Fichamento- Silvio1

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SILVERTHORN, Dee Unglaub. Fisiologia humana: uma abordagem integrada. Artmed 
editora, 2017. 
 
“[...] O corpo humano é bastante diferente das formas de vida primordiais, mas ainda somos 
um conjunto de substâncias químicas – soluções diluídas de moléculas dissolvidas ou 
suspensas dentro de compartimentos, como paredes lipídico-proteicas. Junções fortes entre 
átomos, conhecidas como ligações químicas, armazenam e transferem energia para dar 
suporte às funções vitais. Interações mais fracas entre e dentro de moléculas criam distintas 
formas para estas, permitindo que as biomoléculas interajam de forma reversível umas com 
as outras.[...]” (SILVERTHORN,2017.p.29) 
“[...] Existem quatro grupos principais de biomoléculas: carboidratos, lipídeos, proteínas e 
nucleotídeos. O corpo usa os três primeiros grupos para obter energia e na constituição dos 
componentes celulares. O quarto grupo, os nucleotídeos, inclui DNA, RNA, ATP e AMP 
cíclico, DNA e RNA são os componentes estruturais do material genético. O ATP (trifosfato 
de adenosina) e as moléculas relacionadas carregam energia, ao passo que o AMP cíclico 
(monofosfato cíclico de adenosina; AMPc) e compostos relacionados regulam o 
metabolismo[...]” (SILVERTHORN,2017.p.29) 
 “[...] Moléculas glicosiladas são moléculas às quais um carboidrato foi ligado. As proteínas 
combinadas com carboidratos formam glicoproteínas. Os lipídeos ligados a carboidratos 
formam glicolipídeos. Glicoproteínas e glicolipídeos, assim como as lipoproteínas, são 
componentes importantes das membranas celulares [...]” (SILVERTHORN,2017.p.29) 
“[...] Os elétrons são particularmente interessantes, pois eles possuem quatro papéis 
importantes na fisiologia: 1. Ligações covalentes. O arranjo dos elétrons na camada mais 
externa de energia de um átomo determina a capacidade de um elemento de se ligar a 
outros elementos. Elétrons compartilhados entre átomos formam ligações covalentes, as 
quais criam moléculas. 2. Íons. Se um átomo, ou molécula, ganha ou perde elétrons, ele 
adquire uma carga elétrica, transformando-se em um íon. Íons são a base para a sinalização 
elétrica no corpo. 3. Elétrons de alta energia. Os elétrons em certos átomos podem capturar 
energia do seu ambiente e transferir para outros átomos. Isso permite que a energia seja 
usada para síntese, movimento e outros processos vitais. A energia liberada também pode 
ser emitida como radiação. Por exemplo, a bioluminescência em vagalumes é a luz visível 
emitida por elétrons de alta energia retornando ao seu estado normal de baixa energia. 4. 
Radicais livres. Radicais livres são moléculas instáveis com elétron não pareado. Acredita-
se que estão relacionados ao processo de envelhecimento e desenvolvimento de certas 
doenças, como alguns cânceres.[...]” (SILVERTHORN,2017.p.33) 
“[...] Existem quatro tipos comuns de ligações, duas fortes e duas fracas. Ligações 
covalentes e iônicas são fortes porque requerem quantidades significativas de energia para 
que existam ou para que sejam quebradas. Pontes (ou ligações) de hidrogênio e forças de 
van der Waals são ligações mais fracas que requerem muito menos energia para se romper. 
