Resumo Bioquimica Metabolica

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Resumo Bioquímica Metabólica NP2
LIPÓLISE – degradação dos triglicerídeos e dos ácidos graxos
Tecido muscular e hepático
Tecido adiposo
Ocorre em jejum prolongado – préprandial
Consome O2 
A enzima lipase hormônio sensível – LHS - marca passo – no tecido adiposo - é ativada e faz a quebra do triacilglicerol em glicerol e 3 ácidos graxos que vão para o sangue e são transportados pela albumina, uma proteína plasmática, até a célula alvo.
Os AG que podem ser degradados tanto no fígado quanto no musculo, ao entrar na célula sofrem beta oxidação – ao entrar na célula consomem um ATP (por AG) ficando ativado (Acil- CoA), sendo transportado pela proteína Carnitina para dentro da mitocôndria. Na mitocôndria o Acil-CoA com no mínimo 10C sofre desidrogenação (FAD), hidratação, desidrogenação (NAD) e (tiolise) quebra pela Tiolase que adiciona outro grupo CoA para romper a carboxila terminal liberando 5 acetis co-A (ciclo de Lynen – ocorre na mitocôndria), isso no caso de um AG de 10C, indo para o CK e a CR.
O glicerol ao sofrer a ação da GK – glicerolquinase- é transformado em glicerol-3-fosfato e depois em dihidroxicetona (composto intermediário da glicólise), seguindo o caminho da via metabólica.
Metabolismo dos corpos cetonicos – Keton bodies – Kb - Cetogênese
Os acetis-coA excessivos da lipólise são transformados em Kb (fígado), que em excesso num quadro patológico como a diabetes podem causar um quadro de acidez metabólica (hipercetonuria).
São compostos por 3 moléculas – Acetoacetato. Hidroxiglutarato e acetona (volátil).
O musculo realiza cetólise, quebra desses corpos cetônicos para a obtenção de energia.
A excreção dos mesmo pode sem pelos alvéolos pulmonares(acetona), suor (acetona) e renal.
Cetonúria é o nome dado para a relação de concentração de Kb no corpo a partir da urina, podendo ser hiper ou hipo.
Metabolismo nitrogenado – proteínas e aminoácidos
A.A. não são armazenados pelo organismo;
Para um adulto a ingesta ideal de proteínas por dia é cerca de 1g/Kg;
A digestão de proteínas começa no estomago o ph ácido desnatura as mesmas;
Proteases/peptidases quebram as ligações peptídicas das proteínas;
Proteínas não são absorvidas somente os a.a.;
Os a.a. podem vir de proteínas endógenas ou exógenas, a quebra de proteínas endógenas para a obtenção de a.a. se chama proteólise;
Existem muitos a.a. mas apenas 20 formam proteínas no corpo humano;
Grupos de proteases/peptidases
Endopeptidases/Endoproteases – rompem as ligações peptídicas mais internas. Ex.: Pepsina (enzima presente no suco gástrico); Tripsina (enzima presente no suco pancreático); 
Exopeptidases/Exoproteases - rompem as ligações peptídicas mais externas. Ex.: Carboxipeptidase (pancreática – hidrolisa grupo carboxila COOH); Aminopeptidase (hidrolisa grupo amina);
A absorção do a.a. ocorre no intestino, e depende ativamente de Na+ (gasto de energia);
A.a. são polares – facilmente dissolvidos na corrente sanguínea;
Destino dos a.a. – Síntese proteica (DNA, RNAm,t e r) 
Função das proteínas - estrutural, hormonal, catalítica(enzimas), transporte, defesa...
Compostos Nitrogenados não proteicos
Creatina(C4H9N3O2) – contém em suplementos; produzimos no fígado em baixas quantidades; a.a. metionina+glicina+arginina=creatina; participa da regeneração de ATP tanto no musculo cardíaco quanto no esquelético.
Fosfocreatina+ADP=creatina+ATP
Parte da creatina produzida fica livre, sofre desidratação espontanea virando creatinina(C4H7N3O), e é eliminada nesta forma por via renal.
Quando em muito esforço o musculo produz ATP sem O2 (fermentação), produzindo lactato, que promove câimbras e queimação.
Bases Nitrogenadas Pirimídicas/pirimidina (1 anel) e Púricas/purinas(2 anéis)
Pirimídicas – Citosina, Uracila e Timina.
Púricas – Adenina e guanina.
Base nitrogenada+pentose = nucleosídeo
Base nitrogenada+pentose+grupo fosfato = nucleotídeo
As bases púricas quando degradadas (intestino, fígado) dão origem a xantina, que dão origem ao ácido úrico, este que circula no sangue nas formas de cristais (urato), quando tais cristais vão para as articulações onde a temperatura é menor eles se tornam menos solúveis, cristalizando e dando origem a uma inflamação chamada de artrite gotosa.
Degradação e excreção dos a.a. – A degradação ocorre no fígado e a excreção é via renal.
Os esqueletos carbônicos dos aminoácidos são utilizados para a produção de energia, indo para o ciclo de Krebs ou indo para gliconeogênese, virando glicose.
