Resumo Síntese Proteica/Organelas/Digestão Intracelular - Biologia Celular II

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SINTESE PROTEICA
DNA (transcrição no núcleo) → RNA (tradução no citoplasma) → Proteínas
Transferência do núcleo para o citoplasma pelo complexo do poro
→ Nucleotídeos: unidade formadora dos ácidos nucleicos (DNA e RNA); é composto por um radical fosfato, uma pentose (ribose→RNA e desoxirribose→DNA) e uma base hidrogenada (adenina, guanina, citosina, timina e uracila)
→ DNA: ácido desoxirribonucleico, molécula de fita dupla formando uma dupla hélice; as fitas estão unidas pelas ligações de hidrogênio (A=T e C
→ RNA: ácido ribonucleico, molécula de fita simples; é dividido em RNA mensageiro (RNAm), RNA transportador (RNAt), RNA ribossômico (RNAr)
RNAm: mensageiro, leva a informação da sequencia proteica a ser formada, do núcleo para o citoplasma, onde ocorre a tradução; ele contém uma sequência de trincas correspondentes a uma das fitas do DNA; cada RNAm tipicamente possui informação transcrita a partir de um único gene e codifica uma única proteína 
O processamento do RNAm se dá por três etapas principais: adição do cap 5’, splicing, adição da cauda Poli-A
Estrutura “CAP” composta de um resíduo de 7-metilguanosina ligado a extremidade 5’ → estabiliza o RNAm (protege a extremidade; reconhecimento: para ir pro citoplasma e começar a tradução)
Splicing: consiste na retirada dos íntrons de um RNA precursos, de forma a produzir um RNAm maduro funcional (spliceossomo: RNA e proteínas)
Poli-A: na extremidade 3’ do segmento (cerca de 200 resíduos adenilicos) → regula a tradução, estabiliza o RNAm
Cada trinca (três nucleotídeos) do RNA m é denominada códon e corresponde a um aminoácido na proteína que irá se formar (1 códon → 3 nucleotídeos no RNAm)
O código genético é degenerado; mais de um códon codifica um mesmo aminoácido (stop códon: códons que indicam fim da síntese da cadeia polipeptídica)
As regras que ditam como uma sequência de nucleotídeos de um gene, por intermédio do RNAm, é traduzida em uma sequência de aminoácidos de uma proteína são conhecidas sob a denominação de código genético
Cada grupo de três nucleotídeos consecutivos sobre o DNA é denominado códon, e cada um desses especifica um aminoácido
RNAt: transporte de aminoácidos; as moléculas de RNAt apresentam, em uma das extremidades, uma trinca de nucleotídeos que se destaca, denominada anticódon, que é a sequencia de nucleotídeos que complementa o códon no RNAm, o que especifica qual aminoácido será incluído no peptídeo; cada RNAt carrega um aminoácido específico, de acordo com o anticódon que possui
Aminoacil-RNAt sintetase: enzima que catalisa a reação de ligação do aminoácido ao seu respectivo RNAt (existe uma enzima diferente para cada aminoácido)
As bases do transportador sofrem alterações (processamento → auxilia na forma)
	
A tradução do RNAm em proteína depende de moléculas adaptadoras (conjunto de pequenas moléculas de RNAt) que podem reconhecer e ligar-se ao códon por um sítio sobre a superfície e ao aminoácido por outro sítio
RNAr: componentes dos ribossomos (região central), organela onde ocorre a síntese proteica; os ribossomos são formados por RNAr e proteínas (as unidades ribossomais são formadas nos nucléolos)
A principal função das proteínas ribossomais parece ser a manutenção da estrutura e da estabilidade do núcleo de RNA, permitindo ainda que aconteçam as alterações na conformação do RNAr que são necessárias para que esse RNA catalise eficientemente a síntese proteica
Os eventos na síntese proteica são catalisados nos ribossomos: sítios de ligação → o ribossomos se desloca pausadamente ao longo da cadeia de RNAm
Catalisada pela peptidil-transferase: ligação pepitídica → ligação formada entre o aminoácido na extremidade carboxi terminal da cadeia polipeptídica em crescimento com o grupamento amino do próximo aminoácido que será adicionado
Sinais para iniciação: resíduo de 7-metil-guanosina ligado ao fosfato
→ Iniciação da síntese proteica: códon de iniciação → AUG
Fatores de iniciação (proteínas) iniciam a síntese proteica: o complexto aminoacil RNAt iniciador mais subunidade menor são levadas a se ligarem em um ponto exato da molécula de RNAm onde a cadeia polipeptídica deve ser começada; a subunidade menor percorre o RNAm, estando ligado a ele o RNAt-iniciador até encontrar o códon AUG; neste momento a subunidade ribossômica grande se liga ao complexo inicial
