Seminário Proteínas do Leite

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Proteínas do Leite
 Caseínas e proteínas do lactossoro
Leite
Leite é uma secreção normal das glândulas mamárias dos mamíferos.
Componentes
Quantidade
Água
87,3%
Lipídios
3,8%
Proteínas
3,3% (85% caseína)
Lactose
4,9%
Cinzas
0,7%
Composição química média do leite cru:
Proteínas
As proteínas são polímeros de aminoácidos, e atuam como enzimas, hormônios, neurotransmissores, transportadores através das membranas celulares.
 
Estrutura primária inclui a seqüência de aminoácidos.
Estrutura secundária refere-se ao enovelamento tridimensional local da cadeia polipeptídica: as mais comuns são a a hélice e a conformação b. 
Estrutura terciária refere-se à estrutura tridimensional do polipeptídeo.
Estrutura quaternária refere-se à estrutura e às interações de associação não covalente de subunidades numa proteína com várias subunidades.
Proteínas do Leite
Tabela 2. Diferenças mais importantes entre caseínas e proteínas do soro.
Caseínas 
São classificadas em quatro subgrupos: caseínas α, β, k e γ;
Insolúveis em água;
As caseínas α formam uma família de proteínas com características diferentes (αs0 a αs5);
Estrutura relativamente aberta e flexível - elevado teor de prolina (Pro). 
Caseína αs1 e αs2
Fosfoproteína relativamente hidrofóbica;
Apresenta diferentes formas multifosforiladas (αs1, αs2);
Interações intermoleculares.
Representam de 30 a 35% do total de caseínas.
Caráter hidrófobo;
Interações intermoleculares.
Caseína β
Interações intermoleculares;
Não precipita na presença de cálcio – estabiliza as outras caseínas.
Caseína K
Resultam da hidrólise da β-caseína;
Comportamento hidrofóbico.
Caseína γ
Micelas de Caseínas
kappa caseína
submicela
grupos PO4
cadeia protéica
ligações de fosfato de Ca
Responsável pela estabilidade térmica do leite.
Fatores que alteram a estabilidade das micelas de caseína
Hidrólise enzimática;
Temperatura;
pH;
Concentrações de Ca2+. 
Coagulação por ACIDIFICAÇÃO
	
Perda da carga elétrica da caseína → pH ± 4,6
pH 5,2 (20ºC) a solução coloidal instável → aglomeração das micelas. 
Acidez aumenta a solubilidade dos sais minerais → cálcio e fosfato passam para fase aquosa → coalhada desmineralizada → expulsão do lactossoro.
Coagulação por ACIDIFICAÇÃO
Coagulação por ACIDIFICAÇÃO
	
A coagulação ácida é utilizada na elaboração de queijos:
Cottage 
Quark
Soro obtido por coagulação ácida conhecido como soro ácido.
Coagulação enzimática
Método mais utilizado na fabricação do queijo.
Maior rendimento obtido em relação à coagulação ácida.
Adiciona-se ao leite uma enzima que tem a propriedade de coagular o complexo caseína. 
A diferença fundamental entre os dois tipos de coágulos: 
O coágulo obtido enzimaticamente não está desmineralizado, como o coágulo ácido.
 Curiosidade 
O queijo minas traz mais benefícios que o queijo mussarela ou o prato.
Fontes de cálcio,
 proteínas e vitaminas
"O minas frescal é a melhor opção porque contém menos gordura, colesterol e sódio", informa a nutricionista Patricia Alice Santini.
ENERGIA
PROTEÍNA
LIPÍDIOS
COLESTEROL
CÁLCIO
SÓDIO
Minasfrescal 
9 cal
17,4g
20,2g
62 mg
579 mg
31mg
Mussarela 
11 cal
22,6g
25,2g
80 mg
875 mg
580 mg
Prato 
14 cal
22,7g
29,1g
91 mg
940 mg
581 mg
Fonte: Revista Abril M de Mulher
Coagulação enzimática
O cálcio e o fósforo tornam o coágulo mais:
Compacto;
Flexível;
Elástico; 
Impermeável; 
Contrátil. 
Estas características permitem à massa suportar as forças mecânicas durante o processo de fabricação.
Coagulação enzimática
Coalho natural
Enzima proteolítica → mucosa gástrica do quarto estômago dos bezerros. 
Coagulação enzimática utiliza normalmente renina, e que origina um gel de fosfoparacaseinato.
Quimosina (323 resíduos de aas – três pontes di-sulfito).
Coagulação enzimática
A primeira ação do coalho é provocar a desestabilização das micelas de caseína rompendo a caseína kappa, expondo as demais caseínas ao cálcio iônico presente no leite.
 Hidrólise da caseína-K se realiza sobre a ligação peptídica entre os resíduos Phe105-Met106.
Se 80 a 90% da caseína estiver hidrolisada, ocorre a precipitação da paracaseína.
Coagulação enzimática
Papel do coalho é hidrolisar → enlaces peptídicos.
Começa na coagulação e continua na maturação.
	+
Proteases nativas do leite e as da flora original e as do fermento lácteo adicionado → TEXTURA E SABOR.
Coagulação enzimática
Tempo de coagulação: 
Não significa somente o tempo gasto para a enzima agir na modificação da caseína;
 
