Aula 2 - Aminoácidos e Carboidratos

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QBQ 102 – Bioquímica e Biologia Molecular
Aminoácidos e Carboidratos
Prof.ª Ana Maria Carmona Ribeiro
Classes de Biomoléculas
Proteínas
Polissacarídeos
Ácidos nucléicos
Lipídeos
Blocos Construtores
EXEMPLO
hemoglobina
RNA
(ácido ribonucléico)
celulose
Triacilglicerol
CLASSE
Aminoácido
nucleotídeo
sacarídeo
Ácido graxo (também glicerol e outros componentes)
Organização na célula
Célula
Organelas
Macromoléculas
Unidades Monoméricas
Macromoléculas Biológicas
Macromolécula
Polimerização
Unidadeconstrutora
Função
Proteínas
Polímero linear
Aminoácido
Catálise
Ácidosnucléicos
Polímero linear
Nucleotídeo
Códigogenético
Polissacarídeos
Polímero linear/ramificado
Monos-
sacarídeos
Reserva de energia
Estruturas
Reconhecimento celular
Lipídeos
Não sãopolímeros
Ácidograxo
e outros
Forma membranas
Biomoléculas informacionais
Aminoácidos
Apresentam pelo menos um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxílico (-COO-)
 Comportam-se como ácido e como base
 Cada um dos grupos apresenta um pK 
Estrutura geral:
Quiralidade
Aminoácidos proteicos são L- a - aminoácidos
O Carbono a é assimétrico, ou seja, tem 4 ligantes diferentes. Essa propriedade define o Ca como um centro quiral e confere propriedades ópticas às moléculas.
Isomeria
O Carbono a é assimétrico, ou seja, tem 4 ligantes diferentes. Essa propriedade define o Ca como um centro quiral e confere propriedades ópticas às moléculas.
Substâncias ópticamente ativas interagem com a luz polarizada, girando o plano da luz para esquerda ou para direita.
Existem 2 isômeros ópticos do Ca: formas L e D
são enantiômeros (imagens especulares) um do outro
não são interconversíveis sem quebra de ligações covalentes
L- e D-isômeros de gliceraldeído (um açucar) e do aminoácido alanina
Aminoácidos proteicos são L- a - aminoácidos
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Cadeias laterais (grupo R)
 Os aminoácidos diferenciam entre si quanto ao tipo de cadeia lateral, ou grupo radical R, que apresentam.
 As propriedades das cadeias laterais são importantes para a conformação das proteínas e, portanto, para sua função.
 Existem 20 aminoácidos que ocorrem naturalmente nas proteínas, e que são determinados por códons específicos (triplets de nucleotídeos) no material genético dos seres vivos.
 Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com as propriedades das suas cadeias laterais.
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Classificação dos aminoácidos
 Quanto a posição do radical amino: alfa, beta...
 Quanto a isomeria óptica: isômeros de tipo “D” e “L”
 Quanto a essencialidade nutricional: essencial, semi-essencial e não essencial
 Quanto a polaridade da cadeia lateral:
 - apolar
		- não carregado
 - polar 	- ácidos
		- básicos
Carga negativa
Carga positiva
pH= 7
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Aminoácidos
protéicos
Aminoácidos básicos
Lisina
(Lys – K)
Arginina
(Arg – R)
Histidina
(His – H)
Aminoácidos ácidos
Ácido Aspártico
(Asp – D)
Ácido Glutâmico
(Glu – E)
Asparagina
(Asn – N)
Glutamina
(Gln – Q)
Serina
(Ser – S)
Treonina
(Thr – T)
Aminoácidos polares sem carga
Alanina
(Ala – A)
Valina
(Val – V)
Isoleucina
(Ile – I)
Leucina
(Leu – L)
Metionina
(Met – M)
Fenilalanina
(Phe – F)
Tirosina
(Tyr – Y)
Triptofano
(Trp – W)
Glicina
(Gly – G)
Prolina
(Pro – P)
Asparagina
(Asn – N)
Glutamina
(Gln – Q)
Cisteína
(Cys – C)
Aminoácidos apolares (hidrofóbicos)
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Aminoácidos aromáticos
 Esses aminoácidos são capazes de absorver luz em determinados comprimentos de onda.
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Ionização de um aminoácido (relembrando...)
 Comportamento ácido-básico de aminoácidos
 As formas iônicas de um aminoácido se interconvertem, variando a carga da molécula na dependência do pH do meio e do pK de cada grupo.
pH= 1
pH= 14
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Ionização da Lisina
O
C
C - NH3+
(CH2)4
NH3+
HO
H

pK -COOH = 2.18
pK  -NH3+ = 8.95
pK R- NH3+ = 10.53
C
 
 -NH3+
NH3+
O
HO
todos os grupos protonados
predomínio carga +2
pH < 2
pI = 8.85 + 10.53 = 9.69
 2 
 (ponto isoelétrico)
(+2)
 H+
C
 