O reconhecimento e a ligação do aminoácido correto é dependente de enzimas denominadas aminoacil-RNAt-sintetases, que acoplam covalentemente cada aminocácido ao seu conjunto adequado de moléculas de RNAt; na maioria dos casos, existe uma enzima sintetase para cada aminoácido; as sintetases são tão importantes quanto os RNAt no processo de decodificação, pois é a ação combinada de sintetases e RNat que permite que cada códon presente sobre a molécula de RNAm promova a associação do aminoácido adequado
O ponto sobre o qual a síntese proteica tem inicio no RNAm é essencial, pois ele determina a fase de leitura que será seguida em toda a extensão da mensagem; a taxa de iniciação determina a taxa na qual a proteína é sintetizada a partir do RNA
A tradução do RNAm tem início com o códon AUG, e um RNAt especial é necessário para a iniciação da tradução; esse RNAt sempre carrega o aminoácido metionina de tal forma que todas as proteínas recém-sintetizadas possuem metionina como seu primeiro aminoácido na extremidade N-terminal (extremidade proteica que é sintetizada primeiro)
O RNAt que está acoplado à metionina é inicialmente posicionado sobre a unidade ribossomal pequena junto com proteínas adicionais denominadas fatores de iniciação de tradução; quando o AUG é encontrado, diversos fatores de iniciação se dissociam da subunidade ribossomal pequena, dando espaço para a associação da subunidade ribossomal grande e consequente montagem de um ribossomo completo; visto que o RNAt inciador está ligado ao sítio P, a síntese proteica está ponta para ter início pela adição do próximo RNAt acoplado a seu aminoácido sobre o sítio A
→ Término da síntese proteica: códons de terminação → UAA, UAG, UGA
Sinalizam o final da tradução, fatores de liberação ligam-se ao sitio A, peptil-transferase catalisa a adição de uma molécula de água, libera a extremidade carboxila, cadeia polipeptídica finalizada, ribossomo libera RNA, as duas subunidades se separam
Códon de parada não é aminoácido
O fim de uma mensagem codificadora de proteína é sinalizado pela presença de um dos diversos códons chamados códons de terminação; esses códons especiais (UAA, UAG, e UGA) não são reconhecidos por um RNAt e não determinam qualquer aminoácido, sinalizando para o ribossomo o término da tradução
Proteínas conhecidas como fatores de liberação se ligam a qualquer códon de terminação que chegue a um sítio A do ribossomo, e essa ligação altera a atividade da peptidil-transferase no ribossomo, fazendo com que ele catalise a adição de uma molécula de água, em vez de um aminoácido ao peptidil-RNAt; essa reação libera a extremidade da carboxila da cadeia polipeptídica de sua conexão à molécula de RNAt (a cadeia proteica completa é liberada no citosol); o ribossomo libera o RNAm e se dissocia em suas duas subunidades, as quais podem associar-se novamente sobre outra molécula de RNAm para dar início a um novo ciclo de síntese proteica
As proteínas são produzidas em polirribossomos (ou polissomos): à medida que o ribossomo avança deixando pra trás a extremidade 5’ outros ribossomos podem se associar à uma mesma fita de RNAm; essas iniciações múltiplas significam que muito mais moléculas de proteínas podem ser feitas em um dado período do que seria possível se cada molécula tivesse que ser concluída antes que a próxima fosse inicada
Inibidores da síntese proteica podem ser úteis, como antibióticos: estreptomicina (impede f-met-RNAt de se ligar ao seu sítio ribossomal), tetraciclina (impede a ligação do aminoacil-RNAt ao sitio A ribossomal), cloranfenicol (impede a ação da peptidil-transferase)
→Degradação proteica
Uma degradação proteica cuidadosamente controladaajuda a regular a quantidade de cada proteína na célula; após uma proteína ser liberada do ribossomo, ela fica sujeita a uma série de controles efetuados pela célula
As enzimas que degradam proteínas, inicialmente em peptídeos pequenos e finalmente nos aminoácidos individuais, são coletivamente denominadas proteases; as proteases atuam pela clivagem (hidrolise) das ligações peptídicas entre os aminoácidos
Em células eucarióticas, a maior parte das proteínas é degradada por estruturas denominadas proteossomos; os proteossomos atuam principalmente sobre proteínas que foram marcadas para destruição pela ligação covalente a uma pequena proteína denominada ubiquitina
