Bioquimica ENZIMAS

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ENZIMAS 
Quase todas as enzimas são proteínas, elas aumentam a velocidade de uma reação química diminuindo a barreira energética que impede o início da reação e assim as moléculas passam a ter energia necessária para sofrer a reação, com isso a reação é rápida o que torna a vida possível.
Como as enzimas aumentam a velocidade das reações?
Elas diminuem a necessidade da energia de ativação. Cada reação química tem uma necessidade diferente de energia de ativação.
Ex: Papel em contato oxigênio com oxigênio pega fogo, mas em uma sala cheia de papel e oxigênio não há combustão porque em toda reação química há uma “parede” que impede o início da reação. A reação só começa caso seja fornecido energia suficiente para superar essa barreira/parede (a enzima diminui essa barreira). Se eu quiser incendiar os livros, basta acender um fósforo que será a energia de ativação necessária para iniciar a combustão dos papéis. Porém, cada reação química necessita de uma quantidade de energia diferente para que a reação química ocorra. 
Energia de ativação: é a energia necessária para iniciar reação. Com a presença das enzimas, a energ. de ativação diminui.
Estrutura das enzimas
A enzima não sofre a reação, ela faz a reação em outra molécula que sofre a reação, substrato. Para a enzima fazer a reação no substrato, ele precisa se encaixar na enzima em uma região denominada sítio/centro ativo.
Quase todas enzimas são proteínas, há uma parte da enzima onde há proteína, apoenzima.
 A enzima inteira não é necessariamente proteína, há 20 aminoácidos diferentes, mas suponha que nenhum dos 20 possuam característica química para catalisar a reação. Nesse caso, a enzima precisa da ajuda de outra substancia, cofator (molécula orgânica – coenzima: importante para a enzima catalisar reação), que pode ser um íon como o zinco, magnésio. 
Apoenzima + cofator = HOLOENZIMA obs.: pronta para catalisar a reação com o seu substrato.
Mecanismo de ação de uma enzima
Enzima + substrato
1° substrato se encaixar no sitio ativo da enzima
2° formação do complexo enzima substrato C.E.S.
3° ocorre a reação, há então a enzima e o produto da reação obs.: a enzima não sofre a reação, e sim, o substrato. A enzima continua inteira, pronta para catalisar novamente se houver necessidade.
4° então o substrato foi transformado em produto
Características das enzimas 
1° São específicas ao substrato (modelo do encaixe induzido) “chave-fechadura”. Obs.: quando o substrato se encaixa na enzima, o formato da enzima muda facilitando a reação.
2° São específicas à reação que catalisam. Obs.: as reações químicas que ocorrem em uma célula não são aleatórias, dessa forma a célula pode controlar qual será o produto final a ser produzido determinando quais enzimas serão ou não ativadas.
3° As reações são reversíveis.
4° As enzimas não alteram o equilíbrio químico, ou seja, quando ocorre da esquerda p/ direita com a mesma velocidade quando ocorrer da direita p/ esquerda. Ocorrendo então em ambos os sentidos com a mesma velocidade.
Obs.: Algumas moléculas podem bloquear a ação da enzima. Há duas maneiras:
Inibição competitiva (a molécula inibidora compete com o substrato pelo sítio ativo): a molécula inibidora se liga ao sítio ativo da enzima. Com isso, o substrato não consegue se encaixar no sítio ativo da enzima e, portanto, a reação não ocorre. Obs.: A quantidade de inibidor deve ser maior do que a quantidade de substrato.
Inibição não competitiva: o inibidor não se liga ao sítio ativo, ele se liga a outra região da enzima, sendo assim não há competição entre o inibidor e o substrato. Porém, quando o inibidor se liga a essa região da enzima, o formato da enzima é alterado. Portando, o substrato não consegue se encaixar e a reação não ocorre. 
Fatores que interferem na atividade enzimática 
1° Temperatura: toda enzima trabalha melhor em uma determinada temperatura. Obs.: temperatura ótima: velocidade da reação é máxima.
2° PH
3° Concentração do substrato: a medida que a concentração do substrato aumenta a velocidade da reação também aumenta até atingir a velocidade máxima. A partir daí a velocidade da reação não é alterada mesmo que a conc. do substrato continue sendo aumentada – todas as enzimas já estão com o sítio ativo ocupados.