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Estrutura e função do DNA

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Professor: Luã Tainã 
UNIVERSIDADE FEDERAL DA BAHIA 
INSTITUTO DE BIOLOGIA 
BIO-007 – Biologia aplicada à Farmácia 
 
 
 Mendel - 1865 ervilhas 
 Princípios da hereditariedade 
 
 
 Introdução da matemática 
 
 
 Hugo De Vries – 1900 
 
 Redescoberta dos trabalhos 
 Friedrich Miescher 1868 
 
 Células brancas 
 Pus de bandagens 
 
 Tratamento - Pepsina 
 Nova substância isolada 
 
 
 Nucleína – caráter ácido 
 
 Phoebus A. Theodor Levene 
 1909 – Teoria do tetranucleotídeo 
 
 DNA – Nucleotídeos 
 A;T;C;G 
 
 Baixa complexidade nucleotídica 
 
 Proteínas – material hereditário 
 
 
 
 Wilihem L. Johoamsse 1909 
 Termo “Gene” primeira utilização 
 
 
 
 Thomas Hunt Morgan 1911 
 Genes distribuído em cromossomos 
Sorotipo Morfologia 
da colônia 
Cápsula Virulência 
IIR Rugosa Ausente Avirulenta 
IIIS Lisa Presente Virulenta 
 
 Experimento de Avery, MacLeod, McCarty (1944) 
 
 Martha Chase e Alfred Hershey 
 
 
 1950 
 
 Amostras de tecidos diferentes – possuíam mesma composição 
 
 Com posição não variava – idade, estado nutricional ou mudança ambiental 
 
 
 1951 Rosalind Franklin 
 Difração de raios X 
 
 Forma em hélice 
 Bases voltadas para o centro 
 Fosfatos para fora 
 
Maurice Wilkins 
 
Rosalind Franklin 
 
 1953 - Estrutura tridimensional 
 
 Complementaridade das fitas 
 
 Regras de Chargarff (A=T; C=G) 
 Pontes de hidrogênio 
 
 Giro para direita 
 
 1962 
 Reconhecimento 
 Final 1960 
 Bases nitrogenadas 
 
 Purinas 
 Adenina - Guanina 
 
 Pirimidinas 
 Citosina - Timina 
 Bases nitrogenadas 
 
 
 Purinas 
 Adenina – Guanina 
 
 Pirimidinas 
 Citosina - Uracila 
 Pentose 
 
 Ribose 
 Grupo OH- C2’ 
 Pentoses 
 
 Desoxirribose – DNA 
 
 C1’, C3’ e C5’ 
 Hidroxilas - ligações 
 Ligação N-Glicosídica 
 
 Saída de H2O 
 Grupo fosfato 
 Característica ácida do DNA 
 Carbono 5’ 
 
 Base nitrogenada 
 
 Pentose (Desoxirribose; Ribose) 
 
 Grupo fosfato 
 
 DNA – Ácido desoxirribonucléico 
 RNA – Ácido ribonucléico 
 
 
 
 Moeda metabólica (ATP) 
 Sinalização celular (AMPc) 
 Co-fatores (NAD/FAD) 
 
H 
H 
H 
H 
 
Polinucleotídeo 
 
 
 Pontes de H 
 
 
 Empilhamento de bases 
 
 
 Helicoidal 
 
 
 10 pb/ giro 
 
 
 
 
 Sentido 5’ -> 3’ 
 
 
 Dupla fita 
 Antiparalela 
 
 
 
 Esqueleto - açúcar-fosfato 
 Polar 
 
 
 Pareamento específico 
 A-T; C-G 
 
 
 
 Primária – Sequência de nucleotídeos 
 
 
 
 Secundária – Dupla hélice 
 
 
 
 Terciária – Conformações cromossômicas 
 
 
 
 
 
 Estrutural : Dão rigidez, consistência e elasticidade aos tecidos. ex. 
colágeno (constituinte das cartilagens), actina e miosina (das fibras 
musculares), queratina (do cabelo). 
 Hormonal: Exercem função específica sobre algum órgão. ex. 
Insulina. 
 Defesa: Realizam a defesa dos organismos contra substâncias 
estranhas. Ex. os anticorpos. 
 Energética: Obtenção de energia a partir dos aminoácidos que as 
compõem 
 Enzimática: aceleram reações químicas. Ex: as lipases. 
 Transporte: O transporte de gases (principalmente do oxigênio) e 
metabólitos através da membrana 
 Moduladores de transcrição: controlam a ativação/inibição de 
genes específicos. Receptores nucleares. 
 
 Grupo carboxílico 
 Grupo amino 
 Carbono 
 Hidrogênio 
 
 20 aminoácidos 
 
 Cadeia principal 
 Cadeia lateral (R) 
 
 
 
 
 Grupo R 
 Característico de cada aminoácido 
 
 
 α Hélice 
 3,6 aa por volta 
 
 Folha β 
 
 
 Pontes de H 
 Cadeia principal 
Primária: sequência linear de aminoácidos e específicas para cada proteína 
 
 
Secundária: Capacidade de rotação das ligações peptídicas e de pontes de 
hidrogênio da cadeia principal 
 Alfa-hélice espiral 
 Folha-beta: Dois ou mais polipeptídeos arranjados em paralelo 
ou anti-paralelo. 
 
 
Terciária: enrolamento da -hélice ou da folha  (beta) 
mantidas por pontes de hidrogênio e dissulfeto. 
confere atividade biológica às proteínas. 
 
 
Quaternária: Duas ou mais cadeias polipeptídicas. 
 
 
 
 Proteinas fibrosas: Hidrofóbicas, distendidas e filamentosas, semelhantes a 
fios; Resistência mecânica, flexibilidade e suporte. Ex. colágeno e fibrina. 
 
 
 
 Proteínas globulares: Hidrofóbicas, estrutura esférica. Ex. enzimas, 
anticorpos, hemoglobina, clorofila. 
 
 
Denaturação: 
 Por ação de substâncias químicas ou do calor. Alteração da 
estrutura terciária ou quaternária. 
 As proteínas perdem a sua conformação e, consequentemente, 
a sua funcionalidade. Pode ser: reversível ou irreversível. 
 
Renaturação: 
 Em alguns casos, conformação nativa pode ser recuperada 
(renaturação) retirando-se lentamente o agente denaturante. ex. 
diálise contra água para retirar o agente desnaturante uréia.