→ Maquinaria de tradução: RNAm, RNAt, ribossomo (quando não está fazendo síntese se encontra em subunidades separadas) e fatores envolvidos nas fases de iniciação, alongamento e terminação
O destino das proteínas sintetizadas nos polirribossomos e REG são diferentes:
REG → Golgi → Re, membrana plasmática, lisossomo, meio extracelular
Poliribossomos → citosol, núcleo, mitocôndrias, peroxissomo
→ As proteínas são importadas pelas organelas por três mecanismos
As que se movem do citosol para o núcleo são transportadas pelos poros nucleares que transpassam as membranas nucleares externa e interna
As que se movem do citosol para o RE, mitocôndrias ou cloroplastos são transportadas pelas membranas das organelas por translocadores proteicos localizados pela membrana
As que se movem do RE adiante ou de um compartimento do sistema de endomembranas para outro são transportadas por vesículas de transporte
ORGANELAS ENVOLTAS POR MEMBRANAS
O núcleo é em geral a mais proeminente das organelas eucarióticas; é circundado por uma dupla membrana (envelope nuclear) e se comunica com o citosol pelos poros nucleares que perfuram o envelope; a membrana nuclear externa é contínua com a membrana do reticulo endoplasmático
→ Retículo endoplasmático: labirinto intracelular de cisternas delimitadas por membranas, que se estende a partir do invólucro nuclear e percorre grande parte do citoplasma
Liso (REL) ou agranular (REA)
Regugoso (RER) ou granular (REG): as cisternas possuem ribossomos aderentes à face citoplasmática das membranas
O tipo de retículo e sua quantidade por célula variam entre os diferentes tipos celulares e de acordo com a atividade de síntese da célula
A extensa rede do RE serve como uma fábrica para a produção de quase todos os lipídeos das células; além disso, a maior porção da síntese de proteínas celulares ocorre na superfície citosólica do RE, todas as proteínas destinadas à secreção e todas aquelas destinadas ao próprio RE, ao aparelho de golgi, lisossomos, endossomos e membrana plasmática são importadas, primeiramente, do citosol para o RE
Funções do retículo endoplasmático
RER
Síntese proteica
Modificações de lipídeos e proteínas
REL
Síntese de lipídeos
Síntese de hormônios esteroides
Detoxificação
Reservatório de cálcio (contração muscular)
Gicogenólise
RE rugoso e liso
Comunicação entre organelas
Suporte mecânico
Segregação no seu lúmen
RETÍCULO ENDOPLASMATICO RUGOSO (RER)
Está relacionado com a síntese de proteínas que se destinam: ao espaço extracelular (secreção), aos lisossomos, membrana plasmática, complexo de Golgi e ao próprio RE
Ocorre a segregação no interior de suas cavidades dos produtos sintetizados nas suas membranas
A sequencia sinal é o primeiro segmento da cadeira polipeptídica a ser traduzido e é reconhecida por um complexo ribonucleopreoteico do citosol, a partícula de reconhecimento do sinal –PRS; através da PRS os ribossomos são conduzidos para a membrana do RER
O ribossomo, cadeia polipeptídica parcialmente sintetizada e PRS são reconhecidos por uma proteína do RER, o receptor da PRS
Liberação da cadeia polipeptídica no lúmen do REG e liberação das subunidades ribossomais
Interação molecular: peptídeo sinal (sinalização para síntese no REG) e partícula reconhecedora de sinal (PRS)
Em células de mamíferos, o processo de importação da proteína para o REG é CO-TRADUCIONAL
Biossíntese de uma proteína solúvel: o peptídeo sinal é removido e a molécula proteica é descarregada no lúmen do REG
Biossíntese de uma proteína transmembrana unipasso: o peptídeo sinal é removido da molécula proteica, contudo sequencias de aminoácidos hidrofóbicos ficam ancorados na membrana do REG
→ Modificações das cadeias polipeptídicas sintetizadas no RER
O início da glicosilação ocorre no REG
A ligação da árvore glicosídica precursora ocorre no grupo NH2 da cadeia lateral de um aminoácido asparagina na proteína (ligado ao N ou ligado a asparagina)
Oligossacarídeo N-ligado → glicosilação no REG
Ângora de glicosilfosfatidilinositol (GPI)
Dobramento correto das proteínas → chaperonas
Proteínas que não dobraram corretamente são degradadas em compartimentos específicos, os proteossomos
O endereçamento das proteínas para o proteossomo envolve a ubiquitização
RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO LISO (REL)
Compartimentos tubulares, sem ribossomos aderidos; está envolvido no metabolismo dos lipídeos dos níveis citosólicos de cálcio
