Exercicios prova 01 Quimica Biológica

Esta é uma pré-visualização de arquivo. Entre para ver o arquivo original

Química Biológica 02/2017 
Prof. Guilherme Dotto Brand 
 
Lista de exercícios para prova 01 
01) Em que o ácido desoxirribonucleico difere do ribonucleico? Desenhe ambas as porções 
glicosídicas dessas moléculas. Utilizando argumentos de estabilidade e evolução, 
responda por que a molécula de DNA possui como porção glicosídica a 2-desoxirribose 
e não a ribose? 
 
02) Desenhe o pareamento entre G-C e A-T e responda: por que o DNA é sensível ao pH 
básico. 
 
03) Explique brevemente o processo de replicação do DNA, falando sobre as enzimas e os 
processos. 
 
04) Sabendo que os pKas da lisina são pK1 = 2.06, pK2 = 9.06, pK3 = 10.54, desenhe todas 
as formas possíveis para esse aminoácido. 
 
05) Você está no meio da Amazônia em busca de peptídeos com potencial como drogas. 
Você tem um laboratório de bioquímica com reagentes e enzimas, um analisador de 
aminoácidos, cromatografia de filtração em gel e de troca iônica e eletroforese. Você 
também tem um sequenciador de Edman que está funcionando somente parcialmente, 
e como resultado nenhuma sequência de tamanho superior a 12 resíduos é produzida 
por ele. A partir da prospecção de um extrato protéico de uma orquídea você encontra 
um peptídeo com atividade antiviral. Deduza sua estrutura primária a partir das 
ferramentas disponíveis: 
a) A eletroforese te revela uma proteína de ~4000 Da. 
b) A análise de aminoácidos voltou com os seguintes resíduos: 
A2C2D2E4FG3HKLMN2P2Q2R4S4T3W 
c) A cromatografia por filtração em gel após a clivagem por tripsina (clivagem no C-
terminal de R ou K) resultou nos seguintes fragmentos: 
T-1 ETMESSAGEFGR 
T-2 SQTWALDHSECR 
T-3 GPQDNK 
T-4 TCR 
T-5 NP 
T-6 R 
d) A clivagem com Asp-D (clivagem no C-terminal de D ou E), resultou nos seguintes 
fragmentos: 
S-1 RSQTWALD 
S-2 FGRGPQD 
S-3 NKTCRNP 
S-4 SSAGE 
S-5 TME 
S-6 CRE 
S-7 HSE 
 Qual a estrutura primária da proteína em questão? 
 
06) Comparando o valor de pKa de alanina e poly-Ala. A curva de titulação da alanina mostra 
a ionização de dois grupos funcionais com pKa de 2.34 e 9.69, correspondendo a 
ionização dos grupos carboxila e o grupo amino protonado. A titulação de di-, tri- e 
cadeias polipeptídicas maiores (poly-Ala) também refletem a titulação destes dois 
grupos funcionais, porém os valores de pKa experimentais são diferentes. A tendência 
dos valores de pKa está demonstrada na tabela abaixo: 
Aminoácido ou peptídeo pK1 pK2 
Ala 2,34 9,69 
Ala-Ala 3,12 8,3 
Ala-Ala-Ala 3,39 8,03 
Ala-(Ala)n-Ala n 4 3,42 7,94 
 
(a) Desenhe a estrutura de Ala-Ala-Ala e identifique os grupos responsáveis pelo pK1 e pK2 
(b) Por que o valor de pK1 aumenta com a adição de cada resíduo de Ala no oligopetídeo? 
(c) Por que o valor de pK2 diminui com a adição de cada resíduo de Ala no oligopeptídeo? 
 
07) Observe o seguinte alinhamento de resíduos da enzima arginase realizado em espécies 
diferentes de organismos: HUMAN = Homo sapiens, BOVINE = Bos taurus, MOUSE = Mus 
musculus, XEN.LA = Xenopus laevis (anfíbio), CYP.CA = Cyprinus carpus (peixe). 
 
Foram detectadas em humanos duas variantes mutantes da enzima em questão. 
Ovariante $ apresenta mutação de um resíduo de L (leucina) em S (serina), conforme 
marcado no alinhamento e o variante # com mutação de um resíduo de G (glicina) por 
um resíduo de D (ácido aspártico). 
 $ # 
 
 Com base nas informações acima, identifique qual o variante com maior probabilidade 
de perda de função e justifique sua resposta. 
08) Um espectrometrista de massa detecta que a proteína X possui massa monoisotópica 
de 5734.52 Da. O pesquisador submete a amostra ao tratamento com Di-thiotreitol, um 
agente redutor, e iodoacetamida (I-CH2-CONH2), um derivatizante conhecido de 
resíduos de cisteína. Após o tratamento, o espectrometrista detecta uma proteína de 
massa 6076.70 Da. 
 
a) Indique o que acontecerá com as cisteínas após o tratamento apresentado. 
b) Indique o número de cistinas que a molécula em questão possui. 
c) Indique o efeito do tratamento proposto na estrutura da cadeia polipeptídica. 
 
09) Observe a composição de aminoácidos de um segmento da proteína ADR2_HUMAN, 
correspondente a proteína receptora de adiponectina: 
 
314 336 
LMLMASLYITGAALYAA RIPERF 
 
Os aminoácidos sublinhados e os marcados em negrito correspondem a estruturas 
secundárias diferentes. 
 
a) Com base no seu conhecimento dos aminoácidos e suas cadeias laterais, caracterize 
qualitativamente (maior ou menor) a hidrofobicidade média dos segmentos. 
b) Sabendo se tratar de um fragmento de uma proteína transmembrana, indique que 
parte estará internalizada. 
c) Fale sobre as forças que estabilizam as -hélices protéicas. 
 
10) Existe mais de uma centena de variantes naturais da hemoglobina, a maioria resultante 
da substituição de um único aminoácido. Alguns desses variantes introduzem quadros 
clínicos detectáveis e outros não. Na hemoglobina Rainier, a Tyr 145β é substituída por 
Cys, a qual forma uma ligação dissulfeto com outro resíduo de Cys na mesma 
subunidade. Isso impede a formação de pares iônicos que normalmente estabilizam o 
estado T da hemoglobina. Como a hemoglobina Rainier difere da hemoglobina normal 
com respeito a: (a) afinidade pelo oxigênio e (b) o efeito Bohr?