Interações entre moléculas com diferentes tipos de ligação são responsáveis pelo uso e 
transferência de energia em reações metabólicas, assim como uma variedade de outras 
interações reversíveis. [...]”(SILVERTHORN,2017.p.33) 
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“[...] Moléculas formam-se quando átomos compartilham pares de elétrons, um elétron de 
cada átomo, para criar ligações covalentes.[...]” (SILVERTHORN,2017.p.33) 
“[...] Quando isso ocorre, o átomo com maior eletronegatividade desenvolve uma carga 
fracamente negativa, e o átomo com a menor eletronegatividade desenvolve uma carga 
fracamente positiva. Essas moléculas são chamadas de moléculas polares, uma vez que 
elas possuem extremidades positivas e negativas, ou polos. Certos elementos, 
particularmente nitrogênio e oxigênio, possuem uma forte atração por elétrons e são 
comumente encontrados em moléculas polares. [...]” (SILVERTHORN,2017.p.39) 
“[...] Uma molécula apolar é aquela cujos elétrons compartilhados são distribuídos tão 
uniformemente que não há regiões de carga parcial positiva ou negativa. Por exemplo, uma 
molécula composta principalmente por carbono e hidrogênio, como o ácido graxo, tende a 
ser apolar. Isso ocorre porque o carbono não atrai elétrons tão fortemente quanto o 
oxigênio[...]” (SILVERTHORN,2017.p.39) 
“[...] Ligações iônicas, também chamadas de atrações eletrostáticas, resultam da atração 
entre íons com cargas opostas. (Lembre-se do princípio que diz que cargas opostas se 
atraem e cargas de sinais iguais se repelem.) Em um cristal de sal estável, a forma sólida de 
NaCl ionizada, as ligações iônicas entre íons Na e o Cl mantêm a estrutura organizada.[..]”2 
(SILVERTHORN,2017.p.39) 
“[...] Uma ligação de hidrogênio é uma força atrativa fraca entre um átomo de hidrogênio e 
um átomo próximo de oxigênio, nitrogênio ou flúor. Não há perda, ganho ou 
compartilhamento de elétrons. Em vez disso, as regiões com cargas opostas nas moléculas 
polares se atraem[...]” (SILVERTHORN,2017.p.39) 
 “[...] As forças de van der Waals são atrações mais fracas e inespecíficas entre o núcleo de 
uma molécula e os elétrons dos átomos próximos. Dois átomos fracamente atraídos um pelo 
outro por forças de van der Waals se aproximam, até que estejam tão próximos que seus 
elétrons começam a repelir uns aos outros. Consequentemente, as forças de van der Waals 
permitem que os átomos se agreguem e ocupem uma quantidade mínima de espaço. Uma 
única força de van der Waals entre átomos é muito fraca.[...]” (SILVERTHORN,2017.p.39) 
“[...] O grau com o qual uma molécula pode se dissolver em um solvente é sua solubilidade: 
quão mais fácil uma molécula se dissolve, maior sua solubilidade. A água, o solvente 
biológico, é polar, portanto, moléculas que se dissolvem rapidamente na água são polares, 
ou iônicas, interagindo rapidamente com a água. Por exemplo, se cristais de NaCl são 
colados em água, regiões polares da molécula de água quebram as ligações iônicas entre 
sódio e cloreto, causando a dissolução dos cristais (FIG. 2.8a). Moléculas que são solúveis 
em água são chamadas de hidrofílicas [...]” (SILVERTHORN,2017.p.40) 
“[...] Interações moleculares não covalentes ocorrem entre muitas biomoléculas diferentes e 
muitas vezes envolvem proteínas. Por exemplo, as membranas biológicas são formadas 
pelas associações não covalentes de fosfolipídeos e proteínas. Além disso, proteínas 
glicosiladas e lipídeos glicosilados nas membranas celulares criam uma “capa de açúcar” na 
superfície das células, ajudando na agregação de células e na adesão. [...]” 
(SILVERTHORN,2017.p.46) 
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 “[...] Qualquer molécula ou íon que se liga à outra molécula é chamado de ligante. Os 
ligantes que se ligam a enzimas e trans- portadores de membrana também são chamados 
de substratos. Proteínas moleculares sinalizadoras e proteínas de fatores de transcrição são 
ligantes. [...] ( SILVERTHORN,2017.p 46) 
“[...] A ligação do ligante requer complementaridade molecular. Em outras palavras, o ligante 
e o sítio de ligação devem ser complementáreis ou compatíveis. Na ligação com proteínas, 
quando o ligante e a proteína se aproximam um do outro, as interações não covalentes 
entre o ligante e o sítio de ligação da proteína permitem que as duas moléculas se liguem. O 
grau de atração de uma proteína por um ligante é chama- do de afinidade pelo ligante. Se 
uma proteína tem uma alta afinidade por um determinado ligante, é mais provável que a 
proteína se ligue a ele do que a um ligante pelo qual tenha afinidade.[...]” 
(SILVERTHORN,2017.p 47) 
“[...]Ligantes competidores que possuem as mesmas ações são chamados de agonistas. Os 
agonistas podem ocorrer na natureza, como a nicotina, a substância encontrada em tabaco 
que imita a atividade do neurotransmissor acetilcolina pela ligaçãoao mesmo receptor. Os 
agonistas também podem ser sintetizados utilizando o conhecimento que os cientistas 
obtiveram do estudo dos sítios de ligação proteína-ligante. A capacidade de as moléculas 
agonistas imitarem a atividade de ligantes que existem na natureza levou ao 
desenvolvimento de muitos fármacos. ( SILVERTHORN,2017.p 48) 
“[...]A afinidade da proteína por um ligante nem sempre é constante. Fatores físicos e 
químicos podem alterar, ou modular, a afinidade de ligação ou podem até mesmo eliminá-la. 