Síntese de lipídeos (feita do lado citosolico)
Fosfolipídeos formadores de membranas celulares
Alguns dos lipídeos das membranas são sintetizados inicialmente no REL e depois completados no complexo de golgi (glicolipídeos); a sua exportação é feita do REL para a face cis de golgi em vesículas
Crescimento da bicamada somente na face citosólica; ação de “misturadores” e das flipases → coloca lipídeos na face luminal da membrana do RE e da membrana plasmática, respectivamente
Síntese de hormônios esteroides (colesterol → precursor dos hormônios esteroides – testosterona, estradiol, progesterona)
Detoxificação: reações de hidroxilação que transformam drogas insolúveis em substâncias hidrossolúveis
Ocorre no REL: fígado, rins, pele e pulmões (enzimas da família do citocromo P450)
Quanto mais desenvolvido o REL por efeito de drogas ocorre a redução do efeito de medicamentos
Reservatório de cálcio
REL: principal reservatório nas células musculares ou não
Cálcio: mensageiro citoplasmático para várias respostas nas células eu carióticas, como secreção e proliferação
Em células musculares o cálcio está envolvido diretamente na contração muscular
Nestas células, o REL tem a denominação de retículo sarcoplasmático
Glicogenólise (degradação do glicogênio): ocorre principalmente no fígado, nos hepatócitos
Glicogênio: acumula-se em grânulos no citoplasma e pode ser degradado
Enzima glicose-6-fosfatase (presente no REL)
Disponibiliza glicose, controlando a glicemia do organismo
GOLGI E O TRÁFEGO VESICULAR
→ Complexo de golgi (aparelho de golgi): conjunto de cisternas empilhadas e rodeadas por numerosas vesúculas; face cis ou de formação (de entrada, convexa) e face trans ou de transformação (de saída, côncava)
Faz parte da via biossintética secretora (RE → síntese; golgi → processamento e seleção; vesículas → transporte)
As cisternas de golgi são organizadas como uma série de compartimentos de processamento
Funções do complexo de golgi
Participação no metabolismo dos lipídeos
Sulfato de várias biomoléculas
Biogênese e recuperação de membranas
Fosforilação dos resíduos de manose das hidrolases lisossomais
Glicosilação de proteínas e de lipídeos (formação de glicoproteínas e glicolipideos)
Secreção celular
Síntese da porção glicídica das proteoglicanas
Destino das proteínas sintetizadas pelos polirribossomas associados às membranas do RER
Proteínas sintetizadas no RER → permanência no RER
Proteínas sintetizadas no RER → transporte para o complexo de golgi 
Formação de lisossomos
Composição da membrana plasmática
Secreção
→ Tráfego vesicular
As rotas de transporte mediadas pelas vesículas se estendem para fora do RE em direção à membrana plasmática e para dentro da membrana plasmática para os lisossomos, fornecendo, portanto, rotas de comunicação entre o interior da célula com sua vizinhança; à medida que as proteínas e lipídeos são transportados parafora por essas rotas, muitos deles sofrem vários tipos de modificações químicas, como adição de cadeia lateral de carboidratos (em ambos) e formação de pontos dissulfídicas que estabilizam a estrutura proteica
Uma via secretória principal, para fora, se inicia com a síntese de proteínas sobre a membrana do RE e sua entrada no RE, e conduz pelo aparelho de golgi até a superfície celular; no complexo de golgi uma rota lateral conduz o transporte através dos endossomos até os lisossomos
Uma via endocítica principal, para dentro, responsável pela ingestão e degradação de moléculas extracelulares, move materiais a partir da membrana plasmática, através dos endossomos, para os lisossomos
O transporte intracitoplasmático através de diferentes vesículas assegura o correto endereço das macromoléculas; o transporte de macromoléculas em vesículas é regulado através de proteínas presentes na face citosólica da membrana vesicular
Vesículas revestidas: proteínas de revestimento auxiliam a formar as vesículas que brotam do RER e do Golgi; antes de se fundiram com sua membrana alvo, o revestimento das vesículas é descartado para que as duas superfícies das membranas possam interagir e se fundir
O revestimento concentra proteínas específicas de membrana em uma região especializada da membrana; seleciona moléculas apropriadas para o transporte; o revestimento modela a vesícula em formação