Transaminação: transferência do grupo amina para outro a.a. que funcionará como carreadores desse grupo, em geral o a.a. formado é o glutamato
Desaminação: Ainda no fígado- nas mitocôndrias dos hepatócitos -, este processo transformará o grupamento amina em amônia – A enzima glutamato desidrogenase faz a retirada desse grupo amina do a.a. glutamato, formando alfa-cetoglutarato e amônia, que será excretada (ciclo da ureia) ou utilizado em outros processos biológicos. A desaminação precisa de NAD+ ou NADP+ para ocorrer, e ADP excedente aumenta o funcionamento da cadeia de eliminação de a.a., enquanto que ATP diminui a mesma.
Balanço nitrogenado
Diferença entre o nitrogênio absorvido na alimentação e o nitrogênio excretado. Este balanço está diretamente ligado com a degradação, síntese e ingestão de aminoácidos. Em condições normais, o balanço nitrogenado é zero, isto é, todo nitrogênio consumido é excretado na urina. Desta forma, geralmente, a ingestão de proteínas não aumenta a massa muscular, pois o organismo não armazena o excesso de proteínas. No entanto, em situações de desnutrição e situações clínicas associadas a estresse orgânico (traumas, inflamações, etc.) ocorre um desbalanço (o balanço é negativo), pois a reposição das proteínas que foram degradadas e, consequentemente, serão excretadas é insuficiente. Uma outra condição é o balanço positivo, em que ocorre o aumento da massa muscular. Esta situação é comum durante a fase de crescimento, a gestação, a lactação, uma possível fase de recuperação nutricional e, ainda, por meio da atividade física.
Metabolismo das porfirinas – Substancias carreadoras não proteicas; função de transporte
São caracterizadas por união de quatro anéis Pirrólicos por diferentes radicais, podendo estes serem; metil, vinil, propionato. A cruz de malta na bioquímica representa as porfirinas.
Estas substancias se ligam facilmente a íons metálicos, como por exemplo o íon Fe. Existem muitos tipos de porfirinas, uma delas é o citocromo, que está relacionado ao transporte de elétrons na cadeia respiratória. Uma das porfirinas mais importantes é o grupo prostético HEME, responsável pelo transporte de O2 e CO2 das hemoglobinas, proteínas que formam as e hemácias. A hemoglobina é formada por 4 proteínas quaternárias conjugadas e cada uma possui o seu grupo HEME.
No musculo a célula responsável por esse transporte é a mioglobulina.
Os precursores do grupo HEME são, a glicina e o succinil-coA, esse grupo prostético é produzido na medula óssea, fígado e baço. 
Uma hemácia tem o tempo de vida de cerca de 120 dias, como não é auto programada para sofrer apoptose pois é anucleada a mesmo é degradada em um local especifico na medula óssea, reticuloendotelial. Quando uma hemácia é lisada esta libera as hemoglobinas, que se separam em seu grupo HEME(não proteico e seu grupo globina(proteína), O grupo HEME se abre liberando o íon Fe (que é transportado como ferretina) e biliverdina. A biliverdina sofre uma redução pelo NADH+/NADPH+, sendo biotransformada em bilirrubina que tem uma coloração amarelada e é insolúvel na corrente sanguínea, ainda no reticuloendotelial. Esta bilirrubina precisa ser transportada para o fígado para poder ser eliminada da maneira correta, e a proteína que auxilia esse transporte é a albumina, ao se unir com essa proteína na corrente sanguinea a billurrubina recebe o nome de bilirrubina indireta/bilirrubina não conjugada. Ao entrar no fígado a mesma se libera da albumina e se une ao ácido gicurônico, recebendo a nomenclatura de bilirrubinaconjugada, a qual tem característica solúvel, essa união envolve a enzima glicuronil-transferase, sem a qual a reação não ocorre. Essa bilirrubina conjugada então será eliminada pelas fezes (maior parte) ou pela urina, quando por via fecal é chamado de estercobilinogenio e quando por via renal, urobilinogenio.
O estercobilinogenio mais o oxigênio das fezes gera a estercobilina que da coloração as fezes, geralmente quando há hepatopatias as fezes apresentam acolia, pois o fígado apresenta dificuldade em metabolizar a bilirrubina.
O excesso de bilirrubina no sangue causa um outro sintoma chamado, icterícia.
Icterícia hemolítica/pré-hepática – aumento da bilirrubina total, com prevalência da bilirrubina indireta, defeito de captação da B.I. pelos hepatócitos, pode causar Kernicterus, que é quando a B.I. passa a barreira HMC causando lesões neurológicas, por ser comum em crianças, as mesmas são expostas a banhos de luz, pois a bilirrubina indireta é fotossensível. 
Icterícia obstrutiva – causada por obstrução da bile, aumento da bilirrubina total com prevalência da bilirrubina direta.
Icterícia hepática – Aumento da B.T., com prevalência equivalente tanto de B.I. quanto de B.D., comum em casos de cirrose e hepatite.
Outro fator que pode causar icterícia é a anemia hemolítica, onde as hemácias sofrem lise, por algum erro genético onde há ausência parcial ou total da glicorunil-transferase.