aminoacidos

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PRODUÇÃO DE AMINOÁCIDOS 
Os L-aminoácidos: aditivos alimentares, suplementos alimentares, agentes terapêuticos e precursores para a síntese de peptídeos e agroquímicos . 
 AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS - não são sintetizados 
 70% da produção industrial de aminoácidos  formulação de alimentos 
30% restantes – aditivos de rações.
Processos para a obtenção de aminoácidos:
- Extração a partir de hidrolisados proteicos  L-cisteina, L-cistina, L-asparagina e L-tirosina. 
- Síntese química  alanina, metionina e triptofano. Mais barata porém são produzidas misturas racêmicas de isômeros D e L. 
Produção microbiológica:
1ª. Fermentação direta de aminoácidos – diferentes fontes de C como glicose, frutose, melaço, amido hidrolisado, etanol, metanol, entre outros. 
2ª. Conversão de produtos intermediários de baixo custo em aminoácidos
3ª. Enzimas ou células imobilizadas - 
ÁCIDO L-GLUTÂMICO L-GLUTAMATO
ÁCIDO L-GLUTÂMICO - glutamato monossódico (GMS) 
 obtido exclusivamente por fermentação e
 aditivo alimentar ou realçador de sabor em alimentos 
Microrganismo mais utilizado: Corynebacterium glutamicum
 pequeno bastonete gram-positivo, não esporulante, imóvel, capaz de crescer em meio simples. 
 Sob condições ótimas - converte cerca de 100 g/L de glicose em 50 g/L de ácido L-glutâmico em poucos dias (2-4 dias).
 Outras cepas industrialmente importantes, capazes de excretar cerca de 30 g/L de ácido L-glutâmico pertencem aos gêneros Brevibacterium, Microbacterium ou Arthrobacterium. 
O precursor-chave do ácido glutâmico é o α-cetoglutarato  ácido L-glutâmico por aminação redutiva com íons NH4+ livres. 
Enzima - glutamato desidrogenase NADP dependente. 
Produção - Secreção excesso de ácido glutâmico dependem da permeabilidade da célula.
AUMENTO DA PERMEABILIDADE: deficiência de biotina no meio de fermentação. 
Biotina > 5μg -  fosfolipídios na parede celular – não excreta o ácido glutâmico. 
Deficiência de biotina - síntese de fosfolipídios - ácido glutâmico intracelular pode ser excretado. 
L- Lisina 
aminoácido essencial
Baixa concentração em proteinas vegetais 
A lisina tem sido produzida apenas por bioprocessos usando bactérias corineformes. 
Eficientes produtores de L-lisina se encontram entre os mutantes de Corynebacterium e Brevibacterium, produtores de ácido L-glutâmico. 
Os tipos-selvagem destes organismos não secretam lisina, mas cepas produtoras deste aminoácido têm sido obtidas através de programas de seleção clássica. 
A L-lisina é sintetizada pela via do ácido diaminopimélico (DAP) ou pela via do ácido aminoadípico entretanto o microrganismo somente utiliza uma das alternativas. 
ácido 2,6 - diaminopimélico (DAPA) é um aminoácido que ocorre em concentrações variadas nas células bacterianas. 
O DAP pode ser sintetizado a partir do aspartato por três vias diferentes em bactérias. 
 Das seis enzimas que convertem aspartato em lisina, a aspartato quinase e a dihidrodipicolinato sintase são as responsáveis pelo controle do fluxo metabólico nesta via biossintética.
Pela superexpressão combinada destas duas enzimas é possível
aumentar a secreção de lisina em cerca de 10-20%. 
A secreção de lisina é mediada por carreadores específicos
Os genes diretamente envolvidos na síntese de L-lisina são os alvos principais em estudos para otimização do processo de fermentação. 
Fonte de carbono – principal: açucares do melaço de cana; também acetato, etanol ou alcanos.
Sais de amônia são usados como fonte de nitrogênio. 
Fatores de crescimento como L-homoserina ou L-treonina e L-metionina 
O conteúdo de biotina no meio deve ser abaixo de 30μg/L para uma ótima produção de lisina.
L-triptofano 
é um aminoácido essencial
 Produzido: síntese química, processos fermentativos ou conversão enzimática de intermediários sintetizados quimicamente. 
A via biossintética de triptofano tem sido encontrada em muitos microrganismos.
 E. coli e Corynebacterium glutamicum modificados geneticamente
Principal fator limitante para a produção de triptofano: potencial das cepas para suprir os precursores diretos da biossíntese: fosfoenolpiruvato e eritrose-4-fosfato
Enzimas envolvidas no processo: DAHP sintetase e antranilato sintase. 
L-Treonina 
Aminoácido essencial
Muito utilizado como aditivo alimentar, especialmente na dieta de porcos e aves domésticas
Sua via biossintética é complexa e interconectada a outras vias de biossíntese de outros aminoácidos. 
 As vias diferem em bactérias, fungos e plantas 
- Bactérias, a partir do aspartato ocorre a formação de homoserina, o precursor da treonina que também é precursor de isoleucina. 
Microrganismos utilizados: E. coli e cepas de C. glutamicum geneticamente modificadas pela amplificação dos genes responsáveis pela biossíntese de treonina
Enzimas regulátorias envolvidas no processo: aspartato quinase, homosserina desidrogenase , homosserina quinase, aspartato-semialdeídodesidrogenase e treonina sintase
L-Isoleucina
Empregada na formulação de produtos dietéticos
Membro da família de aminoácidos derivados de aspartato
Microrganismos utilizados: Corinebacterium spp
A biossíntese de isoleucina ocorre a partir de cinco reações catalisadas pelas enzimas treonina desidratase, acetohidroxi sintase, isômero redutase, dihidroxi desidratase e transaminase B. 
O mais importante ponto de regulação durante a produção de isoleucina é a inibição pelo produto final sobre a primeira das enzimas, a treonina desidratase, levando à inibição por feedback
AQUARONE, E. et all. Biotecnologia Industrial: biotecnologia na produção de alimentos. São Paulo. v.4. Editora Edgard Blücher LTDA, 2005.
SILVA, D. D. V. et all. Aditivos Alimentares Produzidos por Via Fermentativa Parte 2: Aminoácidos e Vitaminas. Revista Analytica. Outubro/Novembro 2005, Nº19.