Átomos, Moléculas, Íons e Biomoléculas

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Átomos, moléculas, íons e biomoléculas
- Matéria: Principal característica é o grau de organização (baixa entropia), que é garantida pelo átomo.
- Átomo: Menor estrutura neutra da matéria, estrutura que conserva as propriedades dos elementos químicos e é capaz 
de reagir quimicamente. Raramente existem na forma livre: tendem a se transformar em moléculas ou íons.
Modelo de Heisenberg
- O átomo moderno da mecânica ondulatória: os elétrons ocupariam posições estatísticas (probabilidade), no espaço em 
torno do núcleo. Essas posições devem ser imaginadas em função do Tempo — logo a presença dos elétrons no 
mesmo lugar não é simultânea, eles não se chocam.
Ligação iônica
- Transferiencia completa de elétrons
- Quem cede fica + e quem recebe fica - (cátion e ânion).
- Cargas não se neutralizam
- São ligações fortes
- Formam as falsas moléculas, os pares iônicos: facilmente desfeitos em solução (presença de outros íons) e na 
presença de campo elétrico.
Ligação covalente
- Troca mútua de elétrons (cada átomo cede e recebe o mesmo número de elétrons).
- Átomos permanecem neutros
- Tipos de ligações: alfa e pi
- Formam as verdadeiras moléculas: É uma ligação fechada, pois nenhum outro átomo pode participar sem que essa 
ligaçnao seja quebrada.
- Exemplos: Água, uréia, aminoácidos e fármacos em geral.
Ligações secundárias ou moleculares (foças do campo elétrico)
- X — O — H . . . O — X
- Embora fraca, a grande eletronegatividade do sistema dificulta o rompimento da ligação.
- Há ligações H entre moléculas (intermoleculares) e no interior de uma mesma molécula (intramoleculares).
- Algumas macromoléculas podem possuir várias ligações H, tendo sua força importância considerável para a 
manutenção da conformação da molécula.
Ligações hidrofóbicas
- Repulsão de solvente aquoso a grupos moleculares
- Responsável pela manutenção de estruturas macromoleculares (proteínas, lipoproteínas e lipídeos).
- As ligações hidrofóbicas se enfraquecem quando o solvente dissolve os grupos hidrofóbicos (solvente hidrofóbico).
Ligações de Van de Waals
- Resultam da atração de elétrons de uma molécula pelos núcleos de outra.
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- Responsável pela manutenção de estruturas macromoleculares (interação de monômeros na formação de polímeros, 
ligação antígeno-anticorpo, ligação enzima-substrato).
- Raio de ação curto, forças muito pequenas.
Dipolos permanentes e induzidos
- Alteração entre pólos opostos de macromoléculas
- Esses pólos são formados pela distribuição assimétrica de cargas elétricas na molécula, gerando dois polos (dipolo), 
um positivo e outro negativo.
- Dipolos permanentes: As cargas estão incorporadas na própria estrutura (água).
- Dipolos induzidos: Moléculas carregadas se aproximam de outras, gerando a distribuição assimétrica de cargas.
- Imporante na interaçnao de mensageiros com receptores
- Se orientam no Campo elétrico
Ressonância
- Oscilação de elétrons entre duas partes de uma molécula, gerando um dipolo alternante.
- O deslocamento do elétron exige ligação π entre os átomos envolvidos.
- Moléculas ressonantes oscilam em campo eletromagnético.
Forças Coulômbicas de atração e repulsão (ligações sal)
- São as mais fortes, derivam de campos elétricos intensos
- Importantes na manutenção da estrutura de proteínas, abertura e fechamento de canais.
- — COO-, NH—
Prótides
- Composição: C, H, N, O a maioria S e alguns P, Fe, Zn, Cn e Mn.
- São compostos orgânicos.
- Funções: catálise
 transporte, contração, proteção, ataque, regulação e manutenção de estruturas.
Biomoléculas
- Moléculas sintetizadas naturalmente pelos sistemas biológicos.
- A evolução genética, morfológica ou funcional representa uma manifestação macroscópica da evolução das 
biomoléculas. Essa evolução se faz pelo princípio de ajustamento ao ambiente (forma e função), modificações que 
ocorrem ao acaso e necessidade.
- Primário: Cadeia polipeptídica (OC-NH), um grupo amino terminal e uma carboxila terminal.
- Secundário: Hélices, B-estruturas, tipo colágeno
- Biomoléculas: Glucídios, lipídios, protídios e nucleotídios.
Glucídios (sacarídeos)
- (CH2O)n
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- Função: Armazenamento de energia de fácil utilização
- Aumentam a solubilidade dos compostos.
- Hélices: a-hélice — giro em sentido horário, estável pelas ligações de H entre o CO e o NH. Bastante comum entre as 
proteínas.
- B-estruturas: Resultam do espichamento da a-hélice, menor frequência nas proteínas (B-queratina, cadeia R 
pequena).
- Tipo colágeno: Três cadeias polipeptídicas em hélice tríplice, rigidamente mantidas por ligações covalentes 
intercadeias. É a proteína mais abundante do corpo.
Lipídios
- Moléculas apolares (quase insolúveis em água)
- São hidrofóbicas pela presença de C e H
- Alguns lipídios possuem uma extremidade polar (solvatação direcional)
- Função: Estrutural (membrana celular), combustível para reações biológicas, proteção de superfícies, processos 
imunitários.
Conformação ativa e inativa — Desnaturação e renaturação de proteínas
- Terciário: Enrolamento espacial da cadeia polipeptídica. proteína assume formas variadas (albumina—globular; 
filamentosa—miosina). Dobras e contorções garantem a atividade biológica. Formam-se regiões que recebem o nome 
de sítios ativos (catalíticos, de ligação, hidrofóbicos, alostéricos).
- Quaternário: Associação íntima de cadeias polipeptídicas polímeros — associação de monômeros ou protômeros. A 
proteínas está em seu estado ativo (menor entropia), apresentando atividade biológica. 
* O uso de desnaturantes (uréia) rompem sucessivamente as estruturas quaternárias, terciária, secundária, 
permanecendo a primária — desnaturação da proteína (perda de atividade biológica).
* Em algumas proteínas pode-se obter a quase total renaturação (alguma se perde como entropia do processo).
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