUNÇÃO: intervém no crescimento e divisão celular, formação de glóbulos vermelhos. FONTES: fígado, carnes, verduras, cereais integrais e folhas verdes. DEFICIÊNCIA: causa anemia megaloblástica (diminui a síntese de DNA celular). Vitamina B12 (Cobalamina) FUNÇÃO: intervém na elaboração de células, síntese de hemoglobina e atua no sistema nervoso. FONTES: fígado, leite, ovos, carnes (porco e frango), ostras, camarões frescos; DEFICIÊNCIA: causa anemia megaloblástica. A má-absorção no intestino resulta em anemia perniciosa. Colina FUNÇÃO: mobiliza as gorduras do fígado (ação lipotrópica)e é importante na formação do neurotransmissor acetilcolina além de agir com o ativador de plaquetas. É ainda importante como componente de fosfolipídeos. A colina é 
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fornecedora de radicais metila, essenciais para trocas metabólicas. Atua em combinação com a vitamina B12. FONTES: gema de ovos, fígado e amendoim. DEFICIÊNCIA: provoca acúmulo de gorduras no fígado, cirrose, aumento na incidência de câncer de fígado, lesões hemorrágicas dos rins e falta de coordenação motora. Vitamina C (ácido ascórbico) FUNÇÃO: formação e manutenção do colágeno, antioxidante e ajuda na absorção do ferro ( no intestino). FONTES: frutas cítricas, batatas (casca), tomates e vegetais verdes. DEFICIÊNCIA: escorbuto ** toxicidade causada pelo ácido deidroascórbico.