Enzimas

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Conceituar enzimas
Centro ativo e relacionar a atividade
Classes de enzimas
Conceituar alosteria e modulação covalente
Conhecer os mecanismos de catalise
Conhecer cinética enzimática
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Proteínas com função de catalisador.
OPS! Catalisador????
Eleva a velocidade da reação ou eleva a velocidade que a reação se aproxima do equilíbrio.
Velocidade???
Quantidade (gramas, moles etc) por unidade de tempo!!
Catalisador : regenera na reação, não muda sua forma, não muda a Keq da reação.
Catalisadores: atuam em reações termodinamicamente favorecidas e cineticamente desfavorecida.
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As enzimas...
Aceleram reações químicas
Ex: Decomposição do H2O2 
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Algumas enzimas necessitam de fatores que assessoram a atividade enzimática: cofatores
Ligados na estrutura da proteína são grupos prostéticos das proteínas;
Não ligados: são conhecidos como coenzimas.
A enzima sem o grupo prostético é denominada de apoenzima;
=> apoenzima + grupo prostético (ou cofator) = haloenzima
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Uma reação: A  B; se catalisada => E + A  E + B
A o reagente. Para a enzima denomina-se substrato (S) e o produto (P);
Representação: E + S  …  E + P
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Cada enzima tem um substrato específico;
Cada enzima atua em uma reação específica;
Para isto .... Relação estrutura da proteína e função.
Sítio de ligação do substrato: região de particular arranjo espacial de grupos químicos (cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos e grupos prostéticos) na superfície da enzima que especificamente liga o substrato;
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Local na superfície da enzima
Sítio catalítico: sitio ativo + sítio de ligação do substrato aproximados;
Em alguns casos não são próximos
Aproximadamente 12 resíduos de aminoácidos, que estão próximos espacialmente e não necessariamente adjacente na sequência.
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O sítio de ligação do substrato permite uma correta orientação e alinhamento, correta dimensão molecular, apropriada topologia dos grupos para que o substrato se acomode
Especificidade do sítio de ligação do substrato
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Distinção de grupos pro-quirais para formação de um específico isômero. 
Então
Requerem 3 sítios para ligar o substrato.
Grupos Quirais
 CHO 
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Catalisadores e enzimas fornecem uma superfície na qual os reagentes podem fixar-se, encontrarem-se e reagirem.
A reação ocorre por aumentar a chance de encontrar a (s) molécula(s) na posição correta para formar o produto.
Sufixo: ‘ase’;
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Forma, tamanho e natureza química
Sítio ativo: particular arranjo na enzima que oferece grupos químicos que oferecem o mecanismo necessário para facilitar a reação.
A ligação do substrato à enzima altera sua conformação espacial.
Enzima ligada ao substrato mais estável (resiste a desnaturação).
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A energia do sistema muda quando os reagentes abordam um o outro.
 A quantidade critica de energia para fazer a reação proceder é chamada de energia de ativação
Energia de ativação
Somente colisões com energia suficiente irão reagir para formar produtos.
Colisão não efetiva
Colisão efetiva
H2 + Cl2  HCl
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Todas as reações químicas tem uma barreira de energia potencial que deve ser transposta pelos reagentes para que seja convertida a produto.
B’
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Explica alguns casos.
Modelo Chave-fechadura
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Modelo mais flexível;
A enzima é induzida a mudar sua conformação.
Portanto o sítio de ligação do substrato e ativo não estão previamente formados.
Modelo do ajuste induzido 
Evidências demonstradas por cristalografia de raio x para carboxipeptidases
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Onde a enzima é rígida e o substrato é induzido a distorcer-se na direção do produto.
Modelo do substrato distorcido
Em D o anel passa a cadeira.
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Orientam os grupos reativos para ativar a reação pela sobreposição de orbitais moleculares e tornar a reação realizável.
O substrato deve permanecer no sítio catalítico tempo suficiente para atingir um estado de transição (Ts).
O produto (P) não deve ter afinidade pelo sítio de ligação do substrato para ser liberado.....
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Se utiliza de doadores e aceptores de prótons: His; -OH de Tyr, Ser; -SH Cys; -NH3+ Lys.
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Com ou sem enzima rígida, provoca aumento no comprimento e ângulos das ligações do substrato, direcionando ao estado de transição
Exemplo da lisosima
Tensão no substrato
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O substrato fica temporariamente ligado covalentemente a enzima (intermediário da reação e não estado de transição)
Tem participação de cofator ou coenzima:
Exemplo das serino protease e das transaminases.
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‘
Ação da quimotripsina: uma serino-protease
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Condições externas
Parâmetros: pH, T, , 
In vivo: são constantes
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Hipotermia: diminui a disponibilidade de O2. 
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Varia muito entre enzimas
Acidose/alcalose respiratória/metabólica
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Classes (6)
Subclasses
sub-subclasses
Identidade da proteína
Exemplo:
3 Hidrolases
3.5 ..reação em ligação carbono –nitrogeênio, outras diferentes da ligação peptídica
3.5.1 ....em amidas lineares
3.5.1.4 ......amida
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