Algumas proteínas devem ser ativadas antes de terem um sítio de ligação funcional. Isso 
forma proteínas estreitamente relacionadas, cuja função é similar, porém a afinidade por 
ligantes é diferente, são denominadas isoformas umas das outras. Por exemplo, a proteína 
hemoglobina para transporte de oxigênio tem múltiplas isomorfas. Uma molécula de 
hemoglobina tem uma estrutura quaternária composta por quatro subunidade ativação 
Algumas proteínas são inativas quando são sintetizadas na célula. Antes de uma proteína 
se tornar ativa, as enzimas devem cortar uma ou mais porções da molécula. Hormônios 
protéicos (um tipo de molécula sinalizadora) e enzimas são dois grupos que normalmente se 
submetem a esta ativação proteolítica. [...]”(SILVERTHORN,2017.p 49) 
[...] Modulação: a capacidade de uma proteína de se ligar a um ligante e iniciar uma 
resposta pode ser alterada por vários fatores, incluindo temperatura, pH e moléculas que 
interagem com a proteína. Um fator que influencia a atividade da proteína ou sua ligação é 
chamado de modulador. Existem dois mecanismos básicos pelos quais ocorre a modulação. 
O modulador ou muda a capacidade da proteína de se ligar ao ligante ou altera a atividade 
da proteína ou a sua capacidade para criar uma resposta resume os diferentes tipos de 
modulação. [...]” (SILVERTHORN, 2017.p 49) 
“[...]No entanto, a fisiologia é uma ciência experimental na qual os pesquisadores produzem 
hipóteses, ou suposições lógicas, sobre como os eventos ocorrem. As hipóteses são 
testadas a partir de experimentos planejados para coletar evidência que sustente ou refute a 
hipótese. Os resultados dos experimentos são publicados na literatura científica. Os 
profissionais da área da saúde consultama literatura científica em busca de evidências 
experimentais que os ajude na tomada de decisões clínicas. [...]” (SILVERTHORN, 2017.p 
49) 
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“[...] O corpo possui mecanismos capazes de monitorar se é necessário maior ou menor 
quantidade de uma proteína específica. Vias complexas de sinalização, muitas das quais 
também envolvem proteínas, estimulam uma célula em particular a sintetizar novas 
proteínas ou quebrar (degradar) as proteínas existentes. A produção programada de novas 
proteínas (receptores, enzimas e transportadores de membrana, em particular) é 
denominada regulação para cima (up-regulation). Inversamente, a remoção programada de 
proteínas é denominada regulação para baixo (down-regulation). Em ambas as situações, a 
célula é induzida a produzir ou remover proteínas para alterar sua resposta [...]” 
(SILVERTHORN, 2017.p 51) 
“[...] Nas concentrações baixas de ligante, a taxa de resposta é diretamente proporcional à 
concentração do ligante. Uma vez que a concentração de moléculas ligantes excede um 
certo nível, as moléculas de proteína não possuem mais sítios de ligação livres. As 
proteínas são totalmente ocupadas, e a taxa alcança um valor máximo. Essa condição é 
denominada saturação. A saturação é aplicada a enzimas, transportadores de membrana, 
receptores, proteínas de ligação e imunoglobulinas.[...]” ( SILVERTHORN,2017.p 53) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
_________________ 
Fichamento realizado por Larissa Silva Santos e Andressa Neri Cardoso como atividade da disciplina 
Fisiologia Humana ministrada pelo professor Ms.Silvio de Jesus Cruz Lima,no curso de Enfermagem 
da Faculdade Santíssimo Sacramento(FSSS),ao semestre 2022.2. 
A obra referenciada está disponível em artigo digital e na biblioteca da Faculdade Santíssimo 
Sacramento (FSSS). A 7ª edição do livro Fisiologia humana preserva sua característica principal ao 
oferecer uma abordagem integrada aos sistemas do corpo humano. Nesta edição, as áreas de 
neurobiologia, sistema digestório e fisiologia reprodutiva foram amplamente atualizadas para refletir 
descobertas recentes.