Vesículas revestidas por COPI (vesículas que transportam material em sentido inverso, golgi → RE, importantes na recuperação de proteínas do RE) e COPI II (que transportam proteínas do Re para a face cis do complexo de golgi)
Vesículas revestidas por clatrina: participam no processo de entrada de macromoléculas provenientes do meio extracelular por endocitose e transporte de moléculas da rede trans de golgi para os lisossomos
Subunidade de clatrina: 3 cadeias polipeotídicas grandes e 3 pequenas (vários tipos de proteínas adaptadoras); as proteínas adaptadoras, outro componente principal do revestimento das vesículas revestidas por clatrina, formam uma discreta segunda camada de revestimento, posicionada entre a grade de clatrina e a membrana, e elas ligam o revestimento de clatrina à membrana e aprisionam varias proteínas transmembrana, incluindo os receptores de carga
GTPases recrutadoras de revestimento: montagem e desmontagem do revestimento
Para assegurar que o tráfego de membranas em direção à uma organela e em sentido contrário seja esquilibrado, as proteínas de revestimento devem estruturar-se somente quando e onde elas são necessárias; as GTPases recrutadoras de revestimento, por exemplo, controlam a montagem dos revestimentos de clatrina sobre os endossomos e dos revestimentos de COPI e COPII sobre as membranas de golgi e RE
Tráfego de membrana ordenado → especificidade em direcionamento assegurada
(as sequencias-sinal direcionam as proteínas para os compartimentos corretos)
Para assegurar que o tráfego de membranas siga de uma maneira ordenada, as vesículas de transporte devem ser altamente seletivas para reconhecer a membrana-alvo correta com a qual irão se fundir; a especificidade em direcionamento é assegurada porque todas as vesículas de transporte exibem marcadores de superfície que as identificam de acordo com as suas origens e seus tipos de carga, enquanto as membranas-alvo exibem receptores complementares que reconhecem os marcadores apropriados; esse processo crucial depende de dois tipos de proteínas: as proteínas Rab (direcionam a vesícula aos locais específicos na membrana-alvo correta) e as proteínas SNARE (medeiam a fusão das bicamadas lipídicas)
Vesículas de transporte exibem marcadores de superfície que as identificam de acordo com as suas origens e os tipos de carga; membrana alvo exibem receptores para estes marcadores
→ GTPases monoméricas
Proteínas Rab: direcionam a vesícula aos locais específicos na membrana-alvo correta
SNAREs medeiam a fusão das bicamadas lipídicas
Proteínas transmembranas: v-SNARE da vesícula e t-SNARE da membrana alvo
→ Transporte a partir do RE para o complexo de golgi
Empacotamento em vesículas de transporte que deixam o RE; na maioria das vezes ocorre por um processo seletivo; proteínas carga exibem sinal de saída, receptores complementares na membrana da vesícula em formação
Proteínas residentes do RE são recuperadas da rede de golgi cis
→ Secreção celular
Contínua ou constitutiva: as vesículas finais de golgi são secretadas diretamente, sem armazenamento no citosol, de forma constitutiva
Ex: secreção de colágeno pelos fibroblastos (elementos da matriz celular)
Reguladas: as vesículas finais do golgi são primeiramente armazenadas no citosol como vesículas imaturas; seu conteúdo é concentrado e as vesículas secretoras são estocadas na célula até haver um sinal (nervoso ou hormonal) para secreção
Ex: libertação de hormônios para células endócrinas
→ Formação de vesículas secretoras: concentração de cargas e excesso de membranas recuperadas
ENDOCITOSE E DIGESTÃO INTRACELULAR
Captação de macromoléculas, substâncias particuladas e células; material envolvido por projeções ou invaginação da membrana plasmática, que se fecham formando uma vesícula intracelular com material ingerido; entrada de materiais do meio extracelular para o meio intracelular pela formação de vesículas a partir da membrana plasmática
Fagocitose: partículas grandes (vesículas > 250 nm de diâmetro)
Pinocitose: fluidos e moléculas (vesiculas < 150 nm de diâmetro)
(vesículas revestidas por clatrina, vesículas não revestidas, cavéolas)
→ Funções da endocitose: nutrição (organismos unicelulares), defesa (células de defesa -fagocitam partículas e corpos estranhos), homeostasia (pinocitose – células do rim, túbulo contorcido proximal)
→ Autofagia (autofagocitose): processo fisiológico natural
Renovação/remoção de organelas citoplasmáticas velhas
Diferenciação do espermatozóide
