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Enzimas
Professora Marina Neves Delgado 
A manutenção da vida celular depende da contínua
ocorrência de um conjunto de reações químicas que
devem atender a duas exigências fundamentais:
1 - Devem ocorrer em uma velocidade adequada à
fisiologia celular.
2 - Precisam ser específicas de modo a gerar
produtos definidos.produtos definidos.
Catalisadores Biológicos
Catalisadores Biológicos
**** Proteínas
**** Alguns RNAs (ribozimas)
Enzimas
• Catalisadores biológicos.
• São produzidas pelo organismo , sendo PROTEÍNAS
(a maioria)!
• Sua concentração permanece constante durante a• Sua concentração permanece constante durante a
reação e depois da mesma.
• Não são consumidas durante a reação.
• Participa efetivamente da reação, sofrendo alterações
de sua estrutura química, mas invariavelmente retorna a
sua forma original quando a reação termina.
As enzimas são macromoléculas protéicas que 
com massas molares muito maiores do que as 
dos seus substratos. Elas “abraçam” seus 
substratos. *
• Altamente específicas.
Enzimas
• Sítio ativo (forma e tipo de aminoácido que o constitui). 
• Modelo chave-fechadura: interesse histórico
• Altamente específicas –
Modelo chave -fechadura
Enzimas
Não considera que a flexibilidade conformacional da 
enzima.
• Formam um estado de 
transição entre ES.
Enzimas
• Modelo do ajuste induzido: a ligação do substrato 
induz a uma mudança conformacional na enzima que 
resulta em um encaixe. O sítio de ligação tem um 
formato tridimensional diferente antes e depois da 
ligação do substrato.
Quais são as vantagens das 
enzimas em relação aos 
catalisadores não-catalisadores não-
enzimáticos?
• Velocidades várias ordens de grandeza maiores do
que os catalisadores não-enzimáticos.
• São sintetizadas pela própria célula.
• Alto grau de especificidade.
• Sua concentração celular e sua velocidade podem ser
controladas.
Como as enzimas aceleram 
a velocidade das reações 
químicas?químicas?
Como a velocidade das 
reações químicas pode ser 
aumentada?aumentada?
A + B C
A + B C
V = ∆ C / ∆T
V = - ∆ A B / ∆T
V = k A B 
V = - ∆ A B / ∆T
A constante k é chamada de constante de 
velocidade da reação.
Aumentando a concentração do 
reagente.
A + B C
Aumentando a temperatura, pois um 
grupo maior de moléculas atinge a 
energia de ativação.
A + B C
Energia de ativação: quantidade de energia que deverá ser fornecida
aos reagentes para a reação ocorrer.
Estado ativado ou complexo ativado: forma intermediária entre o
reagente e o produto. É extremamente instável.
Diminuindo a energia de ativação, pois 
um grupo maior de reagente conseguirá 
chegar ao Estado de transição.
Aumentando a concentração do 
reagente.
Como a velocidade das 
reações químicas pode ser 
aumentada?
reagente.
Aumentando a temperatura.
Reduzindo a energia de ativação.
Como as enzimas aceleram 
a velocidade das reações 
químicas?químicas?
Mecanismo da Catálise
Catalisadores diminuem a barreira 
energética (ENERGIA DE ATIVAÇÃO), 
facilitando a formação do estado de 
transição.
As enzimas aceleram a velocidade da 
reação por diminuir sua energia de 
ativação.
As enzimas criam um novo caminho para a 
reação.
A + B C
Quais são os fatores que 
afetam as atividades 
enzimáticas?enzimáticas?
Os mesmos fatores que influenciam uma reação química:
• Concentração do reagente
• Quantidade de catalisadores
• Temperatura
Mais os fatores que afetam as proteínas, uma vez que as 
enzimas na maioria das vezes são proteínas:
•Temperatura
OK
•Temperatura
• pH
• Detergentes
Mais alguns detalhes específicos que afetam as enzimas:
• Inibidores enzimáticos
• Ativadores e inibidores alostéricos
• Retroinibição
• Ativação de zimogêneos
OK
Próximo 
capítulo
Inibidores enzimáticos
Substâncias que interferem na ação da enzima.
Inibidor irreversível: reage com a enzima, tornando-a 
inativa.
Inibidor reversível: liga-se à proteína e quando liberado 
deixa-a na sua condição original.
* Inibidor competitivo
* Inibidor não competitivo
Inibidor competitivo Inibidor não competitivo
Inibidor reversível:
* Inibidor competitivo: liga-se ao sítio ativo
da enzima, competindo com o substrato. Caso a
concentração de substrato aumente, ele será menos
efetivo na inibição.
* Inibidor não competitivo: liga-se em outro* Inibidor não competitivo: liga-se em outro
sítio da enzima que não seja o sítio ativo. Dessa forma, o
substrato ainda pode se ligar á enzima, mas a reação não
ocorre mais. Mesmo aumentando a quantidade de
substrato, a reação ficará mais lenta.
Ativadores e inibidores alostéricos
Retroinibição
A inibição acontece pelo produto final da sequência de
reação inibi a primeira reação química da série.
* A retroinibição (feedback negativo) é um característica do
metabolismo, sendo encontrada por exemplo em algumas
ações hormonais.
Ativação de Zimogênios
Precursor inativo de 
uma enzima 
(zimogêneo) 
Enzima ativa
Clivagem de 
ligações 
peptídicas
O que são Apoenzimas?
Algumas enzimas precisam de outras moléculas 
além da proteína para se tornarem ativas. 
Holoenzima: enzima ativa com seu componente Holoenzima: enzima ativa com seu componente 
não protéico.
Apoenzima: enzima inativa, sem seu componente 
não protéico. 
Holoenzima: Apoenzima + Componente não 
protéico
Se o componente não protéico for um íon metálico 
(Fe2+ e Zn2+), é chamado de cofator.(Fe2+ e Zn2+), é chamado de cofator.
Se o componente não protéico for uma molécula 
orgânica pequena, é chamado de coenzima. 
O que são Coenzimas?
Qual é sua importância? Qual é sua importância? 
Holoenzima: Apoenzima + Componente não 
protéico 
formado por molécula orgânica 
pequena
COENZIMA
Muitas vitaminas hidrossolúveis são precursoras 
de coenzimas, e apenas uma hidrossolúvel tem 
função de coenzima (vitamina K). 
Exemplos:
• Vitamina B2 – FAD
• Vitamina B6 – precursores da Coenzima
piridoxal-fosfato (reações com amoniácidos)
• Vitamina C – reações de manutenção do
colágeno
• Vitamina B12 – metabolismo dos ácidos graxos• Vitamina B12 – metabolismo dos ácidos graxos
• Vitamina K –coagulação sanguínea