 -NH3+
NH3+
O
O
predomínio carga +1
pH 3 - 8
(+1)
 H+
C
 
 -NH2
NH3+
O
O
ponto isoelétrico
pH 9.69 
100% (zero)
todos os grupos desprotonados
predomínio carga -1
C
 
 -NH2
NH2
O
O
 H+
pH > 11
(-1)
 H+
50% (+1)
C
 
 -NH3+
NH3+
O
O
50% (+2)
pH 2 .18
pK -COOH
pH 8.95
 H+
C
 
 -NH2
NH3+
O
O
pK  -NH3+
50% (zero)
50% (+1)
 H+
C
 
 -NH2
NH2
O
O
pH 10.53
 pK R- NH3+
50% (-1)
50% (zero)
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Ligação Peptídica
 A ligação peptídica ocorre entre o grupo a-carboxila de um aminoácido e o grupo a-amino de outro aminoácido.
 Essa reação não ocorre espontaneamente num ser vivo. A ligação peptídica é feita no aparato de síntese protéica e ocorre nos ribossomos.
 ligação peptídica
um dipeptídeo
Aminoácido 1
Aminoácido 2
Na ligação peptídica a ressonância eletrônica, uma nuvem de elétrons oscilando entre o C e o N, atribue à ligação simples C – N um caráter parcial (50%) de dupla ligação
O
C
 N
 H
O
C
N
H
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Ligação Peptídica
Carbono a
Como resultado da ressonância da ligação peptídica, ela é mais rígida que uma ligação simples, colocando todos os átomos participantes no mesmo plano espacial.
Assim, o esqueleto covalente de uma proteína apresenta restrições de mobilidade que são importantes determinantes do enovelamento da molécula.
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Cadeia peptídica
 Sentido da cadeia: grupo amino-terminal livre do aminoácido 1 e grupo carboxi-terminal livre do aminoácido z.
 Grupos R dos aminoácidos estão livres.
Resíduo aa1
Resíduo aa2
Resíduo aa3
Resíduo aa z
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Exemplo de um peptídio
 Um pentapeptídeo (Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu)
Serilgliciltirosilalanileucina
Ligação peptídica
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Formas iônicas de um peptídeo
 Alanilglicina
protonado
protonado
desprotonado
protonado
desprotonado
desprotonado
pH muito ácido
pH~1
pH muito básico
pH~11
Ponto isoelétrico
pH~6
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Carboidratos
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Características
- São formados por C, H, O.
- São conhecidos como:
 Hidratos de Carbono
 Glucídios
 Glicídios
 Açúcares
 Cadeia carbônica não ramificada
 Ligações simples (C-C)
 Grupo cetona ou aldeído
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Funções
Reconhecimento celular;
Adesão celular;
Estrutura celular : Peptideosglicanos, Proteoglicanos, quitina e celulose;
Reserva energética: glicose, amido, glicogênio; 
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Carboidratos
Monossacarídeos
Unidade funcional
Fórmula Geral: CnH2nOn n≥ 3
Eles são:
 solúveis em água e insolúveis em solventes orgânicos
 brancos e cristalinos
 maioria com sabor doce
Dissacarídeos: duas unidades
Polissacarídeos: mais de duas unidades de monossacarídeos. 
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Monossacarídeo
O nome genérico do monossacarídeo é dado baseado no número de carbonos mais a terminação “ose”.
03 carbonos – trioses
04 carbonos – tetrooses
05 carbonos – pentoses
06 carbonos – hexoses
07 carbonos – heptoses 
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Dissacarídeo
DISSACARÍDEO
COMPOSIÇÃO
FONTE
Maltose
Glicose + Glicose
Cereais
Sacarose
Glicose + Frutose
Cana de açúcar
Lactose
Glicose + Galactose
Leite
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Estrutura dos carboidratos
Gliceraldeído,
aldose
Diidroxiacetona,
cetose
D-glicose,
aldose
D-frutose,
cetose
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Estrutura dos carboidratos
São opticamente ativas
Moléculas com N centros quirais
Estereoisômeros são divididos em dois grupos que diferem na configuração do centro quiral mais distante do grupo carbonila: 
D isômeros e L isômeros
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Estrutura dos carboidratos: Monossacarídeos
Séries das Aldoses
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Estrutura dos carboidratos: Monossacarídeos
Séries das Cetoses
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Formação de Hemiacetais
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Glicose
2/3
1/3
Formação das duas formas cíclicas da D-glicose: 
Aldeído do C-1 com OH do C-5 forma a ligação Hemiacetal e produz dois 
estereoisômeros: anômero  e  
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Piranose e furanose
Formas piranosídicas possuem 2 conformações
Hexágono
Pentágono
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Monossacarídeos:Agentes redutores
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Dissacarídeos: formação
Dois monossacarídeos ligados por uma ligação O-glicosídica: grupo hidroxil de 1 açúcar reage com o carbono anomérico de outro acúcar (formação de acetal). 	 
33
Dissacarídeos: formação
Lactose: 
 açúcar redutor
 presente no leite 
 D-galactosidase ou lactase intestinal: comum a ausência em africanos e orientais: Intolerância à lactose
Sacarose: 
 açúcar não redutor
 Formado somente por plantas 
Trealose: 
 