E a reação dessa com o cálcio; 
Inclui o tempo da formação do gel na sua consistência característica.
Coagulação enzimática
Tempo de coagulação é influenciado pela: 
Quantidade e poder coagulante do coalho;
Concentração de cálcio solúvel;
Temperatura;
Acidez;
Concentração de caseína;
Concentração de fosfato de cálcio coloidal.
Coagulação enzimática
Expressando a força de um coalho:
Queijo Cottage:
 V = 100 L de leite
 v= 20 ml de coalho
 t = 43200s = 12h
 
 v = volume de coalho; V = volume de leite; e t = tempo de coagulação em segundos.
Coagulação enzimática
Concentração baixa de íons cálcio:
coagulação lenta;
coalhada muito fraca. 
Para corrigir este defeito se adiciona, ao leite, cloreto de cálcio. 
Coagulação enzimática
Condições ótimas para ação do coalho:
40ºC e 42ºC
Inferiores a 10ºC e superiores a 65ºC não se produz a coagulação.
O efeito da temperatura afeta de forma diferente cada fase da coagulação: 
Primeira fase: ação enzimática pode acontecer a 10ºC.
Segunda fase: mais sensível, são necessárias temperaturas superiores.
Coagulação enzimática
O pH influi sobre:
velocidade da coagulação 
consistência do coágulo
Em um meio alcalino, o coalho é inativado e o leite não coagula. 
Queda do pH facilita a ação do coalho sobre a caseína
O PH ÓTIMO PARA A ATIVIDADE DO COALHO É DE 5,5.
Visão geral
A COALHADA ÁCIDA é frágil, quebradiço, sendo facilmente dividido em partículas pequenas.
A COALHADA ENZIMÁTICA é mais firme e elástica e ao ser fracionada se contrai por sinerese, dando origem a um precipitado consistente e elástico.
Etapas da coagulação
Proteínas do Soro do Leite
Solúveis em água;
Quando a caseína é removida do leite desnatado, o líquido remanescente recebe o nome de soro do leite;
As proteínas do soro são compostas principalmente de holoproteínas (somente aminoácidos) e glicoproteínas;
As proteínas do soro do leite apresentam uma estrutura globular contendo algumas pontes de dissulfeto, que conferem um certo grau de estabilidade estrutural.
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Proteínas do Soro do Leite
As duas moléculas principais são α-lactalbumina (α-LA), β-lactoglobulina (β-LG) perfazem 70-80% das proteínas totais do soro;
Além dessas são encontradas a soroalbumina , imunoglobulinas, proteose- peptonas, lactoferrina, trasferrina e enzimas.
Proteínas do Soro do Leite
β-lactoglobulina (β-LG): 
A β-LG é uma proteína termo sensível e vários efeitos são produzidos por ação da temperatura;
Da mesma forma que as demais proteínas do soro do leite a β-LG sofre desnaturação térmica pelo aquecimento por 30 minutos a temperaturas superiores a 60°C;
A 95°C se verifica completa desnaturação;
β-LG é apontada como responsável pelo início do processo de agregação que conduz a uma obstrução e à consequente perda de eficiência dos trocadores de calor.
Representa 50% das proteínas do soro do leite de vaca;
Praticamente não ocorre no leite humano;
Estrutura globlular;
Transportador de vitamina A;
β-Lactoglobulina
Proteínas do Soro do Leite
α-lactalbumina (α−LA)
É o segundo peptídeo do soro (15%-25%) do leite bovino e o principal do leite humano;
Sua propriedade mais característica é a tendência de formar associações em pHs abaixo de seu ponto isoelétrico;
No pHnatural do leite, pH 6,6 e acima, a α lactalbumina aparece como monômero.
Caracteriza-se por ser de rápida e fácil digestão;
Faz parte do sistema enzimático responsável pela síntese da lactose;
Rica em aminoácidos essenciais como triptofano (6%), lisina, leucina, treonina e cistina;
α - Lactalbumina
Proteínas do Soro do Leite
Albumina de soro bovino 
Corresponde a cerca de 10% das proteínas do soro do leite;
Rica em cistina;
Conformação globular;
Formada por uma cadeia polipeptídica com cerca de 580 resíduos de aminoácidos.
Passa para o leite através do sistema vascular.
Albumina de soro bovino 
Proteínas do Soro do Leite
Imunoglobulinas
Proteínas de elevado peso molecular, com propriedades físicas, químicas e imunológicas semelhantes;
São monômeros ou oligômeros de moléculas constituídas de quatro cadeia polipeptídicas: duas leves (PM 20.000) e duas pesadas (PM 50.000- 70.000) que estão ligadas por pontes de dissulfetos;
Imunoglobulinas
Altas concentrações no colostro e baixas no leite;
Classes: IgA, IgG, e IgM;
Proteínas do Soro do Leite
Lactoferrina
Glicoproteína que liga fortemente dois moles de ferro por mole de proteína;
Apresenta propriedades antimicrobianas;
Salmão-vermelha;
Apresenta resistência ao calor e à ação química ou enzimática;
Proteínas do Soro do Leite
Transferrina
É encontrada em pequena quantidade no leite e em maior quantidade no colostro;
A transferrina pode ser diferenciada da lactoferrina com base nas propriedades físico-químicas, imunológicas e eletroforéticas;
Aproveitamento industrial 
 Concentração, Fracionamento e Desmineralização.
 - Industria alimentícia e farmacêutica;
 - Whey, Merengue, Cremes, Embutidos cozidos, Leites infantis, Iogurtes.
Obrigada!