Jejum: degradação de organelas para economia de proteínas para obter energia para outras funções
Remoção de moléculas velhas ou defeituosas
LISOSSOMOS: organelas intracelulares delimitadas por uma membrana e cheios de enzimas hidrolíticas, cuja principal função é a digestão intracelular; as enzimas hidrolíticas são ativas em meio ácido (ph 3-6)
40 tipos de enzimas hidroliticas
Bomba de prótons (na membrana, proteína carreadora, transporte ativo com gasto de energia, acidifica o meio de atuação das enzimas)
Transportador de metabólitos (membrana celular, bicamada lipídica, proteínas transportadoras que colocam pra fora o material já digerido)
Proteínas de membrana são altamente glicosiladas (barreira para evitar a digestão da membrana, impedindo a ação de algumas enzimas na parede do lisossomo)
→ Funções dos lisossomos: digestão de macromoléculas provenientes do exterior pela via da endocitose, fornecendo nutrientes para o metabolismo da célula; degradação de microorganismos ou partículas nocivas a célula através do mecanismo de fagocitose (células humanas especializadas nessa função: neutrofilos e macrófagos); autofagia (destruição de componentes celulares obsoletos)
As proteínas destinadas aos lisossomos são modificadas pela fosforilação do carbono que ocupa a posição 6 de um resíduo da manose, quando as proteínas ainda estão na face cis de golgi: proteínas com resíduo manose-6-fosfato são destinadas aos lisossomos
Quando ocorre a endocitose, o endossomo recebe brotamento de vesiculas do golgi com as enzimas/proteínas (endossoma primário); o meio então vai se acidificando, a membrana se reorganiza e as enzimas necessárias se localizam dentro da vesícula, aí o endossoma tardio recebe também o nome de lisossomo
→ Patologias lisossomais: ruptura da membrana do lisossomo com libertação de hidrolases ácidas no citoplasma
Silicose: partículas de sílica inaladas são fagocitadas pelos macrófagos; a sílica provoca a ruptura da membrana dos lisossomos e a lise dos macrófagos; afeta a função respiratória
Deficiências enzimáticas que impedem a degradação de substancias nos lisossomosMutações poderão afetar uma das enzimas lisossômicas, originando a acumulação de substancias que não são metabolizadas
Doença de Hurler: glicosaminoglicanos
FAGOCITOSE: ingestão de partículas grandes, como microorganismos e pedaços de células, via vesículas denominadas fagossomos; processo mediado por receptores de membrana (proteínas) que se ligam a proteínas, glicoproteínas ou carboidratos constituintes da membrana de outra célula, bactérias ou vírus
Protozoários: alimentação
Células animais: defesa (macrófagos e neutrófilos)
Processos de sinalização: sistema complemento (bactérias – neutrófilo tem receptor para as células do sistema complemento)
Adesão: classe de moléculas que incluem anticorpos (IgG), marcam a partícula invasosa para fagocitose
A adesão ativa de receptores que desencadeiam a montagem de actina
Papel da actina no córtex celular: montagem de trama de actina impulsiona a formação de pseudópodos
→ Etapas da fagocitose: adesão, englobamento, fusão com vesículas contendo enzimas, degradação
PINOCITOSE: ingestão de fluidos e solutos por meio de vesículas pequenas; invaginação da membrana
Seletiva: mediada por receptor; capta macromoléculas especificas do fluido extracelular
(Aumento de 100 vezes a eficiência de internalização de macromoléculas quando comparado com o processo de pinocitose não seletiva)
Não-seletiva: cata solutos no exterior de maneira inespecífica
Vesículas de clarina: participam no processo de entrada de macromoléculas provenientes do meio extracelular por endocitose; transporte de moléculas da rede trans de golgi para os lisossomas
Formação de vesículas de clatrina a partir da membrana plasmática: a clatrina é uma proteína que polimeriza formando uma rede, de malha hexagonal e pentagonal, que reveste a superfície citosólica das vesículas, conferindo-lhes um aspecto franjado
→ Cavéolos: pequenas fossas ou vesículas em forma de garrafa; proteína caveolina; balsas ou plataformas lipidicas; engloba fase fluida, pequenas moléculas e proteínas solúveis
Endocitose por receptores de membrana: captação de colesterol pelas células animais
Defeito no gene que codifica a proteína receptora:
Deficiência na célula em captar colesterol
Acumulo de colesterol no sangue
Aterosclerose
TRANSCITOSE: nem sempre o que é endocitado vai sofrer digestão celular