 açúcar não redutor
 Fonte de armazenamento de energia presente na hemolinfa de insetos
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Dissacarídeos: formação
Lactose: 
 açúcar redutor
 presente no leite 
 D-galactosidase ou lactase intestinal: comum a ausência em africanos e orientais: Intolerância à lactose
Sacarose: 
 açúcar não redutor
 Formado somente por plantas 
Trealose: 
 
 açúcar não redutor
 Fonte de armazenamento de energia presente na hemolinfa de insetos
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 Homopolissacarídeos: forma de armazenamento de energia (amido e glicogênio) e componente estrutural de parede celular de vegetais e exoesqueleto (celulose e quitina)
 Heteropolissacarídeos: suporte extracelular em muitas formas de vida e componente estrutural de parede celular de bactérias
Polissacarídeos ou glicanos 
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Amilose: linear, ligações glicosídicas (14) 
Amilopectina: ramificado; ligações glicosídicas (14) 
e (16) a cada 24 a 30 resíduos
Amido: dois tipos de polímeros de -D-glicose 
(amilose e amilopectina) 
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 Definição: polímero de -D-glicose ramificado.
 Encontrado: Fígado e músculos esqueléticos.
 Similar à amilopectina, porém mais densamente ramificado: cada ramo 8-12 resíduos 
 Fígado: 7% do peso úmido 0,01 M (glicose livre = 0,4M)
-amilases (saliva e secreção intestinal: degradam ligações  14
Glicogênio
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Homopolissacarídeos: celulose e quitina
Estrutura da celulose: polímero de -D-glicose
10.000 a 15.000 D-glicose cadeias lineares alinhadas lado a lado e estabilizadas por ligacões de H
intra- e intercadeias
(flip 180 de cada unidade)
Polissacarídeos Estruturais: Celulose
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 Homopolissacarídeo 
 Estrutura: polímero de N-acetil-D-glicosamina/ Ligações (14)
 Principal componente do exoesqueleto de artrópodes Insetos, caranguejos, lagostas. 
 Segundo + abundante polissacarídeo depois da celulose
	
Polissacarídeos Estruturais: Quitina
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Heteropolissacarídeo: N-acetilglicosamina alternado com ác. N-acetilmurâmico (ligações (14).
Ác.N-acetilmuramato e
D-aminoácidos: ausentes em
plantas e animais 
Componente do peptideoglicano da parede celular de Staphylococcus aureus (bactéria gram +)
Forma um envelope que protege a bactéria de lise osmótica. Lisozima: rompe a Ligação 14. 
Penicilina (Fleming) inibe a enzima transpeptidase responsável pelas ligações cruzadas: bactéria é lisada Penicilinase (bactérias resistentes)  desenvolvimento de penicilinas semi-sintéticas.
Polissacarídeos Estruturais: Peptídeoglicano
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Exercícios de aminoácidos
Classificar os seguintes aminoácidos de acordo com as propriedades de suas cadeias laterais (tente fazer sem consultar o material):
Das quatro estruturas da glicina apresentada abaixo, qual(is) está(ão) ou incorreta(s). Por quê?
Cisteína
(Cys – C)
Lisina
(Lys – K)
Serina
(Ser – S)
Leucina
(Leu – L)
Metionina
(Met – M)
Fenilalanina
(Phe – F)
Ácido Aspártico
(Asp – D)
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Exercícios de aminoácidos
Calcular o ponto isoelétrico e identificar as formas iônicas para o peptídeo glicilalanina
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Exercícios de carboidartos
Classifique os seguintes sacarídeos em redutor e não redutor:
Classifique e dê o nome para os seguintes sacarídeos:
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