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Bioquímica de Proteínas
Universidade Federal do Recôncavo da	Bahia Centro de Ciências Exatas e Tecnológicas
 Disciplina: Bioquímica Geral
Proteínas
São constituintes básicos da vida;
São macromoléculas complexas;
Constituem cerca de 50% do peso vivo dos organismos.
Subunidade alfa
Subunidade beta
Heme
Funções biológicas das proteínas
Hormônios e receptores- insulinas
Enzimas – Pepsina
Proteínas de proteção- imunoglubulinas
Proteínas estruturais – colágeno e elastina
Proteínas contráteis – actina
Proteínas motora – miosina
Proteínas transportadoras – hemoglobina
Peptídeos sinalizadores, fatores de crescimento neural.
A cristalografia por difração de raios x foi utilizada para gerar um modelo computacional de uma proteína de anticorpo (azul a laranja) ligada a uma proteína do vírus da gripe (verde e amarelo).
Uma macromolécula composta por uma ou mais cadeias polipeptídicas, cada uma com uma sequência característica de aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
Proteína
Formação de uma ligação peptídica por condensação
1.	A	estrutura	tridimensional	de	uma	proteína	é
determinada por sua sequência de aminoácidos;
2.	A	função estrutura;
de	uma	proteína
depende
da	sua
3. As forças mais importantes de estabilização das estruturas especificas de uma dada proteína são as interações não covalentes.
Conceito de conformação e estabilidade
Conformação- pode ser entendida como o arranjo
espacial dos átomos em uma proteína.
Proteínas dobradas em qualquer uma de suas conformações funcionais, são chamadas proteínas nativas.
Conceito de conformação e estabilidade
Estabilidade- tendência em manter a conformação
nativa de uma proteína.
* Interações químicas
Ligações dissulfeto
Interações fracas (não covalentes)
Ligações de hidrogênio
Interações hidrofóbicas e iônicas.
Ligações dissulfeto
Em eucariotos, as ligações dissulfeto são encontradas
principalmente em proteínas secretadas.
Ex. Insulina
Ambiente altamente redutor no interior das células
Diferentes níveis de organização estrutural
* Estrutura primária
* Estrutura terciária
Estrutura secundária
Estrutura quaternária
Estrutura primária
A estrutura primária de uma proteína determina como ela se enovela em uma estrutura tridimensional única, consequentemente determinando também a sua função.
Estrutura primária
Estrutura primária
Estrutura primária – eritrócitos normais x falcifor
Estrutura secundária
Interações
dentro	de
regulares
segmentos
de	pontes
de	cadeias
de	hidrogênio
polipeptídicas
adjacentes, pregueadas dobramento.
originam	alfa
ou	seja	é
hélice	(e	folhas	beta
o 	primeiro 	nível 	de
Estrutura secundária
As hélices formam-se mais facilmente que outra conformação
Em uma hélice α as ligações de hidrogênio internas são otimizadas
Diferentes aspectos da hélice alfa
Padrões Estruturais
Motivos
Domínios
Motivos estruturais
*	Motivo envolvendo
é		um		padrão	de	dobramento dois	ou	mais		elementos	da
estrutura secundária e a conexão entre eles.
Motivos estruturais
Domínio
* Parte	de	uma	cadeia	polipeptídica	estruturalmente independente.
Os	domínios	podem	ter	funções	separadas	e	podem dobrar-se como unidades compactas independentes.
Domínios
Troponina – representação cálcio.
proteína dos	seus
ligadora	do	cálcio,	com
dois domínios ligadores	do
Estrutura terciária
Forças estabilizadoras – conformação tridimensional:
Pontes de H
Ligações dissulfeto
Interações hidrofóbicas
Estrutura quaternária
Hemoglobina-
tetrâmero, formado
de duas cadeias alfa e duas cadeias beta.
Estrutura quaternária
Considerando	os	dois	níveis	mais	altos	de	estrutura	é
conveniente classificar as proteínas em dois grandes grupos:
Proteínas	fibrosas	–	um	único	tipo	de	estrutura secundária
Proteínas	globulares	–	contêm	diversos	tipos	de
estrutura secundária
Proteínas fibrosas – Funções estruturais- queratina
Proteínas fibrosas – Funções estruturais- colágeno
Cadeias alfa em sentido anti- horário (em contraposição da alfa queratina.
Proteínas globulares- Múltiplas funções
Enzimas
Proteínas transportadoras
Imunoglobulinas
Outras
Proteínas globulares- Múltiplas funções
Estrutura terciária da mioglobina de cachalote.
Grupo heme – presente em mioglobina, hemoglobina
e citocromos
Hemoglobina – proteína tetramérica
Comparação entre a estrutura da mioglobina e a
subunidade beta da hemoglobina
Desnaturação das proteínas
A	desnaturação	das	proteínas
estrutura tridimensional.
significa
perda	da
A desnaturação não altera a estrutura primária
Nem	sempre	causa	perda	do	valor	nutritivo	das proteínas.
Agentes desnaturantes
Temperatura
pH
Solventes orgânicos
Uréia
Detergentes
A ureia desnatura a
ribonuclease, e o mercaptoetanol a reduz,
rompendo as ligações dissulfeto e liberando 8
resíduos de Cys.